Biologijos mokslus galima apibūdinti kaip mokslus, tiriančius mechanizmus, kuriais molekulės atlieka specifines funkcijas gyvose ląstelėse.
Paprastų neorganinių jonų ir organinių molekulių veikimo mechanizmas daugeliu atvejų buvo tam tikru mastu paaiškintas. Pavyzdžiui, mes žinome apie fiziologines kūno skysčių osmosinio slėgio padidėjimo ar sumažėjimo pasekmes įvedus arba pašalinus natrio chloridą. Kitas pavyzdys yra nervinių impulsų laidumo sinapsėse pažeidimas, atsirandantis po fizostigmino vartojimo, kurį iš dalies galima priskirti šio vaisto poveikiui fermentui cholinesterazei. Tačiau net ir tokios gerai ištirtos sistemos tyrėjams ir toliau yra tyrinėjimų ir spekuliacijų sritis, nurodant ląstelės sudėtingumą.
Baltymų chemikai natūraliai pripažįsta, kad paprasčiausias būdas suprasti ląstelių funkciją yra ištirti baltymų molekulių struktūrą ir funkcijas. Toks požiūris, matyt, nėra be pagrindo. Išskyrus tuos retus biologijos reiškinius, kurie yra grynai fizinio pobūdžio, ląstelių „gyvenimas“ daugiausia grindžiamas fermentinės katalizės ir jų reguliavimo deriniu.
Baltymų chemijos sritis dabar yra pakankamai sudėtinga, kad baltymai būtų organinės medžiagos, o ne aminorūgščių konglomeratai. Nepaisant nepaprasto baltymo molekulės sudėtingumo, dabar galime kiekybiškai apibūdinti tokius reiškinius kaip denatūracija, atsižvelgiant į gana nusistovėjusius specifinių tipų cheminių jungčių pokyčius. Ši palanki situacija leidžia mums rasti pagrįstų būdų, kaip palyginti kovalentinės ir nekovalentinės baltymų struktūros ypatumus su biologiniu aktyvumu. Baltymų molekulės, matyt, susideda iš vienos ar kelių polipeptidinių grandinių, tarpusavyje sujungtų ir laikomų spiralinės struktūros pavidalu dėl įvairių skirtingo stiprumo cheminių jungčių sistemos. Pasikeitus bet kuriai iš šių ryšių, atsiranda medžiaga, kuri nėra identiška pradinei natūraliai molekulei ir kuri tam tikra prasme gali būti laikoma denatūruotu baltymu. Tačiau, kalbant apie funkciją, galime laikytis griežtesnių kriterijų. Fermento prigimtis, išreikšta jo gebėjimu katalizuoti tam tikrą reakciją, neturėtų būti siejama su visa jo struktūra.
Biologiškai aktyvių baltymų dalinio specifinio sunaikinimo pasekmių tyrimas pradėtas visai neseniai. Tačiau daugiau nei prieš 20 metų buvo įrodyta, kad kai kurių aktyvių baltymų grupių pakeitimas ar pavertimas kitomis grupėmis nėra lydimas aktyvumo praradimo. Galbūt geriausiai ištirtas tokio pobūdžio tyrimų pavyzdys yra Herriot ir Northrop darbų serija apie pepsino aktyvumo tyrimą laipsniško jo molekulės acetilinimo metu. Pepsinas buvo apdorotas ketenu, o laisvos amino ir hidroksilo grupės buvo paverstos jų acetilo dariniais. Naudodamas šį metodą, Herriot sugebėjo gauti kristalinį pepsino acetilo darinį, kurio vienoje pepsino molekulėje yra 7 acetilo grupės. Acetilpepsinas turėjo 60% pirminio fermento katalizinio aktyvumo. Herriot parodė, kad šios medžiagos, kurios aktyvumas buvo 60%, ultravioletinių spindulių sugerties spektras pasikeitė tiek, kad šį pokytį galima paaiškinti trijų tirozino hidroksilo grupių blokavimu. Kruopščiai hidrolizavus acetilintą pepsiną, kai pH 0 arba pH 10, 0, buvo pašalintos trys acetilo grupės, kartu atkurtas fermento katalizinis aktyvumas. Šie ir kai kurie kiti tyrimai parodė, kad tirozino liekanos turi kažką bendro su pepsino aktyvumu, o kai kurių laisvųjų baltymo amino grupių acetilinimas neturi įtakos jo funkcijai.
Tokio pobūdžio eksperimentai dabar tapo gana įprasti ir neabejotina, kad galima kažkiek pakeisti daugelio fermentų ir hormonų struktūrą, nesukeliant jų inaktyvavimo. Nepaisant šių duomenų, dar palyginti neseniai buvo manoma, kad biologiškai aktyvių baltymų struktūra yra daugiau ar mažiau „neliečiama“ ir, kad galėtų atlikti savo funkcijas, šie baltymai turi išlaikyti savo trimatę struktūrą visu vientisumu.
Šią koncepciją patvirtina kai kurie teoriniai svarstymai, pagal kuriuos baltymo molekulė gali turėti kelias skirtingas rezonanso konfigūracijas. Imunologijos srityje atlikti pastebėjimai taip pat patvirtina šią koncepciją. Gerai žinoma, kad palyginti nedideli pokyčiai, pavyzdžiui, hapteno struktūroje, gali sukelti reikšmingą reakcijos su specifiniu antikūnu efektyvumo pokytį.
Baltymų struktūros „neliečiamumo“ idėja dabar pamažu keičiama „molekulės dalies funkcinės reikšmės“ idėja. Netrukus po to, kai Sangeris ir jo bendradarbiai baigė esminius galvijų insulino tyrimus, Lena parodė, kad tam tikras hormono struktūros sutrikimas, būtent C-galo alanino likučių pašalinimas iš B grandinės, nepraranda biologinio. veikla. Šio fakto evoliucinė reikšmė vienu metu buvo neaiški, nes tai buvo pirmoji tokio pobūdžio patirtis ir galima laikyti atskiru netipiniu atveju. Tačiau šiuo metu yra sukaupta daug panašių pastebėjimų, todėl būtina spręsti klausimą, kodėl alanino C-galinė liekana išliko kaip nuolatinis insulino molekulės struktūrinis elementas, jei ši liekana neturi reikšmės biologinis hormono aktyvumas.
Atlikti kiti išsamesni šio tipo insulino tyrimai. Tačiau norėdami išsiaiškinti, kiek įmanoma sutrikdyti baltymų struktūrą, nesukeliant jų inaktyvacijos, kreipiamės į kitus tris pavyzdžius, apie kuriuos yra šiek tiek daugiau informacijos: 1) hipofizės hormonas AKTH; 2) kasos fermentas – ribonukleazė ir 3) augalinis fermentas – papainas. Toliau aptardami šiuos pavyzdžius, daugiau ar mažiau vienu metu naudojame du skirtingus požiūrius į struktūrinį biologinio aktyvumo pagrindą: pirma, pabandysime parodyti, kad aktyvūs polipeptidai gali būti sunaikinti nepažeidžiant jų funkcijos, ty identifikuoti. funkcijos neturinčios reikšmės konstrukcijos dalys; antra, būtina nustatyti esmines struktūros dalis, tai yra aktyvius centrus.
Jei radote klaidą, pasirinkite teksto dalį ir paspauskite Ctrl + Enter.
Kas apskritai yra baltymai ir kokį vaidmenį jie atlieka žmogaus organizme. Kokias funkcijas atlieka baltymai, kas yra azoto balansas ir kokia baltymų biologinė vertė. Tai nėra visas šiame straipsnyje aptartų problemų sąrašas.
Tęsiame straipsnių ciklą „ANGLIAVANDENIŲ KAINAI KŪNAME“, „RIEBALŲ AKEITIMAI ORGANIZME“ straipsniu „BALTYMŲ AKEITIMAS ORGANIZME“. Informacija skirta plačiam skaitytojų ratui, skaitytojams pritarus, straipsnių ciklas apie žmogaus fiziologiją bus tęsiamas.
BALTYMŲ FUNKCIJOS- Plastikinė funkcija baltymai yra užtikrinti organizmo augimą ir vystymąsi per biosintezės procesus. Baltymai yra dalis iš visų kūno ląstelės ir intersticinės struktūros.
- Fermentinis aktyvumas baltymai reguliuoja biocheminių reakcijų greitį. Baltymai-fermentai lemia visus metabolizmo ir energijos susidarymo aspektus ne tik iš pačių baltymų, bet ir iš angliavandenių bei riebalų.
- Apsauginė funkcija baltymas susideda iš imuninių baltymų - antikūnų susidarymo. Baltymai gali surišti toksinus ir nuodus, taip pat užtikrinti kraujo krešėjimą (hemostazę).
- Transporto funkcija susideda iš deguonies ir anglies dioksido pernešimo eritrocitų baltymais hemoglobino, taip pat surišant ir pernešant tam tikrus jonus (geležies, vario, vandenilio), vaistinių medžiagų, toksinų.
- Energetinis vaidmuo baltymų dėl jų gebėjimo išlaisvinti energiją oksidacijos metu. Tačiau tuo pačiu plastmasinis baltymų vaidmuo metabolizme juos pranoksta energijos, ir plastmasinis kitų maistinių medžiagų vaidmuo. Baltymų poreikis ypač didelis augimo, nėštumo ir sveikimo po sunkių ligų laikotarpiais.
- Virškinamajame trakte baltymai suskaidomi iki amino rūgštys ir Paprasčiausi polipeptidai, iš kurių ateityje bus įvairių audinių ir organų ląstelės, ypač kepenys, sintetinami jiems būdingi baltymai. Susintetinti baltymai naudojami sunaikintų ląstelių atstatymui ir naujų ląstelių augimui, fermentų ir hormonų sintezei.
Netiesioginis baltymų apykaitos aktyvumo rodiklis yra vadinamasis azoto balansas. Azoto balansas – tai skirtumas tarp su maistu suvartojamo azoto kiekio ir galutinių metabolitų pavidalu iš organizmo išskiriamo azoto kiekio. Skaičiuojant azoto balansą, remiamasi tuo, kad baltyme yra apie 16% azoto, tai yra, kas 16 g azoto atitinka 100 g baltymų.
- Jei tiekiamo azoto kiekis lygus skirtos sumos, tada galėsime apie tai kalbėti azoto pusiausvyra... Norint palaikyti azoto balansą organizme, per dieną reikia ne mažiau kaip 30-45 g gyvulinių baltymų ( fiziologinis baltymų minimumas).
- Būklė, kai įeinančio azoto kiekis viršija paryškintas, vadinamas teigiamas azoto balansas... Būklė, kai įeinančio azoto kiekis mažesnis skyrė, iškvietė neigiamas azoto balansas.
- Sveiko žmogaus azoto balansas yra vienas stabiliausių medžiagų apykaitos rodiklių.Azoto balanso lygis priklauso nuo žmogaus gyvenimo sąlygų, atliekamo darbo pobūdžio, centrinės nervų sistemos funkcinės būklės bei riebalų ir angliavandenių kiekio. tiekiamas organizmui.
Organų ir audinių baltymus reikia nuolat atnaujinti. Apie 400 g baltymų iš 6 kg, sudarančių organizmo baltymų „fondą“, kasdien katabolizuojasi ir turi būti pakeisti lygiaverčiu kiekiu naujai susidarančių baltymų. Mažiausias baltymų kiekis, kuris nuolat skyla organizme, vadinamas nusidėvėjimo greitis... 70 kg sveriančio žmogaus baltymų netenkama 23 g per dieną. Baltymų suvartojimas organizme mažesniu kiekiu lemia neigiamą azoto balansą, kuris nepatenkina kūno plastiko ir energijos poreikių.
BIOLOGINĖ BALTYMŲ VERTĖNepriklausomai nuo rūšies specifiškumo, visų įvairių baltymų struktūrų sudėtyje yra visi 20 aminorūgščių... Normaliam metabolizmui svarbus ne tik žmogaus gaunamas baltymų kiekis, bet ir kokybinė jo sudėtis, būtent santykis. keičiamas ir nepakeičiamos aminorūgštys.
- Nepakeičiamas yra 10 aminorūgščių, kurios nėra sintezuojamos žmogaus organizme, bet tuo pačiu yra absoliučiai būtinos normaliam gyvenimui. Net vieno iš jų nebuvimas lemia neigiamą azoto balansą, kūno svorio mažėjimą ir kitus su gyvenimu nesuderinamus sutrikimus.
- Nepakeičiamos aminorūgštys yra valinas, leucinas, izoleucinas, treoninas, metioninas, fenilalaninas, triptofanas, cisteinas, nepakeičiamas sąlyginai — argininas ir histidinas... Visas šias aminorūgštis žmogus gauna tik su maistu.
- Nepakeičiamos aminorūgštys yra būtini ir žmogaus gyvybei, tačiau juos galima susintetinti pačiame organizme iš angliavandenių ir lipidų apykaitos produktų. Jie apima glikokolis, alaninas, cisteinas, glutamo ir asparto rūgštys, tirozinas, prolinas, serinas, glicinas; sąlyginai keičiamas — argininas ir histidinas.
- Baltymai, kuriuose yra visas nepakeičiamų aminorūgščių rinkinys, vadinami visavertis ir turi didžiausią biologinę vertę ( mėsa, žuvis, kiaušiniai, ikrai, pienas, grybai, bulvės).
- Baltymai, kuriuose nėra bent vienos nepakeičiamos aminorūgšties arba jų yra nepakankamai, vadinami prastesnis (augaliniai baltymai). Šiuo atžvilgiu, siekiant patenkinti aminorūgščių poreikį, racionaliausias yra įvairus maistas, kuriame vyrauja gyvuliniai baltymai.
- Kasdienis reikalavimas suaugusio žmogaus baltymuose yra 80-100 g baltymų, iš jų 30 g gyvulinės kilmės, o esant fiziniam krūviui - 130-150 g. Šie kiekiai vidutiniškai atitinka fiziologiškai optimalus baltymas- 1 g 1 kg kūno svorio.
- Gyvuliniai baltymai maistas beveik visiškai paverčiamas organizmo baltymais. Kūno baltymų sintezė iš augaliniai baltymai yra mažiau efektyvus: konversijos koeficientas yra 0,6 - 0,7 dėl nepakeičiamų aminorūgščių disbalanso gyvūniniuose ir augaliniuose baltymuose.
- Valgant augalinius baltymus, veikia" minimali taisyklė“, pagal kurią savo baltymų sintezė priklauso nuo nepakeičiamos aminorūgšties, kuri tiekiama su maistu minimalus kiekis.
Pavalgius maisto, ypač baltymų, padidėja energijos mainų ir šilumos produktai... Valgant mišrų maistą, energijos apykaita padidėja apie 6%, maitinantis baltymais padidėjimas gali siekti 30-40% visų į organizmą patekusių baltymų bendros energinės vertės. Energijos mainų padidėjimas prasideda po 1-2 valandų, maksimalus pasiekia po 3 valandų ir tęsiasi 7-8 valandas po valgio.
Hormoninis reguliavimas baltymų apykaita užtikrina dinamišką jų sintezės ir skilimo pusiausvyrą.
- Baltymų anabolizmas kontroliuojama adenohipofizės hormonų somatotropinas), kasa ( insulino), vyriškos lyties liaukos ( androgenų). Baltymų apykaitos anabolinės fazės stiprinimas su šių hormonų pertekliumi išreiškiamas padidėjusiu augimu ir kūno svorio padidėjimu. Anabolinių hormonų trūkumas sukelia vaikų augimo sulėtėjimą.
- Baltymų katabolizmas reguliuojama skydliaukės hormonų ( tiroksinas ir trijodtirononas), pluta ( gliukokortikoidai) ir smegenų ( adrenalino) antinksčių medžiagos. Šių hormonų perteklius sustiprina baltymų skilimą audiniuose, o tai lydi išeikvojimas ir neigiamas azoto balansas. Hormonų, pavyzdžiui, skydliaukės, trūkumą lydi nutukimas.
Baltymai, be abejo, yra vienas iš svarbiausių komponentų organizmo gyvenime. Ir, svarbiausia, jie atlieka nepaprastai svarbų vaidmenį žmogaus mityboje, nes yra pagrindinė visų kūno organų ir audinių ląstelių sudedamoji dalis. Ne be reikalo 2005 metais, remiantis Sveikatos apsaugos ir socialinės plėtros ministerijos parengtu įstatymo projektu, „siekiant pagerinti maisto kokybę naujajame vartotojų krepšelyje, siūloma didinti produktų, kurių sudėtyje yra gyvūninių baltymų, kiekį. , tuo pačiu sumažinant angliavandenių turinčių produktų kiekį.
Pranešimas Nr. 3367, parašytas 2014-03-05 14:52 UTC, buvo ištrintas.
| # 1347 2013-06-07 12:37 MSK IP adresas įrašytas |
Baltymai yra didelės molekulinės masės junginiai (polimerai), susidedantys iš aminorūgščių – monomerinių vienetų, sujungtų peptidiniais ryšiais. Visos 20 aminorūgščių, randamų baltymuose, yra a-aminorūgštys, kurių bendras bruožas yra amino grupės – NH2 ir karboksilo grupės – COOH buvimas prie a-anglies atomo. a-aminorūgštys skiriasi viena nuo kitos R grupės struktūra, taigi ir savybėmis. Visos aminorūgštys gali būti grupuojamos pagal R grupių poliškumą, t.y. jų gebėjimas sąveikauti su vandeniu esant biologinėms pH vertėms.
Gyvuose organizmuose baltymų aminorūgščių sudėtį lemia genetinis kodas, sintezėje dažniausiai naudojama 20 standartinių aminorūgščių. Daugybė jų derinių sukuria baltymų molekules, turinčias daug įvairių savybių. Be to, aminorūgščių liekanos baltyme dažnai patiria potransliacinių modifikacijų, kurios gali atsirasti tiek prieš baltymui pradedant atlikti savo funkciją, tiek „dirbant“ ląstelėje. Dažnai gyvuose organizmuose kelios skirtingų baltymų molekulės sudaro sudėtingus kompleksus, pavyzdžiui, fotosintezės kompleksą.
Kosminėje stotyje „Mir“ ir NASA šaudyklų skrydžių metu išauginti įvairių baltymų kristalai. Labai išgryninti baltymai žemoje temperatūroje formuoja kristalus, kurie naudojami tam tikro baltymo erdvinei struktūrai tirti.
Baltymų funkcijos gyvų organizmų ląstelėse yra įvairesnės nei kitų biopolimerų – polisacharidų ir DNR. Taigi fermentiniai baltymai katalizuoja biocheminių reakcijų eigą ir vaidina svarbų vaidmenį metabolizme. Kai kurie baltymai atlieka struktūrinę arba mechaninę funkciją, kad sudarytų citoskeletą, kuris palaiko ląstelių formą. Baltymai taip pat atlieka pagrindinį vaidmenį ląstelių signalizacijos sistemose, imuniniame atsake ir ląstelių cikle.
Baltymai yra svarbi gyvūnų ir žmonių mitybos dalis (pagrindiniai šaltiniai: mėsa, paukštiena, žuvis, pienas, riešutai, ankštiniai augalai, grūdai; kiek mažiau: daržovės, vaisiai, uogos ir grybai), nes visos būtinos aminorūgštys. negali būti susintetinami jų organizme, o kai kurie turėtų būti su baltyminiu maistu. Virškinimo procese fermentai suskaido suvartotus baltymus į aminorūgštis, kurios panaudojamos pačių organizmo baltymų biosintezei arba toliau skaidomos energijai gauti.
Pirmojo baltymo, insulino, aminorūgščių sekos nustatymas baltymų sekos būdu 1958 m. Frederickui Sangeriui pelnė Nobelio chemijos premiją. Pirmąsias erdvines baltymų hemoglobino ir mioglobino struktūras rentgeno spindulių difrakcija gavo atitinkamai Max Perutz ir John Kendrew šeštojo dešimtmečio pabaigoje, už kurias 1962 m. gavo Nobelio chemijos premiją.
Peptidiniai ryšiai susidaro, kai vienos aminorūgšties a-amino grupė sąveikauja su kitos aminorūgšties a-karboksilo grupe: Peptidinė jungtis yra amido kovalentinė jungtis, jungianti aminorūgštis grandinėje. Todėl peptidai yra aminorūgščių grandinės.
Aminorūgščių sekos vaizdavimas grandinėje prasideda nuo N-galinės aminorūgšties. Nuo jo prasideda aminorūgščių liekanų numeracija. Polipeptidinėje grandinėje grupė kartojasi daug kartų: -NH-CH-CO-. Ši grupė sudaro peptidų stuburą. Vadinasi, polipeptidinę grandinę sudaro stuburas (skeletas), turintis taisyklingą, pasikartojančią struktūrą, ir atskiros šoninės R grupių grandinės. Pirminei struktūrai būdinga aminorūgščių kaitos tvarka (seka) polipeptidinėje grandinėje. Netgi vienodo ilgio ir vienodo aminorūgščių sudėties peptidai gali būti skirtingos medžiagos, nes aminorūgščių seka grandinėje skiriasi. Baltymų aminorūgščių seka yra unikali ir nulemta genų. Net nedideli pirminės struktūros pokyčiai gali rimtai pakeisti baltymo savybes. Būtų klaidinga daryti išvadą, kad kiekviena baltymo aminorūgšties liekana reikalinga normaliai baltymo struktūrai ir funkcijai palaikyti.
Baltymų funkcines savybes lemia jų konformacija, t.y. polipeptidinės grandinės vieta erdvėje. Kiekvieno baltymo konformacijos unikalumą lemia jo pirminė struktūra. Baltymuose išskiriami du peptidinės grandinės konformacijos lygiai – antrinė ir tretinė. Baltymų antrinė struktūra atsiranda dėl peptidinių ryšių grupių gebėjimo sąveikauti su vandeniliu: C = O .... HN. Peptidas linkęs įgyti konformaciją, kurioje yra daugiausia vandenilio jungčių. Tačiau jų susidarymo galimybę riboja tai, kad peptidinis ryšys yra iš dalies dvigubas, todėl sukimasis aplink jį yra sudėtingas. Peptidinė grandinė įgyja ne savavališką, o griežtai apibrėžtą konformaciją, fiksuotą vandeniliniais ryšiais. Yra žinomi keli polipeptidinės grandinės sulankstymo būdai: a-spiralė susidaro grandinės viduje vandeniliniais ryšiais tarp vienos aminorūgšties liekanos NH grupės ir ketvirtosios liekanos CO grupės; b -struktūra (sulenktas lakštas) – susidaro tarp grandininių vandenilinių ryšių arba jungčių tarp vienos polipeptidinės grandinės sekcijų, išlenktų priešinga kryptimi; netvarkingas raizginys – tai sritys, kuriose nėra reguliarios, periodinės erdvinės organizacijos. Tačiau šių sričių konformaciją taip pat griežtai lemia aminorūgščių seka. Skirtinguose baltymuose a-spiralių ir b-struktūrų kiekis yra skirtingas: fibriliniai baltymai turi tik a-spiralę arba tik b-sulenktą lakštą; o rutuliniuose baltymuose – atskiri polipeptidinės grandinės fragmentai: arba a-spiralė, arba b sulankstytas lapas, arba netvarkingas raizginys. Tretinė rutulinių baltymų struktūra atspindi polipeptidinės grandinės, kurioje yra a-spiralės, b-struktūros ir periodinės struktūros neturinčios sritys (sutrikusios ritės), erdvinę orientaciją. Papildomas suvyniotos polipeptidinės grandinės lankstymas sudaro kompaktišką struktūrą. Tai pirmiausia atsiranda dėl aminorūgščių liekanų šoninių grandinių sąveikos.
Šaltinis: „Vadovas instruktoriams-visuomenės aktyvistams, studentams“, sudarytas: O.I. Tyutyunnik (SSRS sunkiosios atletikos sporto meistras)https://do4a.net/data/MetaMirrorCache/b7c755e091c4939dcc1a00e6e8419675.jpg
BALTYMŲ STRUKTŪRA
Baltymai yra natūralūs didelės molekulinės masės organiniai junginiai, sudaryti iš 20 aminorūgščių. Baltymų molekulė yra nesišakojantis polimeras, kurio minimalų struktūrinį vienetą – monomerą – atstovauja aminorūgštis. Baltymų molekulėje esančios aminorūgštys yra sujungtos karbamidiniu (polipeptidiniu) ryšiu ilgomis grandinėmis. Molekulinė masė – nuo kelių tūkstančių iki kelių milijonų atominių vienetų. Priklausomai nuo baltymo molekulės formos, išskiriami rutuliniai ir fibriliniai baltymai.
Rutuliniams baltymams būdinga sferinė molekulės forma, tirpsta vandenyje ir druskos tirpaluose. Geras tirpumas paaiškinamas įkrautų aminorūgščių likučių lokalizacija rutuliuko paviršiuje, apsuptame hidratacijos apvalkalu, kuris užtikrina gerą kontaktą su tirpikliu. Šiai grupei priklauso visi fermentai ir dauguma biologiškai aktyvių baltymų.
Fibriliniai baltymai pasižymi pluoštine struktūra, praktiškai netirpsta vandenyje ir druskos tirpaluose. Polipeptidinės grandinės molekulėse yra lygiagrečios viena kitai. Dalyvauti formuojant jungiamojo audinio struktūrinius elementus (kolagenus, keratinus, elastinus). Ypatinga grupė yra kompleksiniai baltymai, kurie, be aminorūgščių, apima angliavandenius, nukleorūgštis ir kt. Visuose gyvuose organizmuose baltymai atlieka nepaprastai svarbų vaidmenį. Jie dalyvauja ląstelių ir audinių konstravime, yra biokatalizatoriai (fermentai), hormonai, kvėpavimo pigmentai (hemoglobinai), apsauginės medžiagos (imunoglobulinai) ir kt.. Baltymų biosintezė vyksta ribosomose ir ją lemia nukleorūgščių kodas transliacijos metu.
20 aminorūgščių, tarpusavyje susietų ir besikeičiančių skirtingomis sekomis, reprezentuoja visą natūralių baltymų įvairovę. Žmogaus organizmas sugeba suformuoti daug aminorūgščių iš kitų medžiagų, tačiau pats negali susintetinti 9 aminorūgščių ir būtinai turi jas gauti su maistu. Tokios rūgštys vadinamos esminėmis arba esminėmis. Tai valinas, leucinas, izoleucinas, lizinas, metioninas, treoninas, triptofanas, fenilalaninas, histidinas. Neesminės aminorūgštys yra alaninas, asparaginas, asparto rūgštis, argininas, glicinas, glutaminas, glutamo rūgštis, prolinas, cisteinas, tirozinas, serijos. Jei baltymui trūksta nepakeičiamų aminorūgščių, baltymai nebus visiškai pasisavinami. Šiuo požiūriu gyvūninės kilmės produktai (mėsa, žuvis, pienas) labiau atitinka žmogaus poreikius nei augaliniai produktai.
Pirminė struktūra yra sąvoka, žyminti aminorūgščių liekanų seką baltyme. Peptidinė jungtis yra pagrindinis jungties tipas, lemiantis pirminę struktūrą.
Antrinė struktūra apibūdina baltymų grandinės formą erdvėje. Ši forma skiriasi priklausomai nuo aminorūgščių rinkinio ir jų sekos polipeptidinėje grandinėje. Yra dvi pagrindinės antrinės struktūros formos: α-spiralė ir β-konfigūracija. Daugelis baltymų turi α-spiralės formą. Jį galima įsivaizduoti kaip taisyklingą spiralę, suformuotą cilindro paviršiuje. Sraigtinės konfigūracijos stabilumą lemia daugybė vandenilinių jungčių tarp peptidinių jungčių CO ir NH grupių; β konfigūracija būdinga nedideliam skaičiui baltymų. Pagal formą šią struktūrą galima palyginti su akordeono kailiais (sulankstyta struktūra)
Tretinė struktūra atsiranda dėl peptidinės grandinės vingių erdvėje. Ši konfigūracija gali būti pavaizduota kaip spiralė, suformuota ant cilindro, kurios ašis periodiškai keičia kryptį, todėl susidaro vingiai.
BALTYMŲ SAVYBĖS
Tirpumas priklauso nuo tirpalo pH, tirpiklio pobūdžio (jo dielektrinės konstantos), elektrolito koncentracijos, t.y. apie jonų stiprumą ir priešiono tipą bei baltymo struktūrą. Rutuliniai baltymai gerai tirpsta, fibriliniai – daug blogiau. Esant mažam jonų stiprumui, jonai padidina baltymo tirpumą, neutralizuodami jo įkrautas grupes. Taigi, euglobulinai netirpsta vandenyje, bet ištirpsta silpnuose natrio chlorido tirpaluose. Esant dideliam joniniam stiprumui, jonai prisideda prie baltymų nusėdimo, tarsi konkuruodami su jais dėl vandens molekulių – vadinamasis baltymų išsūdymas. Organiniai tirpikliai nusodina baltymus, todėl jie denatūruojasi.Elektrolitinės savybės baltymų yra dėl to, kad bazinėje aplinkoje molekulės elgiasi kaip polianijonai su neigiamu, o rūgštinėje – su teigiamu bendruoju krūviu. Tai lemia baltymų gebėjimą migruoti elektriniame lauke į anodą arba katodą, priklausomai nuo bendro krūvio. Šia baltymų savybe pagrįsta jų mišinio analizė – elektroforezė.
Baltymų denatūracija yra silpnų ryšių nutraukimo pasekmė, dėl kurios sunaikinamos antrinės ir tretinės struktūros. Denatūruota baltymo molekulė yra netvarkinga – ji įgauna atsitiktinės (statistinės) ritės pobūdį. Paprastai baltymų denatūracija yra negrįžtama, tačiau kai kuriais atvejais, pašalinus denatūruojančią medžiagą, gali įvykti renatūracija – antrinių ir tretinių struktūrų ir savybių atstatymas.Denatūruojančios medžiagos: aukšta temperatūra (nutraukia vandeniliniai ir hidrofobiniai ryšiai), rūgštys ir bazės (suardo elektrostatinius ryšius), organiniai tirpikliai (nutraukia daugiausia hidrofobines jungtis).
Denatūruojančioms medžiagoms taip pat priskiriami plovikliai, sunkiųjų metalų druskos, ultravioletinė šviesa ir kitos spinduliuotės rūšys.
Denatūravimas nepažeidžia kovalentinių ryšių, bet padidina jų prieinamumą kitiems veiksniams, ypač fermentams.
BALTYMŲ FUNKCIJOS
Katalizinis arba fermentinis. Visos cheminės transformacijos gyvame organizme vyksta dalyvaujant katalizatoriams. Biologiniai katalizatoriai (fermentai) pagal cheminę prigimtį yra baltymai, katalizuojantys chemines transformacijas organizme, iš kurių susidaro medžiagų apykaita.Transporto funkcija. Baltymai perneša arba perneša organizme biologiškai svarbius junginius. Kai kuriais atvejais transportuojamas junginys yra sorbuojamas baltymo molekulės. Tai apsaugo juos nuo sunaikinimo ir užtikrina jų transportavimą su kraujo srove. Toks transportas vadinamas pasyviuoju. Membraninių baltymų pagalba junginiai perkeliami iš mažos koncentracijos zonų į didelės koncentracijos zoną. Tai siejama su pastebimu energijos suvartojimu ir vadinama aktyviuoju transportu.
Mechanocheminė funkcija- kai kurių baltymų gebėjimas keisti konformaciją, t.y. sumažinti molekulės ilgį, susitraukti. Šie baltymai vadinami susitraukiančiais baltymais (raumenų baltymais), nes atlieka mechaninį darbą naudodami cheminių ryšių energiją.
Struktūrinis(Plastikinę) funkciją daugiausia atlieka fibriliniai baltymai – ląstelių membranų elementai. Šie baltymai, esantys jungiamojo audinio sudėtyje, suteikia jiems tvirtumo ir elastingumo: plaukų ir plaukų keratinas, sausgyslių, odos, kremzlių, kraujagyslių sienelių ir jungiamųjų audinių kolagenai.
Hormoninė funkcija(kontrolės funkciją) įgyvendina peptidinio arba baltyminio pobūdžio hormonai. Jie veikia fermentinių baltymų gamybą ar veiklą ir keičia jų katalizuojamų cheminių reakcijų greitį, t.y. kontroliuoti medžiagų apykaitos procesus
Apsauginė funkcija baltymus realizuoja antikūnai, interferonai, fibrinogenas.
Antikūnai- baltyminio pobūdžio junginiai, kurių sintezė sukeliama imuninio atsako eigoje - organizmo reakcija į svetimų baltymų ar kitų antigeninių komponentų patekimą į vidinę aplinką (pavyzdžiui, didelės molekulinės masės angliavandenių). Antikūnai, susimaišę su antigenu, sudaro netirpus kompleksą, todėl antigenas yra saugus organizmui.
Interferonai- gliukoproteinai, kuriuos ląstelė sintetina po viruso įsiskverbimo į ją. Skirtingai nuo antikūnų, interferonai nesąveikauja su antigenu, bet sukelia tarpląstelinių fermentų susidarymą. Jie blokuoja virusinių baltymų sintezę, neleidžia kopijuoti virusinės informacijos. Tai sustabdo viruso dauginimąsi.
Fibrinogenas- tirpus plazmos baltymas, kuris paskutiniame kraujo krešėjimo proceso etape virsta fibrinu – netirpiu baltymu. Fibrinas sudaro trombo skeletą, kuris riboja kraujo netekimą.
Plazminas- kraujo plazmos baltymas, katalizuojantis fibrino skilimą. Tai užtikrina fibrino krešuliu užsikimšusio kraujagyslės praeinamumo atkūrimą.
Energijos funkcija baltymų suteikia dalis aminorūgščių, išsiskiriančių skaidant baltymus audiniuose. Redokso skilimo procese aminorūgštys išskiria energiją ir sintetina energijos nešiklį – ATP (adenozintrifosforo rūgštį). Baltymai sudaro apie 18% žmogaus suvartojamos energijos.
BALTYMŲ UŽDUOTIS
Tarp gyvųjų medžiagų organinių medžiagų baltymai užima ypatingą vietą pagal savo svarbą ir biologines funkcijas. Apie 30 % visų žmogaus organizme esančių baltymų yra raumenyse, apie 20 % – kauluose ir sausgyslėse, o apie 10 % – odoje. Tačiau svarbiausi baltymai yra fermentai. Jų skaičius organizme yra nedidelis, tačiau jie kontroliuoja daugybę labai svarbių cheminių reakcijų. Visi organizme vykstantys procesai: maisto virškinimas, oksidacinės reakcijos, endokrininių liaukų veikla, raumenų veikla ir smegenų darbas reguliuojami fermentų. Jų įvairovė didžiulė. Vienoje ląstelėje jų yra daug šimtų.
Baltymai arba, kaip jie kitaip vadinami, baltymai turi labai sudėtingą struktūrą ir yra sudėtingiausios maistinės medžiagos. Baltymai yra esminė visų gyvų ląstelių dalis. Baltymai apima anglies, vandenilis, deguonies, azoto, sieros ir kartais fosforo... Labiausiai būdingas baltymų buvimas juose azoto.
Kitose maistinėse medžiagose azoto nėra. Todėl baltymas vadinamas azoto turinčia medžiaga. Pagrindinės azoto turinčios medžiagos, sudarančios baltymus, yra aminorūgštys. Aminorūgščių skaičius nedidelis – žinomos tik 28. Visa didžiulė natūraliai susidarančių baltymų įvairovė yra skirtingas žinomų aminorūgščių derinys. Nuo jų derinio priklauso baltymų savybės ir kokybė.
Sujungus dvi ar daugiau aminorūgščių, susidaro sudėtingesnis junginys - polipeptidas... Polipeptidai jungiasi į dar didesnes ir sudėtingesnes daleles ir dėl to sudėtingą baltymo molekulę.
Virškinamajame trakte per keletą tarpinių stadijų (albumozių ir peptonų) baltymai suskaidomi į paprastesnius junginius (polipeptidus) ir toliau į aminorūgštis. Aminorūgštys, skirtingai nei baltymai, lengvai pasisavinamos ir pasisavinamos organizmo. Jas organizmas naudoja savo specifiniams baltymams formuoti. Jei dėl perteklinio aminorūgščių suvartojimo jų irimas audiniuose tęsiasi, tada jie oksiduojasi iki anglies dioksido ir vandens.
Dauguma baltymų yra tirpūs vandenyje. Baltymų molekulės dėl savo didelio dydžio beveik neprasiskverbia pro ląstelių membranų poras. Kaitinant, vandeniniai baltymų tirpalai koaguliuoja. Yra baltymų (pavyzdžiui, želatina), kurie vandenyje ištirpsta tik kaitinami.
Įsisavinęs maistas pirmiausia patenka į burną, o vėliau per stemplę į skrandį. Grynos skrandžio sultys yra bespalvės, turi rūgštinę reakciją, kuri atsiranda dėl to, kad yra 0,5% druskos rūgšties.
Skrandžio sultys turi galimybę virškinti maistą, o tai siejama su fermentų buvimu jose. Jame yra pepsino – fermento, kuris skaido baltymus į peptonus ir albumozes. Skrandžio liaukos gamina pepsiną neaktyviu pavidalu; jis suaktyvėja veikiamas druskos rūgšties. Pepsinas veikia tik rūgščioje aplinkoje ir tampa neaktyvus, kai patenka į šarminę aplinką.
Maistas, patekęs į skrandį, jame išbūna nuo 3 iki 10 valandų. Maisto buvimo skrandyje trukmė priklauso nuo jo pobūdžio ir fizinės būklės – ar jis skystas, ar kietas. Išgertas vanduo iš karto išeina iš skrandžio. Maistas, kuriame yra daugiau baltymų, skrandyje išlieka ilgiau nei angliavandenių turintis maistas; riebus maistas skrandyje išlieka dar ilgiau. Maisto pažanga vyksta dėl skrandžio susitraukimo, kuris prisideda prie jau gerokai suvirškintos maisto košės perėjimo į pylorinę dalį, o vėliau į dvylikapirštę žarną, kur vyksta tolesnis jo virškinimas. Čia žarnyno liaukų sultys pilamos ant maisto košės, išmargintos žarnyno gleivine, taip pat kasos ir tulžies sultys. Šių sulčių įtakoje maisto medžiagos – baltymai, riebalai, angliavandeniai – toliau skaidomos ir patenka į tokią būseną, kad jos galėtų pasisavinti į kraują ir limfą.
Kasos sultys yra bespalvės ir turi šarminis reakcija.Vienas iš pagrindinių fermentų yra tripsino, esantis kasos sultyse neaktyvioje būsenoje tripsinogeno pavidalu. Tripsinogenas negali skaidyti baltymų, nebent jis būtų įjungtas į aktyvią būseną, t.y. į tripsiną. Tai atsitinka veikiant žarnyno sultyse esančiai medžiagai. enterokinazės... Enterokinazė susidaro žarnyno gleivinėje. Dvylikapirštėje žarnoje pepsino veikimas sustoja, nes pepsinas veikia tik rūgščioje aplinkoje. Tolesnis baltymų virškinimas tęsiasi veikiant tripsinui.
Tripsinas yra labai aktyvus šarminėje aplinkoje. Rūgščioje aplinkoje jo veikimas tęsiasi, tačiau aktyvumas mažėja. Tripsinas veikia baltymus ir skaido juos iki albumozės ir peptonų, o toliau – į aminorūgštis.
Skrandyje ir dvylikapirštėje žarnoje baltymai, riebalai ir angliavandeniai suskaidomi beveik visiškai, tik dalis jų lieka nesuvirškinti. Plonojoje žarnoje, veikiant žarnyno sultims, vyksta galutinis visų maistinių medžiagų skilimas ir produktų įsisavinimas į kraują. Tai vyksta per kapiliarus, kurių kiekvienas patenka į gaurelį, esantį ant plonosios žarnos sienelės.
BALTYMŲ MAINAI
Virškinamajame trakte suskaidžius baltymus, susidariusios aminorūgštys absorbuojamos į kraują kartu su nedideliu kiekiu polipeptidų – junginių, susidedančių iš kelių aminorūgščių. Iš aminorūgščių mūsų organizmo ląstelės sintetina baltymą, kuris skiriasi nuo suvartojamo baltymo ir yra būdingas tam tikram žmogaus organizmui.
Naujų baltymų susidarymas žmonių ir gyvūnų organizme vyksta nuolat, nes visą gyvenimą vietoj miršta kraujo ląstelės, oda, žarnyno gleivinė ir kt. sukuriamos naujos, jaunos ląstelės. Baltymai su maistu patenka į virškinimo kanalą, kur suskaidomi į aminorūgštis, o iš įsisavintų aminorūgščių susidaro šioms ląstelėms būdingas baltymas. Jei, apeinant virškinamąjį traktą, baltymai patenka tiesiai į kraują, tada žmogaus organizmas jo ne tik negali panaudoti, bet ir sukelia daugybę rimtų komplikacijų. Į tokį baltymų įvedimą organizmas reaguoja smarkiai pakilusia temperatūra ir kai kuriais kitais reiškiniais. Pakartotinai įvedus baltymų po 15–20 dienų, gali pasireikšti net mirtis dėl kvėpavimo paralyžiaus, staigios širdies veiklos sutrikimo ir bendrų traukulių.
Baltymai negali būti pakeisti jokiomis kitomis maistinėmis medžiagomis, nes baltymų sintezė organizme galima tik iš aminorūgščių. Todėl visų ar svarbiausių aminorūgščių suvartojimas yra toks būtinas.
Iš žinomų aminorūgščių ne visos yra vienodos vertės organizmui. Tarp jų yra tokių, kurias galima pakeisti kitomis arba susintetinti organizme iš kitų aminorūgščių. Kartu su tuo yra ir nepakeičiamų aminorūgščių, kurių nesant ar net vienos iš jų sutrinka baltymų apykaita organizme.
Baltymuose ne visada yra visų aminorūgščių, vienuose – daugiau organizmui reikalingų aminorūgščių, kituose – mažiau. Skirtinguose baltymuose yra skirtingos aminorūgštys ir skirtingos proporcijos.
Baltymai, kuriuose yra visos organizmui reikalingos aminorūgštys, vadinami visaverčiais baltymais. Trūksta baltymų, kuriuose nėra visų būtinų aminorūgščių.
Žmogui svarbu gauti visaverčius baltymus, nes organizmas iš jų gali laisvai sintetinti savo specifinius baltymus. Tačiau pilnavertį baltymą galima pakeisti dviem ar trimis brokuotais baltymais, kurie vienas kitą papildydami prideda visas reikalingas aminorūgštis. Vadinasi, normaliam organizmo funkcionavimui būtina, kad maiste būtų visaverčių baltymų arba defektinių baltymų rinkinys, kurio aminorūgščių kiekis prilygtų visaverčiams baltymams.
Visaverčių baltymų suvartojimas su maistu yra nepaprastai svarbus augančiam organizmui, nes vaiko organizme kartu su mirštančių ląstelių atkūrimu, kaip ir suaugusiųjų, susidaro daug naujų ląstelių.
Įprastame mišriame maiste yra įvairių baltymų, kurie kartu patenkina organizmo aminorūgščių poreikį. Svarbi ne tik su maistu tiekiamų baltymų biologinė vertė, bet ir kiekis. Vartojant nepakankamai baltymų, normalus organizmo augimas sustabdomas arba vėluoja, nes baltymų poreikis nepatenkinamas dėl nepakankamo jų suvartojimo.
Visaverčiai baltymai daugiausia apima gyvūninės kilmės baltymus, išskyrus želatiną, kuri yra defektinis baltymas. Defektuoti baltymai daugiausia yra augalinės kilmės. Tačiau kai kuriuose augaluose (bulvėse, ankštiniuose ir kt.) yra visaverčių baltymų. Iš gyvulinių baltymų organizmui ypač vertingi mėsos, kiaušinių, pieno ir kt.
31. Baltymo ketvirtinę struktūrą lemia:
a) polipeptidinės grandinės spiralizacija
b) polipeptidinės grandinės erdvinė konfigūracija
c) kelių polipeptidinių grandinių spiralizacija
d) kelių polipeptidinių grandinių sujungimas.
32. Išlaikant ketvirtinę baltymo struktūrą, nedalyvauja:
a) peptidas b) vandenilis c) joninis d) hidrofobinis.
33. Fizikines, chemines ir biologines baltymų savybes visiškai lemia struktūra:
a) pirminis b) antrinis c) tretinis d) ketvirtinis.
34. Fibriliniai baltymai apima:
a) globulinas, albuminas, kolagenas b) kolagenas, keratinas, miozinas
c) miozinas, insulinas, tripsinas d) albuminas, miozinas, fibroinas.
35. Rutuliniai baltymai apima:
a) fibrinogenas, insulinas, tripsinas b) tripsinas, aktinas, elastinas
c) elastinas, trombinas, albuminas d) albuminas, globulinas, gliukagonas.
36. Baltymų molekulė įgyja natūralių (natūralių) savybių dėl savaime susidarančios struktūros.
a) pirminis b) dažniausiai pirminis, rečiau antrinis
c) ketvirtinis d) dažniausiai tretinis, rečiau ketvirtinis.
37. Nukleino rūgšties molekulių monomerai yra:
a) nukleozidai b) nukleotidai c) polinukleotidai d) azotinės bazės.
38. DNR molekulėje yra azoto bazių:
a) adeninas, guaninas, uracilas, citozinas b) citozinas, guaninas, adeninas, timinas
c) timinas, uracilas, timinas, citozinas d) adeninas, uracilas, timinas, citozinas
39. RNR molekulėje yra azoto bazių:
a) adeninas, guaninas, uracilas, citozinas b) citozinas, guaninas, adeninas, timinas c) timinas, uracilas, adeninas, guaninas d) adeninas, uracilas, timinas, citozinas.
1. Kokios organelės yra atsakingos už baltymų sintezę?
2. Kaip vadinamos branduolio struktūros, kuriose saugoma informacija apie organizmo baltymus?
3. Kokia molekulė yra šablonas (šablonas) i-RNR sintezei?
4. Kaip vadinasi baltymo polipeptidinės grandinės sintezės ribosomoje procesas?
5. Ant kurios molekulės yra tripletas, vadinamas kodonu?
6. Ant kurios molekulės yra tripletas, vadinamas antikodonu?
7. Kokiu principu antikodonas atpažįsta kodoną?
8. Kur ląstelėje susidaro t-RNR + aminorūgščių kompleksas?
9. Kaip vadinasi pirmasis baltymų biosintezės etapas?
10. Duota polipeptidinė grandinė: -VAL - ARG - ASP- Nustatykite atitinkamų DNR grandinių struktūrą.
1) DNR geno fragmentas turi pėdsaką. nukleotidų seka TCGGTTSAACTTAGCT. Nustatyti m-RNR nukleotidų ir aminorūgščių seką baltymo polipeptidinėje grandinėje.
2) Nustatykite iRNR nukleotidų, susintetintų iš DNR molekulės atkarpos dešiniosios grandinės, seką, jei jos kairiojoje grandinėje yra pėdsakas. seka: -C-G-A-G-T-T-T-G-G-A-T-T-Ts-G-T-G.
3) Nustatykite aminorūgščių likučių seką baltymo molekulėje
-G-T-A-A-G-A-T-T-T-C-T-C-G-T-G
4) Nustatykite nukleotidų seką mRNR molekulėje, jei iš jos susintetinta baltymo molekulės dalis atrodo taip: - treoninas - metioninas - histidinas - valinas arg. - prolinas - cisteinas.
5) Kaip pasikeis baltymo struktūra, jei nuo jį koduojančios DNR srities:
-G-A-T-A-C-C-G-A-T-A-A-A-G-A-C - pašalinti šeštą ir tryliktą (kairįjį) nukleotidus?
6) Kokie pokyčiai įvyks baltymo struktūroje, jei DNR koduojančiame regione: -T-A-A-C-A-G-A-G-G-A-C-C-A-A-G -... tarp 10 ir 11 nukleotidų įtraukiamas citozinas, tarp 13 ir 14 - timinas, o pabaigoje šalia guanino. dar vienas guaninas prasiveržia?
7) Nustatykite DNR srityje koduojamo baltymo mRNR ir pirminę struktūrą: -G-T-T-C-T-A-A-A-A-G-G-C-C-A-T- .. jei 5 - bus ištrintas nukleotidas, o tarp 8 ir 9 nukleotidų bus nukleotidil?
8) Polipeptidas susideda iš pėdsakų. viena po kitos išsidėsčiusios aminorūgštys: valinas - alaninas - glicinas - lizinas - triptofanas - valinas - siera-glutamo rūgštis. Nustatykite DNR srities, koduojančios minėtą polipeptidą, struktūrą.
9) Asparaginas - glicinas - fenilalaninas - prolinas - treoninas - metioninas - lizinas - valinas - glicinas .... aminorūgštys, nuosekliai sudaro polipeptidą. Nustatykite DNR srities, koduojančios šį polipeptidą, struktūrą.
