Que se sintetiza en reacciones ciclo de ornitina, estudiado por primera vez en 1932 en células animales por N.A. Krebs. y Henseleit K. Se acumula mucha urea en las células de las plantas con micorrizas en las raíces. Se encuentra un alto contenido de urea en hongos e impermeables (hasta un 10-13% del peso seco).
En experimentos, se observó que la concentración de urea en las células vegetales aumenta con la disimilación de sustancias nitrogenadas, cuando se activan los procesos de desaminación de aminoácidos y bases nitrogenadas, así como cuando las plantas se cultivan en soluciones de sales de amonio. La urea no es tóxica para las células vegetales, ya que es un producto metabólico normal que se incluye fácilmente en las reacciones biosintéticas.
La primera etapa en la síntesis de urea es la formación de un compuesto de alta energía. fosfato de carbamoilo de bicarbonato y glutamina, que es la fuente del grupo amina, bajo la acción de una enzima carbamoil fosfato sintasa(2.7.2.5). La reacción está asociada con la hidrólisis de dos moléculas de ATP y es activada por cationes Mg 2+:
O O UNSD
HCO 3 ¯ + C - NH 2 + 2ATP ¾¾® C - O (P) + 2ADP + H 3 PO 4 + CH 2
CH 2 H 2 N CH 2
| carbamoil- |
CH 2 fosfato CHNH 2
| glutámico
Ácido de glutamina COOH
El siguiente paso que involucra a la enzima ornitina transcarbamoilasa(2.1.3.3) el fosfato de carbamoilo interactúa con la ornitina. Los productos de esta reacción son citrulina y fosfato inorgánico:
CH 2 NH 2 О CH 2 NH
CH 2 С - NH 2 CH 2 C = O
| + | ¾® | | + H 3 PO 4
CH 2 O (P) CH 2 NH 2
| carbamoil- |
CHNH 2 fosfato CHNH 2
ornitina citrulina
Así, el grupo ureido de la citrulina se forma a partir del grupo carbonilo del bicarbonato y el grupo amida de la glutamina, que se sintetiza como resultado de la unión del exceso de amoníaco.
Además, la citrulina reacciona con el ácido aspártico bajo la acción de una enzima. argininosuccinato sintetasa(6.3.4.5). Los cationes ATP y Mg 2+ están implicados en la activación del grupo ureido de la citrulina. Durante esta reacción, se sintetiza ácido arginina succínico.
CH 2 NH CH 2 NH COOH CH 2 NH COOH
CH 2 С = О COOH CH 2 C = N - CH CH 2 C = NH CH
| | | Mg 2+ | | | | | ||
CH 2 NH 2 + CHNH 2 + ATP ¾® CH 2 NH 2 CH ¾® CH 2 NH 2 + CH
| | ↓ | | | | |
CHNH 2 CH 2 AMP CHNH 2 COOH CHNH 2 COOH
| | Н 4 Р 2 О 7 | | fumárico
COOH COOH COOH COOH ácido
citrulina aspártico arginina succínico arginina
ácido ácido
Luego, ácido arginina succínico con la participación de una enzima. cianato liasa de argininosuc(4.3.2.1) se divide en dos productos: arginina y ácido fumárico. Este último, uniendo una molécula de amoníaco bajo la acción. aspartato amoniaco liasa, vuelve a convertirse en ácido aspártico, que puede interactuar con la nueva molécula de citrulina. Y la arginina en el ciclo de la ornitina se convierte en ornitina y urea por escisión hidrolítica. Esta reacción es catalizada por una enzima. arginasa (3.5.3.1):
CH 2 NH CH 2 NH 2
CH 2 C + NH CH 2
| | + H 2 O ¾® | + CO (NH 2) 2
CH 2 NH 2 CH 2 urea
| |
ornitina arginina
La ornitina, liberada durante la hidrólisis de la arginina, se incluye nuevamente en la primera reacción del ciclo de la ornitina y la síntesis de urea puede continuar. La unión del amoníaco en las reacciones del ciclo de la ornitina se puede representar esquemáticamente en forma de las siguientes transformaciones:
CH 2 NH 2 CH 2 NH CH 2 NH CH 2 NH 2
| | \ | \ | H 2 N
CH 2 + NH 3 + CO 2 CH 2 C = O + NH 3 CH 2 C = NH + H 2 O CH 2 \
| ¾¾¾® | | ¾¾® | | ¾¾® | + C = O
CH 2 - H 2 O CH 2 NH 2 - H 2 O CH 2 NH 2 CH 2 /
CHNH 2 CHNH 2 CHNH 2 CHNH 2 urea
COOH COOH COOH COOH
Ornitina Citrulina Arginina Ornitina
En algunas plantas, la unión del exceso de amoníaco no llega a la formación de urea; tienen una acumulación de productos intermedios del ciclo de la ornitina: citrulina o arginina. Las semillas en germinación de coníferas y tubérculos de alcachofa de Jerusalén contienen mucha arginina, y los nódulos de raíz de aliso, abedul y savia de avellano contienen citrulina. En estas plantas, la arginina y la citrulina parecen ser los principales productos de la unión excesiva de amoniaco y juegan un papel importante en el metabolismo de las sustancias nitrogenadas.
10.4. Asimilación del nitrógeno ureico por las plantas
con aderezo foliar.
El producto final de la unión del amoníaco en las reacciones del ciclo de la ornitina, la urea, se incluye muy fácilmente en el intercambio de sustancias nitrogenadas de las plantas con la participación de los sistemas enzimáticos correspondientes. En las hojas y otros órganos de muchas plantas se encuentra en estado activo o puede ser activado por la enzima urea. ureasa catalizando la descomposición hidrolítica de urea en dióxido de carbono y amoníaco:
H 2 N
C = O + H 2 O ¾® 2NH 3 + CO 2
urea
Luego, el amoníaco participa en la síntesis de aminoácidos y amidas, que luego pueden participar en la formación de moléculas de otras sustancias nitrogenadas. La enzima ureasa se encuentra en muchas plantas: pepinos, frijoles, maíz, papas, tomates, apio.
Sin embargo, algunas plantas carecen de ureasa, pero son capaces de asimilar la urea aplicada a la superficie de la hoja o introducida exógenamente en los tejidos de las plantas utilizando otros sistemas enzimáticos. Enzima aislada de levadura y células de Clorella Ureasa hidrolizante de ATP(3.5.1.45), capaz de descomponer urea en amoníaco y dióxido de carbono en presencia de cationes ATP y Mg 2+:
H 2 N-C-NH 2 + ATP + 2H 2 O ¾¾® 2NH 3 + CO 2 + ADP + H 3 PO 4
Al mismo tiempo, al estudiar la asimilación de urea por las hojas de plantas de cereales, células del alga chlorella y plántulas de leguminosas que carecen de ureasa, se observó una acumulación de una cantidad significativa de arginina y ácido arginina succínico. En este caso, no se produjo la división de urea en amoníaco y dióxido de carbono. A partir de estos datos, se formuló una hipótesis sobre la reversión de las reacciones del ciclo de la ornitina a una alta concentración de urea en las células vegetales, que proviene del exterior en forma de alimentación foliar, inyecciones o cuando se cultiva en un medio. que contiene urea. Según esta hipótesis, la síntesis de arginina y ácido arginina succínico se puede realizar según el siguiente esquema:
CH 2 NH 2 CH 2 NH fumárico CH 2 NH COOH
| H 2 N | \ acid | \ |
CH 2 \ CH 2 C = NН CH 2 C = N - CH
| + C = O ¾¾® | | ¾¾® | | |
CH 2 / ↓ CH 2 NH 2 CH 2 NH 2 CH 2
| H 2 N H 2 O | | |
CHNH 2 urea CHNH 2 CHNH 2 COOH
ornitina arginina arginina ámbar
Ácido
Como resultado de la escisión del ácido arginina succínico, se pueden formar adicionalmente citrulina y ácido aspártico. Al mismo tiempo, la citrulina, que se convierte en ornitina, inicia la continuación de la reversión de las reacciones del ciclo de la ornitina, destinadas a unir urea y la formación de arginina, y el ácido aspártico es el producto principal de estas reacciones, que se incluye además. en la síntesis de aminoácidos, proteínas y otras sustancias nitrogenadas.
Para la asimilación de la urea como resultado de la inversión de las reacciones del ciclo de la ornitina, se gasta energía metabólica, que se genera a través del aumento de la respiración que se observa durante dichos procesos.
Comprender los mecanismos de asimilación de la urea por las plantas es importante en relación con su uso generalizado como fertilizante nitrogenado, que se utiliza tanto para la nutrición de las raíces de las plantas como en forma de apósitos foliares.
El aderezo foliar se realiza con mayor frecuencia en trigo y maíz rociando plantas con una solución de urea usando aviones o, en presencia de una línea de tranvía, con unidades terrestres en las fases de formación: el comienzo de la maduración de la leche del grano. La urea aplicada a las hojas penetra rápidamente en sus tejidos y se incorpora a aminoácidos y proteínas, aumentando así la acumulación de proteínas de almacenamiento en el grano en un 1-3%.
En nuestros experimentos con urea marcada con 15 N, se demostró que el nitrógeno de la alimentación foliar, realizada en la fase de inicio de la formación del grano de trigo, en cariópsides maduras suele representar alrededor del 10% del nitrógeno proteico total del grano. . De esto se desprende que como resultado de la alimentación foliar tardía en los granos de trigo, se puede sintetizar además hasta un 10% de la masa total de proteínas acumuladas en el grano. Además, con la alimentación foliar tardía, la urea ejerce un efecto fisiológicamente activo en las plantas, aumentando la salida de sustancias nitrogenadas de las hojas hacia la cariópside en maduración. Bajo la influencia de la alimentación con urea en el grano de trigo, la actividad de las a-amilasas y otras enzimas hidrolíticas se reduce significativamente, como resultado de lo cual se mejoran las propiedades tecnológicas del grano. Debido al uso de abono foliar con urea en las fases tardías del desarrollo de la planta, es posible incrementar significativamente el rendimiento de grano de trigo con alto contenido de gluten.
10.5. Recuperación de nitrógeno nitrato en plantas.
En la mayoría de los suelos, especialmente los cultivados, el proceso de nitrificación es bastante activo, durante el cual la forma amónica del nitrógeno, que se forma en el suelo durante la descomposición de los residuos orgánicos, y también se introduce en forma de fertilizantes, se convierte en nitratos. Por lo tanto, la mayor parte del nitrógeno suministrado a las plantas durante la nutrición de las raíces está representado por nitratos, que las plantas absorben muy fácilmente, incluso en la síntesis de aminoácidos. Debido al hecho de que el nitrógeno está en forma de aminoácidos, el nitrógeno nitrato en las plantas, antes de ser incluido en la composición de aminoácidos, se reduce a la forma de amonio utilizando sistemas enzimáticos especiales.
La reducción del nitrógeno nitrato a nitrógeno amónico en las células de plantas, algas, hongos y bacterias se lleva a cabo en dos etapas. En la primera etapa, bajo la acción de una enzima. nitrato reductasa hay una conversión de nitratos en nitritos y luego nitritos con la participación de una enzima nitrito reductasa se reducen para formar la forma de amonio del nitrógeno, que se utiliza para la síntesis de aminoácidos y amidas. Estos procesos se pueden representar esquemáticamente de la siguiente manera:
5 2ē +3 6ē –3
NO 3 ‾ ¾® NO 2 ‾ ¾® NH 4 +
Las nitratos reductasas de plantas superiores, algas verdes y hongos (1.6.6.1; 1.6.6.2; 1.6.6.3) son flavoproteínas metálicas con pesos moleculares de 200-330 mil, que incluyen dos tipos de subunidades: que tienen grupos flavin (FAD, FMN) y que contiene coenzima de molibdeno ... El donador de electrones para la reducción del nitrógeno nitrato en plantas es NAD × H, en hongos - NADP × H. De los dinucleótidos piridínicos reducidos, los electrones y protones se transfieren al grupo flavina de la nitrato reductasa. Luego, los electrones se transfieren al citocromo. v 557
, que sirve como un portador de electrones intermedio en la enzima desde la flavina hasta la coenzima de molibdeno, y los protones se liberan y pueden interactuar con los aniones de oxígeno que se forman durante la reducción del nitrógeno nitrato.
La coenzima de molibdeno contiene cationes de molibdeno, unidos lábilmente a un grupo aromático, que se une de forma no covalente a la parte proteica de la enzima. Los cationes de molibdeno, que cambian reversiblemente el estado de oxidación, pueden aceptar electrones del citocromo. v 557 y transferirlos al nitrato de nitrógeno, que se une al sitio activo de la enzima. Como resultado de la reducción de nitrógeno, el nitrato se convierte en nitrito y el anión de oxígeno liberado O 2- se combina con los protones para formar una molécula de agua. El mecanismo de reducción de nitratos a nitritos bajo la acción de la nitrato reductasa se puede representar como el siguiente esquema:
En total, el proceso de reducción de nitratos en plantas bajo la acción de la enzima nitrato reductasa se puede expresar mediante la siguiente ecuación:
NO 3 ‾ + MÁS × H + H + ¾® NO 2 ‾ + MÁS + + H 2 O
En las bacterias, las nitratos reductasas están representadas por proteínas de peso molecular relativamente bajo (70-180 mil) que no contienen grupos flavin. La ferredoxina reducida o sus análogos les sirven como donadores de electrones. Las reductasas de nitrato bacterianas están estrechamente asociadas con las membranas celulares, mientras que en las plantas superiores, las algas verdes y los hongos, estas enzimas se localizan en el citoplasma.
En las plantas, la mayor actividad de nitrato reductasa se encuentra en los tejidos meristemáticos. En la mayoría de las plantas, con fotosíntesis activa y una cantidad suficiente de carbohidratos, que son las fuentes de la formación de NAD × H, el proceso de reducción de nitratos ocurre casi por completo en las raíces. Sin embargo, ante la falta de luz y las bajas temperaturas que debilitan la síntesis de carbohidratos, así como el exceso de nutrición nitrogenada, una parte importante de los nitratos ingresa a la parte vegetativa de las plantas y se recupera en las hojas. Al mismo tiempo, se conocen plantas en las que prácticamente no se encuentra actividad nitrato reductasa en las raíces. En ellos, la conversión del nitrógeno nitrato en amonio se realiza principalmente en las hojas. Tales plantas incluyen remolacha, algodón, remolacha, berberecho, etc.
La nitrato reductasa es una enzima inducible típica. Su actividad aumenta drásticamente cuando los nitratos ingresan a las plantas debido a la inducción de la síntesis de enzimas. Cuando la concentración de nitratos en las células vegetales disminuye, la síntesis de la proteína enzimática se detiene y la actividad de la nitrato reductasa vuelve a disminuir hasta el nivel inicial. Además de los nitratos, las citoquininas y los compuestos nitro orgánicos pueden ser inductores de la síntesis de nitrato reductasa, es decir, es posible la inducción de la síntesis de esta enzima bajo la influencia de reguladores químicos. Al mismo tiempo, los cationes de amonio inhiben la síntesis de nitrato reductasa en las plantas. Los experimentos han demostrado que la inducción de la síntesis de nitrato reductasa en presencia de nitratos se produce en la luz y en la oscuridad aumenta la degradación de esta enzima.
La actividad de la enzima nitrato reductasa está determinada en gran medida por la presencia de agentes oxidantes y reductores en el entorno fisiológico. En condiciones reductoras, la mayor parte de la enzima activa en la forma oxidada se convierte en un estado inactivo (reducido), como resultado de lo cual disminuye la actividad de la nitrato reductasa en los tejidos vegetales. Este fenómeno, por ejemplo, se observa cuando las plantas se transportan a la oscuridad. Sin embargo, cuando se iluminan las plantas, la fotorreactivación de la enzima se lleva a cabo muy rápidamente, es decir, su transferencia de la forma reducida a la oxidada, como resultado de lo cual se activa de nuevo el proceso de reducción de nitratos.
La reducción de nitritos a la forma amónica de nitrógeno es catalizada por enzimas nitrito reductasa (1.6.6.4.; 1.7.99.3). En plantas y algas fotosintéticas, estas enzimas son proteínas de peso molecular relativamente bajo (60-70 mil), que contienen el centro hierro-azufre (4Fe4S) y syrogem(tetrahidroporfirina de hierro). La ferredoxina reducida sirve como donante de electrones; por lo tanto, las reductasas de nitrito en estos organismos se localizan en los cloroplastos.
La ferredoxina transfiere electrones al centro de hierro-azufre de la nitrito reductasa, lo que reduce aún más la sirogema, que es capaz de transferir electrones a los átomos de nitrógeno de los nitritos, como resultado, los protones se unen a ellos y se forma la forma de amonio del nitrógeno. Y los aniones de oxígeno liberados O 2-, reaccionando con los cationes H +, dan moléculas de agua. La transferencia de electrones de ferredoxina reducida a nitritos con la participación de nitrito reductasas se puede mostrar en el siguiente diagrama:
Restaurar fd ¾® 4Fe4S ¾® syrogem ¾® NO 2 ‾
nitrito reductasa
La ecuación general del proceso de reducción de nitrito bajo la acción de la nitrito reductasa se puede escribir de la siguiente manera:
Recuperación NO 2 ‾ + 6Fd + 8Н + ¾® NH 4 + + 6 Fd óxido. + 2H 2 O
La actividad catalítica de las nitrito reductasas es de 5 a 20 veces mayor que la de la nitrato reductasa; por lo tanto, los nitritos, por regla general, no se acumulan en las plantas. En las raíces, la actividad de la nitrito reductasa se localiza en los proplastidos y los dinucleótidos NADP × H reducidos sirven como donantes de electrones para la reducción de nitritos.
Las nitritos reductasas, como las nitratos reductasas, son enzimas inducibles. La inducción de su síntesis es causada por nitratos y la represión de la síntesis es causada por cationes de amonio.
En contraste con las reductasas de nitrito de los organismos fotosintéticos, las enzimas similares de bacterias y hongos son formas de peso molecular más alto que contienen coenzimas de flavina. Los dinucleótidos reducidos NAD × H y NADP × H sirven como donantes de electrones para ellos.
Las variedades de plantas existentes difieren mucho en su capacidad para reducir los nitratos, que depende principalmente del nivel de actividad de la nitrato reductasa, mientras que las nitrito reductasas son enzimas catalíticamente más activas. El nivel global de actividad de la nitrato reductasa está determinado, por un lado, por la intensidad de la síntesis de proteínas enzimáticas y, por otro lado, por la capacidad catalítica de la enzima.
Para potenciar la síntesis de nitrato reductasa en tejidos vegetales, se llevan a cabo estudios de genética molecular relacionados con el efecto sobre genes reguladores que afectan la tasa de síntesis de proteínas enzimáticas. Al mismo tiempo, se está buscando reguladores químicos que mejoren el efecto del sistema genético para la síntesis de la enzima nitrato reductasa. Con el fin de aumentar la actividad catalítica de la nitrato reductasa en los tejidos vegetales, se están desarrollando a nivel molecular métodos para introducir genes de células bacterianas que codifican formas moleculares más activas de nitrato reductasa en el genoma de la planta. Además, como resultado de la aplicación de métodos de ingeniería de proteínas, se intenta optimizar la estructura de la enzima reemplazando los nucleótidos individuales en los genes estructurales de la nitrato reductasa, que predetermina la síntesis de una proteína modificada con mayor actividad catalítica.
El propósito de dicho trabajo es aumentar la eficiencia del uso de nitrógeno nitrato para la síntesis de sustancias nitrogenadas y así aumentar la productividad de las plantas. La segunda tarea importante es reducir la acumulación de nitratos, ya que son potencialmente peligrosos para humanos y animales. Los nitratos se reducen muy fácilmente a nitritos de forma no enzimática, y estos últimos interactúan con la hemoglobina, convirtiéndola en una forma oxidada, la metahemoglobina, que no puede realizar la función de transporte de oxígeno, por lo que el suministro de el oxígeno al cuerpo empeora. Además, los nitritos son precursores químicos de las nitrosaminas, que son mutagénicas y cancerígenas.
Existen grupos conocidos de plantas que tienen un nivel naturalmente bajo de actividad nitrato reductasa, como resultado de lo cual acumulan altas concentraciones de nitratos. Estas especies incluyen plantas de la familia de la calabaza, espinacas, rábanos, etc. Sin embargo, en la mayoría de las plantas, se observa un aumento en el contenido de nitratos bajo ciertas condiciones de crecimiento desfavorables asociadas con falta de energía lumínica, baja temperatura, falta de fósforo, potasio , una serie de oligoelementos y dosis excesivas de fertilizantes nitrogenados. Por lo tanto, para cada grupo de productos vegetales, se ha establecido la concentración máxima permisible de nitratos.
Con la falta de luz, los procesos de fotosíntesis y respiración se debilitan, como resultado de lo cual disminuye la tasa de formación de dinucleótidos reducidos y ferredoxina reducida, que son donantes de electrones para la reducción de nitratos; por lo tanto, una parte significativa de los nitratos no se reducen y no se utilizan para la síntesis de sustancias nitrogenadas en las plantas. Un fenómeno similar se observa en condiciones de bajas temperaturas, cuando los procesos biosintéticos asociados a la regeneración de donantes de electrones para el sistema reductor de nitratos se ralentizan, mientras continúa el suministro de nitratos a las plantas, por lo que aumenta su concentración en los tejidos vegetales. .
El suministro de microelementos (molibdeno, hierro, magnesio, manganeso, cobre, que actúan como activadores de la nitrato reductasa, nitrito reductasa y otras enzimas del metabolismo del nitrógeno) tiene un efecto notable sobre el funcionamiento del sistema reductor de nitratos de las plantas. Particularmente importante es el papel del molibdeno, que forma parte de la coenzima nitrato reductasa de molibdeno. Con la falta de molibdeno y otros oligoelementos, el proceso de reducción de nitratos se ralentiza y su acumulación ocurre en los productos vegetales. Se observa una acumulación aún mayor de nitratos en las plantas cuando se aplican dosis excesivas de fertilizantes nitrogenados, así como cuando el aporte de las plantas con fósforo y potasio es bajo, cuando se forma un bajo rendimiento, y en estas condiciones incluso dosis moderadas de nitrógeno. los fertilizantes pueden ser excesivos.
Por lo tanto, para evitar la acumulación de una gran cantidad de nitratos en las plantas, es necesario desarrollar correctamente una tecnología para el cultivo de plantas, asegurando una nutrición óptima de las plantas con macro y microelementos. Es especialmente importante controlar el nivel de nutrición nitrogenada cuando se cultivan hortalizas y forrajes.
10.6. Procesos bioquímicos de fijación simbiótica de nitrógeno.
Se conocen grupos de plantas que, debido a la simbiosis con las células de los microorganismos, son capaces de utilizar nitrógeno molecular para la síntesis de sus sustancias nitrogenadas, que se encuentran en grandes cantidades en la atmósfera terrestre. Este proceso se llama fijación simbiótica de nitrógeno en biología. En estas plantas, en formaciones estructurales especiales en las raíces o en las hojas, los microorganismos - simbiontes llevan a cabo la actividad vital: bacterias nódulos, actinomicetos, cianobacterias (algas verdiazules).
La mayoría de las plantas capaces de la fijación simbiótica de nitrógeno forman excrecencias engrosadas en las raíces u hojas, llamadas nódulos, en los que hay células modificadas de microorganismos-simbiontes. Los microorganismos simbióticos en los nódulos se alimentan de metabolitos vegetales, que se forman a partir de los fotoasimilados que ingresan a los nódulos, y sus productos metabólicos, sintetizados debido a la unión de nitrógeno molecular en la atmósfera, son utilizados por las plantas para la formación de sus sustancias nitrogenadas.
Los nódulos formados por actinomicetos crecen en las raíces de muchas plantas leñosas y arbustivas (aliso, espino amarillo, remolacha, etc.). Se ha determinado experimentalmente que las plantaciones de árboles de aliso debido a la fijación simbiótica de nitrógeno pueden unir hasta 100 kg / ha de nitrógeno atmosférico durante una temporada de crecimiento. Las cianobacterias, que fijan nitrógeno molecular, se desarrollan como simbiontes en las raíces de algunas cigarras australianas. En algunas plantas de las familias Rubiaceae y Haloragaceae, las cianobacterias forman nódulos en las hojas. En los campos de arroz de los países del sur, se cría el helecho acuático Azolla, en cuyas hojas llevan a cabo la actividad vital cianobacterias fijadoras de nitrógeno simbióticas. Debido a su cultivo, los campos de arroz están enriquecidos con nitrógeno.
En las leguminosas, las bacterias del género Rhizobium viven en los nódulos. Con su participación, los cultivos de leguminosas pueden fijar de 50 a 600 kg / ha de nitrógeno molecular por año, satisfaciendo casi por completo sus necesidades de nutrición nitrogenada. Además, como resultado de la mineralización de los residuos de los cultivos de estos cultivos, se produce un enriquecimiento significativo del suelo con nitrógeno disponible para su asimilación por cultivos posteriores. Especialmente se puede acumular mucho nitrógeno debido a la fijación simbiótica de nitrógeno de alfalfa (300-500 kg / ha), trébol (200-300 kg / ha), altramuz (100-200) kg / ha).
La reducción de nitrógeno molecular a amoníaco cataliza el complejo enzimático. nitrogenasa(1.18.2.1), que consta de dos proteínas. Uno de ellos, de alto peso molecular, realiza directamente la reducción de moléculas de nitrógeno. Es un tetrámero que consta de dos tipos de subunidades que están igualmente incluidas en la proteína tetramérica (a 2 b 2). Cada molécula de tetrámero contiene dos átomos de Mo, con cada uno de los cuales interactúan tres grupos de 4Fe4S, formando un centro catalítico. Las moléculas de nitrógeno se unen a él y se reducen. El componente proteico de la nitrogenasa, que cataliza la reducción del nitrógeno molecular, se denomina proteína Mo, Fe.
La nitrogenasa también contiene una proteína de bajo peso molecular que consta de dos subunidades polipeptídicas idénticas. Incluye un grupo 4Fe4S como grupo activo y realiza la función de reducir la proteína Mo, Fe transfiriendo electrones de ferredoxina reducida. Debido al hecho de que el componente de bajo peso molecular de la nitrogenasa contiene un grupo hierro-azufre, se llama Fe, S-proteína. Cabe señalar que la transferencia de electrones de Fe, proteína S a Mo, proteína Fe está asociada con la hidrólisis de ATP. Con la ayuda de cálculos moleculares, se determinó que se gastan 4-5 moléculas de ATP en la transferencia de cada par de electrones en el complejo enzimático de nitrogenasa.
El peso molecular de Fe, proteína S de los nódulos de leguminosas es de 65 mil, Mo, proteína Fe - alrededor de 200 000. Aparentemente, la reducción de nitrógeno ocurre en tres etapas. Inicialmente, una molécula de nitrógeno que acepta dos electrones y dos protones se convierte en diimida. Luego, se agregan dos electrones y dos protones a los átomos de nitrógeno de la diimida en el complejo enzimático para formar hidrazina. En la etapa final, como resultado de la adición de dos electrones y dos protones, la hidracina se reduce a la forma amoniacal de nitrógeno, que se libera del complejo enzimático y luego se usa para la síntesis de aminoácidos.
Los átomos de molibdeno juegan un papel clave en la reducción de moléculas de nitrógeno en el sitio activo de la nitrogenasa. La secuencia de reacciones reductoras en el sitio activo de la nitrogenasa se puede representar como el siguiente esquema:
Mo®NºN¬Mo 2ē, 2H⁺ 2ē, 2H⁺ 2ē, 2H⁺
¾® HN + = N + H ¾® H 2 N + - N + H 2 ¾® Mo Mo + 2NH 3
R R
Molécula de nitrógeno etapas sucesivas de reducción.
en el centro activo del nitrógeno molecular
nitrogenasa
La nitrogenasa, que cataliza la fijación simbiótica de nitrógeno, se localiza en las células de los nódulos de las raíces u hojas de la planta huésped.
El proceso de fijación de nitrógeno en los nódulos de las leguminosas es el mejor estudiado. Las bacterias del género Rhizobium penetran en los tejidos de la corteza de la raíz de una planta leguminosa e inician una división celular intensiva en ellos, lo que conduce a la formación de engrosamientos en forma de nódulos en las raíces. La aparición de nódulos es el resultado de una interacción bastante compleja de la planta con bacterias nódulos a nivel genético y molecular.
Los iniciadores de esta interacción son las plantas leguminosas, que liberan sustancias fenólicas en la rizosfera de las raíces, flavonoides específicos. Bajo la acción de los flavonoides, se inicia la síntesis de los denominados factores Nod en las células bacterianas, que son oligosacáridos de 3-6 residuos de N-acetilglucosamina, conectados a través de un átomo de nitrógeno con un radical de ácido graso insaturado (específico de cada planta). especies). A su vez, los factores Nod bacterianos afectan las células de los pelos radiculares de una planta leguminosa, provocando la deformación de la pared celular y el plasmalema.
Como resultado de la interacción de las estructuras de membrana de las células vegetales y bacterianas, se forma una estructura especial: un hilo infeccioso, que penetra en las células corticales de la corteza de la raíz e inicia la formación de membranas allí que separan las células bacterianas del citoplasma de la planta. células que forman tejidos de nódulos.
Las células bacterianas en los nódulos aumentan de tamaño y se convierten en estructuras especiales diseñadas para la fijación de nitrógeno. bacteroides... Los sistemas enzimáticos de nitrogenasa, la cadena de transporte de electrones de la síntesis de ATP, las enzimas que catalizan las reacciones del ciclo de Krebs, así como el transporte de metabolitos vegetales al bacterioide y la eliminación de los productos de la reducción de nitrógeno molecular del bacterioide a la célula vegetal se sintetizan en los bacteroides. En la figura se muestra el esquema general del funcionamiento de los sistemas de enzimas bacterioides en los nódulos de las plantas leguminosas.
En los bacteroides, la principal fuente de electrones y energía para la reducción del nitrógeno molecular es la reacción del ciclo de Krebs, cuyos sustratos son principalmente ácidos dicarboxílicos (succínico y málico) que ingresan al bacterioide desde el citoplasma de la célula vegetal. Los sustratos indicados que alimentan al bacteroide se forman en las células del nódulo a partir de los fotoasimilados vegetales según los mecanismos que conocemos de acuerdo con el siguiente esquema:
Además, el ácido fosfoenolpirúvico bajo la acción de fosfo-enolpiruvato carboxilasa se convierte en ácido oxaloacético, que, con la participación malato deshidrogenasa luego se reduce a ácido málico:
CH 2 CH 2 -COOH CH 2 -COOH
CO (P) + CO 2 + H 2 O ¾® CO-COOH ¾¾¾® CHOH-COOH
| ↓ ácido oxálico - NAD × H + H + ácido málico
COOH H 3 PO 4 ácido acético ↘
fosfoenol- NAD +
ácido pirúvico
Las enzimas que catalizan la conversión del ácido málico en succínico también se localizan en la membrana que rodea al bacterioide.
En el curso de las reacciones del ciclo de Krebs que ocurren en el bacteroide, se sintetizan dinucleótidos reducidos NAD × H y FAD × H 2, que sirven como donantes de electrones para la cadena de transporte de electrones del sistema de fosforilación oxidativa, que asegura la síntesis de ATP por el mismo mecanismo que en las mitocondrias. Al mismo tiempo, los electrones se eliminan de la cadena de transporte de electrones del sistema de fosforilación oxidativa a través de la ferredoxina a Fe, proteínas S de la nitrogenasa, que, junto con la hidrólisis de ATP, los transfieren a grupos activos de proteínas Mo, Fe.
Parte de los metabolitos de las plantas que entran en los bacteroides se convierte en poliéster de ácido b-hidroxibutírico, que sirve como sustancia de reserva en las células bacterianas y los bacteroides de los nódulos. El ácido poli-b-hidroxibutírico se deposita en gránulos especiales y su contenido cambia según el proceso de fijación de nitrógeno. Con un aumento en la fijación de nitrógeno, el contenido de poliéster de ácido b-hidroxibutírico en los nódulos disminuye y con un debilitamiento de este proceso, se produce su acumulación.
Debido al hecho de que la nitrogenasa es inactivada por el oxígeno, la célula bacterioide está protegida de su penetración por la membrana externa. Sin embargo, en el sistema de fosforilación oxidativa, el aceptor de electrones final es el oxígeno, que se introduce en el bacteroide en un estado unido por una proteína especial. hemoglobina de la pierna... Las leghemoglobinas son hemoproteínas con un peso molecular de 15-16 mil, que son sintetizadas por las células de la planta huésped. Al igual que la hemoglobina en la sangre humana y animal, la leghemoglobina contiene un grupo activo en forma de protohema, con el que se une el oxígeno molecular para formar oxilegoglobina. De esta forma, el oxígeno se transporta a través de la membrana del bacteroide y se transfiere al centro activo de la oxidasa terminal de la cadena de transporte de electrones del bacteroide, donde el oxígeno acepta electrones.
Además de las moléculas de nitrógeno, el complejo enzimático de la nitrogenasa reduce simultáneamente los cationes de hidrógeno a hidrógeno molecular de acuerdo con la reacción: 2H + + 2ē ¾®H 2. Por lo tanto, junto con el amoníaco, el producto de la acción de la nitrogenasa también es el hidrógeno molecular, durante cuya oxidación, en algunas cepas de bacterias nódulos, se lleva a cabo una síntesis adicional de ATP, que es necesaria para la fijación de nitrógeno. La oxidación del hidrógeno cataliza la enzima hidrogenasa... Los experimentos han demostrado que las cepas de bacterias nódulos capaces de sintetizar hidrogenasas proporcionan una fijación más intensa de nitrógeno molecular, como resultado de lo cual aumenta la productividad de las leguminosas infectadas con este tipo de bacterias nódulos.
Para alimentar al bacteroide con sustratos del ciclo de Krebs, no solo se utiliza CO2, que se fija en el proceso de fotosíntesis, sino también dióxido de carbono, que ingresa a los nódulos del suelo o se libera como producto de la respiración en las células de los nódulos. La fijación no fotosintética de CO 2 en las células vegetales de los nódulos es catalizada por la enzima fosfopiruvato carboxilasa con la formación de ácido oxalacético. Luego, el ácido oxaloacético se convierte en ácidos málico y succínico mediante los mecanismos que ya conocemos. Debido a la fijación heterotrófica de CO 2, hasta el 25% del carbono, que se encuentra en la composición de los sustratos del ciclo de Krebs, ingresa a los bacteroides.
El producto de la reducción de nitrógeno molecular en los bacteroides, el amoníaco, se transporta desde el bacteroide al citoplasma de las células vegetales de los nódulos en forma de cationes de amonio o alanina, que es sintetizado por la alanina deshidrogenasa de los bacteroides del ácido pirúvico de la planta que ingresa a los bacteroides. La enzima glutamina sintetasa, que cataliza la síntesis de glutamina, se localiza en el citoplasma de las células vegetales de los nódulos, y la glutamato sintasa, con la participación de la cual se sintetizan moléculas de ácido glutámico, se localiza en los plástidos. Bajo la acción de estas enzimas, así como de las aminotransferasas en los nódulos, se lleva a cabo la síntesis de formas de transporte de sustancias nitrogenadas, glutamina y asparagina, que luego son transferidas a otros órganos a través del sistema de transporte de la planta. En algunas legumbres (soja, frijoles, caupí), la alantoína y el ácido alantoico, que son productos del metabolismo de los nucleótidos, son las formas de transporte del nitrógeno (ver página ...). Así, las leguminosas con nódulos activos, debido a la fijación simbiótica de nitrógeno, satisfacen casi por completo sus necesidades de formas reducidas de nitrógeno. El esquema general de los procesos bioquímicos que ocurren en los bacteroides se muestra en la Figura 40.
La eficiencia de la fijación de nitrógeno en los nódulos de las leguminosas está estrechamente relacionada con la intensidad de la fotosíntesis. Los factores que influyen en los procesos de fotoasimilación tienen un efecto correspondiente en la tasa de asimilación del nitrógeno molecular por las plantas. La fijación simbiótica de nitrógeno en las leguminosas es especialmente notable cuando no reciben suficiente molibdeno y cobalto. Como ya sabemos, el molibdeno es parte del grupo activo del Mo, la Fe-proteína nitrogenasa, y el cobalto activa las enzimas en los nódulos, que tienen formas coenzimáticas de la vitamina B 12 como coenzimas.
Las cianobacterias exhiben diferentes formas de simbiosis dependiendo de la planta huésped. Por ejemplo, las cianobacterias del género Nostoc, cuando son simbióticas con el helecho acuático Azolla, penetran en las cavidades de las hojas, aumentan de tamaño y se cubren con una membrana densa, convirtiéndose en estructuras capaces de fijar nitrógeno: heterocistos. El nitrógeno reducido en forma de amonio se transporta a las células de las hojas que rodean los heterocistos y se incluye en el intercambio de sustancias nitrogenadas de la planta.
Las cianobacterias de la misma especie también son capaces de simbiosis con plantas con flores del género Gunnera. Ellos, a través de glándulas especiales en la base de los pecíolos de las hojas, penetran en la cavidad interna de las hojas e infectan las células vegetales. Dentro de las células vegetales, las cianobacterias se transforman en heterocistos capaces de fijar nitrógeno molecular de la atmósfera, convirtiéndolo en una forma de amonio, que es transportado al citoplasma de las células vegetales infectadas e incorporado a la composición de aminoácidos y amidas, aportando así a la planta formas reducidas de nitrógeno.
Además de los agentes fijadores de nitrógeno simbióticos, el nitrógeno molecular de la atmósfera también es asimilado por algunos microorganismos de vida libre. Estos incluyen bacterias aerobias de los géneros Azotobacter y Beiyerinckia, bacterias anaeróbicas del género Clostridium, ciertas especies de cianobacterias y bacterias fotosintéticas. Su contribución al enriquecimiento del suelo con nitrógeno ligado biológicamente es menos significativa en comparación con los microorganismos simbióticos; en condiciones favorables, su fijación anual de nitrógeno puede alcanzar los 30-40 kg / ha.
En los fijadores de nitrógeno anaeróbicos, los procesos de fermentación sirven como fuente de energía y electrones para la reducción del nitrógeno molecular, en formas aeróbicas - el proceso de respiración aeróbica, en bacterias fotosintéticas - productos de la fotosíntesis. Todos ellos son capaces de sintetizar el complejo enzimático de la nitrogenasa, que cataliza la reducción de las moléculas de nitrógeno a la forma de amoniaco en sus células. El donante de electrones para la nitrogenasa es la ferredoxina bacteriana y sus análogos moleculares. Algunos tipos de fijadores de nitrógeno no simbióticos (Azotobacter, Beiyerinckia, Azospirillium, Flavobacterium) viven en la superficie de las raíces de las plantas, ya que sus excreciones radiculares se utilizan como productos energéticos. Las cianobacterias del género Tolypothrix contribuyen de manera significativa al enriquecimiento de los arrozales con nitrógeno debido a la fijación de nitrógeno.
Junto con el esclarecimiento de los mecanismos bioquímicos del proceso de fijación de nitrógeno en microorganismos de vida libre y simbióticos, también se llevan a cabo estudios de genética molecular relacionados con el efecto dirigido sobre el sistema regulador de la síntesis de enzimas de fijación de nitrógeno. El propósito de dichos trabajos es lograr un aumento en la síntesis de nitrogenasa y otras enzimas involucradas en la reducción y unión del nitrógeno molecular, y así aumentar la eficiencia de la fijación biológica del nitrógeno atmosférico y su aprovechamiento por las plantas agrícolas. Además, se están desarrollando enfoques moleculares para la transferencia de genes de fijación de nitrógeno de células microbianas a genotipos de plantas. Esto es especialmente cierto para las plantas de cereales, que ocupan una gran proporción entre los cultivos cultivados. Con el uso de métodos de ingeniería genética, varios laboratorios están tratando de crear tales genotipos de plantas de cereales que, como las leguminosas, podrían asimilar el nitrógeno molecular contenido en la atmósfera terrestre.
Preguntas de revisión:
1. ¿Cuál es el mecanismo de aminación reductora de los cetoácidos que se forman en las reacciones respiratorias? 2. ¿Qué reacciones son catalizadas por las enzimas glutamato sintasa y aspartato amoniaco liasa? 3. ¿Cuál es el significado de las reacciones de transaminación en la síntesis y transformación de aminoácidos? 4. ¿Qué productos se forman en las reacciones del ciclo de la ornitina? 5. ¿Cuál es el camino de la descomposición de los aminoácidos y la transformación de sus productos de descomposición? 6. ¿Durante qué reacciones bioquímicas se une el exceso de amoníaco en los tejidos vegetales? 7. ¿Cuáles son los mecanismos de asimilación del nitrógeno ureico por las plantas durante la alimentación foliar? 8. ¿Cómo se restaura la forma nitrato del nitrógeno en las plantas? 9. ¿En qué condiciones se produce la acumulación de nitratos en los tejidos vegetales? 10. ¿Cómo se lleva a cabo la síntesis de aminoácidos durante la fijación simbiótica de nitrógeno? 11. ¿Qué procesos bioquímicos ocurren en los bacteroides de los nódulos de leguminosas?
Tareas de prueba para la conferencia.
Ensayos No. 193-252.
Tema 8. Ácidos nucleicos, síntesis y degradación de proteínas.
Anotación. Se considera la composición, estructura y función genética de los ácidos nucleicos. Se describen los principios de la transferencia de información genética durante los procesos de replicación, transcripción y traducción del ADN. Se están estudiando los mecanismos de síntesis y descomposición de proteínas y nucleótidos, así como las enzimas que catalizan estos procesos.
Palabras clave:ácido desoxirribonucleico (ADN), ácidos ribonuclínicos (ARN), ARN ribosómico, ARN mensajero, ARN de transporte, reglas de Chargaff, estructura complementaria del ADN, doble hélice del ADN, nucleosomas, código genético, codones, replicación del ADN, ADN polimerasa, ARN polimerasa, ADN primasas , ADN ligasas, horquilla replicativa, promotores, transcripción, terminadores, represores transcripcionales, intrones, exones, procesamiento, empalme, traducción, codón de inicio, codones de terminación, polirribosomas, ribonucleótido reductasa, ribonucleasa, nucleotidina oxidasa proteinasas, peptidasas.
Temas bajo consideración:
La estructura y función de los ácidos nucleicos.
Codigo genetico.
Síntesis de ADN.
Síntesis de ARN.
Síntesis de proteínas y nucleótidos.
Los procesos de desintegración de ácidos nucleicos, nucleótidos y proteínas.
10,7. La estructura y función de los ácidos nucleicos.
Los ácidos nucleicos son polímeros biológicos cuyas moléculas se construyen a partir de nucleótidos. Estas sustancias fueron descubiertas por F. Misher en 1869, quien las aisló de los núcleos de las células de los leucocitos y por eso las llamó nucleína (en griego, el núcleo es núcleo). Dado que tienen propiedades ácidas, los compuestos químicos recién descubiertos más tarde se llamaron ácidos nucleicos. Durante mucho tiempo, a los ácidos nucleicos se les asignó un papel secundario en la vida de los organismos. Y solo en 1940-1950. Se demostró que estos compuestos químicos son responsables de la herencia y la realización de propiedades genéticas en todos los organismos vivos.
Dependiendo de la composición y estructura de las moléculas de nucleótidos que las forman, se distinguen dos tipos de ácidos nucleicos: ácido desoxirribonucleico (ADN) y ácido ribonucleico (ARN). Las moléculas de ADN se forman a partir de desoxirribonucleótidos de cuatro tipos principalmente: ácido desoxiadenílico (dAMP), ácido desoxiguanílico (dGMP), ácido desoxicitidílico (dCMP) y ácido desoxitimidílico (dTMP). Las moléculas de ARN se sintetizan a partir de ribonucleótidos: ácido adenílico (AMP), ácido guanílico (GMF), ácido citidílico (CMP) y ácido uridílico (UMF). Además de estos nucleótidos, una pequeña cantidad de ácidos nucleicos también contiene algunos otros nucleótidos (ver página ...).
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¿Qué es la urea?
Urea es un compuesto químico que aparece en el organismo como resultado de la descomposición de las proteínas. Estas transformaciones tienen lugar en varias etapas y la urea es el producto final. Normalmente, se forma en el hígado, desde allí se envía al torrente sanguíneo y se excreta con los riñones durante el proceso de filtración. Por sí sola, la urea no es esencial para el cuerpo. No realiza ninguna función en la sangre ni en los órganos internos. Este compuesto es esencial para la eliminación segura del nitrógeno del cuerpo.
Normalmente, la mayor concentración de urea se encuentra en la sangre y la orina. Aquí se determina mediante métodos de laboratorio de acuerdo con indicaciones médicas o durante un examen preventivo.
Desde el punto de vista del diagnóstico, la urea es un indicador importante que puede indicar una serie de anomalías en el cuerpo. El nivel de urea habla indirectamente sobre el trabajo de los riñones y el hígado. Cuando se combina con otras pruebas de análisis de sangre y de orina, proporciona información de diagnóstico extremadamente valiosa. Muchos protocolos de tratamiento y estándares generalmente aceptados se basan en los resultados de las pruebas de urea.
Cómo ocurre la biosíntesis ( educación) e hidrólisis ( decaer) urea en el cuerpo?
La formación de urea ocurre en el cuerpo en varias etapas. La mayoría de ellos ( incluida la síntesis de urea en sí) procede en el hígado. La desintegración de la urea normalmente no ocurre en el cuerpo o ocurre en cantidades insignificantes y no tiene valor diagnóstico.El proceso de formación de urea a partir de proteínas pasa por las siguientes etapas:
- Las proteínas se descomponen en sustancias más simples: aminoácidos que contienen nitrógeno.
- La descomposición de los aminoácidos conduce a la formación de compuestos nitrogenados tóxicos que deben eliminarse del cuerpo. La mayor parte de estas sustancias se excreta en la orina. La mayor parte del nitrógeno se destina a la formación de urea, un poco menos a la formación de creatinina y una pequeña parte a la formación de sales, que también se excretan en la orina.
- En el hígado, la urea se forma como resultado de transformaciones bioquímicas ( ciclo de ornitina). Desde aquí ingresa al torrente sanguíneo y circula en el cuerpo durante algún tiempo.
- Cuando la sangre pasa por los riñones, las sustancias nocivas quedan atrapadas y se concentran durante el proceso de filtración. El resultado de esta filtración es la orina secundaria, que se excreta del cuerpo al orinar.
¿Cuál es la diferencia entre urea y ácido úrico?
La urea y el ácido úrico son dos sustancias diferentes que se encuentran en el cuerpo humano. La urea es un producto de degradación de proteínas, aminoácidos y varios otros compuestos. Normalmente, circula en la sangre ( pequeña parte) y se excreta en la orina. El ácido úrico se forma como resultado de la descomposición de las bases de purina. Este proceso tiene lugar principalmente en el cerebro, el hígado y la sangre. Tiene como objetivo neutralizar el amoniaco ( compuesto de nitrógeno tóxico). Del cuerpo, el ácido úrico puede excretarse en pequeñas cantidades en el sudor y la orina.Si la acumulación de urea en el cuerpo no representa en sí misma un peligro grave ( solo indica varias enfermedades), el ácido úrico puede acumularse en varios tejidos en forma de sales. La patología más grave asociada a los trastornos del metabolismo del ácido úrico es la gota.
¿Qué indica el nivel de urea en sangre y orina?
Normalmente, la concentración de urea en la sangre y la orina se ve afectada por el trabajo del hígado y los riñones. Por lo tanto, las desviaciones de su concentración de la norma se pueden analizar para diagnosticar diversas patologías de estos órganos. Para obtener información más completa, también se tienen en cuenta los resultados de las pruebas bioquímicas para otras sustancias.En términos generales, las desviaciones en los niveles de urea se pueden interpretar de la siguiente manera:
- Disminución del nivel de urea en sangre. Esta desviación puede ocurrir con el ayuno y una dieta pobre en proteínas. Si no hay razones aparentes, se deben sospechar diversas patologías hepáticas. Es decir, en el cuerpo, la descomposición de las proteínas ocurre de la manera habitual, pero el hígado por alguna razón no neutraliza el amoníaco, transformándolo en urea.
- Aumento de los niveles de urea en sangre. Un ligero aumento en combinación con un mayor nivel de urea en la orina puede considerarse una opción normal. En el cuerpo, se produce una descomposición acelerada de las proteínas y, como resultado, se forma más urea. Si la concentración aumenta varias veces, esto suele indicar una enfermedad renal grave. La sangre se filtra mal y una parte importante de la urea se retiene en el cuerpo.
- Disminución de los niveles de urea en orina. Normalmente, los riñones excretan una cantidad relativamente estable de urea por día del cuerpo. Si el nivel de urea en la sangre aumenta, pero en la orina es bajo, esto indica que los riñones están realizando mal sus funciones. La sangre se filtra menos y las sustancias tóxicas se pueden retener en el cuerpo. Esta desviación se encuentra con mayor frecuencia en diversas enfermedades renales, pero también puede hablar de una serie de trastornos metabólicos o algunas patologías sistémicas ( por ejemplo, muchas enfermedades autoinmunes pueden dañar el aparato de filtración de los riñones).
- Aumento de los niveles de urea en orina. Esta desviación casi siempre se asocia con un aumento del nivel de urea en la sangre. Desglose mejorado de proteínas ( por varias razones) conduce a la formación acelerada de urea. Los riñones sanos suelen hacer frente a este problema y comienzan a excretar esta sustancia más rápidamente en la orina.
Qué órganos afectan la formación de urea ( hígado, riñones, etc.)?
La urea, como muchas otras sustancias químicas del cuerpo humano, se produce en el hígado. Es este órgano que combina muchas funciones, incluida la neutralización de ciertos productos metabólicos. Durante la función hepática normal, los compuestos nitrogenados tóxicos se convierten en urea y se liberan en la sangre.El segundo órgano que influye en los niveles de urea son los riñones. Este es un tipo de aparato de filtración del cuerpo, que limpia la sangre de sustancias innecesarias y nocivas. Durante la función renal normal, la mayor parte de la urea se excreta en la orina.
La velocidad de formación y excreción de urea del cuerpo puede verse influenciada indirectamente por otros órganos. Por ejemplo, la glándula tiroides, que produce demasiadas hormonas ( hipertiroidismo), estimula la descomposición de las proteínas, por lo que el hígado tiene que convertir rápidamente sus productos de descomposición en urea. Sin embargo, son el hígado y los riñones los que afectan directamente el nivel de esta sustancia en la sangre.
¿Cuál es el papel y la función de la urea en el cuerpo humano?
La urea no realiza ninguna función en el cuerpo humano. Es una sustancia auxiliar, un producto de degradación de proteínas y aminoácidos, que puede excretarse fácilmente del organismo. Se trata de una forma de transporte de sustancias que ya no se necesitan. Además, la formación de urea por parte del hígado salva al cuerpo de la acumulación de sustancias tóxicas ( amoniaco, etc.). Por lo tanto, el papel principal de la urea en el cuerpo es la eliminación de los productos del metabolismo del nitrógeno.¿Cómo se excretan la urea y otros productos metabólicos del cuerpo?
La urea es el principal producto del metabolismo del nitrógeno ( proteínas, aminoácidos, etc.). Normalmente, se excreta del cuerpo en varias etapas. La urea sintetizada en el hígado circula en la sangre durante algún tiempo y luego ingresa a los riñones. Aquí pasa la membrana de filtración y se retiene en la orina primaria. Una serie de sustancias útiles para el cuerpo y la mayor parte del agua se absorben de nuevo en el proceso de reabsorción ( en los túbulos renales). Una pequeña proporción de urea también puede regresar al torrente sanguíneo. Sin embargo, la mayor parte ingresa a la pelvis renal como parte de la orina secundaria.Con la orina, la urea pasa a través de los uréteres hacia la vejiga, desde donde se excreta del cuerpo al orinar. En cada una de las etapas de la excreción de urea, pueden ocurrir diversos trastornos que conducirán a la retención de esta sustancia en el organismo.
Existen los siguientes tipos de azotemia ( retención de urea y otros compuestos nitrogenados):
- Suprarrenal. Este tipo es causado por la formación excesiva de urea y otros productos del metabolismo del nitrógeno. Al mismo tiempo, los riñones funcionan normalmente, pero no tienen tiempo para eliminar todas estas sustancias del cuerpo en poco tiempo.
- Renal. En este caso, la urea se retrasa debido a que los riñones dejan de filtrar la sangre con normalidad. Con este tipo de azotemia, el nivel de urea puede alcanzar los valores más altos ( 100 mmol / ly más).
- Subrenal. Este tipo de azotemia es poco común y se asocia con dificultad para excretar la orina secundaria. Es decir, la urea ya se ha filtrado de la sangre en los riñones, pero debido a obstrucciones mecánicas en la pelvis renal, el uréter o las partes inferiores del sistema genitourinario, la orina no se excreta normalmente. Algunas de las sustancias que contiene se absorben nuevamente en la sangre durante la retención.
Causas de niveles altos y bajos de urea.
La concentración de urea en sangre se puede aumentar o disminuir de varias formas. En este caso, intervienen varios mecanismos, de los que son responsables diferentes órganos y sistemas. El análisis de urea implica una evaluación del trabajo de estos órganos. A veces, puede resultar difícil reconocer la causa y el mecanismo de un aumento de los niveles de urea. Para ello, los médicos suelen recetar pruebas de diagnóstico adicionales.
Los siguientes mecanismos y factores pueden influir en un aumento del nivel de urea en sangre:
- La concentración de proteínas en la sangre ( aumento de la formación de urea). El nivel de proteínas en la sangre influye en parte en la velocidad de su degradación. Cuanta más proteína se descompone, más urea se forma en el hígado y más ingresa al torrente sanguíneo. Por ejemplo, después de operaciones, lesiones o quemaduras, muere una gran cantidad de células y muchos productos de descomposición ingresan a la sangre ( incluidas las proteínas).
- Dieta. Una cantidad significativa de proteína ingresa al cuerpo con los alimentos. Cuanto más rica en proteínas sea la dieta, más proteínas habrá en la sangre. Sin embargo, este mecanismo no afecta significativamente la concentración de urea en sangre u orina.
- Volumen de sangre circulante. Como resultado de procesos fisiológicos o patológicos, el volumen de sangre en el cuerpo humano puede cambiar. Por ejemplo, el sangrado masivo, la diarrea o la fiebre prolongada reducen el volumen de sangre, mientras que múltiples vías intravenosas, una mayor ingesta de líquidos o ciertas afecciones médicas lo aumentan. Un cambio en el volumen de sangre circulante afecta la concentración de urea en sangre u orina debido a su dilución, pero su cantidad ( como sustancias) no cambia.
- Condición del hígado. La urea se forma en el hígado a partir de productos de degradación de proteínas ( compuestos de nitrógeno) durante el funcionamiento normal de este órgano. Varias enfermedades del hígado llevan a que sus células realicen peor sus funciones. Debido a esto, la formación de urea puede disminuir y otras sustancias tóxicas se acumularán en la sangre.
- Condición del riñón ( excreción de urea del cuerpo). La urea, que se forma en el hígado, circula en la sangre durante algún tiempo, después de lo cual es excretada por los riñones en la orina. En algunas enfermedades renales, el proceso de filtración puede ser más lento y el nivel de urea en la sangre aumentará, incluso si se forma a un ritmo normal y en cantidades normales.
- Otros factores. Muchas enzimas, células y sus receptores diferentes son responsables del intercambio de proteínas, la formación de urea y su excreción del cuerpo. Hay muchas enfermedades diferentes ( generalmente raro), que afectan a determinados eslabones de la cadena del metabolismo de las proteínas. Algunas de estas enfermedades son genéticas y difíciles de tratar.
¿Por qué aumenta la urea en un niño?
Un aumento en el nivel de urea en un niño puede estar asociado con diversas patologías. La enfermedad renal grave en los niños es relativamente rara. La causa más común son diversas enfermedades infecciosas de la infancia y la edad adulta ( intestinal, respiratorio, etc.). En la mayoría de los casos, van acompañados de un aumento de temperatura, lo que afecta la concentración de urea en sangre.Además de las enfermedades infecciosas, son posibles las siguientes razones para un aumento en el nivel de urea en la sangre:
- intoxicación alimentaria con vómitos o diarrea profusos;
- trauma ( especialmente quemaduras);
- ayuno prolongado;
- diabetes ( en los niños, por regla general, congénito);
- una serie de enfermedades de las glándulas endocrinas ( patologías endocrinas).
Por lo general, no es posible determinar de forma independiente la causa del aumento de urea en los niños. Los resultados del análisis deben ser interpretados por el pediatra, quien evaluará el estado general del niño y tendrá en cuenta los resultados de otras pruebas de laboratorio.
La urea reducida en niños generalmente ocurre con hepatitis ( inflamación del tejido hepático) de diversos orígenes.
¿Por qué la urea sube o baja durante el embarazo?
Normalmente, la urea en sangre disminuye durante el embarazo. Esto se debe al hecho de que el cuerpo de una mujer sintetiza intensamente nuevas proteínas necesarias para un cuerpo en crecimiento. La degradación de las proteínas se ralentiza y se forma menos urea. Durante la función renal normal, se excreta rápidamente en la orina y no permanece en la sangre.Un aumento en el nivel de urea durante el embarazo a menudo indica el desarrollo de cualquier proceso patológico. Por ejemplo, con la nefropatía del embarazo, la filtración renal empeora y la urea comienza a acumularse en la sangre ( al mismo tiempo se reducirá en la orina). Además, el embarazo puede provocar una exacerbación de diversas patologías crónicas, son posibles trastornos metabólicos o alteraciones hormonales, que a menudo afectan el funcionamiento de los riñones. Si durante el embarazo un análisis bioquímico reveló un aumento de la concentración de urea en la sangre, es imprescindible una consulta con un especialista y exámenes adicionales.
¿El consumo de agua y otros fluidos afecta la concentración de urea?
La ingesta excesiva o inadecuada de líquidos tiene un impacto definitivo en los resultados de casi todas las pruebas de laboratorio. El hecho es que un mayor consumo de agua, de una forma u otra, conduce a un aumento en el volumen de sangre circulante. Por tanto, se reducirá la concentración de sustancias. Para el análisis, se toma un volumen estándar de sangre, pero una parte significativa será agua. Beber muchos líquidos provocará una ligera disminución de la concentración de urea y aumentará la deshidratación. Estas desviaciones no afectarán al estado de salud, ya que la cantidad de urea en ambos casos es la misma. Se desintegra y se muestra normalmente. Solo cambia el volumen de sangre en el que se disuelve.¿La dieta afecta los niveles de urea en plasma, suero, sangre y orina?
La dieta y los alimentos consumidos pueden afectar en parte la concentración de urea en la sangre y la orina. Una dieta rica en proteínas hace que esta proteína comience a descomponerse. La urea, por otro lado, es un producto de esta descomposición, y se forma más. Una dieta vegetariana con una ingesta reducida de proteínas reduce los niveles de urea. Sin embargo, la nutrición suele dar lugar a pequeñas desviaciones de la norma. Por ejemplo, si una persona come mucha carne durante varios días antes de donar sangre para su análisis, la concentración de urea estará en el límite superior de la norma o aumentará ligeramente. Desviaciones significativas ( superando la norma en 2 - 3 veces o más) aparecen solo en presencia de procesos patológicos.¿Se encuentra urea en la leche y otros alimentos?
La urea es uno de los productos de desecho de los organismos vivos, pero normalmente se excreta de forma natural en la orina. Esta sustancia no puede penetrar en los productos alimenticios. Si un producto está contaminado, no afecta su valor nutricional y no representa un peligro para el cuerpo.Los alimentos ricos en proteínas y otras sustancias nitrogenadas pueden afectar los niveles de urea en sangre. Es decir, después del consumo de estos productos, se forma más urea en el cuerpo y aumenta su concentración en la sangre.
Los siguientes alimentos contienen cantidades significativas de proteínas:
- carne;
- Pescados y mariscos ( mariscos, conservas de pescado, algunas algas, etc.);
- quesos
- requesón, etc.
¿El sobrepeso afecta los niveles de urea?
No existe una relación directa entre el sobrepeso y la concentración de urea en sangre u orina. Se puede notar una cantidad excesiva de urea en los casos en que el exceso de peso es causado por una serie de enfermedades. Por ejemplo, algunos pacientes con diabetes mellitus tienen alteraciones metabólicas. Esto puede afectar el metabolismo de las proteínas, la función renal y la acumulación gradual de exceso de peso. Existen otras patologías que provocan tanto un exceso de peso como un aumento de los niveles de urea. En cada caso, debe comunicarse con un especialista que determinará la causa raíz de estas violaciones.¿En qué enfermedades aumenta el nivel de urea?
Existen muchas patologías diferentes que pueden conducir a un aumento del nivel de urea en sangre y orina. La mayoría de las veces se trata de enfermedades renales o diversos trastornos metabólicos. El aumento más pronunciado se observa en patologías que provocan insuficiencia renal.El nivel de urea en la sangre puede aumentar con las siguientes enfermedades y condiciones patológicas:
- insuficiencia renal aguda y crónica;
- algunos tumores del sistema genitourinario;
- piedras en los riñones enfermedad de cálculos renales);
- presión arterial alta o baja incluso para una serie de enfermedades del corazón);
- sangrado;
- una serie de enfermedades inflamatorias del riñón;
- una serie de enfermedades infecciosas graves ( fiebres hemorrágicas tropicales, etc.);
- quemaduras área especialmente grande);
- heridas con daño a una gran cantidad de tejido;
- envenenamiento con algunas toxinas mercurio, cloroformo, fenol, etc.);
- deshidratación severa;
- período postoperatorio;
- algunos cánceres;
- tomando varios medicamentos farmacológicos ( sulfonamidas, tetraciclina, gentamicina - de antibióticos, así como furosemida y lasix).
La urea es un criterio de diagnóstico importante solo para enfermedades hepáticas y renales. En este caso, según su nivel, es posible sacar conclusiones indirectas sobre la gravedad de la enfermedad y elegir las tácticas de tratamiento ( por ejemplo, con insuficiencia renal).
Un aumento en el nivel de urea en la orina aparece con mayor frecuencia simultáneamente con su aumento en la sangre. El cuerpo intenta deshacerse de las toxinas de esta manera. Sin embargo, existen una serie de patologías que aumentan la excreción de urea.
Se puede observar una alta concentración de urea en la orina con las siguientes enfermedades:
- algunas anemias perniciosas;
- fiebre prolongada;
- tomando tiroxina hormona tiroidea);
- enfermedades de la glándula tiroides que provocan tirotoxicosis ( liberación excesiva de tiroxina).
La tasa de urea ( en hombres, mujeres y niños)
El análisis de urea se lleva a cabo para diagnosticar diversas enfermedades de los órganos internos. Para identificar anomalías, los médicos primero determinan el rango normal para cada paciente. Están influenciados principalmente por la edad del paciente ( en adultos, niños de diferentes edades y ancianos, el concepto de norma será diferente). En menor medida, esto está influenciado por el género del paciente. Existen los siguientes límites normales para la concentración de urea en la sangre a diferentes edades:
- en recién nacidos 1,4 - 4,3 mmol / l ( para los niños nacidos antes de la fecha de parto, existen reglas);
- en niños menores de 3 años, la norma es de 1,8 a 6,4 mmol / l;
- en niños menores de 10 años - 2,0 - 6,8 mmol / l;
- en adolescentes y adultos - 2,5 - 8,3 mmol / l;
- en los ancianos, aproximadamente 3,5 - 9,3 mmol / l ( depende de la edad y el estado funcional de los riñones, que empeora con el tiempo).
Para la excreción de urea en la orina a diferentes edades, existen los siguientes límites normales:
- la primera semana de vida - 2.5 - 33 mmol / día;
- 1 semana - 1 mes - 10 - 17 mmol / día;
- hasta 1 año - 33 - 67 mmol / día;
- hasta 2 años - 67 - 133 mmol / día;
- hasta 8 años - 133-200 mmol / día;
- hasta 15 años - 200 - 300 mmol / día;
- en adultos - 333 - 587 mmol / día.
¿Por qué la tasa de urea es diferente en adultos y niños de diferentes edades?
Los niveles normales de urea en sangre y orina varían con la edad del paciente. Esto se debe al hecho de que el metabolismo puede avanzar a diferentes velocidades. En un niño sano, ocurre más rápido, a medida que el cuerpo crece y se desarrolla. En la vejez, el metabolismo se ralentiza. Esto explica los diferentes límites de la norma para pacientes de diferentes edades.Las diferencias más significativas se observan en los niños pequeños, ya que en los primeros años de vida el organismo sufre cambios importantes. Además, la cantidad de proteína consumida varía y el volumen de sangre circulante aumenta gradualmente. Todo esto afecta la concentración de urea en la sangre y la orina y, en consecuencia, los resultados de la prueba. Existen diferentes límites de la norma a diferentes edades no solo para la urea, sino también para la mayoría de las otras sustancias en la sangre y la orina.
Concentración de urea en sangre.
La concentración de urea en sangre depende de varios factores. En primer lugar, esto está influenciado por la descomposición de las proteínas en el cuerpo, ya que es la urea el producto final. En segundo lugar, el trabajo del hígado juega un papel importante, en el que se sintetiza esta sustancia. En tercer lugar, es importante el trabajo de los riñones, que normalmente eliminan la urea de la sangre. En un cuerpo sano, donde todos los procesos son normales y todos los órganos funcionan bien, la concentración de urea en la sangre oscila entre 2,5 y 8,32 mmol / l. Los límites de la norma pueden expandirse algo en personas de diferentes edades y bajo ciertas condiciones fisiológicas. Por lo general, se observa un aumento significativo de la urea en la sangre en la insuficiencia renal, cuando esta sustancia se excreta mal del cuerpo.Concentración de urea en orina.
La función principal de los riñones es filtrar la sangre y excretar sustancias nocivas del cuerpo en la orina. Normalmente, la urea se forma en el hígado, circula en la sangre durante algún tiempo y luego sale del cuerpo con la orina. Por tanto, el factor principal que influye en la concentración de urea en la orina es la filtración de sangre en los riñones. Normalmente, en personas sanas, la excreción de urea es de 333 a 587 mmol / día ( o 20 - 35 g / día). Siempre que los riñones funcionen con normalidad, existe una relación proporcional entre la concentración de urea en la sangre y en la orina. Cuanto más se forme esta sustancia, más se excretará en la orina. Cualquier desviación de esta proporción puede interpretarse como un signo de ciertas violaciones, cuya causa debe identificarse.Cabe señalar que el criterio generalmente aceptado en este caso no es tanto la concentración de urea en la orina como su volumen total, que se excreta por día. Este indicador es más confiable, ya que más factores pueden afectar la cantidad de orina diaria ( como sudoración intensa o la cantidad de líquido que bebe). Independientemente de esto, la cantidad total de urea excretada por el cuerpo por día debe estar dentro de los límites normales.
Análisis de urea
El análisis para la determinación de urea en sangre y orina se refiere a análisis bioquímicos ( respectivamente sangre u orina). Este es un estudio de diagnóstico bastante común, que se realiza no solo para indicaciones especiales, cuando una persona ya está enferma, sino también con fines profilácticos. La tarea principal de este análisis es evaluar aproximadamente la función de los riñones y el hígado, así como controlar el intercambio de compuestos nitrogenados en el cuerpo. Una prueba de urea rara vez se realiza de forma aislada, ya que no proporcionará la información necesaria para un diagnóstico completo. Con fines preventivos, se prescribe un análisis bioquímico completo de sangre y orina ( se recomienda hacerlo cada 1-2 años, si no hay indicaciones adicionales).
Por separado, la urea y la creatinina pueden determinarse según las indicaciones de un médico para pacientes con insuficiencia renal o hepática.
Este examen se puede realizar en cualquier laboratorio clínico. No necesita una derivación de su médico para esto. El laboratorio suele adjuntar una breve transcripción a los resultados del análisis ( si el resultado está dentro del rango normal para este paciente). Cabe señalar que la concentración de urea en la sangre y la orina puede cambiar con bastante rapidez. Por lo tanto, los resultados del análisis al visitar al médico deben ser recientes. Se recomienda realizarlos de 1 a 3 días antes de visitar a un especialista. Lo mejor es pasar primero por una consulta, durante la cual el médico podrá decirle qué pruebas de laboratorio ( además de urea) son necesarios para este paciente.
¿Cómo hacerse la prueba de urea correctamente?
Para una evaluación objetiva del nivel de urea en la sangre y la orina, debe seguir una serie de recomendaciones simples. El hecho es que el estilo de vida y la dieta de una persona pueden afectar los resultados de un análisis de sangre bioquímico. Por eso es necesaria la preparación antes de donar sangre u orina para su análisis.Al prepararse para un análisis bioquímico de sangre y orina, se deben observar las siguientes reglas:
- no aplique una carga pesada sobre el cuerpo 24 horas antes del estudio;
- observar la dieta habitual un día antes de donar sangre u orina ( especialmente no abusar de la carne, el pescado o la repostería);
- por la mañana, inmediatamente antes de donar sangre, no coma ( es mejor beber agua o té sin azúcar);
- Evite el estrés severo.
Química de la sangre
Un análisis de sangre bioquímico es uno de los métodos de diagnóstico de laboratorio. A diferencia de un análisis de sangre general, las reacciones bioquímicas se utilizan para determinar varios indicadores. La determinación del nivel de urea en la sangre y la orina se incluye en el análisis de sangre bioquímico.En general, este método de diagnóstico proporciona información sobre el trabajo de los órganos internos ( principalmente el hígado y los riñones). Es mejor considerar los resultados de un análisis de sangre bioquímico en combinación, ya que esto dará una imagen más completa del estado del cuerpo. Es por eso que generalmente no se prescribe un análisis por separado para la urea. Un aumento o disminución aislada de la concentración de una sustancia no será un argumento suficiente para realizar un diagnóstico. Paralelamente a la determinación de urea, es importante identificar el nivel de creatinina, proteína total y una serie de otros indicadores ( que también se incluyen en el análisis de sangre bioquímico).
¿Cuáles son las reacciones y los métodos para determinar la urea?
En el diagnóstico de laboratorio, existen varios métodos para determinar la concentración de urea en la sangre. En cada laboratorio se da preferencia a algún método en particular, pero esto prácticamente no afecta el resultado del análisis. Para el paciente, esto solo puede afectar el costo del análisis.La determinación del nivel de urea en sangre y orina es posible utilizando los siguientes métodos:
- Gasométrico. Como resultado de una reacción química, la urea se descompone en sustancias más simples, una de las cuales es el dióxido de carbono. Usando un aparato especial, se mide el volumen de gas y luego se calcula usando la fórmula, cuál fue la cantidad inicial de urea en la muestra.
- Fotometría directa. La urea también reacciona con varios reactivos en este método. Los productos de reacción se definen por su capacidad para absorber ondas de luz de una determinada longitud de onda. Para llevar a cabo este método, también se requiere un equipo especial. La principal ventaja es la pequeña cantidad de sangre u orina necesaria para el análisis.
- Enzimático. En este caso, la urea de la muestra se descompone utilizando enzimas especiales. Los productos de reacción se determinan mediante reacciones químicas posteriores y su cantidad se mide mediante titulación. Este método es más laborioso, ya que la determinación de la concentración de sustancias se realiza en varias etapas.
¿Un hemograma completo muestra la concentración de urea?
Un análisis de sangre general tiene como objetivo principal determinar la composición celular de la sangre. En este análisis, se usa un microscopio, bajo el cual un asistente de laboratorio o un médico cuenta el número de ciertas células. La urea es una molécula que no se puede ver al microscopio. Para determinarlo, se llevan a cabo reacciones químicas especiales. Es por eso que la concentración de urea no se determina como parte de un análisis de sangre general, sino que se realiza un análisis bioquímico.¿Qué otras sustancias deben verificarse simultáneamente con el análisis de urea ( nitrógeno residual, bilirrubina, proteína total, relación urea / creatinina)?
Un análisis de sangre bioquímico, en el que se realiza un análisis del contenido de urea, también incluye la determinación de varias otras sustancias. Para interpretar correctamente los resultados del análisis, a menudo es necesario comparar la concentración de varias sustancias. Esto le permite obtener una imagen más completa del trabajo de los órganos internos.Paralelamente a la determinación de urea, se recomienda pasar un análisis de las siguientes sustancias en la sangre:
- Nitrógeno residual. El nitrógeno ureico residual se determina mediante una fórmula especial. La línea de base para esto es el nivel de urea. Desde el punto de vista del diagnóstico, el nivel de urea y el nivel de nitrógeno residual de urea reflejan los mismos procesos, por lo tanto, generalmente se determina uno de estos indicadores ( el segundo se puede calcular fácilmente, incluso si no está indicado en los resultados de la prueba).
- Bilirrubina. La bilirrubina es el resultado de la descomposición de la hemoglobina. Esta sustancia se forma después de la muerte de los glóbulos rojos en el curso de varias transformaciones bioquímicas. En el hígado, la bilirrubina se une y se excreta del cuerpo ( con bilis). El nivel de bilirrubina refleja indirectamente el trabajo del hígado, pero no existe una conexión directa con la formación de urea. Simplemente se suma al panorama general.
- Proteina total. Dado que la urea se forma como resultado de la descomposición de las proteínas, la determinación de la proteína total a menudo es necesaria para obtener una imagen confiable y completa de la enfermedad. Por ejemplo, si la proteína total aumenta mucho, entonces la urea no puede ser normal, ya que una parte significativa de las proteínas se descompone y se forma más urea. Un nivel normal de urea en estos casos indicará problemas con su formación.
- Creatinina. La creatinina es un producto de las reacciones del metabolismo energético en las células. En parte, está asociado con la descomposición de proteínas en el cuerpo. Como la urea, la creatinina refleja indirectamente la eficiencia de los riñones.
¿Qué significa el aumento y el aumento de urea en el análisis ( decodificación del análisis de urea)?
Las anomalías en la prueba de urea se interpretan comparando los resultados con otros síntomas que tiene el paciente. Por sí solo, un aumento en los niveles de urea en sangre suele indicar problemas renales. Es este órgano el responsable de excretar la urea del cuerpo. En este caso, se reduce la excreción de urea en la orina y el paciente puede desarrollar edema y otros síntomas de insuficiencia renal. La disminución de los niveles de urea en sangre indica con mayor frecuencia problemas con el hígado, que sintetiza esta sustancia.Además, la urea puede aumentar o disminuir con una serie de enfermedades infecciosas, con algunas patologías autoinmunes, después de lesiones o en el contexto de alteraciones hormonales. En cada caso, el paciente tendrá los trastornos correspondientes. Las desviaciones en el análisis de urea no están directamente relacionadas con estas enfermedades y solo confirman indirectamente el diagnóstico.
Por lo tanto, el médico tratante debe ocuparse de la decodificación de los resultados del análisis de urea. Solo un especialista calificado podrá notar todos los síntomas e interpretarlos correctamente para poder hacer el diagnóstico correcto.
¿Por qué determinar la urea en la orina diaria?
A diferencia de un análisis de sangre para urea, donde se determina la concentración de esta sustancia, en el análisis de orina, la cantidad total de urea excretada se coloca en primer lugar. La concentración no es fundamental aquí, ya que hay demasiados factores que afectan la función renal. Por ejemplo, con una ingesta excesiva de líquidos, la concentración de urea será muy baja y con la deshidratación, la concentración será alta. Se observa que al mismo nivel, solo queda la cantidad total de urea, que se excreta del cuerpo por día. Es por eso que el indicador "cantidad de urea en la orina diaria" aparece en los resultados del análisis, y no su concentración.Síntomas de urea alta y baja.
La acumulación de urea en la sangre no suele ir acompañada de ningún síntoma. Esta sustancia no tiene una toxicidad pronunciada, por lo tanto, un ligero aumento en la concentración de urea no afecta la condición del paciente. En los casos en que se supere fuertemente el nivel de urea ( la norma se excede varias veces o más) una persona puede tener síntomas generales de intoxicación. Con un alto nivel de urea, el paciente tiene las siguientes quejas:
- dolores de cabeza moderados;
- Debilidad general;
- problemas para dormir, etc.
En algunos casos, la concentración de urea en sangre aumenta simultáneamente con la concentración de otras sustancias. Esto suele ocurrir cuando los riñones están gravemente dañados. En estos casos, los síntomas y manifestaciones de la enfermedad pueden ser muy graves, pero su aparición se debe no tanto a un exceso de urea en la sangre, como a una intoxicación generalizada y trastornos concomitantes. En casos severos, los pacientes pueden experimentar vómitos, convulsiones, diarrea, tendencia a sangrar, etc. Sin atención médica calificada, el paciente puede caer en un coma urémico.
¿Tiene la urea un efecto nocivo en el organismo?
Por sí misma, la urea no es una sustancia tóxica y no tiene un efecto negativo directo en el cuerpo. Por eso es "utilizado" por el organismo como una forma segura de eliminación de sustancias más tóxicas ( otros compuestos nitrogenados). La mayoría de los síntomas que aparecen en pacientes con niveles altos de urea se asocian con intoxicación concurrente con otras sustancias en el contexto de insuficiencia renal.De los efectos nocivos de la urea en sí, se puede observar la acumulación de líquido en los tejidos ( la hinchazón es posible). Esto se debe a que la urea es una sustancia osmóticamente activa. Sus moléculas son capaces de "atraer" moléculas de agua hacia sí mismas. Al mismo tiempo, las moléculas de urea son pequeñas y pueden atravesar las membranas celulares. Por tanto, a una alta concentración de urea, es posible la retención de líquidos en los tejidos.
¿Por qué la urea y sus sales son peligrosas para la gota?
Contrariamente a la creencia popular, con la gota, no es la urea lo que se retiene en el cuerpo, sino el ácido úrico, otro compuesto de nitrógeno. En un cuerpo sano, el ácido úrico no juega un papel fisiológico serio y es de importancia secundaria. Con la gota, las sales de esta sustancia comienzan a acumularse en los tejidos con la formación de focos característicos ( tofus). La urea no está directamente relacionada con el desarrollo de esta enfermedad.¿Es peligroso un aumento de urea en la diabetes mellitus?
La diabetes mellitus es una enfermedad grave que afecta a muchos procesos del organismo. Se recomienda a los pacientes con esta patología que se realicen regularmente análisis de sangre y orina para notar el deterioro de la afección y diversas complicaciones a tiempo. Como parte de un análisis de sangre bioquímico, la urea puede indicar problemas muy graves. Por ejemplo, con diabetes mellitus avanzada, algunos pacientes desarrollan cetoacidosis ( Aparecen cuerpos cetónicos en la sangre y el pH de la sangre cambia). Como resultado, los niveles de urea pueden comenzar a aumentar. Además, con la diabetes mellitus, es posible que se produzcan daños en los riñones ( nefropatía diabética). El resultado puede ser un deterioro en la filtración de sangre y retención de urea en el cuerpo.Por tanto, un aumento del nivel de urea en pacientes diabéticos suele indicar un empeoramiento de su enfermedad. Al recibir dicho resultado, se recomienda consultar urgentemente a su médico ( endocrinólogo) para estabilizar la situación.
Tratamiento para urea alta y baja
Por sí solo, el aumento o la disminución de la urea no es una patología separada y no requiere un tratamiento especial. Esta sustancia es un tipo de indicador que puede indicar la patología de varios órganos y sistemas. Sobre la base de solo una urea alta o baja, el médico no prescribirá el tratamiento. Por lo general, se requieren pruebas adicionales para hacer un diagnóstico. Muy a menudo, con urea aumentada o disminuida ( dependiendo de los resultados del examen) comience el tratamiento en las siguientes direcciones:
- hemodiálisis y la introducción de medicamentos para limpiar la sangre de productos tóxicos de descomposición ( generalmente en insuficiencia renal);
- tratar las causas de la insuficiencia renal;
- restauración de la función hepática tratamiento de la hepatitis, etc.);
- normalización de los niveles hormonales ( para trastornos de la tiroides o el páncreas) y etc.
¿Qué pastillas y medicamentos se utilizan para reducir los niveles de urea?
Reducir el nivel de urea en sangre no es el objetivo principal del tratamiento. En primer lugar, los médicos intentan normalizar el funcionamiento de los riñones, el hígado u otros órganos, que han provocado la acumulación de compuestos nitrogenados en la sangre. Con un tratamiento adecuado y eficaz, el nivel de urea en la sangre disminuye gradualmente por sí solo. En casos raros, cuando el paciente tiene azoemia grave ( una concentración muy alta de urea y otros compuestos nitrogenados tóxicos en la sangre), prescriben medicamentos para limpiar la sangre.Los siguientes medicamentos son más efectivos para la azotemia grave:
- Lespenefrilo;
- hepa-mertz;
- ornilatex;
- ornicetil;
- larnamina.
Además, con una intoxicación grave con urea y otros compuestos nitrogenados, el paciente puede recibir soluciones especiales por goteo que ayudan a limpiar la sangre o hemodiálisis ( purificación de sangre mediante un aparato de filtración especial).
¿Se puede tratar la urea alta con remedios caseros?
Por sí solo, el aumento de urea no es una patología. Esta es solo una de las manifestaciones de cualquier enfermedad o anomalía en el trabajo de los órganos internos. Es por eso que el tratamiento debe estar dirigido no tanto a reducir el nivel de urea como a eliminar la causa de esta desviación. La propia urea, en principio, puede disminuir bajo la influencia de algunos remedios caseros. Esto se debe a la estimulación de su excreción natural del cuerpo ( con orina) y parcialmente vinculante. Cabe señalar que los remedios caseros no siempre ayudan. Si, por ejemplo, la urea se eleva debido a insuficiencia renal, la estimulación con decocciones diuréticas solo empeorará la situación. Es por eso que se recomienda a los pacientes con niveles elevados de urea que consulten a un médico antes de usar cualquier remedio ( incluyendo folk).En general, existen los siguientes métodos alternativos que ayudarán a reducir la urea en sangre:
- Decocción de raíz de regaliz. Para 2 cucharadas, se necesita 1 litro de agua. Vierta la raíz de regaliz y hierva durante 2-3 minutos. Después de eso, el caldo se enfría y se bebe medio vaso dos veces al día antes de las comidas.
- Infusión de gayuba. Se vierten 2 cucharadas de hierbas de gayuba con agua hirviendo ( 0,5 l) e insiste de 4 a 5 horas. El caldo se toma 1 cucharada 3 veces al día antes de las comidas.
- Té de rosa mosqueta. El té de rosa mosqueta se puede preparar de forma independiente recogiendo bayas o se puede comprar en la farmacia como una colección especial. Este remedio estimula la producción de orina, pero puede estar contraindicado en algunos problemas renales.
- Decocción de hernia y cola de caballo. Una mezcla de hierbas secas de hernia y cola de caballo ( 3-5 g) verter 0,5 litros de agua y hervir durante 5-7 minutos a fuego lento. El caldo enfriado se bebe antes de las comidas durante medio vaso.
- Infusión de hojas de grosella negra. Las hojas jóvenes de grosella negra se cosechan y se secan al sol durante varios días. Después de eso, se les hace una infusión en un recipiente grande ( alrededor de 8 láminas grandes por litro de agua). La infusión debe durar de 3 a 5 días. La infusión resultante se bebe 1 vaso dos veces al día durante 2-3 semanas.
¿Cómo bajar los niveles de urea en casa?
Por lo general, no es necesario reducir los niveles de urea en el hogar, ya que esta sustancia no representa una amenaza grave para el cuerpo. Si se encuentra una mayor concentración de esta sustancia en los análisis, debe consultar a un médico para diagnosticar la patología subyacente ( razones del aumento). Dependiendo de la enfermedad, el médico podrá desarrollar tácticas de tratamiento y dar recomendaciones sobre la prevención en el hogar. Por sí sola, una disminución de la urea no resolverá el problema, sino que solo eliminará una de las manifestaciones de la enfermedad.¿Qué hacer si se reduce la urea?
La disminución de los niveles de urea en sangre y orina es rara. Esto no siempre significa patologías graves. Para interpretar correctamente los resultados del análisis, debe consultar a un especialista. En algunos casos, la urea baja no requiere ningún tratamiento. Por ejemplo, una dieta vegetariana contiene menos proteínas. En las personas que se adhieren a él, se forma menos urea en el cuerpo. En consecuencia, su nivel puede estar ligeramente por debajo de lo normal tanto en sangre como en orina.Si la concentración de urea se reduce durante mucho tiempo sin razón aparente, las siguientes tácticas son posibles:
- consulta con un terapeuta o médico de familia;
- consulta con un urólogo si el nivel en la orina es bajo) o hepatólogo ( si la urea en la sangre es baja);
- pruebas adicionales de laboratorio e instrumentales para evaluar el funcionamiento del hígado y los riñones.
Preparaciones con urea
La urea también se usa como ingrediente activo en algunos medicamentos. Sus compuestos atraviesan bien las membranas celulares y esto contribuye a un efecto terapéutico en varias enfermedades. Por ejemplo, el peróxido de urea es un diurético que se puede utilizar en unidades de cuidados intensivos. En este caso, las moléculas del fármaco ayudarán a eliminar el líquido de los tejidos, lo que reduce el riesgo de edema pulmonar o cerebral. Además, la urea tiene un efecto queratolítico ( afecta el estrato córneo). Esta acción es muy utilizada en dermatología y cosmetología para suavizar la piel. Hay bastantes productos para el cuidado de la piel que contienen urea.
¿Para qué se utilizan las cremas y ungüentos de urea?
Las cremas y ungüentos que contienen urea se utilizan principalmente para suavizar la piel endurecida. Dichos fondos actúan sobre el estrato córneo, destruyendo las células muertas. Esto suaviza la piel. Ungüentos con una alta concentración de urea ( por ejemplo, freak) también se puede utilizar para suavizar los callos secos. En algunos casos, se prescriben para el edema de las extremidades ( los compuestos de urea "extraen" líquido de los tejidos) y una serie de patologías dermatológicas ( psoriasis, eczema, ictiosis, etc.).Como regla general, los productos farmacéuticos y cosméticos con urea para uso externo se pueden usar sin la prescripción especial de un médico. Prácticamente no se absorben en el torrente sanguíneo y no afectan seriamente la concentración de urea en la sangre y la orina.
¿Cómo usar preparaciones con urea para pies y talones?
Las cremas y ungüentos de urea se utilizan ampliamente para el cuidado de los pies y las uñas. En caso de engrosamiento de la piel de los talones, callos secos o grietas, la pomada se aplica al área problemática de 2 a 3 veces al día con una capa delgada. Es mejor lavar la piel con agua tibia antes de aplicar el producto. Para los callos, se pueden aplicar ungüentos a base de urea debajo de los parches para callos.Para las enfermedades fúngicas de las uñas y la piel de las piernas, las preparaciones con urea se utilizan en paralelo con los agentes antimicóticos recetados.
el valor de la determinación de urea.
Incluso en el siglo pasado, los científicos rusos M.V. Nentsky y S.S. Salazkin demostró que la formación de urea a partir de dióxido de carbono y amoníaco se produce en el hígado.
Krebs y Henseleit encontraron que la síntesis de urea es un proceso cíclico, en el que la ornitina es el compuesto clave que cierra el ciclo. Cohen y Ratner descubrieron que la reacción inicial de este ciclo es la síntesis de carbamoil fosfato.
En el hígado, el amoníaco se une al CO 2 para formar carbamoil fosfato bajo la acción de la carbamoil fosfato sintetasa. Luego, bajo la acción de la ornitina carbamoiltransferasa, el grupo carbamoílo del carbamoílo fosfato se transfiere a la ornitina y se forma citrulina. En la siguiente reacción, la argininosuccinato sintetasa se une al aspartato para formar ácido argininosuccínico. El aspartato es la fuente del segundo átomo de nitrógeno de la urea. Además, el ácido arginina succínico se divide en arginina y fumarato (pasa al TCA). La arginina es hidrolizada por la arginasa a ornitina y urea. La ornitina resultante interactúa con una nueva molécula de carbamoil fosfato y el ciclo se cierra.
Las dos primeras reacciones tienen lugar en las mitocondrias de los hepatocitos. Luego, la citrulina se transporta al citosol, donde tienen lugar más transformaciones.
El ciclo de la ornitina en el hígado tiene 2 funciones:
1.conversión de nitrógeno de aminoácidos en urea, que se excreta y evita la acumulación de tóxicos
productos - amoniaco;
2. síntesis de arginina y su reposición en el organismo.
Se observa que en los niños de los primeros meses de vida, la función hepática no está suficientemente desarrollada, lo que se manifiesta en el hecho de que la cantidad de amoníaco en un niño es 2-2.5 veces mayor que en un adulto. En los recién nacidos, el 20-30% del nitrógeno total cae sobre el nitrógeno ureico.
La urea es un compuesto inofensivo para el organismo. El lugar principal de su formación en el cuerpo es el hígado, donde se encuentran las enzimas de formación de urea. El cerebro contiene todas las enzimas para la síntesis de urea, excepto la carbamoilfosfatasa, por lo que la urea no se forma en él. La urea es el principal producto final del metabolismo del nitrógeno, en cuya composición hasta el 90% de todo el nitrógeno excretado se excreta del cuerpo. Normalmente, la excreción de urea es de 25-30 g / día. Con un aumento en la cantidad de proteína consumida con los alimentos, aumenta la excreción de urea.
2.3. Síntesis de creatina, fosfato de creatina, la importancia de esta síntesis para el organismo. Clínico
el valor de determinar la creatinina.
El producto final de la descomposición de los aminoácidos en el cuerpo, junto con la urea, es la creatinina, que se forma en el tejido muscular a partir del fosfato de creatina. La creatina y el fosfato de creatina son las sustancias nitrogenadas más importantes de los músculos involucrados en los procesos químicos asociados con la resíntesis de ATP, que participa en la contracción muscular. Se trata de sustancias de los músculos que no contienen proteínas y que contienen nitrógeno. La creatina se sintetiza en los riñones y el hígado a partir de tres aminoácidos y luego ingresa al tejido muscular.
Esta reacción es una de las vías para la resíntesis de ATP y tiene lugar en el músculo que trabaja. La creatinina se elimina en la orina. El contenido de creatinina en la orina depende del desarrollo de la masa muscular. Ese. Cabe destacar que la urea, la creatinina y las sales de amonio son los productos finales del metabolismo de los aminoácidos y su determinación en la orina es un indicador diagnóstico. Normalmente, un adulto excreta alrededor de 25-30 g de urea por día, creatinina - 1.5-2.4 g, sales de amonio - 0.5-1.2 g.
La cantidad de creatinina en la orina aumenta con la degradación de proteínas, aumento del trabajo muscular, acromegalia, hipotiroidismo.
Normalmente, la creatina no se encuentra en la orina de un adulto, y en los niños, debido al aumento del metabolismo, se puede observar creatinuria.
La creatina en la orina aparece en caso de deficiencia de vitamina C y vitamina E, diabetes mellitus, inanición, así como en todas las enfermedades asociadas con la degradación del tejido muscular.
La urea (carbamida), una amida completa de ácido carbónico, contiene 2 átomos de nitrógeno. Fuente uno de los cuales es amoníaco, que se une al dióxido de carbono en el hígado para formar carbamoil fosfato bajo la acción de la carbamoil fosfato sintetasa I (ver Esquema A más abajo).
En la siguiente reacción, la argininosuccinato sintetasa une la citrulina con el aspartato y forma argininosuccinato (ácido argininosuccínico). Esta enzima necesita iones Mg 2+. La reacción consume 1 mol de ATP, pero utiliza la energía de dos enlaces de alta energía. El aspartato es la fuente del segundo átomo de nitrógeno de la urea.(ver diagrama A en la p. 483).
La arginasa hidroliza la arginina para formar ornitina y urea. Los cofactores de la arginasa son iones Ca 2+ o Mn 2+. Las altas concentraciones de ornitina y lisina, que son análogos estructurales de la arginina, inhiben la actividad de esta enzima:
La ornitina resultante interactúa con una nueva molécula de carbamoil fosfato y el ciclo se cierra.
Las dos primeras reacciones del proceso ocurren en las mitocondrias de los hepatocitos. Luego, la citrulina, que es un producto de estas reacciones, se transporta al citosol, donde tienen lugar más transformaciones.
La ecuación total para la síntesis de urea:
CO 2 + NH 3 + Aspartato + 3 ATP + 2 H 2 O → Urea + Fumarato + 2 (ADP + H 3 P0 4) + AMP + H 4 P 2 O 7.
El amoníaco utilizado por la carbamoil fosfato sintetasa I se suministra al hígado a través de la sangre de la vena porta. El papel de otras fuentes, incluida la desaminación por fusión de glutamina eta en el hígado, es significativamente menor.
El aspartato, necesario para la síntesis de argininocinato, se forma en el hígado por transaminación de alanina con oxaloacetato. Alanya proviene principalmente de los músculos y las células de los intestinos. La fuente del oxalacetato requerido para esta reacción es la conversión del fumarato formado en las reacciones del ciclo de la ornitina. Como resultado de dos reacciones del ciclo del citrato, el fumarato se convierte en oxaloacetato, a partir del cual se forma el aspartato por transaminación (fig. 9-17). Por tanto, el ciclo de la ornitina se conjuga ciclo de regeneración de aspartato a partir de fumarato. El piruvato, que se forma a partir de la alanina en este ciclo, se usa para la gluconeogénesis.
Otra fuente de aspartato para el ciclo de la ornitina es la transaminación de glutamato con oxaloacetato.
Balance energético del proceso
En las reacciones del ciclo de la ornitina, se consumen cuatro enlaces de alta energía de tres moléculas de ATP por cada revolución del ciclo. Sin embargo, el proceso de conversión de aminoácidos en residuos libres de nitrógeno y urea tiene formas de compensar los costos de energía:
cuando se incluye fumarato en el TCA en la etapa de deshidrogenación del malato, se forma NADH, que proporciona la síntesis de 3 moléculas de ATP (fig. 9-18);
durante la desaminación oxidativa del glutamato, NADH también se forma en diferentes órganos, respectivamente, 3 moléculas más de ATP.
Los costos de energía también ocurren durante la transferencia transmembrana de sustancias asociadas con la síntesis y excreción de urea (fig. 9-18). Las dos primeras reacciones del ciclo de la ornitina ocurren en las mitocondrias y las tres siguientes, en el citosol. La citrulina formada en las mitocondrias debe transferirse al citosol y la ornitina formada en el citosol debe transportarse a las mitocondrias. Además, en los riñones, la transferencia de urea de la sangre a la orina se produce a través del transporte activo debido al gradiente de iones sodio creado por K +, Na + -ATP-ase, que también está asociado con los costes energéticos.
El conjunto completo de enzimas del ciclo de la ornitina se encuentra solo en los hepatocitos. Ciertas enzimas del ciclo de la ornitina se encuentran no solo en el hígado, sino también en otras células. Los enterocitos, por ejemplo, contienen carbamoil fosfato sintetasa I y ornitinacarbamoiltransferasa; por lo tanto, se puede sintetizar citrulina. Se encontraron argininosuccinato sintetasa y argininosuccinato liasa en los riñones. La citrulina, formada en los enterocitos, puede ingresar a los riñones y convertirse allí en arginina, que se transfiere al hígado y es hidrolizada por la arginasa. La actividad de estas enzimas dispersas en diferentes órganos es mucho menor que en el hígado.
Las moléculas de organismos vivos se pueden formar a partir de sustancias inorgánicas.
A principios del siglo XIX, los químicos ya habían descubierto que muchas sustancias están compuestas por moléculas y las moléculas, a su vez, están compuestas por átomos ( cm. Teoría atómica de la estructura de la materia. Algunos científicos han argumentado que las moléculas orgánicas que se encuentran en los organismos vivos son fundamentalmente diferentes de las moléculas inorgánicas de naturaleza inanimada. La razón de esto fue la creencia de que los seres vivos son algo muy especial ( cm. Vitalismo). Luego se descubrió que las moléculas orgánicas eran a menudo más grandes y más complejas que las inorgánicas, con las que solían trabajar los químicos. Esto los fortaleció en la opinión de que la materia viva e inanimada tiene una composición química diferente.
En 1828, Friedrich Wöhler resolvió este problema de una vez por todas cuando sintetizó urea a partir de sustancias químicas de "laboratorio" comunes, una sustancia orgánica que se encuentra en los riñones y la orina de los animales. Dijo: "No importa cuánto traté de combinar ácido ciánico y amoníaco, cada vez obtenía un sólido cristalino incoloro, no similar en propiedades ni al ácido cianico ni al amoníaco". Una investigación cuidadosa mostró que el "sólido cristalino incoloro" era idéntico a la urea aislada de tejidos animales. Con este experimento, Wöhler demostró que las moléculas orgánicas se pueden formar de la misma manera y a partir de los mismos átomos que las moléculas inorgánicas. Así, se destruyó otra barrera artificial entre la naturaleza viva y la inanimada.
Friedrich Wöhler, 1800-82
Químico alemán. Nacido en Eschersheim cerca de Frankfurt, hijo de un veterinario que trataba caballos pertenecientes a los gobernantes de la ciudad de Hesse en Alemania. En 1823, Wöhler se licenció en medicina en la Universidad de Heidelberg, pero luego se dedicó a la química. Pasó un año en Suecia colaborando con el químico Jöns Berzelius (1779-1848), con quien siguieron siendo amigos para siempre. En 1836, Wöhler fue ascendido a profesor de química en la Universidad de Göttingen, donde trabajó toda su vida.
Desde su juventud, Wöhler fue un apasionado coleccionista de minerales y estuvo involucrado en la síntesis y extracción de diversas sustancias minerales. Durante algún tiempo estudió compuestos orgánicos, pero luego decidió que era demasiado difícil y volvió a la química inorgánica. Wöhler convirtió a Göttingen en un importante centro europeo de investigación en el campo de la química. Muchos graduados de la Universidad de Göttingen se han convertido en profesores en varias universidades de Europa y América del Norte. Alemania dominó la química de investigación hasta la década de 1930.
