अन्य प्रोटीनों की संरचना को स्थिर करने में सक्षम प्रोटीन। प्रोटीन श्रृंखला कई विकल्पों में से एकमात्र सही तह क्यों ढूंढती है? प्रोटीन तह के कुछ पैटर्न

पेप्टाइड श्रृंखला के राइबोसोम छोड़ने के बाद, इसे अपना जैविक रूप से सक्रिय रूप लेना चाहिए, अर्थात। एक निश्चित तरीके से कर्ल करना, किसी समूह को बांधना आदि। पॉलीपेप्टाइड को सक्रिय प्रोटीन में बदलने की प्रतिक्रिया कहलाती है प्रसंस्करणया पोस्ट-ट्रांसलेशनल प्रोटीन संशोधन.

प्रोटीन का पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन

मुख्य प्रसंस्करण प्रतिक्रियाओं में शामिल हैं:

1. हटाया जा रहा हैमेथियोनीन के एन-टर्मिनस या विशिष्ट अमीनोपेप्टिडेस वाले कई अमीनो एसिड से।

2. शिक्षा डाइसल्फ़ाइड ब्रिजसिस्टीन अवशेषों के बीच।

3. आंशिक प्रोटियोलिसिस- पेप्टाइड श्रृंखला के एक हिस्से को हटाना, जैसा कि जठरांत्र संबंधी मार्ग के इंसुलिन या प्रोटियोलिटिक एंजाइम के मामले में होता है।

4. परिग्रहण रासायनिक समूहप्रोटीन श्रृंखला के अमीनो एसिड अवशेषों के लिए:

• फॉस्फोरिकएसिड - उदाहरण के लिए, अमीनो एसिड के फॉस्फोराइलेशन सेरीन, थ्रेओनीन, टायरोसिन का उपयोग एंजाइम की गतिविधि को विनियमित करने या कैल्शियम आयनों को बांधने के लिए किया जाता है,
• कार्बाक्सिलसमूह - उदाहरण के लिए, विटामिन के की भागीदारी के साथ, ग्लूटामेट का -कार्बोक्साइलेशन प्रोथ्रोम्बिन, प्रोकोवर्टिन, स्टुअर्ट फैक्टर, क्रिसमस की संरचना में होता है, जो रक्त जमावट की शुरुआत के दौरान कैल्शियम आयनों को बांधना संभव बनाता है,
• मिथाइलसमूह - उदाहरण के लिए, हिस्टोन में आर्जिनिन और लाइसिन के मिथाइलेशन का उपयोग जीनोम गतिविधि को विनियमित करने के लिए किया जाता है,
• हाइड्रॉकसिलसमूह - उदाहरण के लिए, विटामिन सी की भागीदारी के साथ कोलेजन अणुओं की परिपक्वता के लिए हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन और हाइड्रोक्सीलीसिन के गठन के साथ ओएच समूह को लाइसिन और प्रोलाइन में जोड़ना आवश्यक है,
• आयोडीन- उदाहरण के लिए, थायरोग्लोबुलिन में, थायराइड हार्मोन के अग्रदूत आयोडोथायरोनिन के निर्माण के लिए आयोडीन की आवश्यकता होती है,

5. स्विच ऑन करना जोड़ कासमूह:

• कार्बोहाइड्रेटअवशेष - उदाहरण के लिए, ग्लाइकोप्रोटीन के संश्लेषण के लिए ग्लाइकेशन की आवश्यकता होती है।
• वो मुझे- उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन, मायोग्लोबिन, साइटोक्रोमेस, केटेलेस के संश्लेषण में,
• विटामिनकोएंजाइम - बायोटिन, एफएडी, पाइरिडोक्सल फॉस्फेट, आदि।

6. प्रोटोमर्स का संयोजनएक एकल ओलिगोमेरिक प्रोटीन में, उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन, कोलेजन, लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज, क्रिएटिन किनसे।

प्रोटीन की तह

तह एक लम्बी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक नियमित त्रि-आयामी स्थानिक संरचना में मोड़ने की प्रक्रिया है। सहायक प्रोटीन का एक समूह जिसे चैपरोन कहा जाता है ( संरक्षिका, फ्रेंच - साथी, नानी)। वे नए संश्लेषित प्रोटीन को एक दूसरे के साथ बातचीत करने से रोकते हैं, प्रोटीन के हाइड्रोफोबिक क्षेत्रों को साइटोप्लाज्म से अलग करते हैं और उन्हें अणु के अंदर "हटा" देते हैं, और प्रोटीन डोमेन को सही ढंग से व्यवस्थित करते हैं।

तह, आदि "तह प्रोटीन- एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को सही स्थानिक संरचना में मोड़ने की प्रक्रिया। अलग-अलग प्रोटीन, एक जीन के उत्पाद, एक समान अमीनो एसिड अनुक्रम होते हैं और समान परिस्थितियों में समान संरचना और कार्य प्राप्त करते हैं। एक जटिल स्थानिक संरचना वाले कई प्रोटीनों के लिए, तह की भागीदारी के साथ होता है "संरक्षक"

राइबोन्यूक्लिअस पुनर्सक्रियन।प्रोटीन विकृतीकरण की प्रक्रिया प्रतिवर्ती हो सकती है। यह खोज राइबोन्यूक्लिअस विकृतीकरण का अध्ययन करते हुए की गई थी, जो आरएनए में न्यूक्लियोटाइड्स के बीच के बंधनों को साफ करता है। राइबोन्यूक्लिअस एक गोलाकार प्रोटीन है जिसमें 124 अमीनो एसिड अवशेषों की एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला होती है। इसकी रचना को 4 डाइसल्फ़ाइड बांड और कई कमजोर बांडों द्वारा स्थिर किया जाता है।

मर्कैप्टोएथेनॉल के साथ राइबोन्यूक्लिअस के उपचार से डाइसल्फ़ाइड बांड का टूटना और सिस्टीन अवशेषों के एसएच-समूहों में कमी आती है, जो प्रोटीन की कॉम्पैक्ट संरचना को बाधित करती है। यूरिया या क्लोरीडीन गुआनिडीन के जुड़ने से बेतरतीब ढंग से मुड़ी हुई राइबोन्यूक्लिज़-मुक्त पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का निर्माण होता है। एंजाइम विकृतीकरण। यदि, डायलिसिस द्वारा, राइबोन्यूक्लीज को विकृतीकरण एजेंटों और मर्कैप्टोएथेनॉल से शुद्ध किया जाता है, तो प्रोटीन की एंजाइमेटिक गतिविधि धीरे-धीरे बहाल हो जाती है। इस प्रक्रिया को पुनर्जीवन कहते हैं।

अन्य प्रोटीनों के लिए भी नवीकरण की संभावना सिद्ध हुई है। इसकी संरचना की बहाली के लिए एक आवश्यक शर्त प्रोटीन की प्राथमिक संरचना की अखंडता है।

प्रोटीन के लिए बाध्य करने में सक्षम प्रोटीन जो एक अस्थिर, एकत्रीकरण की स्थिति में होते हैं, उनकी संरचना को स्थिर करने में सक्षम होते हैं, प्रोटीन तह प्रदान करते हैं, कहलाते हैं "चौकीदार"।

प्रोटीन तह में चैपरोन की भूमिका

राइबोसोम पर प्रोटीन संश्लेषण की अवधि के दौरान, प्रतिक्रियाशील रेडिकल्स का संरक्षण III-70 द्वारा किया जाता है। III-60 द्वारा गठित अंतरिक्ष में एक जटिल संरचना के साथ कई उच्च-आणविक प्रोटीन का तह किया जाता है। III-60 एक ओलिगोमेरिक कॉम्प्लेक्स के रूप में कार्य करता है जिसमें 14 सबयूनिट होते हैं। चैपरोन कॉम्प्लेक्स में प्रोटीन के लिए एक उच्च आत्मीयता होती है, जिसकी सतह पर हाइड्रोफोबिक रेडिकल्स से समृद्ध क्षेत्र होते हैं)। एक बार चैपरोन कॉम्प्लेक्स की गुहा में, प्रोटीन III-60 के शीर्ष क्षेत्रों में हाइड्रोफोबिक रेडिकल्स से बांधता है।

तनाव प्रभाव को कम करने से सेल प्रोटीन की सुरक्षा में चैपरोन की भूमिका

विकृतीकरण प्रभावों से सेलुलर प्रोटीन की सुरक्षा में शामिल चैपरोन को हीट शॉक प्रोटीन कहा जाता है। क्रिया के तहत (उच्च तापमान, हाइपोक्सिया, संक्रमण, यूवी, माध्यम के पीएच में परिवर्तन, माध्यम की दाढ़ में परिवर्तन, का प्रभाव) विषाक्त रसायन, भारी धातु) कोशिकाओं में, एचएसपी के संश्लेषण को बढ़ाया जाता है। ... वे अपने पूर्ण विकृतीकरण को रोक सकते हैं और प्रोटीन की मूल संरचना को बहाल कर सकते हैं।

दुर्बलता से जुड़े रोग

तह प्रोटीन अल्जाइमर रोग- तंत्रिका तंत्र का अमाइलॉइडोसिस, जो बुजुर्गों को प्रभावित करता है और प्रगतिशील स्मृति हानि और पूर्ण व्यक्तित्व गिरावट की विशेषता है। अमाइलॉइड, एक प्रोटीन जो अघुलनशील तंतुओं का निर्माण करता है जो तंत्रिका कोशिकाओं की संरचना और कार्य को बाधित करते हैं, मस्तिष्क के ऊतकों में जमा हो जाते हैं।

प्रियन प्रोटीनसंक्रामक गुणों वाले प्रोटीन का एक विशेष वर्ग। एक बार मानव शरीर में, वे केंद्रीय तंत्रिका तंत्र के गंभीर, असाध्य रोगों को पैदा करने में सक्षम होते हैं, जिन्हें प्रियन रोग कहा जाता है। प्रियन प्रोटीन उसी जीन द्वारा अपने सामान्य एनालॉग के रूप में एन्कोड किया गया है, यानी। उनके पास एक समान प्राथमिक संरचना है। हालांकि, दो प्रोटीनों की संरचना अलग-अलग होती है: प्रियन प्रोटीन को β-परतों की एक उच्च सामग्री की विशेषता होती है, जबकि सामान्य प्रोटीन में कई पेचदार क्षेत्र होते हैं। प्रियन प्रोटीन प्रोटीज के लिए प्रतिरोधी है।

वाशिंगटन विश्वविद्यालय (यूएसए) के वैज्ञानिकों द्वारा एक अद्भुत खेल विकसित किया गया था। Fold.it नामक एक प्रोग्राम प्रोटीन को त्रि-आयामी निर्माणों में तह करने के लिए एक मॉडल है। गेमर को इसे बेहतरीन तरीके से करने की कोशिश करनी चाहिए। कार्यक्रम को वास्तविक, अभी-अभी आविष्कार किए गए प्रोटीन के बारे में वास्तविक डेटा के साथ लोड किया जाएगा, जो स्पष्ट नहीं हैं कि वे कैसे मोड़ते हैं। परिणाम इंटरनेट के माध्यम से प्रसंस्करण केंद्र में भेजे जाएंगे, जहां उन्हें एक सुपर कंप्यूटर पर जांचा जाएगा (यह गिरावट में होगा, लेकिन अभी के लिए, कार्यक्रम में पहले से ही हल की गई पहेलियां हैं, इसलिए अब यह एक सिम्युलेटर के रूप में कार्य करता है)।

वास्तव में, हमारी दुनिया के सभी गेमर्स उन खेलों पर अरबों मानव-घंटे खर्च करते हैं जो मानवता के लिए वाह, काउंटर-स्ट्राइक या क्लोंडाइक सॉलिटेयर जैसे बेकार हैं। साथ ही, वे अपनी बुद्धि का अधिक प्रभावी ढंग से उपयोग कर सकते थे: उदाहरण के लिए, उनकी मॉनीटर स्क्रीन पर प्रोटीन को फोल्ड करके। यह भी अपने आप में दिलचस्प है।

गेम के डेवलपर्स में से एक, बायोकैमिस्ट्री के प्रोफेसर डेविड बेकर, वास्तव में मानते हैं कि दुनिया में कहीं न कहीं ऐसी प्रतिभाएं हैं जिनके दिमाग में 3 डी प्रोटीन मॉडल की गणना करने की सहज क्षमता है। इंडोनेशिया का कोई 12 वर्षीय लड़का खेल देखेगा और उन समस्याओं को हल करने में सक्षम होगा जो एक सुपर कंप्यूटर भी नहीं कर सकता। कौन जानता है, शायद ऐसे लोग होते हैं?

प्रत्येक प्रोटीन (मानव शरीर में 100,000 से अधिक प्रजातियां हैं) एक लंबा अणु है। यह भविष्यवाणी करना कि यह अणु कुछ शर्तों के तहत किस जटिल आकार में मोड़ेगा (और क्या यह किसी भी स्थिर आकार में तह करने में सक्षम है) जटिलता की उच्चतम डिग्री का कार्य है। कंप्यूटर सिमुलेशन एक संसाधन-गहन प्रक्रिया है, लेकिन साथ ही फार्मास्यूटिकल्स में महत्वपूर्ण है। आखिरकार, प्रोटीन के आकार को जाने बिना, इसके गुणों का अनुकरण करना असंभव है। यदि ये गुण उपयोगी हैं, तो प्रोटीन को संश्लेषित किया जा सकता है और उनके आधार पर नई प्रभावी दवाएं बनाई जा सकती हैं, उदाहरण के लिए, कैंसर या एड्स के इलाज के लिए (दोनों मामलों में नोबेल पुरस्कार की गारंटी है)।

वर्तमान में, एक वितरित कंप्यूटिंग नेटवर्क में सैकड़ों हजारों कंप्यूटर प्रत्येक नए प्रोटीन अणु के एक मॉडल की गणना पर काम कर रहे हैं, लेकिन वाशिंगटन विश्वविद्यालय के वैज्ञानिक एक और तरीका प्रस्तावित करते हैं: सभी विकल्पों की सुस्त गणना नहीं, बल्कि कंप्यूटर गेम के माध्यम से बौद्धिक मंथन . विकल्पों की संख्या परिमाण के क्रम से कम हो जाती है, और सुपरकंप्यूटर सही फोल्डिंग पैरामीटर को बहुत तेज़ी से ढूंढेगा।

हर कोई त्रि-आयामी "मजेदार" Fold.it खेल सकता है: यहां तक ​​​​कि बच्चे और सचिव भी जिन्हें आणविक जीवविज्ञान के बारे में कोई जानकारी नहीं है। डेवलपर्स ने ऐसा गेम बनाने की कोशिश की ताकि यह सभी के लिए दिलचस्प हो। और खेल का नतीजा नोबेल पुरस्कार का आधार बन सकता है और हजारों लोगों की जान बचा सकता है।

कार्यक्रम विन और मैक के संस्करणों में जारी किया गया है। 53 एमबी का वितरण किट हो सकता है

हमारे शरीर की प्रत्येक कोशिका प्रोटीन की फैक्ट्री है। उनमें से कुछ आंतरिक उपयोग के लिए, सेल के जीवन का समर्थन करने के लिए उत्पादित किए जाते हैं, और दूसरा भाग "निर्यात" होता है। प्रोटीन अणुओं के सभी गुण (कोशिका में अन्य अणुओं के परिवर्तन को आश्चर्यजनक रूप से सटीक रूप से उत्प्रेरित करने की क्षमता सहित) प्रोटीन की स्थानिक संरचना पर निर्भर करते हैं, और प्रत्येक प्रोटीन की संरचना अद्वितीय होती है।

स्थानिक संरचना प्रोटीन श्रृंखला के एक अद्वितीय तह द्वारा बनाई गई है, जिसमें विभिन्न अमीनो एसिड अवशेष (विभिन्न रंगों के मोती - चित्र 1) शामिल हैं। प्रोटीन श्रृंखला में अमीनो एसिड का क्रम इसके जीनोम द्वारा निर्धारित किया जाता है और राइबोसोम द्वारा संश्लेषित किया जाता है, जिसके बाद प्रोटीन श्रृंखला के तह के दौरान श्रृंखला की स्थानिक संरचना "स्वयं" बनती है, जो राइबोसोम को अभी भी व्यावहारिक रूप से अव्यवस्थित छोड़ देती है .

एक अव्यवस्थित श्रृंखला (साथ ही इसके प्रकट होने) से एक अद्वितीय प्रोटीन ग्लोब्यूल के निर्माण के लिए एक अस्थिर "अर्ध-मुड़ा हुआ" ग्लोब्यूल (छवि 1) के रूप में "अवरोध" पर काबू पाने की आवश्यकता होती है।

एलेक्सी फ़िंकेलस्टीन

इसके अमीनो एसिड की परस्पर क्रिया की यह श्रृंखला, शरीर और परखनली दोनों में, एक ही संरचना में मुड़ी हुई है। एक ही श्रृंखला के संभावित लेआउट की विविधता अकल्पनीय रूप से महान है। लेकिन अमीनो एसिड के दिए गए अनुक्रम में, एक नियम के रूप में, केवल एक स्थिर ("सही") संरचना होती है, जो प्रोटीन को इसके अद्वितीय गुण प्रदान करती है। यह स्थिर है क्योंकि यह वह है जिसके पास न्यूनतम ऊर्जा है।

क्रिस्टल के निर्माण के दौरान एक ही सिद्धांत काम करता है: पदार्थ संरचना प्राप्त करता है, बंधन ऊर्जा जिसमें न्यूनतम है।

प्रोटीन और ब्रह्मांड में क्या समानता है

यहां वैज्ञानिकों के सामने यह सवाल खड़ा हुआ: एक प्रोटीन श्रृंखला स्वतः ही अपनी एकमात्र स्थिर संरचना को "ढूंढ" कैसे सकती है यदि सभी प्रकारों की एक विशाल संख्या (100 अमीनो एसिड अवशेषों की एक श्रृंखला के लिए लगभग 10 100) की खोज जीवन भर से अधिक समय लेती है। ब्रह्माण्ड का। आधी सदी पहले तैयार किया गया यह "लेविंथल का विरोधाभास" अब ही हल हो गया है। इसे हल करने के लिए, सैद्धांतिक भौतिकी के तरीकों को शामिल करना आवश्यक था।

मीर अंतरिक्ष स्टेशन पर और नासा शटल उड़ानों के दौरान उगाए गए विभिन्न प्रोटीनों के क्रिस्टल

नासा मार्शल स्पेस फ्लाइट सेंटर

रूसी विज्ञान अकादमी (आईबी) के प्रोटीन संस्थान के वैज्ञानिकों ने प्रोटीन अणुओं की स्थानिक संरचनाओं के गठन की दर का एक सिद्धांत बनाया है। काम के परिणाम हाल ही में पत्रिकाओं में प्रकाशित हुए थे विज्ञान का एटलस , रसायन विज्ञान रसायनतथा "जैव भौतिकी"... कार्य द्वारा समर्थितरूसी विज्ञान फाउंडेशन (आरएसएफ) से अनुदान द्वारा।

"प्रोटीन की क्षमता सेकंड या मिनटों में अपने स्थानिक संरचनाओं को स्वचालित रूप से बनाने के लिए आणविक जीवविज्ञान में एक लंबे समय से चली आ रही रहस्य है।

हमारे काम में, एक भौतिक सिद्धांत प्रस्तुत किया गया है जो प्रोटीन के आकार और उनकी संरचना की जटिलता के आधार पर इस प्रक्रिया की दर का अनुमान लगाना संभव बनाता है, "- रूसी विज्ञान अकादमी के एक संबंधित सदस्य, भौतिक और गणितीय डॉक्टर विज्ञान, रूसी विज्ञान अकादमी के प्रोटीन संस्थान के मुख्य शोधकर्ता, रूसी विज्ञान फाउंडेशन अनुदान के प्रमुख एलेक्सी फ़िंकेलस्टीन शुरू होते हैं।

"यह लंबे समय से ज्ञात है कि एक प्रोटीन श्रृंखला कुछ पर्यावरणीय परिस्थितियों में अपनी अनूठी संरचना प्राप्त करती है, जबकि अन्य परिस्थितियों में (उदाहरण के लिए, जब एक समाधान अम्लीकृत या गर्म होता है), यह संरचना सामने आती है। इन स्थितियों के जंक्शन पर, प्रोटीन की अनूठी संरचना अपनी श्रृंखला के प्रकट आकार के साथ गतिशील संतुलन में है, वह जारी है। - फोल्डिंग और अनफोल्डिंग की प्रक्रियाएं वहां सह-अस्तित्व में हैं, उनकी भौतिकी सबसे पारदर्शी है। इसलिए, हमने इस तरह के संतुलन और अर्ध-संतुलन स्थितियों पर सटीक रूप से ध्यान केंद्रित किया - अन्य शोधकर्ताओं के विपरीत जो उचित रूप से (लेकिन गलती से, जैसा कि यह निकला) का मानना ​​​​था कि प्रोटीन तह के रहस्य का रास्ता तलाशा जाना चाहिए जहां यह सबसे तेजी से आगे बढ़ता है । "

गिलहरियों को अनियंत्रित करना एक अच्छी शुरुआत है, लेकिन विकल्प नहीं।

"लेविंथल समस्या के लिए पहला दृष्टिकोण हमारे द्वारा बहुत पहले विकसित किया गया था," एलेक्सी फ़िंकेलस्टीन कहते हैं, "और इसमें निम्नलिखित शामिल थे: चूंकि सैद्धांतिक रूप से प्रोटीन तह के मार्ग का पता लगाना बहुत मुश्किल है, इसलिए इस प्रक्रिया का अध्ययन करना आवश्यक है। इसके खुलने का। यह विरोधाभासी लगता है, लेकिन भौतिकी में "विस्तृत संतुलन" का एक सिद्धांत है, जो कहता है: एक संतुलन प्रणाली में कोई भी प्रक्रिया उसी पथ के साथ और विपरीत गति के समान गति से आगे बढ़ती है। और चूंकि गतिशील संतुलन में फोल्डिंग और अनफोल्डिंग की दरें समान होती हैं, इसलिए हमने प्रोटीन के प्रकट होने की एक सरल प्रक्रिया पर विचार किया (आखिरकार, इसे तोड़ना इसे करने की तुलना में आसान है) और "अवरोध" (चित्र 1 देखें), अस्थिरता की विशेषता है। जिनमें से प्रक्रिया की दर निर्धारित करता है ”।

विस्तृत संतुलन के सिद्धांत का पालन करते हुए, रूसी विज्ञान अकादमी के प्रोटीन संस्थान के वैज्ञानिकों ने सरल और जटिल श्रृंखला तह दोनों के साथ, बड़े और छोटे दोनों प्रकार के प्रोटीन की "ऊपर से" और "नीचे से" तह दर का अनुमान लगाया है। छोटे और सरल रूप से व्यवस्थित प्रोटीन तेजी से ("शीर्ष" अनुमान) गुना करते हैं, जबकि बड़े और / या जटिल प्रोटीन अधिक धीरे-धीरे ("नीचे" अनुमान) गुना करते हैं। अन्य सभी संभावित तह दरों के मूल्य उनके बीच संलग्न हैं।

हालांकि, सभी जीवविज्ञानी समाधान से संतुष्ट नहीं थे, क्योंकि, सबसे पहले, वे प्रोटीन को तह (खुला नहीं) करने के तरीके में रुचि रखते थे, और दूसरी बात, भौतिक "विस्तृत संतुलन का सिद्धांत", जाहिरा तौर पर, उनके द्वारा खराब समझा गया था।

और काम जारी रहा: इस बार, रूसी विज्ञान अकादमी के जीव विज्ञान संस्थान के वैज्ञानिकों ने प्रोटीन तह की जटिलता की गणना की। यह लंबे समय से ज्ञात है कि प्रोटीन में बातचीत मुख्य रूप से तथाकथित माध्यमिक संरचनाओं से जुड़ी होती है। माध्यमिक संरचनाएं एक प्रोटीन संरचना के मानक, बल्कि बड़े स्थानीय "बिल्डिंग ब्लॉक्स" हैं, जो मुख्य रूप से उनमें स्थानीय अमीनो एसिड अनुक्रमों द्वारा निर्धारित की जाती हैं। इस तरह के ब्लॉकों को एक मुड़े हुए प्रोटीन की संरचना में मोड़ने के संभावित विकल्पों की संख्या की गणना की जा सकती है, जो कि रूसी विज्ञान अकादमी के जीव विज्ञान संस्थान के वैज्ञानिकों द्वारा किया गया था। इस तरह के वेरिएंट की संख्या बहुत अधिक है - लगभग 10 10 (लेकिन 10 100 से दूर!) लगभग 100 अमीनो एसिड की एक श्रृंखला के लिए, और प्रोटीन श्रृंखला, सैद्धांतिक अनुमानों के अनुसार, उन्हें मिनटों में या लंबी श्रृंखलाओं के लिए "स्कैन" कर सकती है। , घंटों में। इस प्रकार प्रोटीन तह समय का उच्चतम अनुमान प्राप्त किया गया था।

नियमित माध्यमिक संरचना - अल्फा हेलिक्स

विलोव

परिणाम दो तरह से प्राप्त होते हैं (अर्थात, जब प्रोटीन के अनफोल्डिंग और फोल्डिंग दोनों का विश्लेषण करते हैं) एक दूसरे में अभिसरण और पुष्टि करते हैं।

एलेक्सी फिंकेलस्टीन ने निष्कर्ष निकाला, "भविष्य में फार्माकोलॉजी, बायोइंजीनियरिंग, नैनो टेक्नोलॉजी की जरूरतों के लिए नए प्रोटीन के डिजाइन के लिए हमारा काम मौलिक महत्व का है।"

"प्रोटीन फोल्डिंग दर के प्रश्न प्रासंगिक होते हैं जब प्रोटीन की संरचना को उसके एमिनो एसिड अनुक्रम द्वारा भविष्यवाणी करने की बात आती है, और विशेष रूप से नए के डिजाइन के बारे में, स्वाभाविक रूप से होने वाली प्रोटीन नहीं।"

“आरएसएफ अनुदान प्राप्त करने के बाद क्या बदल गया है? काम के लिए नए आधुनिक उपकरण और अभिकर्मकों को खरीदने का अवसर था (आखिरकार, हमारी प्रयोगशाला मुख्य रूप से प्रयोगात्मक है, हालांकि मैंने यहां केवल हमारे सैद्धांतिक काम के बारे में बात की है)। लेकिन मुख्य बात: रूसी विज्ञान फाउंडेशन के अनुदान ने विशेषज्ञों को विज्ञान में संलग्न होने की अनुमति दी, न कि किनारे पर या दूर की भूमि में साइड जॉब की तलाश की, ”एलेक्सी फिंकेलस्टीन कहते हैं।