Las proteínas son un componente alimenticio insustituible. A diferencia de las proteínas, los carbohidratos y las grasas no son componentes esenciales de los alimentos. Un adulto sano consume diariamente unos 100 gramos de proteína. Las proteínas de la dieta son la principal fuente de nitrógeno del cuerpo. Económicamente, las proteínas son el componente alimenticio más caro. Por lo tanto, fue muy importante en la historia de la bioquímica y la medicina establecer normas proteicas en la nutrición.
En los experimentos de Karl Voith, por primera vez, se establecieron las normas de consumo de proteína alimentaria: 118 g / día, carbohidratos: 500 g / día y grasa 56 g / día. M. Rubner fue el primero en determinar que el 75% del nitrógeno del cuerpo está contenido en proteínas. Hizo un balance de nitrógeno (determinó cuánto nitrógeno pierde una persona por día y cuánto nitrógeno se agrega).
En un adulto sano, balance de nitrógeno - "balance de nitrógeno cero"(la cantidad diaria de nitrógeno excretado del cuerpo corresponde a la cantidad asimilada).
Balance de nitrógeno positivo(la cantidad diaria de nitrógeno excretado del cuerpo es menor que la cantidad asimilada). Se observa solo en un cuerpo en crecimiento o durante la restauración de las estructuras proteicas (por ejemplo, durante el período de convalecencia en una enfermedad grave o al desarrollar masa muscular).
Balance de nitrógeno negativo(la cantidad diaria de nitrógeno excretado del cuerpo es mayor que la cantidad asimilada). Se observa con deficiencia de proteínas en el cuerpo. Motivos: cantidad insuficiente de proteínas en los alimentos; enfermedades acompañadas de un aumento de la degradación de proteínas.
En la historia de la bioquímica, los experimentos se llevaron a cabo cuando una persona fue alimentada solo con carbohidratos y grasas ("dieta sin proteínas"). En estas condiciones, se midió el balance de nitrógeno. Después de unos días, la excreción de nitrógeno del cuerpo disminuyó a un cierto valor, y luego se mantuvo a un nivel constante durante mucho tiempo: una persona perdió 53 mg de nitrógeno por kg de peso corporal por día (aproximadamente 4 g de nitrógeno por día). Esta cantidad de nitrógeno corresponde aproximadamente a 23-25 g de proteína al día. Este valor se denominó "RELACIÓN DE DESGASTE". Luego se agregaron 10 g de proteína a la dieta diaria y se incrementó la excreción de nitrógeno. Pero todavía se observó un balance de nitrógeno negativo. Luego comenzaron a agregar 40-45-50 gramos de proteína por día a la comida. Con tal contenido de proteína en los alimentos, había un balance de nitrógeno cero (balance de nitrógeno). Este valor (40-50 gramos de proteína por día) se denominó el MÍNIMO FISIOLÓGICO DE PROTEÍNA.
En 1951, se propusieron normas de proteína dietética: 110-120 gramos de proteína por día.
Ahora se ha establecido que 8 aminoácidos son esenciales. El requerimiento diario de cada aminoácido esencial es de 1-1,5 gramos y todo el cuerpo necesita de 6 a 9 gramos de aminoácidos esenciales por día. El contenido de aminoácidos esenciales en diferentes alimentos varía. Por lo tanto, el mínimo fisiológico de proteína puede ser diferente para diferentes productos.
¿Cuánta proteína debe consumir para mantener el equilibrio del nitrógeno? 20 gr. clara de huevo, o 26-27 gr. proteínas de carne o leche, o 30 gr. proteínas de patata, o 67 gr. proteínas de harina de trigo. La clara de huevo contiene un conjunto completo de aminoácidos. Al alimentarse de proteínas vegetales, se necesita mucha más proteína para reponer el mínimo fisiológico. Los requisitos de proteína para las mujeres (58 gramos por día) son menores que para los hombres (70 gramos de proteína por día), de acuerdo con las regulaciones de EE. UU.
Balance de nitrógeno balance de nitrógeno.
El resto de los aminoácidos se sintetizan fácilmente en las células y se denominan no esenciales. Estos incluyen glicina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutámico, glutamina, suero, prolina, alanina.
Sin embargo, la nutrición sin proteínas termina con la muerte del cuerpo. La exclusión de incluso un aminoácido esencial de la dieta conduce a la asimilación incompleta de otros aminoácidos y se acompaña del desarrollo de un balance de nitrógeno negativo, agotamiento, retraso en el crecimiento y disfunciones del sistema nervioso.
Con una dieta sin proteínas, se liberan 4 g de nitrógeno por día, que son 25 g de proteína (RATIO DE DESGASTE).
Mínimo fisiológico de proteína: la cantidad mínima de proteína en los alimentos necesaria para mantener el equilibrio de nitrógeno: 30-50 g / día.
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS EN EL GIT. CARACTERÍSTICAS DE LAS PEPTIDASAS GÁSTRICAS, FORMACIÓN Y PAPEL DEL ÁCIDO HIDRÓLICO.
El contenido de aminoácidos libres en los alimentos es muy bajo. Su abrumadora cantidad es parte de las proteínas que se hidrolizan en el tracto digestivo por la acción de las enzimas proteasas). La especificidad de sustrato de estas enzimas radica en el hecho de que cada una de ellas escinde los enlaces peptídicos formados por ciertos aminoácidos a la velocidad más rápida. Las proteasas que hidrolizan enlaces peptídicos dentro de una molécula de proteína se clasifican como endopeptidasas. Las enzimas pertenecientes al grupo de las exopeptidasas hidrolizan el enlace peptídico formado por los aminoácidos terminales. Bajo la acción de todas las proteasas del tracto gastrointestinal, las proteínas de los alimentos se descomponen en aminoácidos individuales, que luego ingresan a las células de los tejidos.
Formación y función del ácido clorhídrico.
La principal función digestiva del estómago es comenzar a digerir las proteínas. El ácido clorhídrico juega un papel fundamental en este proceso. Las proteínas que ingresan al estómago estimulan la secreción. histamina y grupos de hormonas proteicas - gastrinas, que, a su vez, provocan la secreción de HCI y la proenzima - pepsinógeno. El HCI se forma en las células parietales de las glándulas gástricas.
La fuente de H + es H 2 CO 3, que se forma en las células parietales del estómago a partir del CO 2 que se difunde de la sangre, y H 2 O bajo la acción de la enzima anhidrasa carbónica.
La disociación de H 2 CO 3 conduce a la formación de bicarbonato, que se libera al plasma con la participación de proteínas especiales. Iones C1: ingresan al lumen del estómago a través del canal de cloruro.
El pH cae a 1.0-2.0.
Bajo la influencia del HCl, se produce la desnaturalización de las proteínas alimentarias que no han sido sometidas a tratamiento térmico, lo que aumenta la disponibilidad de enlaces peptídicos para las proteasas. El HCl tiene un efecto bactericida y evita que las bacterias patógenas entren en los intestinos. Además, el ácido clorhídrico activa el pepsinógeno y crea un pH óptimo para la acción de la pepsina.
El pepsinógeno es una proteína que consta de una cadena polipeptídica. Bajo la acción del HCl, se convierte en pepsina activa. Durante la activación, como resultado de la proteólisis parcial del extremo N de la molécula de pepsinógeno, se escinden los residuos de aminoácidos, que contienen casi todos los aminoácidos cargados positivamente presentes en el pepsinógeno. Por tanto, los aminoácidos cargados negativamente son predominantes en la pepsina activa, que están implicados en los reordenamientos conformacionales de la molécula y la formación del centro activo. Las moléculas de pepsina activas formadas bajo la acción del HCl activan rápidamente las moléculas de pepsinógeno restantes (autocatálisis). La pepsina hidroliza principalmente los enlaces peptídicos en proteínas formadas por aminoácidos aromáticos (fenilalanina, triptófano, tirosina). La pepsina es una endopeptidasa, por lo tanto, como resultado de su acción, se forman péptidos más cortos en el estómago, pero no aminoácidos libres.
En los bebés, hay una enzima en el estómago. renina(quimosina), que hace que la leche se coagule. No hay renina en el estómago de los adultos; su leche se cuaja bajo la influencia de HCl y pepsina.
otra proteasa - gastrixina. Las 3 enzimas (pepsina, renina y gastrixina) son similares en estructura primaria
AMINOÁCIDOS CETOGÉNICOS Y GLUCÓGENOS. REACCIONES ANAPLERÓTICAS, SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS REEMPLAZABLES (EJEMPLO).
El catabolismo de amino-t se reduce a la formación piruvato, acetil-CoA, α -cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato, oxalacetato de aminoácidos glucogénicos- se convierten en piruvato y productos intermedios de TCA y finalmente forman oxaloacetato, pueden utilizarse en el proceso de gluconeogénesis.
cetogénico Los aminoácidos en el proceso de catabolismo se convierten en acetoacetato (Liz, Leu) o acetil-CoA (Leu) y pueden usarse en la síntesis de cuerpos cetónicos.
glucocetogénico Los aminoácidos se utilizan tanto para la síntesis de glucosa como para la síntesis de cuerpos cetónicos, ya que en el proceso de su catabolismo se forman 2 productos: un cierto metabolito del ciclo del citrato y acetoacetato (Tri, Phen, Tyr) o acetil-CoA. (Ile).
Reacciones anapleróticas: los residuos de aminoácidos libres de nitrógeno se utilizan para reponer la cantidad de metabolitos de la vía catabólica general, que se gasta en la síntesis de sustancias biológicamente activas.
La enzima piruvato carboxilasa (coenzima - biotina), que cataliza esta reacción, se encuentra en el hígado y los músculos.
2. Aminoácidos → Glutamato → α-Cetoglutarato
bajo la acción de glutamato deshidrogenasa o aminotransferasas.
3. 
También se pueden formar propionil-CoA y luego succinil-CoA durante la descomposición de ácidos grasos superiores con un número impar de átomos de carbono.
4. Aminoácidos → Fumarato
5. Aminoácidos → Oxaloacetato
Las reacciones 2, 3 ocurren en todos los tejidos (excepto el hígado y los músculos), donde la piruvato carboxilasa está ausente.
Vii. BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS REEMPLAZABLES
En el cuerpo humano, es posible la síntesis de ocho aminoácidos no esenciales: Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro. El esqueleto carbónico de estos aminoácidos se deriva de la glucosa. El grupo α-amino se introduce en los α-cetoácidos correspondientes como resultado de reacciones de transaminación. Donante universal α El grupo α-amino sirve como glutamato.
Los aminoácidos se sintetizan por transaminación de α-cetoácidos formados a partir de glucosa.
Glutamato también formado por aminación reductora de α-cetoglutarato con glutamato deshidrogenasa.
TRANSAMINACIÓN: DIAGRAMA DE PROCESOS, ENZIMAS, BIOROL. BIOROL ALAT Y ASAT Y EL SIGNIFICADO CLÍNICO DE SU DETERMINACIÓN EN SUERO SANGUÍNEO.
La transaminación es una reacción de transferencia de un grupo α-amino de ak-s a un α-cetoácido, como resultado de lo cual se forman un nuevo cetoácido y una nueva ak. el proceso de transaminación es fácilmente reversible
Las reacciones son catalizadas por enzimas aminotransferasas, cuya coenzima es el fosfato de piridoxal (PP).
Las aminotransferasas se encuentran tanto en el citoplasma como en las mitocondrias de las células eucariotas. Se han encontrado más de 10 aminotransferasas en células humanas, que difieren en la especificidad del sustrato. Casi todos los aminoácidos pueden entrar en reacciones de transaminación, con la excepción de lisina, treonina y prolina.
- En la primera etapa, un grupo amino del primer sustrato, también conocido como, se une al fosfato de piridoxal en el centro activo de la enzima con la ayuda de un enlace de aldimina. Se forman un complejo de enzima-piridoxamina-fosfato y cetoácido, el primer producto de reacción. Este proceso incluye la formación intermedia de 2 bases de Schiff.
- En la segunda etapa, el complejo enzima-piridoxamina fosfato se combina con el cetoácido y, a través de la formación intermedia de 2 bases de Schiff, transfiere el grupo amino al cetoácido. Como resultado, la enzima vuelve a su forma original y se forma un nuevo aminoácido, el segundo producto de reacción. Si el grupo aldehído del piridoxal fosfato no está ocupado por el grupo amino del sustrato, entonces forma una base de Schiff con el grupo ε-amino del radical lisina en el centro activo de la enzima.
Muy a menudo, los aminoácidos están involucrados en reacciones de transaminación, cuyo contenido en los tejidos es mucho más alto que el resto. glutamato, alanina, aspartato y los cetoácidos correspondientes - α β-cetoglutarato, piruvato y oxaloacetato. El principal donante del grupo amino es el glutamato.
Las enzimas más abundantes en la mayoría de los tejidos de mamíferos son: ALT (ALAT) cataliza la reacción de transaminación entre alanina y α-cetoglutarato. Esta enzima se localiza en el citosol de las células de muchos órganos, pero su mayor cantidad se encuentra en las células del hígado y del músculo cardíaco. ACT (ASAT) cataliza la reacción de transaminación entre apartato y α-cetoglutarato. se forman oxalacetato y glutamato. Su mayor cantidad se encuentra en las células del músculo cardíaco y del hígado. especificidad orgánica de estas enzimas.
Normalmente, la actividad de estas enzimas en la sangre es de 5-40 U / L. Cuando las células del órgano correspondiente se dañan, las enzimas se liberan en la sangre, donde su actividad aumenta drásticamente. Dado que ACT y ALT son más activos en las células del hígado, el corazón y el músculo esquelético, se utilizan para diagnosticar enfermedades de estos órganos. En las células del músculo cardíaco, la cantidad de ACT supera significativamente la cantidad de ALT, y en el hígado, por el contrario. Por lo tanto, la medición simultánea de la actividad de ambas enzimas en el suero sanguíneo es especialmente informativa. La proporción de actividades ACT / ALT se llama "coeficiente de Ritis". Normalmente, este coeficiente es 1,33 ± 0,42. Con el infarto de miocardio, la actividad de ACT en la sangre aumenta de 8 a 10 veces y ALT - 2,0 veces.
En la hepatitis, la actividad de la ALT sérica aumenta entre 8 y 10 veces y la ACT, de 2 a 4 veces.
Síntesis de melanina.
Tipos de melaninas
Reacción de activación de metionina
La forma activa de la metionina es la S-adenosilmetionina (SAM), una forma de sulfonio del aminoácido formado por la adición de metionina a la molécula de adenosina. La adenosina se forma por hidrólisis de ATP.
Esta reacción es catalizada por la enzima metionina adenosiltransferasa, que está presente en todo tipo de células. La estructura (-S + -CH 3) en SAM es un grupo inestable que determina la alta actividad del grupo metilo (de ahí el término "metionina activa"). Esta reacción es única en los sistemas biológicos, ya que, aparentemente, es la única reacción conocida, como resultado de la cual se liberan los tres residuos de fosfato ATP. La escisión del grupo metilo de SAM y su transferencia al compuesto aceptor es catalizada por enzimas metiltransferasas. SAM se convierte en S-adenosil homocisteína (SAT) durante la reacción.
Síntesis de creatina
La creatina es esencial para la formación de un compuesto de alta energía en los músculos: el fosfato de creatina. La síntesis de creatina se realiza en 2 etapas con la participación de 3 aminoácidos: arginina, glicina y metionina. En los riñones El acetato de guanidina se forma por acción de la glicinamidinotransferasa. Luego se transporta el acetato de guanidina al hígado, donde tiene lugar la reacción de su metilación.
Las reacciones de transmetilación también se utilizan para:
- síntesis de adrenalina a partir de norepinefrina;
- síntesis de anserina a partir de carnosina;
- metilación de bases nitrogenadas en nucleótidos, etc.;
- inactivación de metabolitos (hormonas, mediadores, etc.) y neutralización de compuestos extraños, incluidos fármacos.
También se produce la inactivación de aminas biogénicas:
metilación con SAM bajo la acción de metiltransferasas. Por tanto, se pueden inactivar varias aminas biogénicas, pero la mayoría de las veces se inactiva la gastamina y la adrenalina. Entonces, la inactivación de la adrenalina ocurre por metilación del grupo hidroxilo en la ortoposición.
TOXICIDAD DEL AMONÍACO. SU EDUCACIÓN Y MANEJO.
El catabolismo de aminoácidos en los tejidos se produce constantemente a una velocidad de ~ 100 g / día. En este caso, como resultado de la desaminación de los aminoácidos, se libera una gran cantidad de amoníaco. Se forman cantidades significativamente menores durante la desaminación de aminas y nucleótidos biogénicos. Parte del amoníaco se forma en los intestinos como resultado de la acción de las bacterias sobre las proteínas alimentarias (putrefacción de las proteínas en el intestino) y entra al torrente sanguíneo de la vena porta. La concentración de amoníaco en la sangre de la vena porta es significativamente más alta que en la circulación general. Una gran cantidad de amoníaco se retiene en el hígado, que mantiene un bajo contenido en la sangre. Normalmente, la concentración de amoníaco en sangre rara vez supera los 0,4-0,7 mg / l (o 25-40 μmol / l
El amoníaco es un compuesto tóxico. Incluso un ligero aumento de su concentración tiene un efecto adverso en el cuerpo y especialmente en el sistema nervioso central. Por tanto, un aumento de la concentración de amoniaco en el cerebro a 0,6 mmol provoca convulsiones. Los síntomas de la hiperamonemia incluyen temblores, dificultad para hablar, náuseas, vómitos, mareos, convulsiones y pérdida del conocimiento. En casos graves, se desarrolla un coma fatal. El mecanismo del efecto tóxico del amoníaco en el cerebro y el cuerpo en su conjunto está obviamente asociado con su efecto sobre varios sistemas funcionales.
- El amoníaco penetra fácilmente a través de las membranas en las células y en las mitocondrias cambia la reacción catalizada por la glutamato deshidrogenasa hacia la formación de glugamato:
α-cetoglutarato + NADH + H + + NH 3 → Glutamato + NAD +.
Una disminución en la concentración de α-cetoglutarato provoca:
· Inhibición del metabolismo de los aminoácidos (reacción trans-minera) y, en consecuencia, la síntesis de neurotransmisores a partir de ellos (acetilcolina, dopamina, etc.);
· Un estado hipoenergético como consecuencia de una disminución de la velocidad del CTC.
La deficiencia de α-cetoglutarato conduce a una disminución en la concentración de metabolitos de TCA, lo que acelera la reacción de síntesis de oxalacetato a partir de piruvato, acompañada de un consumo intenso de CO 2. El aumento de la producción y el consumo de dióxido de carbono durante la hiperamonemia es especialmente característico de las células cerebrales. Un aumento en la concentración de amoníaco en la sangre desplaza el pH hacia el lado alcalino (causando alcalosis). Esto, a su vez, aumenta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, lo que conduce a hipoxia tisular, acumulación de CO 2 y un estado hipoenergético, que sufre principalmente el cerebro. Altas concentraciones de amoniaco estimulan la síntesis de glutamina a partir del glutamato en el tejido nervioso (con participación de glutamina sintetasa):
Glutamato + NH 3 + ATP → Glutamina + ADP + H 3 R0 4.
· La acumulación de glutamina en las células de la neuroglía conduce a un aumento de la presión osmótica en ellas, hinchazón de los astrocitos y en concentraciones elevadas puede provocar edema cerebral. Una disminución de la concentración de glutamato altera el intercambio de aminoácidos y neurotransmisores, en particular la síntesis de γ -ácido aminobutírico (GABA), principal mediador inhibidor. Con la falta de GABA y otros mediadores, la conducción del impulso nervioso se interrumpe y ocurren convulsiones. El ion NH 4 + prácticamente no penetra a través de las membranas citoplasmática y mitocondrial. Un exceso de ion amonio en la sangre puede interrumpir la transferencia transmembrana de cationes monovalentes Na + y K +, compitiendo con ellos por los canales iónicos, lo que también afecta la conducción de los impulsos nerviosos.
La alta intensidad de los procesos de desaminación de aminoácidos en los tejidos y el nivel muy bajo de amoníaco en la sangre indican que las células se unen activamente al amoníaco con la formación de compuestos no tóxicos que se excretan del cuerpo en la orina. Estas reacciones pueden considerarse reacciones de neutralización del amoníaco. Se han encontrado varios tipos de tales reacciones en diferentes tejidos y órganos. La principal reacción de unión del amoníaco, que ocurre en todos los tejidos del cuerpo, es 1.) la síntesis de glutamina bajo la acción de la glutamina sintetasa:
La glutamina sintetasa se localiza en las mitocondrias de las células; para que la enzima funcione, se requiere un cofactor: iones Mg 2+. La glutamina sintetasa es una de las principales enzimas reguladoras del metabolismo de los aminoácidos y es inhibida alostéricamente por AMP, glucosa-6-fosfato, así como por Gly, Ala y Gis.
En células intestinales bajo la acción de la enzima glutaminasa, la liberación hidrolítica de nitrógeno amídico se produce en forma de amoníaco:
El glutamato formado en la reacción se transamina con piruvato. el grupo os-amino del ácido glutámico se transfiere a la composición de alanina:
La glutamina es el principal donante de nitrógeno del organismo. El nitrógeno de glutamina amida se utiliza para la síntesis de nucleótidos de purina y pirimidina, asparagina, aminoazúcares y otros compuestos.
MÉTODO DE CANTIDAD PARA LA DETERMINACIÓN DE UREA EN SUERO SANGUÍNEO
En fluidos biológicos, M. se determina mediante métodos gasométricos, métodos fotométricos directos basados en la reacción de M. con diversas sustancias con la formación de cantidades equimoleculares de productos coloreados, así como métodos enzimáticos que utilizan principalmente la enzima ureasa. Los métodos gasométricos se basan en la oxidación de M. con hipobromito de sodio en un medio alcalino NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O. El volumen de nitrógeno gaseoso se mide con un aparato especial , más a menudo el aparato de Borodin. Sin embargo, este método tiene baja especificidad y precisión. De los métodos fotométricos, los métodos más comunes se basan en la reacción de M. con diacetil monooxima (reacción de Feron).
Para determinar la urea en suero sanguíneo y orina, se utiliza un método unificado basado en la reacción de M. con diacetil monooxima en presencia de tiosemicarbazida y sales de hierro en un medio ácido. Otro método unificado para determinar M. es el método de la ureasa: NH 2 -CO-NH 2 → ureasa NH 3 + CO 2. El amoníaco liberado forma indofenol de color azul con hipoclorito de sodio y fenol. La intensidad del color es proporcional al contenido de M. en la muestra de prueba. La reacción de la ureasa es muy específica, solo se toman 20 para investigación. μl suero diluido en una proporción de 1: 9 con solución de NaCl (0,154 M). A veces se usa salicilato de sodio en lugar de fenol; El suero sanguíneo se diluye de la siguiente manera: por 10 μl suero añadir 0,1 ml agua o NaCl (0,154 M). La reacción enzimática en ambos casos procede a 37 ° durante 15 y 3-3 1/2 min respectivamente.
Los derivados de M., en cuya molécula los átomos de hidrógeno son reemplazados por radicales ácidos, se denominan ureidos. Muchos ureidos y algunos de sus derivados halogenados se utilizan en medicina como medicamentos. Los ureidos incluyen, por ejemplo, sales de ácido barbitúrico (malonilurea), aloxano (mesoxalilurea); el ureido heterocíclico es ácido úrico .
ESQUEMA GENERAL DE DESCOMPOSICIÓN DEL HEMA. BILIRRUBINA "DIRECTA" E "INDIRECTA", VALOR CLÍNICO DE SU DEFINICIÓN.
Hemo (hemo oxigenasa) -biliverdina (biliverdina reductasa) -bilirrubina (UDP-glucurailtransferasa) -monoglucurónido de bilirrubina (UD-glucuroniltransferasa) -bilirrubindiglucurónido
En el estado normal, la concentración de bilirrubina total en plasma es de 0.3-1 mg / dL (1.7-17 μmol / L), el 75% de la cantidad total de bilirrubina está en forma no conjugada (bilirrubina indirecta). En la clínica, la bilirrubina conjugada se llama directa, porque es soluble en agua y puede interactuar rápidamente con un reactivo diazo, formando un compuesto de color rosa; esta es una reacción directa de Van der Berg. La bilirrubina no conjugada es hidrófoba; por lo tanto, está contenida en el plasma sanguíneo en un complejo con la albúmina y no reacciona con el diazorreactivo hasta que se agrega un solvente orgánico, como el etanol, que precipita la albúmina. La ilirrubina no conjugada que reacciona con el colorante azo solo después de la precipitación de proteínas se denomina bilirrubina indirecta.
En pacientes con patología hepatocelular, acompañada de un aumento prolongado de la concentración de bilirrubina conjugada, se encuentra en la sangre una tercera forma de bilirrubina plasmática, en la que la bilirrubina se une covalentemente a la albúmina, por lo que no se puede separar de la forma habitual. En algunos casos, hasta el 90% del contenido total de bilirrubina en sangre puede estar en esta forma.
MÉTODOS DE DETECCIÓN DE HEMOGLOBINA: FÍSICO (ANÁLISIS ESPECTRAL DE HEMOGLOBINA Y SUS DERIVADOS); FÍSICO-QUÍMICO (OBTENCIÓN DE CRISTALES HYMINE HYMINE).
Análisis espectral de hemoglobina y sus derivados. El uso de métodos espectrográficos al examinar una solución de oxihemoglobina revela dos bandas de absorción sistémica en la parte amarillo-verde del espectro entre las líneas de Fraunhofer D y E, mientras que la hemoglobina reducida tiene solo una banda ancha en la misma parte del espectro. Las diferencias en la absorción de radiación por la hemoglobina y la oxihemoglobina sirvieron como base para un método para estudiar el grado de saturación de oxígeno en sangre. oximetría.
La carbhemoglobina en su espectro está cerca de la oxihemoglobina, sin embargo, cuando se agrega una sustancia reductora, aparecen dos bandas de absorción en la carbhemoglobina. El espectro de la metahemoglobina se caracteriza por una banda de absorción estrecha a la izquierda en el borde de las partes roja y amarilla del espectro, la segunda banda estrecha en el borde de las zonas amarilla y verde y, finalmente, por la tercera banda ancha en la parte verde del espectro
Cristales de hemina o ácido clorhídrico de hematina. Desde la superficie de la mancha, se raspa sobre un portaobjetos de vidrio y se trituran algunos granos. Se les agregan 1-2 granos de sal de mesa y 2-3 gotas de ácido acético helado. Cubrir todo con un cubreobjetos y calentarlo con cuidado, sin que hierva. La presencia de sangre se demuestra por la aparición de microcristales de color marrón amarillento en forma de tabletas rómbicas. Si los cristales están mal formados, parecen semillas de cáñamo. La obtención de cristales de hemina ciertamente prueba la presencia de sangre en el objeto de prueba. Una muestra negativa es irrelevante. La mezcla de grasa, el óxido dificulta la obtención de cristales de gemin.
FORMAS REACTIVAS DE OXÍGENO: SUPERÓXIDO DE ANIÓN, PERÓXIDO DE HIDRÓGENO, RADICAL DE HIDROXILO, PEROXINITRITO. SU FORMACIÓN, CAUSAS DE TOXICIDAD. PAPEL FISIOLÓGICO DE ROS.
En la ECP, se absorbe aproximadamente el 90% del O 2 que ingresa a las células. El resto del O 2 se usa en otros OVR. Las enzimas involucradas en la ORR que usa O2 se dividen en 2 grupos: oxidasas y oxigenasas.
Las oxidasas usan oxígeno molecular solo como aceptor de electrones, reduciéndolo a H 2 O o H 2 O 2.
Las oxigenasas incluyen uno (monooxigenasa) o dos (dioxigenasa) átomos de oxígeno en el producto de reacción resultante.
Aunque estas reacciones no van acompañadas de la síntesis de ATP, son necesarias para muchas reacciones específicas en el intercambio de aminoácidos), la síntesis de ácidos biliares y esteroides), en las reacciones de neutralización de sustancias extrañas en el hígado.
En la mayoría de las reacciones que involucran oxígeno molecular, su reducción ocurre en etapas con la transferencia de un electrón en cada etapa. Con la transferencia de un electrón, se forman especies intermedias de oxígeno altamente reactivas.
En un estado no excitado, el oxígeno no es tóxico. La formación de formas tóxicas de oxígeno está asociada a las peculiaridades de su estructura molecular. О 2 contiene 2 electrones desapareados, que se encuentran en diferentes orbitales. Cada uno de estos orbitales puede aceptar otro electrón.
La reducción completa de О 2 ocurre como resultado de 4 transiciones de un electrón:
El superóxido, el peróxido y el radical hidroxilo son oxidantes activos que representan un grave peligro para muchos componentes estructurales de la célula.
Las especies reactivas de oxígeno pueden eliminar electrones de muchos compuestos, convirtiéndolos en nuevos radicales libres, iniciando reacciones oxidativas en cadena.
El efecto dañino de los radicales libres sobre los componentes celulares. 1 - destrucción de proteínas; 2 - daño ER; 3 - destrucción de la membrana nuclear y daño del ADN; 4 - destrucción de membranas mitocondriales; penetración de agua e iones en la célula.
Formación de superóxido en CPE. La "fuga" de electrones hacia el CPE puede ocurrir durante la transferencia de electrones con la participación de la coenzima Q. Tras la reducción, la ubiquinona se convierte en el anión radical semiquinona. Este radical interactúa de forma no enzimática con el O 2 para formar un radical superóxido. 
La mayoría de las especies reactivas de oxígeno se forman durante la transferencia de electrones al CPE, principalmente durante el funcionamiento del complejo QH 2 -deshidrogenasa. Esto ocurre como resultado de la transferencia no enzimática ("fuga") de electrones de QH 2 al oxígeno (
en la etapa de transferencia de electrones con la participación de la citocromo oxidasa (complejo IV), la "fuga" de electrones no ocurre debido a la presencia en la enzima de centros activos especiales que contienen Fe y Cu y reducen el O 2 sin liberar radicales libres intermedios .
En los leucocitos fagocíticos, en el proceso de fagocitosis, se potencia la captación de oxígeno y la formación de radicales activos. Las especies reactivas de oxígeno se forman como resultado de la activación de la NADPH oxidasa, principalmente localizada en el lado externo de la membrana plasmática, iniciando el llamado "estallido respiratorio" con la formación de especies reactivas de oxígeno.
La defensa del organismo frente al efecto tóxico de las especies reactivas del oxígeno está asociada a la presencia de enzimas muy específicas en todas las células: superóxido dismutasa, catalasa, glutatión peroxidasa, así como a la acción de los antioxidantes.
INHABILITACIÓN DE FORMAS REACTIVAS DE OXÍGENO. SISTEMA ANTIOXIDANTE ENZIMAL (CATALASA, SUPERÓXIDO DISMUTASA, GLUTATION PEROXIDASA, GLUTATIONREDUCTASA). DIAGRAMAS DE PROCESOS, BIOROL, UBICACIÓN.
La superóxido dismutasa cataliza la reacción de dismutación del anión superóxido - radicales:
O2.- + O2.- = O2 + H 2O2
Durante la reacción, se formó peróxido de hidrógeno, es capaz de inactivar la SOD, por lo tanto superóxido dismutasa siempre "trabaja" en vapor con scatalasa, que descompone rápida y eficientemente el peróxido de hidrógeno en compuestos absolutamente neutros.
Catalasa (CF 1.11.1.6)- hemoproteína, que cataliza la reacción de neutralización del peróxido de hidrógeno formado como resultado de la reacción de dismutación del radical superóxido:
2H2O2 = 2H2O + O2
El peróxido de glutatión cataliza reacciones en las que la enzima reduce el peróxido de hidrógeno a agua, así como la reducción de hidroperóxidos orgánicos (ROOH) a derivados hidroxi y, como resultado, se transforma en la forma disulfuro oxidada GS-SG:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O
Peróxido de glutation neutraliza no solo el H2O2, sino también varios peroxilos lipídicos orgánicos, que se forman en el cuerpo cuando se activa la LPO.
Glutatión reductasa (CF 1.8.1.7)- una flavoproteína con un dinucleótido de flavina adenina del grupo prostético, consta de dos subunidades idénticas. Glutatión reductasa cataliza la reacción de reducción del glutatión a partir de su forma oxidada GS-SG, y todas las demás enzimas glutatión sintetasa lo utilizan:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2 GSH
Es una enzima citosólica clásica de todos los eucariotas. La glutatión transferasa cataliza la reacción:
RX + GSH = HX + GS-SG
LA FASE DE CONJUGACIÓN EN EL SISTEMA DE MANEJO DE SUSTANCIAS TÓXICAS. TIPOS DE CONJUGACIÓN (EJEMPLOS DE REACCIONES CON FAFS, UDFGK)
La conjugación es la segunda fase de neutralización de sustancias, durante la cual la adición de otras moléculas o grupos de origen endógeno a los grupos funcionales formados en la primera etapa, aumentan la hidrofilicidad y reducen la toxicidad de los xenobióticos.
1. Participación de transferasas en reacciones de conjugación
UDP-glucuronil transferasa. Localizado principalmente en el RE, el difosfato de uridina (UDP) -glucuroniltransferasas unen el residuo de ácido glucurónico a la molécula de la sustancia formada durante la oxidación microsomal
En términos generales: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.
Sulfotransferasa. Las sulfotransferasas citoplasmáticas catalizan la reacción de conjugación, durante la cual el residuo de ácido sulfúrico (-SO3H) de 3 "-fosfoadenosina-5" -fosfosulfato (FAPS) se agrega a fenoles, alcoholes o aminoácidos
Reacción general: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.
Las enzimas sulfotransferasa y UDP-glucuronil transferasa están involucradas en la desintoxicación de xenobióticos, inactivación de fármacos y compuestos biológicamente activos endógenos.
Glutatión transferasa. La glutatión transferasa (GT) ocupa un lugar especial entre las enzimas implicadas en la desintoxicación de xenobióticos, inactivación de metabolitos normales y fármacos. Las glutatión transferasas funcionan en todos los tejidos y juegan un papel importante en la inactivación de sus propios metabolitos: algunas hormonas esteroides, bilirrubina, ácidos biliares. En la célula, las GT se localizan principalmente en el citosol, pero existen variantes de enzimas en el núcleo y mitocondrias.
El glutatión es un tripéptido Glu-Cis-Gly (el residuo de ácido glutámico está unido a la cis-teína por el grupo carboxilo del radical). La HT tiene una amplia especificidad por los sustratos, cuyo número total supera los 3000. La HT se une a muchas sustancias hidrófobas y las inactiva, pero sólo las que tienen un grupo polar sufren una modificación química con la participación de glutatión. Es decir, los sustratos son sustancias que, por un lado, tienen un centro electrofílico (por ejemplo, un grupo OH), y por otro lado, zonas hidrofóbicas. Neutralización, es decir La modificación química de xenobióticos con la participación de HT se puede realizar de tres formas diferentes:
conjugando el sustrato R con glutatión (GSH): R + GSH → GSRH,
como resultado de la sustitución nucleofílica: RX + GSH → GSR + HX,
reducción de peróxidos orgánicos a alcoholes: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O
En la reacción: UN - grupo hidroperóxido, GSSG - glutatión oxidado.
El sistema de neutralización con la participación de HT y glutatión juega un papel único en la formación de la resistencia del cuerpo a una variedad de influencias y es el mecanismo de defensa más importante de la célula. Durante la biotransformación de algunos xenobióticos bajo la acción de HT, se forman tioésteres (conjugados RSG), que luego se convierten en mercaptanos, entre los que se han encontrado productos tóxicos. Sin embargo, los conjugados de GSH con la mayoría de los xenobióticos son menos reactivos y más hidrófilos que las sustancias de partida y, por lo tanto, son menos tóxicos y más fáciles de eliminar del cuerpo.
Con sus centros hidrofóbicos, HT puede unirse de forma no covalente a una gran cantidad de compuestos lipofílicos (desintoxicación física), evitando su penetración en la capa lipídica de las membranas y la interrupción de las funciones celulares. Por lo tanto, la HT a veces se denomina albúmina intracelular.
HT puede unirse covalentemente a xenobióticos, que son electrolitos fuertes. La unión de tales sustancias es un "suicidio" para la HT, pero es un mecanismo de defensa adicional para la célula.
Acetiltransferasa, metiltransferasa
Las acetiltransferasas catalizan reacciones de conjugación: la transferencia del residuo de acetilo de acetil-CoA al nitrógeno del grupo -SO2NH2, por ejemplo, en la composición de sulfonamidas. Metiltransferasas citoplasmáticas y de membrana con la participación de SAM metilan los grupos -P = O, -NH2 y SH de los xenobióticos.
El papel de las epóxido hidrolasas en la formación de dioles.
En la segunda fase de neutralización (reacción de conjugación), también participan algunas otras enzimas. La epoxi hidrolasa (epoxi hidratasa) agrega agua a los epóxidos de benceno, benzopireno y otros hidrocarburos policíclicos formados durante la primera fase de neutralización y los convierte en dioles (figura 12-8). Los epóxidos formados por oxidación microsomal son cancerígenos. Tienen una alta actividad química y pueden participar en las reacciones de alquilación no enzimática de ADN, ARN, proteínas. Las modificaciones químicas de estas moléculas pueden conducir a la degeneración de una célula normal en una célula tumoral.
PAPEL DE LAS PROTEÍNAS EN NUTRICIÓN, NORMAS, EQUILIBRIO DE NITRÓGENO, RELACIÓN DE DESGASTE, PROTEÍNAS FISIOLÓGICAS MÍNIMAS. DEFICIENCIA DE PROTEÍNAS.
Los AA contienen casi el 95% de todo el nitrógeno, por lo que son los que mantienen el equilibrio de nitrógeno del cuerpo. Balance de nitrógeno- la diferencia entre la cantidad de nitrógeno suministrada con los alimentos y la cantidad de nitrógeno excretada. Si la cantidad de nitrógeno entrante es igual a la cantidad liberada, entonces balance de nitrógeno. Esta condición ocurre en una persona sana con una dieta normal. El balance de nitrógeno puede ser positivo (se suministra más nitrógeno del que se excreta) en niños, en pacientes. Se observa un balance de nitrógeno negativo (la excreción de nitrógeno prevalece sobre la ingesta de nitrógeno) durante el envejecimiento, la inanición y durante enfermedades graves. Sin una dieta proteica, el balance de nitrógeno se vuelve negativo. La cantidad mínima de proteínas en los alimentos requerida para mantener el equilibrio de nitrógeno corresponde a 30-50 g / cyt, mientras que la cantidad óptima para la actividad física promedio es ∼100-120 g / día.
Los aminoácidos, cuya síntesis es difícil y antieconómica para el organismo, son obviamente más rentables de obtener con los alimentos. Estos aminoácidos se denominan esenciales. Estos incluyen fenilalanina, metionina, treonina, triptófano, valina, lisina, leucina, isoleucina.
Dos aminoácidos, la arginina y la histidina, se denominan parcialmente no esenciales. - La tirosina y la cisteína son condicionalmente no esenciales, ya que se requieren aminoácidos esenciales para su síntesis. La tirosina se sintetiza a partir de fenilalanina y el átomo de azufre de metionina es necesario para la formación de cisteína.
El resto de los aminoácidos se sintetizan fácilmente en las células y se denominan no esenciales. Estos incluyen glicina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutámico, glutamina, series, pro
Las proteínas de los alimentos son la principal fuente de nitrógeno del cuerpo. El nitrógeno se excreta del cuerpo en forma de productos finales del metabolismo del nitrógeno. El estado del metabolismo del nitrógeno se caracteriza por el concepto de balance de nitrógeno.
Balance de nitrógeno- la diferencia entre el nitrógeno que ingresa al cuerpo y el que se excreta del cuerpo. Hay tres tipos de balance de nitrógeno: balance de nitrógeno, balance de nitrógeno positivo, balance de nitrógeno negativo
A balance positivo de nitrógeno La entrada de nitrógeno prevalece sobre la salida de nitrógeno. En condiciones fisiológicas, existe un verdadero balance positivo de nitrógeno (embarazo, lactancia, infancia). Para los niños a la edad de 1 año de vida, es + 30%, a los 4 años - + 25%, en la adolescencia + 14%. Con la enfermedad renal, es posible un balance de nitrógeno falso positivo, en el que hay un retraso en el cuerpo de los productos finales del metabolismo del nitrógeno.
A balance de nitrógeno negativo la liberación de nitrógeno prevalece sobre su entrada. Esta condición es posible con enfermedades como tuberculosis, reumatismo, cáncer. Balance de nitrógeno típico de los adultos sanos, cuya ingesta de nitrógeno es igual a su excreción.
El intercambio de nitrógeno se caracteriza por factor de desgaste, que se entiende como la cantidad de proteína que se pierde del organismo en condiciones de inanición total de proteínas. Para un adulto, es de 53 mg / kg (o 24 g / día). En los recién nacidos, la tasa de desgaste es mayor y asciende a 120 mg / kg. El equilibrio de nitrógeno lo proporciona la nutrición proteica.
Dieta proteica caracterizado por ciertos criterios cuantitativos y cualitativos.
Criterios cuantitativos para la nutrición proteica
Mínimo de proteínas- la cantidad de proteína que proporciona el equilibrio de nitrógeno, siempre que todos los costos energéticos sean proporcionados por carbohidratos y grasas. Es 40-45 g / día. Con el uso prolongado del mínimo de proteínas, los procesos inmunes, los procesos de hematopoyesis y el sistema reproductivo sufren. Por tanto, para los adultos es necesario proteína óptima - la cantidad de proteína que asegura el desempeño de todas sus funciones sin dañar la salud. Es de 100 a 120 g / día.
Para niños la tasa de consumo se está revisando actualmente a la baja. Para un recién nacido, la necesidad de proteínas es de aproximadamente 2 g / kg, al final de 1 año disminuye con la lactancia materna a 1 g / día, con alimentación artificial se mantiene entre 1,5 - 2 g / día.
Criterios cualitativos para la nutrición proteica
Las proteínas más valiosas para el organismo deben cumplir los siguientes requisitos:
- contienen un conjunto de todos los aminoácidos esenciales (valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, lisina, arginina, histidina, triptófano, fenilalanina).
- la proporción entre los aminoácidos debe ser cercana a su proporción en las proteínas tisulares
- bien digerido en el tracto gastrointestinal
Las proteínas de origen animal cumplen estos requisitos en mayor medida. Para los recién nacidos, todas las proteínas deben estar completas (proteínas de la leche materna). A la edad de 3-4 años, alrededor del 70-75% debe provenir de proteínas completas. Para los adultos, su participación debería ser de aproximadamente el 50%.
El índice de la asignatura "Metabolismo y energía. Nutrición. Metabolismo básico.":1. Metabolismo y energía. Nutrición. Anabolismo. Catabolismo.
2. Proteínas y su papel en el organismo. Coeficiente de desgaste según Rubner. Balance de nitrógeno positivo. Balance de nitrógeno negativo.
3. Lípidos y su papel en el organismo. Grasas. Lípidos celulares. Fosfolípidos. Colesterol.
4. Grasa marrón. Tejido adiposo marrón. Lípidos plasmáticos. Lipoproteínas. LDL. HDL. VLDL.
5. Carbohidratos y su papel en el organismo. Glucosa. Glucógeno.
8. El papel del metabolismo en la satisfacción de las necesidades energéticas del organismo. Coeficiente de fosforilación. Equivalente calórico de oxígeno.
9. Métodos para evaluar los costes energéticos del organismo. Calorimetría directa. Calorimetría indirecta.
10. Intercambio básico. Ecuaciones para calcular la tasa metabólica basal. Ley de la superficie corporal.
Proteínas y su papel en el organismo. Coeficiente de desgaste según Rubner. Balance de nitrógeno positivo. Balance de nitrógeno negativo.
El papel de las proteínas, grasas, carbohidratos, minerales y vitaminas en el metabolismo.
La necesidad del cuerpo de sustancias plásticas. Puede satisfacerse con el nivel mínimo de su ingesta con alimentos, lo que equilibra la pérdida de proteínas estructurales, lípidos e hidratos de carbono. Estas necesidades son individuales y dependen de factores como la edad, el estado de salud, la intensidad y el tipo de trabajo de una persona.
Una persona recibe en la composición de los productos alimenticios incluidos en ellos. sustancias plásticas, minerales y vitaminas.
Proteínas y su papel en el organismo.
Proteínas en el cuerpo se encuentran en un estado de continuo intercambio y renovación. En un adulto sano, la cantidad de proteína descompuesta por día es igual a la cantidad de proteína recién sintetizada. Las criaturas animales pueden asimilar nitrógeno solo en la composición de aminoácidos que ingresan al cuerpo con proteínas alimentarias. Diez de los 20 aminoácidos (valina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, triptófano, treonina, fenilalanina, arginina e histidina) no se pueden sintetizar en el cuerpo si no se les proporciona suficiente alimento. Estos aminoácidos se denominan esenciales. Los otros diez aminoácidos (no esenciales) no son menos importantes para las funciones vitales que los esenciales, pero en caso de una ingesta insuficiente de aminoácidos no esenciales con los alimentos, pueden sintetizarse en el cuerpo. Un factor importante en el metabolismo de las proteínas corporales es la reutilización (reutilización) de los aminoácidos formados durante la descomposición de algunas moléculas de proteínas para la síntesis de otras.
La tasa de degradación y renovación de proteínas. el organismo es diferente. La vida media de la descomposición de las hormonas peptídicas es de minutos u horas, el plasma sanguíneo y las proteínas hepáticas (alrededor de 10 días, proteínas musculares) alrededor de 180 días. En promedio, todas las proteínas del cuerpo humano se renuevan en 80 días. La cantidad total de proteína que se ha descompuesto por día se juzga por la cantidad de nitrógeno excretado del cuerpo humano. La proteína contiene aproximadamente un 16% de nitrógeno (es decir, 100 g de proteína contienen 16 g de nitrógeno). Por lo tanto, la excreción de 1 g de nitrógeno por el cuerpo corresponde a la descomposición de 6,25 g de proteína. Aproximadamente 3,7 g de nitrógeno se liberan del cuerpo de un adulto por día. De estos datos, se deduce que la masa de proteína que ha sufrido una destrucción completa por día es 3,7 x 6,25 = 23 g, o 0,028-0,075 g de nitrógeno por 1 kg de peso corporal por día ( factor de desgaste según Rubner).
Si la cantidad de nitrógeno que ingresa al cuerpo con los alimentos es igual a la cantidad de nitrógeno excretado del cuerpo, se considera que el cuerpo está en un estado equilibrio de nitrógeno... En los casos en que ingresa más nitrógeno al cuerpo del que se excreta, se habla de balance positivo de nitrógeno(retraso, retención de nitrógeno). Tales condiciones ocurren en una persona con un aumento en la masa del tejido muscular, durante el período de crecimiento del cuerpo, el embarazo, la recuperación después de una enfermedad debilitante grave.
Una condición en la que la cantidad de nitrógeno excretado del cuerpo excede su ingesta en el cuerpo se llama balance de nitrógeno negativo... Ocurre cuando una dieta es deficiente en proteínas, cuando el cuerpo no recibe ninguna de aminoácidos esenciales, con inanición de proteínas o inanición completa.
Ardillas, que se utilizan en el cuerpo principalmente como sustancias plásticas, en el proceso de su destrucción, liberan energía para la síntesis de ATP en las células y la formación de calor.
El mínimo de proteína es la cantidad mínima de proteína que te permite mantener el equilibrio de nitrógeno en el cuerpo (el nitrógeno es un elemento muy importante para todos los seres vivos, ya que forma parte de todos los aminoácidos y proteínas). Se ha establecido que durante el ayuno de 8 a 10 días, se descompone una cantidad constante de proteína en el cuerpo, aproximadamente 23,2 gramos (para una persona que pesa 70 kg). Sin embargo, esto no significa en absoluto que la ingesta de la misma cantidad de proteína con los alimentos satisfaga por completo las necesidades de nuestro organismo por este componente de la nutrición, especialmente a la hora de practicar deporte. El mínimo de proteínas solo es capaz de mantener los procesos fisiológicos básicos en el nivel adecuado, e incluso entonces durante un tiempo muy corto.
La proteína óptima es una cantidad tal de proteína en los alimentos que satisface completamente las necesidades de una persona de compuestos nitrogenados y, por lo tanto, proporciona los componentes necesarios para que los músculos se recuperen después del esfuerzo físico, mantiene una alta capacidad de trabajo del cuerpo y contribuye a la formación de una cantidad suficiente. nivel de resistencia a las enfermedades infecciosas. La proteína óptima para el cuerpo de una mujer adulta es de aproximadamente 90-100 gramos de proteína por día, y con deportes intensivos regulares, esto puede aumentar significativamente, hasta 130-140 gramos por día e incluso más. Se cree que para lograr el óptimo de proteínas por día durante el ejercicio, por cada kilogramo de peso corporal, en promedio, se requiere una ingesta de 1,5 gramos de proteína y más. Sin embargo, incluso con los regímenes de entrenamiento más intensos al practicar deportes, la cantidad de proteína no debe exceder de 2 a 2,5 gramos por kilogramo de peso corporal. Si visita clubes deportivos o gimnasios con un propósito puramente recreativo, entonces el contenido óptimo de proteínas en su dieta debe considerarse una cantidad tal que asegure la ingesta de 1,5 a 1,7 gramos de proteína por kilogramo de peso corporal.
Sin embargo, la observancia del mínimo proteico y el óptimo proteico durante la práctica de deporte no es la única condición para una adecuada nutrición, que proporciona procesos de recuperación en el organismo después del entrenamiento activo. El hecho es que las proteínas de la dieta pueden variar significativamente en su valor nutricional. Por ejemplo, las proteínas de origen animal son óptimas para el cuerpo humano en cuanto a su composición de aminoácidos. Contienen todos los aminoácidos esenciales necesarios para el crecimiento y la rápida recuperación del rendimiento del tejido muscular durante la práctica deportiva. Las proteínas de los alimentos vegetales contienen muy pocos o ningún aminoácido esencial. Por lo tanto, a la hora de practicar deporte, la dieta óptima será, en la que necesariamente se incluyan carne y productos lácteos, huevos y pescado.
