वयस्कों के लिए शारीरिक न्यूनतम प्रोटीन। प्रोटीन और शरीर में उनकी भूमिका। रुबनेर के अनुसार पहनें कारक। सकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन। नकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन। इंडोल और स्काटोल का गठन और निष्प्रभावीकरण

प्रोटीन एक अपूरणीय खाद्य घटक हैं। प्रोटीन के विपरीत, कार्बोहाइड्रेट और वसा भोजन के आवश्यक घटक नहीं हैं। एक स्वस्थ वयस्क प्रतिदिन लगभग 100 ग्राम प्रोटीन का सेवन करता है। आहार प्रोटीन शरीर के मुख्य नाइट्रोजन स्रोत हैं। आर्थिक रूप से, प्रोटीन सबसे महंगा खाद्य घटक है। इसलिए, आहार में प्रोटीन के मानदंडों को स्थापित करने के लिए जैव रसायन और चिकित्सा के इतिहास में यह बहुत महत्वपूर्ण था।

कार्ल वोइथ के प्रयोगों में, पहली बार आहार प्रोटीन की खपत के मानदंड - 118 ग्राम / दिन, कार्बोहाइड्रेट - 500 ग्राम / दिन, वसा 56 ग्राम / दिन स्थापित किए गए थे। एम। रूबनेर ने यह निर्धारित करने वाले पहले व्यक्ति थे कि शरीर में 75% नाइट्रोजन प्रोटीन में निहित है। उन्होंने नाइट्रोजन संतुलन बनाया (यह निर्धारित किया कि एक व्यक्ति प्रति दिन कितना नाइट्रोजन खो देता है और कितना नाइट्रोजन जोड़ा जाता है)।

एक स्वस्थ वयस्क में, नाइट्रोजन संतुलन - "शून्य नाइट्रोजन संतुलन"(शरीर से उत्सर्जित नाइट्रोजन की दैनिक मात्रा आत्मसात की गई मात्रा से मेल खाती है)।

सकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन(शरीर से उत्सर्जित नाइट्रोजन की दैनिक मात्रा आत्मसात की गई मात्रा से कम है)। यह केवल बढ़ते शरीर में या प्रोटीन संरचनाओं की बहाली के दौरान मनाया जाता है (उदाहरण के लिए, गंभीर बीमारी में स्वास्थ्य लाभ की अवधि के दौरान या मांसपेशियों के निर्माण के दौरान)।

नकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन(शरीर से उत्सर्जित नाइट्रोजन की दैनिक मात्रा आत्मसात की गई मात्रा से अधिक है)। यह शरीर में प्रोटीन की कमी के साथ मनाया जाता है। कारण: भोजन में प्रोटीन की अपर्याप्त मात्रा; प्रोटीन के टूटने में वृद्धि के साथ रोग।

जैव रसायन के इतिहास में, प्रयोग तब किए गए जब किसी व्यक्ति को केवल कार्बोहाइड्रेट और वसा ("प्रोटीन मुक्त आहार") खिलाया गया। इन शर्तों के तहत, नाइट्रोजन संतुलन मापा गया था। कुछ दिनों के बाद, शरीर से नाइट्रोजन का उत्सर्जन एक निश्चित मूल्य तक कम हो गया, और उसके बाद इसे लंबे समय तक स्थिर स्तर पर बनाए रखा गया: एक व्यक्ति ने प्रति दिन शरीर के वजन के प्रति किलो 53 मिलीग्राम नाइट्रोजन खो दिया (लगभग 4 प्रति दिन नाइट्रोजन का जी)। नाइट्रोजन की यह मात्रा लगभग से मेल खाती है प्रति दिन 23-25 ​​ग्राम प्रोटीन। इस मान को "WEAR RATIO" नाम दिया गया था।फिर प्रतिदिन 10 ग्राम प्रोटीन आहार में शामिल किया गया और नाइट्रोजन का उत्सर्जन बढ़ाया गया। लेकिन फिर भी, एक नकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन देखा गया। फिर उन्होंने भोजन में प्रतिदिन 40-45-50 ग्राम प्रोटीन जोड़ना शुरू किया। भोजन में इतनी प्रोटीन सामग्री के साथ, शून्य नाइट्रोजन संतुलन (नाइट्रोजन संतुलन) था। यह मान (प्रति दिन 40-50 ग्राम प्रोटीन) को प्रोटीन का फिजियोलॉजिकल मिनिमम कहा जाता था।

1951 में, आहार प्रोटीन मानदंड प्रस्तावित किए गए थे: प्रति दिन 110-120 ग्राम प्रोटीन।

अब यह स्थापित हो गया है कि 8 अमीनो एसिड आवश्यक हैं। प्रत्येक आवश्यक अमीनो एसिड की दैनिक आवश्यकता 1-1.5 ग्राम है, और पूरे शरीर को प्रति दिन 6-9 ग्राम आवश्यक अमीनो एसिड की आवश्यकता होती है। विभिन्न खाद्य पदार्थों में आवश्यक अमीनो एसिड की सामग्री भिन्न होती है। इसलिए, विभिन्न उत्पादों के लिए प्रोटीन का शारीरिक न्यूनतम भिन्न हो सकता है।

नाइट्रोजन संतुलन बनाए रखने के लिए आपको कितना प्रोटीन खाना चाहिए? 20 जीआर। अंडे का सफेद भाग, या 26-27 जीआर। मांस या दूध के प्रोटीन, या 30 जीआर। आलू प्रोटीन, या 67 जीआर। गेहूं के आटे का प्रोटीन। अंडे की सफेदी में अमीनो एसिड का पूरा सेट होता है। पादप प्रोटीन पर भोजन करते समय, शारीरिक न्यूनतम को फिर से भरने के लिए बहुत अधिक प्रोटीन की आवश्यकता होती है। महिलाओं के लिए प्रोटीन की आवश्यकता (प्रति दिन 58 ग्राम) पुरुषों की तुलना में कम है (प्रति दिन 70 ग्राम प्रोटीन), अमेरिकी नियमों के अनुसार।

नाइट्रोजन संतुलन नाइट्रोजन संतुलन।

शेष अमीनो एसिड आसानी से कोशिकाओं में संश्लेषित होते हैं और उन्हें गैर-आवश्यक कहा जाता है। इनमें ग्लाइसिन, एसपारटिक एसिड, शतावरी, ग्लूटामिक एसिड, ग्लूटामाइन, सीरम, प्रोलाइन, ऐलेनिन शामिल हैं।

हालांकि, प्रोटीन मुक्त पोषण शरीर की मृत्यु के साथ समाप्त हो जाता है। आहार से एक आवश्यक अमीनो एसिड को बाहर करने से अन्य अमीनो एसिड का अधूरा अवशोषण होता है और इसके साथ एक नकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन, थकावट, अवरुद्ध विकास और तंत्रिका तंत्र की शिथिलता का विकास होता है।

प्रोटीन मुक्त आहार के साथ, प्रति दिन 4 ग्राम नाइट्रोजन निकलता है, जो 25 ग्राम प्रोटीन (पहनने का अनुपात) है।

फिजियोलॉजिकल प्रोटीन न्यूनतम - नाइट्रोजन संतुलन बनाए रखने के लिए आवश्यक भोजन में प्रोटीन की न्यूनतम मात्रा - 30-50 ग्राम / दिन।

जीआईटी में प्रोटीन का पाचन। गैस्ट्रिक पेप्टाइडेस के लक्षण, हाइड्रोलिक एसिड का गठन और भूमिका।

भोजन में मुक्त अमीनो एसिड की मात्रा बहुत कम होती है। उनकी भारी मात्रा प्रोटीन का हिस्सा है, जो प्रोटीज एंजाइम की क्रिया द्वारा जठरांत्र संबंधी मार्ग में हाइड्रोलाइज्ड होते हैं)। इन एंजाइमों की सब्सट्रेट विशिष्टता इस तथ्य में निहित है कि उनमें से प्रत्येक सबसे तेज दर से कुछ अमीनो एसिड द्वारा बनाए गए पेप्टाइड बॉन्ड को साफ करता है। प्रोटीन अणु के भीतर पेप्टाइड बॉन्ड को हाइड्रोलाइज करने वाले प्रोटीज को एंडोपेप्टिडेस के रूप में वर्गीकृत किया जाता है। एक्सोपेप्टिडेस के समूह से संबंधित एंजाइम टर्मिनल अमीनो एसिड द्वारा निर्मित पेप्टाइड बॉन्ड को हाइड्रोलाइज करते हैं। जठरांत्र संबंधी मार्ग के सभी प्रोटीज की कार्रवाई के तहत, खाद्य प्रोटीन अलग-अलग अमीनो एसिड में टूट जाते हैं, जो तब ऊतक कोशिकाओं में प्रवेश करते हैं।

हाइड्रोक्लोरिक एसिड का गठन और भूमिका

पेट का मुख्य पाचन कार्य प्रोटीन को पचाना शुरू करना है। इस प्रक्रिया में हाइड्रोक्लोरिक एसिड एक आवश्यक भूमिका निभाता है। पेट में प्रवेश करने वाले प्रोटीन स्राव को उत्तेजित करते हैं हिस्टामिनऔर प्रोटीन हार्मोन के समूह - गैस्ट्रिन, जो बदले में, एचसीआई और प्रोएंजाइम - पेप्सिनोजेन के स्राव का कारण बनता है। एचसीआई गैस्ट्रिक ग्रंथियों की पार्श्विका कोशिकाओं में बनता है

एच + का स्रोत एच 2 सीओ 3 है, जो पेट के पार्श्विका कोशिकाओं में रक्त से फैलने वाले सीओ 2 से बनता है, और एच 2 ओ एंजाइम कार्बोनिक एनहाइड्रेज की कार्रवाई के तहत बनता है।

एच 2 सीओ 3 के विघटन से बाइकार्बोनेट का निर्माण होता है, जिसे विशेष प्रोटीन की भागीदारी के साथ प्लाज्मा में छोड़ा जाता है। C1 आयन - क्लोराइड चैनल के माध्यम से पेट के लुमेन में प्रवेश करते हैं।

पीएच 1.0-2.0 तक गिर जाता है।

एचसीएल के प्रभाव में, खाद्य प्रोटीनों का विकृतीकरण होता है जिनका ताप उपचार नहीं हुआ है, जिससे प्रोटीज के लिए पेप्टाइड बांड की उपलब्धता बढ़ जाती है। एचसीएल में जीवाणुनाशक प्रभाव होता है और रोगजनक बैक्टीरिया को आंतों में प्रवेश करने से रोकता है। इसके अलावा, हाइड्रोक्लोरिक एसिड पेप्सिनोजेन को सक्रिय करता है और पेप्सिन की क्रिया के लिए एक इष्टतम पीएच बनाता है।

पेप्सिनोजेन एक प्रोटीन है जिसमें एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला होती है। एचसीएल की क्रिया के तहत, यह सक्रिय पेप्सिन में परिवर्तित हो जाता है। सक्रियण के दौरान, पेप्सिनोजेन अणु के एन-टर्मिनस से आंशिक प्रोटियोलिसिस के परिणामस्वरूप, अमीनो एसिड अवशेषों को साफ किया जाता है, जिसमें पेप्सिनोजेन में मौजूद लगभग सभी सकारात्मक रूप से चार्ज किए गए अमीनो एसिड होते हैं। इस प्रकार, सक्रिय पेप्सिन में नकारात्मक रूप से चार्ज किए गए अमीनो एसिड प्रमुख होते हैं, जो अणु के गठनात्मक पुनर्व्यवस्था और सक्रिय केंद्र के निर्माण में शामिल होते हैं। एचसीएल की कार्रवाई के तहत गठित सक्रिय पेप्सिन अणु शेष पेप्सिनोजेन अणुओं (ऑटोकैटलिसिस) को जल्दी से सक्रिय करते हैं। पेप्सिन मुख्य रूप से सुगंधित अमीनो एसिड (फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफैन, टायरोसिन) द्वारा निर्मित प्रोटीन में पेप्टाइड बॉन्ड को हाइड्रोलाइज करता है। पेप्सिन एक एंडोपेप्टिडेज़ है, इसलिए, इसकी क्रिया के परिणामस्वरूप, पेट में छोटे पेप्टाइड्स बनते हैं, लेकिन मुक्त अमीनो एसिड नहीं।

शिशुओं में, पेट में एक एंजाइम होता है रेनिन(काइमोसिन), जिससे दूध का थक्का जम जाता है। वयस्कों के पेट में रेनिन नहीं होता है, उनका दूध एचसीएल और पेप्सिन के प्रभाव में फट जाता है।

एक और प्रोटीज - गैस्ट्रिक्सिनसभी 3 एंजाइम (पेप्सिन, रेनिन और गैस्ट्रिक्सिन) प्राथमिक संरचना में समान हैं

केटोजेनिक और ग्लाइकोजेनिक अमीनो एसिड। ANAPLEROTIC प्रतिक्रियाएं, प्रतिस्थापन योग्य अमीनो एसिड का संश्लेषण (उदाहरण)।

अमीनो-टी अपचय का निर्माण कम हो जाता है पाइरूवेट, एसिटाइल-सीओए, α -केटोग्लूटारेट, सक्किनिल-सीओए, फ्यूमरेट, ऑक्सालोसेटेट ग्लाइकोजेनिक अमीनो एसिड- टीसीए के पाइरूवेट और मध्यवर्ती उत्पादों में परिवर्तित हो जाते हैं और अंततः ऑक्सालोसेटेट बनाते हैं, ग्लूकोनोजेनेसिस की प्रक्रिया में उपयोग किया जा सकता है।

कीटोजेनिकअपचय की प्रक्रिया में अमीनो एसिड एसीटोएसेटेट (लिज़, ल्यू) या एसिटाइल-सीओए (ल्यू) में परिवर्तित हो जाते हैं और कीटोन निकायों के संश्लेषण में उपयोग किए जा सकते हैं।

ग्लाइकोसेटोजेनिकअमीनो एसिड का उपयोग ग्लूकोज के संश्लेषण और कीटोन निकायों के संश्लेषण के लिए दोनों के लिए किया जाता है, क्योंकि उनके अपचय की प्रक्रिया में 2 उत्पाद बनते हैं - साइट्रेट चक्र और एसीटोएसेटेट (ट्राई, फेन, टीयर) या एसिटाइल-सीओए का एक निश्चित मेटाबोलाइट। (इले)।

एनाप्लरोटिक प्रतिक्रियाएं - नाइट्रोजन मुक्त अमीनो एसिड अवशेषों का उपयोग सामान्य कैटोबोलिक मार्ग के मेटाबोलाइट्स की मात्रा को फिर से भरने के लिए किया जाता है, जो जैविक रूप से सक्रिय पदार्थों के संश्लेषण पर खर्च किया जाता है।

एंजाइम पाइरूवेट कार्बोक्सिलेज (कोएंजाइम - बायोटिन), जो इस प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है, यकृत और मांसपेशियों में पाया जाता है।

2. अमीनो एसिड → ग्लूटामेट → α-Ketoglutarate

ग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज या एमिनोट्रांस्फरेज़ की कार्रवाई के तहत।

3.

प्रोपियोनील-सीओए, और फिर स्यूसिनिल-सीओए भी कार्बन परमाणुओं की विषम संख्या वाले उच्च फैटी एसिड के टूटने के दौरान बन सकते हैं

4. अमीनो एसिड → फ्यूमरेट

5. अमीनो एसिड → ऑक्सालोसेटेट

प्रतिक्रियाएं 2, 3 सभी ऊतकों (यकृत और मांसपेशियों को छोड़कर) में होती हैं, जहां पाइरूवेट कार्बोक्सिलेज अनुपस्थित होता है।

vii. बदली अमीनो एसिड का बायोसिंथेसिस

मानव शरीर में, आठ गैर-आवश्यक अमीनो एसिड का संश्लेषण संभव है: अला, एस्प, असन, सेर, ग्लि, ग्लू, ग्लेन, प्रो। इन अमीनो एसिड का कार्बन कंकाल ग्लूकोज से बनता है। ट्रांसएमिनेशन प्रतिक्रियाओं के परिणामस्वरूप α-एमिनो समूह को संबंधित α-keto एसिड में पेश किया जाता है। विश्वअसली दाता α α-amino समूह ग्लूटामेट के रूप में कार्य करता है।

अमीनो एसिड ग्लूकोज से बनने वाले α-keto एसिड के संक्रमण से संश्लेषित होते हैं

ग्लूटामेटग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज द्वारा α-ketoglutarate के रिडक्टिव एमिनेशन से भी बनता है।

ट्रांसमिनेशन: प्रक्रिया आरेख, एंजाइम, बायोरोल। BIOROL ALAT और ASAT और रक्त सीरम में उनके निर्धारण का नैदानिक ​​महत्व।

ट्रांसएमिनेशन एक α-एमिनो समूह के ak-s से α-keto एसिड में स्थानांतरण की प्रतिक्रिया है, जिसके परिणामस्वरूप एक नया कीटो एसिड और एक नया ak बनता है। संक्रमण प्रक्रिया आसानी से प्रतिवर्ती है

प्रतिक्रियाएं एमिनोट्रांस्फरेज एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित होती हैं, जिनमें से कोएंजाइम पाइरिडोक्सल फॉस्फेट (पीपी) है।

अमीनोट्रांस्फरेज़ कोशिकाद्रव्य और यूकेरियोटिक कोशिकाओं के माइटोकॉन्ड्रिया दोनों में पाए जाते हैं। मानव कोशिकाओं में 10 से अधिक एमिनोट्रांस्फरेज़ पाए गए हैं, जो सब्सट्रेट विशिष्टता में भिन्न हैं। लगभग सभी अमीनो एसिड संक्रमण प्रतिक्रियाओं में प्रवेश कर सकते हैं, लाइसिन, थ्रेओनीन और प्रोलाइन के अपवाद के साथ।

• पहले चरण में, पहले सब्सट्रेट, उर्फ, से एक एमिनो समूह, एल्डीमाइन बॉन्ड की मदद से एंजाइम के सक्रिय केंद्र में पाइरिडोक्सल फॉस्फेट से जुड़ा होता है। एक एंजाइम-पाइरिडोक्सामाइन-फॉस्फेट कॉम्प्लेक्स और कीटो एसिड बनते हैं - पहला प्रतिक्रिया उत्पाद। इस प्रक्रिया में 2 शिफ ठिकानों का मध्यवर्ती गठन शामिल है।
• दूसरे चरण में, एंजाइम-पाइरिडोक्सामाइन फॉस्फेट कॉम्प्लेक्स कीटो एसिड के साथ जुड़ता है और 2 शिफ बेस के मध्यवर्ती गठन के माध्यम से अमीनो समूह को कीटो एसिड में स्थानांतरित करता है। नतीजतन, एंजाइम अपने मूल रूप में लौट आता है, और एक नया अमीनो एसिड बनता है - दूसरा प्रतिक्रिया उत्पाद। यदि पाइरिडोक्सल फॉस्फेट के एल्डिहाइड समूह को सब्सट्रेट के अमीनो समूह द्वारा कब्जा नहीं किया जाता है, तो यह एंजाइम के सक्रिय केंद्र में लाइसिन रेडिकल के ε-एमिनो समूह के साथ एक शिफ बेस बनाता है।

सबसे अधिक बार, अमीनो एसिड संक्रमण प्रतिक्रियाओं में शामिल होते हैं, जिनकी सामग्री ऊतकों में बाकी की तुलना में बहुत अधिक होती है - ग्लूटामेट, ऐलेनिन, एस्पार्टेटऔर संबंधित कीटो एसिड - α β-केटोग्लूटारेट, पाइरूवेट और ऑक्सालोसेटेट।अमीनो समूह का मुख्य दाता ग्लूटामेट है।

अधिकांश स्तनधारी ऊतकों में सबसे आम एंजाइम हैं: एएलटी (एएलटी) एलेनिन और α-ketoglutarate के बीच संक्रमण प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करता है। यह एंजाइम कई अंगों की कोशिकाओं के साइटोसोल में स्थानीयकृत होता है, लेकिन इसकी सबसे बड़ी मात्रा यकृत और हृदय की मांसपेशियों की कोशिकाओं में पाई जाती है। अधिनियम (एएसएटी) अलग और α-ketoglutarate के बीच संक्रमण प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करता है। ऑक्सालोएसेटेट और ग्लूटामेट बनते हैं। इसकी सबसे बड़ी मात्रा हृदय की मांसपेशियों और यकृत की कोशिकाओं में पाई जाती है। इन एंजाइमों की अंग विशिष्टता।

आम तौर पर, रक्त में इन एंजाइमों की गतिविधि 5-40 यू / एल होती है। जब संबंधित अंग की कोशिकाएं क्षतिग्रस्त हो जाती हैं, तो एंजाइम रक्त में निकल जाते हैं, जहां उनकी गतिविधि तेजी से बढ़ जाती है। चूंकि एसीटी और एएलटी यकृत, हृदय और कंकाल की मांसपेशियों की कोशिकाओं में सबसे अधिक सक्रिय होते हैं, इसलिए इनका उपयोग इन अंगों के रोगों के निदान के लिए किया जाता है। हृदय की मांसपेशियों की कोशिकाओं में, ACT की मात्रा ALT की मात्रा से अधिक होती है, और यकृत में, इसके विपरीत। इसलिए, रक्त सीरम में दोनों एंजाइमों की गतिविधि का एक साथ माप विशेष रूप से जानकारीपूर्ण है। ACT/ALT क्रियाकलापों के अनुपात को कहते हैं "डी रिटीस गुणांक"।आम तौर पर, यह गुणांक 1.33 ± 0.42 है। रोधगलन के साथ, रक्त में ACT की गतिविधि 8-10 गुना और ALT - 2.0 गुना बढ़ जाती है।

हेपेटाइटिस में, सीरम एएलटी गतिविधि ∼8-10 गुना बढ़ जाती है, और एसीटी - 2-4 गुना बढ़ जाती है।

मेलेनिन संश्लेषण।

मेलेनिन के प्रकार

मेथियोनीन सक्रियण प्रतिक्रिया

मेथियोनीन का सक्रिय रूप एस-एडेनोसिलमेथियोनिन (एसएएम) है, जो एडेनोसाइन अणु में मेथियोनीन के अतिरिक्त द्वारा गठित एमिनो एसिड का एक सल्फोनियम रूप है। एडेनोसाइन एटीपी के हाइड्रोलिसिस द्वारा बनता है।

यह प्रतिक्रिया एंजाइम मेथियोनीन एडेनोसिलट्रांसफेरेज द्वारा उत्प्रेरित होती है, जो सभी प्रकार की कोशिकाओं में मौजूद होती है। एसएएम में संरचना (-एस + -सीएच 3) एक अस्थिर समूह है जो मिथाइल समूह की उच्च गतिविधि को निर्धारित करता है (इसलिए शब्द "सक्रिय मेथियोनीन")। यह प्रतिक्रिया जैविक प्रणालियों में अद्वितीय है, क्योंकि यह एकमात्र ज्ञात प्रतिक्रिया प्रतीत होती है जो सभी तीन एटीपी फॉस्फेट अवशेषों को छोड़ती है। एसएएम से मिथाइल समूह की दरार और स्वीकर्ता यौगिक में इसका स्थानांतरण मिथाइलट्रांसफेरेज़ एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित होता है। एसएएम प्रतिक्रिया के दौरान एस-एडेनोसिल होमोसिस्टीन (सैट) में परिवर्तित हो जाता है।

क्रिएटिन का संश्लेषण

मांसपेशियों में एक उच्च-ऊर्जा यौगिक के निर्माण के लिए क्रिएटिन आवश्यक है - क्रिएटिन फॉस्फेट। 3 अमीनो एसिड की भागीदारी के साथ क्रिएटिन का संश्लेषण 2 चरणों में होता है: आर्जिनिन, ग्लाइसिन और मेथियोनीन। गुर्दे मेंगुआनिडीन एसीटेट ग्लाइसिनमिडीनोट्रांसफेरेज़ की क्रिया से बनता है। फिर गुआनिडीन एसीटेट ले जाया जाता है जिगर को,जहां इसके मिथाइलेशन की प्रतिक्रिया होती है।

Transmethylation प्रतिक्रियाओं के लिए भी उपयोग किया जाता है:

• नॉरपेनेफ्रिन से एड्रेनालाईन का संश्लेषण;
• कार्नोसिन से एसेरिन का संश्लेषण;
• न्यूक्लियोटाइड्स, आदि में नाइट्रोजनस बेस का मिथाइलेशन;
• मेटाबोलाइट्स (हार्मोन, मध्यस्थ, आदि) की निष्क्रियता और दवाओं सहित विदेशी यौगिकों को बेअसर करना।

बायोजेनिक एमाइन की निष्क्रियता भी होती है:

मिथाइलट्रांसफेरेज़ की कार्रवाई के तहत एसएएम के साथ मिथाइलेशन। इस प्रकार, विभिन्न बायोजेनिक अमाइन निष्क्रिय हो सकते हैं, लेकिन अक्सर गैस्टामाइन और एड्रेनालाईन निष्क्रिय होते हैं। तो, एड्रेनालाईन की निष्क्रियता ऑर्थोपोजिशन में हाइड्रॉक्सिल समूह के मिथाइलेशन द्वारा होती है

अमोनिया की विषाक्तता। इसकी शिक्षा और संचालन।

ऊतकों में अमीनो एसिड अपचय लगातार 100 ग्राम / दिन की दर से होता है। इस मामले में, अमीनो एसिड के बहरापन के परिणामस्वरूप, बड़ी मात्रा में अमोनिया निकलता है। महत्वपूर्ण रूप से इसकी कम मात्रा बायोजेनिक एमाइन और न्यूक्लियोटाइड्स के डीमिनेशन के दौरान बनती है। अमोनिया का एक हिस्सा खाद्य प्रोटीन (आंत में प्रोटीन का सड़न) पर बैक्टीरिया की कार्रवाई के परिणामस्वरूप आंतों में बनता है और पोर्टल शिरा के रक्तप्रवाह में प्रवेश करता है। पोर्टल शिरा के रक्त में अमोनिया की सांद्रता सामान्य परिसंचरण की तुलना में काफी अधिक होती है। जिगर में अमोनिया की एक बड़ी मात्रा बरकरार रहती है, जो रक्त में इसकी कम सामग्री को बनाए रखती है। आम तौर पर, रक्त में अमोनिया की एकाग्रता शायद ही कभी 0.4-0.7 मिलीग्राम / एल (या 25-40 μmol / l .) से अधिक हो

अमोनिया एक विषैला यौगिक है। यहां तक ​​कि इसकी एकाग्रता में मामूली वृद्धि भी शरीर पर और विशेष रूप से केंद्रीय तंत्रिका तंत्र पर प्रतिकूल प्रभाव डालती है। इस प्रकार, मस्तिष्क में अमोनिया की एकाग्रता में 0.6 मिमीोल की वृद्धि से आक्षेप होता है। हाइपरमोनमिया के लक्षणों में कंपकंपी, गंदी बोली, मतली, उल्टी, चक्कर आना, दौरे और चेतना की हानि शामिल हैं। गंभीर मामलों में, एक घातक कोमा विकसित होता है। मस्तिष्क और पूरे शरीर पर अमोनिया के विषाक्त प्रभाव का तंत्र स्पष्ट रूप से कई कार्यात्मक प्रणालियों पर इसके प्रभाव से जुड़ा हुआ है।

• अमोनिया आसानी से झिल्ली के माध्यम से कोशिकाओं में प्रवेश करता है और माइटोकॉन्ड्रिया में ग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया को ग्लूगामेट के निर्माण की ओर स्थानांतरित करता है:

α-Ketoglutarate + NADH + H + + NH 3 → ग्लूटामेट + NAD +।

α-ketoglutarate की सांद्रता में कमी के कारण:

· अमीनो एसिड चयापचय (ट्रांस-माइनिंग रिएक्शन) का निषेध और, परिणामस्वरूप, उनसे न्यूरोट्रांसमीटर का संश्लेषण (एसिटाइलकोलाइन, डोपामाइन, आदि);

· सीटीसी की गति में कमी के परिणामस्वरूप हाइपोएनर्जेटिक अवस्था।

α-ketoglutarate की कमी से TCA मेटाबोलाइट्स की सांद्रता में कमी आती है, जो सीओ 2 की तीव्र खपत के साथ, पाइरूवेट से ऑक्सालोसेटेट के संश्लेषण की प्रतिक्रिया को तेज करता है। हाइपरमोनमिया के दौरान कार्बन डाइऑक्साइड का बढ़ा हुआ उत्पादन और खपत विशेष रूप से मस्तिष्क कोशिकाओं की विशेषता है। रक्त में अमोनिया की सांद्रता में वृद्धि पीएच को क्षारीय पक्ष की ओर स्थानांतरित कर देती है (क्षारोसिस के कारण)। यह, बदले में, ऑक्सीजन के लिए हीमोग्लोबिन की आत्मीयता को बढ़ाता है, जिससे ऊतक हाइपोक्सिया, सीओ 2 का संचय और एक हाइपोएनेरगेटिक अवस्था होती है, जिससे मस्तिष्क मुख्य रूप से पीड़ित होता है। अमोनिया की उच्च सांद्रता तंत्रिका ऊतक में ग्लूटामेट से ग्लूटामाइन के संश्लेषण को उत्तेजित करती है (ग्लूटामाइन सिंथेटेस की भागीदारी के साथ):

ग्लूटामेट + एनएच 3 + एटीपी → ग्लूटामाइन + एडीपी + एच 3 आर0 4.

न्यूरोग्लिअल कोशिकाओं में ग्लूटामाइन के संचय से उनमें आसमाटिक दबाव में वृद्धि होती है, एस्ट्रोसाइट्स की सूजन और उच्च सांद्रता में सेरेब्रल एडिमा हो सकती है। ग्लूटामेट एकाग्रता में कमी अमीनो एसिड और न्यूरोट्रांसमीटर के आदान-प्रदान को बाधित करती है, विशेष रूप से γ- का संश्लेषण। अमीनोब्यूट्रिक एसिड (GABA), मुख्य निरोधात्मक मध्यस्थ। GABA और अन्य मध्यस्थों की कमी के साथ, तंत्रिका आवेग चालन बाधित होता है, और आक्षेप होता है। NH 4 + आयन व्यावहारिक रूप से साइटोप्लाज्मिक और माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली के माध्यम से प्रवेश नहीं करता है। रक्त में अमोनियम आयन की अधिकता मोनोवैलेंट Na + और K + धनायनों के ट्रांसमेम्ब्रेन स्थानांतरण को बाधित कर सकती है, आयन चैनलों के लिए उनके साथ प्रतिस्पर्धा कर सकती है, जो तंत्रिका आवेगों के प्रवाहकत्त्व को भी प्रभावित करती है।

ऊतकों में अमीनो एसिड के बहरापन की प्रक्रियाओं की उच्च तीव्रता और रक्त में अमोनिया के बहुत कम स्तर से संकेत मिलता है कि कोशिकाएं अमोनिया को गैर-विषैले यौगिकों के निर्माण के साथ सक्रिय रूप से बांधती हैं जो मूत्र में शरीर से उत्सर्जित होती हैं। इन प्रतिक्रियाओं को अमोनिया न्यूट्रलाइजेशन प्रतिक्रियाओं के रूप में माना जा सकता है। विभिन्न ऊतकों और अंगों में कई प्रकार की ऐसी प्रतिक्रियाएं पाई गई हैं। अमोनिया बंधन की मुख्य प्रतिक्रिया, जो शरीर के सभी ऊतकों में होती है, है 1.) ग्लूटामाइन सिंथेटेस की क्रिया के तहत ग्लूटामाइन का संश्लेषण:

ग्लूटामाइन सिंथेटेज़ कोशिकाओं के माइटोकॉन्ड्रिया में स्थानीयकृत होता है, एंजाइम को काम करने के लिए, एक कॉफ़ेक्टर की आवश्यकता होती है - Mg 2+ आयन। ग्लूटामाइन सिंथेटेज़ अमीनो एसिड चयापचय के मुख्य नियामक एंजाइमों में से एक है और एएमपी, ग्लूकोज-6-फॉस्फेट, साथ ही ग्लाइ, अला और जीआईएस द्वारा सभी रूप से बाधित है।

आंतों की कोशिकाओं मेंएंजाइम ग्लूटामिनेज की कार्रवाई के तहत, अमोनिया के रूप में एमाइड नाइट्रोजन का हाइड्रोलाइटिक रिलीज होता है:

प्रतिक्रिया में गठित ग्लूटामेट पाइरूवेट के साथ संक्रमण से गुजरता है। ग्लूटामिक एसिड के ओएस-एमिनो समूह को ऐलेनिन की संरचना में स्थानांतरित किया जाता है:

ग्लूटामाइन शरीर में मुख्य नाइट्रोजन दाता है।ग्लूटामाइन एमाइड नाइट्रोजन का उपयोग प्यूरीन और पाइरीमिडीन न्यूक्लियोटाइड, शतावरी, अमीनो शर्करा और अन्य यौगिकों के संश्लेषण के लिए किया जाता है।

रक्त सीरम में यूरिया के निर्धारण के लिए मात्रा की विधि

जैविक तरल पदार्थों में, एम। को गैसोमेट्रिक विधियों, एम की प्रतिक्रिया के आधार पर प्रत्यक्ष फोटोमेट्रिक विधियों का उपयोग करके निर्धारित किया जाता है, जिसमें विभिन्न पदार्थों के साथ रंगीन उत्पादों की समान मात्रा में निर्माण होता है, साथ ही एंजाइमी तरीके मुख्य रूप से एंजाइम यूरिया का उपयोग करते हैं। गैसोमेट्रिक विधियाँ सोडियम हाइपोब्रोमाइट के साथ क्षारीय माध्यम NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O के ऑक्सीकरण पर आधारित हैं। गैसीय नाइट्रोजन की मात्रा को एक विशेष उपकरण का उपयोग करके मापा जाता है। , सबसे अधिक बार बोरोडिन तंत्र। हालांकि, इस पद्धति में कम विशिष्टता और सटीकता है। फोटोमेट्रिक विधियों में से, सबसे व्यापक तरीके एम की प्रतिक्रिया के आधार पर डायसेटाइल मोनोऑक्साइम (फेरॉन की प्रतिक्रिया) के साथ हैं।

रक्त सीरम और मूत्र में यूरिया का निर्धारण करने के लिए, एक अम्लीय माध्यम में थायोसेमीकार्बाज़ाइड और लौह लवण की उपस्थिति में डायसेटाइल मोनोऑक्साइड के साथ एम की प्रतिक्रिया के आधार पर एक एकीकृत विधि का उपयोग किया जाता है। एम निर्धारित करने के लिए एक और एकीकृत विधि यूरेस विधि है: एनएच 2 -सीओ-एनएच 2 → यूरिया एनएच 3 + सीओ 2। जारी अमोनिया सोडियम हाइपोक्लोराइट और फिनोल के साथ नीले रंग का इंडोफेनॉल बनाता है। रंग की तीव्रता परीक्षण नमूने में एम की सामग्री के समानुपाती होती है। यूरिया प्रतिक्रिया अत्यधिक विशिष्ट है, अनुसंधान के लिए केवल 20 को लिया जाता है। μlसीरम 1:9 के अनुपात में NaCl समाधान (0.154 एम) के साथ पतला। कभी-कभी फिनोल के बजाय सोडियम सैलिसिलेट का उपयोग किया जाता है; रक्त सीरम इस प्रकार पतला होता है: 10 . तक μlसीरम 0.1 . जोड़ें एमएलपानी या NaCl (0.154 एम)। दोनों मामलों में एंजाइमी प्रतिक्रिया 37 डिग्री पर 15 और 3-3 1/2 . के लिए आगे बढ़ती है मिनटक्रमश।

एम के व्युत्पन्न, जिसके अणु में हाइड्रोजन परमाणुओं को एसिड रेडिकल द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है, यूराइड्स कहलाते हैं। कई ureides और उनके कुछ हैलोजेनेटेड डेरिवेटिव दवा में दवाओं के रूप में उपयोग किए जाते हैं। यूराइड्स में शामिल हैं, उदाहरण के लिए, बार्बिट्यूरिक एसिड (मैलोनील्यूरिया), एलोक्सन (मेसोक्सालिल्यूरिया) के लवण; हेट्रोसायक्लिक यूराइड यूरिक एसिड है .

हेमा अपघटन की सामान्य योजना। "प्रत्यक्ष" और "अप्रत्यक्ष" बिलीरुबिन, इसकी परिभाषा का नैदानिक ​​मूल्य।

हेम (हीम ऑक्सीजनेज) -बिलीवरडिन (बिलीवरडिन रिडक्टेस) -बिलीरुबिन (यूडीपी-ग्लुकुरानिलट्रांसफेरेज) -बिलीरुबिन मोनोग्लुकुरोनाइड (यूडी-ग्लुकुरोनीलट्रांसफेरेज) -बिलीरुबिंडिग्लुकुरोनाइड

सामान्य अवस्था में, प्लाज्मा में कुल बिलीरुबिन की सांद्रता 0.3-1 mg / dL (1.7-17 μmol / L) होती है, बिलीरुबिन की कुल मात्रा का 75% असंबद्ध रूप (अप्रत्यक्ष बिलीरुबिन) में होता है। चिकित्सकीय रूप से, संयुग्मित बिलीरुबिन को प्रत्यक्ष कहा जाता है क्योंकि यह पानी में घुलनशील होता है और जल्दी से एक डायज़ो अभिकर्मक के साथ बातचीत कर सकता है, जिससे गुलाबी रंग का यौगिक बनता है - यह एक सीधी वैन डेर बर्ग प्रतिक्रिया है। असंबद्ध बिलीरुबिन हाइड्रोफोबिक है, इसलिए, रक्त प्लाज्मा में यह एल्ब्यूमिन के साथ एक परिसर में निहित होता है और एक डायज़ो-प्रतिक्रियाशील के साथ प्रतिक्रिया नहीं करता है जब तक कि एक कार्बनिक विलायक, जैसे कि इथेनॉल, जोड़ा नहीं जाता है, जो एल्ब्यूमिन को अवक्षेपित करता है। असंयुग्मित इलिरुबिन जो प्रोटीन अवक्षेपण के बाद ही एज़ो डाई के साथ प्रतिक्रिया करता है, अप्रत्यक्ष बिलीरुबिन कहलाता है।

हेपेटोसेलुलर पैथोलॉजी वाले रोगियों में, संयुग्मित बिलीरुबिन की एकाग्रता में लंबे समय तक वृद्धि के साथ, रक्त में प्लाज्मा बिलीरुबिन का एक तीसरा रूप पाया जाता है, जिसमें बिलीरुबिन सहसंयोजक रूप से एल्ब्यूमिन से बंधा होता है, और इसलिए इसे सामान्य तरीके से अलग नहीं किया जा सकता है। कुछ मामलों में, कुल रक्त बिलीरुबिन सामग्री का 90% तक इस रूप में हो सकता है।

हीमोग्लोबिन का पता लगाने के तरीके: भौतिक (हीमोग्लोबिन और उसके डेरिवेटिव का वर्णक्रमीय विश्लेषण); भौतिक-रासायनिक (हाइमाइन हाइमाइन क्रिस्टल प्राप्त करना)।

हीमोग्लोबिन और उसके डेरिवेटिव का वर्णक्रमीय विश्लेषण। ऑक्सीहीमोग्लोबिन समाधान की जांच करते समय स्पेक्ट्रोग्राफिक विधियों के उपयोग से फ्राउनहोफर लाइनों डी और ई के बीच स्पेक्ट्रम के पीले-हरे हिस्से में दो प्रणालीगत अवशोषण बैंड का पता चलता है, जबकि कम हीमोग्लोबिन में स्पेक्ट्रम के एक ही हिस्से में केवल एक ब्रॉड बैंड होता है। हीमोग्लोबिन और ऑक्सीहीमोग्लोबिन द्वारा विकिरण के अवशोषण में अंतर रक्त ऑक्सीजन संतृप्ति की डिग्री के अध्ययन के लिए एक विधि के आधार के रूप में कार्य करता है - ऑक्सीमेट्री

इसके स्पेक्ट्रम में कार्बहेमोग्लोबिन ऑक्सीहीमोग्लोबिन के करीब है, हालांकि, एक कम करने वाले पदार्थ के अतिरिक्त, कार्बेमोग्लोबिन में दो अवशोषण बैंड दिखाई देते हैं। मेथेमोग्लोबिन स्पेक्ट्रम को स्पेक्ट्रम के लाल और पीले भागों की सीमा पर बाईं ओर एक संकीर्ण अवशोषण बैंड, पीले और हरे क्षेत्रों की सीमा पर दूसरा संकीर्ण बैंड, और अंत में तीसरे विस्तृत बैंड द्वारा विशेषता है। स्पेक्ट्रम का हरा भाग

हेमिन या हेमेटिन हाइड्रोक्लोरिक एसिड के क्रिस्टल। स्पॉट की सतह से, इसे एक कांच की स्लाइड पर स्क्रैप किया जाता है और कुछ दानों को कुचल दिया जाता है। इनमें 1-2 दाने टेबल सॉल्ट और 2-3 बूंद आइस-कोल्ड एसिटिक एसिड मिलाएं। सभी चीजों को कांच के ढक्कन से ढक दें और बिना उबाले सावधानी से गर्म करें। रंबिक गोलियों के रूप में भूरे-पीले माइक्रोक्रिस्टल की उपस्थिति से रक्त की उपस्थिति सिद्ध होती है। यदि क्रिस्टल खराब रूप से बनते हैं, तो वे भांग के बीज की तरह दिखते हैं। हेमिन के क्रिस्टल प्राप्त करना निश्चित रूप से परीक्षण वस्तु में रक्त की उपस्थिति को सिद्ध करता है। एक नकारात्मक नमूना अप्रासंगिक है। वसा, जंग के मिश्रण से जेमिन क्रिस्टल प्राप्त करना मुश्किल हो जाता है

प्रतिक्रियाशील ऑक्सीजन रूप: आयन सुपरऑक्साइड, हाइड्रोजन पेरोक्साइड, हाइड्रोक्साइल रेडिकल, पेरोक्सीनाइट्राइट। उनका गठन, विषाक्तता के कारण। रोस की शारीरिक भूमिका।

सीपीई में, कोशिकाओं में प्रवेश करने वाले ओ 2 का लगभग 90% अवशोषित हो जाता है। शेष O 2 का उपयोग अन्य OVR में किया जाता है। O2 का उपयोग करने वाले ORR में शामिल एंजाइमों को 2 समूहों में विभाजित किया जाता है: ऑक्सीडेस और ऑक्सीजन।

ऑक्सीडेस आणविक ऑक्सीजन का उपयोग केवल एक इलेक्ट्रॉन स्वीकर्ता के रूप में करते हैं, इसे H 2 O या H 2 O 2 तक कम कर देते हैं।

परिणामी प्रतिक्रिया उत्पाद में ऑक्सीजन में एक (मोनोऑक्सीजिनेज) या दो (डाइअॉॉक्सिनेज) ऑक्सीजन परमाणु शामिल होते हैं।

यद्यपि ये प्रतिक्रियाएं एटीपी के संश्लेषण के साथ नहीं हैं, वे अमीनो एसिड के आदान-प्रदान में कई विशिष्ट प्रतिक्रियाओं के लिए आवश्यक हैं), पित्त एसिड और स्टेरॉयड का संश्लेषण), यकृत में विदेशी पदार्थों को बेअसर करने की प्रतिक्रियाओं में

आणविक ऑक्सीजन से जुड़ी अधिकांश प्रतिक्रियाओं में, प्रत्येक चरण में एक इलेक्ट्रॉन के हस्तांतरण के साथ चरणों में इसकी कमी होती है। एक-इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण के साथ, मध्यवर्ती अत्यधिक प्रतिक्रियाशील ऑक्सीजन प्रजातियां बनती हैं।

एक अस्पष्ट अवस्था में, ऑक्सीजन गैर-विषाक्त है। ऑक्सीजन के विषाक्त रूपों का निर्माण इसकी आणविक संरचना की ख़ासियत से जुड़ा है। O 2 में 2 अयुग्मित इलेक्ट्रॉन होते हैं, जो विभिन्न कक्षकों में स्थित होते हैं। इनमें से प्रत्येक कक्षक दूसरे इलेक्ट्रॉन को स्वीकार कर सकता है।

2 की पूर्ण कमी 4 एक-इलेक्ट्रॉन संक्रमण के परिणामस्वरूप होती है:

सुपरऑक्साइड, पेरोक्साइड और हाइड्रॉक्सिल रेडिकल सक्रिय ऑक्सीडेंट हैं, जो कोशिका के कई संरचनात्मक घटकों के लिए एक गंभीर खतरा बन गए हैं।

प्रतिक्रियाशील ऑक्सीजन प्रजातियां कई यौगिकों से इलेक्ट्रॉनों को हटा सकती हैं, उन्हें नए मुक्त कणों में परिवर्तित कर सकती हैं, जिससे श्रृंखला ऑक्सीडेटिव प्रतिक्रियाएं शुरू हो सकती हैं

कोशिका घटकों पर मुक्त कणों का हानिकारक प्रभाव। 1 - प्रोटीन का विनाश; 2 - ईआर क्षति; 3 - परमाणु झिल्ली का विनाश और डीएनए क्षति; 4 - माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली का विनाश; कोशिका में पानी और आयनों का प्रवेश।

सीपीई में सुपरऑक्साइड का निर्माण।सीपीई में इलेक्ट्रॉनों का "रिसाव" कोएंजाइम क्यू की भागीदारी के साथ इलेक्ट्रॉन हस्तांतरण के दौरान हो सकता है। कमी होने पर, यूबिकिनोन सेमीक्विनोन रेडिकल आयन में परिवर्तित हो जाता है। यह रेडिकल गैर-एंजाइमिक रूप से O 2 के साथ एक सुपरऑक्साइड रेडिकल बनाने के लिए इंटरैक्ट करता है।

अधिकांश प्रतिक्रियाशील ऑक्सीजन प्रजातियां सीपीई में इलेक्ट्रॉनों के हस्तांतरण के दौरान मुख्य रूप से क्यूएच 2-डीहाइड्रोजनेज कॉम्प्लेक्स के कामकाज के दौरान बनती हैं। यह QH 2 से ऑक्सीजन में इलेक्ट्रॉनों के गैर-एंजाइमी स्थानांतरण ("रिसाव") के परिणामस्वरूप होता है (

साइटोक्रोम ऑक्सीडेज (जटिल IV) की भागीदारी के साथ इलेक्ट्रॉन हस्तांतरण के चरण में, Fe और Cu युक्त विशेष सक्रिय केंद्रों के एंजाइम में उपस्थिति और मध्यवर्ती मुक्त कणों को जारी किए बिना O 2 को कम करने के कारण इलेक्ट्रॉनों का "रिसाव" नहीं होता है। .

फागोसाइटिक ल्यूकोसाइट्स में, फागोसाइटोसिस की प्रक्रिया में, ऑक्सीजन तेज और सक्रिय रेडिकल्स के गठन को बढ़ाया जाता है। प्रतिक्रियाशील ऑक्सीजन प्रजातियां एनएडीपीएच ऑक्सीडेज की सक्रियता के परिणामस्वरूप बनती हैं, जो मुख्य रूप से प्लाज्मा झिल्ली के बाहरी तरफ स्थानीयकृत होती हैं, जो प्रतिक्रियाशील ऑक्सीजन प्रजातियों के गठन के साथ तथाकथित "श्वसन फट" की शुरुआत करती हैं।

प्रतिक्रियाशील ऑक्सीजन प्रजातियों के विषाक्त प्रभाव के खिलाफ शरीर की रक्षा सभी कोशिकाओं में अत्यधिक विशिष्ट एंजाइमों की उपस्थिति से जुड़ी होती है: सुपरऑक्साइड डिसम्यूटेज, कैटालेज, ग्लूटाथियोन पेरोक्सीडेज, साथ ही एंटीऑक्सिडेंट की कार्रवाई के साथ।

प्रतिक्रियाशील ऑक्सीजन रूपों को अक्षम करना। एंजाइमल एंटीऑक्सिडेंट सिस्टम (कैटालेस, सुपरऑक्साइड डिसम्यूटेज, ग्लूटाथियोन पेरोक्साइड, ग्लूटाथियन रिडक्टेस)। प्रक्रियाओं के आरेख, बायोरोल, स्थान।

सुपरऑक्साइड डिसम्यूटेज सुपरऑक्साइड आयन - रेडिकल की विघटन प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है:
O2.- + O2.- = O2 + H 2O2
प्रतिक्रिया के दौरान, हाइड्रोजन पेरोक्साइड का गठन किया गया था, यह एसओडी को निष्क्रिय करने में सक्षम है, इसलिए सुपरऑक्साइड डिसम्यूटेज़स्कैटलस के साथ भाप में हमेशा "काम" करता है, जो हाइड्रोजन पेरोक्साइड को पूरी तरह से तटस्थ यौगिकों में जल्दी और कुशलता से तोड़ देता है।

केटालेज़ (सीएफ १.११.१.६)- हेमोप्रोटीन, जो सुपरऑक्साइड रेडिकल की विघटन प्रतिक्रिया के परिणामस्वरूप गठित हाइड्रोजन पेरोक्साइड के बेअसर होने की प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है:
2H2O2 = 2H2O + O2

ग्लूटाथियोन पेरोक्साइड प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करता है जिसमें एंजाइम पानी में हाइड्रोजन पेरोक्साइड को कम करता है, साथ ही साथ कार्बनिक हाइड्रोपरॉक्साइड्स (आरओओएच) को हाइड्रोक्सी डेरिवेटिव में कम करता है, और परिणामस्वरूप ऑक्सीकृत डाइसल्फ़ाइड फॉर्म जीएस-एसजी में बदल जाता है:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O

ग्लुटेथियॉन पेरोक्सिडेसन केवल H2O2, बल्कि विभिन्न कार्बनिक लिपिड पेरोक्सिल को भी बेअसर करता है, जो LPO के सक्रिय होने पर शरीर में बनते हैं।

ग्लूटाथियोन रिडक्टेस (सीएफ 1.8.1.7)- प्रोस्थेटिक समूह फ्लेविन एडेनिन डाइन्यूक्लियोटाइड के साथ एक फ्लेवोप्रोटीन, दो समान सबयूनिट होते हैं। ग्लूटाथियोन रिडक्टेसग्लूटाथियोन की कमी प्रतिक्रिया को इसके ऑक्सीकृत रूप जीएस-एसजी से उत्प्रेरित करता है, और अन्य सभी ग्लूटाथियोन सिंथेटेज़ एंजाइम इसका उपयोग करते हैं:
2एनएडीपीएच + जीएस-एसजी = 2एनएडीपी + 2 जीएसएच

यह सभी यूकेरियोट्स का एक क्लासिक साइटोसोलिक एंजाइम है। ग्लूटाथियोन ट्रांसफरेज़ प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है:
आरएक्स + जीएसएच = एचएक्स + जीएस-एसजी

विषाक्त पदार्थ प्रबंधन प्रणाली में संयुग्मन चरण। संयोजन के प्रकार (एफएएफएस, यूडीएफजीके के साथ प्रतिक्रियाओं के उदाहरण)

संयुग्मन पदार्थों के बेअसर होने का दूसरा चरण है, जिसके दौरान पहले चरण में गठित कार्यात्मक समूहों के लिए अन्य अणुओं या अंतर्जात मूल के समूहों को जोड़ना, हाइड्रोफिलिसिटी को बढ़ाना और ज़ेनोबायोटिक्स की विषाक्तता को कम करना

1. संयुग्मन प्रतिक्रियाओं में स्थानान्तरण की भागीदारी

यूडीपी-ग्लुकुरोनील ट्रांसफरेज।यूरिडीन डाइफॉस्फेट (यूडीपी) -ग्लुकुरोनीलट्रांसफेरेज़, मुख्य रूप से ईआर में स्थानीयकृत, माइक्रोसोमल ऑक्सीकरण के दौरान बनने वाले पदार्थ के अणु में ग्लुकुरोनिक एसिड के अवशेषों को जोड़ते हैं।

सामान्य शब्दों में: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP।

सल्फोट्रांसफेरेज़। Cytoplasmic sulfotransferases संयुग्मन प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करते हैं, जिसके दौरान सल्फ्यूरिक एसिड अवशेष (-SO3H) 3 "-फॉस्फोएडेनोसिन -5" -फॉस्फोसल्फेट (FAPS) से फिनोल, अल्कोहल या अमीनो एसिड में जोड़ा जाता है।

सामान्य प्रतिक्रिया: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF।

एंजाइम सल्फोट्रांसफेरेज़ और यूडीपी-ग्लुकुरोनील ट्रांसफ़ेज़ ज़ेनोबायोटिक्स के विषहरण, दवाओं की निष्क्रियता और अंतर्जात जैविक रूप से सक्रिय यौगिकों में शामिल हैं।

ग्लूटाथियोन ट्रांसफरेज़। ग्लूटाथियोन ट्रांसफ़रेज़ (जीटी) ज़ेनोबायोटिक्स के विषहरण, सामान्य मेटाबोलाइट्स और दवाओं को निष्क्रिय करने में शामिल एंजाइमों के बीच एक विशेष स्थान रखता है। ग्लूटाथियोन सभी ऊतकों में कार्य करता है और अपने स्वयं के मेटाबोलाइट्स को निष्क्रिय करने में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है: कुछ स्टेरॉयड हार्मोन, बिलीरुबिन, पित्त एसिड। सेल में, जीटी मुख्य रूप से साइटोसोल में स्थानीयकृत होते हैं, लेकिन नाभिक में एंजाइम के रूप होते हैं और माइटोकॉन्ड्रिया।

ग्लूटाथियोन एक ग्लू-सीस-ग्लाइ ट्रिपेप्टाइड है (ग्लूटामिक एसिड का अवशेष रेडिकल के कार्बोक्सिल समूह द्वारा सीआईएस-थीन से जुड़ा होता है)। एचटी में सब्सट्रेट के लिए एक व्यापक विशिष्टता है, जिसकी कुल संख्या 3000 से अधिक है। एचटी बहुत सारे हाइड्रोफोबिक पदार्थों को बांधता है और उन्हें निष्क्रिय करता है, लेकिन केवल ध्रुवीय समूह वाले लोग ग्लूगाथियोन की भागीदारी के साथ रासायनिक संशोधन से गुजरते हैं। यही है, सबस्ट्रेट्स ऐसे पदार्थ होते हैं, जिनमें एक तरफ इलेक्ट्रोफिलिक केंद्र होता है (उदाहरण के लिए, एक ओएच समूह), और दूसरी तरफ, हाइड्रोफोबिक जोन। तटस्थता, अर्थात्। एचटी की भागीदारी के साथ ज़ेनोबायोटिक्स का रासायनिक संशोधन तीन अलग-अलग तरीकों से किया जा सकता है:

सब्सट्रेट आर को ग्लूटाथियोन (जीएसएच) के साथ संयुग्मित करके: आर + जीएसएच → जीएसआरएच,

न्यूक्लियोफिलिक प्रतिस्थापन के परिणामस्वरूप: RX + GSH → GSR + HX,

अल्कोहल में कार्बनिक पेरोक्साइड की कमी: आर-एचसी-ओ-ओएच + 2 जीएसएच → आर-एचसी-ओएच + जीएसएसजी + एच 2 ओ

प्रतिक्रिया में: संयुक्त राष्ट्र - हाइड्रोपरॉक्साइड समूह, जीएसएसजी - ऑक्सीकृत ग्लूटाथियोन।

एचटी और ग्लूटाथियोन की भागीदारी के साथ विषहरण की प्रणाली विभिन्न प्रभावों के लिए शरीर के प्रतिरोध के निर्माण में एक अनूठी भूमिका निभाती है और यह कोशिका का सबसे महत्वपूर्ण रक्षा तंत्र है। एचटी की कार्रवाई के तहत कुछ ज़ेनोबायोटिक्स के बायोट्रांसफॉर्मेशन के दौरान, थियोएस्टर (आरएसजी संयुग्म) बनते हैं, जो बाद में मर्कैप्टन में परिवर्तित हो जाते हैं, जिनमें से जहरीले उत्पाद पाए गए हैं। हालांकि, अधिकांश ज़ेनोबायोटिक्स के साथ जीएसएच संयुग्मित प्रारंभिक पदार्थों की तुलना में कम प्रतिक्रियाशील और अधिक हाइड्रोफिलिक होते हैं, और इसलिए कम विषाक्त और शरीर से निकालने में आसान होते हैं।

अपने हाइड्रोफोबिक केंद्रों के साथ, एचटी गैर-सहसंयोजक रूप से बड़ी संख्या में लिपोफिलिक यौगिकों (भौतिक विषहरण) को बांध सकता है, झिल्ली की लिपिड परत में उनके प्रवेश को रोकता है और सेल कार्यों में व्यवधान डालता है। इसलिए, HT को कभी-कभी इंट्रासेल्युलर एल्ब्यूमिन कहा जाता है।

एचटी सहसंयोजक रूप से ज़ेनोबायोटिक्स को बांध सकता है, जो मजबूत इलेक्ट्रोलाइट्स हैं। ऐसे पदार्थों का लगाव एचटी के लिए "आत्महत्या" है, लेकिन सेल के लिए एक अतिरिक्त रक्षा तंत्र है।

एसिटाइलट्रांसफेरेज़, मिथाइलट्रांसफेरेज़

एसिटाइलट्रांसफेरेज़ संयुग्मन प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं - एसिटाइल-सीओए से एसिटाइल अवशेषों को -SO2NH2 समूह के नाइट्रोजन में स्थानांतरित करना, उदाहरण के लिए, सल्फोनामाइड्स की संरचना में। झिल्ली और साइटोप्लाज्मिक मिथाइलट्रांसफेरेज़ एसएएम मिथाइलेट -पी = ओ, -एनएच2 और एसएच-समूहों के ज़ेनोबायोटिक्स की भागीदारी के साथ।

डायोल के निर्माण में एपॉक्साइड हाइड्रॉलिस की भूमिका

न्यूट्रलाइजेशन (संयुग्मन प्रतिक्रिया) के दूसरे चरण में, कुछ अन्य एंजाइम भी शामिल होते हैं। एपॉक्साइड हाइड्रॉलेज़ (एपॉक्सी हाइड्रैटेज़) विषहरण के पहले चरण के दौरान बने बेंजीन, बेंज़पायरीन और अन्य पॉलीसाइक्लिक हाइड्रोकार्बन के एपॉक्साइड में पानी जोड़ता है और उन्हें डायोल में परिवर्तित करता है (चित्र 12-8)। माइक्रोसोमल ऑक्सीकरण के दौरान बनने वाले एपॉक्साइड कार्सिनोजेनिक होते हैं। उनके पास उच्च रासायनिक गतिविधि है और डीएनए, आरएनए, प्रोटीन के गैर-एंजाइमी अल्केलाइजेशन की प्रतिक्रियाओं में भाग ले सकते हैं। इन अणुओं के रासायनिक संशोधनों से एक सामान्य कोशिका के ट्यूमर सेल में अध: पतन हो सकता है।

पोषण में प्रोटीन की भूमिका, मानदंड, नाइट्रोजन संतुलन, पहनने का अनुपात, शारीरिक प्रोटीन न्यूनतम। प्रोटीन की कमी।

एए में सभी नाइट्रोजन का लगभग 95% हिस्सा होता है, इसलिए वे वही हैं जो शरीर के नाइट्रोजन संतुलन को बनाए रखते हैं। नाइट्रोजन संतुलन- भोजन के साथ आपूर्ति की गई नाइट्रोजन की मात्रा और उत्सर्जित नाइट्रोजन की मात्रा के बीच का अंतर। यदि आने वाली नाइट्रोजन की मात्रा जारी की गई मात्रा के बराबर है, तो नाइट्रोजन संतुलन।यह स्थिति एक स्वस्थ व्यक्ति में सामान्य आहार के साथ होती है। बच्चों में, रोगियों में नाइट्रोजन संतुलन सकारात्मक हो सकता है (उत्सर्जित होने से अधिक नाइट्रोजन की आपूर्ति की जाती है)। नकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन (नाइट्रोजन का उत्सर्जन नाइट्रोजन के सेवन से अधिक होता है) उम्र बढ़ने, भुखमरी और गंभीर बीमारियों के दौरान देखा जाता है। प्रोटीन आहार न होने से नाइट्रोजन संतुलन ऋणात्मक हो जाता है। नाइट्रोजन संतुलन बनाए रखने के लिए आवश्यक भोजन में प्रोटीन की न्यूनतम मात्रा 30-50 ग्राम / साइट के अनुरूप होती है, जबकि औसत शारीरिक गतिविधि के लिए इष्टतम मात्रा 100-120 ग्राम / दिन होती है।

अमीनो एसिड, जिसका संश्लेषण शरीर के लिए कठिन और अलाभकारी है, जाहिर तौर पर भोजन के साथ प्राप्त करना अधिक लाभदायक है। इन अमीनो एसिड को आवश्यक कहा जाता है। इनमें फेनिलएलनिन, मेथियोनीन, थ्रेओनीन, ट्रिप्टोफैन, वेलिन, लाइसिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन शामिल हैं।

दो अमीनो एसिड - आर्जिनिन और हिस्टिडीन को आंशिक रूप से गैर-आवश्यक कहा जाता है। - टायरोसिन और सिस्टीन सशर्त रूप से गैर-आवश्यक हैं, क्योंकि उनके संश्लेषण के लिए आवश्यक अमीनो एसिड की आवश्यकता होती है। टायरोसिन को फेनिलएलनिन से संश्लेषित किया जाता है, और सिस्टीन के निर्माण के लिए मेथियोनीन के सल्फर परमाणु की आवश्यकता होती है।

शेष अमीनो एसिड आसानी से कोशिकाओं में संश्लेषित होते हैं और उन्हें गैर-आवश्यक कहा जाता है। इनमें ग्लाइसीन, एसपारटिक एसिड, शतावरी, ग्लूटामिक एसिड, ग्लूटामाइन, श्रृंखला, प्रो शामिल हैं

खाद्य पदार्थों में प्रोटीन शरीर के लिए नाइट्रोजन का मुख्य स्रोत हैं। नाइट्रोजन चयापचय के अंतिम उत्पादों के रूप में शरीर से नाइट्रोजन उत्सर्जित होता है। नाइट्रोजन चयापचय की स्थिति नाइट्रोजन संतुलन की अवधारणा की विशेषता है।

नाइट्रोजन संतुलन- शरीर में प्रवेश करने और शरीर से उत्सर्जित नाइट्रोजन के बीच का अंतर। नाइट्रोजन संतुलन तीन प्रकार का होता है: नाइट्रोजन संतुलन, सकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन, ऋणात्मक नाइट्रोजन संतुलन

पर सकारात्मक नाइट्रोजन संतुलननाइट्रोजन इनपुट नाइट्रोजन उत्पादन पर प्रबल होता है। शारीरिक स्थितियों के तहत, एक वास्तविक सकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन (गर्भावस्था, दुद्ध निकालना, बचपन) होता है। जीवन के 1 वर्ष की आयु के बच्चों के लिए, यह + 30%, 4 वर्ष की आयु में - + 25%, किशोरावस्था में + 14% है। गुर्दे की बीमारी के साथ, एक गलत सकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन संभव है, जिसमें शरीर में नाइट्रोजन चयापचय के अंतिम उत्पादों में देरी होती है।

पर नकारात्मक नाइट्रोजन संतुलननाइट्रोजन की रिहाई इसके इनपुट पर प्रबल होती है। तपेदिक, गठिया, कैंसर जैसी बीमारियों से यह स्थिति संभव है। नाइट्रोजन संतुलनस्वस्थ वयस्कों के लिए विशिष्ट, जिनकी नाइट्रोजन का सेवन इसके उत्सर्जन के बराबर है।

नाइट्रोजन एक्सचेंज की विशेषता है पहनने का कारक,जिसे पूर्ण प्रोटीन भुखमरी की स्थिति में शरीर से खो जाने वाले प्रोटीन की मात्रा के रूप में समझा जाता है। एक वयस्क के लिए, यह 53 मिलीग्राम / किग्रा (या 24 ग्राम / दिन) है। नवजात शिशुओं में, पहनने की दर अधिक होती है और मात्रा 120 मिलीग्राम / किग्रा होती है। नाइट्रोजन संतुलन प्रोटीन पोषण द्वारा प्रदान किया जाता है।

प्रोटीन आहारकुछ मात्रात्मक और गुणात्मक मानदंडों द्वारा विशेषता।

प्रोटीन पोषण के लिए मात्रात्मक मानदंड

प्रोटीन न्यूनतम- प्रोटीन की मात्रा जो नाइट्रोजन संतुलन प्रदान करती है, बशर्ते कि सभी ऊर्जा लागत कार्बोहाइड्रेट और वसा द्वारा प्रदान की जाती है। यह 40-45 ग्राम / दिन है। न्यूनतम प्रोटीन के लंबे समय तक उपयोग के साथ, प्रतिरक्षा प्रक्रियाएं, हेमटोपोइजिस प्रक्रियाएं और प्रजनन प्रणाली प्रभावित होती है। इसलिए, वयस्कों के लिए यह आवश्यक है प्रोटीन इष्टतम - प्रोटीन की मात्रा जो स्वास्थ्य को नुकसान पहुंचाए बिना अपने सभी कार्यों के प्रदर्शन को सुनिश्चित करती है। यह 100 - 120 ग्राम / दिन है।

बच्चों के लिएवर्तमान में खपत दर को नीचे की ओर संशोधित किया जा रहा है। एक नवजात शिशु के लिए, प्रोटीन की आवश्यकता लगभग 2 ग्राम / किग्रा होती है, 1 वर्ष के अंत तक यह स्तनपान के साथ घटकर 1 ग्राम / दिन हो जाती है, कृत्रिम खिला के साथ यह 1.5 - 2 ग्राम / दिन के भीतर रहती है।

प्रोटीन पोषण के लिए गुणात्मक मानदंड

शरीर के लिए अधिक मूल्यवान प्रोटीन को निम्नलिखित आवश्यकताओं को पूरा करना चाहिए:

• सभी आवश्यक अमीनो एसिड (वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, थ्रेओनीन, मेथियोनीन, लाइसिन, आर्जिनिन, हिस्टिडाइन, ट्रिप्टोफैन, फेनिलएलनिन) का एक सेट होता है।
• अमीनो एसिड के बीच का अनुपात ऊतक प्रोटीन में उनके अनुपात के करीब होना चाहिए
• जठरांत्र संबंधी मार्ग में अच्छी तरह से पचता है

पशु मूल के प्रोटीन इन आवश्यकताओं को काफी हद तक पूरा करते हैं। नवजात शिशुओं के लिए, सभी प्रोटीन पूर्ण (स्तन के दूध प्रोटीन) होने चाहिए। 3-4 साल की उम्र में लगभग 70-75% पूर्ण प्रोटीन होना चाहिए। वयस्कों के लिए, उनका हिस्सा लगभग 50% होना चाहिए।

विषय की सामग्री की तालिका "चयापचय और ऊर्जा। पोषण। मूल चयापचय।":
1. चयापचय और ऊर्जा। पोषण। उपचय। अपचय।
2. प्रोटीन और शरीर में उनकी भूमिका। रुबनेर के अनुसार पहनें कारक। सकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन। नकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन।
3. लिपिड और शरीर में उनकी भूमिका। वसा। सेलुलर लिपिड। फॉस्फोलिपिड। कोलेस्ट्रॉल।
4. भूरा वसा। भूरा वसा ऊतक। प्लाज्मा लिपिड। लिपोप्रोटीन। एलडीएल। एचडीएल. वीएलडीएल।
5. शरीर में कार्बोहाइड्रेट और उनकी भूमिका। ग्लूकोज। ग्लाइकोजन।


8. शरीर की ऊर्जा जरूरतों को पूरा करने में चयापचय की भूमिका। फास्फोराइलेशन गुणांक। ऑक्सीजन के बराबर कैलोरी।
9. शरीर की ऊर्जा लागत का आकलन करने के तरीके। प्रत्यक्ष कैलोरीमीटर। अप्रत्यक्ष कैलोरीमेट्री।
10. मूल विनिमय। बेसल चयापचय दर की गणना के लिए समीकरण। शरीर की सतह का नियम।

प्रोटीन और शरीर में उनकी भूमिका। रुबनेर के अनुसार पहनें कारक। सकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन। नकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन।

चयापचय में प्रोटीन, वसा, कार्बोहाइड्रेट, खनिज और विटामिन की भूमिका

प्लास्टिक पदार्थों के लिए शरीर की आवश्यकताभोजन के साथ अपने सेवन के न्यूनतम स्तर से संतुष्ट हो सकते हैं, जो संरचनात्मक प्रोटीन, लिपिड और कार्बोहाइड्रेट के नुकसान को संतुलित करता है। ये जरूरतें व्यक्तिगत होती हैं और किसी व्यक्ति की उम्र, स्वास्थ्य की स्थिति, तीव्रता और काम के प्रकार जैसे कारकों पर निर्भर करती हैं।

एक व्यक्ति उनमें संलग्न खाद्य उत्पादों की संरचना में प्राप्त करता है प्लास्टिक पदार्थ, खनिज और विटामिन।

प्रोटीन और शरीर में उनकी भूमिका

शरीर में प्रोटीननिरंतर विनिमय और नवीनीकरण की स्थिति में हैं। एक स्वस्थ वयस्क में, प्रति दिन विघटित प्रोटीन की मात्रा नव संश्लेषित प्रोटीन की मात्रा के बराबर होती है। पशु जीव केवल अमीनो एसिड की संरचना में नाइट्रोजन को आत्मसात कर सकते हैं जो खाद्य प्रोटीन के साथ शरीर में प्रवेश करते हैं। 20 में से दस अमीनो एसिड (वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, लाइसिन, मेथियोनीन, ट्रिप्टोफैन, थ्रेओनीन, फेनिलएलनिन, आर्जिनिन और हिस्टिडीन) को शरीर में संश्लेषित नहीं किया जा सकता है यदि उन्हें भोजन के साथ अपर्याप्त आपूर्ति की जाती है। इन अमीनो एसिड को आवश्यक कहा जाता है। अन्य दस अमीनो एसिड (गैर-आवश्यक) आवश्यक कार्यों की तुलना में महत्वपूर्ण कार्यों के लिए कम महत्वपूर्ण नहीं हैं, लेकिन भोजन के साथ गैर-आवश्यक अमीनो एसिड के अपर्याप्त सेवन के मामले में, उन्हें शरीर में संश्लेषित किया जा सकता है। शरीर के प्रोटीन के चयापचय में एक महत्वपूर्ण कारक कुछ प्रोटीन अणुओं के टूटने के दौरान दूसरों के संश्लेषण के लिए बनने वाले अमीनो एसिड का पुन: उपयोग (पुन: उपयोग) होता है।

प्रोटीन के टूटने और नवीनीकरण की दरजीव भिन्न है। पेप्टाइड हार्मोन के क्षय का आधा जीवन मिनट या घंटे है, रक्त प्लाज्मा और यकृत प्रोटीन - लगभग 10 दिन, मांसपेशी प्रोटीन - लगभग 180 दिन। औसतन, मानव शरीर के सभी प्रोटीन 80 दिनों में नवीनीकृत हो जाते हैं। प्रति दिन क्षय से गुजरने वाले प्रोटीन की कुल मात्रा को मानव शरीर से उत्सर्जित नाइट्रोजन की मात्रा से आंका जाता है। प्रोटीन में लगभग 16% नाइट्रोजन होता है (अर्थात 100 ग्राम प्रोटीन में 16 ग्राम नाइट्रोजन होता है)। इस प्रकार, शरीर द्वारा 1 ग्राम नाइट्रोजन का उत्सर्जन 6.25 ग्राम प्रोटीन के टूटने से मेल खाता है। एक वयस्क के शरीर से प्रतिदिन लगभग 3.7 ग्राम नाइट्रोजन निकलती है। इन आंकड़ों से, यह इस प्रकार है कि प्रति दिन पूर्ण विनाश से गुजरने वाले प्रोटीन का द्रव्यमान 3.7 x 6.25 = 23 ग्राम, या 0.028-0.075 ग्राम नाइट्रोजन प्रति 1 किलो शरीर के वजन प्रति दिन है ( रूबनेर के अनुसार पहनने का कारक).

यदि भोजन के साथ शरीर में प्रवेश करने वाली नाइट्रोजन की मात्रा शरीर से उत्सर्जित नाइट्रोजन की मात्रा के बराबर है, तो यह माना जाता है कि शरीर एक अवस्था में है। नाइट्रोजन संतुलन... ऐसे मामलों में जहां उत्सर्जित होने से अधिक नाइट्रोजन शरीर में प्रवेश करती है, वे इस बारे में बात करते हैं सकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन(देरी, नाइट्रोजन प्रतिधारण)। शरीर के विकास की अवधि के दौरान, गर्भावस्था, एक गंभीर दुर्बल करने वाली बीमारी के बाद वसूली के दौरान मांसपेशियों के ऊतकों में वृद्धि के साथ ऐसी स्थितियां होती हैं।

ऐसी स्थिति जिसमें शरीर से उत्सर्जित नाइट्रोजन की मात्रा शरीर में इसके सेवन से अधिक हो जाती है, कहलाती है नकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन... यह तब होता है जब आहार में प्रोटीन की कमी होती है, जब शरीर को इनमें से कोई भी नहीं मिलता है तात्विक ऐमिनो अम्ल, प्रोटीन भुखमरी या पूर्ण भुखमरी के साथ।

प्रोटीन, जो शरीर में मुख्य रूप से प्लास्टिक पदार्थों के रूप में उपयोग किए जाते हैं, उनके विनाश की प्रक्रिया में, वे कोशिकाओं में एटीपी के संश्लेषण और गर्मी के गठन के लिए ऊर्जा छोड़ते हैं।

न्यूनतम प्रोटीन प्रोटीन की न्यूनतम मात्रा है जो आपको शरीर में नाइट्रोजन संतुलन बनाए रखने की अनुमति देता है (नाइट्रोजन सभी जीवित चीजों के लिए एक बहुत ही महत्वपूर्ण तत्व है, क्योंकि यह सभी अमीनो एसिड और प्रोटीन का हिस्सा है)। यह स्थापित किया गया है कि 8-10 दिनों के उपवास के दौरान, शरीर में प्रोटीन की एक निरंतर मात्रा टूट जाती है - लगभग 23.2 ग्राम (70 किलो वजन वाले व्यक्ति के लिए)। हालांकि, इसका मतलब यह बिल्कुल भी नहीं है कि भोजन के साथ समान मात्रा में प्रोटीन का सेवन पोषण के इस घटक के लिए हमारे शरीर की जरूरतों को पूरी तरह से पूरा करेगा, खासकर खेल खेलते समय। न्यूनतम प्रोटीन केवल बुनियादी शारीरिक प्रक्रियाओं को उचित स्तर पर बनाए रखने में सक्षम है, और फिर भी बहुत कम समय के लिए।

प्रोटीन इष्टतम भोजन में प्रोटीन की ऐसी मात्रा है जो किसी व्यक्ति की नाइट्रोजन यौगिकों की जरूरतों को पूरी तरह से संतुष्ट करती है और इस तरह शारीरिक परिश्रम के बाद ठीक होने वाली मांसपेशियों के लिए आवश्यक घटक प्रदान करती है, शरीर की उच्च दक्षता बनाए रखती है, और पर्याप्त स्तर के गठन में योगदान देती है संक्रामक रोगों के प्रतिरोध के लिए। एक वयस्क महिला के शरीर के लिए इष्टतम प्रोटीन प्रति दिन लगभग 90-100 ग्राम प्रोटीन होता है, और नियमित रूप से गहन खेलों के साथ, यह काफी बढ़ सकता है - प्रति दिन 130-140 ग्राम तक और इससे भी अधिक। यह माना जाता है कि व्यायाम के दौरान प्रति दिन इष्टतम प्रोटीन प्राप्त करने के लिए, शरीर के वजन के प्रत्येक किलोग्राम के लिए औसतन 1.5 ग्राम प्रोटीन और अधिक की आवश्यकता होती है। हालांकि, सबसे तीव्र व्यायाम के साथ भी, व्यायाम करते समय, प्रोटीन की मात्रा शरीर के वजन के प्रति किलोग्राम 2 - 2.5 ग्राम से अधिक नहीं होनी चाहिए। यदि आप विशुद्ध रूप से स्वास्थ्य-सुधार के उद्देश्य से स्पोर्ट्स क्लब या फिटनेस क्लब जाते हैं, तो आपके आहार में इष्टतम प्रोटीन सामग्री को इतनी मात्रा में माना जाना चाहिए जो शरीर के वजन के प्रति किलोग्राम 1.5 - 1.7 ग्राम प्रोटीन का सेवन सुनिश्चित करता है।

हालांकि, खेल के दौरान न्यूनतम प्रोटीन और इष्टतम प्रोटीन का अनुपालन पर्याप्त पोषण के लिए एकमात्र शर्त नहीं है, जो सक्रिय प्रशिक्षण के बाद शरीर में पुनर्प्राप्ति प्रक्रियाओं को सुनिश्चित करता है। तथ्य यह है कि आहार प्रोटीन उनके पोषण मूल्य में काफी भिन्न हो सकते हैं। उदाहरण के लिए, पशु मूल के प्रोटीन मानव शरीर के लिए उनकी अमीनो एसिड संरचना के संदर्भ में इष्टतम हैं। उनमें खेल के दौरान मांसपेशियों के ऊतकों के प्रदर्शन की वृद्धि और तेजी से वसूली के लिए आवश्यक सभी आवश्यक अमीनो एसिड होते हैं। पादप खाद्य पदार्थों में प्रोटीन में बहुत कम या कोई आवश्यक अमीनो एसिड नहीं होता है। इसलिए, खेल खेलते समय, इष्टतम आहार वह होगा जिसमें मांस और डेयरी उत्पाद, अंडे और मछली आवश्यक रूप से शामिल हों।