Marrëdhënia midis aktivitetit biologjik të proteinave dhe strukturës së tyre. Çfarë përcakton aktivitetin biologjik të proteinave dhe peptideve në përbërjen e preparateve lokale Aktiviteti biologjik i një proteine ​​përcaktohet nga struktura

Shkencat biologjike mund të karakterizohen si shkenca që studiojnë mekanizmat me të cilët molekulat kryejnë funksionet e tyre specifike në qelizat e gjalla.

Mekanizmi i veprimit të joneve të thjeshta inorganike dhe molekulave organike në shumë raste është shpjeguar deri diku. Ne kemi, për shembull, një ide të njohur të pasojave fiziologjike të një rritje ose ulje të presionit osmotik të lëngjeve të trupit me futjen ose heqjen e klorurit të natriumit. Një shembull tjetër është shkelja e përcjelljes së impulseve nervore në sinapse, e cila ndodh pas administrimit të fizostigminës, e cila pjesërisht mund t'i atribuohet efektit të këtij ilaçi në enzimën kolinesterazë. Megjithatë, edhe sisteme të tilla të studiuara mirë vazhdojnë të jenë një zonë eksplorimi dhe spekulimi për studiuesit, duke treguar kompleksitetin e qelizës.

Kimistët e proteinave e pranojnë natyrshëm se mënyra më e lehtë për t'iu afruar të kuptuarit të funksionit të qelizave është të studiosh strukturën dhe funksionin e molekulave të proteinave. Ky këndvështrim, me sa duket, nuk është pa bazë. Me përjashtim të atyre dukurive të rralla në biologji që janë thjesht fizike në natyrë, "jeta" e qelizave bazohet kryesisht në një kombinim të katalizës enzimatike dhe rregullimit të tyre.

Fusha e kimisë së proteinave tani është mjaft komplekse për të menduar për proteinat si substanca organike dhe jo si konglomerate aminoacide. Pavarësisht kompleksitetit të jashtëzakonshëm të molekulës së proteinës, tani mund të përshkruajmë në mënyrë sasiore fenomene të tilla si denatyrimi në terma të ndryshimeve mjaft të vërtetuara në lloje specifike të lidhjeve kimike. Kjo situatë e favorshme na mundëson të gjejmë mënyra të arsyeshme për të krahasuar veçoritë specifike të strukturës kovalente dhe jokovalente të proteinave me aktivitetin biologjik. Molekulat e proteinave, me sa duket, përbëhen nga një ose më shumë zinxhirë polipeptidikë, të ndërlidhur dhe të mbajtur në formën e një strukture spirale për shkak të pranisë së një sistemi lidhjesh të ndryshme kimike me forcë të ndryshme. Kur ndonjë nga këto lidhje ndryshon, shfaqet një substancë që nuk është identike me molekulën origjinale vendase dhe e cila, në një farë kuptimi, mund të konsiderohet si një proteinë e denatyruar. Megjithatë, për sa i përket funksionit, ne mund t'u përmbahemi kritereve më të rrepta. Vetësia e një enzime, e shprehur në aftësinë e saj për të katalizuar një reaksion të caktuar, nuk duhet të shoqërohet me të gjithë strukturën e saj.

Studimi i pasojave të shkatërrimit të pjesshëm specifik të proteinave biologjikisht aktive ka filluar mjaft kohët e fundit. Megjithatë, më shumë se 20 vjet më parë, u tregua se zëvendësimi i disa grupeve aktive të proteinave ose shndërrimi i tyre në ndonjë grup tjetër nuk shoqërohet me humbje të aktivitetit. Ndoshta shembulli më i studiuar i këtij lloji të kërkimit është seria e punimeve të Herriot dhe Northrop mbi Studimin e Aktivitetit të Pepsinës gjatë Acetilimit Gradual të Molekulës së saj. Pepsina u trajtua me keten dhe grupet e lira amino dhe hidroksil u shndërruan në derivatet e tyre acetil. Duke përdorur këtë metodë, Herriot ishte në gjendje të merrte një derivat kristalor të acetilit të pepsinës që përmban 7 grupe acetil për molekulë pepsine. Acetilpepsina kishte 60% të aktivitetit katalitik të enzimës mëmë. Herriot tregoi se spektri i përthithjes ultravjollcë i kësaj substance, i cili kishte 60% aktivitet, ndryshoi aq shumë sa që ky ndryshim mund të shpjegohej me bllokimin e tre grupeve hidroksil të tirozinës. Pas hidrolizës së kujdesshme të pepsinës së acetiluar në pH 0 ose në pH 10.0, ndodhi eliminimi i tre grupeve acetil, shoqëruar me rivendosjen e aktivitetit katalitik të enzimës. Këto dhe disa studime të tjera kanë treguar se mbetjet e tirozinës kanë të bëjnë me aktivitetin e pepsinës, ndërsa acetilimi i një numri amino grupesh të lira të proteinës nuk ndikon në funksionin e saj.

Eksperimentet e këtij lloji tani janë bërë relativisht të zakonshme dhe nuk ka dyshim se është e mundur të ndryshohet disi struktura e shumë enzimave dhe hormoneve pa shkaktuar inaktivizimin e tyre. Pavarësisht nga këto të dhëna, deri vonë besohej se struktura e proteinave biologjikisht aktive është pak a shumë "e paprekshme" dhe se për të kryer funksionet e tyre, këto proteina duhet të ruajnë strukturën e tyre tredimensionale në të gjithë integritetin e saj.

Ky koncept mbështetet nga disa konsiderata teorike, sipas të cilave një molekulë proteine ​​mund të ketë disa konfigurime të ndryshme rezonance. Vëzhgimet e bëra në fushën e imunologjisë gjithashtu mbështesin këtë koncept. Dihet mirë se ndryshimet relativisht të vogla, për shembull, në strukturën e haptenit, mund të shkaktojnë një ndryshim të rëndësishëm në efikasitetin e reagimit me një antitrup specifik.

Ideja e "paprekshmërisë" së strukturës së proteinave tani po zëvendësohet gradualisht nga ideja e "rëndësisë funksionale të një pjese të molekulës". Menjëherë pasi Sanger dhe bashkëpunëtorët e tij përfunduan kërkimin e tyre themelor mbi insulinën e gjedhit, Lena tregoi se një përçarje e caktuar e strukturës së hormoneve, përkatësisht heqja e mbetjes C-terminale të alaninës në zinxhirin B, nuk çon në një humbje biologjike. aktivitet. Rëndësia evolucionare e këtij fakti në një kohë ishte e paqartë, pasi kjo ishte përvoja e parë e këtij lloji dhe mund të konsiderohet si një rast i veçantë atipik. Megjithatë, aktualisht, shumë vëzhgime të ngjashme janë grumbulluar dhe është e nevojshme të trajtohet pyetja se pse mbetja e alaninës C-terminale u mbajt si një element strukturor konstant i molekulës së insulinës, nëse kjo mbetje nuk luan një rol në biologjik. aktiviteti i hormonit.

Insulina i është nënshtruar studimeve të tjera më të detajuara të këtij lloji. Mirëpo, për të zbuluar se deri në çfarë mase është e mundur të prishet struktura e proteinave pa shkaktuar inaktivizimin e tyre, kalojmë në tre shembuj të tjerë, për të cilët ka pak më shumë informacion: 1) hormoni i hipofizës, ACTH; 2) enzima pankreatike - ribonukleaza dhe 3) enzima bimore - papaina. Në diskutimin vijues të këtyre shembujve, ne përdorim, pak a shumë njëkohësisht, dy qasje të ndryshme për bazën strukturore të aktivitetit biologjik: së pari, do të përpiqemi të tregojmë se polipeptidet aktive mund të shkatërrohen pa ndërprerë funksionin e tyre, domethënë të identifikojnë pjesë të strukturës që nuk kanë thelbësore për funksionin; së dyti, është e nevojshme të përcaktohen pjesët thelbësore të strukturës, domethënë qendrat aktive.

Nëse gjeni një gabim, ju lutemi zgjidhni një pjesë të tekstit dhe shtypni Ctrl + Enter.

Çfarë janë proteinat në përgjithësi dhe çfarë roli luajnë ato në trupin e njeriut. Cilat janë funksionet e proteinave, çfarë është bilanci i azotit dhe cila është vlera biologjike e proteinave. Kjo nuk është një listë e plotë e çështjeve të trajtuara në këtë artikull.

Vazhdojmë serinë e artikujve “SHKËMBIMI I KARBOHIDRATEVE NË TRUP”, “SHKËMBIMI I YNDYRAVE NË TRUP” me artikullin “SHKËMBIMI I PROTEINAVE NË TRUP”. Informacioni është i dedikuar për një gamë të gjerë lexuesish, me miratimin e lexuesve, seria e artikujve mbi fiziologjinë njerëzore do të vazhdojë.

FUNKSIONET E PROTEINAVE

• Funksioni plastik proteina duhet të sigurojë rritjen dhe zhvillimin e trupit përmes proceseve të biosintezës. Proteinat janë pjesë e nga të gjitha qelizat e trupit dhe strukturat intersticiale.
• Aktiviteti enzimatik proteina rregullon shpejtësinë e reaksioneve biokimike. Proteinat-enzimat përcaktojnë të gjitha aspektet e metabolizmit dhe formimin e energjisë jo vetëm nga vetë proteinat, por nga karbohidratet dhe yndyrat.
• Funksioni mbrojtës proteina konsiston në formimin e proteinave imune - antitrupave. Proteinat janë në gjendje të lidhin toksinat dhe helmet dhe gjithashtu sigurojnë koagulimin e gjakut (hemostazë).
• Funksioni i transportit konsiston në transferimin e oksigjenit dhe dioksidit të karbonit nga proteinat e eritrociteve hemoglobina, si dhe në lidhjen dhe transferimin e joneve të caktuara (hekur, bakër, hidrogjen), substanca medicinale, toksina.
• Roli i energjisë proteinat për shkak të aftësisë së tyre për të çliruar energji gjatë oksidimit. Megjithatë, në të njëjtën kohë plastike roli i proteinave në metabolizëm i tejkalon ato energji, dhe plastike roli i lëndëve të tjera ushqyese. Nevoja për proteina është veçanërisht e madhe gjatë periudhave të rritjes, shtatzënisë dhe shërimit nga sëmundje të rënda.
  • Në traktin tretës, proteinat ndahen në aminoacidet dhe polipeptidet më të thjeshta, nga të cilat në të ardhmen qelizat e indeve dhe organeve të ndryshme, në veçanti mëlçisë, proteinat specifike për to sintetizohen. Proteinat e sintetizuara përdoren për restaurimin e qelizave të shkatërruara dhe rritjen e qelizave të reja, sintezën e enzimave dhe hormoneve.

BILANCI I AZOTIT

Një tregues indirekt i aktivitetit të metabolizmit të proteinave është i ashtuquajturi bilanci i azotit. Bilanci i azotit është diferenca midis sasisë së azotit të gëlltitur me ushqim dhe sasisë së azotit të ekskretuar nga trupi në formën e metabolitëve përfundimtarë. Gjatë llogaritjes së bilancit të azotit, supozohet se proteina përmban rreth 16% azot, domethënë çdo 16 g azot korrespondon me 100 g proteina.

• Nëse sasia e azotit të furnizuar barazohet shuma e ndarë, atëherë mund të flasim ekuilibri azotik... Për të ruajtur ekuilibrin e azotit në trup, nevojiten të paktën 30-45 g proteina shtazore në ditë. minimumi fiziologjik i proteinave).
• Një gjendje në të cilën sasia e azotit në hyrje tejkalon i theksuar, i thirrur bilanc pozitiv i azotit... Një gjendje në të cilën sasia e azotit në hyrje më të vogla ndahet, thirret bilanc negativ i azotit.
• Bilanci i azotit tek një person i shëndetshëm është një nga treguesit metabolikë më të qëndrueshëm.Niveli i ekuilibrit të azotit varet nga kushtet e jetës së njeriut, lloji i punës së kryer, gjendja funksionale e sistemit nervor qendror dhe sasia e yndyrave dhe karbohidrateve. furnizohen në trup.

RAPORTI I VESHJES SË RUBNER

Proteinat e organeve dhe indeve kanë nevojë për rinovim të vazhdueshëm. Rreth 400 g proteina nga 6 kg, që përbëjnë "fondin" proteinik të trupit, i nënshtrohen katabolizmit çdo ditë dhe duhet të zëvendësohen nga një sasi ekuivalente proteinash të sapoformuara. Sasia minimale e proteinave që shpërbëhet vazhdimisht në trup quhet shkalla e konsumimit... Humbja e proteinave në një person me peshë 70 kg është 23 g / ditë. Marrja e proteinave në një sasi më të vogël çon në një bilanc negativ të azotit, i cili nuk i plotëson nevojat plastike dhe energjitike të trupit.

VLERA BIOLOGJIKE E PROTEINAVE

Pavarësisht nga specifikat e specieve, të gjitha strukturat e ndryshme të proteinave përmbajnë në përbërjen e tyre të gjitha 20 aminoacide... Për metabolizmin normal, jo vetëm sasia e proteinave të marra nga një person është e rëndësishme, por edhe përbërja e saj cilësore, përkatësisht raporti e zevendesueshme dhe aminoacide esenciale.

• E pazëvendësueshme janë 10 aminoacide që nuk sintetizohen në trupin e njeriut, por në të njëjtën kohë janë absolutisht të nevojshme për jetën normale. Mungesa edhe e njërit prej tyre çon në një bilanc negativ të azotit, humbje të peshës trupore dhe çrregullime të tjera të papajtueshme me jetën.
  • Aminoacidet esenciale janë valine, leucine, isoleucine, threonine, metionine, fenilalanine, triptofan, cisteine, të pazëvendësueshëm me kusht — arginine dhe histidine... Një person i merr të gjitha këto aminoacide vetëm me ushqim.
• Aminoacidet esenciale janë gjithashtu të nevojshme për jetën e njeriut, por ato mund të sintetizohen në vetë organizmin nga produktet metabolike të karbohidrateve dhe lipideve. Kjo perfshin glikokol, alaninë, cisteinë, acide glutamike dhe aspartike, tirozinë, prolinë, serinë, glicinë; i zëvendësueshëm me kusht — arginina dhe histidina.
• Proteinat që përmbajnë një grup të plotë të aminoacideve thelbësore quhen të plota dhe kanë vlerën maksimale biologjike ( mish, peshk, vezë, havjar, qumësht, kërpudha, patate).
• Proteinat në të cilat mungon të paktën një aminoacid thelbësor ose nëse ato përmbahen në sasi të pamjaftueshme quhen inferiore (proteinat bimore). Në këtë drejtim, për të plotësuar nevojën për aminoacide, më racional është një ushqim i larmishëm me mbizotërim të proteinave shtazore.
• Kërkesa ditore në proteina në një të rritur është 80-100 g proteina, duke përfshirë 30 g me origjinë shtazore, dhe gjatë ushtrimit fizik - 130-150 g. Këto sasi mesatarisht korrespondojnë proteina optimale fiziologjike- 1 g për 1 kg peshë trupore.
• Proteina shtazore ushqimi është pothuajse plotësisht i konvertuar në proteinat e trupit. Sinteza e proteinave të trupit nga proteinat bimoreështë më pak efikas: faktori i konvertimit është 0,6 - 0,7 për shkak të çekuilibrit të aminoacideve thelbësore në proteinat shtazore dhe bimore.
• Kur ushqehen me proteina bimore, punon " rregull minimal"sipas të cilit sinteza e proteinës së saj varet nga një aminoacid thelbësor që furnizohet me ushqim për sasi minimale.

Pas një vakt, veçanërisht proteina, një rritje në shkëmbimi i energjisë dhe prodhimi i nxehtësisë... Kur hahet ushqim i përzier, metabolizmi i energjisë rritet me rreth 6%, me ushqimin e proteinave, rritja mund të arrijë në 30-40% të vlerës totale energjetike të të gjitha proteinave të futura në trup. Rritja e shkëmbimit të energjisë fillon në 1-2 orë, arrin maksimumin pas 3 orësh dhe vazhdon për 7-8 orë pas një vakti.

Rregullimi hormonal metabolizmi i proteinave siguron një ekuilibër dinamik të sintezës dhe kalbjes së tyre.

• Anabolizmi i proteinave e kontrolluar nga hormonet e adenohipofizës ( somatotropina), pankreasi ( insulinë), gjëndrat riprodhuese mashkullore ( androgjeni). Forcimi i fazës anabolike të metabolizmit të proteinave me një tepricë të këtyre hormoneve shprehet në rritje të shtuar dhe rritje të peshës trupore. Mungesa e hormoneve anabolike shkakton ngecje të rritjes tek fëmijët.
• Katabolizmi i proteinave e rregulluar nga hormonet e tiroides ( tiroksinë dhe triiodothyronone), kore ( klukokortikoidet) dhe cerebrale ( adrenalinën) substancat e gjëndrave mbiveshkore. Një tepricë e këtyre hormoneve rrit zbërthimin e proteinave në inde, i cili shoqërohet me varfërim dhe ekuilibër negativ të azotit. Mungesa e hormoneve, siç është gjëndra tiroide, shoqërohet me obezitet.

Proteinat janë, sigurisht, një nga komponentët më të rëndësishëm në jetën e trupit. Dhe më e rëndësishmja, ato luajnë një rol jashtëzakonisht të rëndësishëm në ushqimin e njeriut, pasi ato janë përbërësi kryesor i qelizave të të gjitha organeve dhe indeve të trupit. Jo pa arsye që në vitin 2005, sipas një projektligji të përgatitur nga Ministria e Shëndetësisë dhe Zhvillimit Social, “për të përmirësuar cilësinë e të ushqyerit në shportën e re të konsumit, propozohet të rritet vëllimi i produkteve që përmbajnë proteina shtazore. , duke reduktuar volumin e produkteve që përmbajnë karbohidrate."

Mesazhi # 3367 i shkruar më 03/05/2014 në 02:52 PM UTC është fshirë.

# 1347 07-06-2013 në orën 12:37 MSK adresa IP e regjistruar

Proteinat janë komponime (polimere) me peshë të lartë molekulare që përbëhen nga aminoacide - njësi monomere të ndërlidhura me lidhje peptide. Të 20 aminoacidet që gjenden në proteina janë a-aminoacide, tipari i përbashkët i të cilave është prania e një grupi amino - NH2 dhe një grupi karboksil - COOH në atomin a-karbon. A-aminoacidet ndryshojnë nga njëri-tjetri në strukturën e grupit R dhe, për rrjedhojë, në vetitë. Të gjitha aminoacidet mund të grupohen në bazë të polaritetit të grupeve R, d.m.th. aftësia e tyre për të bashkëvepruar me ujin në vlerat biologjike të pH.

Në organizmat e gjallë, përbërja e aminoacideve të proteinave përcaktohet nga kodi gjenetik; në sintezë, në shumicën e rasteve, përdoren 20 aminoacide standarde. Kombinimet e tyre të shumta krijojnë molekula proteinike me një shumëllojshmëri të gjerë të vetive. Për më tepër, mbetjet e aminoacideve në një proteinë shpesh i nënshtrohen modifikimeve pas përkthimit, të cilat mund të ndodhin si përpara se proteina të fillojë të kryejë funksionin e saj ashtu edhe gjatë "punës" së saj në qelizë. Shpesh në organizmat e gjallë, disa molekula të proteinave të ndryshme formojnë komplekse komplekse, për shembull, një kompleks fotosintetik.

Kristale të proteinave të ndryshme të rritura në stacionin hapësinor Mir dhe gjatë fluturimeve të anijeve të NASA-s. Proteinat shumë të pastruara formojnë kristale në temperatura të ulëta, të cilat përdoren për të studiuar strukturën hapësinore të një proteine ​​të caktuar.

Funksionet e proteinave në qelizat e organizmave të gjallë janë më të ndryshme sesa funksionet e biopolimerëve të tjerë - polisaharideve dhe ADN-së. Kështu, proteinat enzimë katalizojnë rrjedhën e reaksioneve biokimike dhe luajnë një rol të rëndësishëm në metabolizëm. Disa proteina kanë një funksion strukturor ose mekanik për të formuar një citoskelet që ruan formën e qelizave. Proteinat gjithashtu luajnë një rol kyç në sistemet e sinjalizimit të qelizave, në përgjigjen imune dhe në ciklin qelizor.

Proteinat janë një pjesë e rëndësishme e ushqimit të kafshëve dhe njerëzve (burimet kryesore: mishi, shpendët, peshku, qumështi, arrat, bishtajore, drithërat; në një masë më të vogël: perimet, frutat, manaferrat dhe kërpudhat), pasi trupi i tyre nuk mund të sintetizojë të gjitha. aminoacidet e nevojshme dhe disa duhet të vijnë me ushqime proteinike. Në procesin e tretjes, enzimat zbërthejnë proteinat e konsumuara në aminoacide, të cilat përdoren për biosintezën e proteinave të trupit ose i nënshtrohen zbërthimit të mëtejshëm për energji.

Përcaktimi i sekuencës së aminoacideve të proteinës së parë, insulinës, me anë të renditjes së proteinave i dha Frederick Sanger çmimin Nobel në Kimi në 1958. Strukturat e para tre-dimensionale të proteinave hemoglobina dhe mioglobina u morën me difraksion me rreze X, përkatësisht, nga Max Perutz dhe John Kendrew në fund të viteve 1950, për të cilat ata morën çmimin Nobel në Kimi në 1962.

Lidhjet peptide krijohen kur grupi a-amino i një aminoacidi ndërvepron me grupin a-karboksil të një aminoacidi tjetër: Një lidhje peptide është një lidhje kovalente amide që lidh aminoacidet në një zinxhir. Prandaj, peptidet janë zinxhirë aminoacidesh.

Përshkrimi i sekuencës së aminoacideve në zinxhir fillon me aminoacidin N-terminal. Numërimi i mbetjeve të aminoacideve fillon me të. Në vargun polipeptid grupi përsëritet shumë herë: -NH-CH-CO-. Ky grup formon shtyllën kurrizore peptide. Rrjedhimisht, zinxhiri polipeptid përbëhet nga një shtyllë kurrizore (skelet), i cili ka një strukturë të rregullt, të përsëritur dhe zinxhirë anësor individual të grupeve R. Struktura primare karakterizohet nga rendi (sekuenca) e alternimit të aminoacideve në zinxhirin polipeptid. Edhe peptidet me të njëjtën gjatësi dhe përbërje aminoacide mund të jenë substanca të ndryshme sepse sekuenca e aminoacideve në zinxhir është e ndryshme. Sekuenca e aminoacideve në një proteinë është unike dhe përcaktohet nga gjenet. Edhe ndryshimet e vogla në strukturën parësore mund të ndryshojnë seriozisht vetitë e proteinës. Do të ishte e gabuar të konkludohej se çdo mbetje aminoacide në një proteinë kërkohet për të ruajtur strukturën dhe funksionin normal të proteinës.

Vetitë funksionale të proteinave përcaktohen nga konformimi i tyre, d.m.th. vendndodhjen e zinxhirit polipeptid në hapësirë. Veçantia e konformacionit për secilën proteinë përcaktohet nga struktura e saj primare. Në proteinat, dallohen dy nivele të konformimit të zinxhirit peptid - strukturat dytësore dhe terciare. Struktura dytësore e proteinave është për shkak të aftësisë së grupeve të lidhjeve peptide ndaj ndërveprimeve të hidrogjenit: C = O .... HN. Peptidi tenton të adoptojë një konformacion me një maksimum lidhjesh hidrogjeni. Sidoqoftë, mundësia e formimit të tyre është e kufizuar nga fakti se lidhja peptide ka një karakter pjesërisht të dyfishtë, prandaj, rrotullimi rreth tij është i vështirë. Zinxhiri peptid fiton një konformacion jo arbitrar, por të përcaktuar rreptësisht të fiksuar nga lidhjet hidrogjenore. Ka disa metoda të njohura të palosjes së zinxhirit polipeptid: a-helix është formuar nga lidhje hidrogjenore brenda zinxhirit midis grupit NH të një mbetjeje aminoacide dhe grupit CO të mbetjes së katërt prej tij; b-struktura (fletë e palosur) - e formuar nga lidhje hidrogjenore ose lidhje ndërmjet seksioneve të një zinxhiri polipeptid të përkulur në drejtim të kundërt; një lëmsh ​​i çrregullt - këto janë zona që nuk kanë një organizim hapësinor të rregullt, periodik. Por konformimi i këtyre rajoneve përcaktohet gjithashtu rreptësisht nga sekuenca e aminoacideve. Përmbajtja e a-spiraleve dhe strukturave b në proteina të ndryshme është e ndryshme: proteinat fibrilare kanë vetëm fletë a-spira ose vetëm b-palosje; dhe në proteinat globulare, fragmente individuale të zinxhirit polipeptid: ose një spirale a, ose një fletë e palosur b, ose një lëmsh ​​i çrregullt. Struktura terciare e proteinave globulare përfaqëson orientimin hapësinor të zinxhirit polipeptid që përmban a-helika, b-struktura dhe rajone pa strukturë periodike (spiralja kaotike). Palosja shtesë e zinxhirit polipeptid të mbështjellë formon një strukturë kompakte. Kjo ndodh kryesisht si rezultat i ndërveprimeve midis vargjeve anësore të mbetjeve të aminoacideve.



Burimi: “Udhëzues për instruktorë-aktivistë socialë, studentë”, hartuar nga: O.I. Tyutyunnik (mjeshtër i sporteve të BRSS në peshëngritje)

https://do4a.net/data/MetaMirrorCache/b7c755e091c4939dcc1a00e6e8419675.jpg

STRUKTURA E PROTEINËS

Proteinat janë komponime organike natyrale me peshë të lartë molekulare të ndërtuara nga 20 aminoacide. Një molekulë proteine ​​është një polimer jo i degëzuar, njësia minimale strukturore e të cilit, një monomer, përfaqësohet nga një aminoacid. Aminoacidet në një molekulë proteine ​​janë të lidhura nga një lidhje karbamide (polipeptide) në zinxhirë të gjatë. Pesha molekulare - nga disa mijëra në disa milion njësi atomike. Në varësi të formës së molekulës së proteinës, dallohen proteinat globulare dhe fibrilare.

Proteinat globulare karakterizohen nga një formë sferike e molekulës dhe janë të tretshme në ujë dhe në solucione të kripura. Tretshmëria e mirë shpjegohet me lokalizimin e mbetjeve të aminoacideve të ngarkuara në sipërfaqen e globulit, të rrethuar nga një guaskë hidratimi, e cila siguron kontakt të mirë me tretësin. Ky grup përfshin të gjitha enzimat dhe proteinat më aktive biologjikisht.

Proteinat fibrilare karakterizohen nga një strukturë fibroze dhe praktikisht janë të patretshme në ujë dhe në solucione të kripura. Zinxhirët polipeptidë në molekula janë paralele me njëri-tjetrin. Merr pjesë në formimin e elementeve strukturorë të indit lidhës (kolagjenet, keratinat, elastinat). Një grup i veçantë janë proteinat komplekse, të cilat përveç aminoacideve përfshijnë karbohidratet, acidet nukleike etj. Në të gjithë organizmat e gjallë, proteinat luajnë një rol jashtëzakonisht të rëndësishëm. Ato marrin pjesë në ndërtimin e qelizave dhe indeve, janë biokatalizatorë (enzima), hormone, pigmente të frymëmarrjes (hemoglobina), substanca mbrojtëse (imunoglobulina) etj. Biosinteza e proteinave ndodh në ribozome dhe përcaktohet nga kodi i acidit nukleik gjatë përkthimit.

20 aminoacide, të lidhura së bashku në vlerë dhe të alternuara në sekuenca të ndryshme, përfaqësojnë të gjithë shumëllojshmërinë e proteinave natyrore. Trupi i njeriut është në gjendje të formojë shumë aminoacide nga substanca të tjera, por ai nuk mund të sintetizojë vetë 9 aminoacide dhe duhet t'i marrë domosdoshmërisht nga ushqimi. Acidet e tilla quhen thelbësore, ose thelbësore. Këto janë valina, leucina, izoleucina, lizina, metionina, treonina, triptofani, fenilalanina, histidina. Aminoacidet jo-thelbësore përfshijnë alaninën, asparaginën, acidin aspartik, argininën, glicinë, glutaminën, acidin glutamik, prolinën, cisteinën, tirozinën, seritë. Nëse proteinës i mungon ndonjë aminoacid thelbësor, proteina nuk do të përthithet plotësisht. Nga ky këndvështrim, produktet shtazore (mishi, peshku, qumështi) janë më shumë në përputhje me nevojat e njeriut sesa produktet bimore.

Struktura primare është një koncept që tregon sekuencën e mbetjeve të aminoacideve në një proteinë. Lidhja peptide është lloji kryesor i lidhjes që përcakton strukturën primare.

Struktura dytësore karakterizon formën e zinxhirit proteinik në hapësirë. Kjo formë ndryshon në varësi të grupit të aminoacideve dhe sekuencës së tyre në zinxhirin polipeptid. Ekzistojnë dy forma kryesore të strukturës dytësore: α-spiralja dhe konfigurimi β. Shumë proteina kanë një formë α-helix. Mund të imagjinohet si një spirale e rregullt e formuar në sipërfaqen e një cilindri. Stabiliteti i konfigurimit spirale përcaktohet nga lidhjet e shumta hidrogjenore ndërmjet grupeve CO dhe NH të lidhjeve peptide; Konfigurimi β është karakteristik për një numër të vogël proteinash. Në formë, kjo strukturë mund të krahasohet me gëzofët fizarmonikë (strukturë e palosur)

Struktura terciare lind për shkak të kthesave të zinxhirit peptid në hapësirë. Ky konfigurim mund të përfaqësohet si një spirale e formuar në një cilindër, boshti i së cilës ndryshon periodikisht drejtimin, gjë që çon në formimin e kthesave.

VETITË E PROTEINAVE

Tretshmëria varet nga pH e tretësirës, ​​natyra e tretësit (konstantja e tij dielektrike), përqendrimi i elektrolitit, d.m.th. në forcën jonike dhe llojin e kundërjonit dhe në strukturën e proteinës. Proteinat globulare janë të tretshme mirë, proteinat fibrilare janë shumë më keq. Me forcë të ulët jonike, jonet rrisin tretshmërinë e proteinës duke neutralizuar grupet e saj të ngarkuara. Pra, euglobulinat janë të patretshme në ujë, por treten në solucione të dobëta të klorurit të natriumit. Me forcë të lartë jonike, jonet kontribuojnë në depozitimin e proteinave, sikur të konkurrojnë me to për molekulat e ujit - të ashtuquajturat kriposje nga proteinat. Tretësit organikë precipitojnë proteinat, duke bërë që ato të denatyrohen.

Vetitë elektrolitike proteinat janë për shkak të faktit se në mjedisin bazë molekulat sillen si polianione me një negativ, dhe në një mjedis acid - me një ngarkesë totale pozitive. Kjo përcakton aftësinë e proteinave për të migruar në një fushë elektrike në anodë ose katodë, në varësi të ngarkesës totale. Analiza e përzierjes së tyre - elektroforeza - bazohet në këtë veti të proteinave.
Denatyrimi i proteinave është pasojë e thyerjes së lidhjeve të dobëta, duke çuar në shkatërrimin e strukturave dytësore dhe terciare. Molekula e proteinës së denatyruar është e çrregullt - merr karakterin e një bobine të rastësishme (statistikore). Si rregull, denatyrimi i proteinave është i pakthyeshëm, por në disa raste, pas heqjes së agjentit denatyrues, mund të ndodhë rinaturimi - restaurimi i strukturave dhe vetive dytësore dhe terciare.

Agjentët denatyrues: temperaturat e larta (thyerja e lidhjeve hidrogjenore dhe hidrofobike), acidet dhe bazat (prishja e lidhjeve elektrostatike), tretësit organikë (duke thyer kryesisht lidhjet hidrofobike).

Agjentët denatyrues përfshijnë gjithashtu detergjentë, kripëra të metaleve të rënda, dritë ultravjollcë dhe lloje të tjera të rrezatimit.

Denatyrimi nuk cenon lidhjet kovalente, por rrit disponueshmërinë e tyre për faktorë të tjerë, veçanërisht për enzimat.

FUNKSIONET E PROTEINAVE

Katalitik ose enzimatik. Të gjitha transformimet kimike në një organizëm të gjallë ndodhin me pjesëmarrjen e katalizatorëve. Katalizatorët biologjikë (enzimat) nga natyra kimike janë proteina që katalizojnë transformimet kimike në trup, nga të cilat përbëhet metabolizmi.

Funksioni i transportit. Proteinat transportojnë ose bartin komponime biologjikisht të rëndësishme në trup. Në disa raste, përbërja e transportuar thithet nga një molekulë proteine. Kjo i mbron ata nga shkatërrimi dhe siguron transportin e tyre me qarkullimin e gjakut. Ky lloj transporti quhet pasiv. Me ndihmën e proteinave të membranës, komponimet transferohen nga zonat me përqendrim të ulët në një zonë me përqendrim të lartë. Kjo shoqërohet me konsum të dukshëm të energjisë dhe quhet transport aktiv.

Funksioni mekanik kimik- aftësia e disa proteinave për të ndryshuar konformacionin, d.m.th. zvogëloni gjatësinë e molekulës, tkurni. Këto proteina quhen proteina kontraktile (proteina muskulore) sepse kryejnë punë mekanike duke përdorur energjinë e lidhjeve kimike.

Strukturore Funksioni (plastik) kryhet kryesisht nga proteinat fibrilare - elemente të membranave qelizore. Këto proteina në përbërjen e indeve lidhëse sigurojnë forcën dhe elasticitetin e tyre: keratina e flokëve dhe flokëve, kolagjenet e tendinave, lëkura, kërci, muret vaskulare dhe indet lidhëse.

Funksioni hormonal(funksioni i kontrollit) zbatohet nga hormonet e një natyre peptide ose proteinike. Ato ndikojnë në prodhimin ose aktivitetin e proteinave enzimë dhe ndryshojnë shpejtësinë e reaksioneve kimike të katalizuara prej tyre, d.m.th. kontrollojnë proceset metabolike

Funksioni mbrojtës proteinat realizohen nga antitrupat, interferonet, fibrinogjeni.

Antitrupat- komponimet e një natyre proteinike, sinteza e të cilave nxitet në rrjedhën e përgjigjes imune - reagimi i trupit ndaj depërtimit të proteinave të huaja ose përbërësve të tjerë antigjenikë në mjedisin e brendshëm (për shembull, karbohidratet me peshë të lartë molekulare). Antitrupat, kur kombinohen me antigjenin, formojnë një kompleks të patretshëm, duke e bërë antigjenin të sigurt për trupin.

Interferonet- glukoproteinat e sintetizuara nga qeliza pas depërtimit të virusit në të. Ndryshe nga antitrupat, interferonet nuk ndërveprojnë me antigjenin, por shkaktojnë formimin e enzimeve ndërqelizore. Ata bllokojnë sintezën e proteinave virale, duke parandaluar kopjimin e informacionit viral. Kjo ndalon shumëfishimin e virusit.

Fibrinogjeni- një proteinë plazmatike e tretshme, e cila në fazën e fundit të procesit të koagulimit të gjakut shndërrohet në fibrinë - një proteinë e patretshme. Fibrina formon një skelet të një trombi që kufizon humbjen e gjakut.

Plazmina- një proteinë e plazmës së gjakut që katalizon ndarjen e fibrinës. Kjo siguron rikthimin e kalueshmërisë së anijes, të bllokuar me mpiksje fibrine.

Funksioni i energjisë proteina sigurohet nga një pjesë e aminoacideve të çliruara gjatë zbërthimit të proteinave në inde. Në procesin e dekompozimit redoks, aminoacidet lëshojnë energji dhe sintetizojnë një bartës energjie - ATP (acidi adenozinë trifosforik). Proteinat përbëjnë rreth 18% të konsumit të energjisë njerëzore.

MBLEDHJA E PROTEINAVE

Ndër substancat organike të materies së gjallë, proteinat zënë një vend të veçantë për nga rëndësia dhe funksionet e tyre biologjike. Rreth 30% e të gjitha proteinave në trupin e njeriut gjenden në muskuj, rreth 20% në kocka dhe tendina dhe rreth 10% në lëkurë. Por proteinat më të rëndësishme janë enzimat. Numri i tyre në trup është i vogël, por kontrollojnë një sërë reaksionesh kimike shumë të rëndësishme. Të gjitha proceset që ndodhin në trup: tretja e ushqimit, reaksionet oksiduese, aktiviteti i gjëndrave endokrine, aktiviteti i muskujve dhe puna e trurit rregullohen nga enzimat. Shumëllojshmëria e tyre është e madhe. Ka shumë qindra prej tyre në një qelizë të vetme.

Proteinat, ose siç quhen ndryshe proteinat, kanë një strukturë shumë komplekse dhe janë lëndët ushqyese më komplekse. Proteinat janë një pjesë thelbësore e të gjitha qelizave të gjalla. Proteinat përfshijnë karbonit, hidrogjeni, oksigjen, nitrogjenit, squfuri dhe ndonjehere fosforit... Më tipike për proteinat është prania në të nitrogjenit.

Lëndët e tjera ushqyese nuk përmbajnë azot. Prandaj, proteina quhet një substancë që përmban azot. Substancat kryesore që përmbajnë azot që përbëjnë proteinat janë aminoacidet. Numri i aminoacideve është i vogël - njihen vetëm 28. E gjithë shumëllojshmëria e madhe e proteinave natyrale është një kombinim i ndryshëm i aminoacideve të njohura. Vetitë dhe cilësia e proteinave varen nga kombinimi i tyre.

Kur kombinohen dy ose më shumë aminoacide, formohet një përbërje më komplekse - polipeptid... Kur kombinohen, polipeptidet formojnë grimca edhe më të mëdha dhe më komplekse dhe, si rezultat, një molekulë proteine ​​komplekse.

Në traktin tretës, përmes një sërë fazash të ndërmjetme (albumoza dhe peptone), proteinat ndahen në komponime më të thjeshta (polipeptide) dhe më tej në aminoacide. Aminoacidet, ndryshe nga proteinat, absorbohen dhe asimilohen lehtësisht nga trupi. Ato përdoren nga trupi për të formuar proteinën e tij specifike. Nëse, për shkak të marrjes së tepërt të aminoacideve, zbërthimi i tyre në inde vazhdon, atëherë ato oksidohen në dioksid karboni dhe ujë.

Shumica e proteinave janë të tretshme në ujë. Për shkak të madhësisë së tyre të madhe, molekulat e proteinave vështirë se kalojnë nëpër poret e membranave qelizore. Kur nxehen, tretjet ujore të proteinave mpiksen. Ka proteina (të tilla si xhelatina) që treten në ujë vetëm kur nxehen.

Kur përthithet, ushqimi fillimisht hyn në gojë dhe më pas përmes ezofagut në stomak. Lëngu i pastër gastrik është i pangjyrë, ka një reaksion acidik, i cili është për shkak të pranisë së acidit klorhidrik në një përqendrim prej 0,5%.

Lëngu gastrik ka aftësinë për të tretur ushqimin, gjë që lidhet me praninë e enzimave në të. Ai përmban pepsinë, një enzimë që zbërthen proteinat në peptone dhe albumoza. Pepsina prodhohet nga gjëndrat e stomakut në një formë joaktive; ajo bëhet aktive kur ekspozohet ndaj acidit klorhidrik. Pepsina vepron vetëm në një mjedis acid dhe bëhet joaktiv kur hyn në një mjedis alkalik.

Ushqimi, duke hyrë në stomak, mbetet në të nga 3 deri në 10 orë. Kohëzgjatja e qëndrimit të ushqimit në stomak varet nga natyra e tij dhe gjendja fizike – nëse është i lëngshëm apo i ngurtë. Uji largohet nga stomaku menjëherë pas gëlltitjes. Ushqimet që përmbajnë më shumë proteina mbeten në stomak më gjatë se ushqimet me karbohidrate; ushqimi i yndyrshëm mbetet në stomak edhe më gjatë. Përparimi i ushqimit ndodh për shkak të tkurrjes së stomakut, i cili kontribuon në kalimin në pjesën pilorike, dhe më pas në duodenum të grurit ushqimor tashmë të tretur ndjeshëm, ku bëhet tretja e mëtejshme e tij. Këtu, lëngu i gjëndrave të zorrëve derdhet në kolltukun e ushqimit, i cili është i ndotur me mukozën e zorrëve, si dhe lëngun e pankreasit dhe tëmthit. Nën ndikimin e këtyre lëngjeve, substancat ushqimore - proteinat, yndyrat, karbohidratet - zbërthehen më tej dhe sillen në një gjendje të tillë ku mund të përthithen në gjak dhe limfë.
Lëngu i pankreasit është i pangjyrë dhe ka alkaline reagimi.

Një nga enzimat kryesore është tripsinën, i vendosur në lëngun e pankreasit në gjendje joaktive në formën e tripsinogenit. Tripsinogjeni nuk mund të shpërbëjë proteinat nëse nuk futet në gjendje aktive, d.m.th. në tripsinë. Kjo ndodh nën ndikimin e një substance në lëngun e zorrëve enterokinazat... Enterokinaza formohet në mukozën e zorrëve. Në duoden, veprimi i pepsinës ndalon, pasi pepsina vepron vetëm në një mjedis acid. Tretja e mëtejshme e proteinave vazhdon nën ndikimin e tripsinës.

Tripsina është shumë aktive në një mjedis alkalik. Veprimi i tij vazhdon në një mjedis acid, por aktiviteti zvogëlohet. Tripsina vepron mbi proteinat dhe i zbërthen ato në albumozë dhe peptone dhe më tej në aminoacide.

Në stomak dhe duoden, proteinat, yndyrat dhe karbohidratet shpërbëhen pothuajse plotësisht, vetëm një pjesë e tyre mbetet e patretur. Në zorrët e holla, nën ndikimin e lëngut të zorrëve, bëhet ndarja përfundimtare e të gjithë lëndëve ushqyese dhe thithja e produkteve në gjak. Kjo ndodh përmes kapilarëve, secili prej të cilëve i afrohet një villi të vendosur në murin e zorrëve të holla.

SHKËMBIMI I PROTEINAVE

Pasi proteinat shpërbëhen në traktin tretës, aminoacidet e formuara absorbohen në qarkullimin e gjakut së bashku me një sasi të vogël polipeptidesh - komponime që përbëhen nga disa aminoacide. Nga aminoacidet, qelizat e trupit tonë sintetizojnë një proteinë që është e ndryshme nga proteina e konsumuar dhe është karakteristike për një trup të caktuar njerëzor.

Formimi i proteinave të reja në trupin e njeriut dhe të kafshëve vazhdon vazhdimisht, pasi gjatë gjithë jetës në vend që të vdesin qelizat e gjakut, lëkurës, mukozës së zorrëve etj. krijohen qeliza të reja e të reja. Proteinat hyjnë në kanalin tretës me ushqimin, ku zbërthehen në aminoacide dhe nga aminoacidet e absorbuara formohet një proteinë specifike për këto qeliza. Nëse, duke anashkaluar traktin tretës, futni proteina direkt në gjak, atëherë jo vetëm që nuk mund të përdoret nga trupi i njeriut, por gjithashtu shkakton një sërë komplikimesh serioze. Trupi i përgjigjet një futjeje të tillë të proteinave me një rritje të mprehtë të temperaturës dhe disa fenomeneve të tjera. Me futjen e përsëritur të proteinave pas 15-20 ditësh, mund të ndodhë edhe vdekja me paralizë të frymëmarrjes, një shkelje të mprehtë të aktivitetit kardiak dhe konvulsione të përgjithshme.

Proteinat nuk mund të zëvendësohen nga asnjë lëndë ushqyese tjetër, pasi sinteza e proteinave në trup është e mundur vetëm nga aminoacidet. Prandaj, marrja e të gjitha ose aminoacideve më të rëndësishme është kaq e nevojshme.

Nga aminoacidet e njohura, jo të gjitha kanë të njëjtën vlerë për trupin. Midis tyre ka nga ato që mund të zëvendësohen nga të tjera ose të sintetizohen në trup nga aminoacide të tjera. Së bashku me këtë, ekzistojnë aminoacide thelbësore, në mungesë të të cilave, ose edhe një prej tyre, metabolizmi i proteinave në trup prishet.

Proteinat nuk përmbajnë gjithmonë të gjitha aminoacidet, në disa - më shumë aminoacide të nevojshme nga trupi, në të tjerët - më pak. Proteinat e ndryshme përmbajnë aminoacide të ndryshme dhe përmasa të ndryshme.

Proteinat, të cilat përfshijnë të gjitha aminoacidet e nevojshme për trupin, quhen proteina të plota. Proteinat që nuk përmbajnë të gjitha aminoacidet thelbësore janë të mangëta.

Për një person, është e rëndësishme të marrësh proteina të plota, pasi trupi mund të sintetizojë lirshëm proteinat e tij specifike prej tyre. Sidoqoftë, një proteinë e plotë mund të zëvendësohet nga dy ose tre proteina të dëmtuara, të cilat, duke plotësuar njëra-tjetrën, mbledhin të gjitha aminoacidet e nevojshme. Prandaj, për funksionimin normal të trupit, është e nevojshme që ushqimi të përmbajë proteina të plota ose një grup proteinash të dëmtuara, të barabarta në përmbajtje aminoacide me proteinat e plota.

Marrja e proteinave të plota me ushqim është jashtëzakonisht e rëndësishme për një organizëm në rritje, pasi në trupin e një fëmije, së bashku me restaurimin e qelizave që vdesin, si tek të rriturit, krijohen në një numër të madh qeliza të reja.

Ushqimi i rregullt i përzier përmban një sërë proteinash, të cilat së bashku sigurojnë nevojën e trupit për aminoacide. E rëndësishme nuk është vetëm vlera biologjike e proteinave të furnizuara me ushqim, por edhe sasia e tyre. Me marrjen e pamjaftueshme të proteinave, rritja normale e trupit pezullohet ose vonohet, pasi nevojat për proteina nuk mbulohen për shkak të marrjes së pamjaftueshme të saj.

Proteinat e plota përfshijnë kryesisht proteina me origjinë shtazore, me përjashtim të xhelatinës, e cila është një proteinë me defekt. Proteinat me defekt janë kryesisht me origjinë bimore. Megjithatë, disa bimë (patate, bishtajore, etj.) përmbajnë proteina të plota. Nga proteinat shtazore, për organizmin janë veçanërisht të vlefshme proteinat e mishit, vezëve, qumështit etj.

31. Struktura kuaternare e një proteine ​​përcaktohet nga:
a) spiralizimi i vargut polipeptid
b) konfigurimin hapësinor të vargut polipeptid
c) spiralizimi i disa vargjeve polipeptidike
d) bashkimi i disa vargjeve polipeptidike.
32. Në ruajtjen e strukturës kuaternare të proteinës, sa më poshtë nuk përfshihen:
a) peptid b) hidrogjen c) jonik d) hidrofobik.
33. Vetitë fiziko-kimike dhe biologjike të proteinave përcaktohen plotësisht nga struktura:
a) parësor b) sekondar c) terciar d) kuaternar.
34. Proteinat fibrilare përfshijnë:
a) globulina, albumina, kolagjeni b) kolagjeni, keratina, miozina
c) miozina, insulina, tripsina d) albumina, miozina, fibroina.
35. Proteinat globulare përfshijnë:
a) fibrinogjen, insulinë, tripsinë b) tripsinë, aktinë, elastinë
c) elastin, trombinë, albuminë d) albuminë, globulinë, glukagon.
36. Një molekulë proteine ​​fiton veti natyrore (vendase) si rezultat i vetë-montimit të strukturës
a) parësore b) kryesisht parësore, më rrallë dytësore
c) kuaternare d) kryesisht terciare, më rrallë kuaternare.
37. Monomerët e molekulave të acidit nukleik janë:
a) nukleozidet b) nukleotidet c) polinukleotidet d) bazat azotike.
38. Molekula e ADN-së përmban baza azotike:
a) adeninë, guaninë, uracil, citozinë b) citozinë, guaninë, adeninë, timinë
c) timinë, uracil, timinë, citozinë d) adeninë, uracil, timinë, citozinë

39. Molekula e ARN-së përmban baza azotike:
a) adeninë, guaninë, uracil, citozinë b) citozinë, guaninë, adeninë, timinë c) timinë, uracil, adeninë, guaninë d) adeninë, uracil, timinë, citozinë.

Puna testuese "Biosinteza e proteinave"

1. Cilat organele janë përgjegjëse për sintezën e proteinave?
2. Si quhen strukturat e bërthamës që ruajnë informacionin për proteinat e trupit?
3. Çfarë molekule është një shabllon (shabllon) për sintezën e i-ARN?
4. Si quhet procesi i sintezës së zinxhirit polipeptid proteinik në ribozom?
5. Në cilën molekulë ndodhet një treshe që quhet kodon?
6. Në cilën molekulë gjendet një treshe që quhet antikodon?
7. Me çfarë parimi një antikodoni njeh një kodon?
8. Ku formohet në qelizë kompleksi t-ARN + aminoacid?
9. Si quhet faza e parë e biosintezës së proteinave?
10. Jepet një varg polipeptid: -VAL - ARG - ASP- Përcaktoni strukturën e vargjeve përkatëse të ADN-së.

KAM NEVOJË PËR NDIHMË NË BIOLOGJI, SE DO TË VDES ME TRE NË CEREK!

1) Fragmenti i gjenit të ADN-së ka një gjurmë. sekuenca nukleotide TCGGTTSAACTTAGCT. Përcaktoni sekuencën e nukleotideve të m-ARN dhe aminoacideve në zinxhirin polipeptid të proteinës.
2) Përcaktoni sekuencën e nukleotideve të mARN-së të sintetizuara nga zinxhiri i djathtë i një seksioni të një molekule të ADN-së, nëse zinxhiri i saj i majtë ka një gjurmë. sekuenca: -C-G-A-G-T-T-T-G-G-A-T-T-Ts-G-T-G.
3) Përcaktoni sekuencën e mbetjeve të aminoacideve në molekulën e proteinës
-G-T-A-A-G-A-T-T-T-C-T-C-G-T-G
4) Përcaktoni sekuencën e nukleotideve në molekulën mARN nëse pjesa e molekulës së proteinës e sintetizuar prej saj duket si: - treonina - metionina - histidina - valina - arg. - prolinë - cisteinë -.
5) Si do të ndryshojë struktura e proteinës nëse nga rajoni i ADN-së që e kodon atë:
-G-A-T-A-C-C-G-A-T-A-A-A-G-A-C - hiqni nukleotidet e gjashtë dhe të trembëdhjetë (majtas)?
6) Çfarë ndryshimesh do të ndodhin në strukturën e proteinës, nëse në rajonin kodues të ADN-së: -T-A-A-C-A-G-A-G-G-A-C-C-A-A-G -... midis 10 dhe 11 nukleotideve, përfshihet citozina, midis 13 dhe 14 - timina, dhe një tjetër guaninë shpërthen fundi pranë guaninës?
7) Përcaktoni mARN-në dhe strukturën primare të proteinës së koduar në rajonin e ADN-së: -G-T-T-C-T-A-A-A-A-G-G-C-C-A-T- .. nëse 5 - nukleotidi i th do të fshihet, dhe midis nukleotidit të 8-të dhe të 9-të do të ketë një nukleotid?
8) Polipeptidi përbëhet nga një gjurmë. aminoacide të vendosura njëra pas tjetrës: valinë - alaninë - glicinë - lizin - triptofan - valinë - acid squfur-glutamik. Përcaktoni strukturën e rajonit të ADN-së që kodon polipeptidin e mësipërm.
9) Asparagina - glicina - fenilalanina - prolina - treonina - metionina - lizina - valina - glicina .... aminoacidet, përbëjnë vazhdimisht një polipeptid. Përcaktoni strukturën e rajonit të ADN-së që kodon këtë polipeptid.