Shtëpi Pemë dhe shkurre Proteina që u sintetizua për herë të parë artificialisht. U krijua proteina e parë artificiale në botë. Proteinat si burime ushqimore

Pemë dhe shkurre

Proteina që u sintetizua për herë të parë artificialisht. U krijua proteina e parë artificiale në botë. Proteinat si burime ushqimore

Kondensimi i aminoacideve që çon në zinxhirin polipeptid është një proces i studiuar mirë. Ju mund të kryeni, për shembull, kondensimin e çdo aminoacidi ose një përzierje acidesh dhe të merrni, përkatësisht, një polimer që përmban të njëjtat njësi ose njësi të ndryshme të alternuara në një mënyrë të rastësishme. Polimere të tillë kanë pak ngjashmëri me polipeptidet natyrore dhe nuk kanë aktivitet biologjik. Detyra kryesore është të kombinohen aminoacidet në një rend të përcaktuar rreptësisht, të paracaktuar në mënyrë që të riprodhohet sekuenca e mbetjeve të aminoacideve në proteinat natyrore. Shkencëtari amerikan Robert Merrifield propozoi një metodë origjinale për të zgjidhur këtë problem. Thelbi i metodës është se aminoacidi i parë është ngjitur në një xhel polimer të patretshëm, i cili përmban grupe reaktive që mund të kombinohen me grupet aminoacide -COOH. Një polistiren i ndërlidhur me grupe klorometili të futura në të u mor si një substrat i tillë polimer. Për të parandaluar që aminoacidi i marrë për reaksionin të reagojë me vetveten dhe në mënyrë që të mos ngjitet me grupin H2N në suport, grupi amino i këtij acidi bllokohet paraprakisht me një zëvendësues të rëndë [(C4H9) 3] 3OC (O ) -grup. Pasi aminoacidi është ngjitur në mbështetësen e polimerit, grupi bllokues hiqet dhe një aminoacid tjetër futet në përzierjen e reaksionit, në të cilin grupi H2N është gjithashtu i bllokuar paraprakisht. Në një sistem të tillë është i mundur vetëm ndërveprimi i grupit H2N të aminoacidit të parë dhe grupit -COOH të acidit të dytë, i cili kryhet në prani të katalizatorëve (kripërave të fosfoniumit). Pastaj e gjithë skema përsëritet duke futur aminoacidin e tretë (Fig. 26).

Në hapin e fundit, zinxhirët polipeptidikë që rezultojnë ndahen nga mbështetësi i polistirenit. Tani i gjithë procesi është i automatizuar, ka sintetizues automatikë të peptideve që funksionojnë sipas skemës së përshkruar. Kjo metodë është përdorur për të sintetizuar shumë peptide të përdorura në mjekësi dhe bujqësi. Ishte gjithashtu e mundur të përftoheshin analoge të përmirësuara të peptideve natyrore me veprim selektiv dhe të zgjeruar. Disa proteina të vogla sintetizohen, të tilla si hormoni i insulinës dhe disa enzima.

Oriz. 26.

Ekzistojnë gjithashtu metoda të sintezës së proteinave që kopjojnë proceset natyrore: ato sintetizojnë fragmente të acideve nukleike që janë akorduar për të marrë proteina të caktuara, pastaj këto fragmente futen në një organizëm të gjallë (për shembull, një bakter), pas së cilës trupi fillon të prodhojë proteina e dëshiruar. Në këtë mënyrë, tani fitohen sasi të konsiderueshme të proteinave dhe peptideve të vështira për t'u arritur, si dhe analoge të tyre.

2. Gjaku përmban proteina.Kur proteina nxehet ose përpunohet fillon procesi i denatyrimit.Shkatërrohet baza proteinike e hemoglobinës dhe në rroba mbeten njollat e oksidit të hekurit, në fakt ndryshku i cili është i vështirë për t'u larë.

Per t'u pergjigjur Fshije

Proteinat janë polimere të parregullta, monomerët e të cilëve janë aminoacide. Proteinat natyrale përmbajnë 20 aminoacide, 8 prej të cilave janë të pazëvendësueshme, d.m.th. nuk sintetizohen në organizëm dhe hyrja e tyre në organizëm është domosdoshmërisht së bashku me ushqimin.
Proteinat, duke bashkëvepruar me acidin nitrik, japin një ngjyrë të verdhë. Ky reaksion quhet reaksion ksantoproteinik.Struktura primare e proteinave është alternimi i aminoacideve në strukturë lineare. Denatyrimi është procesi i ndryshimit të strukturës së një molekule proteine. Vezët përmbajnë më shumë proteina se qumështi dhe produktet e qumështit. Kur zihet, proteina ndryshon ngjyrën e saj.

10. Proteina e parë që u sintetizua artificialisht ishte insulina, si dhe proteina e sojës.

Per t'u pergjigjur Fshije

9.Trypsina, Pepsina.

Per t'u pergjigjur Fshije

6. Për një organizëm në rritje nevojiten proteina dhe përmbajtja e proteinave është më e lartë në supë me mish.

Per t'u pergjigjur Fshije

2) Gjaku përmban proteina, e cila mpikset në temperatura mbi 42 gradë

Per t'u pergjigjur Fshije

6. Supa e mishit përmban proteina, ajo është e nevojshme për të ndërtuar masë muskulore.

Per t'u pergjigjur Fshije

7. Qumështi mund të thahet për shkak të procesit të tharjes. Çdo qumësht përmban baktere të veçanta të acidit laktik. Nëse qumështi është në frigorifer, atëherë ata janë në një lloj gjendje të fjetur. Kur produkti është në një temperaturë afër temperaturës së dhomës, bakteret fillojnë të shumohen në mënyrë aktive. Si rezultat i këtij procesi, qumështi ndryshon vetitë e tij - konsistencën dhe shijen. Thithja zakonisht shkaktohet nga magazinimi jo i duhur. Për më tepër, konsumatori nuk është gjithmonë fajtor për këtë - nëse qumështi lihet në temperaturë të gabuar për një kohë të gjatë në një fabrikë ose në një dyqan, ai mund të thahet shumë shpejt.

Përmbajtja e artikullit

PROTEINAT (neni 1)- një klasë polimeresh biologjike të pranishme në çdo organizëm të gjallë. Me pjesëmarrjen e proteinave zhvillohen proceset kryesore që sigurojnë aktivitetin jetësor të trupit: frymëmarrja, tretja, tkurrja e muskujve, transmetimi i impulseve nervore. Indet kockore, lëkura, flokët, formacionet me brirë të qenieve të gjalla janë të përbëra nga proteina. Për shumicën e gjitarëve, rritja dhe zhvillimi i trupit ndodh në kurriz të produkteve që përmbajnë proteina si përbërës ushqimor. Roli i proteinave në trup dhe, në përputhje me rrethanat, struktura e tyre është shumë e larmishme.

Përbërja e proteinave.

Të gjitha proteinat janë polimere, zinxhirët e të cilave janë mbledhur nga fragmente aminoacide. Aminoacidet janë komponime organike që përmbajnë (në përputhje me emrin) një grup amino NH 2 dhe një grup organik acid, d.m.th. karboksil, grup COOH. Nga e gjithë shumëllojshmëria e aminoacideve ekzistuese (teorikisht, numri i aminoacideve të mundshme është i pakufizuar), vetëm ato në të cilat ekziston vetëm një atom karboni midis grupit amino dhe grupit karboksil marrin pjesë në formimin e proteinave. Në përgjithësi, aminoacidet e përfshira në formimin e proteinave mund të përfaqësohen me formulën: H 2 N - CH (R) -COOH. Grupi R i lidhur me atomin e karbonit (ai midis grupit amino dhe karboksilit) përcakton ndryshimin midis aminoacideve që përbëjnë proteinat. Ky grup mund të përbëhet vetëm nga atome të karbonit dhe hidrogjenit, por më shpesh përmban, përveç C dhe H, grupe të ndryshme funksionale (të afta për transformime të mëtejshme), për shembull, HO-, H2N-, etj. Ekziston gjithashtu një varianti kur R = H.

Organizmat e qenieve të gjalla përmbajnë më shumë se 100 aminoacide të ndryshme, megjithatë, jo të gjitha përdoren në ndërtimin e proteinave, por vetëm 20, të ashtuquajturat "themelore". Tabela 1 tregon emrat e tyre (shumica e emrave janë zhvilluar historikisht), formula strukturore, si dhe shkurtesa e përdorur gjerësisht. Të gjitha formulat strukturore janë renditur në tabelë në mënyrë që fragmenti kryesor i aminoacideve të jetë në të djathtë.

Tabela 1. AMINOACIDET PJESËMARRËN NË KRIJIMIN E PROTEINAVE

Emri	Struktura	Emërtimi
GLICINE		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		BOSHT
Leucine		LEY
Izoleucina		ILE
SERIN		CEP
THREONINË		TRE
CISTEINË		CIS
METIONIN		MET
LIZINË		LIZ
ARGININË		ARG
ACIDI ASPARAGIK		ASN
ASPARAGINA		ASN
ACIDI GLUTAMIK		GLU
GLUTAMINA		GLN
Fenilalaninë		Tharese flokesh
Tirozina		TIR
TRIPTOFAN		TRE
HISTIDINE		GIS
Prolinë		Mbrojtja nga raketat
Në praktikën ndërkombëtare, përcaktimi i shkurtuar i aminoacideve të listuara pranohet duke përdorur shkurtesat latine me tre shkronja ose një shkronjë, për shembull, glicinë - Gly ose G, alaninë - Ala ose A.

Ndër këto njëzet aminoacide (Tabela 1), vetëm prolina përmban një grup NH pranë grupit karboksil COOH (në vend të NH 2), pasi është pjesë e fragmentit ciklik.

Tetë aminoacide (valinë, leucinë, izoleucinë, treonine, metioninë, lizin, fenilalaninë dhe triptofan), të vendosura në tabelë në një sfond gri, quhen të domosdoshëm, pasi trupi duhet t'i marrë ato vazhdimisht nga ushqimet proteinike për rritje dhe zhvillim normal.

Si rezultat i lidhjes sekuenciale të aminoacideve formohet një molekulë proteine, ndërsa grupi karboksil i një acidi ndërvepron me amino grupin e molekulës fqinje, si rezultat formohet një lidhje peptide –CO – NH– dhe një molekulë uji. lirohet. Në fig. 1 tregon lidhjen serike të alaninës, valinës dhe glicinës.

Oriz. 1 PËRBËRJE SERIALE E AMINOACIDEVE gjatë formimit të një molekule proteine. Rruga nga grupi amino terminal H 2 N deri te grupi karboksil terminal COOH u zgjodh si drejtimi kryesor i zinxhirit polimer.

Për të përshkruar strukturën e një molekule proteine në një mënyrë kompakte, përdoren emërtime të shkurtuara të aminoacideve (Tabela 1, kolona e tretë) të përfshira në formimin e zinxhirit polimer. Një fragment i molekulës i paraqitur në Fig. 1 shkruhet si më poshtë: H 2 N-ALA-VAL-GLI-COOH.

Molekulat e proteinave përmbajnë nga 50 deri në 1500 mbetje aminoacide (zinxhirët më të shkurtër quhen polipeptide). Individualiteti i një proteine përcaktohet nga grupi i aminoacideve që përbëjnë zinxhirin polimer dhe, jo më pak i rëndësishëm, nga rendi i alternimit të tyre përgjatë zinxhirit. Për shembull, një molekulë insuline përbëhet nga 51 mbetje aminoacide (kjo është një nga proteinat me zinxhir më të shkurtër) dhe përbëhet nga dy zinxhirë paralelë me gjatësi të pabarabartë të lidhur me njëri-tjetrin. Sekuenca e fragmenteve të aminoacideve është paraqitur në Fig. 2.

Oriz. 2 MOLEKULA E INSULINËS të përbëra nga 51 mbetje aminoacide, fragmente të të njëjtave aminoacide shënohen me ngjyrën përkatëse të sfondit. Mbetjet e aminoacideve të cisteinës që përmbahen në zinxhir (emërtimi i shkurtuar CIS) formojnë ura disulfide -S-S-, të cilat lidhin dy molekula polimer, ose formojnë ura brenda një zinxhiri.

Molekulat e aminoacideve të cisteinës (Tabela 1) përmbajnë grupe sulfhidride reaktive –SH, të cilat ndërveprojnë me njëri-tjetrin, duke formuar ura disulfide –S – S–. Roli i cisteinës në botën e proteinave është i veçantë, me pjesëmarrjen e saj formohen lidhje tërthore midis molekulave të proteinave polimer.

Kombinimi i aminoacideve në një zinxhir polimer ndodh në një organizëm të gjallë nën kontrollin e acideve nukleike, janë ata që sigurojnë një rend të rreptë montimi dhe rregullojnë gjatësinë fikse të molekulës së polimerit ( cm... ACIDET NUKLEIK).

Struktura e proteinave.

Përbërja e një molekule proteine, e paraqitur në formën e mbetjeve të alternuara të aminoacideve (Fig. 2), quhet struktura primare e proteinës. Lidhjet e hidrogjenit ( cm... LIDHJA E HIDROGJENIT), si rezultat, molekula e proteinës fiton një formë të caktuar hapësinore, e quajtur strukturë dytësore. Më të zakonshmet janë dy lloje të strukturës dytësore të proteinave.

Opsioni i parë, i quajtur α-spiralja, realizohet duke përdorur lidhje hidrogjenore brenda një molekule polimeri. Parametrat gjeometrikë të molekulës, të përcaktuara nga gjatësia e lidhjes dhe këndet e lidhjes, janë të tilla që formimi i lidhjeve hidrogjenore është i mundur për grupet HN dhe C = O, midis të cilave ka dy fragmente peptide HNC = O (Fig. 3). .

Përbërja e zinxhirit polipeptid të paraqitur në Fig. 3 shkruhen në formë të shkurtuar si më poshtë:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEI-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Si rezultat i veprimit kontraktues të lidhjeve të hidrogjenit, molekula merr formën e një spirale - e ashtuquajtura α-helix, ajo përshkruhet si një shirit i lakuar në formë spirale që kalon nëpër atomet duke formuar një zinxhir polimer (Fig. 4 )

Oriz. 4 MODEL VËLLIMOR I NJË MOLEKULE PROTEINE në formën e një α-spirale. Lidhjet e hidrogjenit tregohen me vija të gjelbra të ndërprera. Forma cilindrike e spirales është e dukshme në një kënd të caktuar rrotullimi (atomet e hidrogjenit nuk janë paraqitur në figurë). Ngjyra e atomeve individuale jepet në përputhje me rregullat ndërkombëtare që rekomandojnë të zezën për atomet e karbonit, blunë për azotin, të kuqe për oksigjenin, të verdhë për squfurin (e bardha rekomandohet për atomet e hidrogjenit që nuk tregohen në figurë, në këtë rast e gjithë struktura e paraqitur në një sfond të errët).

Një variant tjetër i strukturës dytësore, i quajtur struktura β, formohet gjithashtu me pjesëmarrjen e lidhjeve hidrogjenore, ndryshimi është se grupet H-N dhe C = O të dy ose më shumë zinxhirëve polimer të vendosur paralelisht ndërveprojnë. Meqenëse zinxhiri polipeptid ka një drejtim (Fig. 1), variantet janë të mundshme kur drejtimi i zinxhirëve përputhet (struktura β paralele, Fig. 5), ose ato janë të kundërta (struktura β antiparalele, Fig. 6).

Zinxhirët polimer të përbërjeve të ndryshme mund të marrin pjesë në formimin e strukturës β, ndërsa grupet organike që inkuadrojnë zinxhirin e polimerit (Ph, CH 2 OH, etj.), në shumicën e rasteve, luajnë një rol dytësor, ndërveprimi i HN dhe Grupet C = O janë të një rëndësie vendimtare. Meqenëse, në lidhje me zinxhirin polimer, grupet H-N dhe C = O drejtohen në drejtime të ndryshme (në figurë - lart e poshtë), bëhet e mundur që njëkohësisht të ndërveprohet me tre ose më shumë zinxhirë.

Përbërja e zinxhirit të parë polipeptid në Fig. 5:

H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Përbërja e zinxhirit të dytë dhe të tretë:

H 2 N-GLI-ALA-SER-GLI-TRE-ALA-COOH

Përbërja e zinxhirëve polipeptidë të paraqitur në Fig. 6, njësoj si në Fig. 5, ndryshimi është se zinxhiri i dytë ka drejtim të kundërt (në krahasim me Fig. 5).

Formimi i një strukture β brenda një molekule është i mundur, kur një fragment zinxhir në një rajon të caktuar rezulton të jetë i rrotulluar me 180 °, në këtë rast dy degë të një molekule kanë drejtim të kundërt, si rezultat i së cilës një antiparalele Formohet struktura β (Fig. 7).

Struktura e treguar në Fig. 7 në një imazh të sheshtë është paraqitur në Fig. 8 në formën e një modeli vëllimor. Seksionet e strukturës β shënohen në mënyrë konvencionale në një mënyrë të thjeshtuar nga një shirit i sheshtë me onde që kalon nëpër atomet që formojnë zinxhirin polimer.

Në strukturën e shumë proteinave, seksionet e strukturave β-spirale α dhe fjongo-si, si dhe zinxhirët e vetëm polipeptid, alternohen. Ndërvendosja dhe alternimi i tyre në zinxhirin polimer quhet struktura terciare e proteinës.

Metodat për përshkrimin e strukturës së proteinave janë paraqitur më poshtë duke përdorur kabinën e proteinave bimore si shembull. Formulat strukturore të proteinave, të cilat shpesh përmbajnë deri në qindra fragmente aminoacide, janë komplekse, të rënda dhe të vështira për t'u kuptuar; prandaj, ndonjëherë ato përdorin formula strukturore të thjeshtuara - pa simbole të elementeve kimike (Fig. 9, opsioni A), por në të njëjtën kohë ruajnë ngjyrën e vijave të valencës në përputhje me rregullat ndërkombëtare (fig. 4). Në këtë rast, formula nuk paraqitet në një imazh të sheshtë, por në një imazh hapësinor, i cili korrespondon me strukturën reale të molekulës. Kjo metodë bën të mundur, për shembull, dallimin midis urave disulfide (të ngjashme me ato të insulinës, Fig. 2), grupeve fenil në kornizën anësore të zinxhirit, etj. Imazhi i molekulave në formën e modeleve vëllimore (topa e lidhur me shufra) është disi më e qartë (Fig. 9, opsioni B). Megjithatë, të dyja metodat nuk lejojnë që dikush të tregojë strukturën terciare, prandaj biofizikanti amerikan Jane Richardson sugjeroi që të përshkruhen struktura α në formën e shiritave të përdredhur në mënyrë spirale (shih Fig. 4), struktura β në formën e shiritave të valëzuar të sheshtë ( Fig. 8), dhe lidhjet e tyre me zinxhirë të vetëm - në formën e tufave të holla, çdo lloj strukture ka ngjyrën e vet. Në ditët e sotme, kjo metodë e imazhit të strukturës terciare të një proteine përdoret gjerësisht (Fig. 9, varianti B). Ndonjëherë, për më shumë përmbajtje informative, ato tregojnë së bashku strukturën terciare dhe një formulë strukturore të thjeshtuar (Fig. 9, opsioni D). Ekzistojnë gjithashtu modifikime të metodës së propozuar nga Richardson: α-spiralet përshkruhen në formën e cilindrave, dhe strukturat β - në formën e shigjetave të sheshta që tregojnë drejtimin e zinxhirit (Fig. 9, varianti E). Më pak e zakonshme është metoda në të cilën e gjithë molekula përshkruhet si një pako, ku strukturat e pabarabarta dallohen nga ngjyra të ndryshme dhe urat disulfide tregohen në formën e urave të verdha (Fig. 9, opsioni E).

Varianti B është më i përshtatshëm për perceptim, kur, kur përshkruani strukturën terciare, nuk tregohen tiparet strukturore të proteinës (fragmentet e aminoacideve, rendi i alternimit të tyre, lidhjet e hidrogjenit), duke u nisur nga fakti se të gjitha proteinat përmbajnë " detaje" të marra nga një grup standard prej njëzet aminoacidesh (Tabela 1). Detyra kryesore gjatë imazhit të një strukture terciare është të tregojë rregullimin hapësinor dhe alternimin e strukturave dytësore.

Oriz. nëntë OPCIONE TË NDRYSHME IMAZHI TË STRUKTURËS SË PROTEINËS SË KRAMBINËS.
A - formula strukturore në imazhin hapësinor.
B - struktura në formën e një modeli vëllimor.
B - struktura terciare e molekulës.
D - një kombinim i opsioneve A dhe B.
D është një paraqitje e thjeshtuar e strukturës terciare.
E - struktura terciare me ura disulfide.

Më e përshtatshme për perceptim është struktura terciare vëllimore (varianti B), e çliruar nga detajet e formulës strukturore.

Një molekulë proteine me strukturë terciare, si rregull, merr një konfigurim të caktuar, i cili formohet nga ndërveprimet polare (elektrostatike) dhe lidhjet hidrogjenore. Si rezultat, molekula merr formën e një spirale kompakte - proteina globulare (globula, lat... top), ose fije-proteina fibrilare (fibra, lat... fibra).

Një shembull i një strukture globulare është proteina e albuminës; klasa e albuminës përfshin proteinën e vezëve të pulës. Zinxhiri i polimerit të albuminës është mbledhur kryesisht nga alanina, acidi aspartik, glicina dhe cisteina, duke alternuar në një mënyrë specifike. Struktura terciare përmban α-spira të lidhura me zinxhirë të vetëm (Fig. 10).

Oriz. dhjetë STRUKTURA GLOBULARE E ALBUMINIT

Një shembull i një strukture fibrilare është proteina e fibroinës. Ato përmbajnë një sasi të madhe të mbetjeve të glicinës, alaninës dhe serinës (çdo mbetje e dytë e aminoacideve është glicinë); mbetjet e cisteinës që përmbajnë grupe sulfhidride mungojnë. Fibroina, përbërësi kryesor i mëndafshit natyror dhe rrjetës së merimangës, përmban struktura β të lidhura me zinxhirë të vetëm (Fig. 11).

Oriz. njëmbëdhjetë PROTEINA FIBRILLARE FIBROIN

Mundësia e formimit të një lloji të caktuar të strukturës terciare është e natyrshme në strukturën parësore të proteinës, d.m.th. të paracaktuara sipas rendit të alternimit të mbetjeve të aminoacideve. Nga grupe të caktuara mbetjesh të tilla, lindin kryesisht α-helika (ka mjaft grupe të tilla), një grup tjetër çon në shfaqjen e strukturave β, dhe zinxhirët e vetëm karakterizohen nga përbërja e tyre.

Disa molekula proteinike, ndërsa ruajnë një strukturë terciare, janë në gjendje të kombinohen në agregate të mëdha supramolekulare, ndërsa ato mbahen së bashku nga ndërveprimet polare, si dhe lidhjet hidrogjenore. Formacione të tilla quhen struktura kuaternare e proteinës. Për shembull, proteina ferritin, e përbërë kryesisht nga leucina, acidi glutamik, acidi aspartik dhe histidina (të gjitha 20 mbetjet e aminoacideve në ferricinë janë në sasi të ndryshme) formon një strukturë terciare të katër α-helikave të palosur paralelisht. Kur molekulat kombinohen në një grup të vetëm (Fig. 12), formohet një strukturë kuaternare, e cila mund të përfshijë deri në 24 molekula ferritine.

Fig. 12 FORMIMI I STRUKTURES KUATERNARE TE PROTEINES GLOBULAR FERITINE

Një shembull tjetër i formacioneve supramolekulare është struktura e kolagjenit. Është një proteinë fibrilare, zinxhirët e së cilës ndërtohen kryesisht nga glicina, duke alternuar me prolinën dhe lizinën. Struktura përmban zinxhirë të vetëm, a-spira të trefishta, të alternuara me struktura β-si fjongo, të grumbulluara në formën e tufave paralele (Fig. 13).

Fig. 13 STRUKTURA SUPERMOLEKULARE E PROTEINËS FIBRILARE TË KOLAGJENIT

Vetitë kimike të proteinave.

Nën veprimin e tretësve organikë, produkteve të mbeturinave të disa baktereve (fermentimi i acidit laktik) ose me një rritje të temperaturës, shkatërrimi i strukturave dytësore dhe terciare ndodh pa dëmtuar strukturën e saj parësore, si rezultat, proteina humbet tretshmërinë e saj dhe humbet. aktiviteti i tij biologjik, ky proces quhet denatyrim, pra humbja e vetive natyrore, p.sh., gjizë qumështi i thartë, proteina e gjizë e një veze pule të zier. Në temperatura të larta, proteinat e organizmave të gjallë (në veçanti, mikroorganizmat) denatyrohen shpejt. Proteinat e tilla nuk janë në gjendje të marrin pjesë në proceset biologjike, si rezultat, mikroorganizmat vdesin, prandaj qumështi i zier (ose i pasterizuar) mund të zgjasë më gjatë.

Lidhjet peptide H-N-C = O, të cilat formojnë zinxhirin polimer të molekulës së proteinës, hidrolizohen në prani të acideve ose alkaleve, dhe zinxhiri i polimerit prishet, gjë që, në fund të fundit, mund të çojë në aminoacidet origjinale. Lidhjet peptide që janë pjesë e α-helikave ose strukturave β janë më rezistente ndaj hidrolizës dhe ndikimeve të ndryshme kimike (në krahasim me të njëjtat lidhje në zinxhirë të vetëm). Një zbërthim më delikat i molekulës së proteinës në aminoacidet përbërëse të saj kryhet në një mjedis anhidrik duke përdorur hydrazine H 2 N – NH 2, ndërsa të gjitha fragmentet e aminoacideve, përveç atij të fundit, formojnë të ashtuquajturat hidrazide të acideve karboksilike. që përmban C (O) –HN – NH 2 ( fig. 14).

Oriz. katërmbëdhjetë. ZBËRTHIMI I POLIPEPTIDEVE

Një analizë e tillë mund të japë informacion mbi përbërjen e aminoacideve të një proteine të caktuar, por është më e rëndësishme të dihet sekuenca e tyre në një molekulë proteine. Një nga metodat e përdorura gjerësisht për këtë qëllim është veprimi në vargun polipeptid të fenil izotiocianatit (FITC), i cili në një mjedis alkalik ngjitet me polipeptidin (nga fundi që përmban grupin amino), dhe kur reaksioni i mesatarja ndryshon në acid, shkëputet nga zinxhiri, duke marrë me vete fragmentin e një aminoacidi (Fig. 15).

Oriz. 15 DEGRADIMI SEKUENCIAL I POLIPEPTIDEVE

Për një analizë të tillë janë zhvilluar shumë teknika të veçanta, duke përfshirë ato që fillojnë të "zbërthejnë" një molekulë proteine në përbërësit e saj përbërës, duke filluar nga fundi karboksil.

Urat transversale disulfide S-S (të formuara nga ndërveprimi i mbetjeve të cisteinës, Fig. 2 dhe 9) çahen, duke i kthyer ato në grupe HS nga veprimi i agjentëve të ndryshëm reduktues. Veprimi i agjentëve oksidues (oksigjen ose peroksid hidrogjeni) përsëri çon në formimin e urave disulfide (Fig. 16).

Oriz. 16. NDARJA E URAVE DISULFIDE

Për të krijuar lidhje shtesë të kryqëzuara në proteina, përdoret reaktiviteti i grupeve amino dhe karboksil. Më të aksesueshme për ndërveprime të ndryshme janë amino grupet që janë në kornizën anësore të zinxhirit - fragmente të lizinës, asparaginës, lizinës, prolinës (Tabela 1). Kur të tilla amino grupe ndërveprojnë me formaldehidin, ndodh procesi i kondensimit dhe shfaqen ura të kryqëzuara –NH – CH2 – NH– (Fig. 17).

Oriz. 17 KRIJIMI I URAVE KRYQE SHTESË MES MOLEKULAVE TË PROTEINËS.

Grupet karboksile terminale të një proteine janë të afta të reagojnë me komponimet komplekse të disa metaleve polivalente (përbërjet e kromit përdoren më shpesh), dhe ndodh gjithashtu ndërlidhja. Të dy proceset përdoren në rrezitje të lëkurës.

Roli i proteinave në trup.

Roli i proteinave në trup është i ndryshëm.

Enzimat(fermentimi lat... - fermentim), emri tjetër i tyre është enzimat (en zumh greqisht... - në maja) janë proteina me aktivitet katalitik, ato janë në gjendje të rrisin shpejtësinë e proceseve biokimike mijëra herë. Nën veprimin e enzimave, përbërësit përbërës të ushqimit - proteinat, yndyrat dhe karbohidratet - zbërthehen në komponime më të thjeshta, nga të cilat më pas sintetizohen makromolekulat e reja, të cilat janë të nevojshme për trupin e një lloji të caktuar. Enzimat përfshihen gjithashtu në shumë procese të sintezës biokimike, për shembull, në sintezën e proteinave (disa proteina ndihmojnë në sintetizimin e të tjerave). Cm... ENZIMET

Enzimat nuk janë vetëm katalizatorë shumë efikasë, por edhe selektivë (drejtojnë reaksionin rreptësisht në një drejtim të caktuar). Në prani të tyre, reaksioni vazhdon me rendiment pothuajse 100% pa formimin e nënprodukteve, dhe në të njëjtën kohë kushtet e rrjedhës janë të buta: presioni atmosferik dhe temperatura normale e një organizmi të gjallë. Për krahasim, sinteza e amoniakut nga hidrogjeni dhe azoti në prani të një katalizatori - hekuri i aktivizuar - kryhet në 400-500 ° C dhe një presion prej 30 MPa, rendimenti i amoniakut është 15-25% për cikël. Enzimat konsiderohen si katalizatorë të patejkalueshëm.

Hulumtimi intensiv mbi enzimat filloi në mesin e shekullit të 19-të, tani janë studiuar më shumë se 2000 enzima të ndryshme, kjo është klasa më e larmishme e proteinave.

Emrat e enzimave janë si më poshtë: emrit të reagentit me të cilin ndërvepron enzima, ose emrit të reaksionit të katalizuar, shtoni mbaresën -ase, për shembull, arginaza dekompozon argininën (Tabela 1), dekarboksilaza katalizon dekarboksilimin, dmth. eliminimi i CO 2 nga grupi karboksil:

- COOH → - CH + CO 2

Shpesh, për një përcaktim më të saktë të rolit të enzimës, si objekti ashtu edhe lloji i reagimit tregohen në emrin e tij, për shembull, alkool dehidrogjenaza - një enzimë që dehidron alkoolet.

Për disa enzima, të zbuluara shumë kohë më parë, emri historik është ruajtur (pa fundin -aza), për shembull, pepsin (pepsis, greke... tretje) dhe tripsinë (thrypsis greke... lëngëzimi), këto enzima shpërbëjnë proteinat.

Për sistematizimin, enzimat kombinohen në klasa të mëdha, klasifikimi bazohet në llojin e reaksionit, klasat emërtohen sipas parimit të përgjithshëm - emri i reaksionit dhe mbarimi - aza. Disa nga këto klasa janë renditur më poshtë.

Oksidoreduktaza- enzimat që katalizojnë reaksionet redoks. Dehidrogjenazat që i përkasin kësaj klase kryejnë transferimin e protoneve, për shembull, dehidrogjenaza e alkoolit (ADH) oksidon alkoolet në aldehide, oksidimi i mëpasshëm i aldehideve në acide karboksilike katalizon dehidrogjenazat aldehide (ALDH). Të dy proceset ndodhin në trup gjatë shndërrimit të etanolit në acid acetik (Fig. 18).

Oriz. tetëmbëdhjetë OXIDIMI ME DY FAZA I ETANOLIT ndaj acidit acetik

Nuk është etanoli ai që ka një efekt narkotik, por produkti i ndërmjetëm acetaldehidi, sa më i ulët të jetë aktiviteti i enzimës ALDH, aq më ngadalë kalon faza e dytë - oksidimi i acetaldehidit në acid acetik dhe aq më i gjatë dhe më i fortë efekti dehës i gëlltitjes së etanolit. manifestohet. Analiza tregoi se më shumë se 80% e përfaqësuesve të racës së verdhë kanë një aktivitet relativisht të ulët të ALDH dhe për rrjedhojë një tolerancë dukshëm më të rëndë ndaj alkoolit. Arsyeja për këtë aktivitet të lindur të ulur të ALDH është se disa nga mbetjet e acidit glutamik në molekulën e "dobësuar" ALDH zëvendësohen nga fragmente lizine (Tabela 1).

Transferimet- enzimat që katalizojnë transferimin e grupeve funksionale, për shembull, transiminaza katalizon lëvizjen e grupit amino.

Hidrolaza- enzimat që katalizojnë hidrolizën. Tripsina dhe pepsina e përmendur më parë hidrolizojnë lidhjet peptide, dhe lipazat çajnë lidhjen esterike në yndyrna:

–RС (О) ОR 1 + Н 2 О → –RС (О) ОН + HOR 1

Liazat- enzimat që katalizojnë reaksione që nuk janë hidrolitike, si rezultat i reaksioneve të tilla prishen lidhjet C-C, C-O, C-N dhe krijohen lidhje të reja. Enzima dekarboksilazë i përket kësaj klase

Izomeraza- enzimat që katalizojnë izomerizimin, për shembull, shndërrimi i acidit maleik në acid fumarik (Fig. 19), ky është një shembull i izomerizimit cis - trans (shih ISOMERIA).

Oriz. 19. IZOMERIZIMI I ACIDIT MALEIK në acid fumarik në prani të një enzime.

Në punën e enzimave vërehet parimi i përgjithshëm, sipas të cilit ekziston gjithmonë një korrespondencë strukturore ndërmjet enzimës dhe reagjentit të reaksionit të përshpejtuar. Sipas shprehjes figurative të E. Fischer, një prej themeluesve të teorisë së enzimës, reagjenti i afrohet enzimës si një çelës në një bravë. Në këtë drejtim, çdo enzimë katalizon një reaksion kimik specifik ose një grup reaksionesh të të njëjtit lloj. Ndonjëherë një enzimë mund të veprojë në një përbërje të vetme, për shembull, ureaza (uroni greke... - urina) katalizon vetëm hidrolizën e uresë:

(H 2 N) 2 C = O + H 2 O = CO 2 + 2NH 3

Selektiviteti më i mirë shfaqet nga enzimat që bëjnë dallimin midis antipodeve optikisht aktive - izomerët e majtë dhe të djathtë. L-arginaza vepron vetëm në argininën levogirat dhe nuk ndikon në izomerin dekstrorotator. L-laktat dehidrogjenaza vepron vetëm në esteret e acidit laktik levorotator, të ashtuquajturat laktate (lactis lat... qumësht), ndërsa D-laktat dehidrogjenaza zbërthen vetëm D-laktatet.

Shumica e enzimave veprojnë jo në një, por në një grup përbërësish të lidhur, për shembull, tripsina "preferon" të shkëputë lidhjet peptide të formuara nga lizina dhe arginina (Tabela 1.)

Vetitë katalitike të disa enzimave, të tilla si hidrolaza, përcaktohen vetëm nga struktura e vetë molekulës së proteinës, një klasë tjetër enzimash - oksidoreduktazat (për shembull, dehidrogjenaza e alkoolit) mund të jetë aktive vetëm në prani të molekulave joproteinike të lidhura me ato - vitamina që aktivizojnë jonet Mg, Ca, Zn, Mn dhe fragmente të acideve nukleike (Fig. 20).

Oriz. njëzet MOLEKULA E DEHIDROGENAZËS SË ALKOOLIT

Proteinat e transportit lidhin dhe transferojnë molekula ose jone të ndryshme nëpër membranat qelizore (si brenda dhe jashtë qelizës), si dhe nga një organ në tjetrin.

Për shembull, hemoglobina lidh oksigjenin ndërsa gjaku kalon nëpër mushkëri dhe e dërgon atë në inde të ndryshme të trupit, ku oksigjeni lirohet dhe më pas përdoret për të oksiduar përbërësit e ushqimit, ky proces shërben si burim energjie (nganjëherë termi "djegie" e përdoret ushqimi në trup).

Përveç pjesës së proteinës, hemoglobina përmban një përbërje komplekse hekuri me një molekulë porfirine ciklike (porfiros greke... - vjollcë), e cila shkakton ngjyrën e kuqe të gjakut. Është ky kompleks (Fig. 21, majtas) që luan rolin e një transportuesi oksigjeni. Në hemoglobinë, kompleksi i porfirinës së hekurit ndodhet brenda molekulës së proteinës dhe mbahet nga ndërveprimet polare, si dhe nga koordinimi me azotin në histidinën (Tabela 1), e cila është pjesë e proteinës. Molekula O2, e cila bartet nga hemoglobina, ngjitet me anë të një lidhjeje koordinimi me atomin e hekurit në anën e kundërt me atë në të cilën është ngjitur histidina (Fig. 21, djathtas).

Oriz. 21 STRUKTURA E KOMPLEKSIT TË HEKURIT

Struktura e kompleksit në formën e një modeli vëllimor tregohet në të djathtë. Kompleksi mbahet në molekulën e proteinës nga një lidhje koordinimi (vijë me pika blu) midis atomit të Fe dhe atomit N në histidinën, e cila është pjesë e proteinës. Molekula O 2, e cila bartet nga hemoglobina, është e bashkangjitur në mënyrë koordinative (vijë me pika të kuqe) me atomin e Fe nga vendi i kundërt i kompleksit të sheshtë.

Hemoglobina është një nga proteinat më të studiuara tërësisht; ajo përbëhet nga a-spira të lidhura me zinxhirë të vetëm dhe përmban katër komplekse hekuri. Kështu, hemoglobina është si një paketë e rëndë për transferimin e katër molekulave të oksigjenit në të njëjtën kohë. Në formë, hemoglobina korrespondon me proteinat globulare (Fig. 22).

Oriz. 22 FORMA GLOBULARE E HEMOGLOBINËS

"Avantazhi" kryesor i hemoglobinës është se shtimi i oksigjenit dhe eliminimi i tij pasues gjatë transmetimit në inde dhe organe të ndryshme është i shpejtë. Monoksidi i karbonit, CO (monoksidi i karbonit), lidhet me Fe në hemoglobinë edhe më shpejt, por, ndryshe nga O 2, formon një kompleks që është i vështirë për t'u dekompozuar. Si rezultat, një hemoglobinë e tillë nuk është në gjendje të lidhë O 2, gjë që çon (kur thithni sasi të mëdha të monoksidit të karbonit) në vdekjen e trupit nga mbytja.

Funksioni i dytë i hemoglobinës është transferimi i CO 2 të nxjerrë, por në procesin e lidhjes së përkohshme të dioksidit të karbonit, nuk është i përfshirë atomi i hekurit, por grupi H 2 N i proteinës.

"Performanca" e proteinave varet nga struktura e tyre, për shembull, zëvendësimi i një mbetjeje të vetme aminoacide të acidit glutamik në zinxhirin polipeptid të hemoglobinës me një mbetje valine (një anomali kongjenitale e vërejtur rrallë) çon në një sëmundje të quajtur anemi drapërocitare.

Ekzistojnë gjithashtu proteina transportuese që mund të lidhin yndyrnat, glukozën, aminoacidet dhe t'i transportojnë ato brenda dhe jashtë qelizave.

Proteinat e transportit të një lloji të veçantë nuk i mbartin vetë substancat, por kryejnë funksionet e një "rregullatori të transportit", duke kaluar disa substanca përmes membranës (muri i jashtëm i qelizës). Proteinat e tilla shpesh quhen proteina të membranës. Ata kanë formën e një cilindri të zbrazët dhe, duke u ndërtuar në murin e membranës, sigurojnë lëvizjen e disa molekulave ose joneve polare në qelizë. Një shembull i një proteine membranore është porina (Fig. 23).

Oriz. 23 PROTEINA PORINE

Ushqimi dhe proteinat e ruajtjes, siç sugjeron emri, shërbejnë si burime të ushqyerjes së brendshme, më shpesh për embrionet e bimëve dhe kafshëve, si dhe në fazat e hershme të zhvillimit të organizmave të rinj. Proteinat e ushqimit përfshijnë albuminën (Fig. 10) - përbërësi kryesor i të bardhës së vezës, si dhe kazeina - proteina kryesore në qumësht. Nën veprimin e enzimës pepsinë, kazeina gjizë në stomak, kjo siguron mbajtjen e saj në traktin tretës dhe asimilimin efektiv. Kazeina përmban fragmente të të gjitha aminoacideve që i nevojiten trupit.

Jonet e hekurit ruhen në ferritinë (Fig. 12), e cila gjendet në indet e kafshëve.

Proteinat e ruajtjes përfshijnë gjithashtu mioglobinën, e cila i ngjan hemoglobinës në përbërje dhe strukturë. Mioglobina është e përqendruar kryesisht në muskuj, roli kryesor i saj është ruajtja e oksigjenit, të cilin hemoglobina i jep. Ai ngopet shpejt me oksigjen (shumë më shpejt se hemoglobina), dhe pastaj gradualisht e transferon atë në inde të ndryshme.

Proteinat strukturore kryejnë një funksion mbrojtës (lëkurë) ose mbështetje - ato e mbajnë trupin së bashku dhe i japin atij forcë (kërc dhe tendin). Komponenti kryesor i tyre është kolagjeni i proteinës fibrilare (Fig. 11), proteina më e bollshme në botën shtazore, në trupin e gjitarëve, ajo përbën pothuajse 30% të masës totale të proteinave. Kolagjeni ka një qëndrueshmëri të lartë në tërheqje (dihet forca e lëkurës), por për shkak të përmbajtjes së ulët të lidhjeve të kryqëzuara në kolagjenin e lëkurës, lëkurat e kafshëve nuk janë shumë të përshtatshme në formën e tyre të papërpunuar për prodhimin e produkteve të ndryshme. Për të reduktuar ënjtjen e lëkurës në ujë, tkurrjen gjatë tharjes, si dhe për të rritur forcën në gjendje të ujitur dhe për të rritur elasticitetin në kolagjen, krijohen lidhje tërthore shtesë (Fig.15a), kjo është e ashtuquajtura. procesi i rrezitjes së lëkurës.

Në organizmat e gjallë, molekulat e kolagjenit që kanë lindur në procesin e rritjes dhe zhvillimit të trupit nuk rinovohen ose zëvendësohen nga ato të saposintetizuara. Ndërsa trupi plaket, numri i lidhjeve tërthore në kolagjen rritet, gjë që çon në një ulje të elasticitetit të tij, dhe meqenëse rinovimi nuk ndodh, shfaqen ndryshime të lidhura me moshën - një rritje në brishtësinë e kërcit dhe tendinave, shfaqjen e rrudhat në lëkurë.

Ligamentet artikulare përmbajnë elastin, një proteinë strukturore që shtrihet lehtësisht në dy dimensione. Elasticitetin më të madh e ka proteina rezilinë, e cila ndodhet në vendet ku krahët janë të varur te disa insekte.

Formacione me brirë - flokë, thonj, pupla, të përbëra kryesisht nga proteina keratin (Fig. 24). Dallimi kryesor i tij është një përmbajtje e dukshme e mbetjeve të cisteinës, e cila formon ura disulfide, e cila i jep elasticitet të lartë (aftësinë për të rivendosur formën e saj origjinale pas deformimit) flokëve dhe pëlhurave të leshta.

Oriz. 24. FRAGMENT I KERATINËS SË PROTEINËS FIBRILLARE

Për një ndryshim të pakthyeshëm në formën e një objekti keratin, fillimisht duhet të shkatërroni urat disulfide me ndihmën e një agjenti reduktues, të jepni një formë të re dhe më pas të rikrijoni urat disulfide me ndihmën e një agjenti oksidues (Fig. 16), kështu bëhet, për shembull, perming flokët.

Me një rritje të përmbajtjes së mbetjeve të cisteinës në keratin dhe, në përputhje me rrethanat, një rritje të numrit të urave disulfide, aftësia për të deformuar zhduket, por në të njëjtën kohë shfaqet një forcë e lartë (brirët e njëthundrakeve dhe guaskat e breshkat përmbajnë deri në 18% të fragmenteve të cisteinës). Gjitarët përmbajnë deri në 30 lloje të ndryshme keratine.

Fibroina e proteinës fibrilare e lidhur me keratinën, e sekretuar nga vemjet e krimbit të mëndafshit gjatë përdredhjes së fshikëzës, si dhe nga merimangat gjatë thurjes, përmban vetëm struktura β të lidhura me zinxhirë të vetëm (Fig. 11). Ndryshe nga keratina, fibroina nuk ka ura disulfide tërthore, është shumë rezistente ndaj grisjes (forca për njësi seksion kryq është më e lartë për disa mostra rrjetë sesa për kabllot e çelikut). Për shkak të mungesës së ndërlidhjes, fibroina është joelastike (dihet se pëlhurat e leshta janë pothuajse të pathyeshme, dhe pëlhurat e mëndafshta rrudhen lehtësisht).

Proteinat rregullatore.

Proteinat rregullatore, më shpesh të referuara si hormone, janë të përfshira në procese të ndryshme fiziologjike. Për shembull, hormoni insulinë (Fig. 25) përbëhet nga dy zinxhirë α të lidhur me ura disulfide. Insulina rregullon proceset metabolike me pjesëmarrjen e glukozës, mungesa e saj çon në diabet.

Oriz. 25 INSULINË PROTEINORE

Në gjëndrën e hipofizës së trurit, sintetizohet një hormon që rregullon rritjen e trupit. Ekzistojnë proteina rregullatore që kontrollojnë biosintezën e enzimave të ndryshme në trup.

Proteinat kontraktuese dhe motorike i japin trupit aftësinë për t'u kontraktuar, për të ndryshuar formën dhe për të lëvizur, veçanërisht në muskuj. 40% e masës së të gjitha proteinave të përfshira në muskuj është miozina (mys, myos, greke... - muskul). Molekula e saj përmban një pjesë fibrilare dhe një pjesë globulare (Fig. 26)

Oriz. 26 MOLEKULA E MYOSINËS

Molekula të tilla kombinohen në agregate të mëdha që përmbajnë 300-400 molekula.

Kur përqendrimi i joneve të kalciumit në hapësirën që rrethon fibrat muskulore ndryshon, ndodh një ndryshim i kthyeshëm në konformimin e molekulave - një ndryshim në formën e zinxhirit për shkak të rrotullimit të fragmenteve individuale rreth lidhjeve të valencës. Kjo çon në tkurrjen dhe relaksimin e muskujve, sinjali për të ndryshuar përqendrimin e joneve të kalciumit vjen nga mbaresat nervore në fibrat e muskujve. Tkurrja artificiale e muskujve mund të shkaktohet nga veprimi i impulseve elektrike, duke çuar në një ndryshim të mprehtë në përqendrimin e joneve të kalciumit, kjo është baza për stimulimin e muskujve të zemrës për të rivendosur punën e zemrës.

Proteinat mbrojtëse ju lejojnë të mbroni trupin nga pushtimi i baktereve sulmuese, viruseve dhe nga depërtimi i proteinave të huaja (emri i përgjithësuar për trupat e huaj - antigjenet). Rolin e proteinave mbrojtëse e luajnë imunoglobulinat (emri tjetër i tyre është antitrupa); ato njohin antigjenet që kanë hyrë në trup dhe lidhen fort me to. Tek gjitarët, përfshirë njerëzit, ekzistojnë pesë klasa imunoglobulinash: M, G, A, D dhe E, struktura e tyre, siç sugjeron emri, është globulare, përveç kësaj, të gjitha ato janë ndërtuar në mënyrë të ngjashme. Organizimi molekular i antitrupave është paraqitur më poshtë duke përdorur shembullin e imunoglobulinës së klasës G (Fig. 27). Molekula përmban katër zinxhirë polipeptidikë të lidhur me tre ura disulfide S-S (në Fig. 27 ato tregohen me lidhje valence të trasha dhe simbole të mëdha S), përveç kësaj, çdo zinxhir polimer përmban ura disulfide brenda zinxhirit. Dy zinxhirë të mëdhenj polimer (të theksuar me blu) përmbajnë 400-600 mbetje aminoacide. Dy zinxhirët e tjerë (të theksuar në të gjelbër) janë pothuajse gjysma e gjatësisë, që përmbajnë afërsisht 220 mbetje aminoacide. Të katër zinxhirët janë rregulluar në atë mënyrë që grupet fundore H 2 N të drejtohen në të njëjtin drejtim.

Oriz. 27 IMAZHI SKEMATIK I STRUKTURËS SË IMUNOGLOBULINËS

Pas kontaktit të trupit me një proteinë të huaj (antigjen), qelizat e sistemit imunitar fillojnë të prodhojnë imunoglobulina (antitrupa), të cilat grumbullohen në serumin e gjakut. Në fazën e parë, puna kryesore kryhet nga seksionet e zinxhirëve që përmbajnë fundin H 2 N (në figurën 27, seksionet përkatëse janë shënuar me blu të hapur dhe jeshile të hapur). Këto janë zona të kapjes së antigjenit. Në procesin e sintezës së imunoglobulinës, këto zona formohen në atë mënyrë që struktura dhe konfigurimi i tyre të korrespondojnë sa më shumë me strukturën e antigjenit që afrohet (si çelësi i një blloku, si enzimat, por detyrat në këtë rast janë të ndryshme). Kështu, për çdo antigjen, krijohet një antitrup rreptësisht individual si një përgjigje imune. Asnjë proteinë e vetme e njohur nuk mund ta ndryshojë strukturën në mënyrë "plastike" në varësi të faktorëve të jashtëm, përveç imunoglobulinave. Enzimat e zgjidhin problemin e korrespondencës strukturore me reagjentin në një mënyrë tjetër - me ndihmën e një grupi gjigant enzimash të ndryshme, duke llogaritur në të gjitha rastet e mundshme, dhe imunoglobulinat çdo herë rindërtojnë "mjetin e punës". Për më tepër, rajoni i menteshës së imunoglobulinës (Fig. 27) u siguron dy zonave të kapjes me një lëvizje të pavarur, si rezultat, molekula e imunoglobulinës mund të "gjen" dy vendet më të përshtatshme për kapjen në antigjen në mënyrë që ta rregullojë atë në mënyrë të sigurt. , kjo i ngjan veprimeve të një krijese krustacesh.

Më tej, një zinxhir reaksionesh të njëpasnjëshme të sistemit imunitar të trupit ndizet, imunoglobulinat e klasave të tjera lidhen, si rezultat, ndodh çaktivizimi i një proteine të huaj, dhe më pas shkatërrimi dhe heqja e antigjenit (mikroorganizëm ose toksina e huaj).

Pas kontaktit me antigjenin, përqendrimi maksimal i imunoglobulinës arrihet (në varësi të natyrës së antigjenit dhe karakteristikave individuale të vetë organizmit) brenda disa orësh (ndonjëherë disa ditësh). Trupi ruan kujtesën e një kontakti të tillë, dhe me një sulm të përsëritur me të njëjtin antigjen, imunoglobulinat grumbullohen në serumin e gjakut shumë më shpejt dhe në sasi më të mëdha - lind imuniteti i fituar.

Klasifikimi i mësipërm i proteinave është në një farë mase arbitrar, për shembull, trombina e proteinës, e përmendur ndër proteinat mbrojtëse, është në thelb një enzimë që katalizon hidrolizën e lidhjeve peptide, domethënë i përket klasës së proteazave.

Proteinat mbrojtëse shpesh quhen proteina të helmit të gjarpërinjve dhe proteina toksike nga disa bimë, pasi detyra e tyre është të mbrojnë trupin nga dëmtimi.

Ka proteina, funksionet e të cilave janë aq unike sa është e vështirë t'i klasifikosh ato. Për shembull, proteina monellin e gjetur në një bimë afrikane është shumë e ëmbël në shije dhe është bërë objekt studimi si një substancë jo toksike që mund të përdoret në vend të sheqerit për të parandaluar obezitetin. Plazma e gjakut e disa peshqve të Antarktikut përmban proteina me veti antifriz, të cilat parandalojnë ngrirjen e gjakut të këtyre peshqve.

Sinteza artificiale e proteinave.

Kondensimi i aminoacideve që çon në zinxhirin polipeptid është një proces i studiuar mirë. Ju mund të kryeni, për shembull, kondensimin e çdo aminoacidi ose një përzierje acidesh dhe të merrni, përkatësisht, një polimer që përmban të njëjtat njësi ose njësi të ndryshme të alternuara në një mënyrë të rastësishme. Polimere të tillë kanë pak ngjashmëri me polipeptidet natyrore dhe nuk kanë aktivitet biologjik. Detyra kryesore është të kombinohen aminoacidet në një rend të përcaktuar rreptësisht, të paracaktuar në mënyrë që të riprodhohet sekuenca e mbetjeve të aminoacideve në proteinat natyrore. Shkencëtari amerikan Robert Merrifield propozoi një metodë origjinale për të zgjidhur këtë problem. Thelbi i metodës është se aminoacidi i parë është ngjitur në një xhel polimer të patretshëm, i cili përmban grupe reaktive që mund të kombinohen me grupet aminoacide –COOH. Një polistiren i ndërlidhur me grupe klorometili të futura në të u mor si një substrat i tillë polimer. Në mënyrë që aminoacidi i marrë për reaksion të mos reagon me vetveten dhe në mënyrë që të mos ngjitet me grupin H 2 N në suport, grupi amino i këtij acidi është bllokuar më parë me një zëvendësues të rëndë [(C 4 H 9) 3] 3 OC (O) -grup. Pasi aminoacidi është ngjitur në mbështetësen e polimerit, grupi bllokues hiqet dhe një aminoacid tjetër futet në përzierjen e reaksionit, në të cilin grupi H2N është gjithashtu i bllokuar paraprakisht. Në një sistem të tillë është i mundur vetëm bashkëveprimi i grupit H 2 N të aminoacidit të parë dhe grupit –COOH të acidit të dytë, i cili kryhet në prani të katalizatorëve (kripërat e fosfoniumit). Pastaj e gjithë skema përsëritet duke futur aminoacidin e tretë (Fig. 28).

Oriz. 28. SKEMA E SINTEZËS SË ZINXHIRËVE POLIPEPTIDIKE

Proteinat si burime ushqimore.

Proteinat në një organizëm të gjallë ndahen vazhdimisht në aminoacide origjinale (me pjesëmarrjen e domosdoshme të enzimave), disa aminoacide kalojnë në të tjera, pastaj proteinat sintetizohen përsëri (edhe me pjesëmarrjen e enzimave), d.m.th. trupi vazhdimisht rinovohet. Disa proteina (kolagjeni i lëkurës, flokët) nuk rinovohen, trupi vazhdimisht i humb ato dhe në vend të tyre sintetizon të reja. Proteinat si burime ushqimore kryejnë dy funksione kryesore: ato furnizojnë trupin me material ndërtimor për sintezën e molekulave të reja të proteinave dhe, përveç kësaj, i sigurojnë trupit energji (burime kalori).

Gjitarët mishngrënës (përfshirë njerëzit) marrin proteinat e nevojshme nga ushqimet bimore dhe shtazore. Asnjë nga proteinat e marra nga ushqimi nuk përfshihet në trup e pandryshuar. Në aparatin tretës, të gjitha proteinat e absorbuara zbërthehen në aminoacide dhe tashmë prej tyre ndërtohen proteinat e nevojshme për një organizëm të caktuar, ndërsa nga 8 acidet thelbësore (Tabela 1), 12 të tjerat mund të sintetizohen në trup nëse ato nuk furnizohen me ushqim në sasi të mjaftueshme, por acidet esenciale duhet të furnizohen me ushqim pa dështuar. Trupi merr atomet e squfurit në cisteinë me një aminoacid thelbësor - metioninë. Një pjesë e proteinave shpërbëhet, duke çliruar energjinë e nevojshme për të ruajtur funksionet jetësore, dhe azoti që përmbahet në to ekskretohet nga trupi me urinë. Zakonisht, trupi i njeriut humbet 25-30 g proteina në ditë, kështu që ushqimi proteinik duhet të jetë vazhdimisht i pranishëm në sasinë e duhur. Kërkesa minimale ditore për proteina është 37 g për burrat dhe 29 g për gratë, por marrja e rekomanduar është pothuajse dy herë më e lartë. Kur vlerësoni ushqimin, është e rëndësishme të merret parasysh cilësia e proteinave. Në mungesë ose përmbajtje të ulët të aminoacideve esenciale, proteina konsiderohet të jetë me vlerë të ulët, kështu që proteina të tilla duhet të konsumohen në sasi më të mëdha. Pra, proteinat e bishtajore përmbajnë pak metioninë, dhe proteinat e grurit dhe misrit kanë një përmbajtje të ulët të lizinës (të dy aminoacidet janë thelbësore). Proteinat shtazore (me përjashtim të kolagjenit) klasifikohen si ushqime të plota. Një grup i plotë i të gjitha acideve thelbësore përmban kazeinë të qumështit, si dhe gjizë dhe djathë të bërë prej tij, prandaj, një dietë vegjetariane, nëse është shumë e rreptë, d.m.th. “Pa qumësht”, kërkon rritje të konsumit të bishtajoreve, arrave dhe kërpudhave për të furnizuar trupin me aminoacide esenciale në sasinë e duhur.

Aminoacidet dhe proteinat sintetike përdoren gjithashtu si produkte ushqimore, duke i shtuar ato në ushqime që përmbajnë sasi të vogla të aminoacideve thelbësore. Ka baktere që mund të përpunojnë dhe asimilojnë hidrokarburet e naftës, në këtë rast, për sintezën e plotë të proteinave, ato duhet të ushqehen me komponime që përmbajnë azot (amoniak ose nitrate). Proteina e përftuar në këtë mënyrë përdoret si ushqim për bagëtinë dhe shpendët. Një grup enzimash, karbohidraza, shtohen shpesh në ushqimin e përbërë për kafshët shtëpiake, të cilat katalizojnë hidrolizën e përbërësve të vështirë për t'u dekompozuar të ushqimit me karbohidrate (muret qelizore të drithërave), si rezultat i të cilave ushqimi bimor absorbohet më plotësisht. .

Mikhail Levitsky

PROTEINAT (neni 2)

(proteinat), një klasë e komponimeve komplekse që përmbajnë azot, përbërësit më karakteristikë dhe më të rëndësishëm (së bashku me acidet nukleike) të materies së gjallë. Proteinat kanë funksione të shumta dhe të ndryshme. Shumica e proteinave janë enzima që katalizojnë reaksionet kimike. Shumë hormone që rregullojnë proceset fiziologjike janë gjithashtu proteina. Proteinat strukturore si kolagjeni dhe keratina janë përbërësit kryesorë të kockave, flokëve dhe thonjve. Proteinat kontraktuese të muskujve kanë aftësinë të ndryshojnë gjatësinë e tyre, duke përdorur energjinë kimike për të kryer punë mekanike. Proteinat përfshijnë antitrupa që lidhin dhe neutralizojnë substancat toksike. Disa proteina që mund të reagojnë ndaj ndikimeve të jashtme (drita, erë) shërbejnë si receptorë në organet shqisore që perceptojnë acarimin. Shumë proteina të vendosura brenda qelizës dhe në membranën qelizore kryejnë funksione rregullatore.

Në gjysmën e parë të shekullit XIX. shumë kimistë, ndër ta në radhë të parë J. von Liebig, gradualisht arritën në përfundimin se proteinat janë një klasë e veçantë e përbërjeve azotike. Emri "proteina" (nga greqishtja protos - i pari) u propozua në 1840 nga kimisti holandez G. Mulder.

VETITË FIZIKE

Proteinat janë të bardha në gjendje të ngurtë dhe të pangjyrë në tretësirë, përveç nëse ato mbartin ndonjë grup kromofor (me ngjyrë), siç është hemoglobina. Tretshmëria në ujë ndryshon shumë ndërmjet proteinave. Ai gjithashtu ndryshon në varësi të pH-së dhe përqendrimit të kripërave në tretësirë, kështu që mund të zgjidhen kushtet në të cilat një proteinë do të precipitohet në mënyrë selektive në prani të proteinave të tjera. Kjo metodë e "kriposjes" përdoret gjerësisht për izolimin dhe pastrimin e proteinave. Proteina e pastruar shpesh precipiton jashtë tretësirës në formën e kristaleve.

Në krahasim me komponimet e tjera, pesha molekulare e proteinave është shumë e lartë - nga disa mijëra në shumë miliona dalton. Prandaj, gjatë ultracentrifugimit, proteinat precipitohen dhe, për më tepër, me ritme të ndryshme. Për shkak të pranisë së grupeve të ngarkuara pozitivisht dhe negativisht në molekulat e proteinave, ato lëvizin me shpejtësi të ndryshme dhe në një fushë elektrike. Kjo është baza e elektroforezës, një metodë e përdorur për të izoluar proteinat individuale nga përzierjet komplekse. Pastrimi i proteinave kryhet edhe me kromatografi.

VETITË KIMIKE

Struktura.

Proteinat janë polimere, d.m.th. molekulat e ndërtuara, si zinxhirë, nga njësi ose nënnjësi monomere të përsëritura, rolin e të cilave e luajnë alfa-aminoacidet. Formula e përgjithshme e aminoacideve

ku R është një atom hidrogjeni ose një grup organik.

Një molekulë proteine (zinxhir polipeptid) mund të përbëhet vetëm nga një numër relativisht i vogël aminoacidesh ose nga disa mijëra njësi monomerike. Lidhja e aminoacideve në një zinxhir është e mundur sepse secili prej tyre ka dy grupe të ndryshme kimike: një grup amino me veti bazike, NH2, dhe një grup karboksil acid, COOH. Të dy këta grupe janë të lidhur me atomin a-karbon. Grupi karboksil i një aminoacidi mund të formojë një lidhje amide (peptide) me grupin amino të një aminoacidi tjetër:

Pasi të dy aminoacidet janë bashkuar në këtë mënyrë, zinxhiri mund të zgjerohet duke shtuar një të tretën në aminoacidin e dytë, etj. Siç mund ta shihni nga ekuacioni i mësipërm, kur formohet lidhja peptide, lirohet një molekulë uji. Në prani të acideve, alkaleve ose enzimave proteolitike, reagimi vazhdon në drejtim të kundërt: zinxhiri polipeptid ndahet në aminoacide me shtimin e ujit. Ky reaksion quhet hidrolizë. Hidroliza ndodh spontanisht dhe nevojitet energji për të kombinuar aminoacidet në një zinxhir polipeptid.

Një grup karboksil dhe një grup amide (ose një grup i ngjashëm imidi - në rastin e aminoacidit prolinës) janë të pranishëm në të gjitha aminoacidet, ndryshimet midis aminoacideve përcaktohen nga natyra e atij grupi, ose "zinxhiri anësor", e cila tregohet më sipër me shkronjën R. Roli i zinxhirit anësor mund të luhet nga një atom hidrogjeni, si aminoacidi glicina, dhe disa grupime të mëdha, si histidina dhe triptofani. Disa zinxhirë anësor janë kimikisht inertë, ndërsa të tjerët janë dukshëm reaktivë.

Shumë mijëra aminoacide të ndryshme mund të sintetizohen, dhe shumë aminoacide të ndryshme gjenden në natyrë, por vetëm 20 lloje të aminoacideve përdoren për sintezën e proteinave: alanina, arginina, asparagina, acidi aspartik, valina, histidina, glicina, glutamina, acidi glutamik, izoleucina, leucina, lizina, metionina, prolina, serina, tirozina, treonina, triptofani, fenilalanina dhe cisteina (në proteina, cisteina mund të jetë e pranishme si dimer - cistinë). Vërtetë, disa proteina përmbajnë edhe aminoacide të tjera përveç njëzet që ndodhin rregullisht, por ato formohen si rezultat i modifikimit të ndonjë prej njëzet e listuara pasi të jetë inkorporuar në proteinë.

Aktiviteti optik.

Të gjitha aminoacidet, me përjashtim të glicinës, kanë katër grupe të ndryshme të lidhura me karbonin alfa. Nga pikëpamja e gjeometrisë, katër grupe të ndryshme mund të bashkohen në dy mënyra, dhe në përputhje me rrethanat ekzistojnë dy konfigurime të mundshme, ose dy izomerë, të lidhur me njëri-tjetrin, si një objekt me imazhin e tij pasqyrues, d.m.th. si dora e majtë në të djathtë. Njëri konfigurim quhet i majtë, ose levogyrat (L), dhe tjetri, i djathtë ose rrotullues (D), pasi dy izomerë të tillë ndryshojnë në drejtimin e rrotullimit të rrafshit të dritës së polarizuar. Vetëm L-aminoacidet gjenden në proteina (përjashtim është glicina; ajo mund të përfaqësohet vetëm në një formë, pasi ka dy nga katër grupet që janë të njëjta), dhe të gjithë kanë aktivitet optik (pasi ka vetëm një izomer). D-aminoacidet janë të rralla në natyrë; ato gjenden në disa antibiotikë dhe në muret e qelizave bakteriale.

Sekuenca e aminoacideve.

Aminoacidet në zinxhirin polipeptid nuk janë të renditur rastësisht, por në një rend të caktuar fiks, dhe është ky rend që përcakton funksionet dhe vetitë e proteinës. Duke ndryshuar rendin e 20 llojeve të aminoacideve, mund të merrni një numër të madh të proteinave të ndryshme, ashtu siç mund të krijoni shumë tekste të ndryshme nga shkronjat e alfabetit.

Në të kaluarën, shpesh duheshin disa vite për të përcaktuar sekuencën e aminoacideve të një proteine. Përcaktimi i drejtpërdrejtë është ende një detyrë mjaft e mundimshme, megjithëse janë krijuar pajisje që e lejojnë atë të kryhet automatikisht. Zakonisht është më e lehtë të përcaktohet sekuenca nukleotide e gjenit përkatës dhe të nxirret sekuenca e aminoacideve të proteinës prej saj. Deri më sot, sekuencat e aminoacideve të shumë qindra proteinave janë përcaktuar tashmë. Zakonisht njihen funksionet e proteinave të dekoduara, dhe kjo ndihmon për të imagjinuar funksionet e mundshme të proteinave të ngjashme, për shembull, në neoplazmat malinje.

Proteinat komplekse.

Proteinat që përbëhen vetëm nga aminoacide quhen proteina të thjeshta. Megjithatë, shpesh, një atom metali ose ndonjë përbërje kimike përveç një aminoacidi është ngjitur në zinxhirin polipeptid. Këto proteina quhen proteina komplekse. Një shembull është hemoglobina: përmban porfirinë hekuri, e cila përcakton ngjyrën e saj të kuqe dhe e lejon atë të veprojë si një bartës i oksigjenit.

Emrat e proteinave më komplekse përmbajnë një tregues të natyrës së grupeve të bashkangjitura: në glikoproteina ka sheqerna, në lipoproteina - yndyrna. Nëse aktiviteti katalitik i enzimës varet nga grupi i bashkangjitur, atëherë ai quhet grup protetik. Shpesh, disa vitamina luan rolin e një grupi protetik ose është pjesë e tij. Vitamina A, për shembull, e lidhur me një nga proteinat e retinës, përcakton ndjeshmërinë e saj ndaj dritës.

Struktura terciare.

Nuk është aq e rëndësishme sekuenca e aminoacideve të vetë proteinës (struktura primare), por mënyra e paketimit të saj në hapësirë. Përgjatë gjithë gjatësisë së zinxhirit polipeptid, jonet e hidrogjenit formojnë lidhje të rregullta hidrogjenore, të cilat i japin formën e një spiraleje ose një shtrese (strukturë dytësore). Kombinimi i helikave dhe shtresave të tilla krijon një formë kompakte të rendit tjetër - strukturën terciare të proteinës. Rrotullimet nëpër kënde të vogla janë të mundshme rreth lidhjeve që mbajnë lidhjet monomerike të zinxhirit. Prandaj, nga një këndvështrim thjesht gjeometrik, numri i konfigurimeve të mundshme për çdo zinxhir polipeptid është pafundësisht i madh. Në realitet, çdo proteinë normalisht ekziston vetëm në një konfigurim, të përcaktuar nga sekuenca e saj aminoacide. Kjo strukturë nuk është e ngurtë, duket se "merr frymë" - ajo lëkundet rreth një konfigurimi mesatar të caktuar. Zinxhiri paloset në një konfigurim të tillë në të cilin energjia e lirë (aftësia për të kryer punë) është minimale, ashtu si një sustë e lëshuar kompresohet vetëm në një gjendje që korrespondon me një minimum të energjisë së lirë. Shpesh, një pjesë e zinxhirit është e lidhur ngushtë me tjetrën nga lidhjet disulfide (–S – S–) midis dy mbetjeve të cisteinës. Kjo është pjesërisht arsyeja pse cisteina luan një rol veçanërisht të rëndësishëm midis aminoacideve.

Kompleksiteti i strukturës së proteinave është aq i madh sa është ende e pamundur të llogaritet struktura terciare e një proteine, edhe nëse dihet sekuenca e saj aminoacide. Por nëse është e mundur të merren kristale proteinike, atëherë struktura e saj terciare mund të përcaktohet me difraksion me rreze X.

Në proteinat strukturore, kontraktuese dhe disa proteina të tjera, zinxhirët janë të zgjatur dhe disa zinxhirë ngjitur pak të palosur formojnë fibrile; fibrilet, nga ana tjetër, palosen në formacione më të mëdha - fibra. Megjithatë, shumica e proteinave në tretësirë kanë një formë globulare: zinxhirët janë të mbështjellë në një rruzull, si fije në një top. Energjia e lirë në këtë konfigurim është minimale, pasi aminoacidet hidrofobike ("tërheqëse nga uji") janë të fshehura brenda globulës, ndërsa aminoacidet hidrofile ("tërheqëse uji") ndodhen në sipërfaqen e saj.

Shumë proteina janë komplekse të disa zinxhirëve polipeptidikë. Kjo strukturë quhet struktura e proteinave kuaternare. Molekula e hemoglobinës, për shembull, ka katër nënnjësi, secila prej të cilave është një proteinë globulare.

Proteinat strukturore, për shkak të konfigurimit të tyre linear, formojnë fibra me një forcë tërheqëse shumë të lartë, ndërsa konfigurimi globular lejon që proteinat të hyjnë në ndërveprime specifike me komponime të tjera. Në sipërfaqen e rruzullit, me grumbullimin e saktë të zinxhirëve, shfaqen zgavra të një forme të caktuar, në të cilat ndodhen grupet kimike reaktive. Nëse proteina e dhënë është një enzimë, atëherë një molekulë tjetër, zakonisht më e vogël, e një substance hyn në një zgavër të tillë ashtu si një çelës hyn në një bravë; në këtë rast ndryshon konfigurimi i resë elektronike të molekulës nën ndikimin e grupeve kimike në zgavër dhe kjo e detyron atë të reagojë në një mënyrë të caktuar. Në këtë mënyrë, enzima katalizon reaksionin. Molekulat e antitrupave gjithashtu kanë zgavra në të cilat substanca të ndryshme të huaja lidhen dhe në këtë mënyrë bëhen të padëmshme. Modeli key-and-lock, i cili shpjegon ndërveprimin e proteinave me komponimet e tjera, bën të mundur kuptimin e specifikës së enzimave dhe antitrupave; aftësia e tyre për të reaguar vetëm me përbërje të caktuara.

Proteinat në lloje të ndryshme të organizmave.

Proteinat që kryejnë të njëjtin funksion në specie të ndryshme bimore dhe shtazore dhe për këtë arsye mbajnë të njëjtin emër kanë gjithashtu një konfigurim të ngjashëm. Megjithatë, ato ndryshojnë disi në sekuencën e tyre aminoacide. Ndërsa speciet ndryshojnë nga një paraardhës i përbashkët, disa aminoacide në pozicione të caktuara zëvendësohen nga të tjera si rezultat i mutacioneve. Mutacionet e dëmshme që shkaktojnë sëmundje trashëgimore hidhen poshtë nga seleksionimi natyror, por mutacionet e dobishme ose të paktën neutrale mund të mbeten. Sa më afër të jenë dy specie biologjike me njëra-tjetrën, aq më pak dallime gjenden në proteinat e tyre.

Disa proteina ndryshojnë relativisht shpejt, ndërsa të tjerat janë shumë konservatore. Këto të fundit përfshijnë, për shembull, citokromin c, një enzimë respiratore që gjendet në shumicën e organizmave të gjallë. Tek njerëzit dhe shimpanzetë, sekuencat e tij aminoacide janë identike, ndërsa në citokromin c të grurit, vetëm 38% e aminoacideve ishin të ndryshme. Edhe duke krahasuar njerëzit dhe bakteret, ngjashmëria e citokromit me (ndryshimet prekin 65% të aminoacideve këtu) mund të shihet ende, megjithëse paraardhësi i përbashkët i baktereve dhe njerëzve jetoi në Tokë rreth dy miliardë vjet më parë. Në ditët e sotme, krahasimi i sekuencave të aminoacideve përdoret shpesh për të ndërtuar një pemë filogjenetike (gjenealogjike) që pasqyron marrëdhëniet evolucionare midis organizmave të ndryshëm.

Denatyrimi.

Molekula e proteinës së sintetizuar, e palosur, fiton konfigurimin e saj karakteristik. Ky konfigurim, megjithatë, mund të shkatërrohet nga ngrohja, nga një ndryshim në pH, nga veprimi i tretësve organikë dhe madje edhe nga trazimi i thjeshtë i tretësirës derisa të shfaqen flluska në sipërfaqen e tij. Proteina e ndryshuar në këtë mënyrë quhet e denatyruar; humbet aktivitetin e tij biologjik dhe zakonisht bëhet i pazgjidhshëm. Shembuj të mirënjohur të proteinave të denatyruara janë vezët e ziera ose kremi pana. Proteinat e vogla që përmbajnë vetëm rreth njëqind aminoacide janë të afta të pjekjes, d.m.th. rifitoni konfigurimin origjinal. Por shumica e proteinave thjesht shndërrohen në një masë zinxhirësh polipeptidikë të ngatërruar dhe nuk rikthen konfigurimin e mëparshëm.

Një nga vështirësitë kryesore në izolimin e proteinave aktive lidhet me ndjeshmërinë e tyre ekstreme ndaj denatyrimit. Kjo veti e proteinave është e dobishme në ruajtjen e produkteve ushqimore: temperatura e lartë denatyron në mënyrë të pakthyeshme enzimat e mikroorganizmave dhe mikroorganizmat vdesin.

SINTEZA E PROTEINËS

Për sintezën e proteinave, një organizëm i gjallë duhet të ketë një sistem enzimash të aftë për të bashkuar një aminoacid me një tjetër. Nevojitet gjithashtu një burim informacioni që do të përcaktonte se cilat aminoacide duhet të kombinohen. Meqenëse ka mijëra lloje të proteinave në trup, dhe secila prej tyre përbëhet mesatarisht nga disa qindra aminoacide, informacioni i kërkuar duhet të jetë vërtet i madh. Ai ruhet (ashtu siç ruhet një shirit) në molekulat e acidit nukleik që përbëjnë gjenet.

Aktivizimi i enzimës.

Një zinxhir polipeptid i sintetizuar nga aminoacidet nuk është gjithmonë një proteinë në formën e tij përfundimtare. Shumë enzima sintetizohen fillimisht në formën e prekursorëve joaktivë dhe bëhen aktive vetëm pasi një enzimë tjetër ka hequr disa aminoacide në njërin skaj të zinxhirit. Në këtë formë joaktive, sintetizohen disa nga enzimat e tretjes, si tripsina; këto enzima aktivizohen në aparatin tretës si pasojë e heqjes së fundit të zinxhirit. Hormoni insulinë, molekula e së cilës në formën e saj aktive përbëhet nga dy zinxhirë të shkurtër, sintetizohet në formën e një zinxhiri, të ashtuquajturit. proinsulinë. Pastaj pjesa e mesme e këtij zinxhiri hiqet, dhe fragmentet e mbetura lidhen me njëra-tjetrën, duke formuar një molekulë hormonale aktive. Proteinat komplekse formohen vetëm pasi një grup i caktuar kimik është ngjitur në proteinë dhe shpesh kërkohet një enzimë për këtë lidhje.

Qarkullimi metabolik.

Pas ushqyerjes së aminoacideve shtazore të etiketuara me izotope radioaktive të karbonit, azotit ose hidrogjenit, etiketa futet shpejt në proteinat e saj. Nëse aminoacidet e etiketuara pushojnë së hyri në trup, atëherë sasia e etiketës në proteina fillon të ulet. Këto eksperimente tregojnë se proteinat e formuara nuk ruhen në trup deri në fund të jetës. Të gjithë ata, me disa përjashtime, janë në një gjendje dinamike, duke u zbërthyer vazhdimisht në aminoacide dhe më pas sintetizohen përsëri.

Disa proteina shpërbëhen kur qelizat vdesin dhe shpërbëhen. Kjo ndodh vazhdimisht, për shembull, me qelizat e kuqe të gjakut dhe qelizat epiteliale që rreshtojnë sipërfaqen e brendshme të zorrëve. Përveç kësaj, degradimi dhe risinteza e proteinave ndodh gjithashtu në qelizat e gjalla. Për ironi, dihet më pak për zbërthimin e proteinave sesa për sintezën e tyre. Është e qartë, megjithatë, se enzimat proteolitike janë të përfshira në zbërthim, të ngjashme me ato që zbërthejnë proteinat në aminoacide në traktin tretës.

Gjysma e jetës së proteinave të ndryshme është e ndryshme - nga disa orë në shumë muaj. Përjashtimi i vetëm janë molekulat e kolagjenit. Pasi të formohen, ato mbeten të qëndrueshme, nuk rinovohen apo zëvendësohen. Megjithatë, me kalimin e kohës, disa nga vetitë e tyre ndryshojnë, në veçanti elasticiteti, dhe duke qenë se ato nuk rinovohen, rezultat i kësaj janë disa ndryshime të lidhura me moshën, për shembull, shfaqja e rrudhave në lëkurë.

Proteinat sintetike.

Kimistët kanë mësuar prej kohësh se si të polimerizojnë aminoacidet, por aminoacidet kombinohen në këtë mënyrë të çrregullt, kështu që produktet e polimerizimit të tillë kanë pak ngjashmëri me ato natyrore. Vërtetë, është e mundur të kombinohen aminoacidet në një mënyrë të caktuar, gjë që bën të mundur marrjen e disa proteinave biologjikisht aktive, veçanërisht insulinës. Procesi është mjaft i ndërlikuar dhe në këtë mënyrë është e mundur të merren vetëm ato proteina, molekulat e të cilave përmbajnë rreth njëqind aminoacide. Preferohet që në vend të kësaj të sintetizohet ose të izolohet sekuenca nukleotide e gjenit që korrespondon me sekuencën e dëshiruar të aminoacideve, dhe më pas të futet ky gjen në bakter, i cili do të prodhojë një sasi të madhe të produktit të dëshiruar nga replikimi. Sidoqoftë, kjo metodë ka edhe të metat e saj.

PROTEINA DHE USHQIMI

Kur proteinat në trup ndahen në aminoacide, këto aminoacide mund të përdoren përsëri për të sintetizuar proteinat. Në të njëjtën kohë, vetë aminoacidet i nënshtrohen degradimit, në mënyrë që të mos ripërdoren plotësisht. Është gjithashtu e qartë se gjatë rritjes, shtatzënisë dhe shërimit të plagëve, sinteza e proteinave duhet të tejkalojë kalbjen. Trupi humbet vazhdimisht disa proteina; këto janë proteinat e flokëve, thonjve dhe shtresa sipërfaqësore e lëkurës. Prandaj, për sintezën e proteinave, çdo organizëm duhet të marrë aminoacide nga ushqimi.

Burimet e aminoacideve.

Bimët jeshile sintetizojnë të gjitha 20 aminoacidet që gjenden në proteinat nga CO2, uji dhe amoniaku ose nitratet. Shumë baktere janë gjithashtu në gjendje të sintetizojnë aminoacide në prani të sheqerit (ose ndonjë ekuivalenti) dhe azotit të fiksuar, por sheqeri në fund të fundit furnizohet nga bimët e gjelbra. Tek kafshët, aftësia për të sintetizuar aminoacide është e kufizuar; ata marrin aminoacide duke ngrënë bimë të gjelbra ose kafshë të tjera. Në traktin tretës, proteinat e absorbuara zbërthehen në aminoacide, këto të fundit përthithen dhe prej tyre janë ndërtuar tashmë proteinat karakteristike të organizmit të caktuar. Asnjë proteinë e absorbuar nuk përfshihet në strukturat e trupit si e tillë. Përjashtimi i vetëm është se në shumë gjitarë, një pjesë e antitrupave të nënës mund të hyjnë në qarkullimin e gjakut të fetusit përmes placentës në formë të paprekur, dhe përmes qumështit të gjirit (veçanërisht te ripërtypësit) të transferohen tek i porsalinduri menjëherë pas lindjes.

Kërkesat për proteina.

Është e qartë se për të ruajtur jetën, trupi duhet të marrë një sasi të caktuar proteinash nga ushqimi. Megjithatë, shtrirja e kësaj nevoje varet nga një sërë faktorësh. Trupi ka nevojë për ushqim si burim energjie (kalori) ashtu edhe si material për ndërtimin e strukturave të tij. Në radhë të parë është nevoja për energji. Kjo do të thotë se kur ka pak karbohidrate dhe yndyrna në dietë, proteinat dietike përdoren jo për të sintetizuar proteinat e tyre, por si burim kalorish. Me agjërim të zgjatur, edhe vetë proteinat shpenzohen për plotësimin e nevojave për energji. Nëse ka mjaft karbohidrate në dietë, atëherë marrja e proteinave mund të reduktohet.

Bilanci i azotit.

Mesatarisht përafërsisht. 16% e masës totale të proteinave është azoti. Kur aminoacidet që ishin pjesë e proteinave shpërbëhen, azoti që përmbahet në to ekskretohet nga trupi në urinë dhe (në një masë më të vogël) në feces në formën e përbërjeve të ndryshme azotike. Prandaj, është i përshtatshëm për të përdorur një tregues të tillë si bilanci i azotit për të vlerësuar cilësinë e ushqimit të proteinave, d.m.th. diferenca (në gram) midis sasisë së azotit që hyn në trup dhe sasisë së azotit të ekskretuar në ditë. Me një dietë normale tek një i rritur, këto sasi janë të barabarta. Në një organizëm në rritje, sasia e azotit të ekskretuar është më e vogël se sasia e marrë, d.m.th. bilanci është pozitiv. Me mungesën e proteinave në dietë, bilanci është negativ. Nëse ka mjaft kalori në dietë, por proteinat mungojnë plotësisht në të, trupi ruan proteinat. Në këtë rast, metabolizmi i proteinave ngadalësohet dhe rishfrytëzimi i aminoacideve në sintezën e proteinave vazhdon me efikasitetin më të lartë të mundshëm. Megjithatë, humbjet janë të pashmangshme, dhe komponimet azotike ende ekskretohen në urinë dhe pjesërisht në feces. Sasia e azotit që ekskretohet nga trupi në ditë gjatë urisë nga proteinat mund të shërbejë si masë e mungesës ditore të proteinave. Është e natyrshme të supozohet se duke futur një sasi proteine të barabartë me këtë mungesë në dietë, është e mundur të rivendoset ekuilibri i azotit. Megjithatë, nuk është kështu. Pas marrjes së kësaj sasie të proteinave, trupi fillon të përdorë aminoacidet në mënyrë më pak efikase, kështu që kërkohet një sasi shtesë e proteinave për të rivendosur ekuilibrin e azotit.

Nëse sasia e proteinave në dietë tejkalon atë që kërkohet për të ruajtur ekuilibrin e azotit, atëherë me sa duket nuk ka asnjë dëm nga kjo. Aminoacidet e tepërta përdoren thjesht si burim energjie. Si një shembull veçanërisht i mrekullueshëm, mund të citojmë eskimezët, të cilët kanë pak karbohidrate dhe rreth dhjetë herë më shumë proteina sesa kërkohet për të ruajtur ekuilibrin e azotit. Sidoqoftë, në shumicën e rasteve, përdorimi i proteinave si burim energjie është i pafavorshëm, pasi një sasi e caktuar karbohidratesh mund të sigurojë shumë më shumë kalori sesa e njëjta sasi proteinash. Në vendet e varfra, popullsia merr kaloritë e nevojshme nga karbohidratet dhe konsumon sasinë minimale të proteinave.

Nëse trupi merr numrin e kërkuar të kalorive në formën e ushqimeve jo proteinike, atëherë sasia minimale e proteinave që ruan ekuilibrin e azotit është përafërsisht. 30 g në ditë. Rreth katër feta bukë ose 0,5 litra qumësht përmbajnë afërsisht të njëjtën sasi proteinash. Një sasi pak më e madhe zakonisht konsiderohet optimale; rekomandohet nga 50 deri në 70 g.

Aminoacidet esenciale.

Deri më tani, proteina është parë si një e tërë. Ndërkohë që në mënyrë që sinteza e proteinave të vazhdojë, të gjitha aminoacidet e nevojshme duhet të jenë të pranishme në trup. Vetë trupi i kafshës është në gjendje të sintetizojë disa nga aminoacidet. Ato quhen jo thelbësore sepse nuk duhet të jenë të pranishme në dietë - është e rëndësishme vetëm që marrja e përgjithshme e proteinave si burim azoti të jetë e mjaftueshme; atëherë, me një mungesë të aminoacideve jo thelbësore, trupi mund t'i sintetizojë ato në kurriz të atyre që janë të pranishme në tepricë. Pjesa tjetër, aminoacidet "të pazëvendësueshme", nuk mund të sintetizohen dhe duhet të hyjnë në trup me ushqim. Valina, leucina, izoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofani, histidina, lizina dhe arginina janë të domosdoshme për njerëzit. (Edhe pse arginina mund të sintetizohet në trup, ajo klasifikohet si një aminoacid thelbësor, pasi nuk prodhohet në sasi të mjaftueshme tek të porsalindurit dhe fëmijët në rritje. Nga ana tjetër, për një person të pjekur, marrja e disa prej këtyre aminoacideve acidet nga ushqimi mund të bëhen të panevojshëm.)

Kjo listë e aminoacideve thelbësore është afërsisht e njëjtë në vertebrorët e tjerë dhe madje edhe tek insektet. Vlera ushqyese e proteinave zakonisht përcaktohet duke i ushqyer ato te minjtë në rritje dhe duke monitoruar shtimin në peshë të kafshëve.

Vlera ushqyese e proteinave.

Vlera ushqyese e proteinave përcaktohet nga aminoacidi esencial që mungon më shumë. Le ta ilustrojmë këtë me një shembull. Proteinat e trupit tonë përmbajnë mesatarisht përafërsisht. 2% triptofan (nga pesha). Le të themi se dieta përfshin 10 g proteina, që përmbajnë 1% triptofan dhe se ka mjaft aminoacide të tjera thelbësore në të. Në rastin tonë, 10 g të kësaj proteine të dëmtuar është në thelb ekuivalente me 5 g proteinë të plotë; 5 g të mbetura mund të shërbejnë vetëm si burim energjie. Vini re se, meqenëse aminoacidet praktikisht nuk ruhen në trup, dhe në mënyrë që sinteza e proteinave të vazhdojë, të gjitha aminoacidet duhet të jenë të pranishme në të njëjtën kohë, efekti i marrjes së aminoacideve thelbësore mund të zbulohet vetëm nëse të gjitha ato hyjnë në trup në të njëjtën kohë.

Përbërja mesatare e shumicës së proteinave shtazore është afër përbërjes mesatare të proteinave në trupin e njeriut, kështu që nuk ka gjasa të përballemi me mungesën e aminoacideve nëse dieta jonë është e pasur me ushqime si mishi, vezët, qumështi dhe djathi. Megjithatë, ka proteina, të tilla si xhelatina (një produkt i denatyrimit të kolagjenit), të cilat përmbajnë shumë pak aminoacide thelbësore. Proteinat bimore, megjithëse janë më të mira se xhelatina në këtë kuptim, janë gjithashtu të varfra në aminoacide esenciale; ato janë veçanërisht të ulëta në lizinë dhe triptofan. Megjithatë, një dietë thjesht vegjetariane nuk mund të konsiderohet aspak e dëmshme, nëse konsumohet vetëm një sasi pak më e madhe e proteinave bimore, e mjaftueshme për të siguruar trupin me aminoacide esenciale. Pjesa më e madhe e proteinave gjendet në farat e bimëve, veçanërisht në farat e grurit dhe bishtajoreve të ndryshme. Filizat e rinj si shpargu janë gjithashtu të pasur me proteina.

Proteinat sintetike në dietë.

Duke shtuar sasi të vogla aminoacide esenciale sintetike ose proteina të pasura me to proteinave me mangësi, siç janë proteinat e misrit, është e mundur të rritet ndjeshëm vlera ushqyese e kësaj të fundit, d.m.th. në këtë mënyrë, si të thuash, të rritet sasia e proteinave të konsumuara. Një mundësi tjetër është rritja e baktereve ose e majave në hidrokarburet e naftës me shtimin e nitrateve ose amoniakut si burim azoti. Proteina mikrobike e përftuar në këtë mënyrë mund të shërbejë si ushqim për shpendët ose bagëtinë, ose mund të konsumohet drejtpërdrejt nga njerëzit. Metoda e tretë, e përdorur gjerësisht, përdor veçoritë e fiziologjisë së ripërtypësve. Tek ripërtypësit në pjesën fillestare të stomakut, të ashtuquajturat. Në rumen jetojnë forma të veçanta bakteresh dhe protozoarësh, të cilët i shndërrojnë proteinat bimore të dëmtuara në proteina mikrobike më të plota dhe këto, nga ana tjetër, pasi treten dhe përthithen, kthehen në proteina shtazore. Ureja, një përbërës i lirë sintetik që përmban azot, mund të shtohet në ushqimin e bagëtive. Mikroorganizmat që banojnë në rumen përdorin azot ure për të kthyer karbohidratet (të cilat janë shumë më të bollshme në ushqim) në proteina. Rreth një e treta e të gjithë azotit në ushqimin e bagëtive mund të vijë në formën e uresë, që në fakt nënkupton, në një masë të caktuar, sintezën kimike të proteinave.

Mjaft e çuditshme, ndonjëherë është më e lehtë të sintetizosh një proteinë artificialisht sesa të vendosësh strukturën e saj. Le të dihet struktura e proteinave. Si e merrni atë në një balonë?
Le t'i vendosim vetes qëllimin e sintetizimit artificial të një prej proteinave më të thjeshta - insulinës. Siç kemi thënë tashmë, molekula e insulinës përbëhet nga dy zinxhirë A dhe B. Natyrisht, ju duhet t'i merrni të dy zinxhirët veç e veç dhe më pas t'i lidhni ato. Pra, sinteza e zinxhirit B të molekulës së insulinës. Ne do ta drejtojmë atë nga fundi C i zinxhirit. Aminoacidi i parë është alanina. Para së gjithash, ne do të marrim bazën, në të cilën gradualisht, acid për acid, do të rrisim zinxhirin e insulinës. Si një bazë e tillë, ju mund të merrni rrëshira të shkëmbimit të joneve, polistiren. Le të bashkojmë aminoacidin e parë, alaninën, në bazë përmes grupit karboksil.
Pra, alanina me grupin e saj karboksil është ngjitur në rrëshirë, por grupi i saj amino është i lirë. Tani aminoacidi tjetër, lizina, duhet t'i bashkëngjitet këtij amino grupi përmes grupit karboksil. Si ta bëjmë atë? Një mënyrë e mirë për të marrë një lidhje amide midis një grupi karboksili dhe një grupi amino është acilimi i këtij të fundit me një klorur acidi. Kjo prodhon klorur hidrogjeni.
Pra, le ta bëjmë atë. Le të marrim klorurin e lizinës dhe do ta përdorim në ... Stop! Asgjë e mirë nuk do të vijë prej saj. Fakti është se ekziston një grup amino në vetë lizinën, dhe nuk është e qartë pse kloruri i lizinës duhet të ndërveprojë vetëm me grupin amino të aminoacidit të parë (alanine) dhe të mos japë poliamidin e lizinës.
Si të jesh? Për të dalë nga situata, duhet të mbroni amino grupin e lizinës nga veprimi i kloroanhidrideve. Për këtë, acilohet me anhidrid të acidit trifluoroacetik. Pse pikërisht trifluoroacetik, dhe jo vetëm acetik, pse grupi amino nuk mund të acetilohet thjesht, pra të mbrohet nga grupi COCHO? Rezulton se grupi acetil "ngjitet" fort pas grupit amino, dhe qëllimi ynë është ta mbjellim atë "për një kohë". Trifluoroacetil mund të "heqet" lehtësisht pa shkatërruar peptidin e formuar.
Kjo do të thotë se faza tjetër konsiston në acilimin në grupin amino të alaninës së lidhur me rrëshirën me klorur lizine të trifluoroacetiluar (edhe në grupin amino). Në rastin e lizinës, çështja ndërlikohet më tej nga prania e një grupi të dytë amino, por mund të mbrohet nga një grup X, i cili nuk shkëputet prej tij gjatë sintezës dhe hiqet vetëm në fund.
Si rezultat, marrim një dipeptid me një grup amino të mbrojtur. Tani grupi amino duhet të lirohet. Ne heqim mbrojtjen duke vepruar me një zgjidhje të dobët alkali dhe marrim një grup amino të lirë të aftë për të pranuar aminoacidin tjetër - prolinën.
Faza tjetër tani është e qartë për lexuesin - ne veprojmë mbi peptidin me klorur të acidit proline të trifluoroacetiluar. Më pas heqim grupin mbrojtës, veprojmë me klorurin e acidit treonin të trifluoroacetiluar, e kështu me radhë, derisa të ndërtojmë të gjithë zinxhirin prej 30 aminoacidesh. Ne bashkojmë acidin e fundit - fenilalaninën, heqim grupin mbrojtës dhe, duke vepruar me acid, shkëputim zinxhirin e përfunduar nga rrëshira.
Në të njëjtën mënyrë, ne sintetizojmë zinxhirin e dytë, lidhim të dy zinxhirët dhe insulina artificiale është gati! Jo aq e lehtë dhe jo aq shpejt, apo jo? Po, puna kërkon durim dhe kohë.
Megjithatë, në vitin 1968, Maryfield arriti të sintetizonte një proteinë relativisht komplekse, enzimën ribonukleazë. Ai përbëhet nga 124 aminoacide. Kjo sintezë përfshinte 11,931 hapa (të ngjashëm me atë që sapo diskutuam) dhe u përfundua në vetëm tre javë.

02/06/2004, e premte, 09:02, koha e Moskës

Shkencëtarët në Institutin Mjekësor Howard Hughes të Universitetit të Uashingtonit kanë ndërtuar proteinën e parë artificiale që nuk ka ekzistuar kurrë në natyrë. Top7 ishte proteina e parë sintetike e krijuar nga e para në një kompjuter dhe vetëm më pas e marrë në një laborator. Në realitet, forma e molekulës përputhet saktësisht me modelin në programin kompjuterik. Tani po shpaloset një fazë e re e punës për projektin [email i mbrojtur]- një program informatik i shpërndarë që funksionon në internet.

[email i mbrojtur] ka për qëllim llogaritjen e një modeli matematikor të palosjes "korrekte" të një proteine në një strukturë tre-dimensionale dhe premton perspektiva të reja për zgjatjen e jetës aktive të një personi.

Supozohet se teknika e përdorur do të përdoret në hartimin e proteinave të tjera që janë aq të nevojshme për mjekësinë njerëzore.

Ky zhvillim nga një ekip biologësh të udhëhequr nga David Baker hedh dritë mbi misterin e palosjes së proteinave.

Burimi: Gautam Dantas / Universiteti i Uashingtonit

Kujtojmë se shkencëtarët ende nuk i kuptojnë parimet sipas të cilave proteinat palosen në hapësirën tredimensionale, duke marrë një formë të veçantë (ky fenomen quhet "palosja e proteinave").

Eksperimenti i suksesshëm në hartimin e proteinës sintetike Top7 hedh pak dritë mbi mekanizmin e palosjes së proteinave.

Tani, sipas David Baker, të paktën disa nga karakteristikat e procesit misterioz janë bërë të qarta.

Aktualisht, shkencëtarët nga Universiteti i Uashingtonit (Universiteti i Institutit Mjekësor të Uashingtonit Howard Hughes) vazhdojnë të punojnë.

Ekipi hulumtues nisi të projektonte proteina me funksione të programuara saktësisht.

Pritet që ky të jetë një zbulim i vërtetë - dhe jo vetëm në mjekësi.

Çfarë është e palosshme

Në qeliza, ribozomet janë përgjegjës për prodhimin e proteinave, ku proteinat grumbullohen nga aminoacide individuale në përputhje me sekuencën e lexuar nga ADN-ja.

Rezultati i punës së një transportuesi të tillë biologjik janë molekula të gjata - "boshllëqe" për proteinat. Dhe megjithëse gjenomi është deshifruar sot, domethënë struktura e një numri të caktuar proteinash, përfshirë njerëzit, dihet, edhe në këtë rast është e pamundur të gjykohen funksionet e tij. Këto të fundit shfaqen vetëm pasi zinxhiri i gjatë i aminoacideve të jetë përdredhur dhe marrë formën e kërkuar.

Vlen të përmendet se nga miliona kombinime hapësinore potencialisht të mundshme, proteina merr një formë të vetme të njohur më parë. Ky proces quhet palosje. Kështu, hemoglobina, insulina dhe proteinat e tjera të nevojshme për aktivitetin jetësor formohen në trup.

Procesi i palosjes mund të zhvillohet në disa faza, duke zgjatur nga disa sekonda deri në disa minuta. Në fazën e fundit - vendimtare - proteina nga "gjendja paraprake" merr në çast formën e saj përfundimtare. Është kjo fazë prej disa dhjetëra mikrosekonda që është problemi më i vështirë për simulim.

Situata me miratimin e formës përfundimtare përkeqësohet nga fakti se procesi varet kryesisht nga kushtet mjedisore, përfshirë temperaturën. Një molekulë në çast, "natyrshëm" paloset në kushte natyrore. Por simulimi i këtij procesi në dukje të thjeshtë mund të marrë vite të tëra funksionimi të vazhdueshëm për shumë kompjuterë.

Në ditët e sotme, shkencëtarët janë aktivë në përpjekjen për të kuptuar se si proteinat palosen kaq shpejt dhe në mënyrë kaq të besueshme.

Kuptimi i këtij procesi do të lejojë jo vetëm krijimin e lehtë të versioneve të përmirësuara të proteinave që ekzistojnë në natyrë, por edhe modelimin e strukturave krejtësisht të reja me veti të reja - proteina sintetike "vetë-montuese" me funksionalitet të programuar. Disa madje flasin për "nanorobotët" e ardhshëm, shfaqja e të cilëve do të çojë në një revolucion të vërtetë teknologjik, përfshirë në mjekësi.

Palosja @ në shtëpi.EXE

Proteina e parë sintetike u krijua nga shkencëtarët nga Instituti Mjekësor Howard Hughes në Universitetin e Uashingtonit. Është ky institut që është sponsori kryesor i projektit të famshëm [email i mbrojtur]- shpërndau programe llogaritëse për llogaritjen e palosjes së proteinave të ndryshme sintetike.

Ndodh që një nga detyrat që kërkon fuqi të madhe llogaritëse për të modeluar është palosja e proteinave. Në një kompjuter modern, llogaritja e 1 nanosekonda e palosjes së proteinave në kushte të caktuara të temperaturës zgjat rreth 1 ditë. Për të llogaritur të gjithë procesin, kërkohet dhjetëra mijëra herë më shumë fuqi llogaritëse, sepse palosja kërkon disa dhjetëra mikrosekonda. Përveç kësaj, është e nevojshme të simulohet palosja e modifikimeve të ndryshme të molekulës në temperatura të ndryshme. Çdo fuqi llogaritëse nuk do të jetë e mjaftueshme për të përmbushur këtë detyrë.

[email i mbrojtur]Është një nga projektet më të mëdha shkencore në informatikë të shpërndarë. Në sajt mund të shkarkoni një program klienti që funksionon nën Windows, Linux ose Macintosh në sfond ose si një mbrojtës i bukur ekrani (shih majtas). Nga rruga, puna e programit në sfond me prioritet të ulët praktikisht nuk ka asnjë efekt në performancën e përgjithshme të sistemit.

Tani në projekt [email i mbrojtur] Më shumë se 270 mijë përdorues nga të gjitha rajonet e botës tashmë po marrin pjesë. Më shumë se 570 mijë kompjuterë janë në funksion, numri i tyre po rritet vazhdimisht. Google së fundmi iu bashkua sponsorizimit. Ajo ka inkorporuar palosjen e sfondit në shtesën e saj të njohur të Google Toolbar për Internet Explorer.

Në fazën e parë të zhvillimit [email i mbrojtur] Nga tetori 2000 deri në tetor 2001, u modeluan me sukses disa proteina të thjeshta, të palosshme shpejt, duke përfshirë villin (36 aminoacide, 10 mikrosekonda kohë e palosjes). Shkencëtarët në praktikë, si rezultat i eksperimenteve laboratorike, kanë konfirmuar korrektësinë e rezultateve.

Edhe pse villin (shih figurën në të djathtë) është bërë "karta e thirrjes" e projektit, aktualisht po llogaritet palosja e molekulave më komplekse dhe më të mëdha. Pra, së shpejti do të fillojë llogaritja e proteinës Alzheimer Amyloid Beta, e cila shkakton efekt toksik në sëmundjen Alzheimer.

Palosja e gabuar dhe sëmundja e Alzheimerit

Tani ekspertët dinë shumë më tepër për palosjen sesa Paulig dhe Anfinsen, të cilët morën çmimin Nobel për zbulimin e këtij procesi gjysmë shekulli më parë.

Dihet se zinxhiri i proteinave ndonjëherë mund të paloset në gabim formë. Përveç kësaj, u zbuluan proteina të veçanta, të quajtura chaperone, qëllimi i vetëm i të cilave është të ndihmojnë proteinat e tjera të palosen dhe të sigurohen që procesi të shkojë sipas "udhëzimeve".

Palosja e saktë e një molekule proteine ndonjëherë kërkon pjesëmarrjen sekuenciale të pesë pasagjerëve të ndryshëm. Pa to, procesi mund të dalë jashtë kontrollit. Në këtë rast, një zinxhir aminoacidesh mund të bashkohet me një zinxhir tjetër për të formuar mbeturina.

Shembulli më i thjeshtë i shkeljes së palosjes është i njohur për çdo person që ka zier një vezë. Gjatë procesit të ngrohjes, molekulat e proteinave brenda vezës humbasin formën e tyre. Pas kësaj, ata nuk mund të përkulen më në mënyrën e duhur dhe të formojnë një masë të fortë, jofunksionale, por të shijshme (një shkelje e tillë tregohet në figurën në të djathtë).

Pothuajse e njëjta gjë ndodh me një nga proteinat në trupin e njeriut me sëmundjen Alzheimer. Masa proteinike jofunksionale, e formuar si rezultat i palosjes jo të duhur të një proteine të vetme, depozitohet në zona të caktuara të trurit dhe ndërhyn në punën e saj.

Pa dyshim, marrja e proteinave sintetike do të kontribuojë në krijimin e barnave të reja, efektive për sëmundjen e Alzheimerit dhe sëmundje të tjera, shumë prej të cilave janë karakteristike për të moshuarit. Kështu, mund të pritet që njerëzimi të bëjë një hap të ri drejt rritjes së kohëzgjatjes së jetës njerëzore. Supozohet se në të ardhmen shumë të afërt njerëzit do të jenë në gjendje të ruajnë shëndet të mirë deri në 80-100 vjet, dhe kjo nuk është më një fantazi.

/ faqe

1 Një artikull që përshkruan punën e shkencëtarëve u botua më 21 nëntor 2003 në revistën Science.

2 Programi [email i mbrojtur]Është vetëm një nga projektet e shumta informatike të shpërndara që funksionojnë në internet.
Projekti i parë i tillë ishte i famshëm [email i mbrojtur]- përpunimi kompjuterik i regjistrimit të një sinjali analog nga një radio teleskop që merrte sinjale nga hapësira. Çdo përdorues i kompjuterit, pavarësisht se ku ishte, mund të shkarkojë një pjesë të spektrit të radios nga një galaktikë e largët në kompjuterin e tij të shtëpisë, ta analizojë atë për anomali dhe t'i dërgojë rezultatet në Institutin SETI në Shtetet e Bashkuara. Ky projekt fitoi një popullaritet kaq të gjerë sa që në vitin 1999 miliona njerëz shkarkuan programin e klientit nga faqja e deklaruar. Kujtojmë që në atë kohë u publikua filmi “Contact” me Judy Foster, ndaj kërkimi i alienëve me ndihmën e radioteleskopëve u bë një hobi shumë në modë, veçanërisht në Shtetet e Bashkuara të Amerikës.
Kërkimi për inteligjencën jashtëtokësore vazhdon edhe sot e kësaj dite, por meritë kryesore e projektit [email i mbrojtur] u bë që ai konfirmoi efikasitetin e skemës së shpërndarë informatikë, kur qindra mijëra "kompjuterë personalë" të zakonshëm plotësisht pa pagesë kryejnë punë që janë përtej fuqisë së superkompjuterëve më të fuqishëm me vlerë miliona dollarë.

3 Alzheimer është një sëmundje e shekullit të 21-të pasi prek njerëzit e moshuar.
Sipas statistikave, sëmundja e Alzheimerit prek rreth 10% të popullsisë mbi 65 vjeç dhe rreth 50% mbi 85 vjeç. Në Shtetet e Bashkuara, rreth 100 mijë njerëz vdesin nga kjo sëmundje çdo vit.