Proteinele sunt o componentă alimentară de neînlocuit. Spre deosebire de proteine, carbohidrații și grăsimile nu sunt componente esențiale ale alimentelor. Aproximativ 100 de grame de proteine sunt consumate zilnic de un adult sănătos. Proteinele alimentare sunt principala sursă de azot a organismului. Din punct de vedere economic, proteinele sunt cea mai scumpă componentă alimentară. Prin urmare, a fost foarte important în istoria biochimiei și a medicinei stabilirea normelor proteice în nutriție.
În experimentele lui Karl Voith, au fost stabilite pentru prima dată normele de consum de proteine alimentare - 118 g/zi, carbohidrați - 500 g/zi și grăsimi 56 g/zi. M. Rubner a fost primul care a stabilit că 75% din azotul din organism este conținut în proteine. El a făcut un bilanț de azot (a determinat cât azot pierde o persoană pe zi și cât azot se adaugă).
La un adult sănătos, bilanțul de azot - „bilanțul de azot zero”(cantitatea zilnică de azot excretată din organism corespunde cantității asimilate).
Bilanț pozitiv de azot(cantitatea zilnică de azot excretată din organism este mai mică decât cantitatea asimilată). Se observă numai într-un corp în creștere sau în timpul refacerii structurilor proteice (de exemplu, în perioada de convalescență în cazul unei boli severe sau la construirea masei musculare).
Bilanț negativ de azot(cantitatea zilnică de azot excretată din organism este mai mare decât cantitatea asimilată). Se observă cu deficit de proteine în organism. Motive: cantitate insuficientă de proteine în alimente; boli însoțite de degradarea crescută a proteinelor.
În istoria biochimiei, experimentele au fost efectuate atunci când o persoană a fost hrănită doar cu carbohidrați și grăsimi („dieta fără proteine”). În aceste condiții, s-a măsurat bilanţul de azot. După câteva zile, excreția de azot din organism a scăzut la o anumită valoare, iar după aceea a fost menținută mult timp la un nivel constant: o persoană a pierdut 53 mg de azot pe kg de greutate corporală pe zi (aproximativ 4 g de azot pe zi). Această cantitate de azot corespunde cu aproximativ 23-25 g de proteine pe zi. Această valoare a fost denumită „RAPPORTUL DE UZUR”. Apoi s-au adăugat zilnic 10 g de proteine în dietă, iar excreția de azot a fost crescută. Dar un bilanţ negativ de azot a fost încă observat. Apoi au început să adauge 40-45-50 de grame de proteine pe zi în alimente. Cu un astfel de conținut de proteine în alimente, a existat un echilibru de azot zero (bilanțul de azot). Această valoare (40-50 grame de proteine pe zi) a fost numit MINIMUL FIZIOLOGIC DE PROTEINE.
În 1951 s-au propus norme de proteine alimentare: 110-120 de grame de proteine pe zi.
Acum s-a stabilit că 8 aminoacizi sunt esențiali. Necesarul zilnic pentru fiecare aminoacid esențial este de 1-1,5 grame, iar întregul organism are nevoie de 6-9 grame de aminoacizi esențiali pe zi. Conținutul de aminoacizi esențiali din diferite alimente variază. Prin urmare, minimul fiziologic de proteine poate fi diferit pentru diferite produse.
Câte proteine ar trebui să mănânci pentru a menține echilibrul de azot? 20 gr. albus de ou, sau 26-27 gr. proteine din carne sau lapte, sau 30 gr. proteine din cartofi, sau 67 gr. proteinele făinii de grâu. Albusul de ou contine un set complet de aminoacizi. Când se hrănește cu proteine vegetale, este nevoie de mult mai multe proteine pentru a umple minimul fiziologic. Necesarul de proteine pentru femei (58 de grame pe zi) este mai mic decât pentru bărbați (70 de grame de proteine pe zi), conform reglementărilor SUA.
Bilanțul de azot bilantul de azot.
Restul aminoacizilor sunt ușor de sintetizat în celule și sunt numiți neesențiali. Acestea includ glicină, acid aspartic, asparagină, acid glutamic, glutamina, ser, prolină, alanină.
Cu toate acestea, alimentația fără proteine se termină cu moartea organismului. Excluderea chiar și a unui aminoacid esențial din dietă duce la asimilarea incompletă a altor aminoacizi și este însoțită de dezvoltarea unui echilibru negativ de azot, epuizare, încetinire a creșterii și disfuncții ale sistemului nervos.
Cu o dietă fără proteine, se eliberează 4 g de azot pe zi, adică 25 g de proteine (RAPPORTUL DE UZARE).
Minimum fiziologic de proteine - cantitatea minima de proteine din alimente necesara pentru mentinerea echilibrului de azot - 30-50 g/zi.
DIGESTIA PROTEINELOR ÎN GIT. CARACTERISTICILE PEPTIDAZELOR GASTRICE, FORMAREA SI ROLUL ACIDULUI HIDROLIC.
Conținutul de aminoacizi liberi din alimente este foarte scăzut. Cantitatea lor copleșitoare face parte din proteinele care sunt hidrolizate în tractul digestiv prin acțiunea enzimelor proteaze). Specificitatea de substrat a acestor enzime constă în faptul că fiecare dintre ele scindează legăturile peptidice formate de anumiți aminoacizi la cel mai rapid ritm. Proteazele care hidrolizează legăturile peptidice în cadrul unei molecule de proteine sunt clasificate ca endopeptidaze. Enzimele aparținând grupului de exopeptidaze hidrolizează legătura peptidică formată de aminoacizi terminali. Sub acțiunea tuturor proteazelor din tractul gastrointestinal, proteinele alimentare sunt descompuse în aminoacizi individuali, care apoi intră în celulele țesuturilor.
Formarea și rolul acidului clorhidric
Funcția digestivă principală a stomacului este de a începe digerarea proteinelor. Acidul clorhidric joacă un rol esențial în acest proces. Proteinele care intră în stomac stimulează secreția histaminași grupuri de hormoni proteici - gastrine, care, la rândul lor, provoacă secreția de HCI și proenzima - pepsinogen. HCI se formează în celulele parietale ale glandelor gastrice
Sursa de H + este H 2 CO 3, care se formează în celulele parietale ale stomacului din CO 2 care se difuzează din sânge, și H 2 O sub acțiunea enzimei anhidrazei carbonice.
Disociarea H 2 CO 3 duce la formarea de bicarbonat, care este eliberat în plasmă cu participarea unor proteine speciale. Ioni C1 - intră în lumenul stomacului prin canalul de clorură.
pH-ul scade la 1,0-2,0.
Sub influența HCl, are loc denaturarea proteinelor alimentare care nu au suferit tratament termic, ceea ce crește disponibilitatea legăturilor peptidice pentru proteaze. HCI are efect bactericid și previne pătrunderea bacteriilor patogene în intestine. În plus, acidul clorhidric activează pepsinogenul și creează un pH optim pentru acțiunea pepsinei.
Pepsinogenul este o proteină formată dintr-un lanț polipeptidic. Sub acțiunea HCl, acesta este transformat în pepsină activă.În timpul activării, ca urmare a proteolizei parțiale de la capătul N-terminal al moleculei de pepsinogen, sunt scindate reziduurile de aminoacizi, care conțin aproape toți aminoacizii încărcați pozitiv prezenți în pepsinogen. Astfel, în pepsina activă predomină aminoacizii încărcați negativ, care sunt implicați în rearanjamentele conformaționale ale moleculei și formarea centrului activ. Moleculele active de pepsină formate sub acțiunea HCl activează rapid moleculele de pepsinogen rămase (autocataliza). Pepsina hidrolizează în primul rând legăturile peptidice din proteinele formate din aminoacizi aromatici (fenilalanină, triptofan, tirozină).Pepsina este o endopeptidază, prin urmare, ca urmare a acțiunii sale, în stomac se formează peptide mai scurte, dar nu aminoacizi liberi.
La sugari, există o enzimă în stomac rennin(chimozina), care determină coagularea laptelui. Nu există renină în stomacul adulților; laptele lor este coagulat sub influența HCl și a pepsinei.
alta proteaza - gastrixină. Toate cele 3 enzime (pepsină, renină și gastrixină) sunt similare ca structură primară
Aminoacizi cetogeni și glicogeni. REACȚII ANAPLEROTICE, SINTEZĂ DE AMINOACIZI ÎNLOCUIȚIBIL (EXEMPLU).
Catabolismul amino-t se reduce la formare piruvat, acetil-CoA, α -cetoglutarat, succinil-CoA, fumarat, aminoacizi glicogeni oxaloacetat- sunt transformate în piruvat și produși intermediari ai TCA și în cele din urmă formează oxalacetat, putând fi utilizate în procesul de gluconeogeneză.
cetogenic aminoacizii în procesul de catabolism sunt transformați în acetoacetat (Liz, Leu) sau acetil-CoA (Leu) și pot fi utilizați în sinteza corpurilor cetonici.
glicocetogen aminoacizii sunt utilizați atât pentru sinteza glucozei, cât și pentru sinteza corpilor cetonici, deoarece în procesul catabolismului lor se formează 2 produse - un anumit metabolit al ciclului citratului și acetoacetat (Tri, Phen, Tyr) sau acetil-CoA. (Ile).
Reacții anaplerotice - reziduurile de aminoacizi fără azot sunt folosite pentru a completa cantitatea de metaboliți ai căii catabolice generale, care este cheltuită pentru sinteza substanțelor active biologic.
Enzima piruvat carboxilaza (coenzima - biotina), care catalizeaza aceasta reactie, se gaseste in ficat si muschi.
2. Aminoacizi → Glutamat → α-cetoglutarat
sub acţiunea glutamat dehidrogenazei sau aminotransferazelor.
3. 
Propionil-CoA și apoi succinil-CoA se pot forma, de asemenea, în timpul descompunerii acizilor grași superiori cu un număr impar de atomi de carbon
4. Aminoacizi → Fumarat
5. Aminoacizi → Oxaloacetat
Reacțiile 2, 3 apar în toate țesuturile (cu excepția ficatului și mușchilor), unde piruvat carboxilaza este absentă.
Vii. BIOSINTEZA AMINOACIZILOR ÎNLOCUĂBILI
În corpul uman este posibilă sinteza a opt aminoacizi neesențiali: Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro. Scheletul de carbon al acestor aminoacizi este derivat din glucoză. Gruparea α-amino este introdusă în α-cetoacizii corespunzători ca rezultat al reacțiilor de transaminare. Donator universal α Gruparea α-amino servește ca glutamat.
Aminoacizii sunt sintetizați prin transaminarea α-cetoacizilor formați din glucoză
Glutamat formată de asemenea prin aminarea reductivă a α-cetoglutaratului cu glutamat dehidrogenază.
TRANSAMINARE: DIAGRAMA PROCESULUI, ENZIME, BIOROL. BIOROL ALAT SI ASAT SI SEMNIFICATIA CLINICA A DETERMINARII LOR IN SERUL DE SANG.
Transaminarea este o reacție de transfer al unei grupări α-amino de la ak-s la un α-cetoacid, în urma căreia se formează un nou cetoacid și un nou ak. procesul de transaminare este ușor reversibil
Reacțiile sunt catalizate de enzime aminotransferaze, a căror coenzimă este piridoxal fosfat (PP)
Aminotransferazele se găsesc atât în citoplasmă, cât și în mitocondriile celulelor eucariote. Mai mult de 10 aminotransferaze au fost găsite în celulele umane, care diferă în specificitatea substratului. Aproape toți aminoacizii pot intra în reacții de transaminare, cu excepția lizinei, treoninei și prolinei.
- În prima etapă, o grupare amino din primul substrat, alias, este atașată la fosfatul de piridoxal în centrul activ al enzimei cu ajutorul unei legături aldimine. Se formează un complex enzimă-piridoxamină-fosfat și cetoacid - primul produs de reacție. Acest proces include formarea intermediară a 2 baze Schiff.
- În a doua etapă, complexul enzimă-piridoxamină fosfat se combină cu cetoacidul și, prin formarea intermediară a 2 baze Schiff, transferă gruparea amino la cetoacid. Ca rezultat, enzima revine la forma sa nativă și se formează un nou aminoacid - al doilea produs de reacție. Dacă gruparea aldehidă a fosfatului de piridoxal nu este ocupată de gruparea amino a substratului, atunci formează o bază Schiff cu gruparea ε-amino a radicalului lizină în centrul activ al enzimei
Cel mai adesea, aminoacizii sunt implicați în reacțiile de transaminare, al căror conținut în țesuturi este mult mai mare decât restul - glutamat, alanină, aspartat iar cetoacizii corespunzători - α β-cetoglutarat, piruvat și oxalacetat. Donatorul principal al grupei amino este glutamatul.
Cele mai abundente enzime în majoritatea țesuturilor mamiferelor sunt: ALT (ALAT) catalizează reacția de transaminare dintre alanină și α-cetoglutarat. Această enzimă este localizată în citosolul celulelor multor organe, dar cea mai mare cantitate se găsește în celulele ficatului și mușchiului inimii. ACT (ASAT) catalizează reacția de transaminare dintre apartat și α-cetoglutarat. se formează oxaloacetat și glutamat. Cea mai mare cantitate se găsește în celulele mușchiului inimii și ficatului. specificitatea de organ a acestor enzime.
În mod normal, activitatea acestor enzime în sânge este de 5-40 U/L. Când celulele organului corespunzător sunt deteriorate, enzimele sunt eliberate în sânge, unde activitatea lor crește brusc. Deoarece ACT și ALT sunt cele mai active în ficat, inimă și celulele musculare scheletice, ele sunt utilizate pentru a diagnostica boli ale acestor organe. În celulele mușchiului inimii, cantitatea de ACT depășește semnificativ cantitatea de ALT, iar în ficat, dimpotrivă. Prin urmare, măsurarea simultană a activității ambelor enzime în serul sanguin este deosebit de informativă. Raportul activităților ACT / ALT se numește „coeficientul de Ritis”.În mod normal, acest coeficient este de 1,33 ± 0,42. În cazul infarctului miocardic, activitatea ACT în sânge crește de 8-10 ori, iar ALT - de 2,0 ori.
În hepatită, activitatea serică ALT crește de aproximativ 8-10 ori, iar ACT - de 2-4 ori.
Sinteza melaninei.
Tipuri de melanine
Reacția de activare a metioninei
Forma activă a metioninei este S-adenosilmetionina (SAM), o formă de sulfoniu a aminoacidului format prin adăugarea metioninei la molecula de adenozină. Adenozina se formează prin hidroliza ATP.
Această reacție este catalizată de enzima metionin adenoziltransferaza, care este prezentă în toate tipurile de celule. Structura (-S + -CH3) în SAM este o grupare instabilă care determină activitatea ridicată a grupării metil (de unde termenul „metionină activă”). Această reacție este unică în sistemele biologice, deoarece, aparent, este singura reacție cunoscută, în urma căreia sunt eliberate toate cele trei reziduuri de fosfat ATP. Scindarea grupării metil din SAM și transferul acesteia la compusul acceptor este catalizată de enzimele metiltransferazei. SAM este transformat în S-adenosil homocisteină (SAT) în timpul reacției.
Sinteza creatinei
Creatina este esențială pentru formarea unui compus bogat în energie în mușchi - fosfatul de creatină. Sinteza creatinei are loc în 2 etape cu participarea a 3 aminoacizi: arginină, glicină și metionină. În rinichi acetatul de guanidină se formează prin acțiunea glicinamidinotransferazei. Apoi se transportă acetatul de guanidină la ficat, unde are loc reacţia de metilare a acestuia.
Reacțiile de transmetilare sunt utilizate și pentru:
- sinteza adrenalinei din norepinefrină;
- sinteza anserinei din carnozină;
- metilarea bazelor azotate în nucleotide etc.;
- inactivarea metaboliților (hormoni, mediatori etc.) și neutralizarea compușilor străini, inclusiv a medicamentelor.
De asemenea, apare inactivarea aminelor biogene:
metilarea cu SAM sub acţiunea metiltransferazelor. Astfel, diferite amine biogene pot fi inactivate, dar cel mai adesea gastamina și adrenalina sunt inactivate. Deci, inactivarea adrenalinei are loc prin metilarea grupării hidroxil din ortopoziție
TOXICITATEA AMONIACULUI. EDUCAȚIA ȘI MANIPULUI SA.
Catabolismul aminoacizilor în țesuturi are loc constant cu o rată de ~100 g/zi. În acest caz, ca urmare a dezaminării aminoacizilor, se eliberează o cantitate mare de amoniac. Cantități semnificativ mai mici din acesta se formează în timpul dezaminării aminelor și nucleotidelor biogene. O parte din amoniac se formează în intestine ca urmare a acțiunii bacteriilor asupra proteinelor alimentare (putrefacția proteinelor în intestin) și intră în fluxul sanguin al venei porte. Concentrația de amoniac în sângele venei porte este semnificativ mai mare decât în circulația generală. O cantitate mare de amoniac este reținută în ficat, care menține un conținut scăzut al acestuia în sânge. În mod normal, concentrația de amoniac în sânge depășește rar 0,4-0,7 mg/l (sau 25-40 μmol/l
Amoniacul este un compus toxic. Chiar și o ușoară creștere a concentrației sale are un efect negativ asupra organismului și în special asupra sistemului nervos central. Astfel, o creștere a concentrației de amoniac în creier la 0,6 mmol provoacă convulsii. Simptomele hiperamoniemiei includ tremor, vorbire neclară, greață, vărsături, amețeli, convulsii și pierderea conștienței. În cazurile severe, se dezvoltă o comă fatală. Mecanismul efectului toxic al amoniacului asupra creierului și a corpului în ansamblu este asociat în mod evident cu efectul său asupra mai multor sisteme funcționale.
- Amoniacul pătrunde cu ușurință prin membrane în celule și în mitocondrii schimbă reacția catalizată de glutamat dehidrogenază spre formarea glugamatului:
α-cetoglutarat + NADH + H + + NH3 → Glutamat + NAD +.
O scădere a concentrației de α-cetoglutarat determină:
· Inhibarea metabolismului aminoacizilor (reacție transminară) și, în consecință, sinteza neurotransmițătorilor din aceștia (acetilcolină, dopamină etc.);
· O stare hipoenergetică ca urmare a scăderii vitezei CTC.
Deficiența de α-cetoglutarat duce la scăderea concentrației metaboliților TCA, care accelerează reacția de sinteză a oxaloacetatului din piruvat, însoțită de un consum intens de CO2. Producția și consumul crescut de dioxid de carbon în timpul hiperamoniemiei este caracteristică în special celulelor creierului. O creștere a concentrației de amoniac din sânge modifică pH-ul spre partea alcalină (determinând alcaloză). Aceasta, la rândul său, crește afinitatea hemoglobinei pentru oxigen, ceea ce duce la hipoxie tisulară, acumulare de CO 2 și o stare hipoenergetică, de care suferă în principal creierul. Concentrațiile mari de amoniac stimulează sinteza glutaminei din glutamat în țesutul nervos (cu participarea glutamin sintetazei):
Glutamat + NH 3 + ATP → Glutamină + ADP + H 3 R0 4.
· Acumularea de glutamină în celulele neurogliale duce la creșterea presiunii osmotice în acestea, umflarea astrocitelor și în concentrații mari poate provoca edem cerebral.Scăderea concentrației de glutamat perturbă schimbul de aminoacizi și neurotransmițători, în special sinteza γ. -acidul aminobutiric (GABA), principalul mediator inhibitor. Cu lipsa GABA și a altor mediatori, conducerea impulsului nervos este întreruptă și apar convulsii. Ionul NH 4 + practic nu pătrunde prin membranele citoplasmatice și mitocondriale. Un exces de ion de amoniu în sânge poate perturba transferul transmembranar al cationilor monovalenți Na + și K +, concurând cu aceștia pentru canalele ionice, ceea ce afectează și conducerea impulsurilor nervoase.
Intensitatea ridicată a proceselor de dezaminare a aminoacizilor din țesuturi și nivelul foarte scăzut de amoniac din sânge indică faptul că celulele leagă activ amoniacul cu formarea de compuși netoxici care sunt excretați din organism prin urină. Aceste reacții pot fi considerate reacții de neutralizare a amoniacului. Mai multe tipuri de astfel de reacții au fost găsite în diferite țesuturi și organe. Reacția principală de legare a amoniacului, care are loc în toate țesuturile corpului, este 1.) sinteza glutaminei sub acțiunea glutamin sintetazei:
Glutamina sintetaza este localizată în mitocondriile celulelor; pentru ca enzima să funcționeze, este necesar un cofactor - ioni Mg 2+. Glutamina sintetaza este una dintre principalele enzime reglatoare ale metabolismului aminoacizilor și este inhibată alosteric de AMP, glucoză-6-fosfat, precum și de Gly, Ala și Gis.
În celulele intestinale sub acțiunea enzimei glutaminaze, eliberarea hidrolitică a azotului amidic are loc sub formă de amoniac:
Glutamatul format în reacție suferă transaminare cu piruvat. grupa os-amino a acidului glutamic este transferată în compoziția alaninei:
Glutamina este principalul donor de azot din organism. Azotul glutamin amidic este utilizat pentru sinteza nucleotidelor purine și pirimidinice, asparagină, amino zaharuri și alți compuși.
METODA CANTITATII PENTRU DETERMINAREA UREEI IN SERUL DE SANG
În fluidele biologice, M. se determină prin metode gazometrice, metode fotometrice directe bazate pe reacția M. cu diverse substanțe cu formarea de cantități echimoleculare de produse colorate, precum și metode enzimatice folosind în principal enzima urază. Metodele gazometrice se bazează pe oxidarea M. cu hipobromit de sodiu în mediu alcalin NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O. Volumul de azot gazos se măsoară cu ajutorul unui aparat special. , cel mai adesea aparatul Borodin. Cu toate acestea, această metodă are specificitate și acuratețe scăzute. Dintre metodele fotometrice, cele mai comune metode se bazează pe reacția lui M. cu diacetil monooximă (reacția lui Feron).
Pentru determinarea ureei în serul sanguin și urină se utilizează o metodă unificată bazată pe reacția M. cu diacetil monooximă în prezența tiosemicarbazidei și a sărurilor de fier într-un mediu acid. O altă metodă unificată pentru determinarea M. este metoda ureazei: NH 2 -CO-NH 2 → ureaza NH 3 + CO 2. Amoniacul eliberat formează indofenol de culoare albastră cu hipoclorit de sodiu și fenol. Intensitatea culorii este proporțională cu conținutul de M. din proba de testat. Reacția ureazei este foarte specifică, doar 20 sunt luate pentru cercetare μl ser diluat în raport de 1:9 cu soluție de NaCl (0,154 M). Uneori se folosește salicilat de sodiu în loc de fenol; serul sanguin se diluează după cum urmează: cu 10 μl adaos de ser 0,1 ml apă sau NaCl (0,154 M). Reacția enzimatică în ambele cazuri are loc la 37 ° pentru 15 și 3-3 1/2 min respectiv.
Derivații lui M., în molecula căreia atomii de hidrogen sunt înlocuiți cu radicali acizi, se numesc ureide. Multe ureide și unii dintre derivații lor halogenați sunt utilizați în medicină ca medicamente. Ureidele includ, de exemplu, săruri ale acidului barbituric (maloniluree), aloxan (mezoxaliluree); ureida heterociclică este acidul uric .
SCHEMA GENERALĂ A DESCOMPUZĂRII HEMA. BILIRUBINA "DIRECTA" SI "INDIRECTA", VALOAREA CLINICA A DEFINITIEI SA.
Hem (hemoxigenaza) -biliverdin (biliverdin reductază) -bilirubină (UDP-glucuraniltransferaza) -bilirubină monoglucuronid (UD-glucuroniltransferaza) -bilirubindiglucuronid
În stare normală, concentrația de bilirubină totală în plasmă este de 0,3-1 mg/dL (1,7-17 μmol/L), 75% din cantitatea totală de bilirubină este în formă neconjugată (bilirubină indirectă). În clinică, bilirubina conjugată se numește directă, deoarece este solubilă în apă și poate interacționa rapid cu un reactiv diazo, formând un compus de culoare roz - aceasta este o reacție directă Van der Berg. Bilirubina neconjugată este hidrofobă; prin urmare, este conținută în plasma sanguină într-un complex cu albumina și nu reacționează cu diazo-reactivul până când nu se adaugă un solvent organic, cum ar fi etanolul, care precipită albumina. Ilirubina neconjugată care reacționează cu colorantul azoic numai după precipitarea proteinei se numește bilirubină indirectă.
La pacienții cu patologie hepatocelulară, însoțită de o creștere prelungită a concentrației de bilirubină conjugată, în sânge se găsește o a treia formă de bilirubină plasmatică, în care bilirubina este legată covalent de albumină și, prin urmare, nu poate fi separată în mod obișnuit. În unele cazuri, până la 90% din conținutul total de bilirubină din sânge poate fi în această formă.
METODE DE DETECȚIE A HEMOGLOBINEI: FIZICE (ANALIZA SPECTRALĂ A HEMOGLOBINEI ȘI DERIVAȚILOR EI); FIZICO-CHIMICE (OBȚINEREA CRISTALELE DE IMINĂ DE IMINĂ).
Analiza spectrală a hemoglobinei și a derivaților săi. Utilizarea metodelor spectrografice la examinarea unei soluții de oxihemoglobină dezvăluie două benzi sistemice de absorbție în partea galben-verde a spectrului dintre liniile Fraunhofer D și E, în timp ce hemoglobina redusă are doar o bandă largă în aceeași parte a spectrului. Diferențele în absorbția radiațiilor de către hemoglobină și oxihemoglobină au servit drept bază pentru o metodă de studiere a gradului de saturație a oxigenului din sânge - oximetrie.
Carbhemoglobina în spectrul său este aproape de oxihemoglobină, totuși, atunci când se adaugă o substanță reducătoare, în carbhemoglobină apar două benzi de absorbție. Spectrul methemoglobinei este caracterizat printr-o bandă îngustă de absorbție în stânga la granița părților roșii și galbene ale spectrului, a doua bandă îngustă la limita zonelor galbene și verzi și, în sfârșit, a treia bandă largă în partea verde a spectrului
Cristale de hemină sau hematină acid clorhidric. De la suprafața spotului, se răzuiește pe o lamă de sticlă și se zdrobesc câteva boabe. Se adaugă 1-2 boabe de sare de masă și 2-3 picături de acid acetic rece ca gheața. Se acoperă totul cu un pahar copac și se încălzește cu grijă, fără a se aduce la fierbere. Prezența sângelui este dovedită de apariția microcristalelor de culoare brun-gălbui sub formă de tablete rombice. Dacă cristalele sunt slab formate, ele arată ca semințele de cânepă. Obținerea cristalelor de hemină dovedește cu siguranță prezența sângelui în obiectul de testat. Un eșantion negativ este irelevant. Amestecul de grăsime, rugina face dificilă obținerea cristalelor de gemina
FORME REACTIVE DE OXIGEN: SUPEROXID ANIONIC, PEROXID DE HIDROGEN, RADICAL HIDROXIL, PEROXINITRIT. FORMAREA LOR, CAUZE DE TOXICITATE. ROLUL FIZIOLOGIC AL ROS.
În CPE, aproximativ 90% din O 2 care intră în celule este absorbit. Restul de O2 este utilizat în alte OVR. Enzimele implicate în ORR folosind O2 sunt împărțite în 2 grupe: oxidaze și oxigenaze.
Oxidazele folosesc oxigenul molecular doar ca acceptor de electroni, reducându-l la H 2 O sau H 2 O 2.
Oxigenazele includ unul (monooxigenază) sau doi atomi de oxigen (dioxigenază) în produsul de reacție rezultat.
Deși aceste reacții nu sunt însoțite de sinteza ATP, ele sunt necesare pentru multe reacții specifice în schimbul de aminoacizi), sinteza acizilor biliari și a steroizilor), în reacțiile de neutralizare a substanțelor străine din ficat.
În majoritatea reacțiilor care implică oxigen molecular, reducerea acestuia are loc în etape cu transferul unui electron în fiecare etapă. Cu transferul unui electron, se formează specii intermediare de oxigen foarte reactive.
Într-o stare neexcitată, oxigenul este netoxic. Formarea formelor toxice de oxigen este asociată cu particularitățile structurii sale moleculare. О 2 conține 2 electroni nepereche, care sunt localizați în orbitali diferiți. Fiecare dintre acești orbitali poate accepta un alt electron.
Reducerea completă a О 2 are loc ca urmare a 4 tranziții cu un electron:
Superoxidul, peroxidul și radicalul hidroxil sunt oxidanți activi, ceea ce reprezintă un pericol grav pentru multe componente structurale ale celulei.
Speciile reactive de oxigen pot elimina electronii din mulți compuși, transformându-i în noi radicali liberi, inițiind reacții oxidative în lanț
Efectul dăunător al radicalilor liberi asupra componentelor celulare. 1 - distrugerea proteinelor; 2 - deteriorare ER; 3 - distrugerea membranei nucleare și deteriorarea ADN-ului; 4 - distrugerea membranelor mitocondriale; pătrunderea apei și a ionilor în celulă.
Formarea superoxidului în CPE.„Scurgerea” electronilor în CPE poate avea loc în timpul transferului de electroni cu participarea coenzimei Q. La reducere, ubichinona este transformată în anionul radical semichinonic. Acest radical interacționează neenzimatic cu O2 pentru a forma un radical superoxid. 
Majoritatea speciilor reactive de oxigen se formează în timpul transferului de electroni către CPE, în primul rând în timpul funcționării complexului QH2-dehidrogenază. Acest lucru are loc ca urmare a transferului neenzimatic ("scurgeri") de electroni de la QH 2 la oxigen (
în etapa transferului de electroni cu participarea citocrom oxidazei (complexul IV), „scurgerea” electronilor nu are loc datorită prezenței în enzimă a unor centri activi speciali care conțin Fe și Cu și reduc O 2 fără a elibera radicalii liberi intermediari. .
În leucocitele fagocitare, în procesul de fagocitoză, absorbția de oxigen și formarea de radicali activi sunt îmbunătățite. Speciile reactive de oxigen se formează ca urmare a activării NADPH oxidazei, localizată în principal pe partea exterioară a membranei plasmatice, inițiind așa-numita „explozie respiratorie” cu formarea speciilor reactive de oxigen.
Apărarea organismului împotriva efectului toxic al speciilor reactive de oxigen este asociată cu prezența enzimelor foarte specifice în toate celulele: superoxid dismutază, catalază, glutation peroxidază, precum și cu acțiunea antioxidanților.
DEZACTIVAREA FORMELOR REACTIVE DE OXIGEN. SISTEM ANTIOXIDANT ENZIMIC (CATALAZĂ, SUPEROXID DISMUTAZĂ, GLUTION PEROXIDAZĂ, GLUTIONREDUCTAZĂ). DIAGRAME DE PROCESE, BIOROL, LOCALIZARE.
Superoxid dismutaza catalizează reacția de dismutare a anionului superoxid - radicali:
O2.- + O2.- = O2 + H 2O2
În timpul reacției, s-a format peroxid de hidrogen, prin urmare este capabil să inactiveze SOD superoxid dismutazaîntotdeauna „funcționează” în abur cu scatalaza, care descompune rapid și eficient peroxidul de hidrogen în compuși absolut neutri.
Catalaza (CF 1.11.1.6)- hemoproteină, care catalizează reacția de neutralizare a peroxidului de hidrogen formată ca urmare a reacției de dismutare a radicalului superoxid:
2H2O2 = 2H2O + O2
Peroxidul de glutation catalizează reacțiile în care enzima reduce peroxidul de hidrogen în apă, precum și reducerea hidroperoxizilor organici (ROOH) la derivați hidroxi și, ca urmare, se transformă în forma disulfură oxidată GS-SG:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O
Glutation peroxidază neutralizează nu numai H2O2, ci și diverși peroxili lipidici organici, care se formează în organism atunci când LPO este activat.
Glutation reductază (CF 1.8.1.7)- o flavoproteină cu o grupă protetică flavin adenin dinucleotidă, este formată din două subunităţi identice. Glutation reductază catalizează reacția de reducere a glutationului din forma sa oxidată GS-SG și toate celelalte enzime glutation sintetaze îl folosesc:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2 GSH
Este o enzimă citosolică clasică a tuturor eucariotelor.Glutation transferaza catalizează reacția:
RX + GSH = HX + GS-SG
FAZA DE CONJUGARE ÎN SISTEMUL DE MANIPULARE A SUBSTANȚELOR TOXICE. TIPURI DE CONJUGARE (EXEMPLE DE REACȚII CU FAFS, UDFGK)
Conjugarea este a doua fază de neutralizare a substanțelor, în timpul căreia adăugarea altor molecule sau grupări de origine endogenă la grupările funcționale formate în prima etapă, care cresc hidrofilicitatea și reduc toxicitatea xenobioticelor.
1. Participarea transferazelor la reacțiile de conjugare
UDP-glucuronil transferaza. Localizate în principal în RE, uridin difosfat (UDP) -glucuroniltransferaze atașează reziduul de acid glucuronic la molecula substanței formate în timpul oxidării microzomale.
În termeni generali: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.
Sulfotransferaza. Sulfotransferazele citoplasmatice catalizează reacția de conjugare, în timpul căreia restul de acid sulfuric (-SO3H) din 3 "-fosfoadenozin-5" -fosfosulfat (FAPS) se adaugă la fenoli, alcooli sau aminoacizi.
Reacție generală: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.
Enzimele sulfotransferaza și UDP-glucuronil transferaza sunt implicate în detoxifierea xenobioticelor, inactivarea medicamentelor și a compușilor biologic activi endogeni.
Glutation transferaza. Glutation transferaza (GT) ocupă un loc special printre enzimele implicate în detoxifierea xenobioticelor, inactivarea metaboliților normali și a medicamentelor. Glutation transferazele funcționează în toate țesuturile și joacă un rol important în inactivarea propriilor metaboliți: unii hormoni steroizi, bilirubină, acizi biliari.În celulă, GT-urile sunt localizate în principal în citosol, dar există variante de enzime în nucleu și mitocondriile.
Glutationul este o tripeptidă Glu-Cis-Gly (reziduul de acid glutamic este atașat de cis-teină prin gruparea carboxil a radicalului). HT are o specificitate largă pentru substraturi, al căror număr total depășește 3000. HT leagă foarte multe substanțe hidrofobe și le inactivează, dar numai cele cu o grupare polară suferă modificări chimice cu participarea glugationului. Adică, substraturile sunt substanțe care, pe de o parte, au un centru electrofil (de exemplu, o grupă OH), iar pe de altă parte, zone hidrofobe. Neutralizarea, adică modificarea chimică a xenobioticelor cu participarea HT poate fi efectuată în trei moduri diferite:
prin conjugarea substratului R cu glutation (GSH): R + GSH → GSRH,
ca rezultat al substituției nucleofile: RX + GSH → GSR + HX,
reducerea peroxizilor organici la alcooli: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O
În reacție: UN - grupa hidroperoxid, GSSG - glutation oxidat.
Sistemul de neutralizare cu participarea HT și glutation joacă un rol unic în formarea rezistenței organismului la o varietate de influențe și este cel mai important mecanism de apărare al celulei. În timpul biotransformării unor xenobiotice sub acţiunea HT se formează tioesteri (conjugaţi RSG), care sunt apoi transformaţi în mercaptani, printre care s-au găsit produse toxice. Cu toate acestea, conjugatele GSH cu cele mai multe xenobiotice sunt mai puțin reactive și mai hidrofile decât substanțele inițiale și, prin urmare, sunt mai puțin toxice și mai ușor de îndepărtat din organism.
Cu centrii lor hidrofobi, HT poate lega necovalent un număr mare de compuși lipofili (detoxifiere fizică), împiedicând pătrunderea acestora în stratul lipidic al membranelor și perturbarea funcțiilor celulare. Prin urmare, HT este uneori numită albumină intracelulară.
HT poate lega covalent xenobioticele, care sunt electroliți puternici. Atașarea unor astfel de substanțe este „sinucidere” pentru HT, dar un mecanism suplimentar de apărare pentru celulă.
Acetiltransferaza, metiltransferaza
Acetiltransferazele catalizează reacțiile de conjugare - transferul reziduului de acetil din acetil-CoA la azotul grupării -SO2NH2, de exemplu, în compoziția sulfonamidelor. Metiltransferazele membranare și citoplasmatice cu participarea SAM metilează grupele -P = O, -NH2 și SH ale xenobioticelor.
Rolul hidrolazelor epoxidice în formarea diolilor
În a doua fază de neutralizare (reacția de conjugare), sunt implicate și alte enzime. Epoxihidrolaza (epoxihidrază) adaugă apă la epoxizii de benzen, benzpiren și alte hidrocarburi policiclice formate în timpul primei faze de neutralizare și le transformă în dioli (Fig. 12-8). Epoxizii formați prin oxidarea microzomală sunt cancerigeni. Au activitate chimică mare și pot participa la reacțiile de alchilare non-enzimatică a ADN-ului, ARN-ului, proteinelor.Modificările chimice ale acestor molecule pot duce la degenerarea unei celule normale într-o celulă tumorală.
ROLUL PROTEINELOR ÎN NUTRIȚIE, NORME, ECHILIUL DE AZOTO, RAPORTUL DE PURT, MINIMUL FIZIOLOGIC DE PROTEINE. DEFICIENTA DE PROTEINE.
AA conțin aproape 95% din tot azotul, așa că sunt cei care mențin echilibrul de azot al organismului. Bilanțul de azot- diferența dintre cantitatea de azot furnizată cu alimente și cantitatea de azot excretată. Dacă cantitatea de azot primită este egală cu cantitatea eliberată, atunci bilantul de azot. Această afecțiune apare la o persoană sănătoasă cu o dietă normală. Bilanțul de azot poate fi pozitiv (se furnizează mai mult azot decât se excretă) la copii, la pacienți. Bilanțul negativ de azot (excreția de azot predomină asupra aportului de azot) se observă în timpul îmbătrânirii, înfometării și în timpul bolilor severe. Fără dietă proteică, balanța de azot devine negativă. Cantitatea minimă de proteine din alimente necesară pentru menținerea echilibrului de azot corespunde cu 30-50 g/cyt, în timp ce cantitatea optimă pentru activitatea fizică medie este de ~100-120 g/zi.
aminoacizii, a căror sinteză este dificilă și neeconomică pentru organism, sunt în mod evident mai profitabil de obținut cu alimente. Acești aminoacizi sunt numiți esențiali. Acestea includ fenilalanina, metionina, treonina, triptofanul, valina, lizina, leucina, izoleucina.
Doi aminoacizi - arginina și histidina sunt numiți parțial neesențiali. - tirozina și cisteina sunt în mod condiționat neesențiale, deoarece aminoacizii esențiali sunt necesari pentru sinteza lor. Tirozina este sintetizată din fenilalanină, iar atomul de sulf al metioninei este necesar pentru formarea cisteinei.
Restul aminoacizilor sunt ușor de sintetizat în celule și sunt numiți neesențiali. Acestea includ glicină, acid aspartic, asparagină, acid glutamic, glutamina, serie, pro
Proteinele din alimente sunt principala sursă de azot a organismului. Azotul este excretat din organism sub formă de produși finali ai metabolismului azotului. Starea metabolismului azotului este caracterizată de conceptul de echilibru de azot.
Bilanțul de azot- diferența dintre azotul care intră în organism și excretat din organism. Există trei tipuri de bilanţ de azot: bilanţ de azot, bilanţ pozitiv de azot, bilanţ negativ de azot
La bilanț pozitiv de azot aportul de azot prevalează asupra ieșirii de azot. În condiții fiziologice, există un adevărat bilanţ pozitiv de azot (sarcină, alăptare, copilărie). Pentru copiii la vârsta de 1 an de viață este + 30%, la 4 ani - + 25%, în adolescență + 14%. În cazul bolilor de rinichi, este posibil un bilanț fals pozitiv de azot, în care există o întârziere în organism a produselor finite ale metabolismului azotului.
La bilanț negativ de azot eliberarea de azot prevalează asupra aportului acestuia. Această afecțiune este posibilă cu boli precum tuberculoza, reumatismul, cancerul. Bilanțul de azot tipic pentru adulții sănătoși, al căror aport de azot este egal cu excreția acestuia.
Schimbul de azot se caracterizează prin factor de uzura, care este înțeleasă ca fiind cantitatea de proteine care se pierde din organism în condiții de înfometare completă de proteine. Pentru un adult, este de 53 mg / kg (sau 24 g / zi). La nou-născuți, rata de uzură este mai mare și se ridică la 120 mg/kg. Echilibrul de azot este asigurat de nutriția proteică.
Dieta cu proteine caracterizat prin anumite criterii cantitative şi calitative.
Criterii cantitative pentru nutriția proteică
Minim de proteine- cantitatea de proteine care asigura echilibrul azotat, cu conditia ca toate costurile energetice sa fie asigurate de carbohidrati si grasimi. Este de 40-45 g/zi. Cu utilizarea prelungită a proteinelor minime, procesele imunitare, procesele de hematopoieză și sistemul reproducător suferă. Prin urmare, pentru adulți este necesar optim proteic - cantitatea de proteine care asigură îndeplinirea tuturor funcțiilor sale fără a dăuna sănătății. Este de 100 - 120 g/zi.
Pentru copii rata de consum este în prezent revizuită în scădere. Pentru un nou-născut necesarul de proteine este de aproximativ 2 g/kg, până la sfârșitul unui an scade odată cu alăptarea la 1 g/zi, la hrănire artificială rămâne în intervalul de 1,5 - 2 g/zi.
Criterii calitative pentru nutriția proteică
Proteinele mai valoroase pentru organism trebuie să îndeplinească următoarele cerințe:
- conțin un set de toți aminoacizii esențiali (valină, leucină, izoleucină, treonină, metionină, lizină, arginină, histidină, triptofan, fenilalanină).
- raportul dintre aminoacizi ar trebui să fie apropiat de raportul lor în proteinele tisulare
- bine digerat în tractul gastrointestinal
Proteinele de origine animală îndeplinesc aceste cerințe într-o măsură mai mare. Pentru nou-născuți, toate proteinele trebuie să fie complete (proteinele din laptele matern). La vârsta de 3-4 ani, aproximativ 70-75% ar trebui să provină din proteine complete. Pentru adulți, ponderea lor ar trebui să fie de aproximativ 50%.
Cuprins al subiectului "Metabolism și energie. Nutriție. Metabolism de bază.":1. Metabolism și energie. Nutriție. Anabolism. Catabolism.
2. Proteinele și rolul lor în organism. Coeficientul de uzură conform lui Rubner. Bilanț pozitiv de azot. Bilanț negativ de azot.
3. Lipidele și rolul lor în organism. Grasimi. Lipidele celulare. Fosfolipide. Colesterolul.
4. Grăsime brună. Țesut adipos brun. Lipidele plasmatice. Lipoproteine. LDL. HDL. VLDL.
5. Carbohidrații și rolul lor în organism. Glucoză. Glicogen.
8. Rolul metabolismului în satisfacerea nevoilor energetice ale organismului. Coeficientul de fosforilare. Echivalentul caloric al oxigenului.
9. Metode de evaluare a costurilor energetice ale organismului. Calorimetrie directă. Calorimetrie indirectă.
10. Schimb de bază. Ecuații pentru calcularea ratei metabolice bazale. Legea suprafeței corpului.
Proteinele și rolul lor în organism. Coeficientul de uzură conform lui Rubner. Bilanț pozitiv de azot. Bilanț negativ de azot.
Rolul proteinelor, grăsimilor, carbohidraților, mineralelor și vitaminelor în metabolism
Nevoia organismului de substanțe plastice pot fi mulțumiți cu nivelul minim al aportului lor cu alimente, care echilibrează pierderea de proteine structurale, lipide și carbohidrați. Aceste nevoi sunt individuale și depind de factori precum vârsta unei persoane, starea de sănătate, intensitatea și tipul de muncă.
O persoană primește în compoziția produselor alimentare incluse în ele substanțe plastice, minerale și vitamine.
Proteinele și rolul lor în organism
Proteinele din organism sunt într-o stare de schimb și reînnoire continuă. La un adult sănătos, cantitatea de proteine degradate pe zi este egală cu cantitatea de proteină nou sintetizată. Creaturile animale pot asimila azotul doar în compoziția aminoacizilor care intră în organism cu proteinele alimentare. Zece din 20 de aminoacizi (valină, leucină, izoleucină, lizină, metionină, triptofan, treonină, fenilalanină, arginină și histidină) nu pot fi sintetizați în organism dacă sunt insuficient aprovizionați cu alimente. Acești aminoacizi sunt numiți esențiali. Ceilalți zece aminoacizi (neesențiali) nu sunt mai puțin importanți pentru funcțiile vitale decât cei esențiali, dar în cazul unui aport insuficient de aminoacizi neesențiali cu alimente, aceștia pot fi sintetizați în organism. Un factor important în metabolismul proteinelor din organism este reutilizarea (reutilizarea) aminoacizilor formați în timpul descompunerii unor molecule proteice pentru sinteza altora.
Rata de descompunere și reînnoire a proteinelor organismul este diferit. Timpul de înjumătățire al dezintegrarii hormonilor peptidici este de minute sau ore, plasma sanguină și proteinele hepatice - aproximativ 10 zile, proteinele musculare - aproximativ 180 de zile. În medie, toate proteinele corpului uman sunt reînnoite în 80 de zile. Cantitatea totală de proteine care a suferit degradare pe zi este judecată după cantitatea de azot excretată din corpul uman. Proteina conține aproximativ 16% azot (adică 100 g de proteine conțin 16 g de azot). Astfel, excreția a 1 g de azot de către organism corespunde descompunerii a 6,25 g de proteine. Aproximativ 3,7 g de azot sunt eliberate din corpul unui adult pe zi. Din aceste date, rezultă că masa de proteine care a suferit o distrugere completă pe zi este de 3,7 x 6,25 = 23 g, sau 0,028-0,075 g de azot la 1 kg de greutate corporală pe zi ( factor de uzură conform lui Rubner).
Dacă cantitatea de azot care intră în organism cu alimente este egală cu cantitatea de azot excretată din organism, se consideră că organismul este într-o stare. echilibrul de azot... În cazurile în care mai mult azot intră în organism decât este excretat, se vorbește despre bilanț pozitiv de azot(întârziere, retenție de azot). Astfel de condiții apar la o persoană cu o creștere a masei țesutului muscular, în perioada de creștere a corpului, sarcină, recuperare după o boală debilitantă severă.
Se numește o stare în care cantitatea de azot excretată din organism depășește aportul său în organism bilanț negativ de azot... Apare atunci când o dietă este deficitară în proteine, când organismul nu primește nimic aminoacizi esentiali, cu foamete de proteine sau foamete completă.
Veverițe, care sunt folosite în organism în primul rând ca substanțe plastice, în procesul de distrugere a acestora, eliberează energie pentru sinteza ATP în celule și formarea căldurii.
Minimul proteic este cantitatea minimă de proteine care vă permite să mențineți echilibrul de azot în organism (azotul este un element foarte important pentru toate ființele vii, deoarece face parte din toți aminoacizii și proteinele). S-a stabilit că în timpul postului timp de 8-10 zile, o cantitate constantă de proteine este descompusă în organism - aproximativ 23,2 grame (pentru o persoană care cântărește 70 kg). Totuși, asta nu înseamnă deloc că aportul aceleiași cantități de proteine cu alimente va satisface pe deplin nevoile organismului nostru pentru această componentă a nutriției, mai ales atunci când facem sport. Minimul proteic este capabil să mențină doar procesele fiziologice de bază la nivelul corespunzător și chiar și atunci pentru o perioadă foarte scurtă de timp.
Proteina optimă este o astfel de cantitate de proteine din alimente care satisface pe deplin nevoile unei persoane de compuși azotați și, prin urmare, furnizează componentele necesare pentru refacerea mușchilor după efort fizic, menține o capacitate ridicată de lucru a organismului și contribuie la formarea unui nivelul de rezistență la boli infecțioase. Proteina optimă pentru corpul unei femei adulte este de aproximativ 90-100 de grame de proteine pe zi, iar cu sporturi intensive regulate, aceasta poate crește semnificativ - până la 130-140 de grame pe zi și chiar mai mult. Se crede că pentru a atinge optimul proteic pe zi în timpul exercițiilor fizice, pentru fiecare kilogram de greutate corporală este necesar, în medie, un aport de 1,5 grame de proteine și mai mult. Cu toate acestea, chiar și cu regimurile de antrenament cele mai intense atunci când practicați sport, cantitatea de proteine nu trebuie să depășească 2 - 2,5 grame pe kilogram de greutate corporală. Daca vizitezi cluburi sportive sau cluburi de fitness in scop pur de imbunatatire a sanatatii, atunci continutul optim de proteine din dieta ta ar trebui considerat o astfel de cantitate care sa asigure aportul de 1,5 - 1,7 grame de proteine in organism per kilogram de greutate corporala.
Cu toate acestea, respectarea minimului proteic și a optimului proteic în timpul sportului nu este singura condiție pentru o alimentație adecvată, care asigură procese de recuperare în organism după antrenamentul activ. Faptul este că proteinele dietetice pot varia semnificativ în ceea ce privește valoarea lor nutritivă. De exemplu, proteinele de origine animală sunt optime pentru organismul uman în ceea ce privește compoziția lor de aminoacizi. Conțin toți aminoacizii esențiali necesari pentru creșterea și recuperarea rapidă a performanței țesutului muscular în timpul sportului. Proteinele din alimentele vegetale conțin foarte puțini sau deloc aminoacizi esențiali. Prin urmare, atunci când practicați sport, dieta optimă va fi, în care să fie incluse în mod necesar carnea și produsele lactate, ouăle și peștele.
