Биологичните науки могат да бъдат характеризирани като науки, които изучават механизмите, чрез които молекулите изпълняват своите специфични функции в живите клетки.
Механизмът на действие на прости неорганични йони и органични молекули в много случаи е обяснен до известна степен. Имаме, например, добре известна идея за физиологичните последици от повишаване или намаляване на осмотичното налягане на телесните течности, когато натриевият хлорид се въвежда или отстранява. Друг пример е нарушаването на проводимостта на нервните импулси в синапсите, което възниква след прилагането на физостигмин, което може да се отдаде отчасти на действието на това лекарство върху ензима холинестераза. Въпреки това, дори такива добре проучени системи продължават да бъдат област на изследване и спекулации за изследователите, което показва сложността на клетката.
Протеиновите химици разбират, че най-лесният начин за разбиране на клетъчната функция е чрез изучаване на структурата и функцията на протеиновите молекули. Тази гледна точка, очевидно, не е лишена от основание. С изключение на тези редки явления в биологията, които са чисто физически по природа, "животът" на клетките се основава главно на съвкупността от ензимна катализа и тяхната регулация.
Областта на протеиновата химия вече е достигнала достатъчно сложност, за да мислим за протеините като за органична материя, а не като конгломерати от аминокиселини. Въпреки изключителната сложност на протеиновата молекула, сега можем количествено да опишем явления като денатурация по отношение на доста добре установени промени в специфични видове химични връзки. Тази благоприятна ситуация ни дава възможност да намерим разумни начини за съотнасяне на специфичните особености на ковалентната и нековалентната структура на протеините с биологичната активност. Изглежда, че протеиновите молекули се състоят от една или повече полипептидни вериги, свързани заедно и държани в спирална структура чрез система от различни химични връзки с различна сила. Когато някоя от тези връзки се промени, се появява вещество, което не е идентично с оригиналната нативна молекула и което в известен смисъл може да се разглежда като денатуриран протеин. По отношение на функционалността обаче можем да се придържаме към по-строги критерии. Природата на един ензим, която се изразява в способността му да катализира определена реакция, не трябва да се свързва с цялата му структура.
Изследването на последствията от частично специфично разрушаване на биологично активни протеини започна съвсем наскоро. Но преди повече от 20 години беше показано, че заместването на определени активни групи протеини или превръщането им в други групи не е придружено от загуба на активност. Може би най-добре проученият пример за този вид изследване е поредицата от работи на Herriot и Northrup за изследване на активността на пепсина по време на постепенното ацетилиране на неговата молекула. Пепсинът се третира с кетен и свободните аминогрупи и хидроксилните групи се превръщат в техните ацетилови производни. С този метод Herriot успя да получи кристално производно на пепсин ацетил, съдържащо 7 ацетилови групи на молекула пепсин. Ацетилпепсинът има 60% от каталитичната активност на оригиналния ензим. Herriot показа, че ултравиолетовият абсорбционен спектър на това вещество, което има 60% активност, се променя толкова много, че тази промяна може да се обясни с блокирането на три хидроксилни групи на тирозин. Внимателната хидролиза на ацетилиран пепсин при рН 0 или при рН 10,0 води до елиминиране на три ацетилови групи, което е придружено от възстановяване на каталитичната активност на ензима. Тези и някои други изследвания показват, че тирозиновите остатъци имат нещо общо с активността на пепсина, докато ацетилирането на редица свободни аминогрупи на протеина не засяга неговата функция.
Експерименти от този вид вече са станали сравнително често срещани и няма съмнение, че е възможно да се промени донякъде структурата на много ензими и хормони, без да се причинява тяхното инактивиране. Въпреки тези данни, до сравнително скоро се смяташе, че структурата на биологично активните протеини е повече или по-малко "ненарушима" и че за да изпълняват функциите си, тези протеини трябва да запазят своята триизмерна структура в нейната цялост.
Тази концепция се подкрепя от някои теоретични съображения, според които една протеинова молекула може да има няколко различни резонансни конфигурации. В полза на тази концепция говорят и наблюденията, направени в областта на имунологията. Добре известно е, че относително малки промени, например в структурата на хаптена, могат да причинят значителна промяна в ефективността на реакцията със специфично антитяло.
Идеята за "неприкосновеността" на структурата на протеина сега постепенно се заменя с идеята за "функционалното значение на част от молекула". Малко след като Sanger и сътрудници завършиха фундаменталното си изследване на говеждия инсулин, Lehne показа, че известно разрушаване на структурата на хормона, а именно отстраняването на С-терминалния аланинов остатък във веригата B, не води до загуба на биологична активност . Еволюционното значение на този факт не беше ясно по това време, тъй като това беше първият експеримент от този вид и можеше да се разглежда като отделен нетипичен случай. Сега обаче са натрупани много такива наблюдения и е необходимо да се отговори на въпроса защо С-терминалният аланинов остатък е запазен като постоянен структурен елемент на инсулиновата молекула, ако този остатък не играе роля в биологичната активност на хормонът.
Инсулинът е бил обект на други по-подробни изследвания от този тип. Въпреки това, за да разберем до каква степен е възможно да се наруши структурата на протеините, без да се причини тяхното инактивиране, ще се обърнем към други три примера, за които има малко повече информация: 1) хормонът на хипофизата, ACTH; 2) панкреатичен ензим - рибонуклеаза и 3) растителен ензим - папаин. В следващото обсъждане на тези примери ние използваме повече или по-малко едновременно два различни подхода към структурната основа на биологичната активност: първо, ще се опитаме да покажем, че активните полипептиди могат да бъдат унищожени, без да се нарушава тяхната функция, т.е. да се идентифицират части от структура, която няма значителна стойност за функцията; второ, трябва да се определят основните части на структурата, т.е. активните центрове.
Ако намерите грешка, моля, маркирайте част от текста и щракнете Ctrl+Enter.
Какво изобщо представляват протеините и каква роля играят в човешкото тяло. Какви са функциите на протеините, какво е азотен баланс и каква е биологичната стойност на протеините. Това е непълен списък на проблемите, обхванати в тази статия.
Продължаваме поредицата от статии „ВЪГЛЕХИДРАТНИЯТ МЕТАБОЛИЗЪМ В ОРГАНИЗМА“, „МАСТИННИЯТ МЕТАБОЛИЗЪМ В ОРГАНИЗМА“ със статията „БЕЛТЪЧЕН МЕТАБОЛИЗЪМ В ОРГАНИЗМА“. Информацията е предназначена за широк кръг читатели, с одобрението на читателите ще бъде продължена поредица от статии за човешката физиология.
ФУНКЦИИ НА ПРОТЕИНИТЕ- пластична функцияпротеините е да осигурят растежа и развитието на тялото чрез процесите на биосинтеза. Протеините са част от всичкотелесни клетки и интерстициални структури.
- Ензимна активностпротеините регулират скоростта на биохимичните реакции. Ензимните протеини определят всички аспекти на метаболизма и образуването на енергия не само от самите протеини, но и от въглехидрати и мазнини.
- Защитна функцияпротеини се състои в образуването на имунни протеини - антитела. Протеините са в състояние да свързват токсините и отровите и също така осигуряват съсирването на кръвта (хемостаза).
- транспортна функцияе транспортирането на кислород и въглероден диоксид от еритроцитния протеин хемоглобин, както и при свързването и преноса на определени йони (желязо, мед, водород), лекарства, токсини.
- Енергийна роляпротеини поради способността им да освобождават енергия по време на окисление. Въпреки това, в същото време пластмасовролята на протеините в метаболизма ги превъзхожда енергия, както и пластмасовролята на други хранителни вещества. Нуждата от протеини е особено голяма в периоди на растеж, бременност, възстановяване след тежки заболявания.
- В храносмилателния тракт протеините се разграждат на аминокиселинии най-простите полипептиди, от които по-късно върху клетки от различни тъкани и органи, в частност черен дроб, се синтезират специфични за тях протеини. Синтезираните протеини се използват за възстановяване на разрушените и отглеждане на нови клетки, синтеза на ензими и хормони.
Косвен показател за активността на белтъчната обмяна е така нареченият азотен баланс. Азотният баланс е разликата между количеството азот, поет с храната, и количеството азот, отделен от тялото под формата на крайни метаболити. При изчисляване на азотния баланс те изхождат от факта, че протеинът съдържа около 16% азот, т.е. всеки 16 g азот съответства на 100 g протеин.
- Ако количеството на подаден азот се равняваотпусната сума, тогава можем да говорим за азотен баланс. За поддържане на азотния баланс в организма са необходими поне 30-45 g животински протеин на ден ( физиологичен минимум протеин).
- Състоянието, в което се доставя количеството азот надвишаваподчертано, наречено положителен азотен баланс. Състоянието, в което се доставя количеството азот по-малъкизбран, наречен отрицателен азотен баланс.
- Азотният баланс при здрав човек е един от най-стабилните метаболитни показатели.Нивото на азотния баланс зависи от условията на живот на човека, вида на извършваната работа, функционалното състояние на централната нервна система и количеството мазнини и въглехидрати. влизайки в тялото.
Протеините на органите и тъканите се нуждаят от постоянно обновяване. Около 400 g протеин от 6 kg, които съставляват протеиновия "фонд" на тялото, се катаболизират ежедневно и трябва да бъдат заменени с еквивалентно количество новообразувани протеини. Минималното количество протеин, което постоянно се разгражда в тялото, се нарича фактор на износване. Загубата на протеин при човек с тегло 70 kg е 23 g / ден. Приемът на протеин в по-малко количество води до отрицателен азотен баланс, който не задоволява пластичните и енергийни нужди на организма.
БИОЛОГИЧНА СТОЙНОСТ НА ПРОТЕИНИТЕНезависимо от видовата специфика, всички разнообразни протеинови структури съдържат само 20 аминокиселини. За нормалния метаболизъм е важно не само количеството протеин, получено от човек, но и неговият качествен състав, а именно съотношението взаимозаменяемии незаменими аминокиселини.
- незаменимса 10 аминокиселини, които не се синтезират в човешкия организъм, но в същото време са абсолютно необходими за нормален живот. Липсата дори на един от тях води до отрицателен азотен баланс, загуба на телесно тегло и други несъвместими с живота нарушения.
- Есенциални аминокиселиниса валин, левцин, изолевцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, цистеин, условно незаменим — аргинини хистидин. Всички тези аминокиселини човек получава само с храната.
- Неесенциални аминокиселинисъщо са необходими за човешкия живот, но могат да се синтезират и в самия организъм от метаболитните продукти на въглехидратите и липидите. Те включват гликокол, аланин, цистеин, глутаминова и аспарагинова киселина, тирозин, пролин, серин, глицин; условно заменяеми — аргинин и хистидин.
- Белтъците, съдържащи пълен набор от незаменими аминокиселини, се наричат пълноценени имат най-висока биологична стойност ( месо, риба, яйца, хайвер, мляко, гъби, картофи).
- Протеините, които не съдържат поне една незаменима аминокиселина или ако се съдържат в недостатъчни количества, се наричат. дефектен (растителни протеини). В тази връзка за задоволяване на нуждите от аминокиселини най-рационално е разнообразното хранене с преобладаване на животински протеини.
- дневна нуждав протеини при възрастен е 80-100 g протеин, включително 30 g от животински произход, а при физическо натоварване - 130-150 g. Тези количества съответстват средно физиологичен оптимален протеин- 1 g на 1 kg телесно тегло.
- животински протеинхраната се превръща почти напълно в собствени протеини на тялото. Синтезът на телесни протеини от растителни протеинивърви по-малко ефективно: коефициентът на преобразуване е 0,6 - 0,7 поради дисбаланса на незаменимите аминокиселини в животинските и растителните протеини.
- Когато ядете растителни протеини, работи " минимално правило“, според който синтезът на собствен протеин зависи от незаменимата аминокиселина, постъпваща с храната минимално количество.
След хранене, особено протеин, имаше увеличение обмен на енергия и производство на топлина. При използване на смесена храна енергийният метаболизъм се увеличава с около 6%, при протеиново хранене увеличението може да достигне 30-40% от общата енергийна стойност на всички протеини, въведени в тялото. Увеличаването на енергийния метаболизъм започва след 1-2 часа, достига максимум след 3 часа и продължава 7-8 часа след хранене.
Хормонална регулацияМетаболизмът на протеините осигурява динамичен баланс на техния синтез и разпад.
- Протеинов анаболизъмконтролирани от хормони на аденохипофизата ( хормон на растежа), панкреас ( инсулин), мъжки полови жлези ( андроген). Укрепването на анаболната фаза на протеиновия метаболизъм с излишък от тези хормони се изразява в повишен растеж и наддаване на тегло. Липсата на анаболни хормони причинява забавяне на растежа при децата.
- Белтъчен катаболизъмрегулирани от хормоните на щитовидната жлеза тироксин и трийодтиронон), кортикален ( глюкокортикоиди) и церебрална ( адреналин) вещества на надбъбречните жлези. Излишъкът от тези хормони засилва разграждането на протеините в тъканите, което е придружено от изчерпване и отрицателен азотен баланс. Липсата на хормони, например, щитовидната жлеза е придружена от затлъстяване.
Протеините, разбира се, са един от най-важните компоненти в живота на тялото. И най-важното е, че те играят изключително важна роля в храненето на човека, тъй като са основният компонент на клетките на всички органи и тъкани на тялото. Не без причина, в края на краищата, през 2005 г., според законопроект, изготвен от Министерството на здравеопазването и социалното развитие, "с цел подобряване на качеството на храненето в новата потребителска кошница се предлага увеличаване на обема на продуктите, съдържащи животински продукти. протеин, като същевременно се намали обемът на продуктите, съдържащи въглехидрати."
Съобщение # 3367, написано на 03.05.2014 г. в 14:52 московско време, е изтрито.
| # 1347 · 06-07-2013 в 12:37 UTC · ip адресът е записан · |
Протеините са високомолекулни съединения (полимери), състоящи се от аминокиселини - мономерни единици, свързани помежду си с пептидни връзки. Всичките 20 аминокиселини, открити в протеините, са а-аминокиселини, чиято обща характеристика е наличието на аминогрупа - NH2 и карбоксилна група - COOH при а-въглеродния атом. а-аминокиселините се различават една от друга по структурата на R групата и следователно по своите свойства. Всички аминокиселини могат да бъдат групирани въз основа на полярността на R групите, т.е. способността им да взаимодействат с водата при биологични стойности на pH.
В живите организми аминокиселинният състав на протеините се определя от генетичния код; в повечето случаи при синтеза се използват 20 стандартни аминокиселини. Много от техните комбинации създават протеинови молекули с голямо разнообразие от свойства. В допълнение, аминокиселинните остатъци в протеина често са обект на посттранслационни модификации, които могат да възникнат както преди протеинът да започне да изпълнява своята функция, така и по време на неговата "работа" в клетката. Често в живите организми няколко молекули от различни протеини образуват сложни комплекси, например фотосинтетичен комплекс.
Кристали от различни протеини, отгледани на космическата станция Мир и по време на полети на совалки на НАСА. Високо пречистените протеини образуват кристали при ниска температура, които се използват за изследване на пространствената структура на даден протеин.
Функциите на протеините в клетките на живите организми са по-разнообразни от функциите на други биополимери - полизахариди и ДНК. По този начин ензимните протеини катализират хода на биохимичните реакции и играят важна роля в метаболизма. Някои протеини изпълняват структурна или механична функция, образувайки цитоскелет, който поддържа формата на клетките. Протеините също играят ключова роля в клетъчните сигнални системи, в имунния отговор и в клетъчния цикъл.
Протеините са важна част от храненето на животните и хората (основни източници: месо, птици, риба, мляко, ядки, бобови растения, зърнени храни; в по-малка степен: зеленчуци, плодове, горски плодове и гъби), тъй като всички необходими аминокиселини и част трябва да идва с протеинови храни. По време на храносмилането ензимите разграждат поетите протеини до аминокиселини, които се използват за биосинтезиране на собствените протеини на тялото или се разграждат допълнително за енергия.
Определянето на аминокиселинната последователност на първия протеин, инсулин, чрез протеиново секвениране донесе на Фредерик Сангер Нобеловата награда за химия през 1958 г. Първите триизмерни структури на протеините хемоглобин и миоглобин са получени чрез дифракция на рентгенови лъчи съответно от Макс Перуц и Джон Кендрю в края на 50-те години, за което те получават Нобелова награда за химия през 1962 г.
Пептидните връзки се образуват при взаимодействието на а-аминогрупата на една аминокиселина с а-карбоксилната група на друга аминокиселина: Пептидната връзка е амидна ковалентна връзка, която свързва аминокиселините във верига. Следователно пептидите са вериги от аминокиселини.
Картината на последователността на аминокиселините във веригата започва с N-терминалната аминокиселина. Също така започва номерирането на аминокиселинните остатъци. В полипептидната верига групата се повтаря многократно: -NH-CH-CO-. Тази група образува пептидния скелет. Следователно полипептидната верига се състои от гръбнак (скелет), който има правилна, повтаряща се структура и отделни странични вериги от R-групи. Първичната структура се характеризира с реда (последователността) на редуване на аминокиселините в полипептидната верига. Дори пептиди с еднаква дължина и аминокиселинен състав могат да бъдат различни вещества, тъй като последователността на аминокиселините във веригата е различна за тях. Последователността на аминокиселините в протеина е уникална и се определя от гени. Дори малки промени в първичната структура могат сериозно да променят свойствата на протеина. Би било погрешно да се заключи, че всеки аминокиселинен остатък в протеина е необходим за поддържане на нормалната структура и функция на протеина.
Функционалните свойства на протеините се определят от тяхната конформация, т.е. местоположението на полипептидната верига в пространството. Уникалността на конформацията за всеки протеин се определя от неговата първична структура. При белтъците има две нива на конформация на пептидната верига – вторична и третична структура. Вторичната структура на протеините се дължи на способността на групите на пептидната връзка да взаимодействат с водород: C=O....HN. Пептидът има тенденция да приеме конформация с максимум водородни връзки. Възможността за тяхното образуване обаче е ограничена от факта, че пептидната връзка има частично двоен характер, така че въртенето около нея е трудно. Пептидната верига придобива не произволна, а строго определена конформация, фиксирана от водородни връзки. Има няколко начина за полагане на полипептидната верига: а -спирала - образувана от вътреверижни водородни връзки между NH групата на един аминокиселинен остатък и СО групата на четвъртия остатък от него; b-структура (нагънат лист) - образувана от междуверижни водородни връзки или връзки между участъци от една полипептидна верига, огънати в обратна посока; хаотична плетеница - това са зони, които нямат правилна, периодична пространствена организация. Но конформацията на тези региони също е строго определена от аминокиселинната последователност. Съдържанието на a-спирали и b-структури в различните протеини е различно: във фибриларните протеини - само a-спирала или само b-нагънат лист; и в глобуларните протеини, отделни фрагменти от полипептидната верига: или a-спирала, или b-нагънат лист, или произволна намотка. Третичната структура на глобуларните протеини представлява ориентацията в пространството на полипептидната верига, съдържаща а-спирали, b-структури и области без периодична структура (произволна намотка). Допълнителното нагъване на усуканата полипептидна верига образува компактна структура. Това се случва главно в резултат на взаимодействието между страничните вериги на аминокиселинните остатъци.
Източник: "Наръчник за социални инструктори, студенти", съставител: O.I. Тютюнник (майстор на спорта на СССР по вдигане на тежести)https://do4a.net/data/MetaMirrorCache/b7c755e091c4939dcc1a00e6e8419675.jpg
СТРУКТУРА НА БЕЛТЪЦИ
Протеините са естествени високомолекулни органични съединения, изградени от 20 аминокиселини. Протеинова молекула е неразклонен полимер, чиято минимална структурна единица, мономер, е представена от аминокиселина. Аминокиселините в протеиновата молекула са свързани чрез карбамидна (полипептидна) връзка в дълги вериги. Молекулно тегло - от няколко хиляди до няколко милиона атомни единици. В зависимост от формата на белтъчната молекула се разграничават глобуларни и фибриларни протеини.
Глобуларните протеини се характеризират със сферична форма на молекулата, разтворими във вода и солеви разтвори. Добрата разтворимост се обяснява с локализирането на заредени аминокиселинни остатъци върху повърхността на глобулата, заобиколена от хидратна обвивка, която осигурява добър контакт с разтворителя. Тази група включва всички ензими и повечето биологично активни протеини.
Фибриларните протеини се характеризират с фиброзна структура, практически неразтворими във вода и солеви разтвори. Полипептидните вериги в молекулите са разположени успоредно една на друга. Участват в образуването на структурни елементи на съединителната тъкан (колаген, кератин, еластин). Специална група са сложните протеини, които освен аминокиселини включват въглехидрати, нуклеинови киселини и др. Протеините играят изключително важна роля във всички живи организми. Те участват в изграждането на клетките и тъканите, те са биокатализатори (ензими), хормони, дихателни пигменти (хемоглобини), защитни вещества (имуноглобулини) и др. Биосинтезата на протеини се извършва на рибозоми и се определя от кода на нуклеиновите киселини по време на транслацията .
20 аминокиселини, свързани една с друга във вериги и редуващи се в различни последователности, представляват цялото разнообразие от естествени протеини. Човешкият организъм е в състояние да образува много аминокиселини от други хранителни вещества, но не може сам да синтезира 9 аминокиселини и задължително трябва да ги получава с храната. Такива киселини се наричат незаменими или незаменими. Това са валин, левцин, изолевцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, хистидин. Несъществените аминокиселини включват аланин, аспарагин, аспарагинова киселина, аргинин, глицин, глутамин, глутаминова киселина, пролин, цистеин, тирозин, серия. Ако на протеин липсва някаква есенциална аминокиселина, протеинът няма да се усвои напълно. От тази гледна точка животинските продукти (месо, риба, мляко) са по-подходящи за нуждите на човека, отколкото растителните.
Първичната структура е понятие, което обозначава последователността на аминокиселинните остатъци в протеина. Пептидната връзка е основният тип връзка, която определя първичната структура.
Вторичната структура характеризира формата на протеиновата верига в пространството. Тази форма варира в зависимост от набора от аминокиселини и тяхната последователност в полипептидната верига. Има две основни форми на вторична структура: α-спирала и β-конфигурация. Много протеини имат форма на α-спирала. Може да се представи като правилна спирала, образувана върху повърхността на цилиндър. Стабилността на спиралната конфигурация се определя от множество водородни връзки между CO и NH групите на пептидните връзки; β-конфигурацията е характерна за малък брой протеини. По форма тази структура може да се сравни с акордеон духало (сгъната структура)
Третичната структура възниква поради завоите на пептидната верига в пространството. Тази конфигурация може да бъде представена като спирала, образувана върху цилиндър, чиято ос периодично променя посоката си, което води до образуване на завои.
СВОЙСТВА НА ПРОТЕИНИ
Разтворимостзависи от рН на разтвора, природата на разтворителя (диелектричната му константа), концентрацията на електролита, т.е. върху йонната сила и вида на противойона и върху структурата на протеина. Глобуларните протеини са добре разтворими, фибриларните са много по-лоши. При ниска йонна сила йоните увеличават разтворимостта на протеина чрез неутрализиране на неговите заредени групи. И така, еуглобулините са неразтворими във вода, но се разтварят в слаби разтвори на готварска сол. При висока йонна сила йоните допринасят за утаяването на протеини, сякаш се конкурират с тях за водни молекули - така нареченото осоляване на протеини. Органичните разтворители утаяват протеините, причинявайки тяхната денатурация.Електролитни свойствапротеини се дължат на факта, че в основна среда молекулите се държат като полианиони с отрицателен, а в кисела среда - с положителен общ заряд. Това определя способността на протеините да мигрират в електрическо поле към анода или катода, в зависимост от общия заряд. Това свойство на протеините се основава на анализа на тяхната смес - електрофореза.
Денатурацията на протеините е следствие от разкъсване на слаби връзки, което води до разрушаване на вторични и третични структури. Денатурираната белтъчна молекула се разстройва – придобива характер на произволна (статистическа) намотка. По правило денатурацията на протеина е необратима, но в някои случаи след отстраняването на денатуриращия агент може да настъпи ренатурация - възстановяване на вторични и третични структури и свойства.Денатуриращи агенти:високи температури (разкъсване на водородни и хидрофобни връзки), киселини и основи (разкъсване на електростатични връзки), органични разтворители (разкъсване на предимно хидрофобни връзки).
Денатуриращите агенти включват също детергенти, соли на тежки метали, ултравиолетова и други видове радиация.
Денатурацията не разрушава ковалентните връзки, но увеличава тяхната достъпност за други фактори, по-специално за ензимите.
ФУНКЦИИ НА ПРОТЕИНИТЕ
каталитичен или ензимен.Всички химични трансформации в живия организъм протичат с участието на катализатори. Биологичните катализатори (ензимите) по своята химическа природа са протеини, които катализират химичните трансформации в тялото, които съставляват метаболизма.транспортна функция.Протеините транспортират или пренасят биологично значими съединения в тялото. В някои случаи транспортираното съединение се сорбира от протеинова молекула. Това ги предпазва от разрушаване и осигурява транспорт с кръвния поток. Този вид транспорт се нарича пасивен. Мембранните протеини транспортират съединения от области с ниска концентрация до области с висока концентрация. Това е свързано със забележима консумация на енергия и се нарича активен транспорт.
Механохимична функция- способността на някои протеини да променят конформацията, т.е. съкращават дължината на молекулата Такива протеини се наричат контрактилни (мускулни протеини), тъй като те извършват механична работа поради енергията на химичните връзки.
Структурни(пластичната) функция се осъществява главно от фибриларни протеини - елементи на клетъчните мембрани. Тези протеини в състава на съединителната тъкан осигуряват тяхната здравина и еластичност: кератин на вълна и коса, колаген на сухожилия, кожа, хрущял, съдови стени и съединителна тъкан.
Хормонална функция(контролна функция) се осъществява от хормони с пептидна или протеинова природа. Те влияят върху производството или активността на протеиновите ензими и променят скоростта на катализираните от тях химични реакции, т.е. управлява обменните процеси
Защитна функцияпротеини се реализира от антитела, интерферони, фибриноген.
Антитела- съединения от протеинова природа, чийто синтез се индуцира в процеса на имунен отговор - реакция на организма към проникване във вътрешната среда на чужди протеини или други антигенни компоненти (например високомолекулни въглехидрати). Антителата, когато се комбинират с антиген, образуват неразтворим комплекс, което прави антигена безопасен за тялото.
Интерферони- глюкопротеини, синтезирани от клетката след проникването на вируса в нея. За разлика от антителата, интерфероните не взаимодействат с антигена, но предизвикват образуването на вътреклетъчни ензими. Те блокират синтеза на вирусни протеини, предотвратявайки копирането на вирусна информация. Това спира размножаването на вируса.
фибриноген- разтворим плазмен протеин, който в последния етап от процеса на кръвосъсирване се трансформира във фибрин - неразтворим протеин. Фибринът образува рамката на тромб, който ограничава загубата на кръв.
плазмине протеин на кръвната плазма, който катализира разграждането на фибрина. Това гарантира възстановяването на проходимостта на съда, запушен с фибринов съсирек.
енергийна функцияпротеините се осигурява от част от аминокиселините, освободени по време на разграждането на протеини в тъканите. В процеса на редокс разпад аминокиселините освобождават енергия и синтезират енергийния носител – АТФ (аденозинтрифосфорна киселина). Протеинът представлява около 18% от човешкия енергиен прием.
ПРОТЕИНОВ ДАЙДЕСТ
Сред органичните вещества на живата материя протеините заемат особено място по своето значение и биологични функции. Около 30% от всички протеини в човешкото тяло се намират в мускулите, около 20% в костите и сухожилията и около 10% в кожата. Но най-важните протеини са ензимите. Броят им в тялото е малък, но те контролират редица много важни химични реакции. Всички процеси, протичащи в тялото: храносмилането, окислителните реакции, дейността на ендокринните жлези, мускулната активност и мозъчната функция - се регулират от ензими. Разнообразието им е огромно. Има много стотици от тях в една клетка.
Протеините или, както ги наричат по друг начин, протеини, имат много сложна структура и са най-сложните хранителни вещества. Протеините са съществена част от всички живи клетки. Протеините включват въглерод, водород, кислород, азот, сяраи понякога фосфор. Най-характерното за един протеин е наличието в него азот.
Други хранителни вещества не съдържат азот. Следователно протеинът се нарича вещество, съдържащо азот. Основните азотсъдържащи вещества, които изграждат протеина, са аминокиселините. Броят на аминокиселините е малък - известни са само 28. Цялото огромно разнообразие от естествено срещащи се протеини е различна комбинация от известни аминокиселини. Свойствата и качествата на протеините зависят от тяхната комбинация.
Когато две или повече аминокиселини се комбинират, се образува по-сложно съединение - полипептид. Полипептидите, когато се комбинират, образуват още по-големи и по-сложни частици и в резултат на това сложна протеинова молекула.
В храносмилателния тракт, чрез серия от междинни етапи (албумози и пептони), протеините се разграждат до по-прости съединения (полипептиди) и по-нататък до аминокиселини. Аминокиселините, за разлика от протеините, лесно се усвояват и усвояват от тялото. Те се използват от тялото, за да образува свой собствен специфичен протеин. Ако поради прекомерния прием на аминокиселини тяхното разграждане в тъканите продължи, тогава те се окисляват до въглероден диоксид и вода.
Повечето протеини са разтворими във вода. Поради големия си размер протеиновите молекули трудно преминават през порите на клетъчните мембрани. При нагряване водните разтвори на протеини коагулират. Има протеини (като желатин), които се разтварят във вода само при нагряване.
При поглъщане храната първо влиза в устата, а след това през хранопровода в стомаха. Чистият стомашен сок е безцветен, има кисела реакция, която се дължи на наличието на солна киселина в концентрация 0,5%.
Стомашният сок има способността да смила храната, което е свързано с наличието на ензими в него. Съдържа пепсин, ензим, който разгражда протеините до пептони и албумози. Жлезите на стомаха произвеждат пепсин в неактивна форма, той става активен, когато е изложен на солна киселина. Пепсинът действа само в кисела среда и става неактивен, когато влезе в алкална среда.
Храната, попаднала в стомаха, се задържа в него от 3 до 10 часа. Продължителността на престоя на храната в стомаха зависи от нейното естество и физическо състояние – дали е течна или твърда. Водата напуска стомаха веднага след влизането си. Храните, съдържащи повече протеини, остават в стомаха по-дълго от въглехидратните храни; мазните храни остават в стомаха по-дълго. Насърчаването на храната се дължи на свиването на стомаха, което допринася за прехода към пилорната част, а след това към дванадесетопръстника на вече значително усвоената хранителна каша, където се усвоява допълнително. Тук сокът от чревните жлези, който е осеян с чревната лигавица, както и панкреатичният сок и жлъчката се изсипват върху хранителната каша. Под въздействието на тези сокове хранителните вещества - протеини, мазнини, въглехидрати - се разграждат допълнително и се довеждат до състояние, в което могат да се абсорбират в кръвта и лимфата.
Панкреатичният сок е безцветен и има алкаленреакция.Един от основните ензими е трипсин, който е в панкреатичния сок в неактивно състояние под формата на трипсиноген. Трипсиногенът не може да разгражда протеините, ако не се преведе в активно състояние, т.е. в трипсин. Това се случва под въздействието на вещество в чревния сок ентерокиназа. Ентерокиназата се произвежда в чревната лигавица. В дванадесетопръстника действието на пепсина престава, тъй като пепсинът действа само в кисела среда. По-нататъшното смилане на протеините продължава под въздействието на трипсин.
Трипсинът е много активен в алкална среда. Действието му продължава и в кисела среда, но активността намалява. Трипсинът действа върху протеините и ги разгражда до албумоза и пептони и по-нататък до аминокиселини.
В стомаха и дванадесетопръстника протеините, мазнините и въглехидратите се разграждат почти напълно, само част от тях остават несмлени. В тънките черва, под въздействието на чревния сок, се извършва окончателното разграждане на всички хранителни вещества и абсорбцията на продуктите в кръвта. Това става чрез капиляри, всеки от които се приближава до власинка, разположена на стената на тънките черва.
МЕТАБОЛИЗЪМ НА БЕЛТЪЦИ
След разграждането на протеините в храносмилателния тракт, получените аминокиселини се абсорбират в кръвта заедно с малко количество полипептиди - съединения, състоящи се от няколко аминокиселини. От аминокиселините клетките на тялото ни синтезират протеин, който е различен от консумирания протеин и е характерен за даден човешки организъм.
Образуването на нов протеин в тялото на хората и животните протича непрекъснато, тъй като през целия живот, вместо да умират клетки на кръвта, кожата, чревната лигавица и др. създават се нови, млади клетки. Протеините навлизат в храносмилателния канал с храната, където се разграждат на аминокиселини и от абсорбираните аминокиселини се образува протеин, специфичен за тези клетки. Ако, заобикаляйки храносмилателния тракт, протеинът се въведе директно в кръвния поток, тогава не само не може да се използва от човешкото тяло, но и ще причини редица сериозни усложнения. Тялото реагира на такова въвеждане на протеин с рязко повишаване на температурата и някои други явления. При многократно въвеждане на протеин за 15-20 дни може да настъпи дори смърт с парализа на дишането, рязко нарушение на сърдечната дейност и общи конвулсии.
Протеините не могат да бъдат заменени с други хранителни вещества, тъй като синтезът на протеини в тялото е възможен само от аминокиселини. Затова приемът на всички или на най-важните аминокиселини е толкова необходим.
От известните аминокиселини не всички имат еднаква стойност за тялото. Сред тях има такива, които могат да бъдат заменени с други или синтезирани в организма от други аминокиселини. Наред с това има незаменими аминокиселини, при липсата на които или дори на една от тях, протеиновият метаболизъм в организма се нарушава.
Протеините не винаги съдържат всички аминокиселини, в едни – по-голямо количество необходими на организма аминокиселини, в други – по-малко. Различните протеини съдържат различни аминокиселини и в различни съотношения.
Протеините, които включват всички аминокиселини, необходими на тялото, се наричат пълноценни. Протеините, които не съдържат всички необходими аминокиселини, са непълни.
За човек приемът на пълноценни протеини е важен, тъй като тялото може свободно да синтезира свои специфични протеини от тях. Пълният протеин обаче може да бъде заменен от два или три непълни протеина, които, допълвайки се взаимно, дават общо всички необходими аминокиселини. Следователно за нормалното функциониране на организма е необходимо храната да съдържа пълноценни протеини или набор от непълноценни протеини, равни по съдържание на аминокиселини с пълноценните протеини.
Приемът на пълноценни протеини с храната е изключително важен за растящия организъм, тъй като в детския организъм заедно с възстановяването на умиращите клетки, както при възрастните, се създават нови клетки в голям брой.
Обикновената смесена храна съдържа различни протеини, които заедно осигуряват нуждите на организма от аминокиселини. Важна е не само биологичната стойност на протеините, идващи от храната, но и тяхното количество. При недостатъчен прием на протеин нормалният растеж на организма се спира или забавя, тъй като нуждите от протеин не се покриват поради недостатъчния му прием.
Пълноценните протеини са предимно протеини от животински произход, с изключение на желатина, който е непълноценен протеин. Непълните протеини са предимно от растителен произход. Въпреки това, някои растения (картофи, бобови растения и др.) съдържат пълноценни протеини. От животинските белтъчини особено ценни за организма са белтъчините на месото, яйцата, млякото и др.
31. Кватернерната структура на протеина се определя от:
а) спирализиране на полипептидната верига
б) пространствената конфигурация на полипептидната верига
в) спирализиране на няколко полипептидни вериги
г) свързването на няколко полипептидни вериги.
32. При поддържане на кватернерната структура на протеина не се приемат следните:
а) пептиден б) водороден в) йонен г) хидрофобен.
33. Физикохимичните и биологичните свойства на протеина се определят изцяло от структурата:
а) първичен б) вторичен в) третичен г) четвъртичен.
34. Фибриларните протеини включват:
а) глобулин, албумин, колаген б) колаген, кератин, миозин
в) миозин, инсулин, трипсин г) албумин, миозин, фиброин.
35. Глобуларните протеини включват:
а) фибриноген, инсулин, трипсин б) трипсин, актин, еластин
в) еластин, тромбин, албумин г) албумин, глобулин, глюкагон.
36. Белтъчната молекула придобива естествени (природни) свойства в резултат на структурно самосглобяване
а) първичен б) предимно първичен, рядко вторичен
в) кватернер г) предимно терциер, рядко кватернер.
37. Мономерите на молекулите на нуклеиновата киселина са:
а) нуклеозиди б) нуклеотиди в) полинуклеотиди г) азотни бази.
38. ДНК молекулата съдържа азотни основи:
а) аденин, гуанин, урацил, цитозин б) цитозин, гуанин, аденин, тимин
в) тимин, урацил, тимин, цитозин г) аденин, урацил, тимин, цитозин
39. Молекулата на РНК съдържа азотни основи:
а) аденин, гуанин, урацил, цитозин б) цитозин, гуанин, аденин, тимин в) тимин, урацил, аденин, гуанин г) аденин, урацил, тимин, цитозин.
1. Кои органели са отговорни за синтеза на протеини?
2. Как се наричат ядрените структури, които съхраняват информация за протеините на тялото?
3. Коя молекула е матрица (шаблон) за синтеза на иРНК?
4. Как се нарича процесът на синтез на полипептидна верига на протеин върху рибозома?
5. На коя молекула се намира триплетът, наречен кодон?
6. На коя молекула се намира триплет, наречен антикодон?
7. По какъв принцип антикодонът разпознава кодон?
8. Къде в клетката се образува комплексът t-RNA + аминокиселина?
9. Как се нарича първият етап от биосинтезата на протеина?
10. Дадена е полипептидна верига: -VAL - ARG - ASP- Определете структурата на съответните ДНК вериги.
1) Генен фрагмент на ДНК има следа. нуклеотидната последователност TCGGTCAACCTTAGCT. Определете последователността на нуклеотидите на i-RNA и аминокиселините в полипептидната верига на протеина.
2) Определете нуклеотидната последователност на иРНК, синтезирана от дясната верига на сегмент от ДНК молекулата, ако лявата й верига има следа. последователност: -Ц-Г-А-Г-Т-Т-Т-Г-Г-А-Т-Т-Ц-Г-Т-Г.
3) Определете последователността на аминокиселинните остатъци в протеинова молекула
-Г-Т-А-А-Г-А-Т-Т-Т-Ц-Т-Ц-Г-Т-Г
4) Определете последователността на нуклеотидите в молекулата на иРНК, ако частта от протеиновата молекула, синтезирана от нея, има формата: - треонин - метионин - хистидин - валин - арг. - пролин - цистеин -.
5) Как ще се промени структурата на протеина, ако от ДНК сегмента, който го кодира:
-G-A-T-A-C-C-G-A-T-A-A-A-G-A-C- премахнете шестия и тринадесетия (вляво) нуклеотид?
6) Какви промени ще настъпят в структурата на белтъка, ако в кодиращия го ДНК участък: -T-A-A-C-A-G-A-G-G-A-C-C-A-A-G-... между 10 и 11 нуклеотида е включен цитозин, между 13 и 14 - тимин, а в края до гуанин още един гуанин пробива?
7) Определете иРНК и първичната структура на протеина, кодиран в ДНК региона: -G-T-T-C-T-A-A-A-A-G-G-C-C-A-T- .. ако 5 - ти нуклеотид ще бъде отстранен, а между 8 и 9 нуклеотид ще бъде тимидил нуклеотид?
8) Полипептидът се състои от следното. аминокиселини, подредени една след друга: валин - аланин - глицин - лизин - триптофан - валин - сяра-глутаминова киселина. Определете структурата на ДНК региона, кодиращ горния полипептид.
9) Аспарагин - глицин - фенилаланин - пролин - треонин - метионин - лизин - валин - глицин .... аминокиселини, последователно образуват полипептид. Определете структурата на ДНК сегмента, кодиращ този полипептид.
