Științele biologice pot fi caracterizate ca științe care studiază mecanismele prin care moleculele își îndeplinesc funcțiile specifice în celulele vii.
Mecanismul de acțiune al ionilor anorganici simpli și al moleculelor organice a fost în multe cazuri explicat într-o oarecare măsură. Avem, de exemplu, o idee binecunoscută a consecințelor fiziologice ale creșterii sau scăderii presiunii osmotice a fluidelor corporale atunci când clorura de sodiu este introdusă sau îndepărtată. Un alt exemplu este perturbarea conducerii impulsurilor nervoase în sinapse care apare după administrarea de fizostigmină, care poate fi atribuită în parte acțiunii acestui medicament asupra enzimei colinesterazei. Cu toate acestea, chiar și astfel de sisteme bine studiate continuă să fie un domeniu de cercetare și speculație pentru cercetători, ceea ce indică complexitatea celulei.
Chimiștii de proteine sunt în mod natural conștienți de faptul că cel mai simplu mod de a aborda o înțelegere a funcției celulare este studierea structurii și funcției moleculelor de proteine. Acest punct de vedere, aparent, nu este lipsit de fundament. Cu excepția acelor fenomene rare din biologie care sunt de natură pur fizică, „viața” celulelor se bazează în principal pe totalitatea catalizei enzimatice și pe reglarea acestora.
Domeniul chimiei proteinelor a atins acum o complexitate suficientă pentru a considera proteinele ca materie organică, mai degrabă decât ca conglomerate de aminoacizi. În ciuda complexității extraordinare a moleculei de proteine, acum putem descrie cantitativ fenomene precum denaturarea în termeni de modificări destul de bine stabilite în anumite tipuri de legături chimice. Această situație favorabilă ne oferă posibilitatea de a găsi modalități rezonabile de a corela caracteristicile specifice structurii covalente și necovalente a proteinelor cu activitatea biologică. Moleculele de proteine par să fie formate din unul sau mai multe lanțuri polipeptidice legate între ele și menținute într-o structură elicoidală printr-un sistem de legături chimice diverse de rezistență diferită. Când oricare dintre aceste legături este schimbată, apare o substanță care nu este identică cu molecula nativă originală și care într-un anumit sens poate fi considerată o proteină denaturată. Cu toate acestea, în ceea ce privește funcția, putem adera la criterii mai stricte. Nativitatea unei enzime, care se exprimă în capacitatea sa de a cataliza o reacție specifică, nu ar trebui să fie asociată cu întreaga sa structură.
Studiul consecințelor distrugerii specifice parțiale a proteinelor biologic active a început destul de recent. Cu toate acestea, acum mai bine de 20 de ani s-a demonstrat că înlocuirea anumitor grupe active de proteine sau transformarea lor în orice alte grupe nu este însoțită de o pierdere a activității. Poate cel mai bine studiat exemplu de acest tip de cercetare este seria de lucrări ale lui Herriot și Northrup despre Studierea activității pepsinei în timpul acetilării treptate a moleculei sale. Pepsina a fost tratată cu cetenă, iar grupările amino libere și grupările hidroxil au fost transformate în derivații lor de acetil. Prin această metodă, Herriot a reușit să obțină un derivat cristalin de pepsină acetil care conține 7 grupări acetil per moleculă de pepsină. Acetilpepsina a avut 60% din activitatea catalitică a enzimei originale. Herriot a arătat că spectrul de absorbție ultraviolet al acestei substanțe, care avea o activitate de 60%, s-a modificat atât de mult încât această modificare ar putea fi explicată prin blocarea a trei grupări hidroxil ale tirozinei. Hidroliza atentă a pepsinei acetilate la pH 0 sau la pH 10,0 a dus la eliminarea a trei grupări acetil, care a fost însoțită de restabilirea activității catalitice a enzimei. Acestea și alte studii au arătat că reziduurile de tirozină au ceva de-a face cu activitatea pepsinei, în timp ce acetilarea unui număr de grupări amino libere ale proteinei nu îi afectează funcția.
Experimentele de acest fel au devenit acum relativ comune și nu există nicio îndoială că este posibil să se schimbe oarecum structura multor enzime și hormoni fără a provoca inactivarea acestora. În ciuda acestor date, până de curând se credea că structura proteinelor active biologic este mai mult sau mai puțin „inviolabilă” și că, pentru a-și îndeplini funcțiile, aceste proteine trebuie să-și păstreze structura tridimensională în întregime.
Acest concept este susținut de unele considerații teoretice, conform cărora o moleculă de proteină poate avea mai multe configurații de rezonanță diferite. În favoarea acestui concept vorbesc și observațiile făcute în domeniul imunologiei. Este bine cunoscut faptul că modificări relativ mici, de exemplu în structura haptenei, pot determina o schimbare semnificativă a eficienței reacției cu un anticorp specific.
Ideea de „inviolabilitate” a structurii unei proteine este acum înlocuită treptat de ideea de „semnificație funcțională a unei părți a unei molecule”. La scurt timp după ce Sanger și colegii și-au finalizat cercetările fundamentale asupra insulinei bovine, Lehne a arătat că o anumită perturbare a structurii hormonului, și anume îndepărtarea reziduului de alanină C-terminal din lanțul B, nu a condus la o pierdere a activității biologice. . Semnificația evolutivă a acestui fapt nu era clară la acea vreme, deoarece a fost primul experiment de acest gen și putea fi considerat ca un caz atipic separat. Cu toate acestea, multe astfel de observații s-au acumulat acum și este necesar să se abordeze întrebarea de ce reziduul de alanină C-terminal a fost reținut ca element structural permanent al moleculei de insulină dacă acest reziduu nu joacă un rol în activitatea biologică a hormonul.
Insulina a făcut obiectul altor studii mai detaliate de acest tip. Totuși, pentru a afla în ce măsură este posibilă perturbarea structurii proteinelor fără a provoca inactivarea acestora, vom apela la alte trei exemple, despre care există ceva mai multe informații: 1) hormonul hipofizar, ACTH; 2) enzima pancreatică - ribonuclează și 3) enzima vegetală - papaina. În următoarea discuție a acestor exemple, folosim mai mult sau mai puțin simultan două abordări diferite ale bazei structurale a activității biologice: în primul rând, vom încerca să arătăm că polipeptidele active pot fi distruse fără a le încălca funcția, adică pentru a identifica părți ale structuri care nu au valoare semnificativă pentru funcție; în al doilea rând, trebuie determinate părțile esențiale ale structurii, adică centrii activi.
Dacă găsiți o eroare, evidențiați o bucată de text și faceți clic Ctrl+Enter.
Ce sunt proteinele în general și ce rol joacă ele în corpul uman. Care sunt funcțiile proteinelor, ce este echilibrul de azot și care este valoarea biologică a proteinelor. Aceasta este o listă incompletă a problemelor abordate în acest articol.
Continuăm seria articolelor „METABOLISMUL CARBOHIDRĂRILOR ÎN ORGANISM”, „METABOLISMUL GĂSILOR ÎN ORGANISM” cu articolul „METABOLISMUL PROTEINELOR ÎN ORGANISM”. Informația este destinată unui spectru larg de cititori, cu aprobarea cititorilor urmând a fi continuată o serie de articole despre fiziologia umană.
FUNCȚIILE PROTEINELOR- funcția plastică proteinele este de a asigura creșterea și dezvoltarea organismului prin procesele de biosinteză. Proteinele fac parte din toate celulele corpului și structurile interstițiale.
- Activitate enzimatică proteinele reglează viteza reacțiilor biochimice. Proteinele enzimatice determină toate aspectele metabolismului și formării de energie nu numai din proteinele în sine, ci și din carbohidrați și grăsimi.
- Funcție de protecție proteinele consta in formarea proteinelor imune – anticorpi. Proteinele sunt capabile să lege toxinele și otrăvurile și, de asemenea, să asigure coagularea sângelui (hemostaza).
- functia de transport este transportul oxigenului și dioxidului de carbon de către proteina eritrocitară hemoglobină, precum și în legarea și transferul anumitor ioni (fier, cupru, hidrogen), medicamente, toxine.
- Rolul energetic proteinele datorită capacităţii lor de a elibera energie în timpul oxidării. Totuși, în același timp plastic rolul proteinelor in metabolism le depaseste energie, precum și plastic rolul altor substanțe nutritive. Nevoia de proteine este deosebit de mare în perioadele de creștere, sarcină, recuperare după boli grave.
- În tractul digestiv, proteinele sunt descompuse în aminoaciziși cele mai simple polipeptide, dintre care mai târziu celulele diferitelor țesuturi și organe, în special ficat, se sintetizează proteine specifice acestora. Proteinele sintetizate sunt folosite pentru a reface celulele distruse și pentru a crește noi celule, sinteza de enzime și hormoni.
Un indicator indirect al activității metabolismului proteic este așa-numitul echilibru de azot. Bilanțul de azot este diferența dintre cantitatea de azot ingerată cu alimente și cantitatea de azot excretată din organism sub formă de metaboliți finali. La calcularea bilanţului de azot, acestea pornesc de la faptul că proteina conţine aproximativ 16% azot, adică fiecare 16 g de azot corespunde la 100 g de proteină.
- Dacă cantitatea de azot furnizată egală suma alocată, atunci putem vorbi despre bilantul de azot. Pentru a menține echilibrul de azot în organism, sunt necesare cel puțin 30-45 g de proteine animale pe zi ( minim fiziologic de proteine).
- Starea în care cantitatea de azot furnizată depaseste evidențiat, numit bilanț pozitiv de azot. Starea în care cantitatea de azot furnizată Mai puțin selectat, apelat bilanţ negativ de azot.
- Bilanțul de azot la o persoană sănătoasă este unul dintre cei mai stabili indicatori metabolici.Nivelul balanței de azot depinde de condițiile vieții umane, de tipul muncii efectuate, de starea funcțională a sistemului nervos central și de cantitatea de grăsimi și carbohidrați. pătrunzând în corp.
Proteinele organelor și țesuturilor au nevoie de reînnoire constantă. Aproximativ 400 g de proteine din 6 kg, care alcătuiesc „fondul” proteic al organismului, sunt catabolizate zilnic și trebuie înlocuite cu o cantitate echivalentă de proteine nou formate. Se numește cantitatea minimă de proteine care este descompusă constant în organism factor de uzură. Pierderea de proteine la o persoană care cântărește 70 kg este de 23 g/zi. Aportul de proteine intr-o cantitate mai mica duce la un bilant negativ de azot, care nu satisface nevoile plastice si energetice ale organismului.
VALOAREA BIOLOGICĂ A PROTEINELORIndiferent de specificitatea speciei, toate structurile diverse de proteine conțin numai 20 de aminoacizi. Pentru metabolismul normal, nu numai cantitatea de proteine primită de o persoană este importantă, ci și compoziția sa calitativă, și anume raportul interschimbabileși aminoacizi esentiali.
- indispensabil sunt 10 aminoacizi care nu sunt sintetizați în corpul uman, dar în același timp sunt absolut necesari pentru viața normală. Absența chiar și a unuia dintre ele duce la un bilanț negativ de azot, la pierderea în greutate corporală și la alte tulburări incompatibile cu viața.
- Aminoacizi esentiali sunteți valina, leucina, izoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofanul, cisteina, de neînlocuit condiționat — argininăși histidină. Toți acești aminoacizi pe care o persoană îi primește numai cu alimente.
- Aminoacizi neesențiali sunt de asemenea necesare vieții umane, dar pot fi sintetizate și în organismul însuși din produșii metabolici ai carbohidraților și lipidelor. Acestea includ glicocol, alanină, cisteină, acizi glutamic și aspartic, tirozină, prolină, serină, glicină; înlocuibil condiționat — arginină și histidină.
- Proteinele care conțin un set complet de aminoacizi esențiali sunt numite cu drepturi deplineși au cea mai mare valoare biologică ( carne, peste, oua, caviar, lapte, ciuperci, cartofi).
- Proteinele care nu conțin cel puțin un aminoacid esențial sau dacă sunt conținute în cantități insuficiente se numesc defect (proteine vegetale). În acest sens, pentru a satisface nevoia de aminoacizi, cea mai rațională este o alimentație variată, cu predominanță a proteinelor animale.
- necesar zilnicîn proteine la un adult este de 80-100 g de proteine, inclusiv 30 g de origine animală, iar în timpul efortului fizic - 130-150 g. Aceste cantități corespund în medie proteine optime fiziologice- 1 g la 1 kg de greutate corporală.
- proteine animale alimentele sunt aproape complet transformate în proteinele proprii ale organismului. Sinteza proteinelor corpului din proteine vegetale merge mai puțin eficient: factorul de conversie este de 0,6 - 0,7 din cauza dezechilibrului aminoacizilor esențiali din proteinele animale și vegetale.
- Când consumați proteine vegetale, opereaza " regula minimă„, conform căreia sinteza propriei proteine depinde de aminoacidul esențial care vine cu alimentele cantitate minima.
După ce au mâncat, în special proteine, a fost o creștere schimbul de energie și producerea de căldură. La utilizarea alimentelor mixte, metabolismul energetic crește cu aproximativ 6%, odată cu alimentația cu proteine, creșterea poate ajunge la 30-40% din valoarea energetică totală a tuturor proteinelor introduse în organism. Cresterea metabolismului energetic incepe dupa 1-2 ore, atinge maxim dupa 3 ore si continua 7-8 ore dupa masa.
Reglarea hormonală Metabolismul proteinelor asigură un echilibru dinamic al sintezei și degradarii acestora.
- Anabolism proteic controlat de hormonii adenohipofizei ( hormon de creștere), pancreas ( insulină), gonade masculine ( androgen). Întărirea fazei anabolice a metabolismului proteic cu un exces al acestor hormoni se exprimă prin creșterea crescută și creșterea în greutate. Lipsa hormonilor anabolizanți provoacă întârzierea creșterii la copii.
- Catabolismul proteinelor reglată de hormonii tiroidieni tiroxina si triiodotironona), cortical ( glucocorticoizii) și cerebrale ( adrenalină) substanțe ale glandelor suprarenale. Un exces al acestor hormoni îmbunătățește descompunerea proteinelor în țesuturi, care este însoțită de epuizare și un echilibru negativ de azot. Lipsa hormonilor, de exemplu, glanda tiroidă este însoțită de obezitate.
Proteinele sunt, desigur, una dintre cele mai importante componente din viața organismului. Și cel mai important, ele joacă un rol extrem de important în alimentația umană, deoarece sunt componenta principală a celulelor tuturor organelor și țesuturilor corpului. Nu fără motiv, până la urmă, în 2005, conform unui proiect de lege întocmit de Ministerul Sănătăţii şi Dezvoltării Sociale, „pentru îmbunătăţirea calităţii nutriţiei în noul coş de consum, se propune creşterea volumului de produse care conţin animale. proteine, reducând în același timp volumul produselor care conțin carbohidrați”.
Mesajul # 3367, scris pe 05-03-2014 la 14:52 ora Moscovei, a fost șters.
| # 1347 · 07-06-2013 la 12:37 UTC · adresa IP înregistrată · |
Proteinele sunt compuși cu molecule înalte (polimeri) formați din aminoacizi - unități monomerice interconectate prin legături peptidice. Toți cei 20 de aminoacizi găsiți în proteine sunt a-aminoacizi, o caracteristică comună a cărora este prezența unei grupări amino - NH2 și a unei grupări carboxil - COOH la atomul de carbon a. a-aminoacizii diferă între ei în structura grupului R și, în consecință, în proprietățile lor. Toți aminoacizii pot fi grupați pe baza polarității grupărilor R, adică. capacitatea lor de a interacționa cu apa la valori biologice ale pH-ului.
În organismele vii, compoziția de aminoacizi a proteinelor este determinată de codul genetic; în majoritatea cazurilor, în sinteza sunt utilizați 20 de aminoacizi standard. Multe dintre combinațiile lor creează molecule de proteine cu o mare varietate de proprietăți. În plus, reziduurile de aminoacizi dintr-o proteină sunt adesea supuse unor modificări post-translaționale, care pot apărea atât înainte ca proteina să înceapă să-și îndeplinească funcția, cât și în timpul „lucrării” acesteia în celulă. Adesea, în organismele vii, mai multe molecule de proteine diferite formează complexe complexe, de exemplu, un complex fotosintetic.
Cristale din diverse proteine crescute pe stația spațială Mir și în timpul zborurilor navetei NASA. Proteinele foarte purificate formează cristale la temperatură scăzută, care sunt folosite pentru a studia structura spațială a unei anumite proteine.
Funcțiile proteinelor din celulele organismelor vii sunt mai diverse decât funcțiile altor biopolimeri - polizaharide și ADN. Astfel, proteinele enzimatice catalizează cursul reacțiilor biochimice și joacă un rol important în metabolism. Unele proteine îndeplinesc o funcție structurală sau mecanică, formând un citoschelet care menține forma celulelor. Proteinele joacă, de asemenea, un rol cheie în sistemele de semnalizare celulară, în răspunsul imun și în ciclul celular.
Proteinele sunt o parte importantă a alimentației animale și umane (surse principale: carne, carne de pasăre, pește, lapte, nuci, leguminoase, cereale; într-o măsură mai mică: legume, fructe, fructe de pădure și ciuperci), deoarece toți aminoacizii necesari și o parte trebuie să vină cu alimente proteice. În timpul digestiei, enzimele descompun proteinele ingerate în aminoacizi, care sunt utilizați pentru a biosintetiza proteinele proprii ale organismului sau sunt descompuși în continuare pentru energie.
Determinarea secvenței de aminoacizi a primei proteine, insulina, prin secvențierea proteinelor ia adus lui Frederick Sanger Premiul Nobel pentru Chimie în 1958. Primele structuri tridimensionale ale proteinelor hemoglobina și mioglobina au fost obținute prin difracție de raze X, respectiv, de Max Perutz și John Kendrew la sfârșitul anilor 1950, pentru care au primit Premiul Nobel pentru Chimie în 1962.
Legăturile peptidice sunt formate prin interacțiunea grupării a-amino a unui aminoacid cu gruparea a-carboxil a unui alt aminoacid: O legătură peptidică este o legătură covalentă amidă care leagă aminoacizii într-un lanț. Prin urmare, peptidele sunt lanțuri de aminoacizi.
Imaginea secvenței de aminoacizi din lanț începe cu aminoacidul N-terminal. De asemenea, începe numerotarea reziduurilor de aminoacizi. În lanțul polipeptidic, grupul se repetă de multe ori: -NH-CH-CO-. Acest grup formează coloana vertebrală peptidică. Prin urmare, lanțul polipeptidic constă dintr-un schelet (schelet), care are o structură regulată, repetată și lanțuri laterale separate de grupări R. Structura primară este caracterizată de ordinea (secvența) de alternanță a aminoacizilor din lanțul polipeptidic. Chiar și peptidele de aceeași lungime și compoziție de aminoacizi pot fi substanțe diferite, deoarece secvența de aminoacizi din lanț este diferită pentru ele. Secvența de aminoacizi dintr-o proteină este unică și determinată de gene. Chiar și mici modificări ale structurii primare pot schimba serios proprietățile unei proteine. Ar fi greșit să concluzionăm că fiecare reziduu de aminoacizi dintr-o proteină este necesar pentru menținerea structurii și funcției normale a proteinei.
Proprietățile funcționale ale proteinelor sunt determinate de conformația lor, adică. localizarea lanțului polipeptidic în spațiu. Unicitatea conformației pentru fiecare proteină este determinată de structura sa primară. În proteine, există două niveluri de conformare a lanțului peptidic - structura secundară și terțiară. Structura secundară a proteinelor se datorează capacității grupărilor de legături peptidice de a interacțiuni cu hidrogen: C=O....HN. Peptida tinde să adopte o conformație cu un maxim de legături de hidrogen. Cu toate acestea, posibilitatea formării lor este limitată de faptul că legătura peptidică are un caracter parțial dublu, astfel încât rotația în jurul acesteia este dificilă. Lanțul peptidic capătă nu o conformație arbitrară, ci o conformație strict definită fixată prin legături de hidrogen. Există mai multe moduri de așezare a lanțului polipeptidic: a -helix - formată din legături de hidrogen intracatenar între gruparea NH a unui rest de aminoacid și gruparea CO a celui de-al patrulea rest din acesta; b-structură (foaie pliată) - formată din legături de hidrogen intercatenare sau legături între secțiuni ale unui lanț polipeptidic îndoit în direcția opusă; încurcătură haotică - acestea sunt zone care nu au organizarea spațială corectă, periodică. Dar conformația acestor regiuni este, de asemenea, strict determinată de secvența de aminoacizi. Conținutul de a-helix și b-structuri în diferite proteine este diferit: în proteine fibrilare - doar a-helix sau numai b-foaia pliată; iar în proteinele globulare, fragmente separate ale lanțului polipeptidic: fie a-helix, fie foaie pliată b, fie bobină aleatorie. Structura terțiară a proteinelor globulare reprezintă orientarea în spațiu a lanțului polipeptidic care conține elice a, structuri b și zone fără structură periodică (coil aleatoriu). Plierea suplimentară a lanțului polipeptidic răsucit formează o structură compactă. Acest lucru are loc în primul rând ca rezultat al interacțiunii dintre lanțurile laterale ale reziduurilor de aminoacizi.
Sursa: „Manual pentru instructori sociali, elevi”, compilator: O.I. Tyutyunnik (Maestru în sport al URSS în haltere)https://do4a.net/data/MetaMirrorCache/b7c755e091c4939dcc1a00e6e8419675.jpg
STRUCTURA PROTEINELOR
Proteinele sunt compuși organici naturali cu molecule înalte, formați din 20 de aminoacizi. O moleculă proteică este un polimer neramificat, a cărui unitate structurală minimă, un monomer, este reprezentată de un aminoacid. Aminoacizii dintr-o moleculă de proteină sunt legați printr-o legătură carbamidă (polipeptidă) în lanțuri lungi. Greutatea moleculară - de la câteva mii la câteva milioane de unități atomice. În funcție de forma moleculei proteice, se disting proteinele globulare și fibrilare.
Proteinele globulare se caracterizează printr-o formă sferică a moleculei, solubile în apă și soluții saline. Solubilitatea bună se explică prin localizarea reziduurilor de aminoacizi încărcate pe suprafața globului, înconjurate de o înveliș de hidrat, care asigură un contact bun cu solventul. Acest grup include toate enzimele și majoritatea proteinelor active biologic.
Proteinele fibrilare se caracterizează printr-o structură fibroasă, practic insolubilă în apă și soluții saline. Lanțurile polipeptidice din molecule sunt aranjate paralel unul cu celălalt. Participa la formarea elementelor structurale ale tesutului conjunctiv (colagen, keratina, elastina). Un grup special este proteinele complexe, care, pe lângă aminoacizi, includ carbohidrați, acizi nucleici etc. Proteinele joacă un rol extrem de important în toate organismele vii. Sunt implicați în construcția celulelor și țesuturilor, sunt biocatalizatori (enzime), hormoni, pigmenți respiratori (hemoglobine), substanțe protectoare (imunoglobuline) etc. Biosinteza proteinelor are loc pe ribozomi și este determinată de codul acizilor nucleici în timpul translației. .
20 de aminoacizi legați între ei în lanțuri și alternând în secvențe diferite reprezintă întreaga varietate de proteine naturale. Corpul uman este capabil să formeze mulți aminoacizi din alte substanțe alimentare, dar nu poate sintetiza singur 9 aminoacizi și trebuie neapărat să-i primească cu alimente. Astfel de acizi sunt numiți de neînlocuit sau esențiali. Acestea sunt valina, leucina, izoleucina, lizina, metionina, treonina, triptofanul, fenilalanina, histidina. Aminoacizii neesențiali includ alanină, asparagină, acid aspartic, arginină, glicină, glutamina, acid glutamic, prolină, cisteină, tirozină, serie. Dacă unei proteine îi lipsește orice aminoacid esențial, proteina nu va fi complet absorbită. Din acest punct de vedere, produsele de origine animală (carne, pește, lapte) sunt mai potrivite nevoilor umane decât produsele vegetale.
Structura primară este un concept care denotă secvența reziduurilor de aminoacizi dintr-o proteină. Legătura peptidică este principalul tip de legătură care determină structura primară.
Structura secundară caracterizează forma lanțului proteic în spațiu. Această formă variază în funcție de setul de aminoacizi și de secvența acestora în lanțul polipeptidic. Există două forme principale de structură secundară: α-helix și β-configurație. Multe proteine au o formă de α-helix. Poate fi reprezentat ca o spirală regulată formată pe suprafața unui cilindru. Stabilitatea configurației elicoidale este determinată de numeroase legături de hidrogen între grupările CO și NH ale legăturilor peptidice; Configurația β este caracteristică unui număr mic de proteine. Ca formă, această structură poate fi comparată cu burduful acordeonului (structură pliată)
Structura terțiară ia naștere din cauza curburilor lanțului peptidic în spațiu. Această configurație poate fi reprezentată ca o spirală formată pe un cilindru, a cărui axă își schimbă periodic direcția, ceea ce duce la formarea de coturi.
PROPRIETĂȚI PROTEINE
Solubilitate depinde de pH-ul soluției, de natura solventului (constanta sa dielectrică), de concentrația electrolitului, i.e. asupra forței ionice și a tipului de contraion și asupra structurii proteinei. Proteinele globulare sunt bine solubile, cele fibrilare sunt mult mai rele. La putere ionică scăzută, ionii cresc solubilitatea proteinei prin neutralizarea grupărilor sale încărcate. Deci, euglobulinele sunt insolubile în apă, dar se dizolvă în soluții slabe de sare comună. La putere ionică mare, ionii contribuie la precipitarea proteinelor, ca și cum ar concura cu acestea pentru moleculele de apă - așa-numita sărare a proteinelor. Solvenții organici precipită proteinele, provocând denaturarea acestora.Proprietăți electrolitice proteinele se datorează faptului că în mediul de bază moleculele se comportă ca polianioni cu un negativ, iar în mediu acid - cu o sarcină totală pozitivă. Aceasta determină capacitatea proteinelor de a migra într-un câmp electric către anod sau catod, în funcție de sarcina totală. Această proprietate a proteinelor se bazează pe analiza amestecului lor - electroforeză.
Denaturarea proteinelor este o consecință a ruperii legăturilor slabe, ducând la distrugerea structurilor secundare și terțiare. Molecula de proteină denaturată este dezordonată - capătă caracterul unei bobine aleatorii (statistice). De regulă, denaturarea proteinelor este ireversibilă, dar în unele cazuri, după îndepărtarea agentului de denaturare, poate apărea renaturarea - refacerea structurilor și proprietăților secundare și terțiare.Agenți de denaturare: temperaturi ridicate (ruperea legăturilor de hidrogen și hidrofobe), acizi și baze (ruperea legăturilor electrostatice), solvenți organici (ruperea legăturilor predominant hidrofobe).
Agenții de denaturare includ și detergenți, săruri ale metalelor grele, ultraviolete și alte tipuri de radiații.
Denaturarea nu rupe legăturile covalente, dar crește disponibilitatea acestora pentru alți factori, în special pentru enzime.
FUNCȚIILE PROTEINEI
catalitice sau enzimatice. Toate transformările chimice ale unui organism viu au loc cu participarea catalizatorilor. Catalizatorii biologici (enzimele) prin natura lor chimică sunt proteine care catalizează transformările chimice din organism care alcătuiesc metabolismul.functia de transport. Proteinele transportă sau transportă compuși semnificativi biologic în organism. În unele cazuri, compusul transportat este absorbit de o moleculă de proteină. Acest lucru îi protejează de distrugere și asigură transportul cu fluxul sanguin. Acest tip de transport se numește pasiv. Proteinele membranare transportă compuși din zone cu concentrație scăzută în zone cu concentrație mare. Acest lucru este asociat cu un consum de energie vizibil și se numește transport activ.
Funcția mecanicochimică- capacitatea unor proteine de a modifica conformația, de ex. scurtează lungimea unei molecule Astfel de proteine se numesc contractile (proteine musculare) deoarece efectuează un lucru mecanic datorită energiei legăturilor chimice.
Structural Funcția (plastică) este realizată în principal de proteinele fibrilare - elemente ale membranelor celulare. Aceste proteine din compoziția țesuturilor conjunctive le asigură rezistența și elasticitatea: cheratina din lână și păr, colagenul tendoanelor, pielii, cartilajului, pereților vasculari și țesutului conjunctiv.
Funcția hormonală(funcția de control) este realizată de hormoni de natură peptidică sau proteică. Ele afectează producția sau activitatea enzimelor proteice și modifică viteza reacțiilor chimice catalizate de acestea, de exemplu. gestionează procesele de schimb
Funcție de protecție proteinele se realizează prin anticorpi, interferoni, fibrinogen.
Anticorpi- compuși de natură proteică, a căror sinteză este indusă în procesul unui răspuns imun - reacția organismului la pătrunderea în mediul intern a proteinelor străine sau a altor componente antigenice (de exemplu, carbohidrați cu molecul mare). Anticorpii, atunci când sunt combinați cu un antigen, formează un complex insolubil, făcând antigenul sigur pentru organism.
interferoni- glucoproteine sintetizate de celula dupa patrunderea virusului in aceasta. Spre deosebire de anticorpi, interferonii nu interacționează cu antigenul, ci provoacă formarea de enzime intracelulare. Ele blochează sinteza proteinelor virale, împiedicând copiarea informațiilor virale. Acest lucru oprește reproducerea virusului.
fibrinogen- o proteină plasmatică solubilă, care în ultima etapă a procesului de coagulare a sângelui se transformă în fibrină - o proteină insolubilă. Fibrina formează cadrul unui tromb care limitează pierderea de sânge.
Plasmină este o proteină din plasmă sanguină care catalizează descompunerea fibrinei. Aceasta asigură restabilirea permeabilității vasului înfundat cu un cheag de fibrină.
funcția energetică proteinele sunt furnizate de o parte din aminoacizii eliberați în timpul descompunerii proteinelor în țesuturi. În procesul de dezintegrare redox, aminoacizii eliberează energie și sintetizează purtătorul de energie - ATP (acid adenozin trifosforic). Proteinele reprezintă aproximativ 18% din aportul de energie uman.
DIGEST DE PROTEINE
Dintre substanțele organice ale materiei vii, proteinele ocupă un loc aparte în semnificația și funcțiile lor biologice. Aproximativ 30% din toate proteinele din corpul uman se găsesc în mușchi, aproximativ 20% în oase și tendoane și aproximativ 10% în piele. Dar cele mai importante proteine sunt enzimele. Numărul lor în organism este mic, dar controlează o serie de reacții chimice foarte importante. Toate procesele care au loc în organism: digestia alimentelor, reacțiile oxidative, activitatea glandelor endocrine, activitatea musculară și funcția creierului - sunt reglate de enzime. Varietatea lor este uriașă. Sunt multe sute de ele într-o singură celulă.
Proteinele sau, așa cum se numesc altfel, proteine, au o structură foarte complexă și sunt cei mai complexi nutrienți. Proteinele sunt o parte esențială a tuturor celulelor vii. Proteinele includ carbon, hidrogen, oxigen, azot, sulf si cateodata fosfor. Cea mai caracteristică a unei proteine este prezența în ea azot.
Alți nutrienți nu conțin azot. Prin urmare, proteina este numită o substanță care conține azot. Principalele substanțe care conțin azot care alcătuiesc proteinele sunt aminoacizii. Numărul de aminoacizi este mic - sunt cunoscuți doar 28. Toată varietatea uriașă de proteine naturale este o combinație diferită de aminoacizi cunoscuți. Proprietățile și calitățile proteinelor depind de combinația lor.
Când doi sau mai mulți aminoacizi sunt combinați, se formează un compus mai complex - polipeptidă. Polipeptidele, atunci când sunt combinate, formează particule și mai mari și mai complexe și, ca rezultat, o moleculă de proteină complexă.
În tractul digestiv, printr-o serie de etape intermediare (albumoze și peptone), proteinele sunt descompuse în compuși mai simpli (polipeptide) și mai departe în aminoacizi. Aminoacizii, spre deosebire de proteine, sunt ușor absorbiți și absorbiți de organism. Ele sunt folosite de organism pentru a-și forma propria proteină specifică. Dacă, din cauza aportului în exces de aminoacizi, descompunerea acestora în țesuturi continuă, atunci aceștia sunt oxidați în dioxid de carbon și apă.
Majoritatea proteinelor sunt solubile în apă. Datorită dimensiunilor lor mari, moleculele de proteine trec cu greu prin porii membranelor celulare. Când sunt încălzite, soluțiile apoase de proteine se coagulează. Există proteine (cum ar fi gelatina) care se dizolvă în apă doar când sunt încălzite.
Când sunt înghițite, alimentele intră mai întâi în gură, apoi prin esofag până în stomac. Sucul gastric pur este incolor, are o reacție acidă, care se datorează prezenței acidului clorhidric la o concentrație de 0,5%.
Sucul gastric are capacitatea de a digera alimentele, care este asociată cu prezența enzimelor în el. Conține pepsină, o enzimă care descompune proteinele în peptone și albumoze. Glandele stomacului produc pepsină într-o formă inactivă, devine activă atunci când sunt expuse la acid clorhidric. Pepsina acționează numai într-un mediu acid și devine inactivă atunci când intră într-un mediu alcalin.
Mâncarea, care a intrat în stomac, rămâne în ea de la 3 la 10 ore. Perioada de timp în care alimentele rămân în stomac depinde de natura și starea sa fizică - dacă este lichidă sau solidă. Apa părăsește stomacul imediat după intrare. Alimentele care conțin mai multe proteine rămân în stomac mai mult decât alimentele cu carbohidrați; alimentele grase rămân în stomac mai mult timp. Promovarea alimentelor are loc datorită contracției stomacului, care contribuie la trecerea la partea pilorică și apoi la duodenul suspensiei alimentare deja digerate semnificativ, unde este digerată în continuare. Aici, sucul glandelor intestinale, care este presărat cu mucoasa intestinală, precum și sucul pancreatic și bilă, este turnat pe grătarul alimentar. Sub influența acestor sucuri, nutrienții - proteine, grăsimi, carbohidrați - sunt în continuare descompuse și aduși într-o stare în care pot fi absorbiți în sânge și limfă.
Sucul pancreatic este incolor și are alcalin reacţie.Una dintre principalele enzime este tripsină, care se află în sucul pancreatic în stare inactivă sub formă de tripsinogen. Tripsinogenul nu poate descompune proteinele dacă nu este transferat într-o stare activă, de exemplu. în tripsină. Acest lucru se întâmplă sub influența unei substanțe din sucul intestinal enterokinaza. Enterokinaza este produsă în mucoasa intestinală. În duoden, acțiunea pepsinei încetează, deoarece pepsina acționează numai într-un mediu acid. Digestia ulterioară a proteinelor continuă sub influența tripsinei.
Tripsina este foarte activă într-un mediu alcalin. Acțiunea sa continuă într-un mediu acid, dar activitatea scade. Tripsina acționează asupra proteinelor și le descompune în albumoză și peptone și mai departe în aminoacizi.
În stomac și duoden, proteinele, grăsimile și carbohidrații sunt descompuse aproape complet, doar o parte dintre ele rămânând nedigerate. În intestinul subțire, sub influența sucului intestinal, are loc defalcarea finală a tuturor nutrienților și absorbția produselor în sânge. Acest lucru se întâmplă prin capilare, fiecare dintre ele se apropie de o vilozitate situată pe peretele intestinului subțire.
METABOLISMUL PROTEINELOR
După descompunerea proteinelor în tractul digestiv, aminoacizii rezultați sunt absorbiți în sânge împreună cu o cantitate mică de polipeptide - compuși formați din mai mulți aminoacizi. Din aminoacizi, celulele corpului nostru sintetizează o proteină care este diferită de proteina consumată și este caracteristică unui anumit organism uman.
Formarea unei noi proteine în corpul oamenilor și al animalelor se desfășoară în mod continuu, deoarece pe tot parcursul vieții, în loc de a muri celulele din sânge, piele, mucoasa intestinală etc. sunt create celule noi, tinere. Proteinele pătrund în canalul digestiv cu alimente, unde sunt supuse scindării în aminoacizi, iar din aminoacizii absorbiți se formează o proteină specifică acestor celule. Dacă, ocolind tractul digestiv, proteina este introdusă direct în fluxul sanguin, atunci nu numai că nu poate fi folosită de corpul uman, dar va provoca și o serie de complicații grave. Organismul răspunde la o astfel de introducere de proteine cu o creștere bruscă a temperaturii și cu alte fenomene. Odată cu introducerea repetată a proteinei în 15-20 de zile, chiar și moartea poate apărea cu paralizie respiratorie, o încălcare accentuată a activității cardiace și convulsii generale.
Proteinele nu pot fi înlocuite cu alte substanțe alimentare, deoarece sinteza proteinelor în organism este posibilă numai din aminoacizi. Prin urmare, aportul tuturor sau a celor mai importanți aminoacizi este atât de necesar.
Dintre aminoacizii cunoscuți, nu toți au aceeași valoare pentru organism. Printre acestea se numără cele care pot fi înlocuite cu altele sau sintetizate în organism din alți aminoacizi. Alături de aceasta, există aminoacizi esențiali, în absența cărora, sau chiar unul dintre ei, metabolismul proteinelor din organism este perturbat.
Proteinele nu conțin întotdeauna toți aminoacizii, în unele - o cantitate mai mare de aminoacizi de care are nevoie organismul, în altele - mai puțin. Diferite proteine conțin diferiți aminoacizi și în raporturi diferite.
Proteinele, care includ toți aminoacizii necesari organismului, sunt numite complete. Proteinele care nu conțin toți aminoacizii necesari sunt incomplete.
Pentru o persoană, aportul de proteine complete este important, deoarece organismul își poate sintetiza liber propriile proteine specifice din acestea. Cu toate acestea, o proteină completă poate fi înlocuită cu două sau trei proteine incomplete, care, completându-se, dau în total toți aminoacizii necesari. Prin urmare, pentru funcționarea normală a organismului, este necesar ca alimentele să conțină proteine complete sau un set de proteine incomplete, egale ca conținut de aminoacizi cu proteinele complete.
Aportul de proteine complete cu alimente este extrem de important pentru un organism în creștere, deoarece în corpul unui copil, împreună cu refacerea celulelor muribunde, ca și la adulți, sunt create celule noi în număr mare.
Alimentele obișnuite amestecate conțin o varietate de proteine, care împreună asigură necesarul de aminoacizi a organismului. Nu doar valoarea biologică a proteinelor provenite din alimente este importantă, ci și cantitatea acestora. Când există un aport insuficient de proteine, creșterea normală a organismului este suspendată sau întârziată, deoarece necesarul de proteine nu este acoperit din cauza aportului său insuficient.
Proteinele complete sunt în principal proteine de origine animală, cu excepția gelatinei, care este o proteină incompletă. Proteinele incomplete sunt predominant de origine vegetală. Totuși, unele plante (cartofi, leguminoase etc.) conțin proteine complete. Dintre proteinele animale, proteinele din carne, ouă, lapte etc. sunt deosebit de valoroase pentru organism.
31. Structura cuaternară a unei proteine este determinată de:
a) spiralizarea lanţului polipeptidic
b) configuraţia spaţială a lanţului polipeptidic
c) spiralizarea mai multor lanţuri polipeptidice
d) legătura mai multor lanţuri polipeptidice.
32. În menținerea structurii cuaternare a proteinei nu sunt acceptate următoarele:
a) peptidă b) hidrogen c) ionică d) hidrofobă.
33. Proprietățile fizico-chimice și biologice ale unei proteine sunt complet determinate de structura:
a) primar b) secundar c) tertiar d) cuaternar.
34. Proteinele fibrilare includ:
a) globulina, albumina, colagenul b) colagenul, cheratina, miozina
c) miozina, insulina, tripsina d) albumina, miozina, fibroina.
35. Proteinele globulare includ:
a) fibrinogen, insulina, tripsina b) tripsina, actina, elastina
c) elastina, trombina, albumina d) albumina, globulina, glucagonul.
36. O moleculă de proteină dobândește proprietăți naturale (native) ca rezultat al autoasamblarii structurii
a) primar b) preponderent primar, rar secundar
c) Cuaternar d) preponderent terțiar, mai rar cuaternar.
37. Monomerii moleculelor de acid nucleic sunt:
a) nucleozide b) nucleotide c) polinucleotide d) baze azotate.
38. Molecula de ADN conține baze azotate:
a) adenină, guanină, uracil, citozină b) citozină, guanină, adenină, timină
c) timină, uracil, timină, citozină d) adenină, uracil, timină, citozină
39. O moleculă de ARN conține baze azotate:
a) adenină, guanină, uracil, citozină b) citozină, guanină, adenină, timină c) timină, uracil, adenină, guanină d) adenină, uracil, timină, citozină.
1. Ce organele sunt responsabile de sinteza proteinelor?
2. Care sunt numele structurilor nucleare care stochează informații despre proteinele organismului?
3. Ce moleculă este un șablon (șablon) pentru sinteza ARNm?
4. Cum se numește procesul de sinteză a unui lanț polipeptidic al unei proteine pe un ribozom?
5. Pe ce moleculă se află un triplet numit codon?
6. Pe ce moleculă se află un triplet numit anticodon?
7. După ce principiu recunoaște un anticodon un codon?
8. Unde are loc formarea complexului t-ARN + aminoacizi în celulă?
9. Cum se numește prima etapă a biosintezei proteinelor?
10. Având în vedere un lanț polipeptidic: -VAL - ARG - ASP- Determinați structura lanțurilor de ADN corespunzătoare.
1) Un fragment de genă ADN are o urmă. secvența de nucleotide TCGGTCAACCTTAGCT. Determinați secvența nucleotidelor i-ARN și a aminoacizilor din lanțul polipeptidic al proteinei.
2) Determinați secvența de nucleotide a ARNm sintetizat din catena dreaptă a unui segment al moleculei de ADN, dacă catena sa stângă are o urmă. succesiune: -Ts-G-A-G-T-T-T-G-G-A-T-T-Ts-G-T-G.
3) Determinați secvența resturilor de aminoacizi dintr-o moleculă de proteină
-G-T-A-A-G-A-T-T-T-Ts-T-Ts-G-T-G
4) Determinați secvența nucleotidelor din molecula de ARNm, dacă porțiunea de moleculă proteică sintetizată din aceasta are forma: - treonină - metionină - histidină - valină - arg. - prolina - cisteina -.
5) Cum se va schimba structura proteinei dacă din segmentul ADN care o codifică:
-G-A-T-A-C-C-G-A-T-A-A-A-G-A-C- elimina a șasea și a treisprezecea (stânga) nucleotide?
6) Ce modificări vor avea loc în structura proteinei, dacă în regiunea ADN care o codifică: -T-A-A-C-A-G-A-G-G-A-C-C-A-A-G-... între 10 și 11 nucleotide este inclusă citozina, între 13 și 14 - timină, iar la final alături de guanina încă o guanină sparge?
7) Determinaţi ARNm şi structura primară a proteinei codificate în regiunea ADN: -G-T-T-C-T-A-A-A-A-G-G-C-C-A-T- .. dacă a 5-a nucleotidă va fi îndepărtată, iar între a 8-a şi a 9-a nucleotidă va fi un timidil?
8) Polipeptida este formată din următoarele. aminoacizi dispuși unul după altul: valină - alanină - glicină - lizină - triptofan - valină - acid sulfuro-glutamic. Determinați structura regiunii ADN care codifică polipeptida de mai sus.
9) Asparagină - glicină - fenilalanină - prolină - treonină - metionină - lizină - valină - glicină .... aminoacizi, alcătuiesc secvenţial o polipeptidă. Determinați structura segmentului de ADN care codifică această polipeptidă.
