ប្រូតេអ៊ីនគឺជាសមាសធាតុដែលមិនអាចខ្វះបាននៃអាហារ។ មិនដូចប្រូតេអ៊ីន កាបូអ៊ីដ្រាត និងខ្លាញ់មិនមែនជាសមាសធាតុសំខាន់នៃអាហារនោះទេ។ ប្រហែល 100 ក្រាមនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានប្រើប្រាស់ជារៀងរាល់ថ្ងៃដោយមនុស្សដែលមានសុខភាពល្អពេញវ័យ។ ប្រូតេអ៊ីនរបបអាហារគឺជាប្រភពសំខាន់នៃអាសូតសម្រាប់រាងកាយ។ តាមទស្សនៈសេដ្ឋកិច្ច ប្រូតេអ៊ីនគឺជាសមាសធាតុអាហារថ្លៃបំផុត។ ដូច្នេះការបង្កើតបទដ្ឋានប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងអាហារូបត្ថម្ភមានសារៈសំខាន់ខ្លាំងណាស់នៅក្នុងប្រវត្តិសាស្រ្តនៃជីវគីមីនិងឱសថ។
នៅក្នុងការពិសោធន៍របស់ Carl Voit ជាលើកដំបូងបទដ្ឋានសម្រាប់ការប្រើប្រាស់ប្រូតេអ៊ីនអាហារត្រូវបានបង្កើតឡើង - 118 ក្រាម / ថ្ងៃកាបូអ៊ីដ្រាត - 500 ក្រាម / ថ្ងៃខ្លាញ់ 56 ក្រាម / ថ្ងៃ។ M. Rubner គឺជាមនុស្សដំបូងគេដែលកំណត់ថា 75% នៃអាសូតនៅក្នុងខ្លួនគឺនៅក្នុងសមាសភាពនៃប្រូតេអ៊ីន។ គាត់បានចងក្រងសមតុល្យអាសូត (កំណត់ចំនួនអាសូតដែលមនុស្សម្នាក់បាត់បង់ក្នុងមួយថ្ងៃ និងចំនួនអាសូតត្រូវបានបន្ថែម)។
នៅក្នុងមនុស្សពេញវ័យដែលមានសុខភាពល្អមាន តុល្យភាពអាសូត - "តុល្យភាពអាសូតសូន្យ"(បរិមាណអាសូតប្រចាំថ្ងៃដែលបញ្ចេញចេញពីរាងកាយត្រូវគ្នាទៅនឹងបរិមាណស្រូបយក)។
តុល្យភាពអាសូតវិជ្ជមាន(បរិមាណអាសូតប្រចាំថ្ងៃដែលបញ្ចេញចេញពីរាងកាយគឺតិចជាងបរិមាណស្រូបយក)។ វាត្រូវបានគេសង្កេតឃើញតែនៅក្នុងសារពាង្គកាយដែលកំពុងលូតលាស់ឬក្នុងអំឡុងពេលនៃការស្ដារឡើងវិញនៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន (ឧទាហរណ៍ក្នុងអំឡុងពេលនៃការជាសះស្បើយពីជំងឺធ្ងន់ធ្ងរឬនៅពេលបង្កើតម៉ាសសាច់ដុំ) ។
តុល្យភាពអាសូតអវិជ្ជមាន(បរិមាណអាសូតប្រចាំថ្ងៃដែលបញ្ចេញចេញពីរាងកាយគឺខ្ពស់ជាងបរិមាណស្រូបយក)។ វាត្រូវបានគេសង្កេតឃើញជាមួយនឹងកង្វះប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួន។ មូលហេតុ: បរិមាណប្រូតេអ៊ីនមិនគ្រប់គ្រាន់នៅក្នុងអាហារ; ជំងឺដែលអមដោយការកើនឡើងនៃការបំផ្លាញប្រូតេអ៊ីន។
នៅក្នុងប្រវត្តិសាស្រ្តនៃជីវគីមី ការពិសោធន៍ត្រូវបានធ្វើឡើងនៅពេលដែលមនុស្សម្នាក់ត្រូវបានញ៉ាំតែកាបូអ៊ីដ្រាត និងខ្លាញ់ ("របបអាហារគ្មានជាតិប្រូតេអ៊ីន")។ នៅក្រោមលក្ខខណ្ឌទាំងនេះសមតុល្យអាសូតត្រូវបានវាស់។ បន្ទាប់ពីពីរបីថ្ងៃការបញ្ចេញអាសូតចេញពីរាងកាយបានថយចុះដល់តម្លៃជាក់លាក់មួយហើយបន្ទាប់ពីនោះវាត្រូវបានរក្សានៅកម្រិតថេរក្នុងរយៈពេលយូរ: មនុស្សម្នាក់បាត់បង់អាសូតប្រចាំថ្ងៃ 53 មីលីក្រាមក្នុងមួយគីឡូក្រាមនៃទំងន់រាងកាយក្នុងមួយថ្ងៃ (អំពី អាសូត ៤ ក្រាមក្នុងមួយថ្ងៃ) ។ បរិមាណអាសូតនេះត្រូវគ្នានឹងប្រមាណ ប្រូតេអ៊ីន ២៣-២៥ ក្រាមក្នុងមួយថ្ងៃ។ តម្លៃនេះត្រូវបានគេហៅថា "WEAR COEFFICIENT" ។បន្ទាប់មក ប្រូតេអ៊ីន 10 ក្រាមត្រូវបានបន្ថែមទៅក្នុងរបបអាហារប្រចាំថ្ងៃ ហើយការបញ្ចេញអាសូតកើនឡើង។ ប៉ុន្តែនៅតែមានតុល្យភាពអាសូតអវិជ្ជមាន។ បន្ទាប់មកពួកគេចាប់ផ្តើមបន្ថែមប្រូតេអ៊ីន 40-45-50 ក្រាមក្នុងមួយថ្ងៃទៅក្នុងអាហារ។ ជាមួយនឹងមាតិកាប្រូតេអ៊ីនបែបនេះ តុល្យភាពអាសូតសូន្យ (តុល្យភាពអាសូត) ត្រូវបានគេសង្កេតឃើញ។ តម្លៃនេះ។ (40-50 ក្រាមនៃប្រូតេអ៊ីនក្នុងមួយថ្ងៃ) ហៅថាប្រូតេអ៊ីន physiological អប្បបរមា។
នៅឆ្នាំ 1951 បទដ្ឋាននៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរបបអាហារត្រូវបានស្នើឡើង: 110-120 ក្រាមនៃប្រូតេអ៊ីនក្នុងមួយថ្ងៃ។
ឥឡូវនេះវាត្រូវបានគេបង្កើតឡើងថាអាស៊ីតអាមីណូចំនួន 8 គឺចាំបាច់។ តម្រូវការប្រចាំថ្ងៃសម្រាប់អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗនីមួយៗគឺ 1-1.5 ក្រាម ហើយរាងកាយទាំងមូលត្រូវការអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ 6-9 ក្រាមក្នុងមួយថ្ងៃ។ ខ្លឹមសារនៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗនៅក្នុងអាហារផ្សេងៗប្រែប្រួល។ ដូច្នេះអប្បរមានៃសរីរវិទ្យានៃប្រូតេអ៊ីនអាចមានភាពខុសគ្នាសម្រាប់ផលិតផលផ្សេងៗគ្នា។
តើអ្នកត្រូវការប្រូតេអ៊ីនប៉ុន្មានដើម្បីរក្សាតុល្យភាពអាសូត? 20 ក្រាម។ ស៊ុតពណ៌សឬ 26-27 ក្រាម។ ប្រូតេអ៊ីនសាច់ឬទឹកដោះគោឬ 30 ក្រាម។ ប្រូតេអ៊ីនដំឡូងឬ 67 ក្រាម។ ប្រូតេអ៊ីនម្សៅស្រូវសាលី។ ស៊ុតពណ៌សមានសំណុំអាស៊ីតអាមីណូពេញលេញ។ នៅពេលញ៉ាំប្រូតេអ៊ីនបន្លែ ប្រូតេអ៊ីនច្រើនគឺត្រូវការជាចាំបាច់ដើម្បីបង្កើតកម្រិតអប្បបរមាខាងសរីរវិទ្យា។ តម្រូវការប្រូតេអ៊ីនសម្រាប់ស្ត្រី (58 ក្រាមក្នុងមួយថ្ងៃ) គឺតិចជាងបុរស (70 ក្រាមនៃប្រូតេអ៊ីនក្នុងមួយថ្ងៃ) - គោលការណ៍ណែនាំរបស់សហរដ្ឋអាមេរិក។
តុល្យភាពអាសូត តុល្យភាពអាសូត។
អាស៊ីតអាមីណូដែលនៅសេសសល់ត្រូវបានសំយោគយ៉ាងងាយស្រួលនៅក្នុងកោសិកា ហើយត្រូវបានគេហៅថាមិនសំខាន់។ ទាំងនេះរួមមាន glycine, aspartic acid, asparagine, glutamic acid, glutamine, series, proline, alanine ។
ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយអាហាររូបត្ថម្ភដែលគ្មានជាតិប្រូតេអ៊ីនបញ្ចប់ដោយការស្លាប់នៃរាងកាយ។ ការមិនរាប់បញ្ចូលសូម្បីតែអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់មួយពីរបបអាហារនាំទៅដល់ការបញ្ចូលអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងទៀតមិនពេញលេញ និងត្រូវបានអមដោយការអភិវឌ្ឍនៃតុល្យភាពអាសូតអវិជ្ជមាន ហត់នឿយ ក្រិន និងភាពមិនដំណើរការនៃប្រព័ន្ធសរសៃប្រសាទ។
ជាមួយនឹងរបបអាហារគ្មានប្រូតេអ៊ីន 4g នៃអាសូតត្រូវបានបញ្ចេញក្នុងមួយថ្ងៃ ដែលជាប្រូតេអ៊ីន 25g (WEAR FACTOR-T)។
អប្បបរមាប្រូតេអ៊ីនសរីរវិទ្យា - ចំនួនអប្បបរមានៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងអាហារដែលចាំបាច់ដើម្បីរក្សាតុល្យភាពអាសូត - 30-50 ក្រាម / ថ្ងៃ។
ការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីននៅក្នុង GIT ។ លក្ខណៈពិសេសនៃជំងឺក្រពះ ការបង្កើត និងតួនាទីនៃអាស៊ីតអ៊ីដ្រូក្លូរីក។
ខ្លឹមសារនៃអាស៊ីតអាមីណូឥតគិតថ្លៃនៅក្នុងអាហារមានកម្រិតទាបណាស់។ ភាគច្រើននៃពួកវាគឺជាផ្នែកមួយនៃប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបាន hydrolyzed នៅក្នុងការរលាក gastrointestinal នៅក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម protease) ។ ភាពជាក់លាក់នៃស្រទាប់ខាងក្រោមនៃអង់ស៊ីមទាំងនេះស្ថិតនៅក្នុងការពិតដែលថាពួកវានីមួយៗបំបែកចំណង peptide ដែលបង្កើតឡើងដោយអាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនជាមួយនឹងល្បឿនខ្ពស់បំផុត។ Proteases ដែល hydrolyze ចំណង peptide នៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនជាកម្មសិទ្ធិរបស់ក្រុម endopeptidases ។ អង់ស៊ីមដែលជាកម្មសិទ្ធិរបស់ក្រុម exopeptidases hydrolyze ចំណង peptide ដែលបង្កើតឡើងដោយអាស៊ីតអាមីណូស្ថានីយ។ នៅក្រោមសកម្មភាពនៃ proteases ទាំងអស់នៃការរលាក gastrointestinal នេះប្រូតេអ៊ីនអាហារបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូបុគ្គលដែលបន្ទាប់មកចូលទៅក្នុងកោសិកាជាលិកា។
ការបង្កើតនិងតួនាទីនៃអាស៊ីត hydrochloric
មុខងាររំលាយអាហារសំខាន់នៃក្រពះគឺថាការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីនចាប់ផ្តើមនៅក្នុងវា។ អាស៊ីត Hydrochloric ដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ក្នុងដំណើរការនេះ។ ប្រូតេអ៊ីនដែលចូលទៅក្នុងក្រពះជំរុញការបញ្ចេញ អ៊ីស្តាមីននិងក្រុមនៃអរម៉ូនប្រូតេអ៊ីន - ក្រពះដែលនាំឱ្យមានការសម្ងាត់នៃ HCI និង proenzyme - pepsinogen ។ HCI ត្រូវបានផលិតនៅក្នុងកោសិកា parietal នៃក្រពះ
ប្រភពនៃ H + គឺ H 2 CO 3 ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងកោសិកា parietal នៃក្រពះពី CO 2 ដែលសាយភាយចេញពីឈាមហើយ H 2 O នៅក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមកាបូនិក anhydrase ។
ការបែកខ្ញែកនៃ H 2 CO 3 នាំឱ្យមានការបង្កើត bicarbonate ដែលដោយមានការចូលរួមពីប្រូតេអ៊ីនពិសេសត្រូវបានបញ្ចេញទៅក្នុងប្លាស្មា។ អ៊ីយ៉ុង C1 - ចូលទៅក្នុង lumen នៃក្រពះតាមរយៈឆានែលក្លរួ។
pH ត្រូវបានកាត់បន្ថយមកត្រឹម 1.0-2.0។
នៅក្រោមសកម្មភាពរបស់ HCl, denaturation នៃប្រូតេអ៊ីនអាហារដែលមិនបានទទួលការព្យាបាលកំដៅកើតឡើងដែលបង្កើនភាពអាចរកបាននៃចំណង peptide សម្រាប់ proteases ។ HCl មានឥទ្ធិពលបាក់តេរី និងការពារបាក់តេរីបង្កជំងឺមិនឱ្យចូលទៅក្នុងពោះវៀន។ លើសពីនេះទៀតអាស៊ីត hydrochloric ធ្វើឱ្យសកម្ម pepsinogen និងបង្កើត pH ល្អបំផុតសម្រាប់សកម្មភាពរបស់ pepsin ។
Pepsinogen គឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide តែមួយ។ នៅក្រោមសកម្មភាពរបស់ HCl វាត្រូវបានបំលែងទៅជា pepsin សកម្ម។ នៅក្នុងដំណើរការនៃការធ្វើឱ្យសកម្ម ជាលទ្ធផលនៃ proteolysis មួយផ្នែក សំណល់អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានកាត់ចេញពី N-terminus នៃម៉ូលេគុល pepsinogen ដែលមានស្ទើរតែទាំងអស់នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលត្រូវបានចោទប្រកាន់ជាវិជ្ជមាន។ នៅក្នុង pepsinogen ។ ដូច្នេះនៅក្នុង pepsin សកម្មអាស៊ីតអាមីណូដែលត្រូវបានចោទប្រកាន់អវិជ្ជមានដែលត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការរៀបចំឡើងវិញនៃទម្រង់នៃម៉ូលេគុលនិងការបង្កើតមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មគឺលេចធ្លោ។ ម៉ូលេគុល pepsin សកម្មដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងក្រោមសកម្មភាពរបស់ HCl ធ្វើឱ្យសកម្មម៉ូលេគុល pepsinogen ដែលនៅសល់យ៉ាងឆាប់រហ័ស (autocatalysis) ។ Pepsin ជាចម្បង hydrolyzes ចំណង peptide នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនដែលបង្កើតឡើងដោយអាស៊ីតអាមីណូក្រអូប (phenylalanine, tryptophan, tyrosine) Pepsin គឺជា endopeptidase ដូច្នេះជាលទ្ធផលនៃសកម្មភាពរបស់វា peptides ខ្លីត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងក្រពះ ប៉ុន្តែមិនមានអាស៊ីតអាមីណូសេរីទេ។
ចំពោះទារក ក្រពះមានផ្ទុកអង់ស៊ីម រ៉េននីន(chymosin) ដែលបណ្តាលឱ្យទឹកដោះគោកក។ មិនមាន renin នៅក្នុងក្រពះរបស់មនុស្សពេញវ័យទេ ទឹកដោះគោរបស់ពួកគេត្រូវបាន curdled នៅក្រោមសកម្មភាពរបស់ HCl និង pepsin ។
protease មួយផ្សេងទៀត gastrixin ។អង់ស៊ីមទាំង 3 (pepsin, rennin និង gastrixin) គឺស្រដៀងគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបឋម
អាស៊ីតអាមីណូ KETOGENIC និង Glycogenic ។ ប្រតិកម្មអាណាប៉ូលីក ការសំយោគអាស៊ីតអាមីណូមុខងារ (ឧទាហរណ៍)។
catabolism នៃ amino-t ត្រូវបានកាត់បន្ថយទៅជាការបង្កើត pyruvate, acetyl-CoA, α -ketoglutarate, succinyl-CoA, fumarate, oxaloacetate អាស៊ីតអាមីណូ glycogenic- ត្រូវបានបំប្លែងទៅជា pyruvate និង TCA intermediates ហើយទីបំផុតបង្កើតជា oxaloacetate អាចត្រូវបានប្រើក្នុងដំណើរការនៃ gluconeogenesis ។
ketogenic aminok-you នៅក្នុងដំណើរការនៃការ catabolism ត្រូវបានបំប្លែងទៅជា acetoacetate (Liz, Leu) ឬ acetyl-CoA (Leu) ហើយអាចត្រូវបានប្រើក្នុងការសំយោគសាកសព ketone ។
glycoketogenicអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានប្រើទាំងសម្រាប់ការសំយោគគ្លុយកូសនិងសម្រាប់ការសំយោគសាកសព ketone ចាប់តាំងពីនៅក្នុងដំណើរការ catabolism 2 ផលិតផលរបស់ពួកគេត្រូវបានបង្កើតឡើង - ការរំលាយអាហារជាក់លាក់នៃវដ្ត citrate និង acetoacetate (Tri, Phen, Tyr) ឬ acetyl-CoA ។ (អ៊ីល) ។
ប្រតិកម្ម Anaplerotic - សំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលមិនមានអាសូតត្រូវបានប្រើដើម្បីបំពេញបរិមាណមេតាបូលីតនៃផ្លូវ catabolism ទូទៅដែលត្រូវបានចំណាយលើការសំយោគសារធាតុសកម្មជីវសាស្រ្ត។
អង់ស៊ីម pyruvate carboxylase (coenzyme - biotin) ដែលជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មនេះត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងថ្លើម និងសាច់ដុំ។
2. អាស៊ីតអាមីណូ → Glutamate → α-Ketoglutarate
ដោយសកម្មភាពរបស់ glutamate dehydrogenase ឬ aminotransferases ។
3. 
Propionyl-CoA ហើយបន្ទាប់មក succinyl-CoA ក៏អាចត្រូវបានបង្កើតឡើងក្នុងអំឡុងពេលបំបែកអាស៊ីតខ្លាញ់ខ្ពស់ជាមួយនឹងចំនួនសេសនៃអាតូមកាបូន
4. អាស៊ីតអាមីណូ → Fumarate
5. អាស៊ីតអាមីណូ → Oxaloacetate
ប្រតិកម្ម 2, 3 កើតឡើងនៅគ្រប់ជាលិកាទាំងអស់ (លើកលែងតែថ្លើម និងសាច់ដុំ) ដែលមិនមាន pyruvate carboxylase ។
VII. BIOSYNTthesis នៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ
នៅក្នុងខ្លួនមនុស្ស ការសំយោគអាស៊ីតអាមីណូមិនសំខាន់ចំនួនប្រាំបីគឺអាចធ្វើទៅបាន: Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro ។ គ្រោងឆ្អឹងកាបូននៃអាស៊ីតអាមីណូទាំងនេះត្រូវបានបង្កើតឡើងពីគ្លុយកូស។ ក្រុម α-amino ត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងអាស៊ីត α-keto ដែលត្រូវគ្នា ដែលជាលទ្ធផលនៃប្រតិកម្ម transamination ។ ម្ចាស់ជំនួយជាសកល α ក្រុមអាមីណូដើរតួជា glutamate ។
តាមរយៈការចម្លងនៃអាស៊ីត α-keto ដែលបង្កើតចេញពីគ្លុយកូស អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានសំយោគ
គ្លុយតាម៉ាតត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយការបន្ថយអាមីណូនៃ α-ketoglutarate ដោយ glutamate dehydrogenase ។
ការចម្លង៖ គ្រោងការណ៍ដំណើរការ អង់ស៊ីម ប៊ីយ៉ូរ៉ូល។ BIOROL ALAT និង ASAT និងសារៈសំខាន់គ្លីនិកនៃការកំណត់របស់ពួកគេនៅក្នុងសេរ៉ូមឈាម។
Transamination គឺជាប្រតិកម្មនៃការផ្ទេរក្រុម α-amino ពី ak-s ទៅអាស៊ីត α-keto ដែលបណ្តាលឱ្យមានការបង្កើតអាស៊ីត keto ថ្មី និង ak ថ្មី។ ដំណើរការចម្លងគឺអាចត្រឡប់វិញបានយ៉ាងងាយស្រួល
ប្រតិកម្មត្រូវបានជំរុញដោយអង់ស៊ីម aminotransferase ដែលជា coenzyme ដែលជា pyridoxal phosphate (PP) ។
Aminotransferases ត្រូវបានរកឃើញទាំងនៅក្នុង cytoplasm និងនៅក្នុង mitochondria នៃកោសិកា eukaryotic ។ aminotransferases ច្រើនជាង 10 ត្រូវបានគេរកឃើញនៅក្នុងកោសិការបស់មនុស្ស ដែលមានភាពខុសប្លែកគ្នានៅក្នុងភាពជាក់លាក់នៃស្រទាប់ខាងក្រោម។ អាស៊ីដអាមីណូស្ទើរតែទាំងអស់អាចចូលទៅក្នុងប្រតិកម្ម transamination, លើកលែងតែ lysine, threonine និង proline ។
- នៅដំណាក់កាលទី 1 ក្រុមអាមីណូពីស្រទាប់ខាងក្រោមទីមួយ ak-s ត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងផូស្វ័រ pyridoxal នៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមដោយប្រើចំណងអាល់ឌីមីន។ អង់ស៊ីម-pyridoxamine-phosphate complex និងអាស៊ីត keto ត្រូវបានបង្កើតឡើង - ផលិតផលដំបូងនៃប្រតិកម្ម។ ដំណើរការនេះពាក់ព័ន្ធនឹងការបង្កើតកម្រិតមធ្យមនៃ 2 មូលដ្ឋាន Schiff ។
- នៅដំណាក់កាលទីពីរ អង់ស៊ីម-pyridoxamine phosphate complex រួមបញ្ចូលគ្នាជាមួយអាស៊ីត keto ហើយតាមរយៈការបង្កើតកម្រិតមធ្យមនៃ 2 Schiff bases ផ្ទេរក្រុមអាមីណូទៅអាស៊ីត keto ។ ជាលទ្ធផលអង់ស៊ីមត្រឡប់ទៅទម្រង់ដើមរបស់វាវិញហើយអាស៊ីតអាមីណូថ្មីមួយត្រូវបានបង្កើតឡើង - ផលិតផលទីពីរនៃប្រតិកម្ម។ ប្រសិនបើក្រុម aldehyde នៃ pyridoxal phosphate មិនត្រូវបានកាន់កាប់ដោយក្រុមអាមីណូនៃស្រទាប់ខាងក្រោមទេនោះវាបង្កើតជាមូលដ្ឋាន Schiff ជាមួយនឹងក្រុមε-amino នៃរ៉ាឌីកាល់ lysine នៅក្នុងទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីម។
ភាគច្រើនជាញឹកញាប់អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងប្រតិកម្ម transamination មាតិកាដែលនៅក្នុងជាលិកាគឺខ្ពស់ជាងអ្វីដែលនៅសល់ - glutamate, alanine, aspartateនិងអាស៊ីត keto ដែលត្រូវគ្នារបស់ពួកគេ - α - ketoglutarate, pyruvate និង oxaloacetate ។ម្ចាស់ជំនួយសំខាន់នៃក្រុមអាមីណូគឺ glutamate ។
អង់ស៊ីមទូទៅបំផុតនៅក្នុងជាលិកាថនិកសត្វភាគច្រើនគឺ៖ ALT (AlAT) ជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មឆ្លងរវាង alanine និង α-ketoglutarate ។ អង់ស៊ីមនេះត្រូវបានធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្មនៅក្នុង cytosol នៃកោសិកានៃសរីរាង្គជាច្រើន ប៉ុន្តែបរិមាណដ៏ធំបំផុតរបស់វាត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងកោសិកានៃថ្លើម និងសាច់ដុំបេះដូង។ ACT (AST) កាតាលីករប្រតិកម្ម transamination រវាង aepartate និង α-ketoglutarate ។ oxaloacetate និង glutamate ត្រូវបានបង្កើតឡើង។ បរិមាណដ៏ធំបំផុតរបស់វាត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងកោសិកានៃសាច់ដុំបេះដូង និងថ្លើម។ ភាពជាក់លាក់នៃសរីរាង្គនៃអង់ស៊ីមទាំងនេះ។
ជាធម្មតាសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមទាំងនេះនៅក្នុងឈាមគឺ 5-40 U / លីត្រ។ ប្រសិនបើកោសិកានៃសរីរាង្គដែលត្រូវគ្នាត្រូវបានខូចខាតនោះអង់ស៊ីមត្រូវបានបញ្ចេញទៅក្នុងឈាមដែលសកម្មភាពរបស់ពួកគេកើនឡើងយ៉ាងខ្លាំង។ ដោយសារ ACT និង ALT សកម្មបំផុតនៅក្នុងកោសិកានៃថ្លើម បេះដូង និងសាច់ដុំគ្រោងឆ្អឹង ពួកវាត្រូវបានប្រើដើម្បីធ្វើរោគវិនិច្ឆ័យជំងឺនៃសរីរាង្គទាំងនេះ។ នៅក្នុងកោសិកានៃសាច់ដុំបេះដូងបរិមាណ ACT លើសពីបរិមាណ ALT ហើយផ្ទុយទៅវិញនៅក្នុងថ្លើម។ ដូច្នេះការវាស់វែងក្នុងពេលដំណាលគ្នានៃសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមទាំងពីរនៅក្នុងសេរ៉ូមឈាមគឺផ្តល់ព័ត៌មានជាពិសេស។ សមាមាត្រនៃសកម្មភាព ACT/ALT ត្រូវបានគេហៅថា "មេគុណ de Ritis" ។ជាធម្មតា មេគុណនេះគឺ 1.33±0.42។ នៅក្នុងជំងឺ myocardial infarction សកម្មភាព ACT នៅក្នុងឈាមកើនឡើង 8-10 ដងនិង ALT - 2.0 ដង។
នៅក្នុងជំងឺរលាកថ្លើម សកម្មភាពរបស់ ALT នៅក្នុងសេរ៉ូមឈាមកើនឡើង ∼8-10 ដង និង ACT - 2-4 ដង។
ការសំយោគមេឡានីន។
ប្រភេទនៃមេឡានីន
ប្រតិកម្មសកម្មរបស់មេតូនីន
ទម្រង់សកម្មនៃ methionine គឺ S-adenosylmethionine (SAM) - ទម្រង់ sulfonium នៃអាស៊ីតអាមីណូ ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការបន្ថែម methionine ទៅម៉ូលេគុល adenosine ។ Adenosine ត្រូវបានបង្កើតឡើងពី hydrolysis នៃ ATP ។
ប្រតិកម្មនេះត្រូវបានជំរុញដោយអង់ស៊ីម methionine adenosyltransferase ដែលមានវត្តមាននៅក្នុងកោសិកាគ្រប់ប្រភេទ។ រចនាសម្ព័ន្ធ (-S + -CH 3) នៅក្នុង SAM គឺជាក្រុមមិនស្ថិតស្ថេរដែលកំណត់សកម្មភាពខ្ពស់នៃក្រុមមេទីល (ដូច្នេះពាក្យថា "សកម្ម methionine") ។ ប្រតិកម្មនេះមានលក្ខណៈពិសេសនៅក្នុងប្រព័ន្ធជីវសាស្រ្តព្រោះវាហាក់ដូចជាប្រតិកម្មដែលគេស្គាល់តែមួយគត់ដែលបញ្ចេញសំណល់ ATP phosphate ទាំងបី។ ការបំបែកនៃក្រុមមេទីលពី SAM និងការផ្ទេររបស់វាទៅសមាសធាតុអ្នកទទួលត្រូវបានជំរុញដោយអង់ស៊ីម methyltransferase ។ SAM ត្រូវបានបំប្លែងទៅជា S-adenosylhomocysteine (SAT) កំឡុងពេលប្រតិកម្ម។
ការសំយោគ Creatine
Creatine គឺចាំបាច់សម្រាប់ការបង្កើតសមាសធាតុថាមពលខ្ពស់នៅក្នុងសាច់ដុំ - creatine phosphate ។ ការសំយោគ creatine កើតឡើងជា 2 ដំណាក់កាលដោយមានការចូលរួមពីអាស៊ីតអាមីណូចំនួន 3 គឺ arginine, glycine និង methionine ។ នៅក្នុងតម្រងនោម guanidinoacetate ត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយសកម្មភាពនៃ glycinamidinotransferase ។ បន្ទាប់មក ហ្គានីឌីន អាសេតាត ត្រូវបានដឹកជញ្ជូន ចូលទៅក្នុងថ្លើមកន្លែងដែលប្រតិកម្មមេទីលកើតឡើង។
ប្រតិកម្ម Transmethylation ក៏ត្រូវបានប្រើសម្រាប់៖
- ការសំយោគ adrenaline ពី norepinephrine;
- ការសំយោគ anserine ពី carnosine;
- methylation នៃមូលដ្ឋានអាសូតនៅក្នុង nucleotides ។ល។
- អសកម្មនៃសារធាតុរំលាយអាហារ (អ័រម៉ូន អ្នកសម្រុះសម្រួល។ល។) និងអព្យាក្រឹតនៃសមាសធាតុបរទេស រួមទាំងថ្នាំ។
អសកម្មនៃអាមីណូជីវសាស្រ្តក៏កើតឡើងផងដែរ:
មេទីលដែលពាក់ព័ន្ធនឹង SAM ដោយ methyltransferases ។ តាមរបៀបនេះ អាមីណូជីវកម្មផ្សេងៗអាចអសកម្ម ប៉ុន្តែភាគច្រើនជាញឹកញាប់ ហ្គាស្តាមីន និងអាដ្រេណាលីនអសកម្ម។ ដូច្នេះភាពអសកម្មនៃ adrenaline កើតឡើងដោយមេទីលនៃក្រុម hydroxyl នៅក្នុងទីតាំង ortho ។
ជាតិពុលអាម៉ូញាក់។ ការបង្កើត និងអព្យាក្រឹតភាពរបស់វា។
Catabolism នៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងជាលិកាកើតឡើងឥតឈប់ឈរក្នុងអត្រា ∼100 ក្រាម/ថ្ងៃ។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះ ជាលទ្ធផលនៃការបន្សាបអាស៊ីតអាមីណូ បរិមាណអាម៉ូញាក់ច្រើនត្រូវបានបញ្ចេញ។ បរិមាណរបស់វាតិចជាងគួរឱ្យកត់សម្គាល់ត្រូវបានបង្កើតឡើងកំឡុងពេល deamination នៃ amines biogenic និង nucleotides ។ ផ្នែកមួយនៃអាម៉ូញាក់ត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងពោះវៀនដែលជាលទ្ធផលនៃសកម្មភាពនៃបាក់តេរីនៅលើប្រូតេអ៊ីនអាហារ (ការរលួយនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងពោះវៀន) និងចូលទៅក្នុងឈាមនៃវិបផតថលសរសៃ។ កំហាប់អាម៉ូញាក់ក្នុងឈាមនៃសរសៃវ៉ែនផតថលគឺខ្ពស់ជាងឈាមរត់ទូទៅ។ ចំនួនដ៏ច្រើននៃអាម៉ូញាក់ត្រូវបានរក្សាទុកនៅក្នុងថ្លើម ដែលរក្សាមាតិកាទាបរបស់វានៅក្នុងឈាម។ ការប្រមូលផ្តុំអាម៉ូញាក់ក្នុងឈាមជាធម្មតាកម្រលើសពី 0,4-0,7 មីលីក្រាម / លីត្រ (ឬ 25-40 μmol / l ។
អាម៉ូញាក់គឺជាសមាសធាតុពុល។ សូម្បីតែការកើនឡើងបន្តិចនៃការផ្តោតអារម្មណ៍របស់វាមានឥទ្ធិពលអវិជ្ជមានលើរាងកាយ ហើយលើសពីនេះទៅទៀតលើប្រព័ន្ធសរសៃប្រសាទកណ្តាល។ ដូច្នេះការកើនឡើងនៃកំហាប់អាម៉ូញាក់ក្នុងខួរក្បាលដល់ 0.6 mmol បណ្តាលឱ្យប្រកាច់។ រោគសញ្ញានៃ hyperammonemia រួមមាន ញ័រ, និយាយមិនច្បាស់, ចង្អោរ, ក្អួត, វិលមុខ, ប្រកាច់ និងបាត់បង់ស្មារតី។ ក្នុងករណីធ្ងន់ធ្ងរ សន្លប់វិវឌ្ឍជាមួយនឹងលទ្ធផលស្លាប់។ យន្តការនៃឥទ្ធិពលពុលនៃអាម៉ូញាក់លើខួរក្បាល និងរាងកាយទាំងមូលត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់យ៉ាងច្បាស់ជាមួយនឹងឥទ្ធិពលរបស់វាទៅលើប្រព័ន្ធមុខងារមួយចំនួន។
- អាម៉ូញាក់ជ្រាបចូលយ៉ាងងាយស្រួលតាមរយៈភ្នាសចូលទៅក្នុងកោសិកា ហើយនៅក្នុង mitochondria ផ្លាស់ប្តូរប្រតិកម្មដែលជំរុញដោយ glutamate dehydrogenase ឆ្ពោះទៅរកការបង្កើត glugamate:
α-Ketoglutarate + NADH + H + + NH 3 → Glutamate + NAD + ។
ការថយចុះកំហាប់នៃ α-ketoglutarate បណ្តាលឱ្យ៖
ការទប់ស្កាត់ការរំលាយអាហារអាស៊ីតអាមីណូ (ប្រតិកម្មចម្លង) ហើយជាលទ្ធផលការសំយោគសារធាតុបញ្ជូនសរសៃប្រសាទពីពួកគេ (អាសេទីលកូលីន, ដូប៉ាមីន។ ល។ );
ស្ថានភាព hypoenergetic ជាលទ្ធផលនៃការថយចុះល្បឿននៃ TCA ។
កង្វះ α-ketoglutarate នាំឱ្យមានការថយចុះនៃកំហាប់នៃសារធាតុរំលាយអាហារ TCA ដែលបណ្តាលឱ្យមានការបង្កើនល្បឿននៃប្រតិកម្មនៃការសំយោគ oxaloacetate ពី pyruvate អមដោយការប្រើប្រាស់ CO 2 ដែលពឹងផ្អែកខ្លាំង។ ការកើនឡើងនៃការបង្កើត និងការប្រើប្រាស់កាបូនឌីអុកស៊ីតក្នុង hyperammonemia គឺជាលក្ខណៈពិសេសនៃកោសិកាខួរក្បាល។ ការកើនឡើងនៃកំហាប់អាម៉ូញាក់ក្នុងឈាមផ្លាស់ប្តូរ pH ទៅខាងអាល់កាឡាំង (បណ្តាលឱ្យមានជាតិអាល់កាឡាំង) ។ នេះបង្កើនភាពស្និទ្ធស្នាលនៃអេម៉ូក្លូប៊ីនសម្រាប់អុកស៊ីសែនដែលនាំឱ្យជាលិកា hypoxia ការប្រមូលផ្តុំ CO 2 និងស្ថានភាព hypoenergetic ដែលជះឥទ្ធិពលជាចម្បងដល់ខួរក្បាល។ កំហាប់ខ្ពស់នៃអាម៉ូញាក់ជំរុញការសំយោគ glutamine ពី glutamate នៅក្នុងជាលិកាសរសៃប្រសាទ (ដោយមានការចូលរួមពី glutamine synthetase):
Glutamate + NH 3 + ATP → Glutamine + ADP + H 3 P0 ៤.
ការប្រមូលផ្តុំ glutamine នៅក្នុងកោសិកា neuroglial នាំឱ្យមានការកើនឡើងនៃសម្ពាធ osmotic នៅក្នុងពួកវា ការហើមនៃ astrocytes ហើយក្នុងកំហាប់ខ្ពស់អាចបណ្តាលឱ្យរលាកខួរក្បាល។ ការថយចុះនៃកំហាប់ glutamate រំខានដល់ការរំលាយអាហារនៃអាស៊ីតអាមីណូ និងសារធាតុបញ្ជូនសរសៃប្រសាទ ជាពិសេសការសំយោគ y អាស៊ីតអាមីណូប៊ូទីរីក (GABA) ដែលជាអ្នកសម្រុះសម្រួលសំខាន់។ ជាមួយនឹងការខ្វះខាត GABA និងអ្នកសម្របសម្រួលផ្សេងទៀត ដំណើរការនៃសរសៃប្រសាទត្រូវបានរំខាន ការប្រកាច់កើតឡើង។ អ៊ីយ៉ុង NH 4 + អនុវត្តមិនជ្រាបចូលតាមភ្នាស cytoplasmic និង mitochondrial ទេ។ ការលើសនៃអ៊ីយ៉ុងអាម៉ូញ៉ូមក្នុងឈាមអាចរំខានដល់ការផ្ទេរ transmembrane នៃ monovalent Na + និង K + cations ដោយប្រកួតប្រជែងជាមួយពួកគេសម្រាប់បណ្តាញអ៊ីយ៉ុងដែលប៉ះពាល់ដល់ដំណើរការនៃសរសៃប្រសាទផងដែរ។
អាំងតង់ស៊ីតេខ្ពស់នៃដំណើរការ deamination អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងជាលិកា និងកម្រិតទាបនៃអាម៉ូញាក់ក្នុងឈាមបង្ហាញថា កោសិកាភ្ជាប់អាម៉ូញាក់យ៉ាងសកម្មដើម្បីបង្កើតជាសមាសធាតុគ្មានជាតិពុលដែលត្រូវបានបញ្ចេញចេញពីរាងកាយជាមួយនឹងទឹកនោម។ ប្រតិកម្មទាំងនេះអាចត្រូវបានចាត់ទុកថាជាប្រតិកម្មអព្យាក្រឹតនៃអាម៉ូញាក់។ ប្រតិកម្មបែបនេះជាច្រើនប្រភេទត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងជាលិកា និងសរីរាង្គផ្សេងៗគ្នា។ ប្រតិកម្មនៃការចងអាម៉ូញាក់សំខាន់ដែលកើតឡើងនៅគ្រប់ជាលិកាទាំងអស់នៃរាងកាយគឺ 1.) ការសំយោគ glutamine ក្រោមសកម្មភាពនៃការសំយោគ glutamine៖
Glutamine synthetase ត្រូវបានធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្មនៅក្នុង mitochondria នៃកោសិកា; សម្រាប់អង់ស៊ីមដើម្បីធ្វើការ, cofactor គឺត្រូវការ - អ៊ីយ៉ុង Mg 2+ ។ Glutamine synthetase គឺជាអង់ស៊ីមនិយតកម្មដ៏សំខាន់មួយនៃការរំលាយអាហារអាស៊ីតអាមីណូ ហើយត្រូវបានរារាំងដោយ AMP, គ្លុយកូស-6-ផូស្វាត ក៏ដូចជា Gly, Ala, និង His ។
នៅក្នុងកោសិកាពោះវៀននៅក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម glutaminase ការបញ្ចេញ hydrolytic នៃអាមីតអាសូតក្នុងទម្រង់អាម៉ូញាក់កើតឡើង:
glutamate ដែលបង្កើតឡើងក្នុងប្រតិកម្មឆ្លងកាត់ការចម្លងជាមួយ pyruvate ។ ក្រុម os-Amino នៃអាស៊ីត glutamic ត្រូវបានផ្ទេរទៅ alanine:
Glutamine គឺជាអ្នកបរិច្ចាគសំខាន់នៃអាសូតនៅក្នុងខ្លួន។អាមីតអាសូតនៃ glutamine ត្រូវបានប្រើសម្រាប់ការសំយោគនៃ purine និង pyrimidine nucleotides asparagine ជាតិស្ករអាមីណូ និងសមាសធាតុផ្សេងៗទៀត។
វិធីសាស្រ្តកំណត់អ៊ុយរ៉េក្នុងសេរ៉ូមឈាម
នៅក្នុងអង្គធាតុរាវជីវសាស្រ្ត M. ត្រូវបានកំណត់ដោយប្រើវិធីសាស្ត្រឧស្ម័ន វិធីសាស្ត្រ photometric ផ្ទាល់ដោយផ្អែកលើប្រតិកម្មរបស់ M. ជាមួយនឹងសារធាតុផ្សេងៗជាមួយនឹងការបង្កើតបរិមាណសមមូលនៃផលិតផលពណ៌ ក៏ដូចជាវិធីសាស្ត្រអង់ស៊ីមដោយប្រើអង់ស៊ីម urease ជាចម្បង។ វិធីសាស្រ្តឧស្ម័នគឺផ្អែកលើការកត់សុីរបស់ M. ជាមួយសូដ្យូមអ៊ីប៉ូបូមីតក្នុងមជ្ឈដ្ឋានអាល់កាឡាំង NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O. បរិមាណអាសូតឧស្ម័នត្រូវបានវាស់ដោយប្រើឧបករណ៍ពិសេស។ ភាគច្រើនជាញឹកញាប់ឧបករណ៍របស់ Borodin ។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយ វិធីសាស្ត្រនេះមានភាពជាក់លាក់ និងភាពត្រឹមត្រូវទាប។ ក្នុងចំណោមវិធីសាស្ត្រ photometric ទូទៅបំផុតគឺផ្អែកលើប្រតិកម្មរបស់ M. ជាមួយនឹង diacetyl monoxime (ប្រតិកម្មរបស់ Feron) ។
ដើម្បីកំណត់អ៊ុយក្នុងសេរ៉ូមឈាម និងទឹកនោម វិធីសាស្ត្របង្រួបបង្រួមមួយត្រូវបានប្រើប្រាស់ ដោយផ្អែកលើប្រតិកម្មរបស់ M. ជាមួយនឹង diacetyl monooxime នៅក្នុងវត្តមានរបស់ thiosemicarbazide និងអំបិលដែកនៅក្នុងឧបករណ៍ផ្ទុកអាស៊ីត។ វិធីសាស្រ្តបង្រួបបង្រួមមួយផ្សេងទៀតសម្រាប់កំណត់ M. គឺជាវិធីសាស្ត្រ urease: NH 2 -CO-NH 2 → NH 3 + CO 2 urease ។ អាម៉ូញាក់ដែលបញ្ចេញមានទម្រង់ជាសូដ្យូមអ៊ីប៉ូក្លរីត និងហ្វីណុល អ៊ីនដូហ្វេណុល ដែលមានពណ៌ខៀវ។ អាំងតង់ស៊ីតេពណ៌គឺសមាមាត្រទៅនឹងខ្លឹមសាររបស់ M. នៅក្នុងគំរូសាកល្បង។ ប្រតិកម្ម urease គឺជាក់លាក់ខ្ពស់មានតែ 20 ប៉ុណ្ណោះ។ µlសេរ៉ូមឈាម 1:9 ពនលាយជាមួយនឹងដំណោះស្រាយ NaCl (0.154 M)។ ជួនកាលសូដ្យូម salicylate ត្រូវបានប្រើជំនួសឱ្យ phenol; សេរ៉ូមឈាមត្រូវបានពនឺដូចខាងក្រោមៈ ដល់ ១០ µlសេរ៉ូមឈាមបន្ថែម ០.១ មីលីលីត្រទឹក ឬ NaCI (0.154 M) ។ ប្រតិកម្មអង់ស៊ីមនៅក្នុងករណីទាំងពីរដំណើរការនៅ 37° សម្រាប់ 15 និង 3-3 1/2 នាទីរៀងៗខ្លួន។
ដេរីវេនៃ M. នៅក្នុងម៉ូលេគុលដែលអាតូមអ៊ីដ្រូសែនត្រូវបានជំនួសដោយរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតត្រូវបានគេហៅថា ureides ។ សារធាតុ ureides ជាច្រើន និងនិស្សន្ទវត្ថុ halogenated មួយចំនួនរបស់ពួកគេ ត្រូវបានគេប្រើក្នុងថ្នាំជាថ្នាំ។ អ៊ុយរ៉េដរួមបញ្ចូលឧទាហរណ៍អំបិលអាស៊ីត barbituric (malonylurea), alloxan (mesoxalylurea); អាស៊ីត uric គឺជា ureide heterocyclic .
គ្រោងការណ៍ទូទៅនៃការបំផ្លាញ HEME ។ "ដោយផ្ទាល់" និង "ដោយប្រយោល" ប៊ីលីរូប៊ីន សញ្ញាគ្លីនិកនៃការកំណត់របស់វា។
Heme (hemoxygenase) -biliverdin (biliverdin reductase) - bilirubin (UDP-glucuranyl transferase) - bilirubin monoglucuronide (UD-glucuronyl transferase) - bilirubin diglucuronide
នៅក្នុងស្ថានភាពធម្មតាកំហាប់ប៊ីលីរុយប៊ីនសរុបនៅក្នុងប្លាស្មាគឺ 0,3-1 មីលីក្រាម / dl (1,7-17 μmol / លីត្រ) 75% នៃប៊ីលីរុយប៊ីនសរុបស្ថិតក្នុងទម្រង់មិនផ្សំគ្នា (ប៊ីលីរុយប៊ីនដោយប្រយោល) ។ នៅក្នុងគ្លីនិក ប៊ីលីរុយប៊ីនដែលរួមបញ្ចូលគ្នាត្រូវបានគេហៅថាដោយផ្ទាល់ព្រោះវារលាយក្នុងទឹកហើយអាចធ្វើអន្តរកម្មយ៉ាងឆាប់រហ័សជាមួយនឹងសារធាតុ diazo reagent បង្កើតជាសមាសធាតុពណ៌ផ្កាឈូក - នេះគឺជាប្រតិកម្មដោយផ្ទាល់របស់ van der Berg ។ unconjugated bilirubin គឺ hydrophobic ដូច្នេះហើយ វាមាននៅក្នុងប្លាស្មាឈាមក្នុងស្មុគស្មាញជាមួយ albumin ហើយមិនមានប្រតិកម្មជាមួយ diazo reagent រហូតដល់សារធាតុរំលាយសរីរាង្គ ដូចជាអេតាណុលត្រូវបានបន្ថែម ដែល precipitates albumin ។ អ៊ីលីរុយប៊ីនដែលមិនភ្ជាប់គ្នាដែលមានប្រតិកម្មជាមួយនឹងថ្នាំជ្រលក់អាហ្សូតែបន្ទាប់ពីទឹកភ្លៀងប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេហៅថាប៊ីលីរុយប៊ីដោយប្រយោល។
ចំពោះអ្នកជំងឺដែលមានរោគវិទ្យា hepatocellular អមដោយការកើនឡើងរយៈពេលយូរនៃកំហាប់នៃ bilirubin រួមបញ្ចូលគ្នា ទម្រង់ទីបីនៃ bilirubin ប្លាស្មាត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងឈាម ដែលក្នុងនោះ bilirubin ត្រូវបានចងភ្ជាប់ជាមួយអាល់ប៊ុយមីន ដូច្នេះហើយវាមិនអាចត្រូវបានបំបែកចេញតាមរបៀបធម្មតានោះទេ។ ក្នុងករណីខ្លះរហូតដល់ 90% នៃប៊ីលីរុយប៊ីនក្នុងឈាមសរុបអាចមាននៅក្នុងទម្រង់នេះ។
វិធីសាស្រ្តក្នុងការរកឃើញអេម៉ូក្លូប៊ីន HEME៖ រូបវិទ្យា (ការវិភាគជាក់លាក់នៃអេម៉ូក្លូប៊ីន និងដេរីវេរបស់វា); រូបវិទ្យា និងគីមី (ទទួលបានគ្រីស្តាល់នៃ HEMIN HYDROHYDRATE)។
ការវិភាគវិសាលគមនៃអេម៉ូក្លូប៊ីន និងនិស្សន្ទវត្ថុរបស់វា។ ការប្រើប្រាស់វិធីសាស្រ្ត spectrographic នៅពេលពិចារណាដំណោះស្រាយនៃ oxyhemoglobin បង្ហាញពីក្រុមស្រូបយកប្រព័ន្ធពីរនៅក្នុងផ្នែកពណ៌លឿងបៃតងនៃវិសាលគមរវាងបន្ទាត់ Fraunhofer D និង E ខណៈពេលដែលអេម៉ូក្លូប៊ីនកាត់បន្ថយមានក្រុមធំទូលាយតែមួយនៅក្នុងផ្នែកដូចគ្នានៃវិសាលគម។ ភាពខុសគ្នានៃការស្រូបវិទ្យុសកម្មដោយអេម៉ូក្លូប៊ីន និងអុកស៊ីហ៊្សែន បានបង្កើតជាមូលដ្ឋានសម្រាប់វិធីសាស្រ្តសម្រាប់សិក្សាកម្រិតនៃការតិត្ថិភាពអុកស៊ីសែនក្នុងឈាម - oximetry ។
Carbhemoglobin គឺជិតស្និទ្ធនៅក្នុងវិសាលគមរបស់វាទៅនឹង oxyhemoglobin ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ នៅពេលដែលភ្នាក់ងារកាត់បន្ថយត្រូវបានបន្ថែម ខ្សែស្រូបពីរលេចឡើងនៅក្នុង carbhemoglobin ។ វិសាលគមនៃ methemoglobin ត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយក្រុមស្រូបយកតូចចង្អៀតមួយនៅខាងឆ្វេងនៅព្រំដែននៃផ្នែកក្រហមនិងលឿងនៃវិសាលគមដែលជាក្រុមតូចចង្អៀតទីពីរនៅព្រំដែននៃតំបន់ពណ៌លឿងនិងបៃតងហើយទីបំផុតក្រុមធំទូលាយទីបីនៅក្នុង ផ្នែកពណ៌បៃតងនៃវិសាលគម
គ្រីស្តាល់នៃ hemin ឬ hematin hydrochloride ។ ពីផ្ទៃនៃស្នាមប្រឡាក់ វាត្រូវបានខ្ចាត់ខ្ចាយលើស្លាយកញ្ចក់ ហើយគ្រាប់ធញ្ញជាតិជាច្រើនត្រូវបានកំទេច។ ពួកគេត្រូវបានបន្ថែមអំបិលតុ 1-2 គ្រាប់ និង 2-3 ដំណក់នៃអាស៊ីតអាសេទិកទឹកកក។ អ្វីគ្រប់យ៉ាងត្រូវបានគ្របដោយគម្របនិងដោយប្រុងប្រយ័ត្នដោយមិនឆ្អិនក្តៅ។ វត្តមាននៃឈាមត្រូវបានបង្ហាញដោយរូបរាងនៃមីក្រូគ្រីស្តាល់ពណ៌ត្នោត - លឿងនៅក្នុងទម្រង់នៃចាន rhombic ។ ប្រសិនបើគ្រីស្តាល់ត្រូវបានបង្កើតឡើងមិនសូវល្អ នោះវាមើលទៅដូចជាគ្រាប់ hemp ។ ការទទួលបានគ្រីស្តាល់ hemin ពិតជាបង្ហាញពីវត្តមានឈាមក្នុងវត្ថុធ្វើតេស្ត។ លទ្ធផលតេស្តអវិជ្ជមានមិនពាក់ព័ន្ធទេ។ ការលាយបញ្ចូលគ្នានៃជាតិខ្លាញ់ ច្រែះធ្វើឱ្យពិបាកក្នុងការទទួលបានគ្រីស្តាល់ hemin
ប្រភេទអុកស៊ីហ្សែនសកម្ម៖ SUPEROXIDE ANION, អ៊ីដ្រូសែន ពែរអុកស៊ីដ, អ៊ីដ្រូសែន រ៉ាឌីកាល់, ភឺរ៉ុកស៊ីនីទ្រីត។ ការបង្កើតរបស់ពួកគេ មូលហេតុនៃជាតិពុល។ តួនាទីសរីរវិទ្យានៃ ROS ។
ប្រហែល 90% នៃ O 2 ចូលទៅក្នុងកោសិកាត្រូវបានស្រូបចូលទៅក្នុង CPE ។ នៅសល់នៃ O 2 ត្រូវបានប្រើនៅក្នុង OVRs ផ្សេងទៀត។ អង់ស៊ីមដែលពាក់ព័ន្ធនឹង OVR ដោយប្រើ O2 ត្រូវបានបែងចែកជា 2 ក្រុម: oxidases និង oxygenases ។
អុកស៊ីតកម្មប្រើអុកស៊ីសែនម៉ូលេគុលត្រឹមតែជាអ្នកទទួលអេឡិចត្រុងដោយកាត់បន្ថយវាទៅ H 2 O ឬ H 2 O 2 ។
អុកស៊ីហ្សែនរួមមានអាតូមអុកស៊ីហ្សែនមួយ (ម៉ូណូអុកស៊ីហ្សែន) ឬពីរ (ឌីអុកស៊ីហ្សែន) នៅក្នុងផលិតផលប្រតិកម្ម។
ទោះបីជាប្រតិកម្មទាំងនេះមិនត្រូវបានអមដោយការសំយោគ ATP ក៏ដោយក៏វាចាំបាច់សម្រាប់ប្រតិកម្មជាក់លាក់ជាច្រើនក្នុងការរំលាយអាហារអាស៊ីតអាមីណូការសំយោគអាស៊ីតទឹកប្រមាត់និងស្តេរ៉ូអ៊ីត) នៅក្នុងប្រតិកម្មនៃការបន្សាបសារធាតុបរទេសនៅក្នុងថ្លើម។
នៅក្នុងប្រតិកម្មភាគច្រើនដែលទាក់ទងនឹងម៉ូលេគុលអុកស៊ីសែន ការថយចុះរបស់វាកើតឡើងជាដំណាក់កាល ដោយមានការផ្ទេរអេឡិចត្រុងមួយនៅដំណាក់កាលនីមួយៗ។ ជាមួយនឹងការផ្ទេរអេឡិចត្រុងមួយ ការបង្កើតប្រភេទអុកស៊ីសែនដែលមានប្រតិកម្មខ្លាំងកម្រិតមធ្យមកើតឡើង។
នៅក្នុងស្ថានភាពដែលមិនរំភើប អុកស៊ីសែនមិនមានជាតិពុលទេ។ ការបង្កើតទម្រង់ពុលនៃអុកស៊ីសែនត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងលក្ខណៈពិសេសនៃរចនាសម្ព័ន្ធម៉ូលេគុលរបស់វា។ O 2 មានអេឡិចត្រុងដែលមិនផ្គូផ្គងចំនួន 2 ដែលមានទីតាំងនៅក្នុងគន្លងផ្សេងៗគ្នា។ គន្លងទាំងនេះនីមួយៗអាចទទួលយកអេឡិចត្រុងមួយបន្ថែមទៀត។
ការថយចុះពេញលេញនៃ O 2 កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការផ្លាស់ប្តូរ 4 អេឡិចត្រុង:
Superoxide, peroxide និង hydroxyl radical គឺជាភ្នាក់ងារអុកស៊ីតកម្មសកម្ម ដែលបង្កគ្រោះថ្នាក់យ៉ាងធ្ងន់ធ្ងរដល់សមាសធាតុរចនាសម្ព័ន្ធជាច្រើននៃកោសិកា។
ប្រភេទអុកស៊ីសែនដែលមានប្រតិកម្មអាចបំបែកអេឡិចត្រុងចេញពីសមាសធាតុជាច្រើន បំប្លែងពួកវាទៅជារ៉ាឌីកាល់សេរីថ្មី ចាប់ផ្តើមប្រតិកម្មសង្វាក់អុកស៊ីតកម្ម។
ឥទ្ធិពលបំផ្លាញនៃរ៉ាឌីកាល់សេរីលើសមាសធាតុកោសិកា។ 1 - ការបំផ្លាញប្រូតេអ៊ីន; 2 - ការខូចខាត ER; 3 - ការបំផ្លាញភ្នាសនុយក្លេអ៊ែរនិងការខូចខាត DNA; 4 - ការបំផ្លាញភ្នាស mitochondrial; ការជ្រៀតចូលនៃទឹកនិងអ៊ីយ៉ុងចូលទៅក្នុងកោសិកា។
ការបង្កើត superoxide នៅក្នុង CPE ។"ការលេចធ្លាយ" នៃអេឡិចត្រុងនៅក្នុង CPE អាចកើតឡើងក្នុងអំឡុងពេលផ្ទេរអេឡិចត្រុងដោយមានការចូលរួមពី coenzyme Q. នៅពេលកាត់បន្ថយ ubiquinone ត្រូវបានបំលែងទៅជា semiquinone radical anion ។ រ៉ាឌីកាល់នេះធ្វើអន្តរកម្មដោយមិនមានអង់ស៊ីមជាមួយ O 2 ដើម្បីបង្កើតជារ៉ាឌីកាល់ superoxide ។ 
ប្រភេទអុកស៊ីសែនដែលមានប្រតិកម្មភាគច្រើនត្រូវបានបង្កើតឡើងកំឡុងពេលផ្ទេរអេឡិចត្រុងនៅក្នុង CPE ជាចម្បងក្នុងអំឡុងពេលដំណើរការនៃស្មុគស្មាញ QH 2 -dehydrogenase ។ វាកើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការផ្ទេរមិនមែនអង់ស៊ីម ("ការលេចធ្លាយ") នៃអេឡិចត្រុងពី QH 2 ទៅអុកស៊ីសែន (
នៅដំណាក់កាលនៃការផ្ទេរអេឡិចត្រុងដោយមានការចូលរួមពី cytochrome oxidase (ស្មុគស្មាញ IV) មិនមាន "ការលេចធ្លាយ" នៃអេឡិចត្រុងដោយសារតែវត្តមាននៅក្នុងអង់ស៊ីមនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មពិសេសដែលមានផ្ទុក Fe និង Cu និងកាត់បន្ថយ O 2 ដោយមិនបញ្ចេញរ៉ាឌីកាល់សេរីកម្រិតមធ្យម។
នៅក្នុង leukocytes phagocytic នៅក្នុងដំណើរការនៃការ phagocytosis ការស្រូបយកអុកស៊ីសែននិងការបង្កើតរ៉ាឌីកាល់សកម្មកើនឡើង។ ប្រភេទអុកស៊ីសែនដែលមានប្រតិកម្មត្រូវបានបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការធ្វើឱ្យសកម្មនៃ NADPH oxidase ដែលត្រូវបានធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្មលើសលុបនៅផ្នែកខាងក្រៅនៃភ្នាសប្លាស្មាដោយចាប់ផ្តើមនូវអ្វីដែលគេហៅថា "ការផ្ទុះផ្លូវដង្ហើម" ជាមួយនឹងការបង្កើតប្រភេទអុកស៊ីសែនដែលមានប្រតិកម្ម។
ការការពាររាងកាយពីឥទ្ធិពលពុលនៃប្រភេទអុកស៊ីសែនដែលមានប្រតិកម្មត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងវត្តមាននៅក្នុងកោសិកាទាំងអស់នៃអង់ស៊ីមជាក់លាក់ខ្ពស់: superoxide dismutase, catalase, glutathione peroxidase ក៏ដូចជាជាមួយនឹងសកម្មភាពនៃសារធាតុប្រឆាំងអុកស៊ីតកម្ម។
អព្យាក្រឹតភាពនៃទម្រង់អុកស៊ីហ្សែនសកម្ម។ ប្រព័ន្ធប្រឆាំងអុកស៊ីតកម្មអង់ស៊ីម (កាតាឡាស, SUPEROXIDE DisMUTHASE, GLUTATHIONE PEROXIDASE, GLUTATHIONE REDUCTASE) ។ គ្រោងការណ៍នៃដំណើរការ, BIOROL, កន្លែងនៃដំណើរការ។
Superoxide dismutase ជំរុញប្រតិកម្ម dismutation នៃ superoxide anion-radicals:
O2.- + O2.- \u003d O2 + H 2O2
ក្នុងអំឡុងពេលប្រតិកម្ម អ៊ីដ្រូសែន peroxide ត្រូវបានបង្កើតឡើង វាអាចអសកម្ម SOD ដូច្នេះ superoxide dismutaseតែងតែ "ធ្វើការ" ជាគូជាមួយ scatalase ដែលបំបែកអ៊ីដ្រូសែន peroxide យ៉ាងរហ័ស និងមានប្រសិទ្ធភាព ទៅជាសមាសធាតុអព្យាក្រឹត។
កាតាឡាស (CF 1.11.1.6)- ជាតិ hemoprotein ដែលជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មអព្យាក្រឹតនៃអ៊ីដ្រូសែន peroxide ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃប្រតិកម្មផ្លាស់ប្តូរនៃរ៉ាឌីកាល់ superoxide៖
2H2O2 = 2H2O + O2
Glutathione peroxide ជំរុញប្រតិកម្មដែលអង់ស៊ីមកាត់បន្ថយអ៊ីដ្រូសែន peroxide ទៅក្នុងទឹក ក៏ដូចជាការថយចុះនៃអ៊ីដ្រូសែនសរីរាង្គ (ROOH) ទៅនឹងដេរីវេនៃអ៊ីដ្រូស៊ី ហើយជាលទ្ធផលបានឆ្លងចូលទៅក្នុងទម្រង់អុកស៊ីតកម្ម disulfide GS-SG៖
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O
Glutathione peroxidaseបន្សាបមិនត្រឹមតែ H2O2 ប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែវាក៏មានសារធាតុ lipid peroxyls សរីរាង្គផ្សេងៗផងដែរ ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងរាងកាយកំឡុងពេលធ្វើឱ្យ LPO សកម្ម។
Glutathione reductase (CF 1.8.1.7)- flavoprotein ជាមួយក្រុមសិប្បនិម្មិត flavin adenine dinucleotide មានអនុរងដូចគ្នាបេះបិទ។ Glutathione reductaseកាតាលីករប្រតិកម្មកាត់បន្ថយ glutathione ពីទម្រង់អុកស៊ីតកម្មរបស់វា GS-SG ហើយអង់ស៊ីម glutathione synthetase ផ្សេងទៀតប្រើវា៖
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH
នេះគឺជាអង់ស៊ីម cytosolic បុរាណនៃ eukaryotes ទាំងអស់។ Glutathione transferase ជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្ម៖
RX+GSH=HX+GS-SG
ដំណាក់កាលនៃការផ្សំនៅក្នុងប្រព័ន្ធនៃការបន្សាបជាតិពុល។ ប្រភេទនៃការភ្ជាប់គ្នា (ឧទាហរណ៍នៃប្រតិកម្មជាមួយ FAPS, UDFGK)
ការផ្សំ - ដំណាក់កាលទីពីរនៃការអព្យាក្រឹតនៃសារធាតុក្នុងអំឡុងពេលដែលក្រុមមុខងារដែលបានបង្កើតឡើងនៅដំណាក់កាលដំបូងត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងម៉ូលេគុលផ្សេងទៀតឬក្រុមនៃប្រភពដើម endogenous ដែលបង្កើន hydrophilicity និងកាត់បន្ថយការពុលនៃ xenobiotics ។
1. ការចូលរួមរបស់ transferases ក្នុងប្រតិកម្មរួម
UDP-glucuronyltransferase ។ Uridine diphosphate (UDP)-glucuronyltransferases បានធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្មជាចម្បងនៅក្នុង ER ភ្ជាប់សំណល់អាស៊ីត glucuronic ទៅនឹងម៉ូលេគុលនៃសារធាតុដែលបង្កើតឡើងកំឡុងពេលអុកស៊ីតកម្មមីក្រូសូម
ជាទូទៅ៖ ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP ។
ស៊ុលហ្វូតូហ្វឺរ៉ាស។ Cytoplasmic sulfotransferases ជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មរួម ក្នុងអំឡុងពេលដែលសំណល់អាស៊ីតស៊ុលហ្វួរិក (-SO3H) ពី 3 "-phosphoadenosine-5"-phosphosulfate (FAPS) ត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹង phenols ជាតិអាល់កុល ឬអាស៊ីតអាមីណូ។
ប្រតិកម្មក្នុងទម្រង់ទូទៅ៖ ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF ។
អង់ស៊ីម sulfotransferase និង UDP-glucuronyltransferase ត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការអព្យាក្រឹតនៃ xenobiotics, អសកម្មនៃថ្នាំ និងសមាសធាតុសកម្មជីវសាស្រ្ត endogenous ។
Glutathione Transferase ។ កន្លែងពិសេសមួយក្នុងចំនោមអង់ស៊ីមដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការអព្យាក្រឹតនៃ xenobiotics, អសកម្មនៃសារធាតុរំលាយអាហារធម្មតា, ថ្នាំ, ត្រូវបានកាន់កាប់ដោយ glutathione transferases (GT) ។ Glutathione transferases មានមុខងារនៅក្នុងជាលិកាទាំងអស់ និងដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការធ្វើឱ្យដំណើរការមេតាបូលីតរបស់ពួកគេអសកម្ម៖ អរម៉ូនស្តេរ៉ូអ៊ីត ប៊ីលីរុយប៊ីន អាស៊ីតទឹកប្រមាត់។ នៅក្នុងកោសិកា HTs ត្រូវបានធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្មជាចម្បងនៅក្នុង cytosol ប៉ុន្តែមានបំរែបំរួលអង់ស៊ីមនៅក្នុងស្នូល និងមីតូឆុនឌៀ។ .
Glutathione គឺជា tripeptide Glu-Cis-Gly (សំណល់អាស៊ីត glutamic ត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹង cysteine ដោយក្រុម carboxyl នៃរ៉ាឌីកាល់) ។ HTs មានភាពជាក់លាក់ធំទូលាយសម្រាប់ស្រទាប់ខាងក្រោម ដែលចំនួនសរុបលើសពី 3000 ។ HTs ភ្ជាប់សារធាតុ hydrophobic ជាច្រើន ហើយធ្វើឱ្យពួកវាអសកម្ម ប៉ុន្តែមានតែសារធាតុដែលមានក្រុមប៉ូលប៉ុណ្ណោះដែលទទួលការកែប្រែគីមីដោយមានការចូលរួមពី glugathione ។ នោះគឺស្រទាប់ខាងក្រោមគឺជាសារធាតុដែលនៅលើដៃម្ខាងមានមជ្ឈមណ្ឌលអេឡិចត្រូហ្វីលីក (ឧទាហរណ៍ក្រុម OH) និងម្យ៉ាងវិញទៀតតំបន់ hydrophobic ។ អព្យាក្រឹតភាព, i.e. ការកែប្រែគីមីនៃ xenobiotics ដោយមានការចូលរួមពី GT អាចត្រូវបានអនុវត្តតាមបីវិធីផ្សេងគ្នា៖
ដោយការផ្សំនៃស្រទាប់ខាងក្រោម R ជាមួយ glutathione (GSH): R + GSH → GSRH,
ជាលទ្ធផលនៃការជំនួស nucleophilic: RX + GSH → GSR + HX,
ការកាត់បន្ថយសារធាតុ peroxides សរីរាង្គទៅនឹងជាតិអាល់កុល៖ R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O
នៅក្នុងប្រតិកម្ម: UN - ក្រុម hydroperoxide, GSSG - កត់សុី glutathione ។
ប្រព័ន្ធបន្សាបជាតិពុលដែលពាក់ព័ន្ធនឹង HT និង glutathione ដើរតួយ៉ាងពិសេសក្នុងការបង្កើតភាពធន់របស់រាងកាយចំពោះឥទ្ធិពលផ្សេងៗ និងជាយន្តការការពារដ៏សំខាន់បំផុតរបស់កោសិកា។ ក្នុងអំឡុងពេលនៃការផ្លាស់ប្តូរ biotransformation នៃ xenobiotics មួយចំនួននៅក្រោមសកម្មភាពរបស់ HT, thioesters (RSG conjugates) ត្រូវបានបង្កើតឡើងដែលបន្ទាប់មកត្រូវបានបំលែងទៅជា mercaptans ក្នុងចំណោមផលិតផលដែលមានជាតិពុលត្រូវបានរកឃើញ។ ប៉ុន្តែ GSH conjugates ជាមួយ xenobiotics ភាគច្រើនមានប្រតិកម្មតិចជាង និង hydrophilic ច្រើនជាងសារធាតុមេ ដូច្នេះហើយជាតិពុលតិចជាង និងងាយស្រួលក្នុងការយកចេញពីរាងកាយ។
HTs ជាមួយនឹងមជ្ឈមណ្ឌល hydrophobic របស់ពួកវា មិនអាចភ្ជាប់នូវចំនួនដ៏ច្រើននៃសមាសធាតុ lipophilic (អព្យាក្រឹតរូបវិទ្យា) ដោយការពារការជ្រៀតចូលទៅក្នុងស្រទាប់ lipid នៃភ្នាស និងការរំខានដល់មុខងារកោសិកា។ ដូច្នេះ ជួនកាល HT ត្រូវបានគេសំដៅថាជា អាល់ប៊ុយមីនក្នុងកោសិកា។
GT អាចភ្ជាប់ xenobiotics ដែលជាអេឡិចត្រូលីតខ្លាំង។ ការភ្ជាប់សារធាតុបែបនេះគឺ "ការធ្វើអត្តឃាត" សម្រាប់ GT ប៉ុន្តែយន្តការការពារបន្ថែមសម្រាប់កោសិកា។
Acetyltransferases, methyltransferases
Acetyltransferases កាតាលីករប្រតិកម្មផ្សំ - ការផ្ទេរសំណល់ acetyl ពី acetyl-CoA ទៅអាសូតនៃក្រុម -SO2NH2 ឧទាហរណ៍នៅក្នុងសមាសភាពនៃ sulfonamides ។ Membrane និង cytoplasmic methyltransferases ដែលពាក់ព័ន្ធនឹង SAM methylate ក្រុម -P=O, -NH2 និង SH ក្រុម xenobiotics ។
តួនាទីរបស់ epoxide hydrolases ក្នុងការបង្កើត diols
អង់ស៊ីមមួយចំនួនផ្សេងទៀតក៏ចូលរួមក្នុងដំណាក់កាលទីពីរនៃអព្យាក្រឹតភាព (ប្រតិកម្មផ្សំគ្នា)។ Epoxide hydrolase (epoxide hydratase) បន្ថែមទឹកទៅ epoxides នៃ benzene benzpyrene និង polycyclic hydrocarbons ផ្សេងទៀតដែលបានបង្កើតឡើងក្នុងកំឡុងដំណាក់កាលដំបូងនៃការបន្សាបជាតិពុល ហើយបំលែងពួកវាទៅជា diols (រូបភាព 12-8)។ អេផូស៊ីតដែលបង្កើតឡើងកំឡុងពេលអុកស៊ីតកម្ម microsomal គឺជាសារធាតុបង្កមហារីក។ ពួកវាមានសកម្មភាពគីមីខ្ពស់ ហើយអាចចូលរួមក្នុងប្រតិកម្មនៃ alkylation មិនមែនអង់ស៊ីមនៃ DNA, RNA, ប្រូតេអ៊ីន។ការកែប្រែគីមីនៃម៉ូលេគុលទាំងនេះអាចនាំទៅដល់ការបំប្លែងកោសិកាធម្មតាទៅជាកោសិកាដុំសាច់។
តួនាទីនៃប្រូតេអ៊ីនក្នុងអាហារូបត្ថម្ភ, បទដ្ឋាន, តុល្យភាពអាសូត, ពាក់ស័ក្តិសិទ្ធិ, ប្រូតេអ៊ីនរាងកាយអប្បបរមា។ ភាពមិនគ្រប់គ្រាន់នៃប្រូតេអ៊ីន។
AK មានស្ទើរតែ 95% នៃអាសូតទាំងអស់ ដូច្នេះពួកគេរក្សាតុល្យភាពអាសូតនៃរាងកាយ។ តុល្យភាពអាសូត- ភាពខុសគ្នារវាងបរិមាណអាសូតដែលផ្គត់ផ្គង់អាហារ និងបរិមាណអាសូតដែលត្រូវបានបញ្ចេញ។ ប្រសិនបើបរិមាណអាសូតដែលចូលមកគឺស្មើនឹងបរិមាណអាសូតដែលបានបញ្ចេញនោះ តុល្យភាពអាសូត។ស្ថានភាពនេះកើតឡើងចំពោះមនុស្សដែលមានសុខភាពល្អជាមួយនឹងរបបអាហារធម្មតា។ សមតុល្យអាសូតអាចវិជ្ជមាន (អាសូតចូលច្រើនជាងត្រូវបានបញ្ចេញ) ចំពោះកុមារ ចំពោះអ្នកជំងឺ។ តុល្យភាពអាសូតអវិជ្ជមាន (ការបញ្ចេញអាសូតមានច្រើនជាងការទទួលទានរបស់វា) ត្រូវបានគេសង្កេតឃើញក្នុងអំឡុងពេលវ័យចំណាស់ ការអត់ឃ្លាន និងអំឡុងពេលមានជំងឺធ្ងន់ធ្ងរ។ ជាមួយនឹងរបបអាហារគ្មានប្រូតេអ៊ីន តុល្យភាពអាសូតក្លាយជាអវិជ្ជមាន។ បរិមាណប្រូតេអ៊ីនអប្បបរមានៅក្នុងអាហារដែលត្រូវការដើម្បីរក្សាតុល្យភាពអាសូតត្រូវគ្នាទៅនឹង 30-50 ក្រាម/cyt ខណៈដែលបរិមាណដ៏ល្អប្រសើរសម្រាប់ការធ្វើលំហាត់ប្រាណកម្រិតមធ្យមគឺ ∼100-120 ក្រាម/ថ្ងៃ។
អាស៊ីតអាមីណូដែលជាការសំយោគដែលស្មុគស្មាញ និងមិនមានសេដ្ឋកិច្ចសម្រាប់រាងកាយ គឺជាក់ស្តែងទទួលបានផលចំណេញច្រើនជាងក្នុងការទទួលបានពីអាហារ។ អាស៊ីតអាមីណូបែបនេះត្រូវបានគេហៅថាចាំបាច់។ ទាំងនេះរួមមាន phenylalanine, methionine, threonine, tryptophan, valine, lysine, leucine, isoleucine ។
អាស៊ីតអាមីណូពីរ - arginine និង histidine ត្រូវបានគេហៅថាអាចជំនួសដោយផ្នែក។ - tyrosine និង cysteine គឺអាចជំនួសបានតាមលក្ខខណ្ឌព្រោះអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗគឺចាំបាច់សម្រាប់ការសំយោគរបស់វា។ Tyrosine ត្រូវបានសំយោគពី phenylalanine ហើយអាតូមស្ពាន់ធ័រនៃ methionine ត្រូវបានទាមទារសម្រាប់ការបង្កើត cysteine ។
អាស៊ីតអាមីណូដែលនៅសេសសល់ត្រូវបានសំយោគយ៉ាងងាយស្រួលនៅក្នុងកោសិកា ហើយត្រូវបានគេហៅថាមិនសំខាន់។ ទាំងនេះរួមមាន glycine, aspartic acid, asparagine, glutamic acid, glutamine, series, pro
ប្រូតេអ៊ីនអាហារគឺជាប្រភពសំខាន់នៃអាសូតសម្រាប់រាងកាយ។ អាសូតត្រូវបានបញ្ចេញចេញពីរាងកាយក្នុងទម្រង់នៃផលិតផលបញ្ចប់នៃការរំលាយអាហារអាសូត។ ស្ថានភាពនៃការរំលាយអាហារអាសូតត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយគំនិតនៃតុល្យភាពអាសូត។
តុល្យភាពអាសូត- ភាពខុសគ្នារវាងអាសូតចូលក្នុងខ្លួន និងបញ្ចេញចេញពីរាងកាយ។ តុល្យភាពអាសូតមានបីប្រភេទ៖ តុល្យភាពអាសូត តុល្យភាពអាសូតវិជ្ជមាន តុល្យភាពអាសូតអវិជ្ជមាន។
នៅ តុល្យភាពអាសូតវិជ្ជមានការទទួលទានអាសូតមានប្រៀបលើការបញ្ចេញរបស់វា។ នៅក្រោមលក្ខខណ្ឌសរីរវិទ្យា តុល្យភាពអាសូតវិជ្ជមានពិតប្រាកដកើតឡើង (មានផ្ទៃពោះ ការបំបៅដោះកូន កុមារភាព)។ សម្រាប់កុមារនៅអាយុ 1 ឆ្នាំនៃជីវិតវាគឺ + 30% នៅអាយុ 4 ឆ្នាំ - + 25% ក្នុងវ័យជំទង់ + 14% ។ ជាមួយនឹងជំងឺតម្រងនោម តុល្យភាពអាសូតវិជ្ជមានមិនពិតគឺអាចធ្វើទៅបាន ដែលក្នុងនោះមានការពន្យារក្នុងរាងកាយនៃផលិតផលចុងក្រោយនៃការរំលាយអាហារអាសូត។
នៅ តុល្យភាពអាសូតអវិជ្ជមានការបញ្ចេញអាសូតឈ្នះលើការទទួលទានរបស់វា។ ស្ថានភាពនេះអាចកើតមានជាមួយនឹងជំងឺដូចជា ជំងឺរបេង ឈឺសន្លាក់ឆ្អឹង មហារីក។ តុល្យភាពអាសូតលក្ខណៈរបស់មនុស្សពេញវ័យដែលមានសុខភាពល្អ ដែលការទទួលទានអាសូតគឺស្មើនឹងការបញ្ចេញរបស់វា។
ការរំលាយអាហារអាសូតត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈ អត្រាពាក់,ដែលត្រូវបានគេយល់ថាជាបរិមាណប្រូតេអ៊ីនដែលបាត់បង់ពីរាងកាយក្នុងលក្ខខណ្ឌនៃការអត់ឃ្លានប្រូតេអ៊ីនពេញលេញ។ សម្រាប់មនុស្សពេញវ័យវាគឺ 53 មីលីក្រាម / គីឡូក្រាម (ឬ 24 ក្រាម / ថ្ងៃ) ។ ចំពោះទារកទើបនឹងកើត កត្តាពាក់គឺខ្ពស់ជាង និងមានបរិមាណដល់ 120mg/kg។ តុល្យភាពអាសូតត្រូវបានផ្តល់ដោយអាហាររូបត្ថម្ភប្រូតេអ៊ីន។
របបអាហារប្រូតេអ៊ីនកំណត់លក្ខណៈដោយលក្ខណៈវិនិច្ឆ័យបរិមាណ និងគុណភាពជាក់លាក់។
លក្ខណៈវិនិច្ឆ័យបរិមាណសម្រាប់អាហាររូបត្ថម្ភប្រូតេអ៊ីន
ប្រូតេអ៊ីនអប្បបរមា- បរិមាណប្រូតេអ៊ីនដែលផ្តល់សមតុល្យអាសូត ផ្តល់ថាថ្លៃថាមពលទាំងអស់ត្រូវបានផ្តល់ដោយកាបូអ៊ីដ្រាត និងខ្លាញ់។ វាគឺ 40-45 ក្រាម / ថ្ងៃ។ ជាមួយនឹងការប្រើប្រាស់យូរនៃអប្បបរមាប្រូតេអ៊ីន ដំណើរការនៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំ ដំណើរការ hematopoietic និងប្រព័ន្ធបន្តពូជទទួលរង។ ដូច្នេះសម្រាប់មនុស្សពេញវ័យវាចាំបាច់ ប្រូតេអ៊ីនល្អបំផុត - បរិមាណប្រូតេអ៊ីនដែលធានានូវការអនុវត្តមុខងារទាំងអស់របស់វាដោយមិនប៉ះពាល់ដល់សុខភាព។ វាគឺ 100 - 120 ក្រាម / ថ្ងៃ។
សម្រាប់កុមារអត្រាប្រើប្រាស់បច្ចុប្បន្នកំពុងត្រូវបានពិនិត្យក្នុងទិសដៅនៃការកាត់បន្ថយរបស់វា។ សម្រាប់ទារកទើបនឹងកើតតម្រូវការប្រូតេអ៊ីនគឺប្រហែល 2 ក្រាម / គីឡូក្រាមនៅចុងបញ្ចប់នៃ 1 ឆ្នាំវាថយចុះជាមួយនឹងការផ្តល់អាហារធម្មជាតិដល់ 1 ក្រាម / ថ្ងៃជាមួយនឹងការបំបៅសិប្បនិម្មិតវានៅសល់ក្នុងរយៈពេល 1,5 - 2 ក្រាម / ថ្ងៃ។
លក្ខណៈវិនិច្ឆ័យគុណភាពសម្រាប់អាហាររូបត្ថម្ភប្រូតេអ៊ីន
ប្រូតេអ៊ីនដ៏មានតម្លៃសម្រាប់រាងកាយត្រូវតែបំពេញតាមតម្រូវការដូចខាងក្រោមៈ
- មានសំណុំនៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗទាំងអស់ (valine, leucine, isoleucine, threonine, methionine, lysine, arginine, histidine, tryptophan, phenylalanine)។
- សមាមាត្ររវាងអាស៊ីតអាមីណូគួរតែនៅជិតសមាមាត្ររបស់វានៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនជាលិកា
- រំលាយបានល្អនៅក្នុងក្រពះពោះវៀន
ប្រូតេអ៊ីនដែលមានដើមកំណើតពីសត្វបំពេញតម្រូវការទាំងនេះក្នុងកម្រិតធំជាងនេះ។ សម្រាប់ទារកទើបនឹងកើត ប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់គួរតែពេញលេញ (ប្រូតេអ៊ីនទឹកដោះម្តាយ)។ នៅអាយុ 3-4 ឆ្នាំប្រហែល 70-75% គួរតែជាប្រូតេអ៊ីនពេញលេញ។ សម្រាប់មនុស្សពេញវ័យចំណែករបស់ពួកគេគួរតែមានប្រហែល 50% ។
តារាងមាតិកានៃប្រធានបទ "មេតាបូលីស និងថាមពល អាហារូបត្ថម្ភ មេតាបូលីសមូលដ្ឋាន"៖1. ការរំលាយអាហារ និងថាមពល។ អាហារូបត្ថម្ភ។ អាណាបូលីស។ catabolism ។
2. ប្រូតេអ៊ីន និងតួនាទីរបស់វានៅក្នុងរាងកាយ។ មេគុណពាក់យោងទៅតាម Rubner ។ តុល្យភាពអាសូតវិជ្ជមាន។ តុល្យភាពអាសូតអវិជ្ជមាន។
3. Lipids និងតួនាទីរបស់វានៅក្នុងរាងកាយ។ ខ្លាញ់។ ខ្លាញ់កោសិកា។ ផូស្វ័រលីពីដ។ កូលេស្តេរ៉ុល។
4. ខ្លាញ់ពណ៌ត្នោត។ ជាលិកា adipose ពណ៌ត្នោត។ ខ្លាញ់ប្លាស្មាឈាម។ សារធាតុ lipoproteins ។ LDL ។ HDL VLDL
5. កាបូអ៊ីដ្រាតនិងតួនាទីរបស់វានៅក្នុងរាងកាយ។ គ្លុយកូស។ គ្លីកូហ្សែន។
8. តួនាទីនៃការរំលាយអាហារក្នុងការផ្តល់នូវតម្រូវការថាមពលរបស់រាងកាយ។ មេគុណផូស្វ័រ។ បរិមាណកាឡូរីស្មើនឹងអុកស៊ីសែន។
9. វិធីសាស្រ្តវាយតម្លៃតម្លៃថាមពលរបស់រាងកាយ។ កាឡូរីដោយផ្ទាល់។ កាឡូរីដោយប្រយោល។
10. ការផ្លាស់ប្តូរមូលដ្ឋាន។ សមីការសម្រាប់គណនាតម្លៃនៃការផ្លាស់ប្តូរមេ។ ច្បាប់ផ្ទៃរាងកាយ។
ប្រូតេអ៊ីន និងតួនាទីរបស់វានៅក្នុងរាងកាយ។ មេគុណពាក់យោងទៅតាម Rubner ។ តុល្យភាពអាសូតវិជ្ជមាន។ តុល្យភាពអាសូតអវិជ្ជមាន។
តួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីន ខ្លាញ់ កាបូអ៊ីដ្រាត សារធាតុរ៉ែ និងវីតាមីនក្នុងការរំលាយអាហារ
តម្រូវការរាងកាយសម្រាប់សារធាតុប្លាស្ទិកអាចពេញចិត្តជាមួយនឹងកម្រិតអប្បបរមានៃការទទួលទានរបស់ពួកគេជាមួយនឹងអាហារ ដែលធ្វើអោយមានតុល្យភាពនៃការបាត់បង់ប្រូតេអ៊ីន ខ្លាញ់ និងកាបូអ៊ីដ្រាត។ តម្រូវការទាំងនេះមានលក្ខណៈបុគ្គល ហើយអាស្រ័យលើកត្តាដូចជាអាយុរបស់មនុស្ស ស្ថានភាពសុខភាព អាំងតង់ស៊ីតេ និងប្រភេទនៃការងារ។
មនុស្សម្នាក់ទទួលបាននៅក្នុងសមាសភាពនៃអាហារដែលមាននៅក្នុងពួកគេ។ សារធាតុប្លាស្ទិក, សារធាតុរ៉ែ និងវីតាមីន។
ប្រូតេអ៊ីន និងតួនាទីរបស់វានៅក្នុងរាងកាយ
ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួនស្ថិតក្នុងស្ថានភាពនៃការផ្លាស់ប្តូរ និងការបន្តឥតឈប់ឈរ។ ចំពោះមនុស្សពេញវ័យដែលមានសុខភាពល្អ បរិមាណប្រូតេអ៊ីនដែលរលាយក្នុងមួយថ្ងៃគឺស្មើនឹងបរិមាណនៃសំយោគថ្មីៗ។ សត្វពាហនៈអាចស្រូបយកអាសូតបានតែនៅក្នុងសមាសភាពនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលចូលទៅក្នុងខ្លួនជាមួយនឹងប្រូតេអ៊ីនអាហារ។ អាស៊ីតអាមីណូចំនួន 10 ក្នុងចំណោមអាស៊ីតអាមីណូទាំង 20 (valine, leucine, isoleucine, lysine, methionine, tryptophan, threonine, phenylalanine, arginine និង histidine) មិនអាចសំយោគនៅក្នុងខ្លួនបានទេ ប្រសិនបើពួកវាត្រូវបានផ្គត់ផ្គង់មិនគ្រប់គ្រាន់ជាមួយនឹងអាហារ។ អាស៊ីតអាមីណូទាំងនេះត្រូវបានគេហៅថាសំខាន់។ អាស៊ីដអាមីណូចំនួនដប់ផ្សេងទៀត (មិនសំខាន់) មិនសំខាន់សម្រាប់ជីវិតជាងសារធាតុសំខាន់ៗនោះទេ ប៉ុន្តែក្នុងករណីទទួលទានមិនគ្រប់គ្រាន់នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលមិនសំខាន់ជាមួយអាហារ ពួកវាអាចសំយោគនៅក្នុងខ្លួនបាន។ កត្តាសំខាន់មួយក្នុងការបំប្លែងសារជាតិប្រូតេអ៊ីនរបស់រាងកាយគឺការប្រើប្រាស់ឡើងវិញ (ការកែច្នៃឡើងវិញ) នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលបានបង្កើតឡើងកំឡុងពេលបំបែកម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនសម្រាប់ការសំយោគរបស់អ្នកដទៃ។
អត្រានៃការបំបែក និងការបន្តនៃប្រូតេអ៊ីនសារពាង្គកាយគឺខុសគ្នា។ ពាក់កណ្តាលជីវិតនៃការបំបែកអរម៉ូន peptide គឺនាទីឬម៉ោង, ប្លាស្មាឈាមនិងប្រូតេអ៊ីនថ្លើម - ប្រហែល 10 ថ្ងៃ, ប្រូតេអ៊ីនសាច់ដុំ - ប្រហែល 180 ថ្ងៃ។ ជាមធ្យមប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់នៃរាងកាយមនុស្សត្រូវបានធ្វើបច្ចុប្បន្នភាពក្នុងរយៈពេល 80 ថ្ងៃ។ បរិមាណប្រូតេអ៊ីនសរុបដែលបានឆ្លងកាត់ការពុកផុយក្នុងមួយថ្ងៃត្រូវបានវិនិច្ឆ័យដោយបរិមាណអាសូតដែលបញ្ចេញចេញពីរាងកាយមនុស្ស។ ប្រូតេអ៊ីនមានអាសូតប្រហែល 16% (ឧទាហរណ៍ប្រូតេអ៊ីន 100 ក្រាមមានអាសូត 16 ក្រាម) ។ ដូច្នេះការបញ្ចេញអាសូត ១ ក្រាមដោយរាងកាយត្រូវគ្នាទៅនឹងការបំបែកប្រូតេអ៊ីន ៦,២៥ ក្រាម។ ប្រហែល 3,7 ក្រាមនៃអាសូតត្រូវបានបញ្ចេញពីរាងកាយរបស់មនុស្សពេញវ័យក្នុងមួយថ្ងៃ។ ពីទិន្នន័យទាំងនេះវាដូចខាងក្រោមថាម៉ាស់ប្រូតេអ៊ីនដែលបានឆ្លងកាត់ការបំផ្លាញទាំងស្រុងក្នុងមួយថ្ងៃគឺ 3.7 x 6.25 = 23 ក្រាមឬ 0.028-0.075 ក្រាមនៃអាសូតក្នុង 1 គីឡូក្រាមនៃទំងន់រាងកាយក្នុងមួយថ្ងៃ ( កត្តាពាក់កៅស៊ូ).
ប្រសិនបើបរិមាណអាសូតចូលក្នុងរាងកាយជាមួយនឹងអាហារស្មើនឹងបរិមាណអាសូតដែលបញ្ចេញចេញពីរាងកាយ វាត្រូវបានចាត់ទុកថារាងកាយស្ថិតក្នុងស្ថានភាព តុល្យភាពអាសូត. ក្នុងករណីដែលអាសូតចូលក្នុងខ្លួនច្រើនជាងវាត្រូវបានគេបញ្ចេញមកគេនិយាយ តុល្យភាពអាសូតវិជ្ជមាន(ការពន្យាពេល, ការរក្សាអាសូត) ។ ស្ថានភាពបែបនេះកើតឡើងចំពោះមនុស្សម្នាក់ដែលមានការកើនឡើងនៃជាលិកាសាច់ដុំកំឡុងពេលនៃការលូតលាស់រាងកាយមានផ្ទៃពោះការងើបឡើងវិញពីជំងឺធ្ងន់ធ្ងរ។
ស្ថានភាពដែលបរិមាណអាសូតចេញពីរាងកាយលើសពីការទទួលទានរបស់វាទៅក្នុងរាងកាយត្រូវបានគេហៅថា តុល្យភាពអាសូតអវិជ្ជមាន. វាកើតឡើងនៅពេលញ៉ាំប្រូតេអ៊ីនដែលខូចនៅពេលដែលណាមួយ។ អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗជាមួយនឹងការអត់ឃ្លានប្រូតេអ៊ីន ឬជាមួយនឹងការអត់ឃ្លានពេញលេញ។
កំប្រុកដែលត្រូវបានប្រើក្នុងរាងកាយជាចម្បងជាសារធាតុផ្លាស្ទិច ក្នុងដំណើរការនៃការបំផ្លិចបំផ្លាញ ពួកវាបញ្ចេញថាមពលសម្រាប់ការសំយោគ ATP នៅក្នុងកោសិកា និងការបង្កើតកំដៅ។
ប្រូតេអ៊ីនអប្បបរមាគឺជាបរិមាណអប្បបរមានៃប្រូតេអ៊ីនដែលអនុញ្ញាតឱ្យអ្នករក្សាតុល្យភាពអាសូតនៅក្នុងរាងកាយ (អាសូតគឺជាធាតុសំខាន់សម្រាប់សត្វមានជីវិតទាំងអស់ព្រោះវាជាផ្នែកមួយនៃអាស៊ីតអាមីណូនិងប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់) ។ វាត្រូវបានគេបង្កើតឡើងថាក្នុងអំឡុងពេលតមអាហាររយៈពេល 8-10 ថ្ងៃបរិមាណប្រូតេអ៊ីនថេរត្រូវបានបំបែកនៅក្នុងខ្លួន - ប្រហែល 23,2 ក្រាម (សម្រាប់មនុស្សមានទម្ងន់ 70 គីឡូក្រាម) ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ នេះមិនមានន័យទាល់តែសោះថា ការទទួលទានប្រូតេអ៊ីនក្នុងបរិមាណដូចគ្នាជាមួយនឹងអាហារនឹងបំពេញតម្រូវការនៃរាងកាយរបស់យើងយ៉ាងពេញលេញសម្រាប់សមាសធាតុអាហារូបត្ថម្ភនេះ ជាពិសេសនៅពេលលេងកីឡា។ អប្បបរមាប្រូតេអ៊ីនគឺអាចរក្សាបាននូវដំណើរការសរីរវិទ្យាជាមូលដ្ឋាននៅកម្រិតត្រឹមត្រូវ ហើយសូម្បីតែរយៈពេលខ្លីបំផុត។
ប្រូតេអ៊ីនល្អបំផុតគឺជាបរិមាណប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងអាហារដែលបំពេញតម្រូវការរបស់មនុស្សយ៉ាងពេញលេញសម្រាប់សមាសធាតុអាសូត ហើយដូច្នេះផ្តល់នូវសមាសធាតុចាំបាច់សម្រាប់ការស្តារសាច់ដុំឡើងវិញបន្ទាប់ពីការហាត់ប្រាណ រក្សានូវដំណើរការខ្ពស់របស់រាងកាយ និងរួមចំណែកដល់ការបង្កើតកម្រិតគ្រប់គ្រាន់នៃភាពធន់ទ្រាំទៅនឹងជំងឺឆ្លង។ ជំងឺ។ ប្រូតេអ៊ីនល្អបំផុតសម្រាប់រាងកាយរបស់ស្ត្រីពេញវ័យគឺប្រហែល 90 - 100 ក្រាមនៃប្រូតេអ៊ីនក្នុងមួយថ្ងៃហើយជាមួយនឹងកីឡាដែលពឹងផ្អែកខ្លាំងជាទៀងទាត់នេះអាចកើនឡើងយ៉ាងខ្លាំង - រហូតដល់ 130 - 140 ក្រាមក្នុងមួយថ្ងៃនិងច្រើនជាងនេះ។ វាត្រូវបានគេជឿថាដើម្បីបំពេញប្រូតេអ៊ីនល្អបំផុតក្នុងមួយថ្ងៃនៅពេលធ្វើលំហាត់រាងកាយសម្រាប់រាល់គីឡូក្រាមនៃទំងន់រាងកាយការទទួលទានប្រូតេអ៊ីនជាមធ្យម 1,5 ក្រាមនិងច្រើនទៀតគឺត្រូវបានទាមទារ។ ទោះបីជាយ៉ាងណាក៏ដោយ សូម្បីតែរបបហ្វឹកហាត់ខ្លាំងបំផុតក្នុងកីឡាក៏ដោយ បរិមាណប្រូតេអ៊ីនមិនគួរលើសពី 2 - 2,5 ក្រាមក្នុងមួយគីឡូក្រាមនៃទំងន់រាងកាយ។ ប្រសិនបើអ្នកចូលរួមផ្នែកកីឡា ឬក្លឹបហាត់ប្រាណជាមួយនឹងគោលបំណងកម្សាន្តសុទ្ធសាធ នោះមាតិកាប្រូតេអ៊ីនល្អបំផុតនៅក្នុងរបបអាហាររបស់អ្នកគួរតែត្រូវបានចាត់ទុកថាជាបរិមាណដែលធានាការទទួលទានប្រូតេអ៊ីន 1.5 - 1.7 ក្រាមក្នុងមួយគីឡូក្រាមនៃទំងន់រាងកាយ។
ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនអប្បបរមា និងប្រូតេអ៊ីនល្អបំផុតក្នុងអំឡុងពេលកីឡាមិនមែនជាលក្ខខណ្ឌតែមួយគត់សម្រាប់អាហាររូបត្ថម្ភល្អដែលធានានូវដំណើរការស្តារឡើងវិញនៅក្នុងរាងកាយបន្ទាប់ពីការហ្វឹកហាត់សកម្ម។ ការពិតគឺថាប្រូតេអ៊ីនអាហារអាចខុសគ្នាយ៉ាងខ្លាំងនៅក្នុងតម្លៃអាហារូបត្ថម្ភរបស់ពួកគេ។ ឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីននៃដើមកំណើតសត្វគឺល្អបំផុតសម្រាប់រាងកាយមនុស្សទាក់ទងនឹងសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូរបស់វា។ ពួកវាផ្ទុកនូវអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗទាំងអស់ដែលចាំបាច់សម្រាប់ការលូតលាស់ និងការងើបឡើងវិញយ៉ាងឆាប់រហ័សនៃជាលិកាសាច់ដុំអំឡុងពេលលេងកីឡា។ ប្រូតេអ៊ីនដែលមាននៅក្នុងអាហាររុក្ខជាតិមានបរិមាណតិចតួចនៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗមួយចំនួន ឬត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយអវត្តមានពេញលេញនៃពួកវាមួយចំនួន។ ដូច្នេះនៅពេលលេងកីឡា របបអាហារនឹងមានភាពល្អប្រសើរ ដែលចាំបាច់រួមបញ្ចូលសាច់ និងផលិតផលទឹកដោះគោ ស៊ុត និងត្រី។
