ទំនាក់ទំនងរវាងសកម្មភាពជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីននិងរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា។ អ្វីដែលកំណត់សកម្មភាពជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីន និង peptides នៅក្នុងសមាសភាពនៃការត្រៀមលក្ខណៈក្នុងតំបន់ សកម្មភាពជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធ

វិទ្យាសាស្ត្រជីវសាស្រ្តអាចត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈជាវិទ្យាសាស្ត្រដែលសិក្សាពីយន្តការដែលម៉ូលេគុលអនុវត្តមុខងារជាក់លាក់របស់ពួកគេនៅក្នុងកោសិការស់នៅ។

យន្តការនៃសកម្មភាពនៃអ៊ីយ៉ុងអសរីរាង្គសាមញ្ញ និងម៉ូលេគុលសរីរាង្គនៅក្នុងករណីជាច្រើនត្រូវបានពន្យល់ក្នុងកម្រិតមួយចំនួន។ ជាឧទាហរណ៍ យើងមានគំនិតដែលគេស្គាល់អំពីផលវិបាកខាងសរីរវិទ្យានៃការកើនឡើង ឬថយចុះនៃសម្ពាធ osmotic នៃសារធាតុរាវក្នុងរាងកាយ នៅពេលណែនាំ ឬដកក្លរួសូដ្យូមចេញ។ ឧទាហរណ៍មួយទៀតគឺការរំលោភលើដំណើរការនៃសរសៃប្រសាទសរសៃប្រសាទនៅក្នុង synapses ដែលកើតឡើងបន្ទាប់ពីការគ្រប់គ្រង physostigmine ដែលអាចត្រូវបានកំណត់គុណលក្ខណៈដោយផ្នែកនៃឥទ្ធិពលនៃថ្នាំនេះលើអង់ស៊ីម cholinesterase ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយសូម្បីតែប្រព័ន្ធដែលបានសិក្សាយ៉ាងល្អបែបនេះនៅតែបន្តជាតំបន់នៃការរុករកនិងការរំពឹងទុកសម្រាប់អ្នកស្រាវជ្រាវដែលបង្ហាញពីភាពស្មុគស្មាញនៃកោសិកា។

អ្នកគីមីវិទ្យាប្រូតេអ៊ីនទទួលស្គាល់ដោយធម្មជាតិថា មធ្យោបាយងាយស្រួលបំផុតដើម្បីចូលទៅជិតការយល់ដឹងអំពីមុខងារកោសិកាគឺសិក្សាពីរចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងារនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ទស្សនៈនេះ ជាក់ស្តែង មិនមែនគ្មានមូលដ្ឋានទេ។ ដោយមានករណីលើកលែងនៃបាតុភូតដ៏កម្រទាំងនោះនៅក្នុងជីវវិទ្យាដែលជារូបវន្តធម្មជាតិសុទ្ធសាធ "ជីវិត" នៃកោសិកាគឺផ្អែកលើការរួមផ្សំនៃសារធាតុ enzymatic catalysis និងបទប្បញ្ញត្តិរបស់វា។

វិស័យគីមីសាស្ត្រប្រូតេអ៊ីនឥឡូវនេះមានភាពស្មុគ្រស្មាញគ្រប់គ្រាន់ក្នុងការគិតពីប្រូតេអ៊ីនជាសារធាតុសរីរាង្គជាជាងការប្រមូលផ្តុំនៃអាស៊ីតអាមីណូ។ ថ្វីបើមានភាពស្មុគស្មាញមិនធម្មតានៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនក៏ដោយ ឥឡូវនេះយើងអាចពិពណ៌នាអំពីបរិមាណនៃបាតុភូតដូចជា denaturation នៅក្នុងលក្ខខណ្ឌនៃការផ្លាស់ប្តូរដែលបានបង្កើតឡើងយ៉ាងត្រឹមត្រូវនៅក្នុងប្រភេទជាក់លាក់នៃចំណងគីមី។ ស្ថានភាពអំណោយផលនេះអាចឱ្យយើងស្វែងរកមធ្យោបាយសមហេតុផលដើម្បីប្រៀបធៀបលក្ខណៈជាក់លាក់នៃរចនាសម្ព័ន្ធ covalent និង non-covalent នៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងសកម្មភាពជីវសាស្រ្ត។ ជាក់ស្តែង ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយ ឬច្រើន ដែលភ្ជាប់គ្នា និងរក្សាក្នុងទម្រង់ជារចនាសម្ព័ន្ធ helical ដោយសារតែវត្តមាននៃប្រព័ន្ធនៃចំណងគីមីផ្សេងៗដែលមានកម្លាំងខុសៗគ្នា។ នៅពេលដែលចំណងណាមួយនៃចំណងទាំងនេះផ្លាស់ប្តូរ សារធាតុមួយលេចឡើងដែលមិនដូចគ្នាទៅនឹងម៉ូលេគុលដើម ហើយដែលតាមន័យមួយ អាចត្រូវបានចាត់ទុកថាជាប្រូតេអ៊ីនដែលមិនមានលក្ខណៈធម្មជាតិ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយនៅក្នុងលក្ខខណ្ឌនៃមុខងារយើងអាចប្រកាន់ខ្ជាប់នូវលក្ខណៈវិនិច្ឆ័យតឹងរ៉ឹងបន្ថែមទៀត។ ប្រភពដើមនៃអង់ស៊ីមដែលបង្ហាញនៅក្នុងសមត្ថភាពរបស់វាក្នុងការជំរុញប្រតិកម្មជាក់លាក់មួយ មិនគួរត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងរចនាសម្ព័ន្ធទាំងមូលរបស់វានោះទេ។

ការសិក្សាអំពីផលវិបាកនៃការបំផ្លាញជាក់លាក់មួយផ្នែកនៃប្រូតេអ៊ីនសកម្មជីវសាស្រ្តបានចាប់ផ្តើមនាពេលថ្មីៗនេះ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយជាង 20 ឆ្នាំមុនវាត្រូវបានបង្ហាញថាការជំនួសក្រុមសកម្មមួយចំនួននៃប្រូតេអ៊ីនឬការផ្លាស់ប្តូររបស់ពួកគេទៅជាក្រុមផ្សេងទៀតមិនត្រូវបានអមដោយការបាត់បង់សកម្មភាពនោះទេ។ ប្រហែលជាឧទាហរណ៍ដែលបានសិក្សាល្អបំផុតនៃប្រភេទនៃការស្រាវជ្រាវនេះគឺជាស៊េរីនៃស្នាដៃរបស់ Herriot និង Northrop លើការសិក្សាអំពីសកម្មភាពរបស់ Pepsin កំឡុងពេល Acetylation បន្តិចម្តងៗនៃម៉ូលេគុលរបស់វា។ Pepsin ត្រូវបានព្យាបាលដោយ ketene ហើយក្រុមអាមីណូ និង hydroxyl ឥតគិតថ្លៃត្រូវបានបំប្លែងទៅជាដេរីវេនៃអាសេទីលរបស់ពួកគេ។ ដោយប្រើវិធីសាស្រ្តនេះ Herriot អាចទទួលបានដេរីវេនៃគ្រីស្តាល់ pepsin acetyl ដែលមាន 7 ក្រុម acetyl ក្នុងមួយម៉ូលេគុល pepsin ។ Acetylpepsin មាន 60% នៃសកម្មភាពកាតាលីករនៃអង់ស៊ីមមេ។ Herriot បានបង្ហាញថាវិសាលគមស្រូបយកអ៊ុលត្រាវីយូឡេនៃសារធាតុនេះដែលមានសកម្មភាព 60% បានផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងខ្លាំងដែលការផ្លាស់ប្តូរនេះអាចពន្យល់បានដោយការទប់ស្កាត់ក្រុម hydroxyl បីនៃ tyrosine ។ នៅពេល hydrolysis ដោយប្រុងប្រយ័ត្ននៃ acetylated pepsin នៅ pH 0 ឬនៅ pH 10.0 ការលុបបំបាត់ក្រុម acetyl បីបានកើតឡើងដែលអមដោយការស្ដារឡើងវិញនៃសកម្មភាពកាតាលីករនៃអង់ស៊ីម។ ទាំងនេះ និងការសិក្សាមួយចំនួនផ្សេងទៀតបានបង្ហាញថាសំណល់ tyrosine មានអ្វីដែលត្រូវធ្វើជាមួយសកម្មភាព pepsin ខណៈពេលដែល acetylation នៃក្រុមអាមីណូសេរីមួយចំនួននៃប្រូតេអ៊ីនមិនប៉ះពាល់ដល់មុខងាររបស់វានោះទេ។

ការពិសោធន៍នៃប្រភេទនេះឥឡូវនេះបានក្លាយទៅជារឿងធម្មតាហើយគ្មានអ្វីគួរឱ្យសង្ស័យទេថាវាអាចទៅរួចក្នុងការផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធនៃអង់ស៊ីម និងអរម៉ូនជាច្រើនដោយមិនបង្កឱ្យមានភាពអសកម្មរបស់វា។ ទោះបីជាទិន្នន័យទាំងនេះក៏ដោយ រហូតមកដល់ពេលថ្មីៗនេះ វាត្រូវបានគេជឿថារចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនសកម្មជីវសាស្រ្តគឺ "មិនអាចរំលោភបាន" ច្រើន ឬតិច ហើយដើម្បីអនុវត្តមុខងាររបស់វា ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះត្រូវតែរក្សារចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្ររបស់ពួកគេនៅក្នុងភាពសុចរិតរបស់វា។

គំនិតនេះត្រូវបានគាំទ្រដោយការពិចារណាទ្រឹស្តីមួយចំនួន យោងទៅតាមម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនអាចមានការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធ resonance ខុសៗគ្នាជាច្រើន។ ការសង្កេតដែលបានធ្វើឡើងនៅក្នុងវិស័យ immunology ក៏គាំទ្រគំនិតនេះផងដែរ។ វាត្រូវបានគេស្គាល់យ៉ាងច្បាស់ថាការផ្លាស់ប្តូរតិចតួចឧទាហរណ៍នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធរបស់ hapten អាចបណ្តាលឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងសំខាន់នៅក្នុងប្រសិទ្ធភាពនៃប្រតិកម្មជាមួយនឹងអង្គបដិប្រាណជាក់លាក់មួយ។

គំនិតនៃ "ភាពមិនអាចរំលោភបាន" នៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនឥឡូវនេះត្រូវបានជំនួសបន្តិចម្តងដោយគំនិតនៃ "សារៈសំខាន់មុខងារនៃផ្នែកមួយនៃម៉ូលេគុល" ។ ភ្លាមៗបន្ទាប់ពី Sanger និងសហការីរបស់គាត់បានបញ្ចប់ការស្រាវជ្រាវជាមូលដ្ឋានរបស់ពួកគេលើអាំងស៊ុយលីន bovine, Lena បានបង្ហាញថាការរំខានជាក់លាក់នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃអរម៉ូនពោលគឺការយកចេញនៃសំណល់ alanine ស្ថានីយ C នៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ B មិននាំឱ្យមានការបាត់បង់នោះទេ។ សកម្មភាពជីវសាស្រ្ត។ សារៈសំខាន់នៃការវិវត្តន៍នៃការពិតនេះនៅពេលតែមួយគឺមិនច្បាស់លាស់ទេ ព្រោះនេះគឺជាបទពិសោធន៍ដំបូងនៃប្រភេទនេះ ហើយគេអាចចាត់ទុកថាវាជាករណី atypical ដាច់ដោយឡែកមួយ។ ទោះបីជាយ៉ាងណាក៏ដោយ នាពេលបច្ចុប្បន្ននេះ ការសង្កេតស្រដៀងគ្នាជាច្រើនបានប្រមូលផ្តុំ ហើយវាចាំបាច់ក្នុងការដោះស្រាយសំណួរថាហេតុអ្វីបានជាសំណល់ស្ថានីយ C នៃអាឡានីនត្រូវបានរក្សាទុកជាធាតុរចនាសម្ព័ន្ធអចិន្ត្រៃយ៍នៃម៉ូលេគុលអាំងស៊ុយលីន ប្រសិនបើសំណល់នេះមិនដើរតួក្នុង សកម្មភាពជីវសាស្រ្តនៃអរម៉ូន។

អាំងស៊ុយលីនបានឆ្លងកាត់ការសិក្សាលម្អិតបន្ថែមទៀតអំពីប្រភេទនេះ។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយ ដើម្បីស្វែងយល់ថាតើវាអាចទៅរួចដល់កម្រិតណាក្នុងការបង្អាក់រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនដោយមិនបង្កឱ្យមានភាពអសកម្មរបស់វា យើងងាកទៅរកឧទាហរណ៍បីផ្សេងទៀត ដែលមានព័ត៌មានបន្ថែមតិចតួច៖ 1) អរម៉ូនភីតូរីស ACTH; 2) អង់ស៊ីមលំពែង - ribonuclease និង 3) អង់ស៊ីមរុក្ខជាតិ - papain ។ នៅក្នុងការពិភាក្សាជាបន្តបន្ទាប់នៃឧទាហរណ៍ទាំងនេះ យើងប្រើច្រើន ឬតិចក្នុងពេលដំណាលគ្នា វិធីសាស្រ្តពីរផ្សេងគ្នាចំពោះមូលដ្ឋានរចនាសម្ព័ន្ធនៃសកម្មភាពជីវសាស្ត្រ៖ ដំបូង យើងនឹងព្យាយាមបង្ហាញថា សារធាតុ polypeptides សកម្មអាចត្រូវបានបំផ្លាញដោយមិនរំខានដល់មុខងាររបស់ពួកគេ ពោលគឺដើម្បីកំណត់អត្តសញ្ញាណ។ ផ្នែកនៃរចនាសម្ព័ន្ធដែលមិនមានសារៈសំខាន់ចំពោះមុខងារ; ទីពីរ វាចាំបាច់ក្នុងការកំណត់ផ្នែកសំខាន់ៗនៃរចនាសម្ព័ន្ធ ពោលគឺមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម។

ប្រសិនបើអ្នករកឃើញកំហុស សូមជ្រើសរើសអត្ថបទមួយ ហើយចុច បញ្ជា (Ctrl) + បញ្ចូល (Enter).

តើប្រូតេអ៊ីនជាទូទៅមានតួនាទីអ្វី និងតួនាទីអ្វីនៅក្នុងរាងកាយមនុស្ស។ តើអ្វីជាមុខងាររបស់ប្រូតេអ៊ីន អ្វីជាតុល្យភាពអាសូត និងអ្វីជាតម្លៃជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីន។ នេះមិនមែនជាបញ្ជីពេញលេញនៃបញ្ហាដែលមាននៅក្នុងអត្ថបទនេះទេ។

យើងបន្តស៊េរីនៃអត្ថបទ "ការផ្លាស់ប្តូរកាបូអ៊ីដ្រាតនៅក្នុងរាងកាយ", "ការផ្លាស់ប្តូរខ្លាញ់នៅក្នុងរាងកាយ" ជាមួយនឹងអត្ថបទ "ការផ្លាស់ប្តូរប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរាងកាយ" ។ ព័ត៌មានត្រូវបានបម្រុងទុកសម្រាប់អ្នកអានយ៉ាងទូលំទូលាយ ដោយមានការយល់ព្រមពីអ្នកអាន ស៊េរីនៃអត្ថបទស្តីពីសរីរវិទ្យារបស់មនុស្សនឹងបន្ត។

មុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន

• មុខងារផ្លាស្ទិចប្រូតេអ៊ីនគឺដើម្បីធានាបាននូវការលូតលាស់ និងការអភិវឌ្ឍនៃរាងកាយតាមរយៈដំណើរការ biosynthesis ។ ប្រូតេអ៊ីនគឺជាផ្នែកមួយនៃ ទាំងអស់កោសិកានៃរាងកាយនិងរចនាសម្ព័ន្ធ interstitial ។
• សកម្មភាពអង់ស៊ីមប្រូតេអ៊ីនគ្រប់គ្រងអត្រានៃប្រតិកម្មជីវគីមី។ ប្រូតេអ៊ីន - អង់ស៊ីមកំណត់គ្រប់ទិដ្ឋភាពទាំងអស់នៃការរំលាយអាហារនិងការបង្កើតថាមពលមិនត្រឹមតែពីប្រូតេអ៊ីនខ្លួនឯងប៉ុណ្ណោះទេប៉ុន្តែមកពីកាបូអ៊ីដ្រាតនិងខ្លាញ់។
• មុខងារការពារប្រូតេអ៊ីនមាននៅក្នុងការបង្កើតប្រូតេអ៊ីនភាពស៊ាំ - អង្គបដិបក្ខ។ ប្រូតេអ៊ីន​អាច​ចង​ជាតិពុល និង​សារធាតុពុល ហើយ​ក៏​ផ្តល់​ការ​កកឈាម​ផងដែរ (hemostasis) ។
• មុខងារដឹកជញ្ជូនមាននៅក្នុងការផ្ទេរអុកស៊ីសែន និងកាបូនឌីអុកស៊ីតដោយប្រូតេអ៊ីន erythrocyte អេម៉ូក្លូប៊ីនក៏ដូចជានៅក្នុងការចងនិងផ្ទេរអ៊ីយ៉ុងមួយចំនួន (ជាតិដែក ទង់ដែង អ៊ីដ្រូសែន) សារធាតុឱសថ ជាតិពុល។
• តួនាទីថាមពលប្រូតេអ៊ីនដោយសារតែសមត្ថភាពបញ្ចេញថាមពលកំឡុងពេលអុកស៊ីតកម្ម។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយក្នុងពេលតែមួយ ប្លាស្ទិកតួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីនក្នុងការរំលាយអាហារលើសពីពួកគេ។ ថាមពល, និង ប្លាស្ទិកតួនាទីរបស់សារធាតុចិញ្ចឹមផ្សេងទៀត។ តម្រូវការប្រូតេអ៊ីនគឺអស្ចារ្យជាពិសេសក្នុងអំឡុងពេលនៃការលូតលាស់ ការមានផ្ទៃពោះ និងការជាសះស្បើយពីជំងឺធ្ងន់ធ្ងរ។
  • នៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ, ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបំបែកទៅជា អាស៊ីតអាមីណូនិង polypeptides សាមញ្ញបំផុត។ដែលក្នុងនោះកោសិកានាពេលអនាគតនៃជាលិកា និងសរីរាង្គផ្សេងៗ ជាពិសេស ថ្លើមប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់សម្រាប់ពួកវាត្រូវបានសំយោគ។ ប្រូតេអ៊ីនសំយោគត្រូវបានប្រើសម្រាប់ការស្ដារឡើងវិញនូវកោសិកាដែលត្រូវបានបំផ្លាញ និងការរីកលូតលាស់នៃកោសិកាថ្មី ការសំយោគអង់ស៊ីម និងអរម៉ូន។

តុល្យភាពនីត្រូហ្សែន

ការចង្អុលបង្ហាញដោយប្រយោលនៃសកម្មភាពនៃការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីនគឺជាអ្វីដែលគេហៅថាតុល្យភាពអាសូត។ សមតុល្យអាសូតគឺជាភាពខុសគ្នារវាងបរិមាណអាសូតដែលទទួលទានជាមួយអាហារ និងបរិមាណអាសូតដែលត្រូវបានបញ្ចេញចេញពីរាងកាយក្នុងទម្រង់ជាសារធាតុមេតាបូលីតចុងក្រោយ។ នៅពេលគណនាសមតុល្យអាសូត វាត្រូវបានគេសន្មត់ថាប្រូតេអ៊ីនមានអាសូតប្រហែល 16% ពោលគឺរាល់ 16 ក្រាមនៃអាសូតត្រូវគ្នាទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន 100 ក្រាម។

• ប្រសិនបើបរិមាណអាសូតដែលបានផ្គត់ផ្គង់ ស្មើចំនួនទឹកប្រាក់ដែលបានបែងចែកបន្ទាប់មកយើងអាចនិយាយអំពី លំនឹងអាសូត... ដើម្បីរក្សាតុល្យភាពអាសូតនៅក្នុងរាងកាយ យ៉ាងហោចណាស់ 30-45 ក្រាមនៃប្រូតេអ៊ីនសត្វក្នុងមួយថ្ងៃត្រូវបានទាមទារ ( អប្បបរមាសរីរវិទ្យានៃប្រូតេអ៊ីន).
• លក្ខខណ្ឌដែលបរិមាណអាសូតចូល លើសបន្លិច, ហៅថា តុល្យភាពអាសូតវិជ្ជមាន... លក្ខខណ្ឌដែលបរិមាណអាសូតចូល តូចជាងបែងចែក, ហៅថា តុល្យភាពអាសូតអវិជ្ជមាន.
• សមតុល្យអាសូតនៅក្នុងមនុស្សដែលមានសុខភាពល្អគឺជាសូចនាករមេតាបូលីសដែលមានស្ថេរភាពបំផុត។ កម្រិតនៃតុល្យភាពអាសូតអាស្រ័យលើលក្ខខណ្ឌនៃជីវិតរបស់មនុស្ស ប្រភេទនៃការងារដែលបានអនុវត្ត ស្ថានភាពមុខងារនៃប្រព័ន្ធសរសៃប្រសាទកណ្តាល និងបរិមាណខ្លាញ់ និងកាបូអ៊ីដ្រាត។ ផ្គត់ផ្គង់ដល់រាងកាយ។

RUBNER WEAR RATIO

ប្រូតេអ៊ីននៃសរីរាង្គនិងជាលិកាត្រូវការការបន្តថេរ។ ប្រហែល 400 ក្រាមនៃប្រូតេអ៊ីនក្នុងចំនោម 6 គីឡូក្រាមដែលបង្កើតជា "មូលនិធិ" នៃប្រូតេអ៊ីននៃរាងកាយបានឆ្លងកាត់ catabolism ជារៀងរាល់ថ្ងៃហើយត្រូវតែត្រូវបានជំនួសដោយបរិមាណសមមូលនៃប្រូតេអ៊ីនដែលបានបង្កើតថ្មី។ ចំនួនអប្បបរមានៃប្រូតេអ៊ីនដែលបំបែកឥតឈប់ឈរនៅក្នុងខ្លួនត្រូវបានគេហៅថា អត្រាពាក់... ការបាត់បង់ប្រូតេអ៊ីនចំពោះមនុស្សដែលមានទំងន់ 70 គីឡូក្រាមគឺ 23 ក្រាម / ថ្ងៃ។ ការទទួលទានប្រូតេអ៊ីនក្នុងបរិមាណតិចតួចនាំទៅរកតុល្យភាពអាសូតអវិជ្ជមាន ដែលមិនបំពេញតម្រូវការប្លាស្ទិក និងថាមពលរបស់រាងកាយ។

តម្លៃជីវសាស្ត្រនៃប្រូតេអ៊ីន

ដោយមិនគិតពីប្រភេទសត្វជាក់លាក់ រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនចម្រុះទាំងអស់មាននៅក្នុងសមាសភាពរបស់វាទាំងអស់។ អាស៊ីតអាមីណូ 20... សម្រាប់ការរំលាយអាហារធម្មតា មិនត្រឹមតែបរិមាណប្រូតេអ៊ីនដែលមនុស្សម្នាក់ទទួលបានគឺមានសារៈសំខាន់ប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែក៏មានសមាសធាតុគុណភាពរបស់វាផងដែរ ពោលគឺសមាមាត្រ អាចជំនួសបាន។និង អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ.

• មិនអាចជំនួសបាន។គឺជាអាស៊ីតអាមីណូចំនួន 10 ដែលមិនត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងខ្លួនមនុស្ស ប៉ុន្តែក្នុងពេលតែមួយគឺពិតជាចាំបាច់សម្រាប់ជីវិតធម្មតា។ អវត្ដមាននៃសូម្បីតែមួយក្នុងចំណោមពួកគេនាំឱ្យមានតុល្យភាពអាសូតអវិជ្ជមានការបាត់បង់ទំងន់រាងកាយនិងជំងឺផ្សេងៗទៀតដែលមិនឆបគ្នានឹងជីវិត។
  • អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗគឺ valine, leucine, isoleucine, threonine, methionine, phenylalanine, tryptophan, ស៊ីស្ទីន, មិនអាចជំនួសបានតាមលក្ខខណ្ឌ — arginineនិង អ៊ីស្ទីឌីន... មនុស្សម្នាក់ទទួលបានអាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់នេះតែជាមួយអាហារប៉ុណ្ណោះ។
• អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗក៏ចាំបាច់សម្រាប់ជីវិតមនុស្សដែរ ប៉ុន្តែពួកវាអាចត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងខ្លួនវាពីផលិតផលមេតាបូលីសនៃកាបូអ៊ីដ្រាត និងខ្លាញ់។ ទាំងនេះ​រួម​បញ្ចូល​ទាំង glycocol, alanine, cysteine, glutamic និងអាស៊ីត aspartic, tyrosine, proline, serine, glycine; អាចជំនួសបានតាមលក្ខខណ្ឌ — arginine និង histidine.
• ប្រូតេអ៊ីនដែលមានសំណុំពេញលេញនៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗត្រូវបានគេហៅថា ពេញលេញនិងមានតម្លៃជីវសាស្រ្តអតិបរមា ( សាច់ ត្រី ស៊ុត ពងត្រី ទឹកដោះគោ ផ្សិត ដំឡូង).
• ប្រូតេអ៊ីនដែលយ៉ាងហោចណាស់អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់មួយអវត្តមាន ឬប្រសិនបើពួកវាមានផ្ទុកក្នុងបរិមាណមិនគ្រប់គ្រាន់ត្រូវបានគេហៅថា ទាបជាង (ប្រូតេអ៊ីនបន្លែ) ក្នុងន័យនេះ ដើម្បីបំពេញតម្រូវការអាស៊ីដអាមីណូ ដែលសមហេតុផលបំផុតគឺជាអាហារចម្រុះដែលមានប្រូតេអ៊ីនសត្វលើសលុប។
• តម្រូវការប្រចាំថ្ងៃនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនក្នុងមនុស្សពេញវ័យគឺ 80-100 ក្រាមនៃប្រូតេអ៊ីនរួមទាំង 30 ក្រាមនៃប្រភពដើមសត្វហើយក្នុងអំឡុងពេលហាត់ប្រាណ - 130-150 ក្រាម។ បរិមាណទាំងនេះជាមធ្យមត្រូវគ្នា ប្រូតេអ៊ីនល្អបំផុតខាងសរីរវិទ្យា- 1 ក្រាមក្នុង 1 គីឡូក្រាមនៃទំងន់រាងកាយ។
• ប្រូតេអ៊ីនសត្វអាហារត្រូវបានបំប្លែងស្ទើរតែទាំងស្រុងទៅជាប្រូតេអ៊ីនផ្ទាល់របស់រាងកាយ។ ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនរាងកាយពី ប្រូតេអ៊ីនបន្លែមានប្រសិទ្ធភាពតិចជាង៖ កត្តាបំប្លែងគឺ ០,៦ - ០,៧ ដោយសារអតុល្យភាពនៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនសត្វ និងរុក្ខជាតិ។
• នៅពេលផ្តល់អាហារដល់ប្រូតេអ៊ីនរុក្ខជាតិ, ធ្វើការ " ច្បាប់អប្បបរមា"យោងទៅតាមការសំយោគប្រូតេអ៊ីនរបស់វាអាស្រ័យទៅលើអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់មួយដែលត្រូវបានផ្គត់ផ្គង់ជាមួយអាហារ បរិមាណអប្បបរមា.

បន្ទាប់ពីអាហារជាពិសេសប្រូតេអ៊ីនកើនឡើង ការផ្លាស់ប្តូរថាមពល និងការផលិតកំដៅ... នៅពេលញ៉ាំអាហារចម្រុះ ការរំលាយអាហារថាមពលកើនឡើងប្រហែល 6% ជាមួយនឹងអាហាររូបត្ថម្ភប្រូតេអ៊ីន ការកើនឡើងអាចឈានដល់ 30-40% នៃតម្លៃថាមពលសរុបនៃប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់ដែលបានបញ្ចូលទៅក្នុងខ្លួន។ ការកើនឡើងនៃការផ្លាស់ប្តូរថាមពលចាប់ផ្តើមក្នុងរយៈពេល 1-2 ម៉ោងឈានដល់អតិបរមាបន្ទាប់ពី 3 ម៉ោងហើយបន្តរយៈពេល 7-8 ម៉ោងបន្ទាប់ពីអាហារ។

បទប្បញ្ញត្តិអ័រម៉ូនការបំប្លែងសារជាតិប្រូតេអ៊ីនផ្តល់នូវតុល្យភាពថាមវន្តនៃការសំយោគ និងការពុកផុយរបស់វា។

• ការរំលាយប្រូតេអ៊ីនគ្រប់គ្រងដោយអរម៉ូននៃ adenohypophysis ( somatotropin), លំពែង ( អាំងស៊ុយលីន) ក្រពេញបន្តពូជបុរស ( អង់ដ្រូសែន) ការពង្រឹងដំណាក់កាល anabolic នៃការបំប្លែងសារជាតិប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងការលើសនៃអរម៉ូនទាំងនេះត្រូវបានបង្ហាញនៅក្នុងការកើនឡើងនិងការកើនឡើងនៃទំងន់រាងកាយ។ កង្វះអរម៉ូន anabolic បណ្តាលឱ្យមានការលូតលាស់ក្រិនចំពោះកុមារ។
• catabolism ប្រូតេអ៊ីនគ្រប់គ្រងដោយអរម៉ូនទីរ៉ូអ៊ីត ( thyroxine និង triiodothyronone), សំបក ( គ្លូកូកូទីកូត) និងខួរក្បាល ( អាដ្រេណាលីន) សារធាតុនៃក្រពេញ Adrenal ។ ការលើសនៃអរម៉ូនទាំងនេះបង្កើនការបំបែកប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងជាលិកា ដែលត្រូវបានអមដោយការថយចុះ និងតុល្យភាពអាសូតអវិជ្ជមាន។ កង្វះអ័រម៉ូនដូចជាក្រពេញទីរ៉ូអ៊ីតត្រូវបានអមដោយការធាត់។

ជាការពិតណាស់ ប្រូតេអ៊ីនគឺជាធាតុផ្សំដ៏សំខាន់បំផុតមួយនៅក្នុងជីវិតរបស់រាងកាយ។ ហើយសំខាន់បំផុត ពួកវាដើរតួយ៉ាងសំខាន់ក្នុងអាហារូបត្ថម្ភរបស់មនុស្ស ព្រោះពួកវាជាធាតុផ្សំសំខាន់នៃកោសិកានៃសរីរាង្គ និងជាលិកាទាំងអស់នៃរាងកាយ។ វាមិនមែនដោយគ្មានហេតុផលទេដែលថានៅឆ្នាំ 2005 យោងតាមវិក័យប័ត្រដែលរៀបចំដោយក្រសួងសុខាភិបាលនិងការអភិវឌ្ឍន៍សង្គម "ដើម្បីកែលម្អគុណភាពនៃអាហារូបត្ថម្ភនៅក្នុងកញ្ចប់អ្នកប្រើប្រាស់ថ្មីវាត្រូវបានស្នើឱ្យបង្កើនបរិមាណផលិតផលដែលមានប្រូតេអ៊ីនសត្វ។ ខណៈពេលដែលកាត់បន្ថយបរិមាណផលិតផលដែលមានជាតិកាបូអ៊ីដ្រាត។

សារ #3367 ដែលសរសេរនៅថ្ងៃទី 03/05/2014 វេលាម៉ោង 02:52 PM UTC ត្រូវបានលុបចេញ។

# 1347 07-06-2013 at 12:37 MSK ip address ត្រូវបានកត់ត្រាទុក

ប្រូតេអ៊ីនគឺជាសមាសធាតុទម្ងន់ម៉ូលេគុលខ្ពស់ (ប៉ូលីម័រ) ដែលមានអាស៊ីតអាមីណូ - ឯកតា monomeric ដែលទាក់ទងគ្នាដោយចំណង peptide ។ អាស៊ីតអាមីណូទាំង 20 ដែលមាននៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនគឺជាអាស៊ីតអាមីណូ លក្ខណៈទូទៅនៃក្រុមអាមីណូ - NH2 និងក្រុម carboxyl - COOH នៅអាតូមកាបូន។ អាស៊ីតអាមីណូខុសគ្នាពីគ្នាទៅវិញទៅមកនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃក្រុម R ហើយដូច្នេះនៅក្នុងលក្ខណៈសម្បត្តិ។ អាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់អាចត្រូវបានដាក់ជាក្រុមដោយផ្អែកលើប៉ូលនៃក្រុម R ពោលគឺឧ។ សមត្ថភាពរបស់ពួកគេក្នុងការធ្វើអន្តរកម្មជាមួយនឹងទឹកនៅតម្លៃ pH ជីវសាស្ត្រ។

នៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត សមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយលេខកូដហ្សែន ក្នុងការសំយោគ ក្នុងករណីភាគច្រើន អាស៊ីតអាមីណូស្តង់ដារចំនួន 20 ត្រូវបានប្រើ។ បន្សំជាច្រើនរបស់ពួកគេបង្កើតម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងភាពខុសគ្នាដ៏ធំទូលាយនៃលក្ខណៈសម្បត្តិ។ លើសពីនេះទៀត សំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនជារឿយៗឆ្លងកាត់ការកែប្រែក្រោយការបកប្រែ ដែលអាចកើតឡើងទាំងមុនពេលប្រូតេអ៊ីនចាប់ផ្តើមបំពេញមុខងាររបស់វា និងអំឡុងពេល "ធ្វើការ" នៅក្នុងកោសិកា។ ជារឿយៗនៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត ម៉ូលេគុលជាច្រើននៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាបង្កើតបានជាស្មុគស្មាញស្មុគស្មាញ ឧទាហរណ៍ ស្មុគស្មាញរស្មីសំយោគ។

គ្រីស្តាល់នៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗដែលដុះនៅលើស្ថានីយ៍អវកាស Mir និងអំឡុងពេលហោះហើរនៃយានអវកាសណាសា។ ប្រូតេអ៊ីនបន្សុតខ្ពស់បង្កើតជាគ្រីស្តាល់នៅសីតុណ្ហភាពទាប ដែលត្រូវបានប្រើដើម្បីសិក្សារចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃប្រូតេអ៊ីនដែលបានផ្តល់ឱ្យ។

មុខងារនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងកោសិកានៃសារពាង្គកាយមានជីវិតមានភាពចម្រុះជាងមុខងាររបស់ biopolymers ផ្សេងទៀត - polysaccharides និង DNA ។ ដូច្នេះ ប្រូតេអ៊ីនអង់ស៊ីមជំរុញឱ្យមានដំណើរការនៃប្រតិកម្មជីវគីមី និងដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការរំលាយអាហារ។ ប្រូតេអ៊ីនខ្លះមានមុខងាររចនាសម្ព័ន្ធ ឬមេកានិចដើម្បីបង្កើតជា cytoskeleton ដែលរក្សារូបរាងកោសិកា។ ប្រូតេអ៊ីនក៏ដើរតួយ៉ាងសំខាន់នៅក្នុងប្រព័ន្ធសញ្ញាកោសិកា ក្នុងការឆ្លើយតបនៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំ និងក្នុងវដ្តកោសិកា។

ប្រូតេអ៊ីនគឺជាផ្នែកមួយដ៏សំខាន់នៃអាហាររូបត្ថម្ភរបស់សត្វ និងមនុស្ស (ប្រភពសំខាន់ៗ៖ សាច់ បសុបក្សី ត្រី ទឹកដោះគោ គ្រាប់ធញ្ញជាតិ គ្រាប់ធញ្ញជាតិ បន្លែ ផ្លែឈើ ផ្លែប៊ឺរី និងផ្សិត) ដោយសាររាងកាយរបស់ពួកគេមិនអាចសំយោគបានទាំងអស់ អាស៊ីតអាមីណូចាំបាច់ ហើយខ្លះត្រូវតែមកជាមួយអាហារប្រូតេអ៊ីន។ នៅក្នុងដំណើរការនៃការរំលាយអាហារ អង់ស៊ីមបំបែកប្រូតេអ៊ីនដែលបានប្រើប្រាស់ទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ ដែលត្រូវបានប្រើសម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនផ្ទាល់របស់រាងកាយ ឬឆ្លងកាត់ការបំបែកបន្ថែមទៀតសម្រាប់ថាមពល។

ការ​កំណត់​លំដាប់​អាស៊ីត​អាមីណូ​នៃ​ប្រូតេអ៊ីន​ដំបូង​គឺ​អាំងស៊ុយលីន ដោយ​ការ​តម្រៀប​ប្រូតេអ៊ីន​បាន​ទទួល​រង្វាន់​ណូបែល​គីមីវិទ្យា​នៅ​ឆ្នាំ 1958 លោក Frederick Sanger។ រចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្រដំបូងនៃប្រូតេអ៊ីន hemoglobin និង myoglobin ត្រូវបានទទួលដោយការបង្វែរកាំរស្មី X រៀងគ្នាដោយ Max Perutz និង John Kendrew នៅចុងទសវត្សរ៍ឆ្នាំ 1950 ដែលពួកគេបានទទួលរង្វាន់ណូបែលគីមីវិទ្យានៅឆ្នាំ 1962 ។

ចំណង peptide ត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅពេលដែលក្រុម a-amino នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយធ្វើអន្តរកម្មជាមួយក្រុម a-carboxyl នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀត៖ ចំណង peptide គឺជាចំណង amide covalent ដែលភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់មួយ។ ដូច្នេះ peptides គឺជាខ្សែសង្វាក់នៃអាស៊ីតអាមីណូ។

ការពិពណ៌នាអំពីលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ចាប់ផ្តើមដោយអាស៊ីតអាមីណូស្ថានីយ N ។ លេខរៀងនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូចាប់ផ្តើមជាមួយវា។ នៅក្នុងសង្វាក់ polypeptide ក្រុមនេះត្រូវបានធ្វើម្តងទៀតច្រើនដង: -NH-CH-CO- ។ ក្រុមនេះបង្កើតជាឆ្អឹងខ្នង peptide ។ អាស្រ័យហេតុនេះ ខ្សែសង្វាក់ polypeptide មានឆ្អឹងខ្នង (គ្រោងឆ្អឹង) ដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធដដែលៗ និងខ្សែសង្វាក់ចំហៀងនីមួយៗនៃក្រុម R ។ រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយលំដាប់ (លំដាប់) នៃការផ្លាស់ប្តូរអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ សូម្បីតែ peptides ដែលមានប្រវែងដូចគ្នា និងសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូក៏អាចជាសារធាតុផ្សេងគ្នាដែរ ព្រោះលំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់គឺខុសគ្នា។ លំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនគឺមានតែមួយគត់ និងត្រូវបានកំណត់ដោយហ្សែន។ សូម្បីតែការផ្លាស់ប្តូរតិចតួចនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបឋមអាចផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងធ្ងន់ធ្ងរនូវលក្ខណៈសម្បត្តិរបស់ប្រូតេអ៊ីន។ វានឹងខុសក្នុងការសន្និដ្ឋានថារាល់សំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនគឺត្រូវបានទាមទារដើម្បីរក្សារចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងារធម្មតារបស់ប្រូតេអ៊ីន។

លក្ខណៈសម្បត្តិមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយការអនុលោមតាមរបស់ពួកគេ i.e. ទីតាំងនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅក្នុងលំហ។ ភាពប្លែកនៃការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីននីមួយៗត្រូវបានកំណត់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងរបស់វា។ នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន ការអនុលោមតាមខ្សែសង្វាក់ peptide ពីរកម្រិតត្រូវបានសម្គាល់ - រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ និងទីបី។ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីនគឺដោយសារតែសមត្ថភាពនៃក្រុមចំណង peptide ក្នុងអន្តរកម្មអ៊ីដ្រូសែន: C = O .... HN ។ peptide មានទំនោរក្នុងការទទួលយកការអនុលោមតាមចំនួនអតិបរមានៃចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយលទ្ធភាពនៃការបង្កើតរបស់ពួកគេត្រូវបានកំណត់ដោយការពិតដែលថាចំណង peptide មានតួអក្សរពីរផ្នែកដូច្នេះការបង្វិលជុំវិញវាគឺពិបាកណាស់។ ខ្សែសង្វាក់ peptide ទទួលបានមិនមែនជាការបំពានទេ ប៉ុន្តែការអនុលោមតាមការកំណត់យ៉ាងតឹងរ៉ឹងដែលត្រូវបានជួសជុលដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ មានវិធីសាស្រ្តដែលគេស្គាល់ជាច្រើននៃការបត់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide: a-helix ត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែន intrachain រវាងក្រុម NH នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូមួយ និងក្រុម CO នៃសំណល់ទីបួនពីវា; ខ - រចនាសម្ព័ន្ធ (សន្លឹកបត់) - បង្កើតឡើងដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែន interchain ឬចំណងរវាងផ្នែកនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយបត់ក្នុងទិសដៅផ្ទុយ; ភាពច្របូកច្របល់ដែលមិនមានសណ្តាប់ធ្នាប់ - ទាំងនេះគឺជាតំបន់ដែលមិនមានអង្គការលំហតាមកាលកំណត់។ ប៉ុន្តែការអនុលោមតាមតំបន់ទាំងនេះក៏ត្រូវបានកំណត់យ៉ាងតឹងរ៉ឹងដោយលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូផងដែរ។ ខ្លឹមសារនៃ a-helices និង b-structures នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនផ្សេងគ្នាគឺខុសគ្នា: ប្រូតេអ៊ីន fibrillar មានតែ a-helix ឬ b-folded sheet; និងនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន globular, បំណែកបុគ្គលនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide: ទាំង a-helix, ឬ b-folded sheet, ឬ tangle disordered ។ រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន globular តំណាងឱ្យការតំរង់ទិសលំហនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលមាន a-helices, b-structures និងតំបន់ដែលមិនមានរចនាសម្ព័ន្ធតាមកាលកំណត់ ( coil វឹកវរ) ។ ការបត់បន្ថែមនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide coiled បង្កើតជារចនាសម្ព័ន្ធបង្រួម។ វាកើតឡើងជាចម្បងជាលទ្ធផលនៃអន្តរកម្មរវាងខ្សែសង្វាក់ចំហៀងនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។



ប្រភព៖ "សៀវភៅណែនាំសម្រាប់គ្រូ-សកម្មជនសង្គម សិស្ស" ចងក្រងដោយ៖ O.I. Tyutyunnik (មេនៃកីឡានៃសហភាពសូវៀតក្នុងការលើកទម្ងន់)

https://do4a.net/data/MetaMirrorCache/b7c755e091c4939dcc1a00e6e8419675.jpg

រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន

ប្រូតេអ៊ីនគឺជាសមាសធាតុសរីរាង្គទម្ងន់ម៉ូលេគុលខ្ពស់ធម្មជាតិដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងពីអាស៊ីតអាមីណូចំនួន 20 ។ ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនគឺជាវត្ថុធាតុ polymer ដែលមិនមានសាខា ដែលជាឯកតារចនាសម្ព័ន្ធអប្បបរមា ដែល monomer ត្រូវបានតំណាងដោយអាស៊ីតអាមីណូ។ អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានភ្ជាប់ដោយចំណង carbamide (polypeptide) នៅក្នុងខ្សែសង្វាក់វែង។ ទំងន់ម៉ូលេគុល - ពីជាច្រើនពាន់ទៅរាប់លានគ្រឿងអាតូមិក។ អាស្រ័យលើរូបរាងនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ប្រូតេអ៊ីន globular និង fibrillar ត្រូវបានសម្គាល់។

ប្រូតេអ៊ីន Globular ត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយរាងស្វ៊ែរនៃម៉ូលេគុល ហើយរលាយក្នុងទឹក និងដំណោះស្រាយអំបិល។ ការរលាយល្អត្រូវបានពន្យល់ដោយការធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្មនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលត្រូវបានចោទប្រកាន់នៅលើផ្ទៃនៃ globule ដែលហ៊ុំព័ទ្ធដោយសំបកផ្តល់ជាតិទឹក ដែលធានាបាននូវទំនាក់ទំនងល្អជាមួយសារធាតុរំលាយ។ ក្រុមនេះរួមបញ្ចូលទាំងអង់ស៊ីមទាំងអស់ និងប្រូតេអ៊ីនសកម្មជីវសាស្រ្តច្រើនបំផុត។

ប្រូតេអ៊ីន Fibrillar ត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយរចនាសម្ព័ន្ធសរសៃ ហើយមិនរលាយក្នុងទឹក និងដំណោះស្រាយអំបិល។ ខ្សែសង្វាក់ Polypeptide នៅក្នុងម៉ូលេគុលគឺស្របគ្នាទៅវិញទៅមក។ ចូលរួមក្នុងការបង្កើតធាតុរចនាសម្ព័ន្ធនៃជាលិកាភ្ជាប់ (collagens, keratins, elastins) ។ ក្រុមពិសេសមួយគឺប្រូតេអ៊ីនស្មុគ្រស្មាញ ដែលបន្ថែមពីលើអាស៊ីតអាមីណូ រួមមានកាបូអ៊ីដ្រាត អាស៊ីត nucleic ជាដើម។ នៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិតទាំងអស់ ប្រូតេអ៊ីនដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់។ ពួកគេត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការសាងសង់កោសិកានិងជាលិកាគឺ biocatalysts (អង់ស៊ីម), អរម៉ូន, សារធាតុពណ៌ផ្លូវដង្ហើម (អេម៉ូក្លូប៊ី), សារធាតុការពារ (immunoglobulins) ល។ ជីវសំយោគប្រូតេអ៊ីនកើតឡើងនៅលើ ribosomes និងត្រូវបានកំណត់ដោយលេខកូដអាស៊ីត nucleic កំឡុងពេលបកប្រែ។

អាស៊ីតអាមីណូចំនួន 20 ដែលភ្ជាប់គ្នាជាតម្លៃ និងឆ្លាស់គ្នាក្នុងលំដាប់ផ្សេងៗគ្នា តំណាងឱ្យប្រភេទប្រូតេអ៊ីនធម្មជាតិទាំងមូល។ រាងកាយរបស់មនុស្សអាចបង្កើតអាស៊ីតអាមីណូជាច្រើនពីសារធាតុផ្សេងៗ ប៉ុន្តែវាមិនអាចសំយោគអាស៊ីតអាមីណូទាំង 9 ដោយខ្លួនឯងបានទេ ហើយចាំបាច់ត្រូវទទួលវាពីអាហារ។ អាស៊ីតបែបនេះត្រូវបានគេហៅថាចាំបាច់ឬចាំបាច់។ ទាំងនេះគឺជា valine, leucine, isoleucine, lysine, methionine, threonine, tryptophan, phenylalanine, histidine ។ អាស៊ីតអាមីណូដែលមិនសំខាន់រួមមាន អាឡានីន អាស្ប៉ារ៉ាជីន អាស៊ីត aspartic arginine គ្លីសេរីន glutamine អាស៊ីត glutamic ប្រូលីន ស៊ីស្ទីន ទីរ៉ូស៊ីន ស៊េរី។ ប្រសិនបើប្រូតេអ៊ីនខ្វះអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ ប្រូតេអ៊ីននឹងមិនត្រូវបានស្រូបយកទាំងស្រុងនោះទេ។ តាមទស្សនៈនេះ ផលិតផលសត្វ (សាច់ ត្រី ទឹកដោះគោ) គឺស្របតាមតម្រូវការរបស់មនុស្សច្រើនជាងផលិតផលរុក្ខជាតិ។

រចនាសម្ព័នបឋមគឺជាគំនិតដែលបង្ហាញពីលំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន។ ចំណង peptide គឺជាប្រភេទសំខាន់នៃចំណងដែលកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធបឋម។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំកំណត់រូបរាងនៃខ្សែសង្វាក់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងលំហ។ ទម្រង់នេះប្រែប្រួលអាស្រ័យលើសំណុំនៃអាស៊ីតអាមីណូ និងលំដាប់របស់វានៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ មានទម្រង់សំខាន់ពីរនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ៖ α-helix និង β-configuration ។ ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនមានរាង α-helix ។ វាអាចត្រូវបានស្រមៃថាជាវង់ធម្មតាដែលបង្កើតឡើងនៅលើផ្ទៃនៃស៊ីឡាំង។ ស្ថេរភាពនៃការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធ helical ត្រូវបានកំណត់ដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែនជាច្រើនរវាងក្រុម CO និង NH នៃចំណង peptide; ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធ β គឺជាលក្ខណៈនៃប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនតូច។ នៅក្នុងរូបរាង រចនាសម្ព័ន្ធនេះអាចប្រៀបធៀបជាមួយនឹងរោម accordion (រចនាសម្ព័ន្ធបត់)

រចនាសម្ព័ន្ធទីបីកើតឡើងដោយសារតែការពត់នៃខ្សែសង្វាក់ peptide នៅក្នុងលំហ។ ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនេះអាចត្រូវបានតំណាងថាជាវង់ដែលបង្កើតឡើងនៅលើស៊ីឡាំងអ័ក្សដែលផ្លាស់ប្តូរទិសដៅជាទៀងទាត់ដែលនាំទៅដល់ការបង្កើតពត់។

លក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីន

ភាពរលាយអាស្រ័យលើ pH នៃដំណោះស្រាយ, ធម្មជាតិនៃសារធាតុរំលាយ (ថេរ dielectric របស់វា), ការផ្តោតអារម្មណ៍នៃអេឡិចត្រូលីត, i.e. នៅលើកម្លាំងអ៊ីយ៉ុង និងប្រភេទនៃការប្រឆាំង និងលើរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន។ ប្រូតេអ៊ីន Globular គឺរលាយបានល្អប្រូតេអ៊ីន fibrillar កាន់តែអាក្រក់។ នៅកម្លាំងអ៊ីយ៉ុងទាប អ៊ីយ៉ុងបង្កើនការរលាយនៃប្រូតេអ៊ីនដោយបន្សាបក្រុមដែលត្រូវបានចោទប្រកាន់របស់វា។ ដូច្នេះ euglobulins មិនរលាយក្នុងទឹក ប៉ុន្តែរលាយក្នុងដំណោះស្រាយខ្សោយនៃក្លរួ sodium ។ នៅកម្លាំងអ៊ីយ៉ុងខ្ពស់ អ៊ីយ៉ុងរួមចំណែកដល់ការបំប្លែងប្រូតេអ៊ីន ដូចជាការប្រកួតប្រជែងជាមួយពួកវាសម្រាប់ម៉ូលេគុលទឹក - អ្វីដែលគេហៅថាអំបិលចេញពីប្រូតេអ៊ីន។ សារធាតុរំលាយសរីរាង្គ precipitate ប្រូតេអ៊ីន, បណ្តាលឱ្យពួកគេទៅជា denature ។

លក្ខណៈសម្បត្តិអេឡិចត្រូលីតប្រូតេអ៊ីនគឺដោយសារតែការពិតដែលថានៅក្នុងបរិយាកាសមូលដ្ឋានម៉ូលេគុលមានឥរិយាបទដូចជា polyanions អវិជ្ជមាននិងនៅក្នុងបរិស្ថានអាស៊ីត - ជាមួយនឹងបន្ទុកសរុបវិជ្ជមាន។ នេះកំណត់សមត្ថភាពរបស់ប្រូតេអ៊ីនក្នុងការធ្វើចំណាកស្រុកក្នុងវាលអគ្គិសនីទៅកាន់ anode ឬ cathode អាស្រ័យលើបន្ទុកសរុប។ ការវិភាគនៃល្បាយរបស់ពួកគេ - electrophoresis - គឺផ្អែកលើទ្រព្យសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីននេះ។
ការបំបែកប្រូតេអ៊ីនគឺជាផលវិបាកនៃការបំបែកចំណងខ្សោយ ដែលនាំទៅដល់ការបំផ្លាញរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ និងទីបី។ ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលមិនមានលក្ខណៈធម្មតាគឺមានភាពច្របូកច្របល់ - វាត្រូវចំណាយពេលលើលក្ខណៈនៃឧបករណ៏ចៃដន្យ (ស្ថិតិ) ។ តាមក្បួនមួយ denaturation ប្រូតេអ៊ីនគឺមិនអាចត្រឡប់វិញបាន ប៉ុន្តែក្នុងករណីខ្លះបន្ទាប់ពីការយកចេញនៃភ្នាក់ងារ denaturing ការ renaturation អាចកើតឡើង - ការស្ដារឡើងវិញនូវរចនាសម្ព័ន្ធ និងលក្ខណៈសម្បត្តិបន្ទាប់បន្សំ និងទីបី។

ភ្នាក់ងារបន្សាបជាតិពុល៖សីតុណ្ហភាពខ្ពស់ (បំបែកចំណងអ៊ីដ្រូសែន និងអ៊ីដ្រូហ្វូប៊ីក) អាស៊ីត និងមូលដ្ឋាន (បំបែកចំណងអេឡិចត្រូស្តាត) សារធាតុរំលាយសរីរាង្គ (បំបែកចំណង hydrophobic ជាចម្បង) ។

ភ្នាក់ងារ Denaturing ក៏រួមបញ្ចូលផងដែរនូវសារធាតុ detergents, អំបិលលោហៈធ្ងន់, ពន្លឺ ultraviolet និងប្រភេទផ្សេងទៀតនៃវិទ្យុសកម្ម។

Denaturation មិនបំពានលើចំណង covalent ទេ ប៉ុន្តែបង្កើនភាពអាចរកបានរបស់ពួកគេសម្រាប់កត្តាផ្សេងទៀត ជាពិសេសសម្រាប់អង់ស៊ីម។

មុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន

កាតាលីករឬអង់ស៊ីម។រាល់ការផ្លាស់ប្តូរគីមីនៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិតកើតឡើងដោយមានការចូលរួមពីកាតាលីករ។ កាតាលីករជីវសាស្រ្ត (អង់ស៊ីម) តាមធម្មជាតិគីមី គឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលជំរុញការផ្លាស់ប្តូរគីមីនៅក្នុងរាងកាយ ដែលការរំលាយអាហារត្រូវបានផ្សំឡើង។

មុខងារដឹកជញ្ជូន។ប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូនឬផ្ទុកសមាសធាតុសំខាន់ៗជីវសាស្រ្តនៅក្នុងខ្លួន។ ក្នុងករណីខ្លះ សមាសធាតុដែលបានដឹកជញ្ជូនត្រូវបាន sorbed ដោយម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ នេះការពារពួកគេពីការបំផ្លិចបំផ្លាញនិងធានាការដឹកជញ្ជូនរបស់ពួកគេជាមួយនឹងចរន្តឈាម។ ប្រភេទនៃការដឹកជញ្ជូននេះត្រូវបានគេហៅថាអកម្ម។ ដោយមានជំនួយពីភ្នាសប្រូតេអ៊ីនសមាសធាតុត្រូវបានផ្ទេរពីតំបន់ដែលមានកំហាប់ទាបទៅតំបន់ដែលមានកំហាប់ខ្ពស់។ នេះត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងការប្រើប្រាស់ថាមពលគួរឱ្យកត់សម្គាល់ ហើយត្រូវបានគេហៅថាការដឹកជញ្ជូនសកម្ម។

មុខងារមេកានិច- សមត្ថភាពនៃប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនដើម្បីផ្លាស់ប្តូរការអនុលោមតាម, i.e. កាត់បន្ថយប្រវែងនៃម៉ូលេគុល, បង្រួម។ ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះត្រូវបានគេហៅថាប្រូតេអ៊ីន contractile (ប្រូតេអ៊ីនសាច់ដុំ) ព្រោះវាអនុវត្តការងារមេកានិចដោយប្រើថាមពលនៃចំណងគីមី។

រចនាសម្ព័ន្ធមុខងារ (ផ្លាស្ទិច) ត្រូវបានអនុវត្តជាចម្បងដោយប្រូតេអ៊ីន fibrillar - ធាតុនៃភ្នាសកោសិកា។ ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះនៅក្នុងសមាសភាពនៃជាលិកាភ្ជាប់ផ្តល់នូវភាពរឹងមាំនិងការបត់បែនរបស់ពួកគេ: សក់និងសក់ keratin, collagens នៃសរសៃពួរ, ស្បែក, ឆ្អឹងខ្ចី, ជញ្ជាំងសរសៃឈាមនិងជាលិកាភ្ជាប់។

មុខងារអ័រម៉ូន(មុខងារគ្រប់គ្រង) ត្រូវបានអនុវត្តដោយអរម៉ូននៃ peptide ឬធម្មជាតិប្រូតេអ៊ីន។ ពួកវាប៉ះពាល់ដល់ការផលិតឬសកម្មភាពនៃប្រូតេអ៊ីនអង់ស៊ីមនិងផ្លាស់ប្តូរអត្រានៃប្រតិកម្មគីមីដែលជំរុញដោយពួកវា i.e. គ្រប់គ្រងដំណើរការមេតាប៉ូលីស

មុខងារការពារប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានដឹងដោយអង្គបដិប្រាណ, interferons, fibrinogen ។

អង្គបដិប្រាណ- សមាសធាតុនៃធម្មជាតិប្រូតេអ៊ីន ការសំយោគដែលត្រូវបានជំរុញក្នុងដំណើរការនៃការឆ្លើយតបនៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំ - ប្រតិកម្មនៃរាងកាយទៅនឹងការជ្រៀតចូលនៃប្រូតេអ៊ីនបរទេស ឬសមាសធាតុ antigenic ផ្សេងទៀតចូលទៅក្នុងបរិយាកាសខាងក្នុង (ឧទាហរណ៍ កាបូអ៊ីដ្រាតទម្ងន់ម៉ូលេគុលខ្ពស់) ។ អង្គបដិប្រាណនៅពេលដែលផ្សំជាមួយអង់ទីហ្សែន បង្កើតជាស្មុគ្រស្មាញដែលមិនអាចរលាយបាន ធ្វើឱ្យអង់ទីហ្សែនមានសុវត្ថិភាពសម្រាប់រាងកាយ។

ថ្នាំ Interferons- glucoproteins សំយោគដោយកោសិកាបន្ទាប់ពីការជ្រៀតចូលនៃមេរោគចូលទៅក្នុងវា។ មិនដូចអង្គបដិប្រាណទេ interferons មិនមានអន្តរកម្មជាមួយអង់ទីហ្សែនទេ ប៉ុន្តែបណ្តាលឱ្យមានការបង្កើតអង់ស៊ីមខាងក្នុង។ ពួកគេរារាំងការសំយោគប្រូតេអ៊ីនមេរោគ ការពារការចម្លងព័ត៌មានមេរោគ។ នេះរារាំងមេរោគមិនឱ្យកើនឡើង។

Fibrinogen- ប្រូតេអ៊ីនប្លាស្មារលាយ ដែលនៅដំណាក់កាលចុងក្រោយនៃដំណើរការ coagulation ឈាមត្រូវបានបំលែងទៅជា fibrin ដែលជាប្រូតេអ៊ីនដែលមិនអាចរលាយបាន។ Fibrin បង្កើតជាគ្រោងឆ្អឹងនៃដុំសាច់ដែលកំណត់ការបាត់បង់ឈាម។

ប្លាស្មីន- ប្រូតេអ៊ីនប្លាស្មាឈាមដែលជំរុញការបំបែក fibrin ។ នេះធានាដល់ការស្ដារឡើងវិញនូវ patency នៃនាវា ដែលស្ទះដោយកំណក fibrin ។

មុខងារថាមពលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានផ្តល់ដោយផ្នែកមួយនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលត្រូវបានបញ្ចេញក្នុងអំឡុងពេលបំបែកប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងជាលិកា។ នៅក្នុងដំណើរការនៃការ decomposition redox អាស៊ីតអាមីណូបញ្ចេញថាមពល និងសំយោគជាក្រុមហ៊ុនដឹកជញ្ជូនថាមពល - ATP (អាស៊ីត adenosine triphosphoric) ។ ប្រូតេអ៊ីនមានប្រហែល 18% នៃការប្រើប្រាស់ថាមពលរបស់មនុស្ស។

ការប្រមូលផ្តុំប្រូតេអ៊ីន

ក្នុងចំណោមសារធាតុសរីរាង្គនៃសារធាតុរស់នៅ ប្រូតេអ៊ីនកាន់កាប់កន្លែងពិសេសមួយទាក់ទងនឹងសារៈសំខាន់ និងមុខងារជីវសាស្រ្តរបស់វា។ ប្រហែល 30% នៃប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់នៅក្នុងខ្លួនមនុស្សត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងសាច់ដុំប្រហែល 20% នៅក្នុងឆ្អឹង និងសរសៃពួរ និងប្រហែល 10% នៅក្នុងស្បែក។ ប៉ុន្តែប្រូតេអ៊ីនសំខាន់បំផុតគឺអង់ស៊ីម។ ចំនួនរបស់ពួកគេនៅក្នុងរាងកាយគឺតូច ប៉ុន្តែពួកគេគ្រប់គ្រងប្រតិកម្មគីមីសំខាន់ៗមួយចំនួន។ ដំណើរការទាំងអស់ដែលកើតឡើងនៅក្នុងរាងកាយ: ការរំលាយអាហារអាហារ ប្រតិកម្មអុកស៊ីតកម្ម សកម្មភាពនៃក្រពេញ endocrine សកម្មភាពសាច់ដុំ និងការងាររបស់ខួរក្បាលត្រូវបានគ្រប់គ្រងដោយអង់ស៊ីម។ ពូជរបស់ពួកគេគឺធំធេងណាស់។ មានច្រើនរយនាក់ក្នុងក្រឡាតែមួយ។

ប្រូតេអ៊ីន ឬដូចដែលគេហៅម្យ៉ាងទៀតថា ប្រូតេអ៊ីន មានរចនាសម្ព័ន្ធស្មុគ្រស្មាញ និងជាសារធាតុចិញ្ចឹមដ៏ស្មុគស្មាញបំផុត។ ប្រូតេអ៊ីនគឺជាផ្នែកសំខាន់នៃកោសិការស់ទាំងអស់។ ប្រូតេអ៊ីនរួមមាន កាបូន, អ៊ីដ្រូសែន, អុកស៊ីសែន, អាសូត, ស្ពាន់ធ័រហើយពេលខ្លះ ផូស្វ័រ... ធម្មតាបំផុតសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនគឺវត្តមាននៅក្នុងវា។ អាសូត.

សារធាតុចិញ្ចឹមផ្សេងទៀតមិនមានអាសូតទេ។ ដូច្នេះប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេហៅថាសារធាតុដែលមានជាតិអាសូត។ សារធាតុសំខាន់ៗដែលមានអាសូតដែលបង្កើតជាប្រូតេអ៊ីនគឺអាស៊ីតអាមីណូ។ ចំនួនអាស៊ីតអាមីណូគឺតូច - មានតែ 28 ប៉ុណ្ណោះដែលត្រូវបានគេស្គាល់។ ពពួកប្រូតេអ៊ីនដែលកើតឡើងដោយធម្មជាតិដ៏ធំសម្បើមទាំងអស់គឺជាការរួមផ្សំគ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូដែលគេស្គាល់។ លក្ខណៈសម្បត្តិនិងគុណភាពនៃប្រូតេអ៊ីនអាស្រ័យលើការរួមបញ្ចូលគ្នារបស់វា។

នៅពេលដែលអាស៊ីតអាមីណូពីរ ឬច្រើនត្រូវបានបញ្ចូលគ្នា សមាសធាតុស្មុគស្មាញជាងមួយត្រូវបានបង្កើតឡើង - polypeptide... នៅពេលដែលរួមបញ្ចូលគ្នា polypeptides បង្កើតជាភាគល្អិតធំជាង និងស្មុគស្មាញ ហើយជាលទ្ធផល ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ។

នៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ ឆ្លងកាត់ដំណាក់កាលមធ្យមជាបន្តបន្ទាប់ (អាល់ប៊ុមម៉ូស និងភីបតូន) ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបំបែកទៅជាសមាសធាតុសាមញ្ញ (ប៉ូលីភីទីត) និងបន្តទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ។ អាស៊ីតអាមីណូមិនដូចប្រូតេអ៊ីនទេ ងាយស្រូប និងស្រូបចូលដោយរាងកាយ។ ពួកវាត្រូវបានប្រើដោយរាងកាយដើម្បីបង្កើតប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់របស់វា។ ប្រសិនបើដោយសារតែការទទួលទានអាស៊ីតអាមីណូច្រើនពេក ការបំបែករបស់វានៅក្នុងជាលិកានៅតែបន្ត បន្ទាប់មកពួកវាត្រូវបានកត់សុីទៅជាកាបូនឌីអុកស៊ីត និងទឹក។

ប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនគឺរលាយក្នុងទឹក។ ដោយសារតែទំហំធំរបស់វា ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនស្ទើរតែមិនឆ្លងកាត់រន្ធញើសនៃភ្នាសកោសិកា។ នៅពេលដែលកំដៅ ដំណោះស្រាយ aqueous នៃប្រូតេអ៊ីន coagulate ។ មានប្រូតេអ៊ីន (ដូចជា gelatin) ដែលរលាយក្នុងទឹកតែពេលកំដៅ។

នៅពេលស្រូបចូល អាហារដំបូងចូលទៅក្នុងមាត់ ហើយបន្ទាប់មកតាមបំពង់អាហារ ចូលទៅក្នុងក្រពះ។ ទឹក​ក្រពះ​សុទ្ធ​គ្មាន​ពណ៌​មាន​ប្រតិកម្ម​អាស៊ីត​ដែល​កើតឡើង​ដោយសារ​វត្តមាន​អាស៊ីត​អ៊ីដ្រូក្លរីក​ក្នុង​កំហាប់​០,៥%។

ទឹកក្រពះមានសមត្ថភាពរំលាយអាហារ ដែលត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងវត្តមានអង់ស៊ីមនៅក្នុងវា។ វាមានផ្ទុក pepsin ដែលជាអង់ស៊ីមដែលបំបែកប្រូតេអ៊ីនទៅជា peptones និង albumoses ។ Pepsin ត្រូវបានផលិតដោយក្រពេញនៃក្រពះក្នុងទម្រង់អសកម្ម វាក្លាយទៅជាសកម្មនៅពេលដែលប៉ះពាល់នឹងអាស៊ីត hydrochloric ។ Pepsin ធ្វើសកម្មភាពតែក្នុងបរិយាកាសអាសុីត ហើយក្លាយទៅជាអសកម្មនៅពេលដែលវាចូលទៅក្នុងបរិយាកាសអាល់កាឡាំង។

អាហារដែលចូលក្នុងក្រពះជាប់នឹងវាពី 3 ទៅ 10 ម៉ោង។ រយៈពេលនៃការស្នាក់នៅនៃអាហារនៅក្នុងក្រពះគឺអាស្រ័យលើធម្មជាតិនិងស្ថានភាពរាងកាយរបស់វា - ថាតើវារាវឬរឹង។ ទឹកចាកចេញពីក្រពះភ្លាមៗបន្ទាប់ពីទទួលទាន។ អាហារដែលមានប្រូតេអ៊ីនច្រើននៅតែមាននៅក្នុងក្រពះយូរជាងអាហារកាបូអ៊ីដ្រាត; អាហារ​ដែល​មាន​ជាតិ​ខ្លាញ់​នៅ​តែ​ស្ថិត​ក្នុង​ក្រពះ​យូរ​ជាង​នេះ។ ការរីកចម្រើននៃអាហារកើតឡើងដោយសារតែការកន្ត្រាក់នៃក្រពះដែលរួមចំណែកដល់ការផ្លាស់ប្តូរចូលទៅក្នុងផ្នែក pyloric ហើយបន្ទាប់មកចូលទៅក្នុង duodenum នៃ gruel អាហារដែលបានរំលាយយ៉ាងខ្លាំងរួចទៅហើយដែលជាកន្លែងដែលការរំលាយអាហារបន្ថែមទៀតរបស់វាកើតឡើង។ នៅទីនេះ ទឹកនៃក្រពេញពោះវៀនត្រូវបានចាក់ទៅលើម្សៅអាហារ ដែលមានចំនុចជាមួយនឹងភ្នាសពោះវៀន ក៏ដូចជាទឹកនៃលំពែង និងទឹកប្រមាត់ផងដែរ។ នៅក្រោមឥទិ្ធពលនៃទឹកផ្លែឈើទាំងនេះ សារធាតុអាហារ - ប្រូតេអ៊ីន ខ្លាញ់ កាបូអ៊ីដ្រាត - ត្រូវបានបំបែកបន្ថែមទៀត ហើយនាំទៅដល់ស្ថានភាពដែលពួកគេអាចស្រូបចូលទៅក្នុងឈាម និងកូនកណ្តុរ។
ទឹកលំពែងមិនមានពណ៌ និងមាន អាល់កាឡាំងប្រតិកម្ម។

អង់ស៊ីមសំខាន់មួយគឺ សារធាតុ trypsinដែលមានទីតាំងនៅក្នុងទឹកនៃលំពែងក្នុងស្ថានភាពអសកម្មក្នុងទម្រង់ជា trypsinogen ។ Trypsinogen មិនអាចបំបែកប្រូតេអ៊ីនបានទេលុះត្រាតែវាត្រូវបានដាក់ចូលទៅក្នុងស្ថានភាពសកម្មពោលគឺឧ។ ចូលទៅក្នុង trypsin ។ វាកើតឡើងក្រោមឥទ្ធិពលនៃសារធាតុនៅក្នុងទឹកពោះវៀន enterokinases... Enterokinase ត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុង mucosa ពោះវៀន។ នៅក្នុង duodenum សកម្មភាពរបស់ pepsin ឈប់ចាប់តាំងពី pepsin ធ្វើសកម្មភាពតែនៅក្នុងបរិយាកាសអាសុីតប៉ុណ្ណោះ។ ការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីនបន្តស្ថិតនៅក្រោមឥទ្ធិពលនៃ trypsin ។

Trypsin មានសកម្មភាពខ្លាំងនៅក្នុងបរិយាកាសអាល់កាឡាំង។ សកម្មភាពរបស់វាបន្តក្នុងបរិយាកាសអាសុីត ប៉ុន្តែសកម្មភាពថយចុះ។ Trypsin ធ្វើសកម្មភាពលើប្រូតេអ៊ីន និងបំបែកពួកវាទៅជា albumosis និង peptones និងបន្តទៅអាស៊ីតអាមីណូ។

នៅក្នុងក្រពះ និង duodenum ប្រូតេអ៊ីន ខ្លាញ់ និងកាបូអ៊ីដ្រាតត្រូវបានបំបែកស្ទើរតែទាំងស្រុង មានតែផ្នែកមួយនៃពួកវាប៉ុណ្ណោះដែលមិនត្រូវបានរំលាយ។ នៅក្នុងពោះវៀនតូច ក្រោមឥទ្ធិពលនៃទឹកពោះវៀន ការបំបែកចុងក្រោយនៃសារធាតុចិញ្ចឹមទាំងអស់ និងការស្រូបផលិតផលចូលទៅក្នុងឈាមកើតឡើង។ វាកើតឡើងតាមរយៈ capillaries ដែលនីមួយៗចូលទៅជិតផ្ទះវីឡាដែលមានទីតាំងនៅជញ្ជាំងនៃពោះវៀនតូច។

ការផ្លាស់ប្តូរប្រូតេអ៊ីន

បន្ទាប់ពីប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបំបែកនៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារអាស៊ីតអាមីណូដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងត្រូវបានស្រូបចូលទៅក្នុងចរន្តឈាមរួមជាមួយនឹងបរិមាណតូចមួយនៃ polypeptides - សមាសធាតុដែលមានអាស៊ីតអាមីណូជាច្រើន។ ពីអាស៊ីតអាមីណូ កោសិកានៃរាងកាយរបស់យើងសំយោគប្រូតេអ៊ីនដែលខុសពីប្រូតេអ៊ីនដែលបានប្រើប្រាស់ ហើយជាលក្ខណៈនៃរាងកាយរបស់មនុស្សដែលបានផ្តល់ឱ្យ។

ការបង្កើតប្រូតេអ៊ីនថ្មីនៅក្នុងរាងកាយរបស់មនុស្ស និងសត្វនៅតែបន្តជាបន្តបន្ទាប់ ចាប់តាំងពីពេញមួយជីវិតជំនួសឱ្យកោសិកាដែលស្លាប់នៃឈាម ស្បែក ភ្នាសរំអិលនៃពោះវៀន។ល។ កោសិកាវ័យក្មេងថ្មីត្រូវបានបង្កើតឡើង។ ប្រូតេអ៊ីនចូលទៅក្នុងប្រឡាយរំលាយអាហារជាមួយនឹងអាហារ ដែលពួកវាត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ ហើយប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់មួយសម្រាប់កោសិកាទាំងនេះត្រូវបានបង្កើតឡើងពីអាស៊ីតអាមីណូដែលស្រូបចូល។ ប្រសិនបើឆ្លងកាត់ផ្លូវរំលាយអាហារ ណែនាំប្រូតេអ៊ីនដោយផ្ទាល់ទៅក្នុងឈាម នោះវាមិនត្រឹមតែមិនអាចប្រើប្រាស់បានដោយរាងកាយមនុស្សប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែវាក៏បណ្តាលឱ្យមានផលវិបាកធ្ងន់ធ្ងរមួយចំនួនផងដែរ។ រាងកាយឆ្លើយតបទៅនឹងការណែនាំនៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងការកើនឡើងយ៉ាងខ្លាំងនៃសីតុណ្ហភាព និងបាតុភូតមួយចំនួនផ្សេងទៀត។ ជាមួយនឹងការណែនាំម្តងហើយម្តងទៀតនៃប្រូតេអ៊ីនបន្ទាប់ពី 15-20 ថ្ងៃសូម្បីតែការស្លាប់អាចកើតមានឡើងជាមួយនឹងការខ្វិនផ្លូវដង្ហើមការរំលោភលើសកម្មភាពបេះដូងនិងការប្រកាច់ទូទៅ។

ប្រូតេអ៊ីនមិនអាចជំនួសដោយសារធាតុចិញ្ចឹមផ្សេងទៀតបានទេ ដោយសារការសំយោគប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួនអាចធ្វើទៅបានតែពីអាស៊ីតអាមីណូប៉ុណ្ណោះ។ ដូច្នេះ ការទទួលទានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗទាំងអស់ ឬសំខាន់បំផុតគឺចាំបាច់ណាស់។

ក្នុងចំណោមអាស៊ីតអាមីណូដែលគេស្គាល់ មិនមែនសុទ្ធតែមានតម្លៃដូចគ្នាសម្រាប់រាងកាយនោះទេ។ ក្នុងចំនោមពួកគេមានសារធាតុដែលអាចត្រូវបានជំនួសដោយអ្នកដទៃឬសំយោគនៅក្នុងខ្លួនពីអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងទៀត។ ទន្ទឹមនឹងនេះ មានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ ដែលអវត្ដមាន ឬសូម្បីតែមួយក្នុងចំណោមពួកវា ការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីនក្នុងរាងកាយត្រូវបានរំខាន។

ប្រូតេអ៊ីនមិនតែងតែមានអាស៊ីដអាមីណូទាំងអស់ទេ នៅក្នុងខ្លះ - អាស៊ីដអាមីណូច្រើនទៀតដែលត្រូវការដោយរាងកាយ និងខ្លះទៀតតិចជាង។ ប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាមានអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងៗគ្នា និងសមាមាត្រផ្សេងៗគ្នា។

ប្រូតេអ៊ីនដែលរួមបញ្ចូលអាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ដែលចាំបាច់សម្រាប់រាងកាយត្រូវបានគេហៅថាប្រូតេអ៊ីនពេញលេញ។ ប្រូតេអ៊ីនដែលមិនមានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗទាំងអស់គឺខ្វះខាត។

សម្រាប់មនុស្សម្នាក់ វាមានសារៈសំខាន់ណាស់ក្នុងការទទួលបានប្រូតេអ៊ីនពេញលេញ ព្រោះរាងកាយអាចសំយោគប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់របស់វាដោយសេរីពីពួកវា។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ប្រូតេអ៊ីនពេញលេញមួយអាចត្រូវបានជំនួសដោយប្រូតេអ៊ីនដែលខូចពីរ ឬបី ដែលការបំពេញគ្នាទៅវិញទៅមក បន្ថែមអាស៊ីតអាមីណូចាំបាច់ទាំងអស់។ ដូច្នេះដើម្បីឱ្យដំណើរការធម្មតារបស់រាងកាយវាចាំបាច់ដែលអាហារមានប្រូតេអ៊ីនពេញលេញឬសំណុំនៃប្រូតេអ៊ីនដែលខូចដែលស្មើនឹងមាតិកាអាស៊ីតអាមីណូដើម្បីបំពេញប្រូតេអ៊ីន។

ការទទួលទានប្រូតេអ៊ីនពេញលេញជាមួយនឹងអាហារគឺមានសារៈសំខាន់ខ្លាំងណាស់សម្រាប់សារពាង្គកាយដែលកំពុងលូតលាស់ ព្រោះនៅក្នុងខ្លួនរបស់កុមារ រួមជាមួយនឹងការស្ដារឡើងវិញនូវកោសិកាដែលស្លាប់ ដូចជាចំពោះមនុស្សពេញវ័យ កោសិកាថ្មីត្រូវបានបង្កើតឡើងក្នុងចំនួនដ៏ច្រើន។

អាហារចម្រុះជាប្រចាំមានផ្ទុកនូវប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនប្រភេទ ដែលរួមគ្នាផ្តល់នូវតម្រូវការរបស់រាងកាយសម្រាប់អាស៊ីតអាមីណូ។ មិនត្រឹមតែតម្លៃជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីនដែលផ្គត់ផ្គង់ជាមួយអាហារមានសារៈសំខាន់ប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែក៏មានបរិមាណរបស់វាផងដែរ។ ជាមួយនឹងការទទួលទានប្រូតេអ៊ីនមិនគ្រប់គ្រាន់ ការលូតលាស់ធម្មតារបស់រាងកាយត្រូវបានផ្អាក ឬពន្យារពេល ដោយសារតម្រូវការប្រូតេអ៊ីនមិនត្រូវបានគ្របដណ្តប់ដោយសារតែការទទួលទានមិនគ្រប់គ្រាន់របស់វា។

ប្រូតេអ៊ីនពេញលេញរួមមានប្រូតេអ៊ីនដើមកំណើតសត្វជាចម្បង លើកលែងតែ gelatin ដែលជាប្រូតេអ៊ីនខូច។ ប្រូតេអ៊ីនដែលខូចគឺភាគច្រើនមានប្រភពដើមពីរុក្ខជាតិ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ រុក្ខជាតិខ្លះ (ដំឡូង សណ្តែក ជាដើម) មានផ្ទុកនូវប្រូតេអ៊ីនពេញលេញ។ ប្រូតេអ៊ីនសត្វ ប្រូតេអ៊ីនសាច់ ស៊ុត ទឹកដោះគោ ជាដើម មានតម្លៃជាពិសេសសម្រាប់រាងកាយ។

31. រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីនមួយត្រូវបានកំណត់ដោយ:
ក) spiralization នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide
ខ) ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide
គ) spiralization នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើន។
ឃ) ការភ្ជាប់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើន។
32. ក្នុងការថែរក្សារចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីន កត្តាខាងក្រោមមិនពាក់ព័ន្ធ៖
ក) peptide ខ) អ៊ីដ្រូសែន គ) អ៊ីយ៉ុង ឃ) អ៊ីដ្រូហ្វូប៊ីក។
33. លក្ខណៈសម្បត្តិរូបវិទ្យា និងជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ទាំងស្រុងដោយរចនាសម្ព័ន្ធ៖
ក) បឋមសិក្សា ខ) អនុវិទ្យាល័យ គ) ឧត្តមសិក្សា ឃ) ត្រីមាស។
34. ប្រូតេអ៊ីន Fibrilla រួមមាន:
ក) globulin, albumin, collagen ខ) collagen, keratin, myosin
គ) myosin, insulin, trypsin ឃ) albumin, myosin, fibroin ។
35. ប្រូតេអ៊ីន Globular រួមមាន:
ក) fibrinogen, អាំងស៊ុយលីន, trypsin ខ) trypsin, actin, elastin
គ) elastin, thrombin, albumin ឃ) albumin, globulin, glucagon ។
36. ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនទទួលបានលក្ខណៈសម្បត្តិធម្មជាតិ (ដើម) ដែលជាលទ្ធផលនៃការប្រមូលផ្តុំរចនាសម្ព័ន្ធដោយខ្លួនឯង
ក) បឋមសិក្សា ខ) ភាគច្រើនជាបឋម មិនសូវជាញឹកញាប់អនុវិទ្យាល័យ
គ) quaternary ឃ) ភាគច្រើនជា tertiary, តិចជាញឹកញាប់ quaternary ។
37. Monomers នៃម៉ូលេគុលអាស៊ីត nucleic គឺ៖
ក) nucleosides ខ) nucleotides គ) polynucleotides ឃ) មូលដ្ឋានអាសូត។
38. ម៉ូលេគុល DNA មានមូលដ្ឋានអាសូត៖
ក) adenine, guanine, uracil, cytosine ខ) cytosine, guanine, adenine, thymine
គ) thymine, uracil, thymine, cytosine ឃ) adenine, uracil, thymine, cytosine

39. ម៉ូលេគុល RNA មានមូលដ្ឋានអាសូត៖
a) adenine, guanine, uracil, cytosine ខ) cytosine, guanine, adenine, thymine គ) thymine, uracil, adenine, guanine ឃ) adenine, uracil, thymine, cytosine ។

ការងារសាកល្បង "ជីវសំយោគប្រូតេអ៊ីន"

1. តើសរីរាង្គអ្វីខ្លះដែលទទួលខុសត្រូវចំពោះការសំយោគប្រូតេអ៊ីន?
2. តើអ្វីជាឈ្មោះនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃស្នូលដែលផ្ទុកព័ត៌មានអំពីប្រូតេអ៊ីននៃរាងកាយ?
3. តើម៉ូលេគុលអ្វីជាគំរូ (គំរូ) សម្រាប់សំយោគ i-RNA?
4. តើដំណើរការសំយោគនៃខ្សែសង្វាក់ប្រូតេអ៊ីន polypeptide នៅលើ ribosome មានឈ្មោះអ្វី?
5. តើ​ម៉ូលេគុល​មួយ​ណា​ដែល​មាន​បី​ដង​ហៅថា កូដុន?
6. តើ​ម៉ូលេគុល​មួយ​ណា​ដែល​មាន​បី​ហៅថា anticodon?
7. តើ anticodon ទទួលស្គាល់ codon ដោយគោលការណ៍អ្វី?
8. តើ t-RNA + អាមីណូអាស៊ីតស្មុគស្មាញបង្កើតនៅក្នុងកោសិកានៅឯណា?
9. តើដំណាក់កាលដំបូងនៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីនមានឈ្មោះអ្វី?
10. ផ្តល់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide: -VAL - ARG - ASP- កំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនៃខ្សែសង្វាក់ DNA ដែលត្រូវគ្នា។

ខ្ញុំ​ត្រូវ​ការ​ជំនួយ​ផ្នែក​ជីវវិទ្យា ព្រោះ​ខ្ញុំ​នឹង​ស្លាប់​បី​នាក់​ក្នុង​មួយ​ត្រីមាស!

1) បំណែកហ្សែន DNA មានដាន។ លំដាប់នុយក្លេអូទីត TCGGTTSAACTTAGCT ។ កំណត់លំដាប់នៃនុយក្លេអូទីតនៃ m-RNA និងអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៃប្រូតេអ៊ីន។
2) កំណត់លំដាប់នៃ mRNA nucleotides ដែលសំយោគពីខ្សែសង្វាក់ខាងស្តាំនៃផ្នែកមួយនៃម៉ូលេគុល DNA ប្រសិនបើខ្សែសង្វាក់ខាងឆ្វេងរបស់វាមានដាន។ លំដាប់៖ -C-G-A-G-T-T-T-G-G-A-T-T-Ts-G-T-G ។
3) កំណត់លំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន
-G-T-A-A-G-A-T-T-T-C-T-C-G-T-G
4) កំណត់លំដាប់នៃនុយក្លេអូទីតនៅក្នុងម៉ូលេគុល mRNA ប្រសិនបើផ្នែកនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានសំយោគពីវាមើលទៅដូចជាៈ - threonine - methionine - histidine - valine - arg ។ - ប្រូលីន - ស៊ីស្ទីន - ។
5) តើរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីននឹងផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងដូចម្តេចប្រសិនបើពីតំបន់ DNA បានអ៊ិនកូដវា:
-G-A-T-A-C-C-G-A-T-A-A-A-G-A-C - ដកនុយក្លេអូទីតទីប្រាំមួយ និងទីដប់បី (ឆ្វេង) ចេញ?
6) តើការផ្លាស់ប្តូរនឹងកើតឡើងនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនប្រសិនបើនៅក្នុងតំបន់សរសេរកូដនៃ DNA: -T-A-A-C-A-G-A-G-G-A-C-C-A-A-G -... ចន្លោះពី 10 ទៅ 11 nucleotides, cytosine ត្រូវបានរួមបញ្ចូលរវាង 13 និង 14 - thymine និង guanine មួយទៀតបំបែកនៅ បញ្ចប់​នៅ​ក្បែរ​ហ្គានីន?
7) កំណត់ mRNA និងរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនដែលបានអ៊ិនកូដនៅក្នុងតំបន់ DNA: -G-T-T-C-T-A-A-A-A-G-G-C-C-A-T- .. ប្រសិនបើ 5 - នុយក្លេអូទីតទី 1 នឹងត្រូវបានលុប ហើយរវាងនុយក្លេអូទីតទី 8 និងទី 9 នឹងមាននុយក្លេអូទីលទីមីទីល
8) សារធាតុ polypeptide មានដានមួយ។ អាស៊ីតអាមីណូដែលមានទីតាំងមួយបន្ទាប់ពីផ្សេងទៀត: វ៉ាលីន - អាឡានីន - គ្លីស៊ីន - លីស៊ីន - ទ្រីបតូហ្វាន - វ៉ាលីន - អាស៊ីតស៊ុលហ្វួ - គ្លូតាមិក។ កំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនៃតំបន់ DNA ដែលអ៊ិនកូដ polypeptide ខាងលើ។
9) Asparagine - glycine - phenylalanine - proline - threonine - methionine - lysine - valine - glycine .... អាស៊ីតអាមីណូដែលជាប់លាប់បង្កើតជា polypeptide ។ កំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនៃតំបន់ DNA ដែលអ៊ិនកូដ polypeptide នេះ។