ផ្ទះ ដើមឈើនិងគុម្ពឈើ ប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានសំយោគជាលើកដំបូងដោយសិប្បនិម្មិត។ ប្រូតេអ៊ីនសិប្បនិម្មិតដំបូងគេរបស់ពិភពលោកត្រូវបានបង្កើតឡើង។ ប្រូតេអ៊ីនជាប្រភពអាហារ

ដើមឈើនិងគុម្ពឈើ

ប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានសំយោគជាលើកដំបូងដោយសិប្បនិម្មិត។ ប្រូតេអ៊ីនសិប្បនិម្មិតដំបូងគេរបស់ពិភពលោកត្រូវបានបង្កើតឡើង។ ប្រូតេអ៊ីនជាប្រភពអាហារ

ការ condensation នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលនាំឱ្យមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide គឺជាដំណើរការដែលបានសិក្សាយ៉ាងល្អ។ វាគឺអាចធ្វើទៅបានដើម្បីអនុវត្តឧទាហរណ៍ condensation នៃអាស៊ីតអាមីណូណាមួយឬល្បាយនៃអាស៊ីតនិងទទួលបានរៀងគ្នាវត្ថុធាតុ polymer ដែលមានឯកតាដូចគ្នាឬផ្សេងគ្នា, ជំនួសនៅក្នុងលំដាប់ចៃដន្យ។ សារធាតុប៉ូលីម៊ែរបែបនេះមានភាពស្រដៀងគ្នាតិចតួចទៅនឹងសារធាតុ polypeptides ធម្មជាតិ ហើយមិនមានសកម្មភាពជីវសាស្រ្តទេ។ ភារកិច្ចចម្បងគឺដើម្បីភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងលំដាប់ដែលបានកំណត់ទុកជាមុនយ៉ាងតឹងរ៉ឹងដើម្បីបង្កើតឡើងវិញនូវលំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនធម្មជាតិ។ អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រអាមេរិក Robert Merrifield បានស្នើវិធីសាស្ត្រដើមដែលធ្វើឱ្យវាអាចដោះស្រាយបញ្ហាបែបនេះបាន។ ខ្លឹមសារនៃវិធីសាស្រ្តគឺថាអាស៊ីតអាមីណូដំបូងត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងជែលវត្ថុធាតុ polymer ដែលមិនអាចរលាយបានដែលមានក្រុមប្រតិកម្មដែលមានសមត្ថភាពផ្សំជាមួយ -COOH - ក្រុមនៃអាស៊ីតអាមីណូ។ សារធាតុ polystyrene ដែលភ្ជាប់គ្នាជាមួយក្រុម chloromethyl ដែលបញ្ចូលទៅក្នុងវាត្រូវបានយកជាស្រទាប់ខាងក្រោមប៉ូលីមែរ។ ដូច្នេះថាអាស៊ីតអាមីណូដែលយកសម្រាប់ប្រតិកម្មមិនមានប្រតិកម្មជាមួយខ្លួនវា ហើយដូច្នេះវាមិនភ្ជាប់ក្រុម H2N ទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោម ក្រុមអាមីណូនៃអាស៊ីតនេះត្រូវបានរារាំងជាមុនជាមួយនឹងសារធាតុជំនួសសំពីងសំពោង [(C4H9)3]3OC(O ) - ក្រុម។ បន្ទាប់ពីអាស៊ីតអាមីណូបានភ្ជាប់ទៅនឹងជំនួយប៉ូលីមិច ក្រុមទប់ស្កាត់ត្រូវបានដកចេញ ហើយអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀតត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងល្បាយប្រតិកម្ម ដែលក្នុងនោះក្រុម H2N ក៏ត្រូវបានទប់ស្កាត់ជាបឋមផងដែរ។ នៅក្នុងប្រព័ន្ធបែបនេះមានតែអន្តរកម្មនៃក្រុម H2N នៃអាស៊ីតអាមីណូទីមួយនិងក្រុម -COOH នៃអាស៊ីតទីពីរគឺអាចធ្វើទៅបានដែលត្រូវបានអនុវត្តនៅក្នុងវត្តមាននៃកាតាលីករ (អំបិលផូស្វ័រ) ។ បន្ទាប់មកគ្រោងការណ៍ទាំងមូលត្រូវបានធ្វើម្តងទៀតដោយណែនាំអាស៊ីតអាមីណូទីបី (រូបភាព 26) ។

នៅជំហានចុងក្រោយ សង្វាក់ polypeptide លទ្ធផលត្រូវបានបំបែកចេញពីការគាំទ្រ polystyrene ។ ឥឡូវនេះដំណើរការទាំងមូលគឺដោយស្វ័យប្រវត្តិមានឧបករណ៍សំយោគ peptide ដោយស្វ័យប្រវត្តិដែលដំណើរការតាមគ្រោងការណ៍ដែលបានពិពណ៌នា។ peptides ជាច្រើនដែលប្រើក្នុងថ្នាំ និងកសិកម្មត្រូវបានសំយោគដោយវិធីសាស្ត្រនេះ។ វាក៏អាចធ្វើទៅបានផងដែរដើម្បីទទួលបានអាណាឡូកដែលប្រសើរឡើងនៃ peptides ធម្មជាតិជាមួយនឹងសកម្មភាពជ្រើសរើសនិងធ្វើឱ្យប្រសើរឡើង។ ប្រូតេអ៊ីនតូចៗមួយចំនួនត្រូវបានសំយោគ ដូចជាអរម៉ូនអាំងស៊ុយលីន និងអង់ស៊ីមមួយចំនួន។

អង្ករ។ ២៦.

វាក៏មានវិធីសាស្រ្តនៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីនដែលចម្លងដំណើរការធម្មជាតិ៖ បំណែកនៃអាស៊ីត nucleic ត្រូវបានសំយោគដែលត្រូវបានកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធដើម្បីបង្កើតប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន បន្ទាប់មកបំណែកទាំងនេះត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត (ឧទាហរណ៍ ចូលទៅក្នុងបាក់តេរី) បន្ទាប់ពីនោះរាងកាយចាប់ផ្តើម។ ផលិតប្រូតេអ៊ីនដែលចង់បាន។ តាមរបៀបនេះ បរិមាណដ៏ច្រើននៃប្រូតេអ៊ីន និង peptides ពិបាកទៅដល់ ក៏ដូចជា analogues របស់ពួកគេឥឡូវនេះត្រូវបានទទួល។

2. ឈាមមានជាតិប្រូតេអ៊ីន នៅពេលដែលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំដៅ ឬកែច្នៃ ដំណើរការនៃ denaturation ចាប់ផ្តើម។ មូលដ្ឋានប្រូតេអ៊ីននៃអេម៉ូក្លូប៊ីនត្រូវបានបំផ្លាញ ហើយស្នាមប្រឡាក់អុកស៊ីតជាតិដែកនៅតែមាននៅលើសម្លៀកបំពាក់ ជាការពិតច្រែះដែលពិបាកក្នុងការលាងសម្អាត។

ដើម្បីឆ្លើយ លុប

ប្រូតេអ៊ីនគឺជាប៉ូលីម៊ែរមិនទៀងទាត់ដែលម៉ូណូមឺរជាអាស៊ីតអាមីណូ។ សមាសធាតុនៃប្រូតេអ៊ីនធម្មជាតិរួមមានអាស៊ីតអាមីណូចំនួន 20 ដែល 8 នៃពួកវាមិនអាចខ្វះបានពោលគឺឧ។ មិនត្រូវបានគេសំយោគក្នុងខ្លួនទេ ហើយត្រូវយកទៅក្នុងខ្លួនជាមួយអាហារ។
ប្រូតេអ៊ីន, អន្តរកម្មជាមួយអាស៊ីតនីទ្រីក, ផ្តល់ពណ៌លឿង។ ប្រតិកម្មនេះត្រូវបានគេហៅថាប្រតិកម្ម xantoprotein រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនគឺការជំនួសអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធលីនេអ៊ែរ។ Denaturation គឺជាដំណើរការនៃការផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ មាតិកាប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងស៊ុតគឺខ្ពស់ជាងទឹកដោះគោនិងផលិតផលទឹកដោះគោ។ នៅពេលចម្អិនប្រូតេអ៊ីនផ្លាស់ប្តូរពណ៌របស់វា។

10. ប្រូតេអ៊ីនដំបូងដែលត្រូវបានសំយោគដោយសិប្បនិម្មិតគឺអាំងស៊ុយលីន ក៏ដូចជាប្រូតេអ៊ីនសណ្តែកសៀង។

ដើម្បីឆ្លើយ លុប

9. Trypsin, Pepsin ។

ដើម្បីឆ្លើយ លុប

6. រាងកាយដែលកំពុងលូតលាស់ត្រូវការប្រូតេអ៊ីន ហើយបរិមាណប្រូតេអ៊ីនគឺខ្ពស់ជាងនៅក្នុងស៊ុបសាច់។

ដើម្បីឆ្លើយ លុប

2) ឈាមមានប្រូតេអ៊ីនដែល coagulates នៅសីតុណ្ហភាពលើសពី 42 ដឺក្រេ។

ដើម្បីឆ្លើយ លុប

6. មានជាតិប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងស៊ុបសាច់ វាត្រូវការជាចាំបាច់ក្នុងគោលបំណងដើម្បីពង្រីកសាច់ដុំ។

ដើម្បីឆ្លើយ លុប

7. ទឹកដោះគោអាចកកបានដោយសារដំណើរការជូរ។ ទឹកដោះគោទាំងអស់មានបាក់តេរីអាស៊ីតឡាក់ទិកពិសេស។ ប្រសិនបើទឹកដោះគោត្រជាក់ នោះពួកវាស្ថិតក្នុងសភាពស្ងប់ស្ងាត់។ នៅពេលដែលផលិតផលស្ថិតនៅសីតុណ្ហភាពជិតនឹងសីតុណ្ហភាពបន្ទប់ បាក់តេរីចាប់ផ្តើមកើនឡើងយ៉ាងសកម្ម។ ជាលទ្ធផលនៃដំណើរការនេះទឹកដោះគោផ្លាស់ប្តូរលក្ខណៈសម្បត្តិរបស់វា - វាយនភាពនិងរសជាតិ។ Souring ជាធម្មតាបណ្តាលមកពីការផ្ទុកមិនត្រឹមត្រូវ។ ជាងនេះទៅទៀត អ្នកប្រើប្រាស់មិនតែងតែស្តីបន្ទោសចំពោះបញ្ហានេះទេ - ប្រសិនបើទឹកដោះគោត្រូវបានទុកចោលនៅសីតុណ្ហភាពខុសរយៈពេលយូរនៅរោងចក្រ ឬនៅក្នុងហាង វាអាចប្រែជាជូរយ៉ាងលឿន។

ខ្លឹមសារនៃអត្ថបទ

ប្រូតេអ៊ីន (មាត្រា 1)- ថ្នាក់នៃប៉ូលីម៊ែរជីវសាស្រ្តដែលមាននៅក្នុងគ្រប់សារពាង្គកាយមានជីវិត។ ដោយមានការចូលរួមពីប្រូតេអ៊ីន ដំណើរការសំខាន់ៗដែលធានានូវសកម្មភាពសំខាន់ៗរបស់រាងកាយកើតឡើង៖ ការដកដង្ហើម ការរំលាយអាហារ ការកន្ត្រាក់សាច់ដុំ ការបញ្ជូនសរសៃប្រសាទ។ ជាលិកាឆ្អឹង ស្បែក សក់ ស្នែងនៃសត្វមានជីវិតត្រូវបានផ្សំឡើងដោយប្រូតេអ៊ីន។ សម្រាប់ថនិកសត្វភាគច្រើន ការលូតលាស់ និងការអភិវឌ្ឍនៃសារពាង្គកាយកើតឡើងដោយសារតែផលិតផលដែលមានប្រូតេអ៊ីនជាសមាសធាតុអាហារ។ តួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរាងកាយហើយយោងទៅតាមរចនាសម្ព័ន្ធរបស់ពួកគេមានភាពចម្រុះណាស់។

សមាសភាពនៃប្រូតេអ៊ីន។

ប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់គឺជាប៉ូលីម៊ែរ ដែលខ្សែសង្វាក់ត្រូវបានប្រមូលផ្តុំពីបំណែកនៃអាស៊ីតអាមីណូ។ អាស៊ីតអាមីណូគឺជាសមាសធាតុសរីរាង្គដែលមាននៅក្នុងសមាសភាពរបស់វា (ស្របតាមឈ្មោះ) ក្រុមអាមីណូ NH 2 និងអាស៊ីតសរីរាង្គ ពោលគឺឧ។ carboxyl ក្រុម COOH ។ ក្នុងចំណោមអាស៊ីដអាមីណូទាំងអស់ដែលមានស្រាប់ (តាមទ្រឹស្តី ចំនួនអាស៊ីតអាមីណូដែលអាចធ្វើបានគឺគ្មានដែនកំណត់) មានតែអាតូមកាបូនតែមួយរវាងក្រុមអាមីណូ និងក្រុម carboxyl ប៉ុណ្ណោះដែលចូលរួមក្នុងការបង្កើតប្រូតេអ៊ីន។ ជាទូទៅ អាស៊ីតអាមីណូដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការបង្កើតប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានតំណាងដោយរូបមន្ត៖ H 2 N–CH(R)–COOH ។ ក្រុម R ដែលភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូមកាបូន (មួយរវាងក្រុមអាមីណូ និងក្រុម carboxyl) កំណត់ភាពខុសគ្នារវាងអាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជាប្រូតេអ៊ីន។ ក្រុមនេះអាចមានអាតូមកាបូន និងអ៊ីដ្រូសែនប៉ុណ្ណោះ ប៉ុន្តែជាញឹកញាប់មានបន្ថែមលើ C និង H ក្រុមមុខងារផ្សេងៗ (ដែលមានសមត្ថភាពបំប្លែងបន្ថែម) ឧទាហរណ៍ HO-, H 2 N- ជាដើម។ ជម្រើសនៅពេល R = H ។

សារពាង្គកាយរបស់សត្វមានជីវិតមានអាស៊ីតអាមីណូច្រើនជាង 100 ផ្សេងៗគ្នា ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ មិនមែនទាំងអស់ត្រូវបានគេប្រើក្នុងការសាងសង់ប្រូតេអ៊ីននោះទេ ប៉ុន្តែមានតែ 20 ប៉ុណ្ណោះដែលហៅថា "មូលដ្ឋាន" ។ នៅក្នុងតារាង។ 1 បង្ហាញឈ្មោះរបស់ពួកគេ (ភាគច្រើននៃឈ្មោះបានអភិវឌ្ឍជាប្រវត្តិសាស្ត្រ) រូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធ ក៏ដូចជាអក្សរកាត់ដែលគេប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយ។ រូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធទាំងអស់ត្រូវបានរៀបចំនៅក្នុងតារាងដើម្បីឱ្យបំណែកសំខាន់នៃអាស៊ីតអាមីណូស្ថិតនៅខាងស្តាំ។

តារាងទី 1. អាស៊ីតអាមីណូពាក់ព័ន្ធនឹងការបង្កើតប្រូតេអ៊ីន

ឈ្មោះ	រចនាសម្ព័ន្ធ	ការកំណត់
គ្លីស៊ីន		ជីលី
អាឡានីន		ALA
វ៉ាលីន		កោរសក់
លូស៊ីន		ឡេអ៊ី
ISOLEUCINE		ILE
សេរិន		SER
THREONINE		TRE
ស៊ីស្តេអ៊ីន		ស៊ីអាយអេស
METIONINE		ជួប
លីស៊ីន		លីហ្សា
អាហ្សង់ទីន		ARG
អាស៊ីតអាស្ប៉ារ៉ាជីក		ASN
អាស្ប៉ារ៉ាជីន		ASN
អាស៊ីត glutamic		គ្លូ
គ្លុយតាមីន		GLN
phenylalanine		ម៉ាស៊ីនផ្លុំសក់
ទីរ៉ូស៊ីន		TIR
សារធាតុ tryptophan		បី
អ៊ីស្ទីឌីន		GIS
ប្រូលីន		ប្រូ
នៅក្នុងការអនុវត្តអន្តរជាតិ ការរចនាអក្សរកាត់នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលបានរាយបញ្ជីដោយប្រើអក្សរកាត់ឡាតាំងបីអក្សរ ឬអក្សរមួយត្រូវបានទទួលយក ឧទាហរណ៍ glycine - Gly ឬ G, alanine - Ala ឬ A ។

ក្នុងចំណោមអាស៊ីដអាមីណូទាំងម្ភៃនេះ (តារាងទី 1) មានតែប្រូលីនប៉ុណ្ណោះដែលមានក្រុម NH (ជំនួសឱ្យ NH 2) នៅជាប់នឹងក្រុម COOH carboxyl ព្រោះវាជាផ្នែកមួយនៃបំណែករង្វិល។

អាស៊ីតអាមីណូចំនួនប្រាំបី (valine, leucine, isoleucine, threonine, methionine, lysine, phenylalanine និង tryptophan) ដែលដាក់ក្នុងតារាងនៅលើផ្ទៃខាងក្រោយពណ៌ប្រផេះត្រូវបានគេហៅថាជាសារសំខាន់ ព្រោះរាងកាយត្រូវតែទទួលពួកវាជានិច្ចជាមួយនឹងអាហារប្រូតេអ៊ីនសម្រាប់ការលូតលាស់ និងការអភិវឌ្ឍន៍ធម្មតា។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការតភ្ជាប់បន្តបន្ទាប់គ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូ ខណៈពេលដែលក្រុម carboxyl នៃអាស៊ីតមួយមានអន្តរកម្មជាមួយក្រុមអាមីណូនៃម៉ូលេគុលជិតខាង ជាលទ្ធផល ចំណង -CO-NH- peptide ត្រូវបានបង្កើតឡើង និងជាទឹក ម៉ូលេគុលត្រូវបានបញ្ចេញ។ នៅលើរូបភព។ 1 បង្ហាញពីការតភ្ជាប់សៀរៀលនៃ alanine, valine និង glycine ។

អង្ករ។ មួយ។ ការតភ្ជាប់ស៊េរីនៃអាស៊ីតអាមីណូកំឡុងពេលបង្កើតម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ផ្លូវពីក្រុមអាមីណូស្ថានីយ H 2 N ទៅកាន់ក្រុម carboxyl ស្ថានីយ COOH ត្រូវបានជ្រើសរើសជាទិសដៅសំខាន់នៃខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ។

ដើម្បីពិពណ៌នាអំពីរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន អក្សរកាត់សម្រាប់អាស៊ីតអាមីណូ (តារាងទី 1 ជួរឈរទីបី) ដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការបង្កើតខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ត្រូវបានប្រើ។ បំណែកនៃម៉ូលេគុលដែលបង្ហាញក្នុងរូប។ 1 ត្រូវបានសរសេរដូចខាងក្រោម: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH ។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមានពី 50 ទៅ 1500 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ (ខ្សែសង្វាក់ខ្លីត្រូវបានគេហៅថា polypeptides) ។ លក្ខណៈបុគ្គលនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយសំណុំនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ហើយមិនសំខាន់ជាងនេះទេដោយលំដាប់នៃការជំនួសរបស់ពួកគេតាមខ្សែសង្វាក់។ ឧទាហរណ៍ ម៉ូលេគុលអាំងស៊ុយលីនមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូចំនួន 51 (វាគឺជាប្រូតេអ៊ីនខ្សែសង្វាក់ខ្លីបំផុតមួយ) ហើយមានខ្សែសង្វាក់ប៉ារ៉ាឡែលពីរដែលមានប្រវែងមិនស្មើគ្នា។ លំដាប់នៃបំណែកអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានបង្ហាញនៅក្នុងរូបភព។ ២.

អង្ករ។ ២ ម៉ូលេគុលអាំងស៊ុយលីនដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងពីសំណល់អាស៊ីតអាមីណូចំនួន 51 បំណែកនៃអាស៊ីតអាមីណូដូចគ្នាត្រូវបានសម្គាល់ដោយពណ៌ផ្ទៃខាងក្រោយដែលត្រូវគ្នា។ សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ cysteine (ការកំណត់អក្សរកាត់ CIS) ដែលមាននៅក្នុងខ្សែសង្វាក់បង្កើតជាស្ពាន disulfide -S-S- ដែលភ្ជាប់ម៉ូលេគុលវត្ថុធាតុ polymer ពីរ ឬបង្កើតជា jumpers ក្នុងខ្សែសង្វាក់មួយ។

ម៉ូលេគុលនៃអាស៊ីតអាមីណូ cysteine (តារាងទី 1) មានក្រុម sulfhydride ប្រតិកម្ម -SH ដែលមានអន្តរកម្មគ្នាទៅវិញទៅមកបង្កើតជាស្ពាន disulfide -S-S- ។ តួនាទីរបស់ cysteine នៅក្នុងពិភពនៃប្រូតេអ៊ីនគឺពិសេសដោយមានការចូលរួមរបស់វាតំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់ត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនប៉ូលីមិច។

ការរួមបញ្ចូលគ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូទៅក្នុងខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer កើតឡើងនៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិតដែលស្ថិតក្រោមការគ្រប់គ្រងនៃអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីក វាគឺជាពួកវាដែលផ្តល់នូវលំដាប់នៃការជួបប្រជុំគ្នាយ៉ាងតឹងរឹង និងគ្រប់គ្រងប្រវែងថេរនៃម៉ូលេគុលវត្ថុធាតុ polymer ( សង់ទីម៉ែត. អាស៊ីត NUCLEIC) ។

រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន។

សមាសភាពនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលបង្ហាញក្នុងទម្រង់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូជំនួស (រូបភាពទី 2) ត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន។ ចំណងអ៊ីដ្រូសែនកើតឡើងរវាងក្រុម imino HN ដែលមាននៅក្នុងខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer និងក្រុម carbonyl CO ( សង់ទីម៉ែត. HYDROGEN BOND) ជាលទ្ធផល ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនទទួលបានរូបរាងលំហជាក់លាក់ ហៅថារចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ។ ទូទៅបំផុតគឺរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំពីរប្រភេទនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន។

ជម្រើសដំបូងគេហៅថា α-helix ត្រូវបានអនុវត្តដោយប្រើចំណងអ៊ីដ្រូសែននៅក្នុងម៉ូលេគុលវត្ថុធាតុ polymer មួយ។ ប៉ារ៉ាម៉ែត្រធរណីមាត្រនៃម៉ូលេគុលដែលកំណត់ដោយប្រវែងចំណង និងមុំចំណង គឺដូចជាការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនគឺអាចធ្វើទៅបានសម្រាប់ក្រុម HN និង C = O ដែលរវាងនោះមានបំណែក peptide ពីរ HNC = O (រូបភាព 3) ។ .

សមាសភាពនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide បង្ហាញក្នុងរូបភព។ 3 ត្រូវបានសរសេរជាអក្សរកាត់ដូចខាងក្រោម:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-ALA-COOH ។

ជាលទ្ធផលនៃសកម្មភាពចុះកិច្ចសន្យានៃចំណងអ៊ីដ្រូសែន ម៉ូលេគុលបង្កើតជា helix - អ្វីដែលគេហៅថា α-helix វាត្រូវបានពិពណ៌នាថាជាខ្សែបូ helical កោងឆ្លងកាត់អាតូមដែលបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer (រូបភាព 4) ។

អង្ករ។ ៤ គំរូ 3D នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងទម្រង់នៃ α-helix ។ ចំណងអ៊ីដ្រូសែនត្រូវបានបង្ហាញជាបន្ទាត់ចំនុចពណ៌បៃតង។ រាងស៊ីឡាំងនៃវង់គឺអាចមើលឃើញនៅមុំជាក់លាក់នៃការបង្វិល (អាតូមអ៊ីដ្រូសែនមិនត្រូវបានបង្ហាញក្នុងរូបភាព) ។ ពណ៌នៃអាតូមនីមួយៗត្រូវបានផ្តល់ឱ្យដោយអនុលោមតាមច្បាប់អន្តរជាតិ ដែលណែនាំពណ៌ខ្មៅសម្រាប់អាតូមកាបូន ពណ៌ខៀវសម្រាប់អាតូមអាសូត ពណ៌ក្រហមសម្រាប់អុកស៊ីហ៊្សែន និងពណ៌លឿងសម្រាប់ស្ពាន់ធ័រ (ពណ៌សត្រូវបានណែនាំសម្រាប់អាតូមអ៊ីដ្រូសែនដែលមិនបង្ហាញក្នុងរូប ក្នុងករណីនេះ រចនាសម្ព័ន្ធទាំងមូលត្រូវបានបង្ហាញនៅលើផ្ទៃខាងក្រោយងងឹត) ។

បំរែបំរួលមួយផ្សេងទៀតនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំដែលហៅថា រចនាសម្ព័ន្ធ β ត្រូវបានបង្កើតឡើងផងដែរជាមួយនឹងការចូលរួមនៃចំណងអ៊ីដ្រូសែន ភាពខុសគ្នាគឺថាក្រុម H-N និង C = O នៃខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ពីរឬច្រើនដែលមានទីតាំងនៅក្នុងអន្តរកម្មស្របគ្នា។ ដោយសារខ្សែសង្វាក់ polypeptide មានទិសដៅ (រូបភាពទី 1) វ៉ារ្យ៉ង់អាចធ្វើទៅបាននៅពេលដែលទិសដៅនៃច្រវាក់ដូចគ្នា (រចនាសម្ព័ន្ធ β-ប៉ារ៉ាឡែល រូបភាពទី 5) ឬពួកវាផ្ទុយគ្នា (រចនាសម្ព័ន្ធ β-ប្រឆាំងប៉ារ៉ាឡែល រូបភាពទី 6) ។ .

ខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer នៃសមាសធាតុផ្សេងៗអាចចូលរួមក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ β ខណៈពេលដែលក្រុមសរីរាង្គដែលបង្កើតខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer (Ph, CH 2 OH ។ =O ក្រុមគឺសម្រេចចិត្ត។ ដោយសារក្រុម H-N និង C=O ត្រូវបានដឹកនាំក្នុងទិសដៅផ្សេងៗគ្នាទាក់ទងទៅនឹងខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer (ឡើងលើ និងចុះក្រោមក្នុងរូប) វាអាចទៅរួចសម្រាប់ខ្សែសង្វាក់បី ឬច្រើនដើម្បីធ្វើអន្តរកម្មក្នុងពេលដំណាលគ្នា។

សមាសភាពនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដំបូងនៅក្នុងរូបភព។ ប្រាំ៖

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

សមាសភាពនៃខ្សែទីពីរនិងទីបី:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

សមាសភាពនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលបង្ហាញក្នុងរូបភព។ 6, ដូចគ្នានឹងរូបភាព។ 5, ភាពខុសគ្នាគឺថាខ្សែសង្វាក់ទីពីរមានទិសដៅផ្ទុយ (នៅក្នុងការប្រៀបធៀបជាមួយរូបភាពទី 5) ។

វាអាចធ្វើទៅបានដើម្បីបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ β នៅខាងក្នុងម៉ូលេគុលមួយ នៅពេលដែលបំណែកខ្សែសង្វាក់នៅក្នុងផ្នែកជាក់លាក់មួយប្រែទៅជាត្រូវបានបង្វិលដោយ 180 ° ក្នុងករណីនេះ សាខាពីរនៃម៉ូលេគុលមួយមានទិសដៅផ្ទុយ ជាលទ្ធផល អង់ទីប៉ារ៉ាឡែល។ β-structure ត្រូវបានបង្កើតឡើង (រូបភាព 7) ។

រចនាសម្ព័ន្ធដែលបានបង្ហាញនៅក្នុងរូបភព។ 7 នៅក្នុងរូបភាពរាបស្មើ បង្ហាញក្នុងរូបភព។ 8 នៅក្នុងទម្រង់នៃគំរូបីវិមាត្រ។ ផ្នែកនៃរចនាសម្ព័ន្ធ β ជាធម្មតាត្រូវបានបញ្ជាក់នៅក្នុងវិធីសាមញ្ញមួយដោយខ្សែបូរាងសំប៉ែតដែលឆ្លងកាត់អាតូមដែលបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ។

នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនជាច្រើន ផ្នែកនៃរចនាសម្ព័ន្ធ α-helix និង ribbon-like β-structures ឆ្លាស់គ្នា ក៏ដូចជាខ្សែសង្វាក់ polypeptide តែមួយ។ ការរៀបចំគ្នាទៅវិញទៅមក និងការឆ្លាស់គ្នានៅក្នុងខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន។

វិធីសាស្រ្តសម្រាប់ពណ៌នារចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្ហាញខាងក្រោមដោយប្រើ crambin ប្រូតេអ៊ីនរុក្ខជាតិជាឧទាហរណ៍។ រូបមន្តរចនាសម្ព័ននៃប្រូតេអ៊ីន ដែលជារឿយៗមានបំណែកអាស៊ីតអាមីណូរាប់រយ មានលក្ខណៈស្មុគស្មាញ ស្មុគស្មាញ និងពិបាកយល់ ដូច្នេះហើយ ជួនកាលរូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធសាមញ្ញត្រូវបានប្រើ - ដោយគ្មាននិមិត្តសញ្ញានៃធាតុគីមី (រូបភាពទី 9 ជម្រើស A) ប៉ុន្តែនៅ ក្នុងពេលជាមួយគ្នាពួកគេរក្សាពណ៌នៃ valence strokes ស្របតាមច្បាប់អន្តរជាតិ (រូបភាពទី 4) ។ ក្នុងករណីនេះ រូបមន្តត្រូវបានបង្ហាញមិននៅក្នុងផ្ទះល្វែងទេ ប៉ុន្តែជារូបភាពលំហ ដែលត្រូវនឹងរចនាសម្ព័ន្ធពិតនៃម៉ូលេគុល។ វិធីសាស្រ្តនេះធ្វើឱ្យវាអាចធ្វើទៅបានជាឧទាហរណ៍ដើម្បីបែងចែករវាងស្ពាន disulfide (ស្រដៀងទៅនឹងនៅក្នុងអាំងស៊ុយលីនរូបភាពទី 2) ក្រុម phenyl នៅក្នុងស៊ុមចំហៀងនៃខ្សែសង្វាក់។ល។ រូបភាពនៃម៉ូលេគុលក្នុងទម្រង់នៃគំរូបីវិមាត្រ (បាល់ដែលភ្ជាប់ដោយកំណាត់) គឺច្បាស់ជាងនេះបន្តិច (រូបភាពទី 9 ជម្រើស ខ)។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ វិធីសាស្រ្តទាំងពីរនេះមិនអនុញ្ញាតឱ្យបង្ហាញរចនាសម្ព័ន្ធទីបីទេ ដូច្នេះអ្នកជីវរូបវិទ្យាជនជាតិអាមេរិក Jane Richardson បានស្នើឱ្យតំណាងឱ្យ α-រចនាសម្ព័ន្ធជាខ្សែបូរមួល (សូមមើលរូបទី 4) រចនាសម្ព័ន្ធ β ជាខ្សែបូរាងសំប៉ែត (រូបភាពទី 8) និងការភ្ជាប់។ ពួកវាជាច្រវាក់តែមួយ - ក្នុងទម្រង់ជាបាច់ស្តើង រចនាសម្ព័ន្ធនីមួយៗមានពណ៌ផ្ទាល់ខ្លួន។ វិធីសាស្រ្តនៃការពិពណ៌នាអំពីរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនមួយឥឡូវនេះត្រូវបានប្រើប្រាស់យ៉ាងទូលំទូលាយ (រូបភាពទី 9 វ៉ារ្យ៉ង់ B) ។ ពេលខ្លះ សម្រាប់ខ្លឹមសារព័ត៌មានកាន់តែច្រើន រចនាសម្ព័ន្ធទីបី និងរូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធសាមញ្ញត្រូវបានបង្ហាញរួមគ្នា (រូបភាពទី 9 វ៉ារ្យ៉ង់ D) ។ វាក៏មានការកែប្រែនៃវិធីសាស្រ្តដែលស្នើឡើងដោយ Richardson ផងដែរ: α-helices ត្រូវបានបង្ហាញជាស៊ីឡាំង ហើយរចនាសម្ព័ន្ធ β មាននៅក្នុងទម្រង់នៃព្រួញរាបស្មើដែលបង្ហាញពីទិសដៅនៃខ្សែសង្វាក់ (រូបភាពទី 9 ជម្រើស E) ។ មិនសូវសាមញ្ញទេ គឺជាវិធីសាស្ត្រដែលម៉ូលេគុលទាំងមូលត្រូវបានបង្ហាញជាបណ្តុំ ដែលរចនាសម្ព័ន្ធមិនស្មើគ្នាត្រូវបានសម្គាល់ដោយពណ៌ផ្សេងគ្នា ហើយស្ពាន disulfide ត្រូវបានបង្ហាញជាស្ពានពណ៌លឿង (រូបភាពទី 9 វ៉ារ្យ៉ង់ E) ។

ជម្រើស B គឺងាយស្រួលបំផុតសម្រាប់ការយល់ឃើញ នៅពេលដែលពណ៌នាអំពីរចនាសម្ព័ន្ធទីបី លក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន (បំណែកអាស៊ីតអាមីណូ លំដាប់ជំនួសរបស់ពួកគេ ចំណងអ៊ីដ្រូសែន) មិនត្រូវបានចង្អុលបង្ហាញទេ ខណៈដែលវាត្រូវបានគេសន្មត់ថាប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់មាន "ព័ត៌មានលម្អិត" ។ យកចេញពីសំណុំស្តង់ដារនៃអាស៊ីតអាមីណូចំនួនម្ភៃ (តារាងទី 1) ។ ភារកិច្ចចម្បងក្នុងការពណ៌នារចនាសម្ព័ន្ធទីបីគឺដើម្បីបង្ហាញពីការរៀបចំលំហ និងការផ្លាស់ប្តូរនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ។

អង្ករ។ ប្រាំបួន កំណែផ្សេងៗនៃរូបភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន Crumbin.
A គឺជារូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធនៅក្នុងរូបភាពលំហ។
ខ - រចនាសម្ព័ន្ធនៅក្នុងទម្រង់នៃគំរូបីវិមាត្រ។
B គឺជារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃម៉ូលេគុល។
G - ការរួមបញ្ចូលគ្នានៃជម្រើស A និង B ។
អ៊ី - រូបភាពសាមញ្ញនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបី។
អ៊ី - រចនាសម្ព័ន្ធទីបីជាមួយនឹងស្ពាន disulfide ។

ភាពងាយស្រួលបំផុតសម្រាប់ការយល់ឃើញគឺរចនាសម្ព័ន្ធទីបីវិមាត្រ (ជម្រើសខ) ដោះលែងពីព័ត៌មានលម្អិតនៃរូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធ។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធទីបី ជាក្បួនត្រូវចំណាយពេលលើការកំណត់ជាក់លាក់មួយ ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយអន្តរកម្មប៉ូល (អេឡិចត្រូស្ទិច) និងចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ជាលទ្ធផល ម៉ូលេគុលទទួលបានទម្រង់នៃរបុំបង្រួម - ប្រូតេអ៊ីន globular (globules, ឡាតាំង. ball) ឬ filamentous - ប្រូតេអ៊ីន fibrillar (fibra, ឡាតាំង. ជាតិសរសៃ) ។

ឧទាហរណ៏នៃរចនាសម្ព័ន្ធ globular គឺប្រូតេអ៊ីន albumin ប្រូតេអ៊ីននៃស៊ុតមាន់ជាកម្មសិទ្ធិរបស់ថ្នាក់នៃ albumin ។ ខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymeric នៃ albumin ត្រូវបានប្រមូលផ្តុំជាចម្បងពី alanine, aspartic acid, glycine, និង cysteine, ជំនួសនៅក្នុងលំដាប់ជាក់លាក់មួយ។ រចនាសម្ព័ន្ធទីបីមាន α-helices តភ្ជាប់ដោយខ្សែសង្វាក់តែមួយ (រូបភាព 10) ។

អង្ករ។ ១០ រចនាសម្ព័ន្ធសកលនៃអាល់ប៊ុមមីន

ឧទាហរណ៍នៃរចនាសម្ព័ន្ធ fibrillar គឺប្រូតេអ៊ីន fibroin ។ ពួកវាផ្ទុកនូវបរិមាណដ៏ច្រើននៃសំណល់ glycine, alanine និង serine (រាល់សំណល់អាស៊ីតអាមីណូទីពីរគឺ glycine); សំណល់ cysteine ដែលមានក្រុម sulfhydride គឺអវត្តមាន។ Fibroin ដែលជាសមាសធាតុសំខាន់នៃសូត្រធម្មជាតិ និងសរសៃពួរមានរចនាសម្ព័ន្ធ β ដែលតភ្ជាប់ដោយខ្សែសង្វាក់តែមួយ (រូបភាពទី 11) ។

អង្ករ។ ដប់មួយ ប្រូតេអ៊ីន FIBRILLARY FIBROIN

លទ្ធភាពនៃការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រភេទជាក់លាក់មួយមាននៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនពោលគឺឧ។ កំណត់ជាមុនដោយលំដាប់នៃការផ្លាស់ប្តូរសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ ពីសំណុំជាក់លាក់នៃសំណល់បែបនេះ α-helices កើតឡើងច្រើនលើសលុប (មានសំណុំបែបនេះច្រើន) សំណុំមួយទៀតនាំឱ្យមានរូបរាងនៃរចនាសម្ព័ន្ធ β ខ្សែសង្វាក់តែមួយត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយសមាសភាពរបស់វា។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន ខណៈពេលដែលរក្សាបាននូវរចនាសម្ព័ន្ធទីបី គឺអាចបញ្ចូលគ្នាទៅជាបណ្តុំ supramolecular ដ៏ធំ ខណៈពេលដែលពួកវាត្រូវបានភ្ជាប់ជាមួយគ្នាដោយអន្តរកម្មប៉ូល ក៏ដូចជាចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ការបង្កើតបែបនេះត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីន។ ឧទាហរណ៍ ferritin ប្រូតេអ៊ីនដែលមានជាចម្បងនៃ leucine អាស៊ីត glutamic អាស៊ីត aspartic និង histidine (ferricin មានសំណល់អាស៊ីដអាមីណូទាំង 20 ក្នុងបរិមាណខុសៗគ្នា) បង្កើតបានជារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃ α-helices ប៉ារ៉ាឡែលចំនួនបួន។ នៅពេលដែលម៉ូលេគុលត្រូវបានបញ្ចូលគ្នាជាក្រុមតែមួយ (រូបភាពទី 12) រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ត្រូវបានបង្កើតឡើង ដែលអាចរួមបញ្ចូលរហូតដល់ 24 ម៉ូលេគុល ferritin ។

Fig.12 ការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃ ferritin ប្រូតេអ៊ីនសកល

ឧទាហរណ៍មួយទៀតនៃការបង្កើត supramolecular គឺរចនាសម្ព័ន្ធនៃ collagen ។ វាគឺជាប្រូតេអ៊ីន fibrillar ដែលខ្សែសង្វាក់ត្រូវបានបង្កើតឡើងជាចម្បងនៃ glycine ជំនួសជាមួយ proline និង lysine ។ រចនាសម្ព័ន្ធមានខ្សែសង្វាក់តែមួយ α-helices បីដង ឆ្លាស់គ្នាជាមួយនឹងរចនាសម្ព័ន្ធ β-like ribbon ជង់ជាបាច់ប៉ារ៉ាឡែល (រូបភាព 13) ។

Fig.13 រចនាសម្ព័ន្ធ SUPRAMOLECULAR នៃប្រូតេអ៊ីន Collagen FIBRILLARY

លក្ខណៈសម្បត្តិគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន។

នៅក្រោមសកម្មភាពនៃសារធាតុរំលាយសរីរាង្គ ផលិតផលកាកសំណល់នៃបាក់តេរីមួយចំនួន (ការ fermentation អាស៊ីតឡាក់ទិក) ឬជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃសីតុណ្ហភាព រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ និងទីបីត្រូវបានបំផ្លាញដោយមិនធ្វើឱ្យខូចរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងរបស់វា ជាលទ្ធផល ប្រូតេអ៊ីនបាត់បង់ការរលាយ និងបាត់បង់សកម្មភាពជីវសាស្រ្ត។ ដំណើរការត្រូវបានគេហៅថា denaturation ពោលគឺការបាត់បង់លក្ខណៈសម្បត្តិធម្មជាតិ ឧទាហរណ៍ ទឹកដោះគោជូរ ប្រូតេអ៊ីន coagulated នៃស៊ុតមាន់ឆ្អិន។ នៅសីតុណ្ហភាពកើនឡើង ប្រូតេអ៊ីននៃសារពាង្គកាយមានជីវិត (ជាពិសេសអតិសុខុមប្រាណ) ប្រែចេញយ៉ាងឆាប់រហ័ស។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះមិនអាចចូលរួមក្នុងដំណើរការជីវសាស្រ្តបានទេជាលទ្ធផល មីក្រូសរីរាង្គត្រូវស្លាប់ ដូច្នេះទឹកដោះគោឆ្អិន (ឬប៉ាស្ទ័រ) អាចរក្សាទុកបានយូរ។

ចំណង Peptide H-N-C=O ដែលបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបាន hydrolyzed នៅក្នុងវត្តមាននៃអាស៊ីតឬអាល់កាឡាំង ហើយខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer បំបែក ដែលនៅទីបំផុតអាចនាំទៅរកអាស៊ីតអាមីណូដើម។ ចំណង Peptide រួមបញ្ចូលក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ α-helices ឬ β-structures មានភាពធន់នឹងអ៊ីដ្រូលីស៊ីស និងការវាយប្រហារគីមីផ្សេងៗ (បើប្រៀបធៀបទៅនឹងចំណងដូចគ្នានៅក្នុងខ្សែសង្វាក់តែមួយ)។ ការបំបែកម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនកាន់តែឆ្ងាញ់ទៅក្នុងអាស៊ីដអាមីណូធាតុផ្សំរបស់វាត្រូវបានអនុវត្តនៅក្នុងឧបករណ៍ផ្ទុកគ្មានជាតិទឹកដោយប្រើ hydrazine H 2 N-NH 2 ខណៈដែលបំណែកអាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ លើកលែងតែមួយចុងក្រោយ បង្កើតបានជាអាស៊ីត carboxylic hydrazides ដែលមានផ្ទុក។ បំណែក C (O)–HN–NH 2 (រូបភាព 14) ។

អង្ករ។ ដប់បួន។ ការបំបែកសារធាតុប៉ូលីប៉ិបទីត

ការវិភាគបែបនេះអាចផ្តល់ព័ត៌មានអំពីសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីន ប៉ុន្តែវាមានសារៈសំខាន់ជាងក្នុងការដឹងពីលំដាប់របស់វានៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ វិធីសាស្រ្តមួយក្នុងចំណោមវិធីសាស្រ្តដែលត្រូវបានប្រើប្រាស់យ៉ាងទូលំទូលាយសម្រាប់គោលបំណងនេះគឺសកម្មភាពរបស់ phenylisothiocyanate (FITC) នៅលើខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលនៅក្នុងមជ្ឈដ្ឋានអាល់កាឡាំងភ្ជាប់ទៅនឹង polypeptide (ពីចុងបញ្ចប់ដែលមានក្រុមអាមីណូ) ហើយនៅពេលដែលប្រតិកម្មនៃមធ្យមផ្លាស់ប្តូរ។ ទៅជាអាស៊ីត វាផ្ដាច់ចេញពីខ្សែសង្វាក់ ដោយយកបំណែកនៃអាស៊ីតអាមីណូមួយ (រូបភាព 15) មកជាមួយ។

អង្ករ។ ១៥ ការបំបែកប៉ូលីប៉ិបទីតជាបន្តបន្ទាប់

វិធីសាស្រ្តពិសេសជាច្រើនត្រូវបានបង្កើតឡើងសម្រាប់ការវិភាគបែបនេះ រួមទាំងអ្នកដែលចាប់ផ្តើម "បំបែក" ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនចូលទៅក្នុងសមាសធាតុផ្សំរបស់វា ដោយចាប់ផ្តើមពីចុង carboxyl ។

ស្ពានឆ្លងកាត់ disulfide S-S (បង្កើតឡើងដោយអន្តរកម្មនៃសំណល់ cysteine ។ រូបទី 2 និងទី 9) ត្រូវបានបំបែកដោយបង្វែរពួកវាទៅជាក្រុម HS ដោយសកម្មភាពនៃភ្នាក់ងារកាត់បន្ថយផ្សេងៗ។ សកម្មភាពនៃភ្នាក់ងារកត់សុី (អុកស៊ីហ្សែន ឬអ៊ីដ្រូសែន peroxide) ម្តងទៀតនាំទៅរកការបង្កើតស្ពាន disulfide (រូបភាព 16) ។

អង្ករ។ ១៦. ការបែកខ្ញែកនៃស្ពាន disulfide

ដើម្បីបង្កើតតំណភ្ជាប់ឆ្លងបន្ថែមនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន ប្រតិកម្មនៃក្រុមអាមីណូ និង carboxyl ត្រូវបានប្រើប្រាស់។ អាចចូលដំណើរការបានកាន់តែច្រើនសម្រាប់អន្តរកម្មផ្សេងៗគ្នាគឺក្រុមអាមីណូដែលមាននៅក្នុងស៊ុមចំហៀងនៃខ្សែសង្វាក់ - បំណែកនៃ lysine, asparagine, lysine, proline (តារាងទី 1) ។ នៅពេលដែលក្រុមអាមីណូបែបនេះមានអន្តរកម្មជាមួយសារធាតុ formaldehyde ដំណើរការនៃ condensation កើតឡើង ហើយស្ពានឆ្លងកាត់ –NH–CH2–NH– លេចឡើង (រូបភាព 17) ។

អង្ករ។ ១៧ ការបង្កើតស្ពានឆ្លងកាត់បន្ថែមរវាងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន.

ក្រុម carboxyl ស្ថានីយនៃប្រូតេអ៊ីនអាចប្រតិកម្មជាមួយនឹងសមាសធាតុស្មុគ្រស្មាញនៃលោហៈ polyvalent មួយចំនួន (សមាសធាតុក្រូមីញ៉ូមត្រូវបានគេប្រើញឹកញាប់ជាង) ហើយតំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់ក៏កើតឡើងផងដែរ។ ដំណើរការទាំងពីរនេះត្រូវបានប្រើក្នុងការ tanning ស្បែក។

តួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួន។

តួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរាងកាយមានភាពចម្រុះ។

អង់ស៊ីម( fermentation ឡាតាំង. - fermentation) ឈ្មោះផ្សេងទៀតរបស់ពួកគេគឺ អង់ស៊ីម (en zumh ក្រិក. - នៅក្នុងផ្សិត) - ទាំងនេះគឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលមានសកម្មភាពកាតាលីករពួកគេអាចបង្កើនល្បឿនដំណើរការជីវគីមីរាប់ពាន់ដង។ នៅក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម សមាសធាតុផ្សំនៃអាហារ៖ ប្រូតេអ៊ីន ខ្លាញ់ និងកាបូអ៊ីដ្រាតត្រូវបានបំបែកទៅជាសមាសធាតុសាមញ្ញ ដែលបន្ទាប់មក macromolecules ថ្មីត្រូវបានសំយោគ ដែលចាំបាច់សម្រាប់ប្រភេទជាក់លាក់នៃរាងកាយ។ អង់ស៊ីមក៏ចូលរួមក្នុងដំណើរការជីវគីមីជាច្រើននៃការសំយោគឧទាហរណ៍ក្នុងការសំយោគប្រូតេអ៊ីន (ប្រូតេអ៊ីនខ្លះជួយសំយោគផ្សេងទៀត)។ សង់ទីម៉ែត. អង់ស៊ីម

អង់ស៊ីមមិនត្រឹមតែជាកាតាលីករដែលមានប្រសិទ្ធភាពខ្ពស់ប៉ុណ្ណោះទេ ថែមទាំងជ្រើសរើស (ដឹកនាំប្រតិកម្មយ៉ាងតឹងរ៉ឹងក្នុងទិសដៅដែលបានផ្តល់ឱ្យ)។ នៅក្នុងវត្តមានរបស់ពួកគេ ប្រតិកម្មដំណើរការជាមួយនឹងទិន្នផលស្ទើរតែ 100% ដោយគ្មានការបង្កើតផលិតផល ហើយក្នុងពេលជាមួយគ្នានោះ លក្ខខណ្ឌលំហូរគឺស្រាល៖ សម្ពាធបរិយាកាសធម្មតា និងសីតុណ្ហភាពនៃសារពាង្គកាយមានជីវិត។ សម្រាប់ការប្រៀបធៀបការសំយោគអាម៉ូញាក់ពីអ៊ីដ្រូសែននិងអាសូតនៅក្នុងវត្តមាននៃកាតាលីករដែកសកម្មត្រូវបានអនុវត្តនៅ 400-500 ° C និងសម្ពាធ 30 MPa ទិន្នផលអាម៉ូញាក់គឺ 15-25% ក្នុងមួយវដ្ត។ អង់ស៊ីមត្រូវបានចាត់ទុកថាជាកាតាលីករដែលមិនលើស។

ការសិក្សាដែលពឹងផ្អែកខ្លាំងអំពីអង់ស៊ីមបានចាប់ផ្តើមនៅពាក់កណ្តាលសតវត្សរ៍ទី 19 ឥឡូវនេះ អង់ស៊ីមផ្សេងៗគ្នាជាង 2,000 ត្រូវបានសិក្សា ហើយនេះគឺជាប្រភេទប្រូតេអ៊ីនចម្រុះបំផុត។

ឈ្មោះនៃអង់ស៊ីមមានដូចខាងក្រោម៖ ឈ្មោះនៃសារធាតុប្រតិកម្មដែលអង់ស៊ីមធ្វើអន្តរកម្ម ឬឈ្មោះនៃប្រតិកម្មកាតាលីករត្រូវបានបន្ថែមជាមួយនឹងការបញ្ចប់ -aza ឧទាហរណ៍ arginase decomposes arginine (តារាងទី 1) decarboxylase catalyzes decarboxylation, ឧ ការលុបបំបាត់ CO 2 ពីក្រុម carboxyl:

– COOH → – CH + CO 2

ជាញឹកញាប់ ដើម្បីបង្ហាញឱ្យកាន់តែច្បាស់អំពីតួនាទីរបស់អង់ស៊ីម ទាំងវត្ថុ និងប្រភេទនៃប្រតិកម្មត្រូវបានចង្អុលបង្ហាញជាឈ្មោះរបស់វា ឧទាហរណ៍ អាល់កុល dehydrogenase គឺជាអង់ស៊ីមដែល dehydrogenates ជាតិអាល់កុល ។

សម្រាប់អង់ស៊ីមមួយចំនួនដែលបានរកឃើញតាំងពីយូរយារណាស់មកហើយ ឈ្មោះប្រវត្តិសាស្ត្រ (ដោយគ្មានទីបញ្ចប់ -aza) ត្រូវបានរក្សាទុក ឧទាហរណ៍ pepsin (pepsis, ក្រិក. ការរំលាយអាហារ) និង trypsin (thrypsis ក្រិក. liquefaction) អង់ស៊ីមទាំងនេះបំបែកប្រូតេអ៊ីន។

សម្រាប់ការរៀបចំប្រព័ន្ធអង់ស៊ីមត្រូវបានរួមបញ្ចូលគ្នាទៅជាថ្នាក់ធំការចាត់ថ្នាក់គឺផ្អែកលើប្រភេទនៃប្រតិកម្មថ្នាក់ត្រូវបានគេដាក់ឈ្មោះតាមគោលការណ៍ទូទៅ - ឈ្មោះនៃប្រតិកម្មនិងការបញ្ចប់ - aza ។ ថ្នាក់ទាំងនេះមួយចំនួនត្រូវបានរាយខាងក្រោម។

អុកស៊ីដឌ័រតេសគឺជាអង់ស៊ីមដែលបំប្លែងប្រតិកម្ម redox ។ dehydrogenases រួមបញ្ចូលនៅក្នុងថ្នាក់នេះអនុវត្តការផ្ទេរប្រូតុង ឧទាហរណ៍ អាល់កុល dehydrogenase (ADH) កត់សុីអាល់កុលទៅ aldehydes ការកត់សុីជាបន្តបន្ទាប់នៃ aldehydes ទៅអាស៊ីត carboxylic ត្រូវបានជំរុញដោយ aldehyde dehydrogenases (ALDH) ។ ដំណើរការទាំងពីរកើតឡើងនៅក្នុងរាងកាយកំឡុងពេលកែច្នៃអេតាណុលទៅជាអាស៊ីតអាសេទិក (រូបភាព 18) ។

អង្ករ។ ដប់ប្រាំបី អុកស៊ីតកម្មពីរដំណាក់កាលនៃអេតាណុលទៅអាស៊ីតអាសេទិក

វាមិនមែនជាអេតាណុលដែលមានឥទ្ធិពលគ្រឿងញៀននោះទេប៉ុន្តែអាសេតាល់ដេអ៊ីតផលិតផលកម្រិតមធ្យម សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីម ALDH កាន់តែទាប ដំណាក់កាលទីពីរឆ្លងកាត់យឺត - ការកត់សុីនៃអាសេតាល់ដេអ៊ីតទៅជាអាស៊ីតអាសេទិក ហើយឥទ្ធិពលនៃការស្រវឹងកាន់តែយូរ និងខ្លាំងជាងមុនពីការទទួលទាន។ នៃអេតាណុល។ ការវិភាគបានបង្ហាញថាជាង 80% នៃអ្នកតំណាងនៃការប្រណាំងពណ៌លឿងមានសកម្មភាពតិចតួចនៃ ALDH ដូច្នេះហើយការអត់ធ្មត់ជាតិអាល់កុលកាន់តែធ្ងន់ធ្ងរ។ ហេតុផលសម្រាប់សកម្មភាពកាត់បន្ថយពីកំណើតនៃ ALDH នេះគឺថាផ្នែកនៃសំណល់អាស៊ីត glutamic នៅក្នុងម៉ូលេគុល ALDH "កាត់បន្ថយ" ត្រូវបានជំនួសដោយបំណែក lysine (តារាងទី 1) ។

ការផ្ទេរប្រាក់- អង់ស៊ីមដែលជំរុញការផ្ទេរក្រុមមុខងារ ឧទាហរណ៍ transiminase កាតាលីករផ្ទេរក្រុមអាមីណូ។

អ៊ីដ្រូឡាសគឺជាអង់ស៊ីមដែលបំប្លែងអ៊ីដ្រូលីស៊ីស។ ចំណង trypsin និង pepsin hydrolyze peptide ដែលបានរៀបរាប់ពីមុន និង lipases បំបែកចំណង ester នៅក្នុងខ្លាញ់៖

-RC(O)OR 1 + H 2 O → -RC(O)OH + HOR 1

លីស- អង់ស៊ីមដែលបំប្លែងប្រតិកម្មដែលកើតឡើងដោយវិធីមិនអ៊ីដ្រូលីក ដែលជាលទ្ធផលនៃប្រតិកម្មបែបនេះ ចំណង C-C, C-O, C-N ត្រូវបានខូច ហើយចំណងថ្មីត្រូវបានបង្កើតឡើង។ អង់ស៊ីម decarboxylase ជាកម្មសិទ្ធិរបស់ថ្នាក់នេះ។

Isomerases- អង់ស៊ីមដែលបំប្លែង isomerization ឧទាហរណ៍ការបំប្លែងអាស៊ីត maleic ទៅអាស៊ីត fumaric (រូបភាព 19) នេះគឺជាឧទាហរណ៍នៃ cis-trans isomerization (សូមមើល ISOMERIA) ។

អង្ករ។ ១៩. ភាពប្រសើរឡើងនៃអាស៊ីត MALEICចូលទៅក្នុងអាស៊ីត fumaric នៅក្នុងវត្តមាននៃអង់ស៊ីម។

នៅក្នុងការងាររបស់អង់ស៊ីមគោលការណ៍ទូទៅត្រូវបានគេសង្កេតឃើញដែលយោងទៅតាមវាតែងតែមានការឆ្លើយឆ្លងតាមរចនាសម្ព័ន្ធរវាងអង់ស៊ីមនិងសារធាតុនៃប្រតិកម្មបង្កើនល្បឿន។ យោងតាមការបង្ហាញជាន័យធៀបរបស់ស្ថាបនិកមួយរូបនៃគោលលទ្ធិនៃអង់ស៊ីម E. Fisher សារធាតុ reagent ចូលទៅជិតអង់ស៊ីមដូចជាកូនសោរចាក់សោ។ ក្នុងន័យនេះ អង់ស៊ីមនីមួយៗបំប្លែងប្រតិកម្មគីមីជាក់លាក់មួយ ឬក្រុមនៃប្រតិកម្មដែលមានប្រភេទដូចគ្នា។ ជួនកាលអង់ស៊ីមអាចធ្វើសកម្មភាពលើសមាសធាតុតែមួយដូចជា urease (uron ក្រិក. - ទឹកនោម) បំប្លែងតែអ៊ីដ្រូលីសនៃអ៊ុយ៖

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

ការជ្រើសរើសដ៏ល្អបំផុតត្រូវបានបង្ហាញដោយអង់ស៊ីមដែលបែងចែករវាងអង់ទីករសកម្មអុបទិក - isomers ឆ្វេង និងស្តាំ។ L-arginase ធ្វើសកម្មភាពតែលើ levorotatory arginine ហើយមិនប៉ះពាល់ដល់ isomer dextrorotatory ទេ។ L-lactate dehydrogenase ធ្វើសកម្មភាពតែលើ levorotatory esters នៃអាស៊ីតឡាក់ទិកដែលហៅថា lactates (lactis) ។ ឡាតាំង. ទឹកដោះគោ) ខណៈពេលដែល D-lactate dehydrogenase បំបែកតែ D-lactates ។

អង់ស៊ីមភាគច្រើនធ្វើសកម្មភាពមិនមែននៅលើមួយទេប៉ុន្តែនៅលើក្រុមនៃសមាសធាតុដែលពាក់ព័ន្ធឧទាហរណ៍ trypsin "ចូលចិត្ត" ដើម្បីបំបែកចំណង peptide ដែលបង្កើតឡើងដោយ lysine និង arginine (តារាង 1 ។ )

លក្ខណៈសម្បត្តិកាតាលីករនៃអង់ស៊ីមមួយចំនួនដូចជា hydrolases ត្រូវបានកំណត់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនខ្លួនវា អង់ស៊ីមមួយប្រភេទទៀត - oxidoreductases (ឧទាហរណ៍អាល់កុល dehydrogenase) អាចសកម្មបានតែនៅក្នុងវត្តមាននៃម៉ូលេគុលដែលមិនមានប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹង ពួកវា - វីតាមីនដែលធ្វើឱ្យសកម្ម Mg, Ca, Zn, Mn និងបំណែកនៃអាស៊ីត nucleic (រូបភាព 20) ។

អង្ករ។ ម្ភៃ អាល់កុល DEHYDROGENASE ម៉ូលេគុល

ប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូនចង និងដឹកជញ្ជូនម៉ូលេគុល ឬអ៊ីយ៉ុងផ្សេងៗតាមរយៈភ្នាសកោសិកា (ទាំងខាងក្នុង និងខាងក្រៅកោសិកា) ក៏ដូចជាពីសរីរាង្គមួយទៅសរីរាង្គមួយទៀត។

ជាឧទាហរណ៍ អេម៉ូក្លូប៊ីនភ្ជាប់អុកស៊ីហ្សែននៅពេលដែលឈាមឆ្លងកាត់សួត ហើយបញ្ជូនវាទៅជាលិការាងកាយផ្សេងៗ ដែលអុកស៊ីសែនត្រូវបានបញ្ចេញ ហើយបន្ទាប់មកប្រើដើម្បីកត់សុីសមាសធាតុអាហារ ដំណើរការនេះបម្រើជាប្រភពថាមពល (ជួនកាលពាក្យថា "ដុត" អាហារនៅក្នុង រាងកាយត្រូវបានប្រើ) ។

បន្ថែមពីលើផ្នែកប្រូតេអ៊ីន អេម៉ូក្លូប៊ីនមានសមាសធាតុស្មុគ្រស្មាញនៃជាតិដែកដែលមានម៉ូលេគុល porphyrin រង្វិល (porphyros ក្រិក. - ពណ៌ស្វាយ) ដែលកំណត់ពណ៌ក្រហមនៃឈាម។ វាជាស្មុគ្រស្មាញនេះ (រូបភាពទី 21 ខាងឆ្វេង) ដែលដើរតួនាទីជាអ្នកដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែន។ នៅក្នុង hemoglobin ស្មុគស្មាញ porphyrin ដែកមានទីតាំងនៅខាងក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនហើយត្រូវបានរក្សាទុកដោយអន្តរកម្មប៉ូលក៏ដូចជាដោយចំណងសំរបសំរួលជាមួយអាសូតនៅក្នុង histidine (តារាងទី 1) ដែលជាផ្នែកមួយនៃប្រូតេអ៊ីន។ ម៉ូលេគុល O2 ដែលផ្ទុកដោយអេម៉ូក្លូប៊ីនត្រូវបានភ្ជាប់តាមរយៈចំណងសំរបសំរួលទៅនឹងអាតូមដែកពីចំហៀងទល់មុខទៅនឹងអ្វីដែលអ៊ីស្ទីឌីនត្រូវបានភ្ជាប់ (រូបភាពទី 21 ស្តាំ) ។

អង្ករ។ ២១ រចនាសម្ព័ន្ធនៃស្មុគ្រស្មាញដែក

រចនាសម្ព័ន្ធនៃស្មុគស្មាញត្រូវបានបង្ហាញនៅខាងស្តាំក្នុងទម្រង់នៃគំរូបីវិមាត្រ។ ស្មុគ្រស្មាញត្រូវបានផ្ទុកនៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដោយមធ្យោបាយនៃចំណងសំរបសំរួល (បន្ទាត់ចំនុចពណ៌ខៀវ) រវាងអាតូម Fe និងអាតូម N ក្នុង histidine ដែលជាផ្នែកមួយនៃប្រូតេអ៊ីន។ ម៉ូលេគុល O 2 ដែលផ្ទុកដោយអេម៉ូក្លូប៊ីន ត្រូវបានសំរបសំរួល (បន្ទាត់ចំនុចក្រហម) ទៅកាន់អាតូម Fe ពីប្រទេសទល់មុខនៃស្មុគស្មាញប្លង់។

អេម៉ូក្លូប៊ីនគឺជាប្រូតេអ៊ីនមួយក្នុងចំណោមប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានសិក្សាច្រើនបំផុត វាមានអេលីបដែលតភ្ជាប់ដោយខ្សែសង្វាក់តែមួយ និងមានសារធាតុដែកចំនួនបួន។ ដូច្នេះ អេម៉ូក្លូប៊ីនគឺដូចជាកញ្ចប់ពន្លឺសម្រាប់ការផ្ទេរម៉ូលេគុលអុកស៊ីសែនចំនួនបួនក្នុងពេលតែមួយ។ ទម្រង់នៃអេម៉ូក្លូប៊ីនត្រូវគ្នាទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន globular (រូបភាព 22) ។

អង្ករ។ ២២ ទម្រង់សកលនៃអេម៉ូក្លូប៊ីន

"អត្ថប្រយោជន៍" សំខាន់នៃអេម៉ូក្លូប៊ីនគឺថាការបន្ថែមអុកស៊ីហ៊្សែននិងការបំបែកជាបន្តបន្ទាប់របស់វាក្នុងអំឡុងពេលការបញ្ជូនទៅជាលិកានិងសរីរាង្គផ្សេងៗកើតឡើងយ៉ាងឆាប់រហ័ស។ កាបូនម៉ូណូអុកស៊ីត CO (កាបូនម៉ូណូអុកស៊ីត) ភ្ជាប់ទៅនឹង Fe ក្នុងអេម៉ូក្លូប៊ីនកាន់តែលឿន ប៉ុន្តែមិនដូច O 2 ទេ បង្កើតបានជាស្មុគស្មាញដែលពិបាកបំបែក។ ជាលទ្ធផលអេម៉ូក្លូប៊ីនបែបនេះមិនអាចចង O 2 ដែលនាំ (នៅពេលស្រូបកាបូនម៉ូណូអុកស៊ីតក្នុងបរិមាណច្រើន) ដល់ការស្លាប់នៃរាងកាយដោយការថប់ដង្ហើម។

មុខងារទីពីរនៃអេម៉ូក្លូប៊ីនគឺការផ្ទេរ CO 2 ដែលបញ្ចេញចេញ ប៉ុន្តែមិនមែនអាតូមដែកទេ ប៉ុន្តែ H 2 នៃក្រុម N នៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងដំណើរការនៃការផ្សារភ្ជាប់បណ្តោះអាសន្ននៃកាបូនឌីអុកស៊ីត។

"ដំណើរការ" នៃប្រូតេអ៊ីនអាស្រ័យលើរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា ឧទាហរណ៍ ការជំនួសសំណល់អាស៊ីតអាមីណូតែមួយគត់នៃអាស៊ីត glutamic នៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide អេម៉ូក្លូប៊ីនជាមួយនឹងសំណល់ valine (ភាពមិនធម្មតាពីកំណើតដែលកម្រសង្កេតឃើញ) នាំឱ្យមានជំងឺហៅថាជំងឺស្លេកស្លាំងកោសិកា។

វាក៏មានប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូនដែលអាចភ្ជាប់ខ្លាញ់ គ្លុយកូស អាស៊ីតអាមីណូ និងផ្ទុកពួកវាទាំងខាងក្នុង និងខាងក្រៅកោសិកា។

ប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូននៃប្រភេទពិសេសមិនផ្ទុកសារធាតុដោយខ្លួនឯងទេប៉ុន្តែដើរតួជា "និយតករដឹកជញ្ជូន" ដោយឆ្លងកាត់សារធាតុមួយចំនួនតាមរយៈភ្នាស (ជញ្ជាំងខាងក្រៅនៃកោសិកា) ។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះជារឿយៗត្រូវបានគេហៅថាប្រូតេអ៊ីនភ្នាស។ ពួកវាមានរាងជាស៊ីឡាំងប្រហោង ហើយត្រូវបានបង្កប់នៅក្នុងជញ្ជាំងភ្នាស ធានាឱ្យមានចលនានៃម៉ូលេគុលប៉ូល ឬអ៊ីយ៉ុងមួយចំនួនចូលទៅក្នុងកោសិកា។ ឧទាហរណ៏នៃប្រូតេអ៊ីនភ្នាសគឺ porin (រូបភាព 23) ។

អង្ករ។ ២៣ ប្រូតេអ៊ីន POIN

ប្រូតេអ៊ីនអាហារ និងស្តុកទុក ដូចដែលឈ្មោះបង្កប់ន័យ បម្រើជាប្រភពនៃអាហាររូបត្ថម្ភខាងក្នុង ជាញឹកញាប់សម្រាប់អំប្រ៊ីយ៉ុងរបស់រុក្ខជាតិ និងសត្វ ក៏ដូចជានៅដំណាក់កាលដំបូងនៃការអភិវឌ្ឍន៍នៃសារពាង្គកាយវ័យក្មេង។ ប្រូតេអ៊ីនរបបអាហាររួមមានអាល់ប៊ុយមីន (រូបភាពទី 10) - សមាសធាតុសំខាន់នៃស៊ុតពណ៌សក៏ដូចជា casein - ប្រូតេអ៊ីនសំខាន់នៃទឹកដោះគោ។ នៅក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម pepsin, casein curdles នៅក្នុងក្រពះដែលធានានូវការរក្សារបស់វានៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារនិងការស្រូបយកប្រកបដោយប្រសិទ្ធភាព។ Casein មានបំណែកនៃអាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ដែលត្រូវការដោយរាងកាយ។

នៅក្នុង ferritin (រូបភាព 12) ដែលមាននៅក្នុងជាលិការបស់សត្វ អ៊ីយ៉ុងដែកត្រូវបានរក្សាទុក។

Myoglobin ក៏ជាប្រូតេអ៊ីនស្តុកទុកដែរ ដែលមានលក្ខណៈស្រដៀងនឹងអេម៉ូក្លូប៊ីនក្នុងសមាសភាព និងរចនាសម្ព័ន្ធ។ Myoglobin ត្រូវបានប្រមូលផ្តុំជាចម្បងនៅក្នុងសាច់ដុំ តួនាទីសំខាន់របស់វាគឺការផ្ទុកអុកស៊ីសែន ដែលអេម៉ូក្លូប៊ីនផ្តល់ឱ្យវា។ វាត្រូវបានឆ្អែតយ៉ាងឆាប់រហ័សជាមួយនឹងអុកស៊ីសែន (លឿនជាងអេម៉ូក្លូប៊ីន) ហើយបន្ទាប់មកផ្ទេរវាបន្តិចម្តងៗទៅកាន់ជាលិកាផ្សេងៗ។

ប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធអនុវត្តមុខងារការពារ (ស្បែក) ឬជំនួយ - ពួកគេរក្សារាងកាយជាមួយគ្នានិងផ្តល់ឱ្យវានូវកម្លាំង (ឆ្អឹងខ្ចីនិងសរសៃពួរ) ។ សមាសធាតុសំខាន់របស់ពួកគេគឺប្រូតេអ៊ីន fibrillar collagen (រូបភាពទី 11) ដែលជាប្រូតេអ៊ីនទូទៅបំផុតនៃពិភពសត្វនៅក្នុងខ្លួនរបស់ថនិកសត្វវាមានស្ទើរតែ 30% នៃម៉ាសសរុបនៃប្រូតេអ៊ីន។ Collagen មានកម្លាំង tensile ខ្ពស់ (ភាពខ្លាំងនៃស្បែកត្រូវបានគេដឹង) ប៉ុន្តែដោយសារតែមាតិកាទាបនៃតំណភ្ជាប់ឆ្លងនៅក្នុង collagen ស្បែក ស្បែកសត្វគឺមិនសមរម្យខ្លាំងណាស់នៅក្នុងទម្រង់ឆៅរបស់ពួកគេសម្រាប់ការផលិតផលិតផលផ្សេងៗ។ ដើម្បីកាត់បន្ថយការហើមនៃស្បែកនៅក្នុងទឹក រួញកំឡុងពេលស្ងួត ក៏ដូចជាដើម្បីបង្កើនភាពរឹងមាំនៅក្នុងស្ថានភាពដែលជ្រាបទឹក និងបង្កើនភាពយឺតនៃស្រទាប់កូឡាជែន តំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់បន្ថែមត្រូវបានបង្កើតឡើង (រូបភាព 15a) នេះហៅថា ដំណើរការ tanning នៃស្បែក។

នៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត ម៉ូលេគុលកូឡាជែនដែលបានកើតឡើងក្នុងដំណើរការលូតលាស់ និងការអភិវឌ្ឍន៍របស់សារពាង្គកាយមិនត្រូវបានធ្វើបច្ចុប្បន្នភាពទេ ហើយមិនត្រូវបានជំនួសដោយសារធាតុដែលទើបនឹងសំយោគនោះទេ។ នៅពេលដែលរាងកាយកាន់តែចាស់ចំនួននៃតំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់នៅក្នុង collagen កើនឡើងដែលនាំឱ្យមានការថយចុះនៃការបត់បែនរបស់វាហើយចាប់តាំងពីការបន្តមិនកើតឡើងការផ្លាស់ប្តូរទាក់ទងនឹងអាយុលេចឡើង - ការកើនឡើងនៃភាពផុយស្រួយនៃឆ្អឹងខ្ចីនិងសរសៃពួររូបរាងនៃ ស្នាមជ្រួញលើស្បែក។

សរសៃចងសរសៃមានផ្ទុក elastin ដែលជាប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធដែលងាយស្រួលលាតសន្ធឹងក្នុងទំហំពីរ។ ប្រូតេអ៊ីន Resilin ដែលមានទីតាំងនៅចំណុចនៃការភ្ជាប់ hinge នៃស្លាបនៅក្នុងសត្វល្អិតមួយចំនួនមានការបត់បែនដ៏អស្ចារ្យបំផុត។

ទម្រង់ស្នែង - សក់ ក្រចក រោម ដែលភាគច្រើនមានប្រូតេអ៊ីន keratin (រូបភាព 24) ។ ភាពខុសគ្នាសំខាន់របស់វាគឺមាតិកាគួរឱ្យកត់សម្គាល់នៃសំណល់ cysteine ដែលបង្កើតជាស្ពាន disulfide ដែលផ្តល់នូវការបត់បែនខ្ពស់ (សមត្ថភាពក្នុងការស្តាររូបរាងដើមរបស់វាឡើងវិញបន្ទាប់ពីការខូចទ្រង់ទ្រាយ) ដល់សក់ក៏ដូចជាក្រណាត់រោមចៀម។

អង្ករ។ ២៤. បំណែកនៃប្រូតេអ៊ីន FIBRILLAR KERATIN

សម្រាប់ការផ្លាស់ប្តូរដែលមិនអាចផ្លាស់ប្តូរបាននៅក្នុងរូបរាងរបស់វត្ថុ keratin ដំបូងអ្នកត្រូវតែបំផ្លាញស្ពាន disulfide ដោយមានជំនួយពីភ្នាក់ងារកាត់បន្ថយ ផ្តល់ឱ្យវានូវរូបរាងថ្មី ហើយបន្ទាប់មកបង្កើតស្ពាន disulfide ឡើងវិញ ដោយមានជំនួយពីភ្នាក់ងារកត់សុី (រូបភាព ១៦) នេះជារបៀបដែលឧទាហរណ៍ ការលាបសក់ត្រូវបានធ្វើរួច។

ជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃមាតិកានៃសំណល់ cysteine នៅក្នុង keratin ហើយតាមនោះការកើនឡើងនៃចំនួនស្ពាន disulfide សមត្ថភាពក្នុងការខូចទ្រង់ទ្រាយបាត់ប៉ុន្តែកម្លាំងខ្ពស់លេចឡើងក្នុងពេលតែមួយ (រហូតដល់ 18% នៃបំណែក cysteine មាននៅក្នុងស្នែង ungulates និងសំបកអណ្តើក)។ ថនិកសត្វមានរហូតដល់ទៅ 30 ប្រភេទផ្សេងគ្នានៃ keratin ។

ប្រូតេអ៊ីន fibrillar ទាក់ទងនឹង keratin ដែលលាក់ដោយដង្កូវនាងដង្កូវនាងកំឡុងពេលរុំដូង ក៏ដូចជាដោយសត្វពីងពាងកំឡុងពេលត្បាញបណ្តាញ មានតែរចនាសម្ព័ន្ធ β ដែលតភ្ជាប់ដោយខ្សែសង្វាក់តែមួយ (រូបភាពទី 11)។ មិនដូច keratin ទេ fibroin មិនមានស្ពាន disulfide ឆ្លងកាត់ទេវាមានកម្លាំង tensile ខ្លាំង (កម្លាំងក្នុងមួយឯកតាផ្នែកឆ្លងកាត់នៃគំរូបណ្តាញមួយចំនួនគឺខ្ពស់ជាងខ្សែដែក) ។ ដោយសារតែអវត្ដមាននៃតំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់ fibroin មិនមានភាពបត់បែន (វាត្រូវបានគេដឹងថាក្រណាត់រោមចៀមគឺស្ទើរតែមិនអាចលុបបានហើយក្រណាត់សូត្រងាយនឹងជ្រីវជ្រួញ) ។

ប្រូតេអ៊ីនបទប្បញ្ញត្តិ។

ប្រូតេអ៊ីននិយតកម្ម ដែលត្រូវបានគេស្គាល់ជាទូទៅថាជាអរម៉ូនត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងដំណើរការសរីរវិទ្យាផ្សេងៗ។ ឧទាហរណ៍អ័រម៉ូនអាំងស៊ុយលីន (រូបភាពទី 25) មានខ្សែសង្វាក់αពីរដែលតភ្ជាប់ដោយស្ពាន disulfide ។ អាំងស៊ុយលីនធ្វើនិយ័តកម្មដំណើរការមេតាបូលីសដែលពាក់ព័ន្ធនឹងជាតិស្ករ អវត្តមានរបស់វានាំឱ្យកើតជំងឺទឹកនោមផ្អែម។

អង្ករ។ ២៥ ប្រូតេអ៊ីនអាំងស៊ុយលីន

ក្រពេញ pituitary នៃខួរក្បាលសំយោគអរម៉ូនដែលគ្រប់គ្រងការលូតលាស់របស់រាងកាយ។ មានប្រូតេអ៊ីននិយតកម្មដែលគ្រប់គ្រង biosynthesis នៃអង់ស៊ីមជាច្រើននៅក្នុងរាងកាយ។

ប្រូតេអ៊ីន Contractile និង motor ផ្តល់ឱ្យរាងកាយនូវសមត្ថភាពក្នុងការចុះកិច្ចសន្យា ផ្លាស់ប្តូររូបរាង និងចលនា ជាចម្បង យើងកំពុងនិយាយអំពីសាច់ដុំ។ 40% នៃម៉ាសនៃប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់ដែលមាននៅក្នុងសាច់ដុំគឺ myosin (mys, myos, ក្រិក. - សាច់ដុំ) ។ ម៉ូលេគុលរបស់វាមានទាំងផ្នែក fibrillar និង globular (រូបភាព 26)

អង្ករ។ ២៦ ម៉ូលេគុល MYOSIN

ម៉ូលេគុលបែបនេះរួមបញ្ចូលគ្នាទៅជាដុំធំដែលមានម៉ូលេគុល 300-400 ។

នៅពេលដែលកំហាប់នៃអ៊ីយ៉ុងកាល់ស្យូមផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងលំហជុំវិញសរសៃសាច់ដុំ ការផ្លាស់ប្តូរបញ្ច្រាសនៃការអនុលោមតាមម៉ូលេគុលកើតឡើង - ការផ្លាស់ប្តូររូបរាងនៃខ្សែសង្វាក់ដោយសារតែការបង្វិលនៃបំណែកបុគ្គលជុំវិញចំណង valence ។ នេះនាំឱ្យមានការកន្ត្រាក់សាច់ដុំនិងសម្រាក សញ្ញាដើម្បីផ្លាស់ប្តូរកំហាប់នៃអ៊ីយ៉ុងកាល់ស្យូមបានមកពីចុងសរសៃប្រសាទនៅក្នុងសរសៃសាច់ដុំ។ ការកន្ត្រាក់សាច់ដុំសិប្បនិម្មិតអាចបណ្តាលមកពីសកម្មភាពនៃចរន្តអគ្គិសនីដែលនាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងខ្លាំងនៃកំហាប់នៃអ៊ីយ៉ុងកាល់ស្យូម នេះគឺជាមូលដ្ឋានសម្រាប់រំញោចសាច់ដុំបេះដូងដើម្បីស្តារការងាររបស់បេះដូង។

ប្រូតេអ៊ីនការពារអនុញ្ញាតឱ្យអ្នកការពាររាងកាយពីការលុកលុយនៃការវាយប្រហារបាក់តេរីមេរោគនិងពីការជ្រៀតចូលនៃប្រូតេអ៊ីនបរទេស (ឈ្មោះទូទៅនៃសាកសពបរទេសគឺ antigens) ។ តួនាទីនៃប្រូតេអ៊ីនការពារត្រូវបានអនុវត្តដោយ immunoglobulins (ឈ្មោះផ្សេងទៀតរបស់ពួកគេគឺអង្គបដិប្រាណ) ពួកគេទទួលស្គាល់អង់ទីហ្សែនដែលបានជ្រាបចូលទៅក្នុងខ្លួនហើយចងយ៉ាងរឹងមាំទៅនឹងពួកគេ។ នៅក្នុងខ្លួនរបស់ថនិកសត្វ រួមទាំងមនុស្សផង មាន immunoglobulins ប្រាំប្រភេទគឺៈ M, G, A, D និង E ដែលរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាដូចឈ្មោះបង្កប់ន័យគឺ រាងមូល ហើយលើសពីនេះទៀតពួកវាទាំងអស់ត្រូវបានបង្កើតឡើងតាមរបៀបស្រដៀងគ្នា។ អង្គការម៉ូលេគុលនៃអង្គបដិប្រាណត្រូវបានបង្ហាញខាងក្រោមដោយប្រើថ្នាក់ G immunoglobulin ជាឧទាហរណ៍ (រូបភាព 27) ។ ម៉ូលេគុលមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide បួនដែលតភ្ជាប់ដោយស្ពាន S-S disulfide បី (ក្នុងរូបភាពទី 27 ពួកវាត្រូវបានបង្ហាញដោយចំណង valence ក្រាស់ និងនិមិត្តសញ្ញា S ធំ) លើសពីនេះទៀត ខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer នីមួយៗមានស្ពាន intrachain disulfide ។ ខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ធំពីរ (បន្លិចពណ៌ខៀវ) មានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 400-600 ។ ខ្សែសង្វាក់ពីរផ្សេងទៀត (បន្លិចជាពណ៌បៃតង) មានប្រវែងជិតពាក់កណ្តាលដែលមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូប្រហែល 220 ។ ខ្សែសង្វាក់ទាំងបួនមានទីតាំងនៅតាមរបៀបដែលស្ថានីយ H 2 N-groups ត្រូវបានដឹកនាំក្នុងទិសដៅមួយ។

អង្ករ។ ២៧ គ្រោងការណ៍គំនូរនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃ IMMUNOGLOBULIN

បន្ទាប់ពីរាងកាយបានទាក់ទងជាមួយប្រូតេអ៊ីនបរទេស (អង់ទីហ្សែន) កោសិកានៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំចាប់ផ្តើមផលិតសារធាតុ immunoglobulins (អង្គបដិប្រាណ) ដែលប្រមូលផ្តុំនៅក្នុងសេរ៉ូមឈាម។ នៅដំណាក់កាលទី 1 ការងារសំខាន់ត្រូវបានធ្វើឡើងដោយផ្នែកខ្សែសង្វាក់ដែលមានស្ថានីយ H 2 N (ក្នុងរូបភាពទី 27 ផ្នែកដែលត្រូវគ្នាត្រូវបានសម្គាល់ជាពណ៌ខៀវខ្ចីនិងពណ៌បៃតងខ្ចី) ។ ទាំងនេះគឺជាកន្លែងចាប់យកអង់ទីហ្សែន។ នៅក្នុងដំណើរការនៃការសំយោគ immunoglobulin កន្លែងទាំងនេះត្រូវបានបង្កើតឡើងតាមរបៀបដែលរចនាសម្ព័ន្ធ និងការកំណត់របស់វាត្រូវគ្នាតាមដែលអាចធ្វើទៅបានចំពោះរចនាសម្ព័ន្ធនៃអង់ទីហ្សែនដែលជិតមកដល់ (ដូចជាសោរចាក់សោ ដូចជាអង់ស៊ីម ប៉ុន្តែកិច្ចការក្នុងករណីនេះគឺ ខុសគ្នា)។ ដូច្នេះ សម្រាប់អង់ទីហ្សែននីមួយៗ អង្គបដិប្រាណបុគ្គលយ៉ាងតឹងរឹងត្រូវបានបង្កើតឡើងជាការឆ្លើយតបនៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំ។ មិនមានប្រូតេអ៊ីនដែលគេស្គាល់តែមួយអាចផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាដូច្នេះ "ប្លាស្ទិច" អាស្រ័យលើកត្តាខាងក្រៅបន្ថែមលើ immunoglobulins ។ អង់ស៊ីមដោះស្រាយបញ្ហានៃការអនុលោមតាមរចនាសម្ព័ន្ធទៅនឹង reagent តាមរបៀបផ្សេងគ្នា - ដោយមានជំនួយពីសំណុំអង់ស៊ីមជាច្រើនសម្រាប់គ្រប់ករណីដែលអាចកើតមានហើយ immunoglobulins រាល់ពេលដែលបង្កើត "ឧបករណ៍ធ្វើការ" ឡើងវិញ។ លើសពីនេះទៅទៀត តំបន់ប្រហោងនៃ immunoglobulin (រូបភាពទី 27) ផ្តល់នូវតំបន់ចាប់យកទាំងពីរជាមួយនឹងការចល័តឯករាជ្យមួយចំនួន ជាលទ្ធផល ម៉ូលេគុល immunoglobulin អាច "ស្វែងរក" តំបន់ដែលងាយស្រួលបំផុតចំនួនពីរសម្រាប់ការចាប់យកនៅក្នុង antigen ដើម្បីជួសជុលដោយសុវត្ថិភាព។ វាប្រហាក់ប្រហែលនឹងសកម្មភាពរបស់សត្វក្រៀល។

បន្ទាប់មក ខ្សែសង្វាក់នៃប្រតិកម្មបន្តបន្ទាប់គ្នានៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំរបស់រាងកាយត្រូវបានបើក សារធាតុ immunoglobulins នៃក្រុមផ្សេងទៀតត្រូវបានភ្ជាប់គ្នា ជាលទ្ធផលប្រូតេអ៊ីនបរទេសត្រូវបានធ្វើឱ្យអសកម្ម ហើយបន្ទាប់មកអង់ទីហ្សែន (អតិសុខុមប្រាណបរទេស ឬជាតិពុល) ត្រូវបានបំផ្លាញ និងដកចេញ។

បន្ទាប់ពីទំនាក់ទំនងជាមួយអង់ទីហ្សែន ការប្រមូលផ្តុំអតិបរិមានៃ immunoglobulin ត្រូវបានឈានដល់ (អាស្រ័យលើធម្មជាតិនៃអង់ទីហ្សែន និងលក្ខណៈបុគ្គលនៃសារពាង្គកាយខ្លួនវា) ក្នុងរយៈពេលពីរបីម៉ោង (ជួនកាលច្រើនថ្ងៃ)។ រាងកាយរក្សាការចងចាំនៃទំនាក់ទំនងបែបនេះហើយនៅពេលដែលត្រូវបានវាយប្រហារម្តងទៀតជាមួយនឹងអង់ទីករដូចគ្នានោះ immunoglobulins កកកុញនៅក្នុងសេរ៉ូមឈាមលឿនជាងមុននិងក្នុងបរិមាណកាន់តែច្រើន - ភាពស៊ាំដែលទទួលបានកើតឡើង។

ការចាត់ថ្នាក់នៃប្រូតេអ៊ីនខាងលើគឺខុសខ្លះៗ ឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីន thrombin ដែលបានរៀបរាប់ក្នុងចំណោមប្រូតេអ៊ីនការពារ គឺជាអង់ស៊ីមសំខាន់ដែលជំរុញការរំលាយអ៊ីដ្រូលីសនៃចំណង peptide ពោលគឺវាជាកម្មសិទ្ធិរបស់ថ្នាក់ប្រូតេអុីន។

ប្រូតេអ៊ីនការពារត្រូវបានសំដៅជាញឹកញាប់ថាជាប្រូតេអ៊ីនពិសពស់ និងប្រូតេអ៊ីនពុលនៃរុក្ខជាតិមួយចំនួន ចាប់តាំងពីភារកិច្ចរបស់ពួកគេគឺដើម្បីការពាររាងកាយពីការខូចខាត។

មានប្រូតេអ៊ីនដែលមុខងាររបស់វាមានលក្ខណៈប្លែកពីគេ ដែលធ្វើឱ្យវាពិបាកក្នុងការចាត់ថ្នាក់ពួកវា។ ជាឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីន Monellin ដែលត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងរុក្ខជាតិអាហ្រ្វិក មានរសជាតិផ្អែមខ្លាំង ហើយបានក្លាយជាកម្មវត្ថុនៃការស្រាវជ្រាវថាជាសារធាតុគ្មានជាតិពុលដែលអាចប្រើជំនួសស្ករដើម្បីការពារការធាត់បាន។ ប្លាស្មាឈាមរបស់ត្រីអង់តាក់ទិកមួយចំនួនមានផ្ទុកនូវប្រូតេអ៊ីនដែលមានលក្ខណៈសម្បត្តិប្រឆាំងនឹងការកក ដែលរក្សាឈាមរបស់ត្រីទាំងនេះពីការកក។

ការសំយោគសិប្បនិម្មិតនៃប្រូតេអ៊ីន។

ការ condensation នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលនាំឱ្យមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide គឺជាដំណើរការដែលបានសិក្សាយ៉ាងល្អ។ វាគឺអាចធ្វើទៅបានដើម្បីអនុវត្តឧទាហរណ៍ condensation នៃអាស៊ីតអាមីណូណាមួយឬល្បាយនៃអាស៊ីតនិងទទួលបានរៀងគ្នាវត្ថុធាតុ polymer ដែលមានឯកតាដូចគ្នាឬផ្សេងគ្នា, ជំនួសនៅក្នុងលំដាប់ចៃដន្យ។ សារធាតុប៉ូលីម៊ែរបែបនេះមានភាពស្រដៀងគ្នាតិចតួចទៅនឹងសារធាតុ polypeptides ធម្មជាតិ ហើយមិនមានសកម្មភាពជីវសាស្រ្តទេ។ ភារកិច្ចចម្បងគឺដើម្បីភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងលំដាប់ដែលបានកំណត់ទុកជាមុនយ៉ាងតឹងរ៉ឹងដើម្បីបង្កើតឡើងវិញនូវលំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនធម្មជាតិ។ អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រអាមេរិក Robert Merrifield បានស្នើវិធីសាស្ត្រដើមដែលធ្វើឱ្យវាអាចដោះស្រាយបញ្ហាបែបនេះបាន។ ខ្លឹមសារនៃវិធីសាស្រ្តគឺថាអាស៊ីតអាមីណូដំបូងត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងជែលវត្ថុធាតុ polymer ដែលមិនអាចរលាយបានដែលមានក្រុមប្រតិកម្មដែលអាចផ្សំជាមួយ -COOH - ក្រុមនៃអាស៊ីតអាមីណូ។ សារធាតុ polystyrene ដែលភ្ជាប់គ្នាជាមួយក្រុម chloromethyl ដែលបញ្ចូលទៅក្នុងវាត្រូវបានយកជាស្រទាប់ខាងក្រោមប៉ូលីមែរ។ ដូច្នេះថាអាស៊ីតអាមីណូដែលយកសម្រាប់ប្រតិកម្មមិនមានប្រតិកម្មជាមួយខ្លួនវា ហើយដូច្នេះវាមិនចូលរួមជាមួយក្រុម H 2 N ទៅស្រទាប់ខាងក្រោម ក្រុមអាមីណូនៃអាស៊ីតនេះត្រូវបានរារាំងជាមុនជាមួយនឹងសារធាតុជំនួសសំពីងសំពោង [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -group ។ បន្ទាប់ពីអាស៊ីតអាមីណូបានភ្ជាប់ទៅនឹងជំនួយប៉ូលីមិច ក្រុមទប់ស្កាត់ត្រូវបានដកចេញ ហើយអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀតត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងល្បាយប្រតិកម្ម ដែលក្រុម H 2 N ក៏ត្រូវបានរារាំងពីមុនដែរ។ នៅក្នុងប្រព័ន្ធបែបនេះមានតែអន្តរកម្មនៃក្រុម H 2 N នៃអាស៊ីតអាមីណូទីមួយនិងក្រុម -COOH នៃអាស៊ីតទីពីរគឺអាចធ្វើទៅបានដែលត្រូវបានអនុវត្តនៅក្នុងវត្តមាននៃកាតាលីករ (អំបិលផូស្វ័រ) ។ បន្ទាប់មកគ្រោងការណ៍ទាំងមូលត្រូវបានធ្វើម្តងទៀតដោយណែនាំអាស៊ីតអាមីណូទីបី (រូបភាព 28) ។

អង្ករ។ ២៨. គ្រោងការណ៍សំយោគនៃខ្សែសង្វាក់ POLYPeptide

ប្រូតេអ៊ីនជាប្រភពអាហារ។

ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិតត្រូវបានបំបែកឥតឈប់ឈរទៅជាអាស៊ីតអាមីណូដើមរបស់វា (ដោយមានការចូលរួមមិនអាចខ្វះបាននៃអង់ស៊ីម) អាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនឆ្លងចូលទៅក្នុងអ្នកដទៃ បន្ទាប់មកប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសំយោគម្តងទៀត (ក៏មានការចូលរួមពីអង់ស៊ីមផងដែរ) ពោលគឺ។ រាងកាយកំពុងបន្តខ្លួនឯងជានិច្ច។ ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន (Collagen នៃស្បែក សក់) មិនត្រូវបានបង្កើតឡើងវិញទេ រាងកាយនឹងបាត់បង់ពួកវាជាបន្តបន្ទាប់ ហើយជំនួសមកវិញនូវការសំយោគថ្មី។ ប្រូតេអ៊ីនជាប្រភពអាហារបំពេញមុខងារសំខាន់ពីរ៖ ពួកគេផ្គត់ផ្គង់រាងកាយជាមួយនឹងសម្ភារៈសំណង់សម្រាប់ការសំយោគម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនថ្មី ហើយលើសពីនេះទៀត ផ្គត់ផ្គង់ថាមពលដល់រាងកាយ (ប្រភពកាឡូរី)។

ថនិកសត្វដែលស៊ីសាច់ (រួមទាំងមនុស្ស) ទទួលបានប្រូតេអ៊ីនចាំបាច់ពីអាហាររុក្ខជាតិ និងសត្វ។ គ្មានប្រូតេអ៊ីនដែលទទួលបានពីអាហារត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងរាងកាយក្នុងទម្រង់មិនផ្លាស់ប្តូរនោះទេ។ នៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ ប្រូតេអ៊ីនដែលស្រូបចូលទាំងអស់ត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ ហើយប្រូតេអ៊ីនដែលចាំបាច់សម្រាប់សារពាង្គកាយជាក់លាក់មួយត្រូវបានបង្កើតឡើងរួចហើយពីពួកវា ខណៈដែល 12 ដែលនៅសល់អាចត្រូវបានសំយោគពីអាស៊ីតសំខាន់ៗចំនួន 8 (តារាងទី 1) ក្នុងរាងកាយ ប្រសិនបើពួកវាមិនមាន។ ផ្គត់ផ្គង់ក្នុងបរិមាណគ្រប់គ្រាន់ជាមួយនឹងអាហារ ប៉ុន្តែអាស៊ីតសំខាន់ៗត្រូវតែត្រូវបានផ្គត់ផ្គង់ជាមួយអាហារដោយមិនខកខាន។ អាតូមស្ពាន់ធ័រនៅក្នុង cysteine ត្រូវបានទទួលដោយរាងកាយជាមួយនឹងអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ methionine ។ ផ្នែកមួយនៃប្រូតេអ៊ីនបំបែក បញ្ចេញថាមពលចាំបាច់ដើម្បីរក្សាជីវិត ហើយអាសូតដែលមាននៅក្នុងពួកវាត្រូវបានបញ្ចេញចេញពីរាងកាយជាមួយនឹងទឹកនោម។ ជាធម្មតារាងកាយរបស់មនុស្សបាត់បង់ប្រូតេអ៊ីន 25-30 ក្រាមក្នុងមួយថ្ងៃ ដូច្នេះអាហារប្រូតេអ៊ីនត្រូវតែមានវត្តមានក្នុងបរិមាណត្រឹមត្រូវជានិច្ច។ តម្រូវការប្រចាំថ្ងៃអប្បបរមាសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនគឺ 37 ក្រាមសម្រាប់បុរស និង 29 ក្រាមសម្រាប់ស្ត្រី ប៉ុន្តែការទទួលទានដែលត្រូវបានណែនាំគឺខ្ពស់ជាងស្ទើរតែពីរដង។ នៅពេលវាយតម្លៃអាហារវាចាំបាច់ណាស់ក្នុងការពិចារណាពីគុណភាពប្រូតេអ៊ីន។ ក្នុងអវត្តមាន ឬមាតិកាទាបនៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានចាត់ទុកថាមានតម្លៃទាប ដូច្នេះប្រូតេអ៊ីនបែបនេះគួរតែត្រូវបានប្រើប្រាស់ក្នុងបរិមាណកាន់តែច្រើន។ ដូច្នេះប្រូតេអ៊ីននៃ legumes មាន methionine តិចតួចហើយប្រូតេអ៊ីននៃស្រូវសាលីនិងពោតមានកម្រិតទាបនៅក្នុង lysine (អាស៊ីតអាមីណូទាំងពីរគឺចាំបាច់) ។ ប្រូតេអ៊ីនសត្វ (មិនរាប់បញ្ចូលកូឡាជែន) ត្រូវបានចាត់ថ្នាក់ជាអាហារពេញលេញ។ សំណុំពេញលេញនៃអាស៊ីតសំខាន់ៗទាំងអស់មានទឹកដោះគោ casein ក៏ដូចជាឈីក្រុម Fulham និងឈីសដែលបានរៀបចំពីវា ដូច្នេះរបបអាហារបួសប្រសិនបើវាតឹងរ៉ឹងខ្លាំង ពោលគឺឧ។ “គ្មានទឹកដោះគោ” ទាមទារការបង្កើនការប្រើប្រាស់គ្រាប់ធញ្ញជាតិ គ្រាប់ និងផ្សិត ដើម្បីផ្គត់ផ្គង់រាងកាយជាមួយនឹងអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗក្នុងបរិមាណត្រឹមត្រូវ។

អាស៊ីតអាមីណូសំយោគ និងប្រូតេអ៊ីនក៏ត្រូវបានគេប្រើជាផលិតផលអាហារផងដែរ ដោយបន្ថែមវាទៅក្នុងចំណីដែលមានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗក្នុងបរិមាណតិចតួច។ មានបាក់តេរីដែលអាចដំណើរការ និងបញ្ចូលអ៊ីដ្រូកាបូននៃប្រេង ក្នុងករណីនេះសម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនពេញលេញ ពួកគេត្រូវការអាហារជាមួយសមាសធាតុដែលមានផ្ទុកអាសូត (អាម៉ូញាក់ ឬនីត្រាត)។ ប្រូតេអ៊ីនដែលទទួលបានតាមរបៀបនេះត្រូវបានគេប្រើជាចំណីសម្រាប់បសុសត្វនិងបសុបក្សី។ បណ្តុំនៃអង់ស៊ីម កាបូអ៊ីដ្រាត ជារឿយៗត្រូវបានបន្ថែមទៅក្នុងចំណីសត្វ ដែលជំរុញការបំប្លែងអ៊ីដ្រូលីសនៃសមាសធាតុអាហារកាបូអ៊ីដ្រាតដែលពិបាកនឹងបំបែក (ជញ្ជាំងកោសិកានៃដំណាំធញ្ញជាតិ) ដែលជាលទ្ធផលដែលអាហាររុក្ខជាតិត្រូវបានស្រូបយកបានពេញលេញ។

Mikhail Levitsky

ប្រូតេអ៊ីន (មាត្រា 2)

(ប្រូតេអ៊ីន) ថ្នាក់នៃសមាសធាតុដែលមានផ្ទុកអាសូតស្មុគស្មាញ ដែលជាធាតុផ្សំ និងសំខាន់បំផុត (រួមជាមួយនឹងអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីក) នៃសារធាតុរស់នៅ។ ប្រូតេអ៊ីនអនុវត្តមុខងារជាច្រើន និងផ្លាស់ប្តូរ។ ប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនគឺជាអង់ស៊ីមដែលបំប្លែងប្រតិកម្មគីមី។ អ័រម៉ូនជាច្រើនដែលគ្រប់គ្រងដំណើរការសរីរវិទ្យាក៏ជាប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។ ប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធដូចជា collagen និង keratin គឺជាសមាសធាតុសំខាន់នៃជាលិកាឆ្អឹង សក់ និងក្រចក។ ប្រូតេអ៊ីន contractile នៃសាច់ដុំមានសមត្ថភាពក្នុងការផ្លាស់ប្តូរប្រវែងរបស់ពួកគេដោយប្រើថាមពលគីមីដើម្បីអនុវត្តការងារមេកានិច។ ប្រូតេអ៊ីនគឺជាអង្គបដិប្រាណដែលចង និងបន្សាបសារធាតុពុល។ ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនដែលអាចឆ្លើយតបទៅនឹងឥទ្ធិពលខាងក្រៅ (ពន្លឺ ក្លិន) បម្រើជាអ្នកទទួលនៅក្នុងសរីរាង្គអារម្មណ៍ដែលយល់ឃើញពីការរលាក។ ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនដែលមានទីតាំងនៅខាងក្នុងកោសិកា និងនៅលើភ្នាសកោសិកាអនុវត្តមុខងារនិយតកម្ម។

នៅពាក់កណ្តាលទីមួយនៃសតវត្សទី 19 អ្នកគីមីវិទ្យាជាច្រើន ហើយក្នុងចំណោមពួកគេ ជាចម្បង J. von Liebig បានសន្និដ្ឋានជាបណ្តើរៗថា ប្រូតេអ៊ីនគឺជាថ្នាក់ពិសេសនៃសមាសធាតុអាសូត។ ឈ្មោះ "ប្រូតេអ៊ីន" (ពីភាសាក្រិក protos - ទីមួយ) ត្រូវបានស្នើឡើងនៅឆ្នាំ 1840 ដោយអ្នកគីមីវិទ្យាជនជាតិហូឡង់ G. Mulder ។

លក្ខណៈសម្បត្តិរូបវន្ត

ប្រូតេអ៊ីនមានពណ៌សក្នុងសភាពរឹង ប៉ុន្តែគ្មានពណ៌នៅក្នុងសូលុយស្យុង លុះត្រាតែពួកវាផ្ទុកក្រុមក្រូម៉ូសូម (ពណ៌) ដូចជាអេម៉ូក្លូប៊ីន។ ភាពរលាយក្នុងទឹកនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាប្រែប្រួលយ៉ាងខ្លាំង។ វាក៏ប្រែប្រួលផងដែរជាមួយនឹង pH និងជាមួយនឹងការប្រមូលផ្តុំអំបិលនៅក្នុងដំណោះស្រាយដូច្នេះមនុស្សម្នាក់អាចជ្រើសរើសលក្ខខណ្ឌដែលប្រូតេអ៊ីនមួយនឹងជ្រើសរើស precipitate នៅក្នុងវត្តមាននៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀត។ វិធីសាស្រ្ត "អំបិលចេញ" នេះត្រូវបានគេប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយដើម្បីញែក និងបន្សុទ្ធប្រូតេអ៊ីន។ ប្រូតេអ៊ីនដែលបានបន្សុតច្រើនតែហូរចេញពីសូលុយស្យុងជាគ្រីស្តាល់។

នៅក្នុងការប្រៀបធៀបជាមួយនឹងសមាសធាតុផ្សេងទៀតទម្ងន់ម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីនគឺធំណាស់ - ពីជាច្រើនពាន់ទៅជាច្រើនលាននៃ daltons ។ ដូច្នេះក្នុងអំឡុងពេល ultracentrifugation ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបាន precipitated ហើយលើសពីនេះទៅទៀតក្នុងអត្រាផ្សេងគ្នា។ ដោយសារតែវត្តមានក្រុមវិជ្ជមាន និងអវិជ្ជមាននៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ពួកវាផ្លាស់ទីក្នុងល្បឿនខុសៗគ្នានៅក្នុងវាលអគ្គិសនី។ នេះគឺជាមូលដ្ឋាននៃ electrophoresis ដែលជាវិធីសាស្រ្តមួយដែលត្រូវបានប្រើដើម្បីញែកប្រូតេអ៊ីនបុគ្គលចេញពីល្បាយស្មុគស្មាញ។ ការបន្សុតប្រូតេអ៊ីនក៏ត្រូវបានអនុវត្តដោយ chromatography ។

ទ្រព្យសម្បត្តិគីមី

រចនាសម្ព័ន្ធ។

ប្រូតេអ៊ីនគឺជាប៉ូលីមែរ, i.e. ម៉ូលេគុលដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងដូចជាខ្សែសង្វាក់ពីឯកតា monomer ដដែលៗ ឬអនុunits ដែលតួនាទីរបស់វាត្រូវបានលេងដោយអាស៊ីតអាល់ហ្វាអាមីណូ។ រូបមន្តទូទៅនៃអាស៊ីតអាមីណូ

ដែល R ជាអាតូមអ៊ីដ្រូសែន ឬក្រុមសរីរាង្គមួយចំនួន។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន (ខ្សែសង្វាក់ polypeptide) អាចមានអាស៊ីដអាមីណូមួយចំនួនតូច ឬច្រើនពាន់ឯកតា monomer ។ ការភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់គឺអាចធ្វើទៅបានពីព្រោះពួកវានីមួយៗមានក្រុមគីមីពីរផ្សេងគ្នា៖ ក្រុមអាមីណូដែលមានលក្ខណៈសម្បត្តិជាមូលដ្ឋាន NH2 និងក្រុមអាស៊ីត carboxyl COOH ។ ក្រុមទាំងពីរនេះត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូមកាបូន។ ក្រុម carboxyl នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយអាចបង្កើតចំណងអាមីដ (peptide) ជាមួយក្រុមអាមីណូនៃអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀត៖

បន្ទាប់ពីអាស៊ីតអាមីណូពីរត្រូវបានតភ្ជាប់តាមរបៀបនេះ ខ្សែសង្វាក់អាចត្រូវបានពង្រីកដោយបន្ថែមមួយភាគបីទៅអាស៊ីតអាមីណូទីពីរ ហើយដូច្នេះនៅលើ។ ដូចដែលអាចមើលឃើញពីសមីការខាងលើ នៅពេលដែលចំណង peptide ត្រូវបានបង្កើតឡើង ម៉ូលេគុលទឹកត្រូវបានបញ្ចេញ។ នៅក្នុងវត្តមាននៃអាស៊ីតអាល់កាឡាំងឬអង់ស៊ីម proteolytic ប្រតិកម្មកើតឡើងក្នុងទិសដៅផ្ទុយ: ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូជាមួយនឹងការបន្ថែមទឹក។ ប្រតិកម្មនេះត្រូវបានគេហៅថា hydrolysis ។ Hydrolysis ដំណើរការដោយឯកឯង ហើយថាមពលត្រូវបានទាមទារដើម្បីបញ្ចូលគ្នានូវអាស៊ីតអាមីណូចូលទៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។

ក្រុម carboxyl និងក្រុម amide (ឬក្រុម imide ស្រដៀងនឹងវា - ក្នុងករណីអាស៊ីតអាមីណូប្រូលីន) មាននៅក្នុងអាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ខណៈពេលដែលភាពខុសគ្នារវាងអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានកំណត់ដោយធម្មជាតិនៃក្រុមនោះឬ "ចំហៀង។ ខ្សែសង្វាក់" ដែលត្រូវបានចង្អុលបង្ហាញខាងលើដោយអក្សរ R. តួនាទីនៃខ្សែសង្វាក់ចំហៀងអាចត្រូវបានលេងដោយអាតូមអ៊ីដ្រូសែនមួយ ដូចជាអាស៊ីតអាមីណូ glycine និងការដាក់ជាក្រុមសំពីងសំពោងមួយចំនួនដូចជា អ៊ីស្ទីឌីន និង ទ្រីបតូហ្វាន។ ខ្សែសង្វាក់ចំហៀងខ្លះមានភាពអសកម្មគីមី ខណៈពេលដែលខ្សែសង្វាក់ផ្សេងទៀតមានប្រតិកម្មខ្លាំង។

អាស៊ីដអាមីណូផ្សេងៗគ្នាជាច្រើនពាន់អាចត្រូវបានសំយោគ ហើយអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងៗគ្នាជាច្រើនកើតឡើងនៅក្នុងធម្មជាតិ ប៉ុន្តែមានតែអាស៊ីដអាមីណូចំនួន 20 ប្រភេទប៉ុណ្ណោះដែលត្រូវបានប្រើប្រាស់សម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីន៖ អាឡានីន អាហ្គីនីន អាស្ប៉ារ៉ាជីន អាស៊ីត aspartic វ៉ាលីន អ៊ីស្ទីឌីន គ្លីស៊ីន គ្លូតាមីន អាស៊ីត, isoleucine, leucine, lysine, methionine, proline, serine, tyrosine, threonine, tryptophan, phenylalanine និង cysteine (នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន cysteine អាចមានវត្តមានជាឌីមឺរ - ស៊ីស្ទីន) ។ ពិតហើយ នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនមានអាស៊ីដអាមីណូផ្សេងទៀត បន្ថែមពីលើសារធាតុដែលកើតឡើងជាទៀងទាត់ចំនួនម្ភៃ ប៉ុន្តែពួកវាត្រូវបានបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការកែប្រែណាមួយក្នុងចំណោម 20 ដែលបានរាយបញ្ជីបន្ទាប់ពីវាត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន។

សកម្មភាពអុបទិក។

អាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ លើកលែងតែ glycine មានក្រុមបួនផ្សេងគ្នាដែលភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូម α-កាបូន។ នៅក្នុងលក្ខខណ្ឌនៃធរណីមាត្រ ក្រុមបួនផ្សេងគ្នាអាចត្រូវបានភ្ជាប់តាមពីរវិធី ហើយស្របគ្នានោះមានការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធដែលអាចមានពីរ ឬ isomers ពីរដែលទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមកជាវត្ថុទៅនឹងរូបភាពកញ្ចក់របស់វា i.e. ដូចជាដៃឆ្វេងទៅស្តាំ។ ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធមួយត្រូវបានគេហៅថាឆ្វេង ឬដៃឆ្វេង (L) និងមួយទៀតដៃស្តាំ ឬស្តាំ (D) ពីព្រោះអ៊ីសូមឺរទាំងពីរនេះខុសគ្នាក្នុងទិសដៅនៃការបង្វិលយន្តហោះនៃពន្លឺប៉ូល។ មានតែអាស៊ីត L-amino ប៉ុណ្ណោះដែលកើតឡើងនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន (ករណីលើកលែងគឺ glycine វាអាចត្រូវបានតំណាងតែក្នុងទម្រង់មួយចាប់តាំងពីក្រុមពីរក្នុងចំណោមបួនក្រុមរបស់វាដូចគ្នា) ហើយពួកវាទាំងអស់មានសកម្មភាពអុបទិក (ចាប់តាំងពីមានអ៊ីសូមឺរតែមួយ) ។ អាស៊ីតអាមីណូគឺកម្រនៅក្នុងធម្មជាតិ; ពួកវាត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងថ្នាំអង់ទីប៊ីយោទិចមួយចំនួន និងជញ្ជាំងកោសិកានៃបាក់តេរី។

លំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូ។

អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide មិនត្រូវបានរៀបចំដោយចៃដន្យទេប៉ុន្តែនៅក្នុងលំដាប់ថេរជាក់លាក់មួយហើយវាគឺជាលំដាប់នេះដែលកំណត់មុខងារនិងលក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីន។ ដោយការផ្លាស់ប្តូរលំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូទាំង 20 ប្រភេទ អ្នកអាចទទួលបានប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាជាច្រើន ដូចជាអ្នកអាចបង្កើតអត្ថបទផ្សេងៗគ្នាជាច្រើនពីអក្សរនៃអក្ខរក្រម។

កាលពីមុន ការកំណត់លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីន ច្រើនតែចំណាយពេលច្រើនឆ្នាំ។ ការកំណត់ដោយផ្ទាល់នៅតែជាកិច្ចការដ៏លំបាកមួយ ទោះបីជាឧបករណ៍ត្រូវបានបង្កើតឡើងដែលអនុញ្ញាតឱ្យវាត្រូវបានអនុវត្តដោយស្វ័យប្រវត្តិក៏ដោយ។ ជាធម្មតាវាងាយស្រួលក្នុងការកំណត់លំដាប់នុយក្លេអូទីតនៃហ្សែនដែលត្រូវគ្នា និងទទួលបានលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនពីវា។ រហូតមកដល់បច្ចុប្បន្ន លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនរាប់រយត្រូវបានគេកំណត់រួចហើយ។ មុខងារនៃប្រូតេអ៊ីនដែលបានឌិកូដត្រូវបានគេស្គាល់ជាធម្មតា ហើយនេះជួយឱ្យស្រមៃមើលមុខងារដែលអាចកើតមាននៃប្រូតេអ៊ីនស្រដៀងគ្នាដែលបានបង្កើតឡើង ឧទាហរណ៍នៅក្នុង neoplasms សាហាវ។

ប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ។

ប្រូតេអ៊ីនដែលមានតែអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានគេហៅថាសាមញ្ញ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ជាញឹកញយ អាតូមដែក ឬសមាសធាតុគីមីមួយចំនួនដែលមិនមែនជាអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះត្រូវបានគេហៅថាស្មុគស្មាញ។ ឧទាហរណ៍មួយគឺអេម៉ូក្លូប៊ីន៖ វាមានជាតិដែក porphyrin ដែលផ្តល់ឱ្យវានូវពណ៌ក្រហម និងអនុញ្ញាតឱ្យវាដើរតួជាអ្នកដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែន។

ឈ្មោះនៃប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញបំផុតមានការបង្ហាញអំពីធម្មជាតិនៃក្រុមដែលភ្ជាប់មកជាមួយ: ជាតិស្ករមានវត្តមាននៅក្នុង glycoproteins ខ្លាញ់នៅក្នុង lipoproteins ។ ប្រសិនបើសកម្មភាពកាតាលីករនៃអង់ស៊ីមអាស្រ័យលើក្រុមដែលបានភ្ជាប់នោះវាត្រូវបានគេហៅថាក្រុមសិប្បនិម្មិត។ ជារឿយៗ វីតាមីនខ្លះដើរតួជាក្រុមសិប្បនិម្មិត ឬជាផ្នែកមួយនៃវា។ ជាឧទាហរណ៍ វីតាមីន A ភ្ជាប់ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនមួយនៃរីទីណា កំណត់ភាពប្រែប្រួលរបស់វាចំពោះពន្លឺ។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបី។

អ្វីដែលសំខាន់គឺមិនច្រើនទេ លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីន (រចនាសម្ព័ន្ធបឋម) ប៉ុន្តែរបៀបដែលវាត្រូវបានដាក់ក្នុងលំហ។ នៅតាមបណ្តោយប្រវែងទាំងមូលនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide អ៊ីយ៉ុងអ៊ីដ្រូសែនបង្កើតជាចំណងអ៊ីដ្រូសែនទៀងទាត់ ដែលផ្តល់ឱ្យវានូវរូបរាងនៃវង់ ឬស្រទាប់ (រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ)។ ពីការរួមបញ្ចូលគ្នានៃ helices និងស្រទាប់បែបនេះទម្រង់បង្រួមនៃលំដាប់បន្ទាប់កើតឡើង - រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន។ នៅជុំវិញចំណងដែលផ្ទុកតំណភ្ជាប់ monomeric នៃខ្សែសង្វាក់ ការបង្វិលតាមមុំតូចអាចធ្វើទៅបាន។ ដូច្នេះតាមទស្សនៈធរណីមាត្រសុទ្ធសាធ ចំនួននៃការកំណត់ដែលអាចកើតមានសម្រាប់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ណាមួយគឺមានទំហំធំគ្មានកំណត់។ តាមការពិត ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗជាធម្មតាមាននៅក្នុងការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធតែមួយ ដែលកំណត់ដោយលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់វា។ រចនាសម្ព័ន្ធនេះមិនរឹងទេវាហាក់ដូចជា "ដកដង្ហើម" - វាយោលជុំវិញការកំណត់មធ្យមជាក់លាក់មួយ។ ខ្សែសង្វាក់ត្រូវបានបត់ចូលទៅក្នុងការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធដែលថាមពលទំនេរ (សមត្ថភាពក្នុងការធ្វើការងារ) មានតិចតួច ដូចគ្នានឹងនិទាឃរដូវដែលបានបញ្ចេញត្រូវបានបង្ហាប់ទៅរដ្ឋដែលត្រូវនឹងអប្បបរមានៃថាមពលឥតគិតថ្លៃ។ ជាញឹកញាប់ ផ្នែកមួយនៃខ្សែសង្វាក់ត្រូវបានភ្ជាប់យ៉ាងតឹងរ៉ឹងទៅមួយទៀតដោយចំណង disulfide (–S–S–) រវាងសំណល់ cysteine ពីរ។ នេះជាមូលហេតុមួយផ្នែកដែល cysteine ក្នុងចំនោមអាស៊ីតអាមីណូដើរតួយ៉ាងសំខាន់។

ភាពស្មុគស្មាញនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនគឺអស្ចារ្យណាស់ដែលវាមិនទាន់អាចគណនារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីននោះទេ ទោះបីជាលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់វាត្រូវបានគេស្គាល់ក៏ដោយ។ ប៉ុន្តែប្រសិនបើអាចទទួលបានគ្រីស្តាល់ប្រូតេអ៊ីន នោះរចនាសម្ព័ន្ធទីបីរបស់វាអាចត្រូវបានកំណត់ដោយការបំភាយកាំរស្មីអ៊ិច។

នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ, contractile, និងប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនផ្សេងទៀត, ច្រវាក់ត្រូវបានពន្លូតនិងច្រវាក់បត់បន្តិចមួយចំនួនដេកនៅចំហៀងបង្កើត fibrils; fibrils, នៅក្នុងវេន, បត់ចូលទៅក្នុងទ្រង់ទ្រាយធំ - សរសៃ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើននៅក្នុងសូលុយស្យុងគឺមានរាងជារង្វង់៖ ច្រវាក់ត្រូវបានរុំជារាងមូល ដូចជាអំបោះនៅក្នុងបាល់។ ថាមពលឥតគិតថ្លៃជាមួយនឹងការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនេះគឺតិចតួចបំផុត ដោយសារអាស៊ីតអាមីណូ hydrophobic ("ជ្រាបទឹក") ត្រូវបានលាក់នៅខាងក្នុងពិភពលោក ហើយអាស៊ីតអាមីណូ hydrophilic ("ទាក់ទាញទឹក") នៅលើផ្ទៃរបស់វា។

ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនគឺជាស្មុគស្មាញនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើន។ រចនាសម្ព័ន្ធនេះត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីន។ ជាឧទាហរណ៍ ម៉ូលេគុលអេម៉ូក្លូប៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយផ្នែករងចំនួន 4 ដែលនីមួយៗជាប្រូតេអ៊ីន globular ។

ប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធដោយសារតែការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលីនេអ៊ែររបស់ពួកគេបង្កើតជាសរសៃដែលកម្លាំង tensile ខ្ពស់ណាស់ខណៈពេលដែលការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធ globular អនុញ្ញាតឱ្យប្រូតេអ៊ីនចូលទៅក្នុងអន្តរកម្មជាក់លាក់ជាមួយសមាសធាតុផ្សេងទៀត។ នៅលើផ្ទៃនៃ globule ជាមួយនឹងការដាក់ត្រឹមត្រូវនៃច្រវាក់ បែហោងធ្មែញនៃរូបរាងជាក់លាក់មួយលេចឡើង ដែលក្នុងនោះក្រុមគីមីប្រតិកម្មមានទីតាំងនៅ។ ប្រសិនបើប្រូតេអ៊ីននេះគឺជាអង់ស៊ីមមួយ នោះម៉ូលេគុលនៃសារធាតុមួយចំនួនដែលជាធម្មតាតូចជាងនេះចូលទៅក្នុងបែហោងធ្មែញ ដូចជាសោមួយចូលទៅក្នុងសោ។ ក្នុងករណីនេះ ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនៃពពកអេឡិចត្រុងនៃម៉ូលេគុលបានផ្លាស់ប្តូរនៅក្រោមឥទ្ធិពលនៃក្រុមគីមីដែលមានទីតាំងនៅក្នុងបែហោងធ្មែញ ហើយនេះបង្ខំឱ្យវាមានប្រតិកម្មតាមរបៀបជាក់លាក់មួយ។ តាមរបៀបនេះ អង់ស៊ីមបំប្លែងប្រតិកម្ម។ ម៉ូលេគុលអង់ទីគ័រក៏មានប្រហោងដែលសារធាតុបរទេសជាច្រើនចង ហើយត្រូវបានធ្វើឱ្យគ្មានគ្រោះថ្នាក់។ គំរូ "គន្លឹះ និងសោ" ដែលពន្យល់ពីអន្តរកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយសមាសធាតុផ្សេងទៀត ធ្វើឱ្យវាអាចយល់បានអំពីភាពជាក់លាក់នៃអង់ស៊ីម និងអង្គបដិប្រាណ i.e. សមត្ថភាពរបស់ពួកគេក្នុងប្រតិកម្មបានតែជាមួយសមាសធាតុជាក់លាក់។

ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងប្រភេទផ្សេងៗនៃសារពាង្គកាយ។

ប្រូតេអ៊ីនដែលអនុវត្តមុខងារដូចគ្នានៅក្នុងប្រភេទរុក្ខជាតិ និងសត្វផ្សេងៗគ្នា ហើយដូច្នេះមានឈ្មោះដូចគ្នាក៏មានការកំណត់ស្រដៀងគ្នាដែរ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ពួកវាមានភាពខុសគ្នាខ្លះនៅក្នុងលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់ពួកគេ។ ដោយសារប្រភេទសត្វខុសគ្នាពីបុព្វបុរសធម្មតា អាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួននៅក្នុងមុខតំណែងជាក់លាក់ត្រូវបានជំនួសដោយការផ្លាស់ប្តូរជាមួយអ្នកដទៃ។ បំរែបំរួលដែលបង្កគ្រោះថ្នាក់ដែលបង្កឱ្យមានជំងឺតំណពូជត្រូវបានបោះបង់ចោលដោយការជ្រើសរើសធម្មជាតិ ប៉ុន្តែអត្ថប្រយោជន៍ ឬយ៉ាងហោចណាស់អព្យាក្រឹតអាចត្រូវបានរក្សាទុក។ ប្រភេទជីវសាស្រ្តពីរដែលនៅជិតគ្នាទៅវិញទៅមក ភាពខុសគ្នាតិចត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនរបស់វា។

ប្រូតេអ៊ីនខ្លះផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងឆាប់រហ័ស ខ្លះទៀតមានលក្ខណៈអភិរក្ស។ ក្រោយមកទៀតរួមមាន cytochrome c ដែលជាអង់ស៊ីមផ្លូវដង្ហើមដែលមាននៅក្នុងភាវៈរស់ភាគច្រើន។ នៅក្នុងមនុស្ស និងសត្វស្វា លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់វាគឺដូចគ្នាបេះបិទ ខណៈពេលដែលនៅក្នុង cytochrome c នៃស្រូវសាលីមានតែ 38% នៃអាស៊ីតអាមីណូប្រែទៅជាខុសគ្នា។ សូម្បីតែនៅពេលប្រៀបធៀបមនុស្ស និងបាក់តេរីក៏ដោយ ភាពស្រដៀងគ្នានៃ cytochromes ជាមួយ (ភាពខុសគ្នានៅទីនេះប៉ះពាល់ដល់ 65% នៃអាស៊ីតអាមីណូ) នៅតែអាចមើលឃើញ ទោះបីជាបុព្វបុរសទូទៅនៃបាក់តេរី និងមនុស្សបានរស់នៅលើផែនដីប្រហែលពីរពាន់លានឆ្នាំមុនក៏ដោយ។ សព្វថ្ងៃនេះការប្រៀបធៀបនៃលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានគេប្រើជាញឹកញាប់ដើម្បីបង្កើតមែកធាង phylogenetic (ហ្សែន) ដែលឆ្លុះបញ្ចាំងពីទំនាក់ទំនងវិវត្តន៍រវាងសារពាង្គកាយផ្សេងៗគ្នា។

ការប្រែពណ៌។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនសំយោគ, បត់, ទទួលបានការកំណត់ផ្ទាល់ខ្លួនរបស់វា។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនេះអាចត្រូវបានបំផ្លាញដោយការឡើងកំដៅ ដោយការផ្លាស់ប្តូរ pH ដោយសកម្មភាពនៃសារធាតុរំលាយសរីរាង្គ និងសូម្បីតែដោយគ្រាន់តែធ្វើឱ្យសូលុយស្យុងរំជើបរំជួលរហូតដល់ពពុះលេចឡើងនៅលើផ្ទៃរបស់វា។ ប្រូតេអ៊ីនដែលផ្លាស់ប្តូរតាមរបៀបនេះត្រូវបានគេហៅថា denatured; វាបាត់បង់សកម្មភាពជីវសាស្រ្តរបស់វា ហើយជាធម្មតាក្លាយទៅជាមិនរលាយ។ ឧទាហរណ៍ដ៏ល្បីនៃប្រូតេអ៊ីន denatured គឺស៊ុតឆ្អិន ឬ whipped cream ។ ប្រូតេអ៊ីនតូចៗដែលមានអាស៊ីដអាមីណូប្រហែលមួយរយអាចបង្កើតឡើងវិញបាន ពោលគឺឧ។ ទទួលបានការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធដើមឡើងវិញ។ ប៉ុន្តែប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនត្រូវបានបំប្លែងទៅជាខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដ៏ច្របូកច្របល់ ហើយមិនស្តារការកំណត់ពីមុនរបស់វាឡើងវិញទេ។

ការលំបាកចម្បងមួយក្នុងការបែងចែកប្រូតេអ៊ីនសកម្មគឺភាពរសើបខ្លាំងរបស់ពួកគេចំពោះការប្រែពណ៌។ ទ្រព្យសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីននេះរកឃើញនូវកម្មវិធីមានប្រយោជន៍ក្នុងការរក្សាទុកផលិតផលអាហារ៖ សីតុណ្ហភាពខ្ពស់ធ្វើឱ្យអង់ស៊ីមរបស់មីក្រូសរីរាង្គមិនប្រែប្រួល ហើយមីក្រូសរីរាង្គស្លាប់។

សំយោគប្រូតេអ៊ីន

សម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីន សារពាង្គកាយមានជីវិតត្រូវតែមានប្រព័ន្ធអង់ស៊ីមដែលមានសមត្ថភាពភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូមួយទៅមួយទៀត។ ប្រភពនៃព័ត៌មានក៏ត្រូវការផងដែរ ដែលនឹងកំណត់ថាតើអាស៊ីតអាមីណូមួយណាគួរត្រូវបានភ្ជាប់។ ដោយសារមានប្រូតេអ៊ីនរាប់ពាន់ប្រភេទនៅក្នុងខ្លួន ហើយពួកវានីមួយៗមានអាស៊ីដអាមីណូជាមធ្យមរាប់រយ នោះព័ត៌មានដែលត្រូវការគឺពិតជាធំសម្បើមណាស់។ វាត្រូវបានរក្សាទុក (ស្រដៀងទៅនឹងរបៀបដែលកំណត់ត្រាត្រូវបានរក្សាទុកនៅលើកាសែតម៉ាញ៉េទិច) នៅក្នុងម៉ូលេគុលអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីកដែលបង្កើតហ្សែន។

ការធ្វើឱ្យអង់ស៊ីមសកម្ម។

ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលសំយោគពីអាស៊ីតអាមីណូមិនតែងតែជាប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងទម្រង់ចុងក្រោយរបស់វានោះទេ។ អង់ស៊ីមជាច្រើនត្រូវបានសំយោគជាលើកដំបូងថាជាបុព្វកថាអសកម្ម ហើយក្លាយជាសកម្មតែបន្ទាប់ពីអង់ស៊ីមមួយផ្សេងទៀតដកអាស៊ីដអាមីណូមួយចំនួនចេញពីចុងម្ខាងនៃសង្វាក់។ អង់ស៊ីមរំលាយអាហារមួយចំនួនដូចជា trypsin ត្រូវបានសំយោគក្នុងទម្រង់អសកម្មនេះ; អង់ស៊ីមទាំងនេះត្រូវបានធ្វើឱ្យសកម្មនៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ ជាលទ្ធផលនៃការយកចេញនៃបំណែកស្ថានីយនៃខ្សែសង្វាក់។ អរម៉ូនអាំងស៊ុយលីនដែលម៉ូលេគុលក្នុងទម្រង់សកម្មរបស់វាមានខ្សែសង្វាក់ខ្លីពីរត្រូវបានសំយោគក្នុងទម្រង់ជាខ្សែសង្វាក់តែមួយដែលគេហៅថា។ ប្រូស៊ុលលីន។ បន្ទាប់មកផ្នែកកណ្តាលនៃខ្សែសង្វាក់នេះត្រូវបានយកចេញ ហើយបំណែកដែលនៅសេសសល់ចងភ្ជាប់គ្នាទៅវិញទៅមក បង្កើតបានជាម៉ូលេគុលអរម៉ូនសកម្ម។ ប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញត្រូវបានបង្កើតឡើងតែបន្ទាប់ពីក្រុមគីមីជាក់លាក់មួយត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន ហើយការភ្ជាប់នេះច្រើនតែត្រូវការអង់ស៊ីមផងដែរ។

ឈាមរត់មេតាប៉ូលីស។

បន្ទាប់ពីការផ្តល់អាហារដល់សត្វជាមួយនឹងអាស៊ីតអាមីណូដែលមានស្លាកអ៊ីសូតូបវិទ្យុសកម្មនៃកាបូន អាសូត ឬអ៊ីដ្រូសែន ស្លាកត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនរបស់វាយ៉ាងឆាប់រហ័ស។ ប្រសិនបើអាស៊ីតអាមីណូដែលមានស្លាកសញ្ញាឈប់ចូលទៅក្នុងខ្លួន នោះបរិមាណនៃស្លាកនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនចាប់ផ្តើមថយចុះ។ ការពិសោធន៍ទាំងនេះបង្ហាញថាប្រូតេអ៊ីនលទ្ធផលមិនត្រូវបានរក្សាទុកនៅក្នុងខ្លួនរហូតដល់ចុងបញ្ចប់នៃជីវិត។ ពួកវាទាំងអស់ដោយមានករណីលើកលែងមួយចំនួនស្ថិតក្នុងស្ថានភាពថាមវន្ត រលួយឥតឈប់ឈរទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ ហើយបន្ទាប់មកសំយោគឡើងវិញ។

ប្រូតេអ៊ីនខ្លះបំបែកនៅពេលដែលកោសិកាស្លាប់ និងត្រូវបានបំផ្លាញ។ រឿងនេះកើតឡើងគ្រប់ពេលវេលា ជាឧទាហរណ៍ ជាមួយនឹងកោសិកាឈាមក្រហម និងកោសិកា epithelial ស្រទាប់ខាងក្នុងនៃពោះវៀន។ លើសពីនេះ ការបំបែក និងសំយោគឡើងវិញនៃប្រូតេអ៊ីនក៏កើតមាននៅក្នុងកោសិការស់នៅផងដែរ។ ចម្លែកគ្រប់គ្រាន់ មិនសូវត្រូវបានគេដឹងអំពីការបំបែកប្រូតេអ៊ីនជាជាងការសំយោគរបស់វា។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ អ្វីដែលច្បាស់នោះគឺថា អង់ស៊ីម proteolytic ពាក់ព័ន្ធនឹងការបំបែក ស្រដៀងទៅនឹងសារធាតុដែលបំបែកប្រូតេអ៊ីនទៅជាអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ។

ពាក់កណ្តាលជីវិតនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាគឺខុសគ្នា - ពីច្រើនម៉ោងទៅច្រើនខែ។ ករណីលើកលែងតែមួយគត់គឺម៉ូលេគុលកូឡាជែន។ នៅពេលដែលបានបង្កើតឡើង ពួកវានៅតែមានស្ថេរភាព ហើយមិនត្រូវបានបន្ត ឬជំនួសឡើយ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយយូរ ៗ ទៅលក្ខណៈសម្បត្តិមួយចំនួនរបស់ពួកគេជាពិសេសការបត់បែនការផ្លាស់ប្តូរហើយចាប់តាំងពីពួកគេមិនត្រូវបានបន្តការផ្លាស់ប្តូរទាក់ទងនឹងអាយុមួយចំនួនគឺជាលទ្ធផលនៃបញ្ហានេះឧទាហរណ៍រូបរាងនៃស្នាមជ្រួញនៅលើស្បែក។

ប្រូតេអ៊ីនសំយោគ។

តាំងពីយូរយារណាស់មកហើយ អ្នកគីមីវិទ្យាបានរៀនពីរបៀបធ្វើវត្ថុធាតុ polymerize អាស៊ីតអាមីណូ ប៉ុន្តែអាស៊ីតអាមីណូរួមបញ្ចូលគ្នាដោយចៃដន្យ ដូច្នេះផលិតផលនៃវត្ថុធាតុ polymerization មានលក្ខណៈស្រដៀងនឹងធម្មជាតិតិចតួច។ ពិត វាអាចទៅរួចក្នុងការផ្សំអាស៊ីតអាមីណូតាមលំដាប់លំដោយ ដែលធ្វើឱ្យវាអាចទទួលបានប្រូតេអ៊ីនសកម្មជីវសាស្រ្តមួយចំនួន ជាពិសេសអាំងស៊ុយលីន។ ដំណើរការនេះមានភាពស្មុគស្មាញណាស់ ហើយតាមរបៀបនេះវាអាចទៅរួចដើម្បីទទួលបានតែប្រូតេអ៊ីនទាំងនោះដែលម៉ូលេគុលមានអាស៊ីតអាមីណូប្រហែលមួយរយ។ វាជាការប្រសើរជំនួសក្នុងការសំយោគ ឬញែកលំដាប់នុយក្លេអូទីតនៃហ្សែនមួយដែលត្រូវនឹងលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូដែលចង់បាន ហើយបន្ទាប់មកណែនាំហ្សែននេះទៅជាបាក់តេរី ដែលនឹងផលិតដោយការចម្លងបរិមាណដ៏ច្រើននៃផលិតផលដែលចង់បាន។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយវិធីសាស្ត្រនេះក៏មានគុណវិបត្តិរបស់វាដែរ។

ប្រូតេអ៊ីន និងអាហារូបត្ថម្ភ

នៅពេលដែលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួនត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ អាស៊ីតអាមីណូទាំងនេះអាចត្រូវបានប្រើឡើងវិញសម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីន។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះអាស៊ីតអាមីណូខ្លួនឯងត្រូវទទួលរងនូវការពុកផុយដូច្នេះវាមិនត្រូវបានគេប្រើប្រាស់ពេញលេញទេ។ វាក៏ច្បាស់ដែរថាក្នុងអំឡុងពេលលូតលាស់ មានផ្ទៃពោះ និងការព្យាបាលមុខរបួស ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនត្រូវតែលើសពីការរិចរិល។ រាងកាយបាត់បង់ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនជាបន្តបន្ទាប់; ទាំងនេះគឺជាប្រូតេអ៊ីននៃសក់ ក្រចក និងស្រទាប់ផ្ទៃនៃស្បែក។ ដូច្នេះសម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីន សារពាង្គកាយនីមួយៗត្រូវតែទទួលអាស៊ីតអាមីណូពីអាហារ។

ប្រភពនៃអាស៊ីតអាមីណូ។

រុក្ខជាតិបៃតងសំយោគអាស៊ីតអាមីណូទាំង 20 ដែលមាននៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនពី CO2 ទឹក និងអាម៉ូញាក់ ឬនីត្រាត។ បាក់តេរីជាច្រើនក៏អាចសំយោគអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងវត្តមាននៃជាតិស្ករ (ឬសមមូលមួយចំនួន) និងអាសូតថេរ ប៉ុន្តែស្ករត្រូវបានផ្គត់ផ្គង់ដោយរុក្ខជាតិបៃតង។ នៅក្នុងសត្វ, សមត្ថភាពក្នុងការសំយោគអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានកំណត់; ពួកគេទទួលបានអាស៊ីតអាមីណូដោយការបរិភោគរុក្ខជាតិបៃតង ឬសត្វដទៃទៀត។ នៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ ប្រូតេអ៊ីនដែលស្រូបចូលត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ ក្រោយមកទៀតត្រូវបានស្រូបយក ហើយប្រូតេអ៊ីនលក្ខណៈនៃសារពាង្គកាយដែលបានផ្តល់ឱ្យត្រូវបានបង្កើតឡើងពីពួកវា។ គ្មានប្រូតេអ៊ីនដែលស្រូបបញ្ចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធរាងកាយដូចនោះទេ។ ករណីលើកលែងតែមួយគត់គឺថានៅក្នុងថនិកសត្វជាច្រើនផ្នែកនៃអង្គបដិប្រាណរបស់មាតាអាចឆ្លងកាត់សុកចូលទៅក្នុងចរន្តឈាមរបស់ទារកហើយតាមរយៈទឹកដោះរបស់ម្តាយ (ជាពិសេសនៅក្នុងសត្វចៃឆ្កែ) ត្រូវបានផ្ទេរទៅទារកទើបនឹងកើតភ្លាមៗបន្ទាប់ពីកំណើត។

ត្រូវការប្រូតេអ៊ីន។

វាច្បាស់ណាស់ថា ដើម្បីរក្សាជីវិត រាងកាយត្រូវតែទទួលបានបរិមាណជាក់លាក់នៃប្រូតេអ៊ីនពីអាហារ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយទំហំនៃតម្រូវការនេះអាស្រ័យលើកត្តាមួយចំនួន។ រាងកាយត្រូវការអាហារទាំងជាប្រភពថាមពល (កាឡូរី) និងជាសម្ភារៈសម្រាប់កសាងរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា។ នៅកន្លែងដំបូងគឺតម្រូវការថាមពល។ នេះមានន័យថានៅពេលដែលមានកាបូអ៊ីដ្រាត និងខ្លាញ់តិចតួចនៅក្នុងរបបអាហារ ប្រូតេអ៊ីនក្នុងរបបអាហារមិនត្រូវបានប្រើសម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនផ្ទាល់របស់ពួកគេនោះទេ ប៉ុន្តែជាប្រភពនៃកាឡូរី។ ជាមួយនឹងការតមអាហារយូរ សូម្បីតែប្រូតេអ៊ីនផ្ទាល់ខ្លួនរបស់អ្នកត្រូវបានចំណាយដើម្បីបំពេញតម្រូវការថាមពល។ ប្រសិនបើមានកាបូអ៊ីដ្រាតគ្រប់គ្រាន់នៅក្នុងរបបអាហារនោះការទទួលទានប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានកាត់បន្ថយ។

តុល្យភាពអាសូត។

ជាមធ្យមប្រហែល។ 16% នៃម៉ាសប្រូតេអ៊ីនសរុបគឺអាសូត។ នៅពេលដែលអាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជាប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបំបែក នោះអាសូតដែលមាននៅក្នុងពួកវាត្រូវបានបញ្ចេញចេញពីរាងកាយក្នុងទឹកនោម និង (ក្នុងកម្រិតតិចជាង) នៅក្នុងលាមកក្នុងទម្រង់ជាសមាសធាតុអាសូតផ្សេងៗ។ ដូច្នេះវាជាការងាយស្រួលក្នុងការប្រើសូចនាករដូចជាតុល្យភាពអាសូតដើម្បីវាយតម្លៃគុណភាពនៃអាហាររូបត្ថម្ភប្រូតេអ៊ីន i.e. ភាពខុសគ្នា (គិតជាក្រាម) រវាងបរិមាណអាសូតដែលយកទៅក្នុងខ្លួន និងបរិមាណអាសូតដែលត្រូវបានបញ្ចេញក្នុងមួយថ្ងៃ។ ជាមួយនឹងអាហាររូបត្ថម្ភធម្មតាក្នុងមនុស្សពេញវ័យបរិមាណទាំងនេះគឺស្មើគ្នា។ នៅក្នុងសារពាង្គកាយដែលកំពុងលូតលាស់ បរិមាណអាសូតដែលត្រូវបានបញ្ចេញគឺតិចជាងបរិមាណចូល ពោលគឺឧ។ តុល្យភាពគឺវិជ្ជមាន។ ជាមួយនឹងកង្វះប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរបបអាហារតុល្យភាពគឺអវិជ្ជមាន។ ប្រសិនបើមានកាឡូរីគ្រប់គ្រាន់នៅក្នុងរបបអាហារប៉ុន្តែប្រូតេអ៊ីនគឺអវត្តមានទាំងស្រុងនៅក្នុងវារាងកាយនឹងរក្សាទុកប្រូតេអ៊ីន។ ទន្ទឹមនឹងនេះ ការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីនថយចុះ ហើយការប្រើប្រាស់ឡើងវិញនៃអាស៊ីតអាមីណូក្នុងការសំយោគប្រូតេអ៊ីនដំណើរការប្រកបដោយប្រសិទ្ធភាពតាមដែលអាចធ្វើទៅបាន។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ការបាត់បង់គឺជៀសមិនរួច ហើយសមាសធាតុអាសូតនៅតែត្រូវបានបញ្ចេញនៅក្នុងទឹកនោម និងមួយផ្នែកនៅក្នុងលាមក។ បរិមាណអាសូតដែលបញ្ចេញពីរាងកាយក្នុងមួយថ្ងៃអំឡុងពេលអត់អាហារប្រូតេអ៊ីនអាចជារង្វាស់នៃការខ្វះប្រូតេអ៊ីនប្រចាំថ្ងៃ។ វាជាការធម្មតាក្នុងការសន្មត់ថាតាមរយៈការបញ្ចូលទៅក្នុងរបបអាហារបរិមាណប្រូតេអ៊ីនស្មើនឹងកង្វះនេះ វាអាចទៅរួចដើម្បីស្ដារតុល្យភាពអាសូត។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយវាមិនមែនទេ។ ដោយបានទទួលបរិមាណប្រូតេអ៊ីននេះ រាងកាយចាប់ផ្តើមប្រើប្រាស់អាស៊ីតអាមីណូកាន់តែមានប្រសិទ្ធភាព ដូច្នេះប្រូតេអ៊ីនបន្ថែមមួយចំនួនត្រូវបានទាមទារដើម្បីស្ដារតុល្យភាពអាសូត។

ប្រសិនបើបរិមាណប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរបបអាហារលើសពីអ្វីដែលចាំបាច់ដើម្បីរក្សាតុល្យភាពអាសូត នោះវាហាក់ដូចជាគ្មានគ្រោះថ្នាក់អ្វីពីនេះទេ។ អាស៊ីតអាមីណូលើសត្រូវបានប្រើជាធម្មតាជាប្រភពថាមពល។ ឧទាហរណ៍ដ៏គួរឱ្យចាប់អារម្មណ៍មួយគឺ Eskimo ដែលទទួលទានកាបូអ៊ីដ្រាតតិចតួច និងប្រូតេអ៊ីនប្រហែលដប់ដងច្រើនជាងតម្រូវការដើម្បីរក្សាតុល្យភាពអាសូត។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយ ក្នុងករណីភាគច្រើន ការប្រើប្រូតេអ៊ីនជាប្រភពថាមពលគឺមិនមានអត្ថប្រយោជន៍ទេ ព្រោះអ្នកអាចទទួលបានកាឡូរីច្រើនពីបរិមាណកាបូអ៊ីដ្រាតដែលបានផ្តល់ឱ្យជាងបរិមាណប្រូតេអ៊ីនដូចគ្នា។ នៅក្នុងប្រទេសក្រីក្រ ប្រជាជនទទួលបានកាឡូរីចាំបាច់ពីកាបូអ៊ីដ្រាត ហើយប្រើប្រាស់បរិមាណប្រូតេអ៊ីនអប្បបរមា។

ប្រសិនបើរាងកាយទទួលបានចំនួនកាឡូរីដែលត្រូវការក្នុងទម្រង់នៃផលិតផលដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន នោះបរិមាណប្រូតេអ៊ីនអប្បបរមាដែលរក្សាតុល្យភាពអាសូតគឺប្រហាក់ប្រហែល។ 30 ក្រាមក្នុងមួយថ្ងៃ។ ប្រូតេអ៊ីនប្រហែលជាច្រើនមានក្នុងនំប៉័ងបួនបន្ទះ ឬទឹកដោះគោ ០.៥ លីត្រ។ បរិមាណធំជាងបន្តិចត្រូវបានចាត់ទុកថាល្អបំផុត។ ណែនាំពី ៥០ ទៅ ៧០ ក្រាម។

អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ។

រហូតមកដល់ពេលនេះប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេចាត់ទុកថាទាំងមូល។ ទន្ទឹមនឹងនេះ ដើម្បីឱ្យការសំយោគប្រូតេអ៊ីនប្រព្រឹត្តទៅបាន អាស៊ីតអាមីណូចាំបាច់ទាំងអស់ត្រូវតែមានវត្តមាននៅក្នុងខ្លួន។ អាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនដែលរាងកាយរបស់សត្វអាចសំយោគបាន។ ពួកគេត្រូវបានគេហៅថាអាចផ្លាស់ប្តូរបានព្រោះវាមិនចាំបាច់មានវត្តមាននៅក្នុងរបបអាហារទេ - វាមានសារៈសំខាន់តែមួយគត់ដែលជាទូទៅការទទួលទានប្រូតេអ៊ីនជាប្រភពនៃអាសូតគឺគ្រប់គ្រាន់។ បន្ទាប់មក ជាមួយនឹងការខ្វះខាតនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលមិនសំខាន់ រាងកាយអាចសំយោគពួកវាដោយចំណាយលើសចំនួនដែលមានវត្តមាន។ អាស៊ីតអាមីណូ "សំខាន់" ដែលនៅសេសសល់មិនអាចសំយោគបានទេ ហើយត្រូវតែបញ្ចូលជាមួយអាហារ។ សារធាតុសំខាន់ៗសម្រាប់មនុស្សគឺ វ៉ាលីន ឡេយូស៊ីន អ៊ីសូលយូស៊ីន ថូអូនីន មេទីយ៉ូនីន ហ្វីនីឡាឡានីន ទ្រីបតូហ្វាន អ៊ីស្ទីឌីន លីស៊ីន និងអាហ្គីនីន។ (ទោះបីជា arginine អាចត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងរាងកាយក៏ដោយ វាត្រូវបានគេចាត់ទុកថាជាអាស៊ីតអាមីណូដ៏សំខាន់មួយ ដោយសារតែទារកទើបនឹងកើត និងកុមារដែលកំពុងលូតលាស់ផលិតបរិមាណរបស់វាមិនគ្រប់គ្រាន់។ ម៉្យាងវិញទៀត សម្រាប់មនុស្សដែលមានអាយុពេញវ័យ ការទទួលទានអាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនពីអាហារ។ អាចក្លាយជាជម្រើស។ )

បញ្ជីនៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗនេះគឺប្រហែលដូចគ្នានៅក្នុងសត្វឆ្អឹងកងផ្សេងទៀត និងសូម្បីតែនៅក្នុងសត្វល្អិត។ តម្លៃអាហារូបត្ថម្ភនៃប្រូតេអ៊ីនជាធម្មតាត្រូវបានកំណត់ដោយការផ្តល់អាហារដល់សត្វកណ្តុរដែលកំពុងលូតលាស់ និងតាមដានការឡើងទម្ងន់របស់សត្វ។

តម្លៃអាហារូបត្ថម្ភនៃប្រូតេអ៊ីន។

តម្លៃអាហារូបត្ថម្ភនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗដែលខ្វះខាតបំផុត។ ចូរយើងបង្ហាញវាជាមួយនឹងឧទាហរណ៍មួយ។ ប្រូតេអ៊ីននៃរាងកាយរបស់យើងមានជាមធ្យមប្រហែល។ 2% tryptophan (ដោយទម្ងន់) ។ ចូរនិយាយថារបបអាហាររួមមានប្រូតេអ៊ីន 10 ក្រាមដែលមាន tryptophan 1% ហើយមានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗផ្សេងទៀតគ្រប់គ្រាន់នៅក្នុងវា។ ក្នុងករណីរបស់យើង 10 ក្រាមនៃប្រូតេអ៊ីនដែលខូចនេះគឺចាំបាច់ស្មើនឹង 5 ក្រាមនៃមួយពេញលេញ។ នៅសល់ 5 ក្រាមអាចបម្រើជាប្រភពថាមពលប៉ុណ្ណោះ។ ចំណាំថាចាប់តាំងពីអាស៊ីតអាមីណូមិនត្រូវបានរក្សាទុកនៅក្នុងរាងកាយ ហើយដើម្បីឱ្យការសំយោគប្រូតេអ៊ីនប្រព្រឹត្តទៅ អាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ត្រូវតែមានវត្តមានក្នុងពេលដំណាលគ្នា ឥទ្ធិពលនៃការទទួលទានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗអាចត្រូវបានរកឃើញលុះត្រាតែពួកវាទាំងអស់ចូលទៅក្នុង រាងកាយក្នុងពេលតែមួយ។

សមាសភាពជាមធ្យមនៃប្រូតេអ៊ីនសត្វភាគច្រើនគឺនៅជិតនឹងសមាសធាតុមធ្យមនៃប្រូតេអ៊ីននៃរាងកាយមនុស្ស ដូច្នេះយើងទំនងជាមិនប្រឈមមុខនឹងកង្វះអាស៊ីតអាមីណូនោះទេ ប្រសិនបើរបបអាហាររបស់យើងសម្បូរទៅដោយអាហារដូចជាសាច់ ស៊ុត ទឹកដោះគោ និងឈីស។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយមានប្រូតេអ៊ីនដូចជា gelatin (ផលិតផលនៃ collagen denaturation) ដែលមានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗតិចតួចណាស់។ ប្រូតេអ៊ីនបន្លែទោះបីជាវាល្អប្រសើរជាង gelatin ក្នុងន័យនេះក៏ដោយក៏ខ្សោយនៅក្នុងអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗផងដែរ។ ជាពិសេសតិចតួចនៅក្នុងពួកគេ lysine និង tryptophan ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ របបអាហារបួសសុទ្ធមិនមានគ្រោះថ្នាក់ទាល់តែសោះ លុះត្រាតែវាប្រើប្រាស់ប្រូតេអ៊ីនបន្លែក្នុងបរិមាណច្រើនបន្តិច ទើបគ្រប់គ្រាន់ដើម្បីផ្តល់ឱ្យរាងកាយនូវអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ។ ប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងរុក្ខជាតិនៅក្នុងគ្រាប់ពូជ ជាពិសេសនៅក្នុងគ្រាប់ពូជនៃស្រូវសាលី និង legumes ផ្សេងៗ។ ពន្លកវ័យក្មេងដូចជា asparagus ក៏សម្បូរប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។

ប្រូតេអ៊ីនសំយោគនៅក្នុងរបបអាហារ។

ដោយការបន្ថែមអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗសំយោគក្នុងបរិមាណតិចតួច ឬប្រូតេអ៊ីនដែលសម្បូរទៅដោយពួកវាទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនមិនពេញលេញ ដូចជាប្រូតេអ៊ីនពោត វាអាចបង្កើនតម្លៃអាហារូបត្ថម្ភយ៉ាងសំខាន់នៃសារធាតុបន្ទាប់បន្សំ ពោលគឺឧ។ ដោយហេតុនេះបង្កើនបរិមាណប្រូតេអ៊ីនដែលប្រើប្រាស់។ លទ្ធភាពមួយទៀតគឺការរីកលូតលាស់បាក់តេរី ឬផ្សិតនៅលើអ៊ីដ្រូកាបូនប្រេងឥន្ធនៈជាមួយនឹងការបន្ថែមនីត្រាត ឬអាម៉ូញាក់ជាប្រភពនៃអាសូត។ ប្រូតេអ៊ីនអតិសុខុមប្រាណដែលទទួលបានតាមរបៀបនេះអាចបម្រើជាចំណីសម្រាប់បសុបក្សី ឬបសុសត្វ ឬអាចប្រើប្រាស់ដោយផ្ទាល់ដោយមនុស្ស។ វិធីសាស្រ្តទីបីដែលត្រូវបានគេប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយប្រើសរីរវិទ្យានៃសត្វចៃ។ នៅក្នុង ruminants, នៅក្នុងផ្នែកដំបូងនៃក្រពះ, អ្វីដែលគេហៅថា។ នៅក្នុង rumen មានទម្រង់ពិសេសនៃបាក់តេរី និងប្រូតូហ្សូអា ដែលបំប្លែងប្រូតេអ៊ីនរុក្ខជាតិដែលមានជម្ងឺទៅជាប្រូតេអ៊ីនអតិសុខុមប្រាណពេញលេញ ហើយទាំងនេះ បន្ទាប់ពីការរំលាយអាហារ និងការស្រូបចូល ប្រែទៅជាប្រូតេអ៊ីនសត្វ។ អ៊ុយដែលជាសមាសធាតុដែលមានផ្ទុកអាសូតសំយោគថោក អាចត្រូវបានបន្ថែមទៅក្នុងចំណីបសុសត្វ។ អតិសុខុមប្រាណដែលរស់នៅក្នុង rumen ប្រើអ៊ុយអាសូតដើម្បីបំប្លែងកាបូអ៊ីដ្រាត (ក្នុងនោះមានច្រើននៅក្នុងចំណី) ទៅជាប្រូតេអ៊ីន។ ប្រហែលមួយភាគបីនៃអាសូតទាំងអស់នៅក្នុងចំណីសត្វអាចមកក្នុងទម្រង់ជាអ៊ុយ ដែលន័យសំខាន់គឺការសំយោគប្រូតេអ៊ីនគីមីក្នុងកម្រិតជាក់លាក់មួយ។

ចម្លែកគ្រប់គ្រាន់ ជួនកាលវាងាយស្រួលក្នុងការសំយោគប្រូតេអ៊ីនសិប្បនិម្មិតជាជាងបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា។ សូមឱ្យរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេស្គាល់។ តើធ្វើដូចម្តេចដើម្បីយកវានៅក្នុងធុងមួយ?
អនុញ្ញាតឱ្យយើងកំណត់ខ្លួនយើងនូវគោលដៅនៃការសំយោគសិប្បនិម្មិតមួយក្នុងចំណោមប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញបំផុតគឺអាំងស៊ុយលីន។ ដូចដែលយើងបាននិយាយ ម៉ូលេគុលអាំងស៊ុយលីនមានខ្សែសង្វាក់ពីរ A និង B។ ជាក់ស្តែង អ្នកត្រូវយកច្រវាក់ទាំងពីរដាច់ដោយឡែកពីគ្នា ហើយបន្ទាប់មកភ្ជាប់ពួកវា។ ដូច្នេះការសំយោគនៃខ្សែសង្វាក់ B នៃម៉ូលេគុលអាំងស៊ុយលីន។ យើងនឹងដឹកនាំវាពីចុង C នៃខ្សែសង្វាក់។ អាស៊ីតអាមីណូដំបូងគឺអាឡានីន។ ជាដំបូង ចូរយើងយកមូលដ្ឋានដែលយើងនឹងបណ្តើរ អាស៊ីតដោយអាស៊ីត បង្កើនខ្សែសង្វាក់អាំងស៊ុយលីន។ ក្នុងនាមជាមូលដ្ឋានបែបនេះអ្នកអាចយកជ័រអ៊ីយ៉ុងផ្លាស់ប្តូរ polystyrene ។ អនុញ្ញាតឱ្យយើងភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូដំបូងគឺអាឡានីនទៅនឹងមូលដ្ឋានតាមរយៈក្រុម carboxyl ។
ដូច្នេះ alanine ត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងជ័រជាមួយនឹងក្រុម carboxyl ប៉ុន្តែក្រុមអាមីណូរបស់វាគឺឥតគិតថ្លៃ។ ឥឡូវនេះអាស៊ីតអាមីណូបន្ទាប់គឺ lysine ត្រូវតែភ្ជាប់ទៅនឹងក្រុមអាមីណូនេះតាមរយៈក្រុម carboxyl ។ តើត្រូវធ្វើដូចម្តេច? មធ្យោបាយដ៏ល្អមួយដើម្បីទទួលបានចំណងអាមីដរវាង carboxyl និងក្រុមអាមីណូគឺ acylate ក្រោយមកជាមួយនឹងអាស៊ីតក្លរួ។ នេះបញ្ចេញអ៊ីដ្រូសែនក្លរួ។
ដូច្នេះសូមធ្វើវា។ តោះលេបថ្នាំ lysine chloride មកអនុវត្ត... ឈប់! គ្មានអ្វីល្អនឹងមកពីវាឡើយ។ ការពិតគឺថា lysine ខ្លួនវាមានក្រុមអាមីណូ ហើយវាមិនច្បាស់ថាហេតុអ្វីបានជា lysine chloride គួរតែធ្វើអន្តរកម្មតែជាមួយក្រុមអាមីណូនៃអាស៊ីតអាមីណូទីមួយ (alanine) ហើយមិនផ្តល់ឱ្យ lysine polyamide ទេ។
តើធ្វើដូចម្តេចដើម្បីឱ្យមាន? ដើម្បីចេញពីស្ថានភាពអ្នកត្រូវការពារក្រុមអាមីណូនៃលីស៊ីនពីសកម្មភាពនៃក្លរួ anhydride ។ ដើម្បីធ្វើដូចនេះវាត្រូវបាន acylated ជាមួយ trifluoroacetic anhydride ។ ហេតុអ្វីបានជា trifluoroacetic ពិតប្រាកដ ហើយមិនត្រឹមតែអាសេទិកទេ ហេតុអ្វីបានជាក្រុមអាមីណូមិនអាចត្រូវបាន proacetylated យ៉ាងសាមញ្ញ ពោលគឺ ការពារដោយក្រុម COCHO? វាប្រែថាក្រុមអាសេទីល "កាន់" ក្រុមអាមីណូយ៉ាងរឹងមាំហើយគោលដៅរបស់យើងគឺដាំវា "មួយរយៈ" ។ Trifluoroacetyl បន្ទាប់មកវានឹងងាយស្រួលក្នុងការ "យកចេញ" ដោយមិនបំផ្លាញ peptide លទ្ធផល។
នេះមានន័យថាដំណាក់កាលបន្ទាប់មាននៅក្នុង acylation នៅក្រុមអាមីណូនៃ alanine "ភ្ជាប់" ទៅនឹងជ័រជាមួយ trifluoroacetylated (ផងដែរនៅក្រុមអាមីណូ) lysine chloride ។ នៅក្នុងករណីនៃ lysine បញ្ហានេះមានភាពស្មុគស្មាញបន្ថែមទៀតដោយវត្តមាននៃក្រុមអាមីណូទីពីរប៉ុន្តែវាអាចត្រូវបានការពារដោយក្រុម X មួយចំនួនដែលមិនត្រូវបានបំបែកចេញពីវាក្នុងអំឡុងពេលសំយោគហើយត្រូវបានយកចេញតែនៅចុងបញ្ចប់ប៉ុណ្ណោះ។
ជាលទ្ធផលយើងទទួលបាន dipeptide ជាមួយនឹងក្រុមអាមីណូដែលត្រូវបានការពារ។ ឥឡូវនេះក្រុមអាមីណូត្រូវតែត្រូវបានបញ្ចេញ។ យើងដកការការពារដោយធ្វើសកម្មភាពជាមួយនឹងដំណោះស្រាយខ្សោយនៃអាល់កាឡាំង ហើយយើងទទួលបានក្រុមអាមីណូឥតគិតថ្លៃដែលអាចទទួលយកអាស៊ីតអាមីណូបន្ទាប់ទៀត - ប្រូលីន។
ដំណាក់កាលបន្ទាប់គឺច្បាស់សម្រាប់អ្នកអាន - យើងធ្វើសកម្មភាពលើ peptide ជាមួយ trifluoroacetylated proline chloride ។ បន្ទាប់មកយើងដកក្រុមការពារចេញ ធ្វើសកម្មភាពជាមួយ trifluoroacetylated threonine chloride និងបន្តបន្ទាប់ទៀត រហូតដល់យើងបង្កើតខ្សែសង្វាក់ទាំងមូលនៃអាស៊ីតអាមីណូចំនួន 30 ។ យើងបន្ថែមអាស៊ីតចុងក្រោយ - phenylalanine យកក្រុមការពារចេញហើយធ្វើសកម្មភាពជាមួយអាស៊ីតផ្តាច់ខ្សែសង្វាក់ដែលបានបញ្ចប់ពីជ័រ។
តាមរបៀបដូចគ្នាយើងសំយោគខ្សែសង្វាក់ទីពីរភ្ជាប់ខ្សែសង្វាក់ទាំងពីរហើយអាំងស៊ុយលីនសិប្បនិម្មិតគឺរួចរាល់! មិនងាយទេ ហើយក៏មិនលឿនដែរមែនទេ? បាទ ការងារទាមទារការអត់ធ្មត់ និងពេលវេលា។
ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយនៅឆ្នាំ 1968 ម៉ារីហ្វៀលបានទទួលជោគជ័យក្នុងការសំយោគប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញមួយគឺអង់ស៊ីម ribonuclease ។ វាមានអាស៊ីតអាមីណូ 124 ។ ការសំយោគនេះពាក់ព័ន្ធនឹង 11931 ជំហាន (ស្រដៀងទៅនឹងអ្វីដែលយើងទើបតែវិភាគ) ហើយត្រូវបានបញ្ចប់ត្រឹមតែបីសប្តាហ៍ប៉ុណ្ណោះ។

០២/០៦/២០០៤, សុក្រ, ០៩:០២, Msk

អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រនៅវិទ្យាស្ថានវេជ្ជសាស្ត្រ Howard Hughes នៃសាកលវិទ្យាល័យ Washington បានបង្កើតប្រូតេអ៊ីនសិប្បនិម្មិតដំបូងគេដែលមិនធ្លាប់មាននៅក្នុងធម្មជាតិ។ Top7 គឺជាប្រូតេអ៊ីនសំយោគដំបូងគេដែលបង្កើតឡើងពីទទេនៅលើកុំព្យូទ័រ ហើយក្រោយមកទទួលបាននៅក្នុងមន្ទីរពិសោធន៍។ តាមពិតរូបរាងរបស់ម៉ូលេគុលពិតជាត្រូវគ្នានឹងគំរូនៅក្នុងកម្មវិធីកុំព្យូទ័រ។ ដំណាក់កាលថ្មីនៃការងារលើគម្រោងឥឡូវនេះកំពុងលាតត្រដាង [អ៊ីមែលការពារ]- កម្មវិធីកុំព្យូទ័រចែកចាយដែលដំណើរការលើអ៊ីនធឺណិត។

[អ៊ីមែលការពារ]ត្រូវបានរចនាឡើងដើម្បីគណនាគំរូគណិតវិទ្យានៃការបត់ "ត្រឹមត្រូវ" នៃប្រូតេអ៊ីនចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្រ ហើយសន្យាថានឹងមានអនាគតថ្មីសម្រាប់ពង្រីកជីវិតសកម្មរបស់មនុស្ស។

វាត្រូវបានសន្មត់ថាបច្ចេកទេសដែលបានប្រើនឹងត្រូវបានប្រើនៅក្នុងការសាងសង់ប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀតដែលចាំបាច់សម្រាប់ថ្នាំមនុស្ស។

ការអភិវឌ្ឍន៍នេះដោយក្រុមអ្នកជីវវិទូដែលដឹកនាំដោយលោក David Baker បំភ្លឺអំពីអាថ៌កំបាំងនៃការបត់ប្រូតេអ៊ីន។

ប្រភព៖ Gautam Dantas/University of Washington

សូមចាំថាអ្នកវិទ្យាសាស្ត្រនៅតែមិនយល់ពីគោលការណ៍ដែលប្រូតេអ៊ីនបត់នៅក្នុងលំហរបីវិមាត្រដោយចាប់យករូបរាងពិសេស (បាតុភូតនេះត្រូវបានគេហៅថា "ការបត់ប្រូតេអ៊ីន") ។

ការពិសោធន៍ជោគជ័យដើម្បីបង្កើតប្រូតេអ៊ីនសំយោគ Top7 បញ្ចេញពន្លឺខ្លះលើយន្តការនៃការបត់ប្រូតេអ៊ីន។

ឥឡូវនេះយោងទៅតាមលោក David Baker យ៉ាងហោចណាស់លក្ខណៈមួយចំនួននៃដំណើរការអាថ៌កំបាំងបានក្លាយទៅជាច្បាស់លាស់។

បច្ចុប្បន្ននេះ អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រមកពីសាកលវិទ្យាល័យ Washington (Univeristy of Washington's Howard Hughes Medical Institute) បន្តធ្វើការ។

ក្រុមស្រាវជ្រាវបានកំណត់រចនាប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងមុខងារដែលបានកម្មវិធីយ៉ាងជាក់លាក់។

វាត្រូវបានគេរំពឹងថានេះនឹងក្លាយជារបកគំហើញពិតប្រាកដ - ហើយមិនត្រឹមតែនៅក្នុងថ្នាំប៉ុណ្ណោះទេ។

អ្វីដែលជាការបត់

នៅក្នុងកោសិកា ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានផលិតដោយ ribosomes ដែលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានប្រមូលផ្តុំពីអាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗយោងទៅតាមលំដាប់ដែលបានអានពី DNA ។

លទ្ធផលនៃការងាររបស់ឧបករណ៍បញ្ជូនជីវសាស្រ្តបែបនេះគឺម៉ូលេគុលវែង - "ចន្លោះ" សម្រាប់ប្រូតេអ៊ីន។ ហើយទោះបីជាហ្សែនត្រូវបានបកស្រាយនៅថ្ងៃនេះក៏ដោយ នោះគឺជារចនាសម្ព័ន្ធនៃចំនួនប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់មួយ រួមទាំងមនុស្សផងដែរត្រូវបានគេស្គាល់ សូម្បីតែក្នុងករណីនេះវាមិនអាចទៅរួចទេក្នុងការវិនិច្ឆ័យមុខងាររបស់វា។ ក្រោយមកទៀតលេចឡើងតែបន្ទាប់ពីខ្សែសង្វាក់ដ៏វែងនៃអាស៊ីតអាមីណូបត់ហើយយករូបរាងដែលចង់បាន។

គួរកត់សម្គាល់ថាក្នុងចំណោមការរួមផ្សំលំហដ៏មានសក្តានុពលរាប់លាន ប្រូតេអ៊ីនមួយកើតឡើងលើរូបរាងតែមួយដែលបានកំណត់ទុកជាមុន។ ដំណើរការនេះត្រូវបានគេហៅថា folding ។ ដូច្នេះអេម៉ូក្លូប៊ីនអាំងស៊ុយលីននិងប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀតដែលចាំបាច់សម្រាប់ជីវិតត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងរាងកាយដែលត្រៀមរួចជាស្រេចសម្រាប់ការងារ។

ដំណើរការបត់អាចប្រព្រឹត្តទៅក្នុងដំណាក់កាលជាច្រើនដែលមានរយៈពេលពីច្រើនវិនាទីទៅច្រើននាទី។ នៅដំណាក់កាលចុងក្រោយ ប្រូតេអ៊ីនពី "ស្ថានភាពបឋម" យកទម្រង់ចុងក្រោយភ្លាមៗ។ វាគឺជាដំណាក់កាលនេះដែលមានរយៈពេលរាប់សិបមីក្រូវិនាទី ដែលជាបញ្ហាពិបាកបំផុតសម្រាប់ការធ្វើម៉ូដែល។

ស្ថានភាពជាមួយនឹងការអនុម័តទម្រង់ចុងក្រោយគឺកាន់តែធ្ងន់ធ្ងរឡើងដោយការពិតដែលថាដំណើរការនេះពឹងផ្អែកយ៉ាងធំធេងលើលក្ខខណ្ឌបរិស្ថានរួមទាំងសីតុណ្ហភាព។ ម៉ូលេគុលមួយភ្លាមៗ "ធម្មជាតិ" បត់នៅក្រោមលក្ខខណ្ឌធម្មជាតិ។ ប៉ុន្តែការធ្វើគំរូនៃដំណើរការដែលហាក់ដូចជាសាមញ្ញនេះអាចចំណាយពេលជាច្រើនឆ្នាំនៃការងារបន្តនៅលើកុំព្យូទ័រជាច្រើន។

នៅក្នុងសម័យទំនើបនេះ អ្នកវិទ្យាសាស្ត្របានឈានដល់ដំណាក់កាលដ៏អស្ចារ្យដើម្បីព្យាយាមយល់ពីរបៀបដែលប្រូតេអ៊ីនបត់បានលឿន និងគួរឱ្យទុកចិត្ត។

ការយល់ដឹងអំពីដំណើរការនេះនឹងអនុញ្ញាតឱ្យមិនត្រឹមតែងាយស្រួលបង្កើតកំណែប្រសើរឡើងនៃប្រូតេអ៊ីនដែលមាននៅក្នុងធម្មជាតិប៉ុណ្ណោះទេ ថែមទាំងអាចយកគំរូតាមរចនាសម្ព័ន្ធថ្មីទាំងស្រុងជាមួយនឹងលក្ខណៈសម្បត្តិថ្មីផងដែរ - សំយោគប្រូតេអ៊ីន "ប្រមូលផ្តុំដោយខ្លួនឯង" ជាមួយនឹងមុខងារកម្មវិធី។ អ្នកខ្លះថែមទាំងនិយាយអំពី "nanorobots" នាពេលអនាគតដែលជារូបរាងដែលនឹងនាំឱ្យមានបដិវត្តបច្ចេកវិទ្យាពិតប្រាកដរួមទាំងក្នុងវេជ្ជសាស្ត្រផងដែរ។

[email protected]

ប្រូតេអ៊ីនសំយោគដំបូងត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយអ្នកវិទ្យាសាស្ត្រនៅវិទ្យាស្ថានវេជ្ជសាស្ត្រ Howard Hughes នៅសាកលវិទ្យាល័យវ៉ាស៊ីនតោន។ វាគឺជាវិទ្យាស្ថាននេះដែលជាអ្នកឧបត្ថម្ភធំនៃគម្រោងដ៏ល្បីនេះ។ [អ៊ីមែលការពារ]- កម្មវិធីកុំព្យូទ័រចែកចាយសម្រាប់គណនាការបត់នៃប្រូតេអ៊ីនសំយោគផ្សេងៗ។

វាកើតឡើងដូច្នេះថា កិច្ចការមួយក្នុងចំណោមកិច្ចការ ដែលការក្លែងធ្វើដែលទាមទារថាមពលកុំព្យូទ័រដ៏ច្រើនគឺការបត់ប្រូតេអ៊ីន។ នៅលើកុំព្យូទ័រទំនើប ការគណនា 1 nanosecond នៃការបត់ប្រូតេអ៊ីនក្រោមលក្ខខណ្ឌសីតុណ្ហភាពជាក់លាក់ត្រូវចំណាយពេលប្រហែល 1 ថ្ងៃ។ ដើម្បីគណនាដំណើរការទាំងមូល ត្រូវការថាមពលកុំព្យូទ័ររាប់ម៉ឺនដង ពីព្រោះការបត់ត្រូវចំណាយពេលរាប់សិបមីក្រូវិនាទី។ លើសពីនេះទៀតវាចាំបាច់ក្នុងការក្លែងធ្វើផ្នត់នៃការកែប្រែផ្សេងៗនៃម៉ូលេគុលនៅសីតុណ្ហភាពខុសៗគ្នា។ ដើម្បីសម្រេចកិច្ចការនេះ ថាមពលកុំព្យូទ័រណាមួយនឹងមិនគ្រប់គ្រាន់ទេ។

[អ៊ីមែលការពារ]គឺជាគម្រោងវិទ្យាសាស្ត្រដ៏ធំបំផុតមួយនៃការចែកចាយកុំព្យូទ័រ។ នៅលើគេហទំព័រ អ្នកអាចទាញយកកម្មវិធីអតិថិជនដែលដំណើរការក្រោម Windows, Linux ឬ Macintosh ក្នុងផ្ទៃខាងក្រោយ ឬជាធាតុរក្សាអេក្រង់ដ៏ស្រស់ស្អាត (សូមមើលខាងឆ្វេង)។ ដោយវិធីនេះ ការដំណើរការកម្មវិធីក្នុងផ្ទៃខាងក្រោយដែលមានអាទិភាពទាបស្ទើរតែគ្មានឥទ្ធិពលលើដំណើរការទាំងមូលនៃប្រព័ន្ធ។

ឥឡូវនេះនៅក្នុងគម្រោង [អ៊ីមែលការពារ]អ្នកប្រើប្រាស់ជាង 270 ពាន់នាក់មកពីគ្រប់តំបន់នៃពិភពលោកបានចូលរួមរួចហើយ។ កុំព្យូទ័រជាង 570,000 កំពុងដំណើរការ ហើយចំនួនរបស់ពួកគេកំពុងកើនឡើងឥតឈប់ឈរ។ ថ្មីៗនេះ Google បានចូលរួមជាមួយអ្នកឧបត្ថម្ភ។ នាងបានអនុវត្តការគណនាបត់ផ្ទៃខាងក្រោយទៅក្នុងកម្មវិធីបន្ថែមរបារឧបករណ៍ Google ដែលពេញនិយមរបស់នាងសម្រាប់ Internet Explorer ។

នៅដំណាក់កាលដំបូងនៃការអភិវឌ្ឍន៍ [អ៊ីមែលការពារ]ចាប់ពីខែតុលា ឆ្នាំ 2000 ដល់ខែតុលា ឆ្នាំ 2001 ប្រូតេអ៊ីនដែលបត់បានលឿន និងសាមញ្ញជាច្រើនត្រូវបានយកគំរូតាមដោយជោគជ័យ រួមទាំងវីឡាលីន (អាស៊ីតអាមីណូ 36 ដង ពេលវេលាបត់ 10 មីក្រូវិនាទី)។ អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រនៅក្នុងការអនុវត្តដែលជាលទ្ធផលនៃការពិសោធន៍មន្ទីរពិសោធន៍បានបញ្ជាក់ពីភាពត្រឹមត្រូវនៃលទ្ធផលដែលទទួលបាន។

ទោះបីជាវីឡា (សូមមើលរូបនៅខាងស្តាំ) បានក្លាយជាហត្ថលេខានៃគម្រោងនេះ ប៉ុន្តែបច្ចុប្បន្នការបត់នៃម៉ូលេគុលដែលស្មុគស្មាញ និងធំជាងនេះកំពុងត្រូវបានគណនា។ ដូច្នេះការគណនានៃប្រូតេអ៊ីន Alzheimer Amyloid Beta ដែលបណ្តាលឱ្យមានផលប៉ះពាល់ពុលនៅក្នុងជំងឺ Alzheimer នឹងចាប់ផ្តើមក្នុងពេលឆាប់ៗនេះ។

ភាពវង្វេងស្មារតី និងជំងឺភ្លេចភ្លាំង

ឥឡូវនេះអ្នកជំនាញដឹងច្រើនអំពីការបត់ជាង Paulig និង Anfinsen ដែលបានទទួលរង្វាន់ណូបែលសម្រាប់ការរកឃើញដំណើរការនេះពាក់កណ្តាលសតវត្សមុន។

វាត្រូវបានគេដឹងថាខ្សែសង្វាក់ប្រូតេអ៊ីនជួនកាលអាចបត់ចូលទៅក្នុង ខុសទម្រង់។ លើសពីនេះ ប្រូតេអ៊ីនពិសេសត្រូវបានគេរកឃើញ ហៅថា Chaperones ដែលមានគោលបំណងតែមួយគត់គឺដើម្បីជួយឱ្យប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀតបត់ និងធានាថាដំណើរការនេះដំណើរការទៅតាម "ការណែនាំ"។

ការបត់ត្រឹមត្រូវនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមួយ ជួនកាលទាមទារឱ្យមានការចូលរួមជាបន្តបន្ទាប់ពីអ្នកបួសប្រាំនាក់ផ្សេងគ្នា។ បើគ្មានពួកគេទេ ដំណើរការអាចចេញពីការគ្រប់គ្រងបាន។ ក្នុងករណីនេះខ្សែសង្វាក់នៃអាស៊ីតអាមីណូអាចភ្ជាប់ខ្សែសង្វាក់មួយទៀតដើម្បីបង្កើតជាសំរាម។

ឧទាហរណ៍ដ៏សាមញ្ញបំផុតនៃការរំលោភបំពានផ្នត់គឺស៊ាំនឹងមនុស្សគ្រប់រូបដែលបានស្ងោរស៊ុត។ នៅក្នុងដំណើរការនៃការកំដៅ ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅខាងក្នុងស៊ុតបាត់បង់រូបរាងរបស់វា។ បន្ទាប់ពីនោះ ពួកវាលែងអាចបត់បានត្រឹមត្រូវ ហើយបង្កើតជាម៉ាសរឹង គ្មានមុខងារ ប៉ុន្តែហ៊ាន (ការបំពានបែបនេះត្រូវបានបង្ហាញក្នុងរូបនៅខាងស្តាំ)។

ប្រហែលរឿងដូចគ្នានេះកើតឡើងជាមួយនឹងប្រូតេអ៊ីនមួយនៅក្នុងរាងកាយរបស់មនុស្សដែលរងផលប៉ះពាល់ដោយជំងឺភ្លេចភ្លាំង។ ម៉ាស់ប្រូតេអ៊ីនដែលមិនមានមុខងារដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការបត់មិនត្រឹមត្រូវនៃប្រូតេអ៊ីនតែមួយត្រូវបានដាក់នៅក្នុងតំបន់ជាក់លាក់នៃខួរក្បាលហើយរំខានដល់ការងាររបស់វា។

ដោយមិនសង្ស័យ ការផលិតប្រូតេអ៊ីនសំយោគនឹងរួមចំណែកដល់ការបង្កើតថ្នាំថ្មីដែលមានប្រសិទ្ធភាពសម្រាប់ជំងឺភ្លេចភ្លាំង និងជំងឺផ្សេងៗទៀត ដែលភាគច្រើនជាលក្ខណៈរបស់មនុស្សចាស់។ ដូច្នេះ គេអាចរំពឹងថា មនុស្សជាតិនឹងបោះជំហានថ្មីមួយឆ្ពោះទៅរកការបង្កើនរយៈពេលនៃជីវិតរបស់មនុស្ស។ វាត្រូវបានគេសន្មត់ថានៅពេលអនាគតដ៏ខ្លីមនុស្សនឹងអាចរក្សាបាននូវសុខភាពល្អរហូតដល់ 80-100 ឆ្នាំហើយនេះមិនមែនជាការស្រមើស្រមៃទៀតទេ។

/ គេហទំព័រ

1 អត្ថបទពិពណ៌នាការងាររបស់អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រត្រូវបានបោះពុម្ពនៅថ្ងៃទី 21 ខែវិច្ឆិកាឆ្នាំ 2003 នៅក្នុងទស្សនាវដ្តីវិទ្យាសាស្ត្រ។

2 កម្មវិធី [អ៊ីមែលការពារ]គឺគ្រាន់តែជាគម្រោងមួយក្នុងចំនោមគម្រោងកុំព្យូទ័រចែកចាយជាច្រើនដែលដំណើរការលើអ៊ីនធឺណិត។
គម្រោងបែបនេះដំបូងគឺល្បីល្បាញ [អ៊ីមែលការពារ]- ដំណើរការលើកុំព្យូទ័រនៃការថតសញ្ញាអាណាឡូកពីតេឡេស្កុបវិទ្យុដែលទទួលសញ្ញាពីលំហ។ អ្នកប្រើប្រាស់កុំព្យូទ័រណាក៏ដោយ ទោះគាត់នៅទីណាក៏ដោយ អាចទាញយកបំណែកនៃវិសាលគមវិទ្យុពីកាឡាក់ស៊ីឆ្ងាយទៅកាន់កុំព្យូទ័រផ្ទះរបស់គាត់ វិភាគវាសម្រាប់ភាពមិនប្រក្រតី ហើយផ្ញើលទ្ធផលទៅវិទ្យាស្ថាន SETI នៅសហរដ្ឋអាមេរិក។ គម្រោងនេះទទួលបានប្រជាប្រិយភាពយ៉ាងទូលំទូលាយដែលក្នុងឆ្នាំ 1999 មនុស្សរាប់លាននាក់បានទាញយកកម្មវិធីអតិថិជនពីគេហទំព័រដែលបានប្រកាស។ សូមចាំថានៅពេលនោះខ្សែភាពយន្ត "ទំនាក់ទំនង" ជាមួយ Judy Foster ត្រូវបានចេញផ្សាយដូច្នេះការស្វែងរកមនុស្សភពក្រៅដោយមានជំនួយពីតេឡេស្កុបវិទ្យុបានក្លាយជាចំណង់ចំណូលចិត្តទាន់សម័យជាពិសេសនៅសហរដ្ឋអាមេរិក។
ការស្វែងរកការស៊ើបការណ៍ពីភពផែនដីនៅតែបន្តរហូតមកដល់សព្វថ្ងៃនេះ ប៉ុន្តែគុណសម្បត្តិចម្បងនៃគម្រោងនេះ។ [អ៊ីមែលការពារ]គឺថាគាត់បានបញ្ជាក់ពីប្រតិបត្តិការនៃគ្រោងការណ៍កុំព្យូទ័រដែលចែកចាយនៅពេលដែល "កុំព្យូទ័រផ្ទាល់ខ្លួន" ធម្មតារាប់រយរាប់ពាន់ដំណើរការដោយមិនគិតថ្លៃ ដែលលើសពីថាមពលនៃកុំព្យូទ័រដ៏មានឥទ្ធិពលបំផុតដែលមានតម្លៃរាប់លានដុល្លារ។

3 ជំងឺភ្លេចភ្លាំងគឺជាជំងឺនៃសតវត្សទី 21 ព្រោះមនុស្សចាស់ងាយនឹងកើតជំងឺនេះ។
យោងតាមស្ថិតិប្រហែល 10% នៃប្រជាជនដែលមានអាយុលើសពី 65 ឆ្នាំនិងប្រហែល 50% ដែលមានអាយុលើសពី 85 ឆ្នាំបានឈឺជាមួយនឹងជំងឺភ្លេចភ្លាំង។ នៅសហរដ្ឋអាមេរិក មនុស្សប្រហែល 100 ពាន់នាក់បានស្លាប់ដោយសារជំងឺនេះជារៀងរាល់ឆ្នាំ។