Casa Arboles y arbustos La proteína que se sintetizó artificialmente por primera vez. Se creó la primera proteína artificial del mundo. Proteínas como fuente alimenticia

Arboles y arbustos

La proteína que se sintetizó artificialmente por primera vez. Se creó la primera proteína artificial del mundo. Proteínas como fuente alimenticia

La condensación de aminoácidos que conducen a la cadena polipeptídica es un proceso bien estudiado. Puede realizar, por ejemplo, la condensación de cualquier aminoácido o una mezcla de ácidos y obtener, respectivamente, un polímero que contenga las mismas unidades, o diferentes unidades alternando en un orden aleatorio. Dichos polímeros tienen poca semejanza con los polipéptidos naturales y no tienen actividad biológica. La tarea principal es combinar aminoácidos en un orden predeterminado estrictamente definido para reproducir la secuencia de residuos de aminoácidos en proteínas naturales. El científico estadounidense Robert Merrifield propuso un método original para resolver este problema. La esencia del método es que el primer aminoácido se une a un gel de polímero insoluble, que contiene grupos reactivos que pueden combinarse con -COOH - grupos de aminoácidos. Un poliestireno reticulado con grupos clorometilo introducidos en él se tomó como tal sustrato polimérico. Para evitar que el aminoácido tomado para la reacción reaccione consigo mismo y no se una con el grupo H2N al soporte, el grupo amino de este ácido se bloquea preliminarmente con un sustituyente voluminoso [(C4H9) 3] 3OC (O ) -grupo. Una vez que el aminoácido se ha unido al soporte polimérico, se elimina el grupo de bloqueo y se introduce otro aminoácido en la mezcla de reacción, en la que también se bloquea previamente el grupo H2N. En tal sistema, solo es posible la interacción del grupo H2N del primer aminoácido y el grupo -COOH del segundo ácido, que se lleva a cabo en presencia de catalizadores (sales de fosfonio). Luego, se repite todo el esquema introduciendo el tercer aminoácido (Fig. 26).

En el último paso, las cadenas polipeptídicas resultantes se separan del soporte de poliestireno. Ahora que todo el proceso está automatizado, hay sintetizadores de péptidos automáticos que operan de acuerdo con el esquema descrito. Este método se ha utilizado para sintetizar muchos péptidos utilizados en medicina y agricultura. También fue posible obtener análogos mejorados de péptidos naturales con acción selectiva y mejorada. Se sintetizan algunas proteínas pequeñas, como la hormona insulina y algunas enzimas.

Arroz. 26.

También existen métodos de síntesis de proteínas que copian procesos naturales: sintetizan fragmentos de ácidos nucleicos que se sintonizan para obtener ciertas proteínas, luego estos fragmentos se insertan en un organismo vivo (por ejemplo, una bacteria), luego de lo cual el cuerpo comienza a producir la proteína deseada. De esta forma, ahora se obtienen cantidades significativas de proteínas y péptidos difíciles de obtener, así como sus análogos.

2. La sangre contiene proteínas.Cuando la proteína se calienta o procesa, comienza el proceso de desnaturalización, la base proteica de la hemoglobina se destruye y las manchas de óxido de hierro permanecen en la ropa, de hecho, óxido, que es difícil de eliminar.

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Las proteínas son polímeros irregulares cuyos monómeros son aminoácidos. Las proteínas naturales contienen 20 aminoácidos, 8 de los cuales son insustituibles, es decir. no se sintetizan en el organismo y su entrada en el organismo es necesariamente junto con los alimentos.
Las proteínas, al interactuar con el ácido nítrico, dan un color amarillo. Esta reacción se denomina reacción de xantoproteínas La estructura principal de las proteínas es la alternancia de aminoácidos en una estructura lineal. La desnaturalización es el proceso de cambiar la estructura de una molécula de proteína. Los huevos contienen más proteínas que la leche y los productos lácteos. Cuando se hierve, la proteína cambia de color.

10. La primera proteína que se sintetizó artificialmente fue la insulina, así como la proteína de soja.

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9.- tripsina, pepsina.

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6. Para un cuerpo en crecimiento, se necesitan proteínas y el contenido de proteínas es mayor en la sopa de carne.

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2) La sangre contiene proteínas, que se coagulan a temperaturas superiores a 42 grados.

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6. En la sopa de carne hay proteína, es necesaria para desarrollar masa muscular.

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7. La leche se puede cuajar debido al proceso de agria. Cualquier leche contiene bacterias especiales del ácido láctico. Si la leche se refrigera, entonces están en una especie de estado latente. Cuando el producto está a una temperatura cercana a la temperatura ambiente, las bacterias comienzan a multiplicarse activamente. Como resultado de este proceso, la leche cambia sus propiedades: consistencia y sabor. La amargura generalmente es causada por un almacenamiento inadecuado. Además, el consumidor no siempre tiene la culpa de esto: si la leche se deja a la temperatura incorrecta durante mucho tiempo en una fábrica o en una tienda, puede volverse amarga muy rápidamente.

El contenido del artículo

PROTEÍNAS (artículo 1)- una clase de polímeros biológicos presentes en todos los organismos vivos. Con la participación de proteínas, tienen lugar los principales procesos que aseguran la actividad vital del cuerpo: respiración, digestión, contracción muscular, transmisión de impulsos nerviosos. El tejido óseo, la piel, el cabello, las formaciones córneas de los seres vivos están compuestos de proteínas. Para la mayoría de los mamíferos, el crecimiento y desarrollo del cuerpo se produce a expensas de los productos que contienen proteínas como componente alimenticio. El papel de las proteínas en el cuerpo y, en consecuencia, su estructura es muy diversa.

Composición proteica.

Todas las proteínas son polímeros, cuyas cadenas se ensamblan a partir de fragmentos de aminoácidos. Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen (de acuerdo con el nombre) un grupo amino NH 2 y un grupo ácido orgánico, es decir, carboxilo, grupo COOH. De toda la variedad de aminoácidos existentes (teóricamente, el número de aminoácidos posibles es ilimitado), solo aquellos con un solo átomo de carbono entre el grupo amino y el grupo carboxilo participan en la formación de proteínas. En general, los aminoácidos implicados en la formación de proteínas se pueden representar mediante la fórmula: H 2 N - CH (R) –COOH. El grupo R unido al átomo de carbono (el que está entre el grupo amino y carboxilo) determina la diferencia entre los aminoácidos que componen las proteínas. Este grupo solo puede consistir en átomos de carbono e hidrógeno, pero más a menudo contiene, además de C y H, varios grupos funcionales (capaces de transformaciones adicionales), por ejemplo, HO-, H 2 N-, etc. También hay una variante cuando R = H.

Los organismos de los seres vivos contienen más de 100 aminoácidos diferentes, sin embargo, no todos se utilizan en la construcción de proteínas, sino solo 20, los llamados "fundamentales". Mesa 1 muestra sus nombres (la mayoría de los nombres se han desarrollado históricamente), la fórmula estructural, así como la abreviatura ampliamente utilizada. Todas las fórmulas estructurales están ordenadas en la tabla de modo que el fragmento de aminoácido principal esté a la derecha.

Cuadro 1. AMINOÁCIDOS QUE PARTICIPAN EN LA CREACIÓN DE PROTEÍNAS

Nombre	Estructura	Designacion
GLICINA		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		EJE
Leucina		LEY
Isoleucina		ILE
CANARIO		CEP
Treonina		TRE
CISTEÍNA		CIS
METIONIN		REUNIÓ
Lisina		LIZ
ARGININA		ARG
ÁCIDO ASPARÁGICO		ASN
ESPARAGINA		ASN
ÁCIDO GLUTAMICO		GLU
GLUTAMINA		GLN
Fenilalanina		SECADOR DE PELO
Tirosina		TIR
TRIPTOFAN		TRES
HISTIDINA		SIG
Prolina		Defensa de misiles
En la práctica internacional, la designación abreviada de los aminoácidos enumerados se acepta utilizando las abreviaturas latinas de tres letras o una letra, por ejemplo, glicina - Gly o G, alanina - Ala o A.

Entre estos veinte aminoácidos (Tabla 1), solo la prolina contiene un grupo NH junto al grupo carboxilo COOH (en lugar de NH 2), ya que es parte del fragmento cíclico.

Ocho aminoácidos (valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, lisina, fenilalanina y triptófano), colocados en la mesa sobre un fondo gris, se denominan esenciales, ya que el organismo debe recibirlos constantemente de los alimentos proteicos para su normal crecimiento y desarrollo.

Una molécula de proteína se forma como resultado de la conexión secuencial de aminoácidos, mientras que el grupo carboxilo de un ácido interactúa con el grupo amino de la molécula vecina, como resultado se forma un enlace peptídico –CO - NH– y una molécula de agua en lanzamiento. En la Fig. 1 muestra la conexión en serie de alanina, valina y glicina.

Arroz. uno COMPUESTO EN SERIE DE AMINOÁCIDOS durante la formación de una molécula de proteína. La ruta desde el grupo amino terminal H2N hasta el grupo carboxilo terminal COOH se eligió como la dirección principal de la cadena del polímero.

Para describir la estructura de una molécula de proteína de manera compacta, se utilizan abreviaturas de aminoácidos (Tabla 1, tercera columna) involucrados en la formación de la cadena polimérica. Un fragmento de la molécula que se muestra en la Fig. 1 se escribe de la siguiente manera: H 2 N-ALA-VAL-GLI-COOH.

Las moléculas de proteína contienen de 50 a 1500 residuos de aminoácidos (las cadenas más cortas se denominan polipéptidos). La individualidad de una proteína está determinada por el conjunto de aminoácidos que componen la cadena del polímero y, no menos importante, por el orden de su alternancia a lo largo de la cadena. Por ejemplo, una molécula de insulina consta de 51 residuos de aminoácidos (esta es una de las proteínas de cadena más corta) y consta de dos cadenas paralelas de longitud desigual conectadas entre sí. La secuencia de fragmentos de aminoácidos se muestra en la Fig. 2.

Arroz. 2 MOLÉCULA DE INSULINA formado por 51 residuos de aminoácidos, los fragmentos de los mismos aminoácidos se marcan con el color de fondo correspondiente. Los residuos de aminoácidos de cisteína contenidos en la cadena (denominación abreviada CIS) forman puentes disulfuro –S - S–, que unen dos moléculas de polímero o forman puentes dentro de una cadena.

Las moléculas de aminoácidos de cisteína (Tabla 1) contienen grupos sulfhidruro reactivos –SH, que interactúan entre sí para formar puentes disulfuro –S - S–. El papel de la cisteína en el mundo de las proteínas es especial, con su participación se forman enlaces cruzados entre moléculas de proteínas poliméricas.

La combinación de aminoácidos en una cadena de polímero ocurre en un organismo vivo bajo el control de ácidos nucleicos, son ellos quienes proporcionan un orden de ensamblaje estricto y regulan la longitud fija de la molécula de polímero ( cm... ÁCIDOS NUCLEICOS).

Estructura proteica.

La composición de una molécula de proteína, presentada en forma de residuos de aminoácidos alternos (Fig. 2), se denomina estructura primaria de la proteína. Enlaces de hidrógeno ( cm... VÍNCULO DE HIDRÓGENO), como resultado, la molécula de proteína adquiere una cierta forma espacial, llamada estructura secundaria. Los más comunes son dos tipos de estructura secundaria de proteínas.

La primera opción, llamada hélice α, se realiza mediante enlaces de hidrógeno dentro de una molécula de polímero. Los parámetros geométricos de la molécula, determinados por las longitudes y ángulos de enlace, son tales que la formación de enlaces de hidrógeno es posible para los grupos HN y C = O, entre los cuales hay dos fragmentos peptídicos HNC = O (Fig.3) .

La composición de la cadena polipeptídica mostrada en la Fig. 3 está escrito en forma abreviada de la siguiente manera:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEI-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Como resultado de la acción de contracción de los enlaces de hidrógeno, la molécula adquiere la forma de una espiral, la llamada α-hélice, se representa como una cinta curva en forma de espiral que pasa a través de los átomos formando una cadena de polímero (Fig.4 )

Arroz. 4 MODELO DE VOLUMEN DE UNA MOLÉCULA DE PROTEÍNA en forma de α-hélice. Los enlaces de hidrógeno se muestran con líneas discontinuas verdes. La forma cilíndrica de la espiral es visible en un cierto ángulo de rotación (los átomos de hidrógeno no se muestran en la figura). El color de los átomos individuales se da de acuerdo con las reglas internacionales que recomiendan el negro para los átomos de carbono, el azul para el nitrógeno, el rojo para el oxígeno, el amarillo para el azufre (se recomienda el blanco para los átomos de hidrógeno que no se muestran en la figura, en este caso la estructura completa representada). sobre un fondo oscuro).

Otra variante de la estructura secundaria, llamada estructura β, también se forma con la participación de enlaces de hidrógeno, la diferencia es que los grupos H-N y C = O de dos o más cadenas poliméricas ubicadas en paralelo interactúan. Dado que la cadena polipeptídica tiene una dirección (figura 1), las variantes son posibles cuando la dirección de las cadenas coincide (estructura β paralela, figura 5), o son opuestas (estructura β antiparalela, figura 6).

Las cadenas poliméricas de diversas composiciones pueden participar en la formación de la estructura β, mientras que los grupos orgánicos que enmarcan la cadena polimérica (Ph, CH 2 OH, etc.), en la mayoría de los casos, juegan un papel secundario, la interposición del HN y Los grupos C = O son de importancia decisiva. Dado que, en relación con la cadena de polímero, los grupos H-N y C = O se dirigen en diferentes direcciones (en la figura, hacia arriba y hacia abajo), es posible interactuar simultáneamente con tres o más cadenas.

La composición de la primera cadena polipeptídica en la Fig. cinco:

H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

La composición de la segunda y tercera cadena:

H 2 N-GLI-ALA-SER-GLI-TRE-ALA-COOH

La composición de las cadenas polipeptídicas mostradas en la Fig. 6, lo mismo que en la Fig. 5, la diferencia es que la segunda cadena tiene la dirección opuesta (en comparación con la Fig. 5).

La formación de una estructura β dentro de una molécula es posible, cuando un fragmento de cadena en una determinada región resulta rotar 180 °, en este caso dos ramas de una molécula tienen la dirección opuesta, como resultado de lo cual un antiparalelo Se forma la estructura β (Fig. 7).

La estructura que se muestra en la Fig. 7 en una imagen plana se muestra en la Fig. 8 en forma de modelo volumétrico. Las secciones de la estructura β se indican convencionalmente de una manera simplificada mediante una cinta ondulada plana que pasa a través de los átomos que forman la cadena de polímero.

En la estructura de muchas proteínas, las secciones de la hélice α y las estructuras β en forma de cinta, así como las cadenas polipeptídicas simples, se alternan. Su interposición y alternancia en la cadena del polímero se denomina estructura terciaria de la proteína.

Los métodos para representar la estructura de las proteínas se muestran a continuación usando la proteína vegetal cambina como ejemplo. Las fórmulas estructurales de las proteínas, que a menudo contienen hasta cientos de fragmentos de aminoácidos, son complejas, engorrosas y difíciles de entender; por lo tanto, a veces se utilizan fórmulas estructurales simplificadas, sin símbolos de elementos químicos (Fig.9, opción A), pero en al mismo tiempo conservan el color de las líneas de valencia de acuerdo con las reglas internacionales (fig. 4). En este caso, la fórmula no se presenta en un plano, sino en una imagen espacial, que corresponde a la estructura real de la molécula. Este método permite, por ejemplo, distinguir entre puentes disulfuro (similares a los de la insulina, Fig.2), grupos fenilo en el encuadre lateral de la cadena, etc. La imagen de moléculas en forma de modelos volumétricos (bolas conectados por varillas) es algo más claro (Fig.9, opción B). Sin embargo, ambos métodos no permiten mostrar la estructura terciaria, por lo que la biofísica estadounidense Jane Richardson propuso representar estructuras α en forma de cintas retorcidas en espiral (ver Fig.4), estructuras β en forma de cintas onduladas planas. (Fig.8), y al conectarlos cadenas individuales, en forma de haces delgados, cada tipo de estructura tiene su propio color. Hoy en día, este método de obtención de imágenes de la estructura terciaria de una proteína se utiliza ampliamente (Fig. 9, variante B). A veces, para un contenido más informativo, muestran juntas una estructura terciaria y una fórmula estructural simplificada (Fig. 9, opción D). También hay modificaciones del método propuesto por Richardson: las hélices α se representan en forma de cilindros y estructuras β, en forma de flechas planas que indican la dirección de la cadena (Fig. 9, variante E). Menos común es el método en el que toda la molécula se representa como un paquete, donde las estructuras desiguales se distinguen por diferentes colores y los puentes disulfuro se muestran en forma de puentes amarillos (Fig. 9, opción E).

La variante B es más conveniente para la percepción, cuando, al representar la estructura terciaria, las características estructurales de la proteína (fragmentos de aminoácidos, el orden de su alternancia, enlaces de hidrógeno) no indican, mientras que se parte del hecho de que todas las proteínas contienen " detalles "tomados de un conjunto estándar de veinte aminoácidos (Tabla 1). La tarea principal al crear imágenes de una estructura terciaria es mostrar la disposición espacial y la alternancia de las estructuras secundarias.

Arroz. nueve DIFERENTES OPCIONES DE IMAGEN DE LA ESTRUCTURA DE LA PROTEÍNA DE CRAMBINA.
A - fórmula estructural en la imagen espacial.
B - estructura en forma de modelo volumétrico.
B - estructura terciaria de la molécula.
D: una combinación de las opciones A y B.
D es una representación simplificada de la estructura terciaria.
E - estructura terciaria con puentes disulfuro.

La más conveniente para la percepción es la estructura terciaria volumétrica (variante B), libre de los detalles de la fórmula estructural.

Una molécula de proteína con una estructura terciaria, por regla general, adquiere una cierta configuración, que está formada por interacciones polares (electrostáticas) y enlaces de hidrógeno. Como resultado, la molécula toma la forma de una bobina compacta: proteínas globulares (glóbulos, lat... bola), o filiformes - proteínas fibrilares (fibra, lat... fibra).

Un ejemplo de estructura globular es la proteína de albúmina; la clase de albúmina incluye la proteína de huevo de gallina. La cadena de polímero de albúmina se ensambla principalmente a partir de alanina, ácido aspártico, glicina y cisteína, alternando en un orden específico. La estructura terciaria contiene hélices α conectadas por cadenas simples (Fig. 10).

Arroz. 10 ESTRUCTURA GLOBULAR DE LA ALBUMINA

Un ejemplo de estructura fibrilar es la proteína fibroína. Contienen una gran cantidad de residuos de glicina, alanina y serina (cada segundo residuo de aminoácido es glicina); los residuos de cisteína que contienen grupos sulfhidruro están ausentes. La fibroína, el componente principal de la seda natural y las telas de araña, contiene estructuras β conectadas por cadenas simples (Fig. 11).

Arroz. once PROTEÍNA FIBRILAR FIBROÍNA

La posibilidad de la formación de una estructura terciaria de cierto tipo es inherente a la estructura primaria de la proteína, es decir predeterminado por el orden de alternancia de los residuos de aminoácidos. A partir de ciertos conjuntos de tales residuos, surgen predominantemente hélices α (hay bastantes conjuntos de este tipo), otro conjunto conduce a la aparición de estructuras β, y las cadenas simples se caracterizan por su composición.

Algunas moléculas de proteínas, aunque conservan una estructura terciaria, pueden combinarse en grandes agregados supramoleculares, mientras se mantienen unidas por interacciones polares, así como enlaces de hidrógeno. Estas formaciones se denominan estructura cuaternaria de la proteína. Por ejemplo, la proteína ferritina, que consta principalmente de leucina, ácido glutámico, ácido aspártico e histidina (los 20 residuos de aminoácidos de la ferricina, en cantidades variables), forma una estructura terciaria de cuatro hélices α plegadas en paralelo. Cuando las moléculas se combinan en un solo conjunto (Fig. 12), se forma una estructura cuaternaria, que puede incluir hasta 24 moléculas de ferritina.

Figura 12 FORMACIÓN DE LA ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LA PROTEÍNA GLOBULAR FERRITINA

Otro ejemplo de formaciones supramoleculares es la estructura del colágeno. Es una proteína fibrilar cuyas cadenas se construyen principalmente a partir de glicina alternando con prolina y lisina. La estructura contiene cadenas simples, hélices α triples, alternadas con estructuras β en forma de cinta, apiladas en forma de haces paralelos (Fig. 13).

Figura 13 ESTRUCTURA SUPERMOLECULAR DE LA PROTEÍNA FIBRILAR DE COLÁGENO

Propiedades químicas de las proteínas.

Bajo la acción de disolventes orgánicos, productos de desecho de algunas bacterias (fermentación del ácido láctico) o cuando la temperatura sube, las estructuras secundarias y terciarias se destruyen sin dañar su estructura primaria, como resultado, la proteína pierde su solubilidad y pierde su actividad biológica. , este proceso se llama desnaturalización, es decir, la pérdida de propiedades naturales, por ejemplo, cuajar la leche agria, la proteína cuajada de un huevo de gallina hervido. A temperaturas elevadas, las proteínas de los organismos vivos (en particular, los microorganismos) se desnaturalizan rápidamente. Dichas proteínas no pueden participar en procesos biológicos, como resultado, los microorganismos mueren, por lo tanto, la leche hervida (o pasteurizada) puede durar más.

Los enlaces peptídicos H-N-C = O, que forman la cadena polimérica de la molécula de proteína, se hidrolizan en presencia de ácidos o álcalis, y la cadena polimérica se rompe, lo que, en última instancia, puede dar lugar a los aminoácidos originales. Los enlaces peptídicos que forman las hélices α o las estructuras β son más resistentes a la hidrólisis y a diversas influencias químicas (en comparación con los mismos enlaces en cadenas simples). Un desmontaje más delicado de la molécula de proteína en sus aminoácidos constituyentes se lleva a cabo en un medio anhidro utilizando hidrazina H 2 N - NH 2, mientras que todos los fragmentos de aminoácidos, excepto el último, forman las denominadas hidrazidas de ácidos carboxílicos. que contiene el C (O) –HN - NH 2 (fig. 14).

Arroz. catorce. DESCOMPOSICIÓN DEL POLIPÉPTIDO

Dicho análisis puede proporcionar información sobre la composición de aminoácidos de una proteína en particular, pero es más importante conocer su secuencia en una molécula de proteína. Uno de los métodos más utilizados para tal fin es la acción sobre la cadena polipeptídica del fenil isotiocianato (FITC), que en medio alcalino se une al polipéptido (desde el extremo que contiene el grupo amino), y cuando la reacción del medio cambia a ácido, se desprende de la cadena, llevándose consigo un fragmento de un aminoácido (Fig. 15).

Arroz. quince DEGRADACIÓN SECUENCIAL DEL POLIPÉPTIDO

Se han desarrollado muchas técnicas especiales para dicho análisis, incluidas las que comienzan a "desmontar" una molécula de proteína en sus componentes constituyentes, comenzando por el extremo carboxilo.

Los puentes transversales de disulfuro S-S (formados durante la interacción de los residuos de cisteína, Figuras 2 y 9) se escinden, convirtiéndolos en grupos HS por la acción de varios agentes reductores. La acción de los agentes oxidantes (oxígeno o peróxido de hidrógeno) conduce nuevamente a la formación de puentes disulfuro (Fig. 16).

Arroz. dieciséis. DIVISIÓN DE PUENTES DE DISULFURO

Para crear enlaces cruzados adicionales en proteínas, se utiliza la reactividad de los grupos amino y carboxilo. Más accesibles para diversas interacciones son los grupos amino que se encuentran en el marco lateral de la cadena: fragmentos de lisina, asparagina, lisina, prolina (Tabla 1). Cuando estos grupos amino interactúan con el formaldehído, se produce el proceso de condensación y aparecen los puentes cruzados –NH - CH2 - NH– (Fig. 17).

Arroz. 17 CREACIÓN DE PUENTES CRUZADOS ADICIONALES ENTRE MOLÉCULAS PROTEÍNICAS.

Los grupos carboxilo terminales de una proteína son capaces de reaccionar con compuestos complejos de algunos metales polivalentes (los compuestos de cromo se utilizan con más frecuencia), mientras que también se produce la reticulación. Ambos procesos se utilizan en el curtido de cueros.

El papel de las proteínas en el organismo.

El papel de las proteínas en el cuerpo es variado.

Enzimas(fermentatio lat... - fermentación), su otro nombre es enzimas (en zumh griego... - en levadura) son proteínas con actividad catalítica, son capaces de aumentar la velocidad de los procesos bioquímicos miles de veces. Bajo la acción de las enzimas, los componentes constituyentes de los alimentos (proteínas, grasas y carbohidratos) se descomponen en compuestos más simples, a partir de los cuales se sintetizan nuevas macromoléculas, que son necesarias para un determinado tipo de cuerpo. Las enzimas también participan en muchos procesos de síntesis bioquímica, por ejemplo, en la síntesis de proteínas (algunas proteínas ayudan a sintetizar otras). Cm... ENZIMAS

Las enzimas no solo son catalizadores altamente eficientes, sino también selectivos (dirigen la reacción estrictamente en una dirección determinada). En su presencia, la reacción transcurre con un rendimiento de casi el 100% sin la formación de subproductos y, al mismo tiempo, las condiciones del curso son suaves: presión atmosférica y temperatura normales de un organismo vivo. A modo de comparación, la síntesis de amoníaco a partir de hidrógeno y nitrógeno en presencia de un catalizador (hierro activado) se lleva a cabo a 400–500 ° C y una presión de 30 MPa, el rendimiento de amoníaco es del 15–25% por ciclo. Las enzimas se consideran catalizadores insuperables.

La investigación intensiva sobre enzimas comenzó a mediados del siglo XIX, ahora se han estudiado más de 2000 enzimas diferentes, esta es la clase más diversa de proteínas.

Los nombres de las enzimas son los siguientes: al nombre del reactivo con el que interactúa la enzima, o al nombre de la reacción catalizada, agregue la terminación -asa, por ejemplo, la arginasa descompone la arginina (Tabla 1), la descarboxilasa cataliza la descarboxilación, es decir. eliminación de CO 2 del grupo carboxilo:

- COOH → - CH + CO 2

A menudo, para una designación más precisa del papel de una enzima, tanto el objeto como el tipo de reacción se indican en su nombre, por ejemplo, alcohol deshidrogenasa, una enzima que deshidrata los alcoholes.

Para algunas enzimas, descubiertas hace mucho tiempo, se ha conservado el nombre histórico (sin el final -aza), por ejemplo, pepsina (pepsis, griego... digestión) y tripsina (thrypsis griego... licuefacción), estas enzimas descomponen las proteínas.

Para la sistematización, las enzimas se combinan en grandes clases, la clasificación se basa en el tipo de reacción, las clases se nombran de acuerdo con el principio general: el nombre de la reacción y la terminación: aza. Algunas de estas clases se enumeran a continuación.

Oxidorreductasa- enzimas que catalizan reacciones redox. Las deshidrogenasas pertenecientes a esta clase llevan a cabo la transferencia de protones, por ejemplo, la alcohol deshidrogenasa (ADH) oxida los alcoholes a aldehídos, la posterior oxidación de aldehídos a ácidos carboxílicos cataliza las aldehídos deshidrogenasas (ALDH). Ambos procesos ocurren en el cuerpo durante la conversión de etanol en ácido acético (Fig. 18).

Arroz. 18 OXIDACIÓN DE ETANOL EN DOS ETAPAS al ácido acético

No es el etanol el que tiene un efecto narcótico, sino el producto intermedio acetaldehído, cuanto menor es la actividad de la enzima ALDH, más lenta pasa la segunda etapa: la oxidación del acetaldehído en ácido acético y más prolongado y fuerte es el efecto intoxicante de la ingestión de etanol. se manifiesta. El análisis mostró que más del 80% de los representantes de la raza amarilla tienen una actividad ALDH relativamente baja y, por lo tanto, una tolerancia al alcohol significativamente más severa. La razón de esta disminución innata de la actividad de ALDH es que algunos de los residuos de ácido glutámico en la molécula de ALDH "debilitada" son reemplazados por fragmentos de lisina (Tabla 1).

Transferasas- enzimas que catalizan la transferencia de grupos funcionales, por ejemplo, la transiminasa cataliza el movimiento del grupo amino.

Hidrolasas- enzimas que catalizan la hidrólisis. La tripsina y la pepsina mencionadas anteriormente hidrolizan los enlaces peptídicos y las lipasas rompen el enlace éster en las grasas:

–RС (О) ОR 1 + Н 2 О → –RС (О) ОН + HOR 1

Lyases- Enzimas que catalizan reacciones que no son hidrolíticas, como resultado de tales reacciones, los enlaces C-C, C-O, C-N se rompen y se forman nuevos enlaces. La enzima descarboxilasa pertenece a esta clase.

Isomerasa- enzimas que catalizan la isomerización, por ejemplo, la conversión de ácido maleico en ácido fumárico (Fig. 19), este es un ejemplo de isomerización cis - trans (ver ISOMERIA).

Arroz. diecinueve. ISOMERIZACIÓN DEL ÁCIDO MALEICO en ácido fumárico en presencia de una enzima.

En el trabajo de las enzimas, se observa el principio general, según el cual siempre existe una correspondencia estructural entre la enzima y el reactivo de la reacción acelerada. Según la expresión figurativa de E. Fischer, uno de los fundadores de la teoría de la enzima, el reactivo se acerca a la enzima como la llave de una cerradura. En este sentido, cada enzima cataliza una reacción química específica o un grupo de reacciones del mismo tipo. A veces, una enzima puede actuar sobre un solo compuesto, por ejemplo, ureasa (uron griego... - orina) cataliza solo la hidrólisis de urea:

(H 2 N) 2 C = O + H 2 O = CO 2 + 2NH 3

La selectividad más fina la muestran las enzimas que distinguen entre los antípodas ópticamente activos (isómeros izquierdos y dextrorrotatorios). La L-arginasa actúa solo sobre la arginina levógira y no afecta al isómero dextrorrotatorio. La L-lactato deshidrogenasa actúa solo sobre los ésteres de ácido láctico levógiros, los llamados lactatos (lactis lat... leche), mientras que la D-lactato deshidrogenasa solo descompone los D-lactatos.

La mayoría de las enzimas no actúan sobre una, sino sobre un grupo de compuestos relacionados, por ejemplo, la tripsina "prefiere" escindir los enlaces peptídicos formados por lisina y arginina (Tabla 1).

Las propiedades catalíticas de algunas enzimas, como las hidrolasas, están determinadas únicamente por la estructura de la propia molécula de proteína, otra clase de enzimas: las oxidorreductasas (por ejemplo, alcohol deshidrogenasa) pueden ser activas solo en presencia de moléculas no proteicas asociadas con ellos - vitaminas que activan los iones Mg, Ca, Zn, Mn y fragmentos de ácidos nucleicos (Fig. 20).

Arroz. veinte MOLÉCULA DE ALCOHOLDEHIDROGENASA

Las proteínas de transporte se unen y transfieren varias moléculas o iones a través de las membranas celulares (tanto dentro como fuera de la célula), así como de un órgano a otro.

Por ejemplo, la hemoglobina se une al oxígeno a medida que la sangre pasa a través de los pulmones y lo entrega a varios tejidos del cuerpo, donde se libera oxígeno y luego se usa para oxidar los componentes de los alimentos; este proceso sirve como fuente de energía (a veces el término "quema" de se utiliza alimento en el cuerpo).

Además de la parte proteica, la hemoglobina contiene un compuesto complejo de hierro con una molécula de porfirina cíclica (porfiros griego... - púrpura), que provoca el color rojo de la sangre. Es este complejo (Fig. 21, izquierda) el que desempeña el papel de transportador de oxígeno. En la hemoglobina, el complejo de hierro porfirina se encuentra dentro de la molécula de proteína y es retenido por interacciones polares, así como por coordinación con el nitrógeno en la histidina (Tabla 1), que es parte de la proteína. La molécula de O2, que es transportada por la hemoglobina, se une por medio de un enlace de coordinación al átomo de hierro en el lado opuesto al que está adherida la histidina (Fig. 21, derecha).

Arroz. 21 ESTRUCTURA DEL COMPLEJO DE HIERRO

La estructura del complejo en forma de modelo volumétrico se muestra a la derecha. El complejo se retiene en la molécula de proteína mediante un enlace de coordinación (línea punteada azul) entre el átomo de Fe y el átomo de N en la histidina, que es parte de la proteína. La molécula de O 2, que es transportada por la hemoglobina, está unida coordinativamente (línea de puntos rojos) al átomo de Fe del país opuesto del complejo plano.

La hemoglobina es una de las proteínas más estudiadas; consta de hélices a conectadas por cadenas simples y contiene cuatro complejos de hierro. Por lo tanto, la hemoglobina es como un paquete voluminoso para la transferencia de cuatro moléculas de oxígeno a la vez. En forma, la hemoglobina corresponde a proteínas globulares (Fig. 22).

Arroz. 22 FORMA GLOBULAR DE HEMOGLOBINA

La principal "ventaja" de la hemoglobina es que la adición de oxígeno y su posterior eliminación durante la transmisión a varios tejidos y órganos es rápida. El monóxido de carbono, CO (monóxido de carbono), se une al Fe en la hemoglobina aún más rápido, pero, a diferencia del O 2, forma un complejo que es difícil de descomponer. Como resultado, dicha hemoglobina no puede unirse al O 2, lo que conduce (cuando se inhalan grandes cantidades de monóxido de carbono) a la muerte del cuerpo por asfixia.

La segunda función de la hemoglobina es la transferencia de CO2 exhalado, pero en el proceso de unión temporal del dióxido de carbono, no es el átomo de hierro el que está involucrado, sino el grupo H 2 N de la proteína.

El "rendimiento" de las proteínas depende de su estructura, por ejemplo, el reemplazo de un único residuo de aminoácido de ácido glutámico en la cadena polipeptídica de hemoglobina por un residuo de valina (una anomalía congénita rara vez observada) conduce a una enfermedad llamada anemia de células falciformes.

También existen proteínas de transporte que pueden unir grasas, glucosa, aminoácidos y transportarlos tanto al interior como al exterior de las células.

Las proteínas transportadoras de un tipo especial no transportan las sustancias en sí mismas, sino que realizan las funciones de un "regulador del transporte", pasando ciertas sustancias a través de la membrana (pared externa de la célula). Estas proteínas se denominan a menudo proteínas de membrana. Tienen la forma de un cilindro hueco y, al estar integrados en la pared de la membrana, proporcionan el movimiento de algunas moléculas o iones polares hacia el interior de la célula. Un ejemplo de proteína de membrana es la porina (Fig. 23).

Arroz. 23 PROTEÍNA PORINA

Las proteínas alimentarias y de almacenamiento, como su nombre indica, sirven como fuentes de nutrición interna, más a menudo para los embriones de plantas y animales, así como en las primeras etapas de desarrollo de organismos jóvenes. Las proteínas alimentarias incluyen la albúmina (Fig. 10), el componente principal de la clara de huevo, así como la caseína, la principal proteína de la leche. Bajo la acción de la enzima pepsina, la caseína se cuaja en el estómago, esto asegura su retención en el tracto digestivo y su asimilación efectiva. La caseína contiene fragmentos de todos los aminoácidos que el cuerpo necesita.

Los iones de hierro se almacenan en ferritina (Fig. 12), que está contenida en los tejidos animales.

Las proteínas de almacenamiento también incluyen mioglobina, que se asemeja a la hemoglobina en composición y estructura. La mioglobina se concentra principalmente en los músculos, su función principal es almacenar el oxígeno, que le aporta la hemoglobina. Se satura rápidamente con oxígeno (mucho más rápido que la hemoglobina) y luego lo transfiere gradualmente a varios tejidos.

Las proteínas estructurales realizan una función protectora (piel) o de apoyo: mantienen unido al cuerpo y le dan fuerza (cartílagos y tendones). Su principal componente es la proteína fibrilar colágeno (Fig. 11), la proteína más abundante en el mundo animal, en el cuerpo de los mamíferos, representa casi el 30% de la masa total de proteínas. El colágeno tiene una alta resistencia a la tracción (se conoce la resistencia de la piel), pero debido al bajo contenido de enlaces cruzados en el colágeno de la piel, las pieles de animales no son muy adecuadas en su forma cruda para la fabricación de diversos productos. Para reducir la hinchazón de la piel en el agua, la contracción durante el secado, así como para aumentar la fuerza en el estado de agua y aumentar la elasticidad en el colágeno, se crean reticulaciones adicionales (Fig.15a), este es el llamado curtido de cuero. proceso.

En los organismos vivos, las moléculas de colágeno que han surgido en el proceso de crecimiento y desarrollo del organismo no se renuevan ni reemplazan por otras recién sintetizadas. A medida que el cuerpo envejece, aumenta la cantidad de enlaces cruzados en el colágeno, lo que conduce a una disminución de su elasticidad y, dado que no se produce la renovación, aparecen cambios relacionados con la edad: un aumento en la fragilidad de los cartílagos y tendones, la aparición de arrugas en la piel.

Los ligamentos articulares contienen elastina, una proteína estructural que se estira fácilmente en dos dimensiones. La mayor elasticidad la posee la proteína resilina, que se encuentra en los lugares de unión articulada de las alas de algunos insectos.

Formaciones córneas: cabello, uñas, plumas, que consisten principalmente en la proteína queratina (Fig. 24). Su principal diferencia es un notable contenido de residuos de cisteína, que forma puentes disulfuro, lo que confiere una alta elasticidad (la capacidad de restaurar su forma original después de la deformación) al cabello y tejidos de lana.

Arroz. 24. FRAGMENTO DE QUERATINA DE PROTEÍNA FIBRILAR

Para un cambio irreversible en la forma de un objeto de queratina, primero debe destruir los puentes disulfuro con la ayuda de un agente reductor, darle una nueva forma y luego volver a crear los puentes disulfuro con la ayuda de un agente oxidante (Fig. 16), así es como se hace, por ejemplo, la permanente.

Con un aumento en el contenido de residuos de cisteína en la queratina y, en consecuencia, un aumento en el número de puentes disulfuro, la capacidad de deformarse desaparece, pero al mismo tiempo aparece una alta resistencia (los cuernos de ungulados y las conchas de las tortugas contienen hasta un 18% de fragmentos de cisteína). Los mamíferos contienen hasta 30 tipos diferentes de queratina.

La proteína fibrilar relacionada con la queratina, la fibroína, secretada por las orugas del gusano de seda durante el rizado del capullo, así como por las arañas cuando tejen una red, contiene solo estructuras β conectadas por cadenas simples (Fig. 11). A diferencia de la queratina, la fibroína no tiene puentes transversales de disulfuro, es muy resistente al desgarro (la resistencia por unidad de sección transversal es mayor para algunas muestras de banda que para cables de acero). Debido a la ausencia de reticulación, la fibroína es inelástica (se sabe que los tejidos de lana son casi indestructibles y los tejidos de seda se arrugan fácilmente).

Proteínas reguladoras.

Las proteínas reguladoras, más comúnmente conocidas como hormonas, están involucradas en varios procesos fisiológicos. Por ejemplo, la hormona insulina (Fig. 25) consta de dos cadenas α conectadas por puentes disulfuro. La insulina regula los procesos metabólicos con la participación de la glucosa, su ausencia conduce a la diabetes.

Arroz. 25 PROTEÍNA INSULINA

En la glándula pituitaria del cerebro, se sintetiza una hormona que regula el crecimiento del cuerpo. Existen proteínas reguladoras que controlan la biosíntesis de varias enzimas en el cuerpo.

Las proteínas contráctiles y motoras dan al cuerpo la capacidad de contraerse, cambiar de forma y moverse, especialmente en los músculos. El 40% de la masa de todas las proteínas contenidas en los músculos es miosina (mys, myos, griego... - músculo). Su molécula contiene una parte fibrilar y globular (Fig.26)

Arroz. 26 MOLÉCULA DE MIOSINA

Estas moléculas se combinan en grandes agregados que contienen entre 300 y 400 moléculas.

Cuando cambia la concentración de iones de calcio en el espacio que rodea las fibras musculares, se produce un cambio reversible en la conformación de las moléculas: un cambio en la forma de la cadena debido a la rotación de fragmentos individuales alrededor de los enlaces de valencia. Esto conduce a la contracción y relajación muscular, la señal para cambiar la concentración de iones de calcio proviene de las terminaciones nerviosas de las fibras musculares. La contracción del músculo artificial puede ser causada por la acción de impulsos eléctricos, lo que lleva a un cambio brusco en la concentración de iones de calcio, esta es la base para la estimulación del músculo cardíaco para restaurar el trabajo del corazón.

Las proteínas protectoras le permiten proteger el cuerpo de la invasión de bacterias atacantes, virus y de la penetración de proteínas extrañas (el nombre generalizado para cuerpos extraños - antígenos). El papel de las proteínas protectoras lo desempeñan las inmunoglobulinas (su otro nombre es anticuerpos), reconocen los antígenos que han ingresado al cuerpo y se unen firmemente a ellos. En los mamíferos, incluidos los humanos, existen cinco clases de inmunoglobulinas: M, G, A, D y E, su estructura, como su nombre indica, es globular, además, todas están construidas de manera similar. La organización molecular de los anticuerpos se muestra a continuación utilizando el ejemplo de inmunoglobulina de clase G (Fig. 27). La molécula contiene cuatro cadenas polipeptídicas unidas por tres puentes disulfuro S-S (en la figura 27 se muestran con enlaces de valencia engrosados y símbolos S grandes), además, cada cadena polimérica contiene puentes disulfuro intracadena. Dos grandes cadenas de polímeros (resaltadas en azul) contienen 400-600 residuos de aminoácidos. Las otras dos cadenas (resaltadas en verde) son casi la mitad de largas y contienen aproximadamente 220 residuos de aminoácidos. Las cuatro cadenas están dispuestas de tal manera que los grupos H 2 N de los extremos se dirigen en la misma dirección.

Arroz. 27 IMAGEN ESQUEMÁTICA DE LA ESTRUCTURA DE INMUNOGLOBULINA

Después del contacto del cuerpo con una proteína extraña (antígeno), las células del sistema inmunológico comienzan a producir inmunoglobulinas (anticuerpos), que se acumulan en el suero sanguíneo. En la primera etapa, el trabajo principal lo realizan las secciones de las cadenas que contienen el extremo H 2 N (en la Fig. 27, las secciones correspondientes están marcadas en azul claro y verde claro). Estas son áreas de captura de antígenos. En el proceso de síntesis de inmunoglobulinas, estas áreas se forman de tal manera que su estructura y configuración se correspondan tanto como sea posible con la estructura del antígeno que se aproxima (como la llave de una cerradura, como las enzimas, pero las tareas en este caso son diferente). Por tanto, para cada antígeno, se crea un anticuerpo estrictamente individual como respuesta inmune. Ni una sola proteína conocida puede cambiar la estructura de manera tan "plástica" dependiendo de factores externos, además de las inmunoglobulinas. Las enzimas resuelven el problema de la correspondencia estructural con el reactivo de una manera diferente: con la ayuda de un conjunto gigantesco de varias enzimas, contando con todos los casos posibles, y las inmunoglobulinas reconstruyen cada vez la "herramienta de trabajo" de nuevo. Además, la región de bisagra de la inmunoglobulina (Fig.27) proporciona a las dos áreas de captura cierta movilidad independiente, como resultado, la molécula de inmunoglobulina puede "encontrar" los dos sitios más convenientes para la captura en el antígeno con el fin de fijarlo de forma segura. , esto se asemeja a las acciones de una criatura crustácea.

A continuación, se enciende una cadena de reacciones secuenciales del sistema inmunológico del cuerpo, se conectan inmunoglobulinas de otras clases, como resultado, se produce la desactivación de una proteína extraña y luego la destrucción y eliminación del antígeno (microorganismo extraño o toxina).

Después del contacto con el antígeno, se alcanza la concentración máxima de inmunoglobulina (según la naturaleza del antígeno y las características individuales del propio organismo) en varias horas (a veces varios días). El cuerpo conserva la memoria de tal contacto y, con un ataque repetido con el mismo antígeno, las inmunoglobulinas se acumulan en el suero sanguíneo mucho más rápido y en mayores cantidades: surge la inmunidad adquirida.

La clasificación anterior de proteínas es hasta cierto punto arbitraria, por ejemplo, la proteína trombina, mencionada entre las proteínas protectoras, es esencialmente una enzima que cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos, es decir, pertenece a la clase de proteasas.

Las proteínas protectoras a menudo se denominan proteínas de veneno de serpiente y proteínas tóxicas de algunas plantas, ya que su tarea es proteger al cuerpo del daño.

Hay proteínas cuyas funciones son tan singulares que es difícil clasificarlas. Por ejemplo, la proteína monelina que se encuentra en una planta africana tiene un sabor muy dulce y se ha convertido en objeto de investigación como una sustancia no tóxica que se puede utilizar en lugar del azúcar para prevenir la obesidad. El plasma sanguíneo de algunos peces antárticos contiene proteínas con propiedades anticongelantes, lo que evita que la sangre de estos peces se congele.

Síntesis artificial de proteínas.

La condensación de aminoácidos que conducen a la cadena polipeptídica es un proceso bien estudiado. Puede realizar, por ejemplo, la condensación de cualquier aminoácido o una mezcla de ácidos y obtener, respectivamente, un polímero que contenga las mismas unidades, o diferentes unidades, alternando en un orden aleatorio. Dichos polímeros tienen poca semejanza con los polipéptidos naturales y no tienen actividad biológica. La tarea principal es combinar aminoácidos en un orden predeterminado estrictamente definido para reproducir la secuencia de residuos de aminoácidos en proteínas naturales. El científico estadounidense Robert Merrifield propuso un método original para resolver este problema. La esencia del método es que el primer aminoácido se une a un gel de polímero insoluble, que contiene grupos reactivos que pueden combinarse con grupos de aminoácidos –COOH-. Un poliestireno reticulado con grupos clorometilo introducidos en él se tomó como tal sustrato polimérico. Para que el aminoácido tomado para la reacción no reaccione consigo mismo y para que no se una con el grupo H 2 N al soporte, el grupo amino de este ácido se bloquea previamente con un sustituyente voluminoso [(C 4 H 9) 3] 3 Grupo OC (O). Una vez que el aminoácido se ha unido al soporte polimérico, se elimina el grupo de bloqueo y se introduce otro aminoácido en la mezcla de reacción, en la que también se bloquea previamente el grupo H2N. En tal sistema, sólo es posible la interacción del grupo H 2 N del primer aminoácido y el grupo –COOH del segundo ácido, que se lleva a cabo en presencia de catalizadores (sales de fosfonio). Luego, se repite todo el esquema introduciendo el tercer aminoácido (Fig. 28).

Arroz. 28. ESQUEMA DE SÍNTESIS DE CADENAS POLIPÉPTIDOS

Proteínas como fuente alimenticia.

Las proteínas en un organismo vivo se dividen constantemente en los aminoácidos originales (con la participación indispensable de enzimas), algunos aminoácidos pasan a otros, luego las proteínas se sintetizan nuevamente (también con la participación de enzimas), es decir. el cuerpo se renueva constantemente. Algunas proteínas (colágeno de la piel, cabello) no se renuevan, el cuerpo las pierde constantemente y en su lugar sintetiza otras nuevas. Las proteínas como fuente de alimento cumplen dos funciones principales: proporcionan al cuerpo materiales de construcción para la síntesis de nuevas moléculas de proteínas y, además, proporcionan al cuerpo energía (fuentes de calorías).

Los mamíferos carnívoros (incluidos los humanos) obtienen las proteínas necesarias de los alimentos vegetales y animales. Ninguna de las proteínas obtenidas de los alimentos se incorpora al cuerpo sin cambios. En el tracto digestivo, todas las proteínas absorbidas se descomponen en aminoácidos, y ya a partir de ellos se construyen las proteínas necesarias para un organismo en particular, mientras que de los 8 ácidos esenciales (Tabla 1), los otros 12 se pueden sintetizar en el cuerpo si se no se suministran en cantidades suficientes con los alimentos, pero los ácidos esenciales deben suministrarse con los alimentos sin falta. El cuerpo recibe átomos de azufre en la cisteína con un aminoácido esencial: la metionina. Parte de las proteínas se descompone, liberando la energía necesaria para mantener la actividad vital, y el nitrógeno que contienen se excreta del cuerpo a través de la orina. Por lo general, el cuerpo humano pierde entre 25 y 30 g de proteína por día, por lo que los alimentos con proteínas deben estar constantemente presentes en la cantidad adecuada. El requerimiento mínimo diario de proteínas es de 37 g para los hombres y 29 g para las mujeres, pero la ingesta recomendada es casi el doble. Al evaluar los alimentos, es importante considerar la calidad de la proteína. En ausencia o bajo contenido de aminoácidos esenciales, la proteína se considera de bajo valor, por lo tanto, dichas proteínas deben consumirse en mayor cantidad. Entonces, las proteínas de las legumbres contienen poca metionina, y las proteínas del trigo y el maíz tienen un bajo contenido de lisina (ambos aminoácidos son esenciales). Las proteínas animales (excluidos los colágenos) se clasifican como alimentos completos. Un conjunto completo de todos los ácidos esenciales contiene caseína de leche, así como requesón y queso elaborado con ella, por lo tanto, una dieta vegetariana, si es muy estricta, es decir. "Sin lácteos", requiere un mayor consumo de legumbres, frutos secos y setas para aportar al organismo los aminoácidos esenciales en la cantidad adecuada.

Los aminoácidos sintéticos y las proteínas también se utilizan como productos alimenticios, agregándolos a alimentos que contienen pequeñas cantidades de aminoácidos esenciales. Hay bacterias que pueden procesar y asimilar los hidrocarburos del aceite, en este caso, para la síntesis completa de proteínas, necesitan ser alimentadas con compuestos nitrogenados (amoniaco o nitratos). La proteína así obtenida se utiliza como pienso para ganado y aves de corral. A menudo se agrega un conjunto de enzimas, carbohidrasas, a los alimentos para animales, que catalizan la hidrólisis de los componentes difíciles de descomponer de los alimentos con carbohidratos (paredes celulares de los cereales), como resultado de lo cual los alimentos vegetales se absorben más completamente.

Mikhail Levitsky

PROTEÍNAS (artículo 2)

(proteínas), una clase de compuestos complejos que contienen nitrógeno, los componentes más característicos e importantes (junto con los ácidos nucleicos) de la materia viva. Las proteínas tienen muchas y variadas funciones. La mayoría de las proteínas son enzimas que catalizan reacciones químicas. Muchas hormonas que regulan los procesos fisiológicos también son proteínas. Las proteínas estructurales como el colágeno y la queratina son los principales componentes de los huesos, el cabello y las uñas. Las proteínas contráctiles de los músculos tienen la capacidad de cambiar su longitud, utilizando energía química para realizar un trabajo mecánico. Las proteínas incluyen anticuerpos que se unen y neutralizan sustancias tóxicas. Algunas proteínas que pueden reaccionar a influencias externas (luz, olor) sirven como receptores en los órganos de los sentidos que perciben la irritación. Muchas proteínas ubicadas dentro de la célula y en la membrana celular realizan funciones reguladoras.

En la primera mitad del siglo XIX. muchos químicos, entre ellos en primer lugar J. von Liebig, gradualmente llegaron a la conclusión de que las proteínas representan una clase especial de compuestos nitrogenados. El nombre "proteínas" (del griego protos, el primero) fue propuesto en 1840 por el químico holandés G. Mulder.

PROPIEDADES FÍSICAS

Las proteínas son blancas en estado sólido e incoloras en solución, a menos que lleven algún grupo cromóforo (coloreado), como la hemoglobina. La solubilidad en agua varía mucho entre proteínas. También cambia dependiendo del pH y de la concentración de sales en la solución, de modo que se pueden seleccionar las condiciones bajo las cuales una proteína precipitará selectivamente en presencia de otras proteínas. Este método de "salado" se utiliza ampliamente para el aislamiento y purificación de proteínas. La proteína purificada a menudo se precipita de la solución en forma de cristales.

En comparación con otros compuestos, el peso molecular de las proteínas es muy alto, desde varios miles hasta muchos millones de daltons. Por lo tanto, durante la ultracentrifugación, las proteínas se precipitan y, además, a diferentes velocidades. Debido a la presencia de grupos cargados positiva y negativamente en las moléculas de proteínas, se mueven a diferentes velocidades y en un campo eléctrico. Esta es la base de la electroforesis, un método utilizado para aislar proteínas individuales de mezclas complejas. La purificación de proteínas también se lleva a cabo mediante cromatografía.

PROPIEDADES QUÍMICAS

Estructura.

Las proteínas son polímeros, es decir moléculas construidas, como cadenas, a partir de unidades monoméricas repetidas, o subunidades, cuyo papel lo desempeñan los alfa-aminoácidos. Fórmula general de aminoácidos

donde R es un átomo de hidrógeno o algún grupo orgánico.

Una molécula de proteína (cadena polipeptídica) puede constar solo de un número relativamente pequeño de aminoácidos o de varios miles de unidades monoméricas. La combinación de aminoácidos en una cadena es posible porque cada uno de ellos tiene dos grupos químicos diferentes: un grupo amino con propiedades básicas, NH2, y un grupo carboxilo ácido, COOH. Ambos grupos están unidos al átomo de carbono a. El grupo carboxilo de un aminoácido puede formar un enlace amida (péptido) con el grupo amino de otro aminoácido:

Una vez que los dos aminoácidos se han unido de esta manera, la cadena se puede extender agregando un tercero al segundo aminoácido, etc. Como puede ver en la ecuación anterior, cuando se forma el enlace peptídico, se libera una molécula de agua. En presencia de ácidos, álcalis o enzimas proteolíticas, la reacción avanza en la dirección opuesta: la cadena polipeptídica se divide en aminoácidos con la adición de agua. Esta reacción se llama hidrólisis. La hidrólisis se produce de forma espontánea y se requiere energía para combinar los aminoácidos en una cadena polipeptídica.

Un grupo carboxilo y un grupo amida (o un grupo imida similar, en el caso del aminoácido prolina) están presentes en todos los aminoácidos, las diferencias entre los aminoácidos están determinadas por la naturaleza de ese grupo o "cadena lateral". que se indica arriba con la letra R. El papel de la cadena lateral puede ser jugado por un átomo de hidrógeno, como el aminoácido glicina, y algunos grupos voluminosos, como la histidina y el triptófano. Algunas cadenas laterales son químicamente inertes, mientras que otras son marcadamente reactivas.

Se pueden sintetizar muchos miles de aminoácidos diferentes, y se encuentran muchos aminoácidos diferentes en la naturaleza, pero solo se usan 20 tipos de aminoácidos para la síntesis de proteínas: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, valina, histidina, glicina, glutamina, ácido glutámico, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano, fenilalanina y cisteína (en las proteínas, la cisteína puede estar presente como dímero - cistina). Es cierto que algunas proteínas también contienen otros aminoácidos además de los veinte que se encuentran habitualmente, pero se forman como resultado de la modificación de cualquiera de los veinte enumerados después de haber sido incorporados a la proteína.

Actividad óptica.

Todos los aminoácidos, con la excepción de la glicina, tienen cuatro grupos diferentes unidos al carbono alfa. Desde el punto de vista de la geometría, cuatro grupos diferentes se pueden unir de dos maneras y, en consecuencia, hay dos configuraciones posibles, o dos isómeros, relacionados entre sí, como un objeto a su imagen especular, es decir. como la mano izquierda a la derecha. Una configuración se llama izquierda, o levogyrate (L), y la otra, derecha o dextrorrotatoria (D), ya que dos de estos isómeros difieren en la dirección de rotación del plano de la luz polarizada. Las proteínas contienen solo L-aminoácidos (la excepción es la glicina; se puede representar solo en una forma, ya que tiene dos de los cuatro grupos que son iguales), y todos tienen actividad óptica (ya que solo hay un isómero) . Los D-aminoácidos son raros en la naturaleza; se encuentran en algunos antibióticos y en la pared celular de las bacterias.

Secuencia de aminoácidos.

Los aminoácidos de la cadena polipeptídica no están ordenados al azar, sino en un cierto orden fijo, y es este orden el que determina las funciones y propiedades de la proteína. Al variar el orden de los 20 tipos de aminoácidos, puede obtener una gran cantidad de proteínas diferentes, al igual que puede componer muchos textos diferentes a partir de las letras del alfabeto.

En el pasado, a menudo se necesitaban varios años para determinar la secuencia de aminoácidos de una proteína. La determinación directa sigue siendo una tarea bastante laboriosa, aunque se han creado dispositivos que permiten realizarla de forma automática. Por lo general, es más fácil determinar la secuencia de nucleótidos del gen correspondiente y deducir la secuencia de aminoácidos de la proteína a partir de él. Hasta la fecha, ya se han determinado las secuencias de aminoácidos de muchos cientos de proteínas. Las funciones de las proteínas decodificadas generalmente se conocen, y esto ayuda a imaginar las posibles funciones de proteínas similares formadas, por ejemplo, en neoplasias malignas.

Proteínas complejas.

Las proteínas que constan solo de aminoácidos se denominan proteínas simples. Sin embargo, a menudo, un átomo de metal o algún compuesto químico distinto de un aminoácido se une a la cadena polipeptídica. Estas proteínas se denominan proteínas complejas. Un ejemplo es la hemoglobina: contiene hierro porfirina, que determina su color rojo y le permite actuar como portador de oxígeno.

Los nombres de las proteínas más complejas contienen una indicación de la naturaleza de los grupos adjuntos: hay azúcares en las glicoproteínas y grasas en las lipoproteínas. Si la actividad catalítica de la enzima depende del grupo adjunto, entonces se denomina grupo protésico. A menudo, algunas vitaminas desempeñan el papel de un grupo de prótesis o forman parte de él. La vitamina A, por ejemplo, unida a una de las proteínas de la retina, determina su sensibilidad a la luz.

Estructura terciaria.

No es tanto la secuencia de aminoácidos de la proteína en sí (estructura primaria) lo que es importante, sino la forma en que se empaqueta en el espacio. A lo largo de toda la cadena polipeptídica, los iones de hidrógeno forman enlaces de hidrógeno regulares, que le dan la forma de una espiral o una capa (estructura secundaria). De la combinación de tales hélices y capas, surge una forma compacta del siguiente orden: la estructura terciaria de la proteína. Son posibles rotaciones a través de pequeños ángulos alrededor de los enlaces que sostienen los eslabones monoméricos de la cadena. Por tanto, desde un punto de vista puramente geométrico, el número de configuraciones posibles para cualquier cadena polipeptídica es infinitamente grande. En realidad, sin embargo, cada proteína existe normalmente en una sola configuración, determinada por su secuencia de aminoácidos. Esta estructura no es rígida, parece "respirar" - oscila alrededor de una determinada configuración media. La cadena se pliega en una configuración en la que la energía libre (la capacidad de realizar un trabajo) es mínima, al igual que un resorte liberado se comprime solo hasta un estado correspondiente a un mínimo de energía libre. A menudo, una parte de la cadena está unida rígidamente a la otra por enlaces disulfuro (–S - S–) entre dos residuos de cisteína. En parte, esta es la razón por la que la cisteína juega un papel particularmente importante entre los aminoácidos.

La complejidad de la estructura de las proteínas es tan grande que todavía es imposible calcular la estructura terciaria de una proteína, incluso si se conoce su secuencia de aminoácidos. Pero si es posible obtener cristales de una proteína, entonces su estructura terciaria puede determinarse mediante difracción de rayos X.

En las proteínas estructurales, contráctiles y algunas otras, las cadenas se alargan y varias cadenas adyacentes ligeramente dobladas forman fibrillas; las fibrillas, a su vez, se pliegan en formaciones más grandes: fibras. Sin embargo, la mayoría de las proteínas en solución tienen forma globular: las cadenas están enrolladas en un glóbulo, como un hilo en una bola. La energía libre en esta configuración es mínima, ya que los aminoácidos hidrófobos ("repelentes al agua") están ocultos dentro del glóbulo, y los hidrófilos ("atraen el agua") están en su superficie.

Muchas proteínas son complejos de varias cadenas polipeptídicas. Esta estructura se denomina estructura proteica cuaternaria. La molécula de hemoglobina, por ejemplo, tiene cuatro subunidades, cada una de las cuales es una proteína globular.

Las proteínas estructurales, debido a su configuración lineal, forman fibras con una resistencia a la tracción muy alta, mientras que la configuración globular permite que las proteínas entren en interacciones específicas con otros compuestos. En la superficie del glóbulo, con el correcto apilamiento de cadenas, aparecen cavidades de cierta forma, en las que se ubican grupos químicos reactivos. Si la proteína dada es una enzima, entonces otra molécula, generalmente más pequeña, de alguna sustancia ingresa a dicha cavidad, al igual que una llave ingresa a una cerradura; esto cambia la configuración de la nube de electrones de la molécula bajo la influencia de los grupos químicos en la cavidad, y esto la obliga a reaccionar de cierta manera. De esta forma, la enzima cataliza la reacción. Las moléculas de anticuerpos también tienen cavidades en las que se unen varias sustancias extrañas y, por lo tanto, se vuelven inofensivas. El modelo de “llave y candado”, que explica la interacción de proteínas con otros compuestos, permite comprender la especificidad de enzimas y anticuerpos; su capacidad para reaccionar solo con ciertos compuestos.

Proteínas en diferentes tipos de organismos.

Las proteínas que realizan la misma función en diferentes especies de plantas y animales y, por lo tanto, llevan el mismo nombre, también tienen una configuración similar. Sin embargo, difieren algo en su secuencia de aminoácidos. A medida que las especies divergen de un ancestro común, algunos aminoácidos en ciertas posiciones son reemplazados por otros como resultado de mutaciones. Las mutaciones dañinas que causan enfermedades hereditarias se descartan por selección natural, pero pueden permanecer mutaciones benéficas o al menos neutrales. Cuanto más cercanas están dos especies biológicas entre sí, menos diferencias se encuentran en sus proteínas.

Algunas proteínas cambian con relativa rapidez, mientras que otras son muy conservadoras. Estos últimos incluyen, por ejemplo, el citocromo c, una enzima respiratoria que se encuentra en la mayoría de los organismos vivos. En humanos y chimpancés, sus secuencias de aminoácidos son idénticas, mientras que en el citocromo c del trigo, solo el 38% de los aminoácidos eran diferentes. Incluso comparando humanos y bacterias, todavía se puede ver la similitud de los citocromos con (las diferencias afectan al 65% de los aminoácidos aquí), aunque el ancestro común de las bacterias y los humanos vivió en la Tierra hace unos dos mil millones de años. Hoy en día, la comparación de secuencias de aminoácidos se usa a menudo para construir un árbol filogenético (genealógico) que refleje las relaciones evolutivas entre diferentes organismos.

Desnaturalización.

La molécula de proteína sintetizada, al plegarse, adquiere su configuración característica. Esta configuración, sin embargo, puede destruirse calentando, cambiando el pH, por la acción de disolventes orgánicos, e incluso por simple agitación de la solución hasta que aparezcan burbujas en su superficie. La proteína modificada de esta manera se llama desnaturalizada; pierde su actividad biológica y generalmente se vuelve insoluble. Ejemplos bien conocidos de proteína desnaturalizada son los huevos duros o la crema batida. Las proteínas pequeñas que contienen solo unos cien aminoácidos son capaces de hibridar, es decir, volver a adquirir la configuración original. Pero la mayoría de las proteínas simplemente se convierten en una masa de cadenas polipeptídicas entrelazadas y no restauran la configuración anterior.

Una de las principales dificultades para aislar proteínas activas está asociada a su extrema sensibilidad a la desnaturalización. Esta propiedad de las proteínas encuentra una aplicación útil en la conservación de alimentos: las altas temperaturas desnaturalizan irreversiblemente las enzimas de los microorganismos y los microorganismos mueren.

SÍNTESIS DE PROTEÍNAS

Para la síntesis de proteínas, un organismo vivo debe tener un sistema de enzimas capaces de unir un aminoácido a otro. También se necesita una fuente de información que determine qué aminoácidos deben combinarse. Dado que hay miles de tipos de proteínas en el cuerpo, y cada una de ellas consta de un promedio de varios cientos de aminoácidos, la información requerida debe ser realmente enorme. Se almacena (del mismo modo que se almacena una cinta) en las moléculas de ácido nucleico que forman los genes.

Activación enzimática.

Una cadena polipeptídica sintetizada a partir de aminoácidos no siempre es una proteína en su forma final. Muchas enzimas se sintetizan primero en forma de precursores inactivos y se activan solo después de que otra enzima haya eliminado varios aminoácidos en un extremo de la cadena. En esta forma inactiva, se sintetizan algunas de las enzimas digestivas, como la tripsina; estas enzimas se activan en el tracto digestivo como resultado de la eliminación del final de la cadena. La hormona insulina, cuya molécula en su forma activa consta de dos cadenas cortas, se sintetiza como una cadena, la llamada. proinsulina. Luego, se elimina la parte media de esta cadena y los fragmentos restantes se unen entre sí, formando una molécula de hormona activa. Las proteínas complejas se forman solo después de que un determinado grupo químico se une a la proteína, y a menudo se requiere una enzima para esta unión.

Circulación metabólica.

Después de alimentar a los animales con aminoácidos marcados con isótopos radiactivos de carbono, nitrógeno o hidrógeno, la marca se incorpora rápidamente a sus proteínas. Si los aminoácidos etiquetados dejan de ingresar al cuerpo, entonces la cantidad de etiquetas en las proteínas comienza a disminuir. Estos experimentos muestran que las proteínas formadas no se almacenan en el cuerpo hasta el final de la vida. Todos ellos, con algunas excepciones, se encuentran en un estado dinámico, en constante descomposición en aminoácidos y luego se sintetizan nuevamente.

Algunas proteínas se descomponen cuando las células mueren y se descomponen. Esto sucede constantemente, por ejemplo, con los eritrocitos y las células epiteliales que recubren la superficie interna del intestino. Además, la degradación y resíntesis de proteínas también tiene lugar en las células vivas. Irónicamente, se sabe menos sobre la degradación de las proteínas que sobre su síntesis. Sin embargo, está claro que las enzimas proteolíticas están involucradas en la descomposición, similares a las que descomponen las proteínas en aminoácidos en el tracto digestivo.

La vida media de diferentes proteínas es diferente, desde varias horas hasta muchos meses. La única excepción son las moléculas de colágeno. Una vez formados, permanecen estables, no renovados ni reemplazados. Sin embargo, con el tiempo, algunas de sus propiedades cambian, en particular la elasticidad, y dado que no se renuevan, ciertos cambios relacionados con la edad son el resultado de esto, por ejemplo, la aparición de arrugas en la piel.

Proteínas sintéticas.

Los químicos han aprendido desde hace mucho tiempo a polimerizar los aminoácidos, pero los aminoácidos se combinan de esta manera desordenada, por lo que los productos de dicha polimerización no son muy similares a los naturales. Es cierto que es posible combinar aminoácidos en un orden determinado, lo que permite obtener algunas proteínas biológicamente activas, en particular la insulina. El proceso es bastante complicado, y de esta manera es posible obtener solo aquellas proteínas, cuyas moléculas contienen alrededor de un centenar de aminoácidos. En su lugar, es preferible sintetizar o aislar la secuencia de nucleótidos del gen correspondiente a la secuencia de aminoácidos deseada, y luego introducir este gen en la bacteria, que producirá una gran cantidad del producto deseado por replicación. Sin embargo, este método también tiene sus inconvenientes.

PROTEÍNA Y NUTRICIÓN

Cuando las proteínas del cuerpo se descomponen en aminoácidos, estos aminoácidos se pueden usar nuevamente para sintetizar proteínas. Al mismo tiempo, los propios aminoácidos están sujetos a degradación, por lo que no se reutilizan por completo. También está claro que durante el crecimiento, el embarazo y la cicatrización de heridas, la síntesis de proteínas debe superar la descomposición. El cuerpo pierde constantemente algunas proteínas; estas son proteínas del cabello, las uñas y la capa superficial de la piel. Por tanto, para la síntesis de proteínas, cada organismo debe recibir aminoácidos de los alimentos.

Fuentes de aminoácidos.

Las plantas verdes sintetizan los 20 aminoácidos que se encuentran en las proteínas a partir de CO2, agua y amoníaco o nitratos. Muchas bacterias también pueden sintetizar aminoácidos en presencia de azúcar (o algo equivalente) y nitrógeno fijo, pero el azúcar es finalmente suministrado por las plantas verdes. En los animales, la capacidad para sintetizar aminoácidos es limitada; obtienen aminoácidos al comer plantas verdes u otros animales. En el tracto digestivo, las proteínas absorbidas se descomponen en aminoácidos, estos últimos se absorben y las proteínas características del organismo dado ya se construyen a partir de ellos. Ninguna de las proteínas absorbidas se incorpora a las estructuras del cuerpo como tal. La única excepción es que en muchos mamíferos, parte de los anticuerpos maternos pueden pasar intactos a través de la placenta al torrente sanguíneo fetal y, a través de la leche materna (especialmente en rumiantes), pueden transferirse al recién nacido inmediatamente después del nacimiento.

Requerimientos proteicos.

Está claro que para mantener la vida, el cuerpo debe recibir una cierta cantidad de proteínas de los alimentos. Sin embargo, el alcance de esta necesidad depende de varios factores. El cuerpo necesita alimentos como fuente de energía (calorías) y como material para construir sus estructuras. En primer lugar está la necesidad de energía. Esto significa que cuando hay pocos carbohidratos y grasas en la dieta, las proteínas de la dieta se utilizan no para sintetizar sus propias proteínas, sino como fuente de calorías. Con el ayuno prolongado, incluso las propias proteínas se gastan en satisfacer las necesidades energéticas. Si hay suficientes carbohidratos en la dieta, entonces se puede reducir la ingesta de proteínas.

Balance de nitrógeno.

En promedio aprox. El 16% de la masa proteica total es nitrógeno. Cuando los aminoácidos que formaban parte de las proteínas se descomponen, el nitrógeno que contienen se excreta del organismo a través de la orina y (en menor medida) de las heces en forma de diversos compuestos nitrogenados. Por tanto, es conveniente utilizar un indicador como el balance de nitrógeno para evaluar la calidad de la nutrición proteica, p. Ej. la diferencia (en gramos) entre la cantidad de nitrógeno que ingresa al cuerpo y la cantidad de nitrógeno excretado por día. Con una dieta normal en un adulto, estas cantidades son iguales. En un organismo en crecimiento, la cantidad de nitrógeno excretado es menor que la cantidad recibida, es decir el saldo es positivo. Con la falta de proteínas en la dieta, el balance es negativo. Si hay suficientes calorías en la dieta, pero las proteínas están completamente ausentes, el cuerpo conserva las proteínas. Al mismo tiempo, el metabolismo de las proteínas se ralentiza y la reutilización de aminoácidos en la síntesis de proteínas avanza con la mayor eficacia posible. Sin embargo, las pérdidas son inevitables y los compuestos nitrogenados todavía se excretan en la orina y en parte en las heces. La cantidad de nitrógeno excretado del cuerpo por día durante la inanición de proteínas puede servir como una medida de la falta diaria de proteínas. Es natural suponer que al introducir en la dieta una cantidad de proteína equivalente a esta deficiencia, es posible restablecer el equilibrio de nitrógeno. Sin embargo, no lo es. Habiendo recibido esta cantidad de proteína, el cuerpo comienza a usar los aminoácidos de manera menos eficiente, por lo que se requiere una cantidad adicional de proteína para restaurar el equilibrio de nitrógeno.

Si la cantidad de proteína en la dieta excede lo que se necesita para mantener el equilibrio de nitrógeno, entonces probablemente no haya ningún daño por esto. El exceso de aminoácidos se utiliza simplemente como fuente de energía. Como ejemplo particularmente llamativo, podemos citar a los esquimales, que son bajos en carbohidratos y unas diez veces más proteínas de las necesarias para mantener el equilibrio de nitrógeno. En la mayoría de los casos, sin embargo, el uso de proteínas como fuente de energía es desventajoso, ya que una cierta cantidad de carbohidratos puede proporcionar muchas más calorías que la misma cantidad de proteínas. En los países pobres, la población obtiene las calorías necesarias de los carbohidratos y consume la cantidad mínima de proteínas.

Si el cuerpo recibe la cantidad requerida de calorías en forma de alimentos no proteicos, entonces la cantidad mínima de proteína que mantiene el equilibrio de nitrógeno es de aprox. 30 g por día. Aproximadamente cuatro rebanadas de pan o 0,5 litros de leche contienen aproximadamente la misma cantidad de proteína. Por lo general, se considera óptima una cantidad ligeramente mayor; recomendado de 50 a 70 g.

Aminoácidos esenciales.

Hasta ahora, la proteína se ha considerado como un todo. Mientras tanto, para que se produzca la síntesis de proteínas, todos los aminoácidos necesarios deben estar presentes en el cuerpo. El propio cuerpo del animal es capaz de sintetizar algunos de los aminoácidos. Se denominan no esenciales porque no tienen que estar presentes en la dieta; solo es importante que la ingesta total de proteínas como fuente de nitrógeno sea suficiente; luego, con una escasez de aminoácidos no esenciales, el cuerpo puede sintetizarlos a expensas de los que están presentes en exceso. El resto, "insustituibles", los aminoácidos no se pueden sintetizar y deben entrar al organismo con los alimentos. La valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptófano, histidina, lisina y arginina son indispensables para los seres humanos. (Aunque la arginina se puede sintetizar en el cuerpo, se clasifica como un aminoácido esencial, ya que no se produce en cantidades suficientes en recién nacidos y niños en crecimiento. Por otro lado, para una persona madura, la ingesta de algunos de estos aminoácidos los ácidos en la dieta pueden volverse innecesarios).

Esta lista de aminoácidos esenciales es aproximadamente la misma en otros vertebrados e incluso en insectos. El valor nutricional de las proteínas generalmente se determina dándoles de comer a ratas en crecimiento y controlando el aumento de peso de los animales.

El valor nutricional de las proteínas.

El valor nutricional de las proteínas está determinado por el aminoácido esencial que más falta. Ilustremos esto con un ejemplo. Las proteínas de nuestro cuerpo contienen en promedio aprox. Triptófano al 2% (en peso). Digamos que la dieta incluye 10 g de proteína, que contienen un 1% de triptófano, y que contiene suficientes otros aminoácidos esenciales. En nuestro caso, 10 g de esta proteína defectuosa equivalen esencialmente a 5 g de proteína completa; los 5 g restantes solo pueden servir como fuente de energía. Tenga en cuenta que, dado que los aminoácidos prácticamente no se almacenan en el cuerpo, y para que se produzca la síntesis de proteínas, todos los aminoácidos deben estar presentes al mismo tiempo, el efecto de la ingesta de aminoácidos esenciales se puede detectar solo si todos los entran en el cuerpo al mismo tiempo.

La composición promedio de la mayoría de las proteínas animales se acerca a la composición promedio de proteínas en el cuerpo humano, por lo que es poco probable que enfrentemos una deficiencia de aminoácidos si nuestra dieta es rica en alimentos como carne, huevos, leche y queso. Sin embargo, hay proteínas, como la gelatina (producto de la desnaturalización del colágeno), que contienen muy pocos aminoácidos esenciales. Las proteínas vegetales, aunque son mejores que la gelatina en este sentido, también son pobres en aminoácidos esenciales; son especialmente bajos en lisina y triptófano. Sin embargo, una dieta puramente vegetariana no puede considerarse dañina en absoluto, si solo se consume una cantidad ligeramente mayor de proteínas vegetales, suficiente para proporcionar al cuerpo los aminoácidos esenciales. La mayor parte de la proteína se encuentra en las semillas de las plantas, especialmente en las semillas de trigo y varias legumbres. Los brotes jóvenes como los espárragos también son ricos en proteínas.

Proteínas sintéticas en la dieta.

Añadiendo pequeñas cantidades de aminoácidos esenciales sintéticos o proteínas ricas en ellos a proteínas deficientes, como las proteínas del maíz, es posible incrementar significativamente el valor nutricional de estas últimas, es decir, por lo tanto, por así decirlo, para aumentar la cantidad de proteína consumida. Otra posibilidad es cultivar bacterias o levaduras en hidrocarburos de petróleo con la adición de nitratos o amoníaco como fuente de nitrógeno. La proteína microbiana obtenida de esta manera puede servir como alimento para aves de corral o ganado, o puede ser consumida directamente por humanos. El tercer método, ampliamente utilizado, utiliza las características de la fisiología de los rumiantes. En rumiantes en la parte inicial del estómago, el llamado. En el rumen, existen formas especiales de bacterias y protozoos que convierten las proteínas vegetales defectuosas en proteínas microbianas más completas, y estas, a su vez, después de ser digeridas y absorbidas, se transforman en proteínas animales. La urea, un compuesto sintético barato que contiene nitrógeno, se puede agregar a la alimentación del ganado. Los microorganismos que habitan el rumen utilizan nitrógeno ureico para convertir los carbohidratos (que son mucho más abundantes en el pienso) en proteínas. Aproximadamente un tercio de todo el nitrógeno en la alimentación del ganado puede venir en forma de urea, lo que de hecho significa, hasta cierto punto, síntesis química de proteínas.

Curiosamente, a veces es más fácil sintetizar una proteína de forma artificial que establecer su estructura. Que se conozca la estructura de la proteína. ¿Cómo se consigue en un matraz?
Fijémonos el objetivo de sintetizar artificialmente una de las proteínas más simples: la insulina. Como ya dijimos, la molécula de insulina consta de dos cadenas A y B. Obviamente, necesitas obtener ambas cadenas por separado y luego conectarlas. Entonces, la síntesis de la cadena B de la molécula de insulina. Lo realizaremos desde el extremo C de la cadena. El primer aminoácido es la alanina. En primer lugar, tomaremos la base a la que gradualmente, ácido a ácido, iremos incrementando la cadena de insulina. Como tal base, puede tomar resinas de intercambio iónico, poliestireno. Adjuntemos el primer aminoácido, alanina, a la base a través del grupo carboxilo.
Entonces, la alanina con su grupo carboxilo está unida a la resina, pero su grupo amino está libre. Ahora, el siguiente aminoácido, la lisina, debe unirse a este grupo amino a través del grupo carboxilo. ¿Cómo hacerlo? Una buena forma de obtener un enlace amida entre un carboxilo y un grupo amino es mediante la acilación de este último con un cloruro de ácido. Esto produce cloruro de hidrógeno.
Entonces lo haremos. Tomemos cloruro de lisina y lo usaremos en ... ¡Alto! No saldrá nada bueno de ello. El hecho es que existe un grupo amino en la propia lisina, y no está claro por qué el cloruro de lisina debería interactuar solo con el grupo amino del primer aminoácido (alanina) y no dar la poliamida de lisina.
¿Cómo ser? Para salir de la situación, debe proteger el grupo amino de la lisina de la acción de los cloroanhídridos. Para ello, se acila con anhídrido de ácido trifluoroacético. ¿Por qué exactamente trifluoroacético, y no solo acético, por qué el grupo amino no puede simplemente acetilarse, es decir, protegerse por el grupo COCHO? Resulta que el grupo acetilo "se adhiere" firmemente al grupo amino, y nuestro objetivo es plantarlo "por un tiempo". El trifluoroacetilo se puede "eliminar" fácilmente sin destruir el péptido formado.
Esto significa que la siguiente etapa consiste en la acilación en el grupo amino de la alanina "unida" a la resina con cloruro de lisina trifluoroacetilado (también en el grupo amino). En el caso de la lisina, el asunto se complica aún más por la presencia de un segundo grupo amino, pero puede estar protegido por algún grupo X, que no se escinde de él durante la síntesis y se elimina solo al final.
Como resultado, obtenemos un dipéptido con un grupo amino protegido. Ahora es necesario liberar el grupo amino. Eliminamos la protección actuando con una solución alcalina débil y obtenemos un grupo amino libre capaz de aceptar el siguiente aminoácido: la prolina.
La siguiente etapa ahora está clara para el lector: actuamos sobre el péptido con cloruro de ácido de prolina trifluoroacetilado. Luego retiramos el grupo protector, actuamos con cloruro de ácido treonina trifluoroacetilado, y así sucesivamente, hasta construir la cadena completa de 30 aminoácidos. Agregamos el último ácido: fenilalanina, eliminamos el grupo protector y, actuando con ácido, desconectamos la cadena terminada de la resina.
De la misma manera, sintetizamos la segunda cadena, conectamos ambas cadenas, ¡y la insulina artificial está lista! No es tan fácil ni tan rápido, ¿verdad? Sí, el trabajo requiere paciencia y tiempo.
Sin embargo, en 1968, Maryfield logró sintetizar una proteína relativamente compleja, la enzima ribonucleasa. Consta de 124 aminoácidos. Esta síntesis involucró 11,931 pasos (similar al que acabamos de discutir) y se completó en solo tres semanas.

06/02/2004, viernes, 09:02, hora de Moscú

Los científicos del Instituto Médico Howard Hughes de la Universidad de Washington han construido la primera proteína artificial que nunca ha existido en la naturaleza. Top7 fue la primera proteína sintética creada desde cero en una computadora y solo luego obtenida en un laboratorio. En realidad, la forma de la molécula coincide exactamente con el modelo del programa de computadora. Ahora se desarrolla una nueva etapa de trabajo en el proyecto. [correo electrónico protegido]- un programa informático distribuido que funciona a través de Internet.

[correo electrónico protegido] está destinado a calcular un modelo matemático del plegamiento "correcto" de una proteína en una estructura tridimensional y promete nuevas perspectivas para prolongar la vida activa de una persona.

Se supone que la técnica empleada se utilizará en la construcción de otras proteínas tan necesarias para la medicina humana.

Este desarrollo de un equipo de biólogos dirigido por David Baker arroja luz sobre el misterio del plegamiento de proteínas.

Fuente: Gautam Dantas / Universidad de Washington

Recordemos que los científicos aún no comprenden los principios según los cuales las proteínas se pliegan en un espacio tridimensional, tomando una forma especial (este fenómeno se denomina "plegamiento de proteínas").

El exitoso experimento en el diseño de la proteína sintética Top7 arroja algo de luz sobre el mecanismo de plegamiento de proteínas.

Ahora, según David Baker, al menos algunas de las características del misterioso proceso han quedado claras.

Actualmente, los científicos de la Universidad de Washington (Instituto Médico Howard Hughes de la Universidad de Washington) continúan trabajando.

El equipo de investigación se propuso diseñar proteínas con funciones programadas con precisión.

Se espera que esto sea un gran avance, y no solo en medicina.

Que es plegable

En las células, los ribosomas son responsables de la producción de proteínas, donde las proteínas se ensamblan a partir de aminoácidos individuales de acuerdo con la secuencia leída del ADN.

El resultado del trabajo de un transportador biológico de este tipo son moléculas largas, "espacios en blanco" para las proteínas. Y aunque hoy se ha decodificado el genoma, es decir, se conoce la estructura de una determinada cantidad de proteínas, incluidos los humanos, incluso en este caso es imposible juzgar sus funciones. Estos últimos aparecen solo después de que la larga cadena de aminoácidos se haya plegado y tome la forma requerida.

Cabe señalar que, de los millones de combinaciones espaciales potenciales, la proteína adquiere una única forma previamente conocida. Este proceso se llama plegado. Por lo tanto, se forman en el cuerpo hemoglobina, insulina y otras proteínas necesarias para la vida.

El proceso de plegado puede tener lugar en varias etapas, que duran desde unos pocos segundos hasta varios minutos. En la última fase, decisiva, la proteína del "estado preliminar" toma instantáneamente su forma final. Es esta fase de varias decenas de microsegundos la que constituye el problema más difícil de simulación.

La situación con la adopción de la forma final se ve agravada por el hecho de que el proceso depende en gran medida de las condiciones ambientales, incluida la temperatura. Una molécula se pliega instantáneamente, "naturalmente" en condiciones naturales. Pero simular este proceso aparentemente simple puede llevar años de funcionamiento continuo para muchas computadoras.

Hoy en día, los científicos se han esforzado por comprender cómo las proteínas se pliegan de manera tan rápida y confiable.

Comprender este proceso permitirá no solo crear fácilmente versiones mejoradas de proteínas que existen en la naturaleza, sino también modelar estructuras completamente nuevas con nuevas propiedades: proteínas sintéticas de "autoensamblaje" con funcionalidad programada. Algunos incluso hablan de los futuros "nanorobots", cuya aparición conducirá a una verdadera revolución tecnológica, incluso en medicina.

Plegable @ en casa.EXE

La primera proteína sintética fue creada por científicos del Instituto Médico Howard Hughes de la Universidad de Washington. Es este instituto el principal patrocinador del famoso proyecto [correo electrónico protegido]- programas informáticos distribuidos para calcular el plegamiento de diversas proteínas sintéticas.

Da la casualidad de que una de las tareas que requiere un enorme poder computacional para modelar es el plegamiento de proteínas. En una PC moderna, calcular 1 nanosegundo de plegamiento de proteínas en determinadas condiciones de temperatura lleva aproximadamente 1 día. Para calcular el proceso completo, se requieren decenas de miles de veces más potencia informática, porque el plegado tarda varias decenas de microsegundos. Además, es necesario simular el plegamiento de diferentes modificaciones de la molécula a diferentes temperaturas. Cualquier potencia informática no será suficiente para realizar esta tarea.

[correo electrónico protegido] Es uno de los mayores proyectos científicos en computación distribuida. En el sitio puede descargar un programa cliente que se ejecuta en Windows, Linux o Macintosh en segundo plano o en forma de un hermoso protector de pantalla (ver a la izquierda). Por cierto, el trabajo del programa en segundo plano con una prioridad baja prácticamente no tiene ningún efecto sobre el rendimiento general del sistema.

Ahora en el proyecto [correo electrónico protegido] ya participan más de 270 mil usuarios de todas las regiones del mundo. Más de 570 mil computadoras están en funcionamiento, su número está en constante crecimiento. Google se unió recientemente al patrocinio. Ha incorporado el plegado de fondo en su popular complemento de la barra Google para Internet Explorer.

En la primera etapa de desarrollo [correo electrónico protegido] Desde octubre de 2000 hasta octubre de 2001, se modelaron con éxito varias proteínas simples de plegado rápido, incluida la villina (36 aminoácidos, tiempo de plegado de 10 microsegundos). Los científicos en la práctica, como resultado de experimentos de laboratorio, han confirmado la exactitud de los resultados.

Aunque la villina (ver la figura de la derecha) se ha convertido en la "tarjeta de presentación" del proyecto, actualmente se está calculando el plegamiento de moléculas más complejas y grandes. Entonces, pronto comenzará el cálculo de la proteína beta amiloide de Alzheimer, que causa un efecto tóxico en la enfermedad de Alzheimer.

Plegamiento inadecuado y enfermedad de Alzheimer

Ahora los expertos saben mucho más sobre el plegado que Paulig y Anfinsen, que recibieron el Premio Nobel por descubrir este proceso hace medio siglo.

Se sabe que la cadena de proteínas a veces se puede plegar en equivocado forma. Además, se han descubierto proteínas especiales, llamadas chaperonas, cuyo único propósito es ayudar a otras proteínas a plegarse y asegurarse de que el proceso siga las "instrucciones".

El plegamiento correcto de una molécula de proteína a veces requiere la participación secuencial de cinco acompañantes diferentes. Sin ellos, el proceso puede salirse de control. En este caso, una cadena de aminoácidos puede unirse a otra cadena para formar desechos.

El ejemplo más simple de una violación del plegado es familiar para todas las personas que hirvieron un huevo. Durante el proceso de calentamiento, las moléculas de proteína dentro del huevo pierden su forma. Después de eso, ya no pueden acurrucarse de la manera correcta y formar una masa dura, no funcional pero sabrosa (tal violación se muestra en la figura de la derecha).

Algo parecido sucede con una de las proteínas del cuerpo humano con la enfermedad de Alzheimer. La masa de proteína disfuncional, formada como resultado del plegamiento inadecuado de una sola proteína, se deposita en ciertas áreas del cerebro e interfiere con su trabajo.

Por supuesto, la producción de proteínas sintéticas contribuirá a la creación de fármacos nuevos y eficaces para la enfermedad de Alzheimer y otras dolencias, muchas de las cuales son características de los ancianos. Por tanto, se puede esperar que la humanidad dé un nuevo paso hacia el aumento de la duración de la vida humana. Se supone que en un futuro muy cercano, las personas podrán mantener una buena salud hasta por 80-100 años, y esto ya no es una fantasía.

/ sitio web

1 Un artículo que describe el trabajo de los científicos se publicó el 21 de noviembre de 2003 en la revista Science.

2 Programa [correo electrónico protegido] Es solo uno de los muchos proyectos de computación distribuida que se ejecutan en Internet.
El primer proyecto de este tipo fue el famoso [correo electrónico protegido]- procesamiento informático de la grabación de una señal analógica de un radiotelescopio que recibió señales del espacio. Cualquier usuario de PC, dondequiera que estuviera, podía descargar un fragmento del espectro de radio de una galaxia distante a la computadora de su casa, analizarlo en busca de anomalías y enviar los resultados al Instituto SETI en los Estados Unidos. Este proyecto ganó tanta popularidad que en 1999 millones de personas descargaron el programa cliente del sitio declarado. Recordemos que en ese momento se estrenó la película "Contacto" con Judy Foster, por lo que la búsqueda de extraterrestres con la ayuda de radiotelescopios se convirtió en un pasatiempo muy de moda, especialmente en Estados Unidos.
La búsqueda de inteligencia extraterrestre continúa hasta el día de hoy, pero el principal mérito del proyecto [correo electrónico protegido] Resultó que confirmó la eficiencia del esquema de computación distribuida, cuando cientos de miles de "computadoras personales" ordinarias, completamente gratis, realizan un trabajo que está más allá del poder de las supercomputadoras más poderosas que valen millones de dólares.

3 El Alzheimer es una enfermedad del siglo XXI ya que afecta a las personas mayores.
Según las estadísticas, la enfermedad de Alzheimer afecta aproximadamente al 10% de la población mayor de 65 años y aproximadamente al 50% mayor de 85 años. En los Estados Unidos, alrededor de 100 mil personas mueren cada año por esta enfermedad.