Las ciencias biológicas se pueden caracterizar como las ciencias que estudian los mecanismos por los cuales las moléculas llevan a cabo sus funciones específicas en las células vivas.
El mecanismo de acción de los iones inorgánicos simples y las moléculas orgánicas en muchos casos se ha explicado hasta cierto punto. Tenemos, por ejemplo, una idea conocida de las consecuencias fisiológicas de un aumento o disminución de la presión osmótica de los fluidos corporales tras la introducción o eliminación de cloruro de sodio. Otro ejemplo es la violación de la conducción de los impulsos nerviosos en las sinapsis, que se produce tras la administración de fisostigmina, lo que puede atribuirse parcialmente al efecto de este fármaco sobre la enzima colinesterasa. Sin embargo, incluso estos sistemas bien estudiados continúan siendo un área de exploración y especulación para los investigadores, lo que indica la complejidad de la célula.
Los químicos de proteínas reconocen naturalmente que la forma más fácil de acercarse a la comprensión de la función celular es estudiar la estructura y función de las moléculas de proteínas. Este punto de vista, aparentemente, no carece de fundamento. Con la excepción de los raros fenómenos biológicos que son de naturaleza puramente física, la "vida" de las células se basa principalmente en una combinación de catálisis enzimática y su regulación.
El campo de la química de las proteínas es ahora lo suficientemente complejo como para pensar en las proteínas como sustancias orgánicas en lugar de conglomerados de aminoácidos. A pesar de la extraordinaria complejidad de la molécula de proteína, ahora podemos describir cuantitativamente fenómenos como la desnaturalización en términos de cambios bastante bien establecidos en tipos específicos de enlaces químicos. Esta situación favorable nos permite encontrar formas razonables de comparar las características específicas de la estructura covalente y no covalente de las proteínas con la actividad biológica. Las moléculas de proteína, aparentemente, consisten en una o más cadenas polipeptídicas, interconectadas y mantenidas en forma de estructura helicoidal debido a la presencia de un sistema de varios enlaces químicos de fuerza variable. Cuando alguno de estos enlaces cambia, aparece una sustancia que no es idéntica a la molécula nativa original y que, en cierto sentido, puede considerarse como una proteína desnaturalizada. Sin embargo, en términos de función, podemos adherirnos a criterios más estrictos. El carácter nativo de una enzima, expresado en su capacidad para catalizar una determinada reacción, no debe asociarse con su estructura completa.
El estudio de las consecuencias de la destrucción parcial específica de proteínas biológicamente activas ha comenzado bastante recientemente. Sin embargo, hace más de 20 años se demostró que la sustitución de algunos grupos activos de proteínas o su transformación en cualquier otro grupo no va acompañada de una pérdida de actividad. Quizás el ejemplo mejor estudiado de este tipo de investigación sea la serie de trabajos de Herriot y Northrop sobre el estudio de la actividad de la pepsina durante la acetilación gradual de su molécula. La pepsina se trató con cetena y los grupos amino e hidroxilo libres se convirtieron en sus derivados acetilo. Con este método, Herriot pudo obtener un derivado de pepsina acetilo cristalino que contenía 7 grupos acetilo por molécula de pepsina. La acetilpepsina tenía el 60% de la actividad catalítica de la enzima original. Herriot demostró que el espectro de absorción ultravioleta de esta sustancia, que tenía un 60% de actividad, cambió tanto que este cambio podría explicarse por el bloqueo de tres grupos hidroxilo de la tirosina. Tras la hidrólisis cuidadosa de la pepsina acetilada a pH 0 o pH 10,0, se produjo la eliminación de tres grupos acetilo, acompañada por la restauración de la actividad catalítica de la enzima. Estos y algunos otros estudios han demostrado que los residuos de tirosina tienen algo que ver con la actividad de la pepsina, mientras que la acetilación de varios grupos amino libres de la proteína no afecta su función.
Los experimentos de este tipo se han vuelto relativamente comunes y no hay duda de que es posible cambiar algo la estructura de muchas enzimas y hormonas sin causar su inactivación. A pesar de estos datos, hasta hace relativamente poco tiempo se creía que la estructura de las proteínas biológicamente activas es más o menos "inviolable" y que para realizar sus funciones, estas proteínas deben conservar su estructura tridimensional en toda su integridad.
Este concepto está respaldado por algunas consideraciones teóricas, según las cuales una molécula de proteína puede tener varias configuraciones de resonancia diferentes. Las observaciones realizadas en el campo de la inmunología también apoyan este concepto. Es bien sabido que cambios relativamente pequeños, por ejemplo, en la estructura del hapteno, pueden provocar un cambio significativo en la eficacia de la reacción con un anticuerpo específico.
La idea de la "inviolabilidad" de la estructura de la proteína está siendo reemplazada ahora gradualmente por la idea del "significado funcional de una parte de la molécula". Poco después de que Sanger y sus colaboradores completaran su investigación fundamental sobre la insulina bovina, Lena demostró que una cierta alteración en la estructura de la hormona, a saber, la eliminación del residuo de alanina C-terminal en la cadena B, no conduce a una pérdida. de actividad biológica. El significado evolutivo de este hecho en un momento no estaba claro, ya que esta fue la primera experiencia de este tipo y se podría considerar como un caso atípico separado. Sin embargo, en la actualidad, se han acumulado muchas observaciones similares, y es necesario abordar la cuestión de por qué el residuo C-terminal de la alanina se retuvo como un elemento estructural permanente de la molécula de insulina, si este residuo no juega un papel en la actividad biológica de la hormona.
La insulina ha sido objeto de otros estudios más detallados de este tipo. Sin embargo, para saber en qué medida es posible alterar la estructura de las proteínas sin provocar su inactivación, recurrimos a otros tres ejemplos, sobre los que hay un poco más de información: 1) la hormona pituitaria, ACTH; 2) enzima pancreática - ribonucleasa y 3) enzima vegetal - papaína. En la discusión posterior de estos ejemplos, usamos, más o menos simultáneamente, dos enfoques diferentes de la base estructural de la actividad biológica: primero, intentaremos mostrar que los polipéptidos activos pueden destruirse sin alterar su función, es decir, identificar partes de la estructura que no son esenciales para la función; en segundo lugar, es necesario determinar las partes esenciales de la estructura, es decir, los centros activos.
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Qué son las proteínas en general y qué papel desempeñan en el cuerpo humano. Cuáles son las funciones de las proteínas, cuál es el balance de nitrógeno y cuál es el valor biológico de las proteínas. Esta no es una lista completa de los problemas cubiertos en este artículo.
Continuamos la serie de artículos "INTERCAMBIO DE CARBOHIDRATOS EN EL CUERPO", "INTERCAMBIO DE GRASAS EN EL CUERPO" con el artículo "INTERCAMBIO DE PROTEÍNAS EN EL CUERPO". La información está destinada a una amplia gama de lectores, con la aprobación de los lectores, la serie de artículos sobre fisiología humana continuará.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS- Función de plástico La proteína sirve para asegurar el crecimiento y desarrollo del organismo mediante procesos de biosíntesis. Las proteínas son parte de de todo células del cuerpo y estructuras intersticiales.
- Actividad enzimatica La proteína regula la velocidad de las reacciones bioquímicas. Las proteínas-enzimas determinan todos los aspectos del metabolismo y la formación de energía no solo a partir de las proteínas mismas, sino también de los carbohidratos y las grasas.
- Función protectora La proteína consiste en la formación de proteínas inmunes: anticuerpos. Las proteínas pueden unir toxinas y venenos y también proporcionar coagulación sanguínea (hemostasia).
- Función de transporte Consiste en la transferencia de oxígeno y dióxido de carbono por la proteína eritrocitaria. hemoglobina, así como en la unión y transferencia de ciertos iones (hierro, cobre, hidrógeno), sustancias medicinales, toxinas.
- Papel de la energía proteínas debido a su capacidad para liberar energía durante la oxidación. Sin embargo, al mismo tiempo el plastico el papel de las proteínas en el metabolismo las supera energía, y el plastico el papel de otros nutrientes. La necesidad de proteínas es especialmente grande durante los períodos de crecimiento, embarazo y recuperación de enfermedades graves.
- En el tracto digestivo, las proteínas se descomponen para aminoácidos y polipéptidos más simples, de los cuales en el futuro células de diversos tejidos y órganos, en particular hígado, se sintetizan proteínas específicas para ellos. Las proteínas sintetizadas se utilizan para la restauración de células destruidas y el crecimiento de nuevas células, la síntesis de enzimas y hormonas.
Un indicador indirecto de la actividad del metabolismo de las proteínas es el llamado balance de nitrógeno. El balance de nitrógeno es la diferencia entre la cantidad de nitrógeno ingerida con los alimentos y la cantidad de nitrógeno excretada del cuerpo en forma de metabolitos finales. Al calcular el balance de nitrógeno, se supone que la proteína contiene aproximadamente un 16% de nitrógeno, es decir, cada 16 g de nitrógeno corresponde a 100 g de proteína.
- Si la cantidad de nitrógeno suministrado es igual a la cantidad asignada, entonces podemos hablar de equilibrio nitrogenado... Para mantener el equilibrio de nitrógeno en el cuerpo, se requieren al menos 30-45 g de proteína animal por día ( mínimo fisiológico de proteína).
- Una condición en la que la cantidad de nitrógeno entrante excede resaltado, llamado balance positivo de nitrógeno... Una condición en la que la cantidad de nitrógeno entrante menor asignado, llamado balance de nitrógeno negativo.
- El balance de nitrógeno en una persona sana es uno de los indicadores metabólicos más estables. El nivel de balance de nitrógeno depende de las condiciones de la vida humana, el tipo de trabajo realizado, el estado funcional del sistema nervioso central y la cantidad de grasas y carbohidratos. suministrado al cuerpo.
Las proteínas de órganos y tejidos necesitan una renovación constante. Aproximadamente 400 g de proteína de cada 6 kg, que constituyen el "fondo" de proteínas del cuerpo, experimentan catabolismo todos los días y deben ser reemplazados por una cantidad equivalente de proteínas recién formadas. La cantidad mínima de proteína que se degrada constantemente en el cuerpo se llama tasa de desgaste... La pérdida de proteínas en una persona que pesa 70 kg es de 23 g / día. La ingesta de proteínas en menor cantidad conduce a un balance de nitrógeno negativo, que no satisface las necesidades plásticas y energéticas del organismo.
VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNASIndependientemente de la especificidad de la especie, todas las estructuras proteicas diversas contienen en su composición todos 20 aminoácidos... Para el metabolismo normal, no solo es importante la cantidad de proteína recibida por una persona, sino también su composición cualitativa, es decir, la proporción reemplazable y aminoácidos esenciales.
- Insustituible son 10 aminoácidos que no se sintetizan en el cuerpo humano, pero que al mismo tiempo son absolutamente necesarios para la vida normal. La ausencia de incluso uno de ellos conduce a un balance de nitrógeno negativo, pérdida de peso corporal y otros trastornos incompatibles con la vida.
- Aminoácidos esenciales están valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptófano, cisteína, insustituible condicionalmente — arginina y histidina... Una persona recibe todos estos aminoácidos solo con la comida.
- Aminoácidos esenciales también son necesarios para la vida humana, pero pueden sintetizarse en el propio cuerpo a partir de los productos metabólicos de los carbohidratos y los lípidos. Éstos incluyen glicocol, alanina, cisteína, ácidos glutámico y aspártico, tirosina, prolina, serina, glicina; condicionalmente reemplazable — arginina e histidina.
- Las proteínas que contienen un conjunto completo de aminoácidos esenciales se denominan completamente desarrollado o establecido y tener el máximo valor biológico ( carne, pescado, huevos, caviar, leche, setas, patatas).
- Las proteínas en las que falta al menos un aminoácido esencial o si están contenidas en cantidades insuficientes se denominan inferior (proteínas vegetales). En este sentido, para cubrir la necesidad de aminoácidos, lo más racional es un alimento variado con predominio de proteínas animales.
- Requisito diario en proteínas en un adulto es de 80-100 g de proteína, incluidos 30 g de origen animal, y durante el esfuerzo físico - 130-150 g. Estas cantidades en promedio corresponden proteína fisiológica óptima- 1 g por 1 kg de peso corporal.
- Proteína animal la comida se convierte casi por completo en las propias proteínas del cuerpo. La síntesis de proteínas corporales a partir de proteínas vegetales es menos eficiente: el factor de conversión es de 0,6 - 0,7 debido al desequilibrio de los aminoácidos esenciales en las proteínas animales y vegetales.
- Al alimentarse de proteínas vegetales, obras " regla mínima"según el cual la síntesis de su propia proteína depende de un aminoácido esencial que se suministra con los alimentos a cantidad mínima.
Después de una comida, especialmente de proteínas, un aumento de intercambio de energía y producción de calor... Cuando se comen alimentos mixtos, el metabolismo energético aumenta en aproximadamente un 6%, con la nutrición de proteínas, el aumento puede alcanzar el 30-40% del valor energético total de todas las proteínas introducidas en el cuerpo. Un aumento en el intercambio de energía comienza en 1-2 horas, alcanza un máximo después de 3 horas y continúa durante 7-8 horas después de una comida.
Regulación hormonal el metabolismo de las proteínas proporciona un equilibrio dinámico de su síntesis y descomposición.
- Anabolismo proteico controlado por hormonas de la adenohipófisis ( somatotropina), páncreas ( insulina), glándulas reproductoras masculinas ( andrógino). El fortalecimiento de la fase anabólica del metabolismo de las proteínas con un exceso de estas hormonas se expresa en un mayor crecimiento y aumento del peso corporal. La falta de hormonas anabólicas provoca un retraso en el crecimiento de los niños.
- Catabolismo proteico regulado por hormonas tiroideas ( tiroxina y triyodotironona), de la corteza ( clucocorticoides) y cerebral ( adrenalina) Sustancias de las glándulas suprarrenales. Un exceso de estas hormonas favorece la degradación de las proteínas en los tejidos, lo que se acompaña de un agotamiento y un balance de nitrógeno negativo. La falta de hormonas, como la glándula tiroides, se acompaña de obesidad.
Las proteínas son, por supuesto, uno de los componentes más importantes en la vida del cuerpo. Y lo más importante, juegan un papel extremadamente importante en la nutrición humana, ya que son el componente principal de las células de todos los órganos y tejidos del cuerpo. No en vano en 2005, según un proyecto de ley elaborado por el Ministerio de Salud y Desarrollo Social, "con el fin de mejorar la calidad de la nutrición en la nueva canasta de consumo, se propone aumentar el volumen de productos que contienen proteína animal". , al tiempo que reduce el volumen de productos que contienen carbohidratos ".
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| # 1347 06/07/2013 a las 12:37 Dirección IP de MSK registrada |
Las proteínas son compuestos de alto peso molecular (polímeros) que consisten en aminoácidos, unidades monoméricas interconectadas por enlaces peptídicos. Los 20 aminoácidos que se encuentran en las proteínas son a-aminoácidos, cuya característica común es la presencia de un grupo amino, NH2, y un grupo carboxilo, COOH, en el átomo de carbono a. Los a-aminoácidos se diferencian entre sí en la estructura del grupo R y, por tanto, en sus propiedades. Todos los aminoácidos se pueden agrupar en función de la polaridad de los grupos R, es decir su capacidad para interactuar con el agua a valores de pH biológicos.
En los organismos vivos, la composición de aminoácidos de las proteínas está determinada por el código genético; en la síntesis, en la mayoría de los casos, se utilizan 20 aminoácidos estándar. Sus múltiples combinaciones crean moléculas de proteínas con una amplia variedad de propiedades. Además, los residuos de aminoácidos en una proteína a menudo sufren modificaciones postraduccionales, que pueden ocurrir tanto antes de que la proteína comience a realizar su función como durante su "trabajo" en la célula. A menudo, en los organismos vivos, varias moléculas de diferentes proteínas forman complejos complejos, por ejemplo, un complejo fotosintético.
Cristales de varias proteínas cultivadas en la estación espacial Mir y durante los vuelos de los transbordadores de la NASA. Las proteínas altamente purificadas forman cristales a bajas temperaturas, que se utilizan para estudiar la estructura espacial de una proteína determinada.
Las funciones de las proteínas en las células de los organismos vivos son más diversas que las funciones de otros biopolímeros: polisacáridos y ADN. Por tanto, las proteínas enzimáticas catalizan el curso de las reacciones bioquímicas y desempeñan un papel importante en el metabolismo. Algunas proteínas tienen una función estructural o mecánica para formar un citoesqueleto que mantiene la forma de las células. Las proteínas también juegan un papel clave en los sistemas de señalización celular, en la respuesta inmune y en el ciclo celular.
Las proteínas son una parte importante de la nutrición de animales y humanos (fuentes principales: carne, aves, pescado, leche, nueces, legumbres, granos; en menor medida: verduras, frutas, bayas y hongos), ya que sus cuerpos no pueden sintetizar todos los aminoácidos necesarios y algunos deben venir con alimentos con proteínas. En el proceso de digestión, las enzimas descomponen las proteínas consumidas en aminoácidos, que se utilizan para la biosíntesis de las propias proteínas del cuerpo o sufren una descomposición adicional para obtener energía.
La determinación de la secuencia de aminoácidos de la primera proteína, la insulina, mediante secuenciación de proteínas le valió a Frederick Sanger el Premio Nobel de Química en 1958. Las primeras estructuras tridimensionales de las proteínas hemoglobina y mioglobina fueron obtenidas por difracción de rayos X, respectivamente, por Max Perutz y John Kendrew a finales de la década de 1950, por lo que recibieron el Premio Nobel de Química en 1962.
Los enlaces peptídicos se forman cuando el grupo a-amino de un aminoácido interactúa con el grupo a-carboxilo de otro aminoácido: Un enlace peptídico es un enlace covalente de amida que conecta los aminoácidos en una cadena. Por tanto, los péptidos son cadenas de aminoácidos.
La descripción de la secuencia de aminoácidos en la cadena comienza con el aminoácido N-terminal. La numeración de los residuos de aminoácidos comienza con él. En la cadena polipeptídica, el grupo se repite muchas veces: -NH-CH-CO-. Este grupo forma la columna vertebral del péptido. En consecuencia, la cadena polipeptídica consta de una columna vertebral (esqueleto), que tiene una estructura regular que se repite, y cadenas laterales individuales de grupos R. La estructura primaria se caracteriza por el orden (secuencia) de alternancia de aminoácidos en la cadena polipeptídica. Incluso los péptidos de la misma longitud y composición de aminoácidos pueden ser sustancias diferentes porque la secuencia de aminoácidos en la cadena es diferente. La secuencia de aminoácidos en una proteína es única y está determinada por genes. Incluso pequeños cambios en la estructura primaria pueden alterar seriamente las propiedades de la proteína. Sería erróneo concluir que cada residuo de aminoácido en una proteína es necesario para mantener la estructura y función normales de la proteína.
Las propiedades funcionales de las proteínas están determinadas por su conformación, es decir la ubicación de la cadena polipeptídica en el espacio. La singularidad de la conformación de cada proteína está determinada por su estructura primaria. En las proteínas, se distinguen dos niveles de conformación de la cadena peptídica: estructuras secundarias y terciarias. La estructura secundaria de las proteínas se debe a la capacidad de los grupos de enlaces peptídicos para las interacciones de hidrógeno: C = O .... HN. El péptido tiende a adoptar una conformación con un máximo de enlaces de hidrógeno. Sin embargo, la posibilidad de su formación está limitada por el hecho de que el enlace peptídico tiene un carácter parcialmente doble, por lo que la rotación a su alrededor es difícil. La cadena peptídica adquiere no una conformación arbitraria, sino estrictamente definida, fijada por enlaces de hidrógeno. Hay varios métodos conocidos para plegar la cadena polipeptídica: una hélice se forma por enlaces de hidrógeno intracatenarios entre el grupo NH de un residuo de aminoácido y el grupo CO del cuarto residuo de éste; b -estructura (hoja plegada) - formada por enlaces de hidrógeno entre cadenas o enlaces entre secciones de una cadena polipeptídica doblada en la dirección opuesta; una maraña desordenada: estas son áreas que no tienen una organización espacial periódica y regular. Pero la conformación de estas regiones también está estrictamente determinada por la secuencia de aminoácidos. El contenido de hélices a y estructuras b en diferentes proteínas es diferente: las proteínas fibrilares tienen solo una hélice o solo una hoja plegada en b; y en las proteínas globulares, fragmentos individuales de la cadena polipeptídica: una hélice a, una hoja plegada en b, o una maraña desordenada. La estructura terciaria de las proteínas globulares representa la orientación espacial de la cadena polipeptídica que contiene hélices a, estructuras b y regiones sin una estructura periódica (espiral caótica). El plegado adicional de la cadena polipeptídica enrollada forma una estructura compacta. Esto ocurre principalmente como resultado de interacciones entre las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos.
Fuente: "Una guía para instructores-activistas sociales, estudiantes", elaborado por: O.I. Tyutyunnik (maestro de deportes de la URSS en levantamiento de pesas)https://do4a.net/data/MetaMirrorCache/b7c755e091c4939dcc1a00e6e8419675.jpg
ESTRUCTURA DE PROTEÍNA
Las proteínas son compuestos orgánicos naturales de alto peso molecular construidos a partir de 20 aminoácidos. Una molécula de proteína es un polímero no ramificado, cuya unidad estructural mínima, un monómero, está representada por un aminoácido. Los aminoácidos en una molécula de proteína están unidos por un enlace carbamida (polipéptido) en cadenas largas. Peso molecular: de varios miles a varios millones de unidades atómicas. Dependiendo de la forma de la molécula de proteína, se distinguen proteínas globulares y fibrilares.
Las proteínas globulares se caracterizan por una forma esférica de la molécula y son solubles en agua y soluciones salinas. La buena solubilidad se explica por la localización de residuos de aminoácidos cargados en la superficie del glóbulo, rodeados por una capa de hidratación, que asegura un buen contacto con el solvente. Este grupo incluye todas las enzimas y la mayoría de las proteínas biológicamente activas.
Las proteínas fibrilares se caracterizan por una estructura fibrosa y son prácticamente insolubles en agua y soluciones salinas. Las cadenas de polipéptidos en las moléculas son paralelas entre sí. Participar en la formación de elementos estructurales del tejido conectivo (colágenos, queratinas, elastinas). Un grupo especial son las proteínas complejas, que, además de los aminoácidos, incluyen carbohidratos, ácidos nucleicos, etc. En todos los organismos vivos, las proteínas juegan un papel extremadamente importante. Están involucrados en la construcción de células y tejidos, son biocatalizadores (enzimas), hormonas, pigmentos respiratorios (hemoglobinas), sustancias protectoras (inmunoglobulinas), etc. La biosíntesis de proteínas ocurre en los ribosomas y está determinada por el código del ácido nucleico durante la traducción.
20 aminoácidos, unidos en valor y alternados en diferentes secuencias, representan toda la variedad de proteínas naturales. El cuerpo humano es capaz de formar muchos aminoácidos a partir de otras sustancias, pero no puede sintetizar 9 aminoácidos por sí mismo y debe necesariamente recibirlos de los alimentos. Estos ácidos se denominan esenciales o esenciales. Estos son valina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, treonina, triptófano, fenilalanina, histidina. Los aminoácidos no esenciales incluyen alanina, asparagina, ácido aspártico, arginina, glicina, glutamina, ácido glutámico, prolina, cisteína, tirosina, series. Si a la proteína le falta algún aminoácido esencial, la proteína no se absorberá por completo. Desde este punto de vista, los productos animales (carne, pescado, leche) están más en línea con las necesidades humanas que los productos vegetales.
La estructura primaria es un concepto que denota la secuencia de residuos de aminoácidos en una proteína. El enlace peptídico es el principal tipo de enlace que determina la estructura primaria.
La estructura secundaria caracteriza la forma de la cadena de proteínas en el espacio. Esta forma varía según el conjunto de aminoácidos y su secuencia en la cadena polipeptídica. Hay dos formas principales de la estructura secundaria: α-hélice y β-configuración. Muchas proteínas tienen forma de hélice α. Puede imaginarse como una espiral regular formada en la superficie de un cilindro. La estabilidad de la configuración helicoidal está determinada por los numerosos enlaces de hidrógeno entre los grupos CO y NH de los enlaces peptídicos; La configuración β es característica de un pequeño número de proteínas. En forma, esta estructura se puede comparar con las pieles de acordeón (estructura plegada)
La estructura terciaria surge debido a las curvas de la cadena peptídica en el espacio. Esta configuración se puede representar como una espiral formada en un cilindro, cuyo eje cambia periódicamente de dirección, lo que conduce a la formación de curvas.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Solubilidad depende del pH de la solución, la naturaleza del disolvente (su constante dieléctrica), la concentración del electrolito, es decir sobre la fuerza iónica y el tipo de contraión y sobre la estructura de la proteína. Las proteínas globulares son bien solubles, las proteínas fibrilares son mucho peores. A baja fuerza iónica, los iones aumentan la solubilidad de la proteína al neutralizar sus grupos cargados. Entonces, las euglobulinas son insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones débiles de cloruro de sodio. Con una fuerza iónica alta, los iones contribuyen a la deposición de proteínas, como si compitieran con ellos por las moléculas de agua, lo que se denomina salado de proteínas. Los disolventes orgánicos precipitan las proteínas, provocando su desnaturalización.Propiedades electroliticas las proteínas se deben al hecho de que en el ambiente básico las moléculas se comportan como polianiones con un ambiente negativo, y en un ambiente ácido, con una carga total positiva. Esto determina la capacidad de las proteínas para migrar en un campo eléctrico al ánodo o cátodo, dependiendo de la carga total. El análisis de su mezcla, electroforesis, se basa en esta propiedad de las proteínas.
La desnaturalización de proteínas es una consecuencia de la ruptura de enlaces débiles, lo que conduce a la destrucción de estructuras secundarias y terciarias. La molécula de proteína desnaturalizada está desordenada: adquiere el carácter de una espiral aleatoria (estadística). Como regla general, la desnaturalización de las proteínas es irreversible, pero en algunos casos, después de la eliminación del agente desnaturalizante, puede ocurrir una renaturalización: restauración de las estructuras y propiedades secundarias y terciarias.Agentes desnaturalizantes: altas temperaturas (rompiendo enlaces de hidrógeno e hidrofóbicos), ácidos y bases (rompiendo enlaces electrostáticos), disolventes orgánicos (rompiendo principalmente enlaces hidrofóbicos).
Los agentes desnaturalizantes también incluyen detergentes, sales de metales pesados, luz ultravioleta y otros tipos de radiación.
La desnaturalización no viola los enlaces covalentes, pero aumenta su disponibilidad para otros factores, en particular para las enzimas.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Catalítico o enzimático. Todas las transformaciones químicas en un organismo vivo tienen lugar con la participación de catalizadores. Los catalizadores biológicos (enzimas) por naturaleza química son proteínas que catalizan las transformaciones químicas en el organismo, de las que se compone el metabolismo.Función de transporte. Las proteínas transportan o transportan compuestos biológicamente significativos en el cuerpo. En algunos casos, el compuesto transportado es absorbido por una molécula de proteína. Esto los protege de la destrucción y asegura su transporte con el torrente sanguíneo. Este tipo de transporte se llama pasivo. Con la ayuda de proteínas de membrana, los compuestos se transfieren de zonas de baja concentración a una zona de alta concentración. Esto está asociado con un notable consumo de energía y se denomina transporte activo.
Función mecanoquímica- la capacidad de algunas proteínas para cambiar la conformación, es decir reducir la longitud de la molécula, encoger. Estas proteínas se denominan proteínas contráctiles (proteínas musculares) porque realizan un trabajo mecánico utilizando la energía de los enlaces químicos.
Estructural La función (plástica) es realizada principalmente por proteínas fibrilares, elementos de las membranas celulares. Estas proteínas en la composición de los tejidos conectivos aportan su fuerza y elasticidad: cabello y queratina capilar, colágenos de tendones, piel, cartílago, paredes vasculares y tejidos de unión.
Función hormonal(función de control) es implementada por hormonas de naturaleza peptídica o proteica. Afectan a la producción o actividad de las proteínas enzimáticas y cambian la velocidad de las reacciones químicas catalizadas por ellas, es decir, controlar los procesos metabólicos
Función protectora las proteínas son realizadas por anticuerpos, interferones, fibrinógeno.
Anticuerpos- compuestos de naturaleza proteica, cuya síntesis se induce en el curso de la respuesta inmune - la reacción del cuerpo a la penetración de proteínas extrañas u otros componentes antigénicos en el entorno interno (por ejemplo, carbohidratos de alto peso molecular). Los anticuerpos, cuando se combinan con el antígeno, forman un complejo insoluble, lo que hace que el antígeno sea seguro para el cuerpo.
Interferones- glucoproteínas sintetizadas por la célula después de la penetración del virus en ella. A diferencia de los anticuerpos, los interferones no interactúan con el antígeno, pero provocan la formación de enzimas intracelulares. Bloquean la síntesis de proteínas virales, impidiendo la copia de información viral. Esto evita que el virus se multiplique.
Fibrinógeno- una proteína plasmática soluble, que en la última etapa del proceso de coagulación de la sangre se transforma en fibrina, una proteína insoluble. La fibrina forma un esqueleto de un trombo que limita la pérdida de sangre.
Plasmina- una proteína del plasma sanguíneo que cataliza la escisión de la fibrina. Esto asegura la restauración de la permeabilidad del vaso, obstruido con un coágulo de fibrina.
Función de energía la proteína es proporcionada por una porción de los aminoácidos liberados durante la descomposición de la proteína en los tejidos. En el proceso de descomposición redox, los aminoácidos liberan energía y sintetizan un portador de energía: ATP (ácido adenosina trifosfórico). La proteína representa aproximadamente el 18% del consumo de energía humana.
MONTAJE DE PROTEÍNAS
Entre las sustancias orgánicas de la materia viva, las proteínas ocupan un lugar especial en cuanto a su importancia y funciones biológicas. Aproximadamente el 30% de todas las proteínas del cuerpo humano se encuentran en los músculos, aproximadamente el 20% en los huesos y tendones y aproximadamente el 10% en la piel. Pero las proteínas más importantes son las enzimas. Su número en el cuerpo es pequeño, pero controlan una serie de reacciones químicas muy importantes. Todos los procesos que ocurren en el cuerpo: la digestión de los alimentos, las reacciones oxidativas, la actividad de las glándulas endocrinas, la actividad muscular y el trabajo del cerebro están regulados por enzimas. Su variedad es enorme. Hay muchos cientos de ellos en una sola celda.
Las proteínas, o como se les llama de otro modo, proteínas, tienen una estructura muy compleja y son los nutrientes más complejos. Las proteínas son una parte esencial de todas las células vivas. Las proteínas incluyen carbón, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, azufre y aveces fósforo... Lo más típico de la proteína es la presencia en ella. nitrógeno.
Otros nutrientes no contienen nitrógeno. Por lo tanto, la proteína se denomina sustancia que contiene nitrógeno. Las principales sustancias que contienen nitrógeno que componen las proteínas son los aminoácidos. La cantidad de aminoácidos es pequeña, solo se conocen 28. Toda la enorme variedad de proteínas naturales es una combinación diferente de aminoácidos conocidos. Las propiedades y la calidad de las proteínas dependen de su combinación.
Cuando se combinan dos o más aminoácidos, se forma un compuesto más complejo: polipéptido... Cuando se combinan, los polipéptidos forman partículas aún más grandes y complejas y, como resultado, una molécula de proteína compleja.
En el tracto digestivo, a través de una serie de etapas intermedias (albumosas y peptonas), las proteínas se dividen en compuestos más simples (polipéptidos) y luego en aminoácidos. Los aminoácidos, a diferencia de las proteínas, son fácilmente absorbidos y asimilados por el cuerpo. El cuerpo las utiliza para formar su propia proteína específica. Si, debido a la ingesta excesiva de aminoácidos, continúa su descomposición en los tejidos, entonces se oxidan a dióxido de carbono y agua.
La mayoría de las proteínas son solubles en agua. Debido a su gran tamaño, las moléculas de proteínas apenas atraviesan los poros de las membranas celulares. Cuando se calienta, las soluciones acuosas de proteínas se coagulan. Hay proteínas (como la gelatina) que se disuelven en agua solo cuando se calientan.
Cuando se absorbe, la comida entra primero en la boca y luego a través del esófago hasta el estómago. El jugo gástrico puro es incoloro, tiene una reacción ácida, que se debe a la presencia de ácido clorhídrico en una concentración del 0.5%.
El jugo gástrico tiene la capacidad de digerir los alimentos, lo que está asociado con la presencia de enzimas en él. Contiene pepsina, una enzima que descompone las proteínas en peptonas y albumosas. La pepsina es producida por las glándulas del estómago en forma inactiva; se activa cuando se expone al ácido clorhídrico. La pepsina actúa solo en un ambiente ácido y se vuelve inactiva cuando entra en un ambiente alcalino.
La comida, que ingresa al estómago, permanece de 3 a 10 horas. La duración de la permanencia de la comida en el estómago depende de su naturaleza y condición física, ya sea líquida o sólida. El agua sale del estómago inmediatamente después de la ingestión. Los alimentos que contienen más proteínas permanecen en el estómago por más tiempo que los alimentos con carbohidratos; los alimentos grasos permanecen en el estómago por más tiempo. El avance de los alimentos se produce debido a la contracción del estómago, que contribuye a la transición a la parte pilórica, y luego al duodeno de la papilla de alimentos ya digerida significativamente, donde tiene lugar su posterior digestión. Aquí, el jugo de las glándulas intestinales se vierte sobre la papilla de alimentos, que está salpicada de la mucosa intestinal, así como el jugo del páncreas y la bilis. Bajo la influencia de estos jugos, las sustancias alimenticias (proteínas, grasas, carbohidratos) se descomponen aún más y se llevan a un estado en el que pueden ser absorbidas por la sangre y la linfa.
El jugo pancreático es incoloro y tiene alcalino reacción.Una de las principales enzimas es tripsina, ubicado en el jugo del páncreas en un estado inactivo en forma de tripsinógeno. El tripsinógeno no puede descomponer las proteínas a menos que se ponga en un estado activo, es decir, en tripsina. Esto ocurre bajo la influencia de una sustancia en el jugo intestinal. enteroquinasas... La enteroquinasa se forma en la mucosa intestinal. En el duodeno, la acción de la pepsina se detiene, ya que la pepsina actúa solo en un ambiente ácido. Continúa la digestión de proteínas bajo la influencia de la tripsina.
La tripsina es muy activa en un ambiente alcalino. Su acción continúa en un ambiente ácido, pero la actividad disminuye. La tripsina actúa sobre las proteínas y las descompone en albumosis y peptonas y luego en aminoácidos.
En el estómago y el duodeno, las proteínas, las grasas y los carbohidratos se descomponen casi por completo, solo una parte de ellos permanece sin digerir. En el intestino delgado, bajo la influencia del jugo intestinal, tiene lugar la división final de todos los nutrientes y la absorción de los productos en la sangre. Esto tiene lugar a través de capilares, cada uno de los cuales se acerca a una vellosidad ubicada en la pared del intestino delgado.
INTERCAMBIO DE PROTEÍNA
Una vez que las proteínas se descomponen en el tracto digestivo, los aminoácidos formados se absorben en el torrente sanguíneo junto con una pequeña cantidad de polipéptidos, compuestos que constan de varios aminoácidos. A partir de los aminoácidos, las células de nuestro cuerpo sintetizan una proteína que es diferente de la proteína consumida y es característica de un cuerpo humano determinado.
La formación de nuevas proteínas en el organismo de humanos y animales continúa de forma continua, ya que a lo largo de la vida en lugar de morir células de sangre, piel, mucosa intestinal, etc. se crean nuevas células jóvenes. Las proteínas ingresan al canal digestivo con los alimentos, donde se descomponen en aminoácidos, y se forma una proteína específica para estas células a partir de los aminoácidos absorbidos. Si, sin pasar por el tracto digestivo, se introducen proteínas directamente en la sangre, el cuerpo humano no solo no las podrá utilizar, sino que también provocará una serie de complicaciones graves. El cuerpo responde a tal introducción de proteínas con un fuerte aumento de la temperatura y algunos otros fenómenos. Con la introducción repetida de proteínas después de 15-20 días, incluso la muerte puede ocurrir con parálisis respiratoria, una violación aguda de la actividad cardíaca y convulsiones generales.
Las proteínas no pueden ser reemplazadas por otros nutrientes, ya que la síntesis de proteínas en el cuerpo solo es posible a partir de aminoácidos. Por tanto, la ingesta de todos o los aminoácidos más importantes es tan necesaria.
De los aminoácidos conocidos, no todos tienen el mismo valor para el organismo. Entre ellos se encuentran los que pueden ser reemplazados por otros o sintetizados en el organismo a partir de otros aminoácidos. Junto con esto, hay aminoácidos esenciales, en ausencia de los cuales, o incluso uno de ellos, se interrumpe el metabolismo de las proteínas en el cuerpo.
Las proteínas no siempre contienen todos los aminoácidos, en algunos - más aminoácidos que necesita el cuerpo, en otros - menos. Las diferentes proteínas contienen diferentes aminoácidos y diferentes proporciones.
Las proteínas, que incluyen todos los aminoácidos necesarios para el cuerpo, se denominan proteínas completas. Las proteínas que no contienen todos los aminoácidos esenciales son deficientes.
Para una persona, es importante recibir proteínas completas, ya que el cuerpo puede sintetizar libremente sus proteínas específicas a partir de ellas. Sin embargo, una proteína completa puede ser reemplazada por dos o tres proteínas defectuosas que, al complementarse, suman todos los aminoácidos necesarios. Por tanto, para el funcionamiento normal del organismo, es necesario que el alimento contenga proteínas completas o un conjunto de proteínas defectuosas, igual en contenido de aminoácidos a proteínas completas.
La ingesta de proteínas completas con los alimentos es extremadamente importante para un organismo en crecimiento, ya que en el cuerpo de un niño, junto con la restauración de las células moribundas, como en los adultos, se crean nuevas células en grandes cantidades.
Los alimentos mixtos regulares contienen una variedad de proteínas, que juntas proporcionan la necesidad de aminoácidos del cuerpo. No solo es importante el valor biológico de las proteínas suministradas con los alimentos, sino también su cantidad. Con una ingesta insuficiente de proteínas se suspende o retrasa el crecimiento normal del organismo, ya que no se cubren las necesidades de proteínas por su ingesta insuficiente.
Las proteínas completas incluyen principalmente proteínas de origen animal, excepto la gelatina, que es una proteína defectuosa. Las proteínas defectuosas son predominantemente de origen vegetal. Sin embargo, algunas plantas (patatas, legumbres, etc.) contienen proteínas completas. De las proteínas animales, las proteínas de la carne, los huevos, la leche, etc. son especialmente valiosas para el organismo.
31. La estructura cuaternaria de una proteína está determinada por:
a) espiralización de la cadena polipeptídica
b) la configuración espacial de la cadena polipeptídica
c) espiralización de varias cadenas polipeptídicas
d) unir varias cadenas polipeptídicas.
32. En el mantenimiento de la estructura cuaternaria de la proteína, no intervienen los siguientes:
a) péptido b) hidrógeno c) iónico d) hidrófobo.
33. Las propiedades fisicoquímicas y biológicas de las proteínas están completamente determinadas por la estructura:
a) primaria b) secundaria c) terciaria d) cuaternaria.
34. Las proteínas fibrilares incluyen:
a) globulina, albúmina, colágeno b) colágeno, queratina, miosina
c) miosina, insulina, tripsina d) albúmina, miosina, fibroína.
35. Las proteínas globulares incluyen:
a) fibrinógeno, insulina, tripsina b) tripsina, actina, elastina
c) elastina, trombina, albúmina d) albúmina, globulina, glucagón.
36. Una molécula de proteína adquiere propiedades naturales (nativas) como resultado del autoensamblaje de la estructura.
a) primaria b) principalmente primaria, con menos frecuencia secundaria
c) cuaternario d) mayoritariamente terciario, menos a menudo cuaternario.
37. Los monómeros de moléculas de ácido nucleico son:
a) nucleósidos b) nucleótidos c) polinucleótidos d) bases nitrogenadas.
38. La molécula de ADN contiene bases nitrogenadas:
a) adenina, guanina, uracilo, citosina b) citosina, guanina, adenina, timina
c) timina, uracilo, timina, citosina d) adenina, uracilo, timina, citosina
39. La molécula de ARN contiene bases nitrogenadas:
a) adenina, guanina, uracilo, citosina b) citosina, guanina, adenina, timina c) timina, uracilo, adenina, guanina d) adenina, uracilo, timina, citosina.
1. ¿Qué orgánulos son responsables de la síntesis de proteínas?
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10. Dada una cadena polipeptídica: -VAL - ARG - ASP- Determinar la estructura de las cadenas de ADN correspondientes.
1) El fragmento del gen de ADN tiene un rastro. la secuencia de nucleótidos TCGGTTSAACTTAGCT. Determinar la secuencia de nucleótidos de m-ARN y aminoácidos en la cadena polipeptídica de la proteína.
2) Determine la secuencia de nucleótidos de ARNm sintetizados a partir de la cadena derecha de una sección de una molécula de ADN, si su cadena izquierda tiene un rastro. secuencia: -C-G-A-G-T-T-T-G-G-A-T-T-Ts-G-T-G.
3) Determinar la secuencia de residuos de aminoácidos en la molécula de proteína.
-G-T-A-A-G-A-T-T-T-C-T-C-G-T-G
4) Determine la secuencia de nucleótidos en la molécula de ARNm, si la parte de la molécula de proteína sintetizada a partir de ella se parece a: - treonina - metionina - histidina - valina arg. - prolina - cisteína -.
5) ¿Cómo cambiará la estructura de la proteína si procede de la región del ADN que la codifica?
-G-A-T-A-C-C-G-A-T-A-A-A-G-A-C - ¿eliminar el sexto y decimotercer nucleótido (izquierda)?
6) ¿Qué cambios ocurrirán en la estructura de la proteína si en la región codificante del ADN: -T-A-A-C-A-G-A-G-G-A-C-C-A-A-G -... entre 10 y 11 nucleótidos, se incluye citosina, entre 13 y 14 - timina, y otra guanina se rompe en el terminar al lado de la guanina?
7) Determine el ARNm y la estructura primaria de la proteína codificada en la región del ADN: -G-T-T-C-T-A-A-A-A-A-G-G-C-C-A-T- .. si 5 - el ésimo nucleótido será eliminado, y entre el octavo y noveno nucleótido habrá un nucleótido timidilo?
8) El polipéptido consta de una traza. aminoácidos ubicados uno tras otro: valina - alanina - glicina - lisina - triptófano - valina - ácido azufre-glutámico. Determine la estructura de la región de ADN que codifica el polipéptido anterior.
9) Asparagina - glicina - fenilalanina - prolina - treonina - metionina - lisina - valina - glicina .... aminoácidos, constituyen consistentemente un polipéptido. Determine la estructura de la región de ADN que codifica este polipéptido.
