De biologiska vetenskaperna kan karakteriseras som de vetenskaper som studerar de mekanismer genom vilka molekyler utför sina specifika funktioner i levande celler.
Verkningsmekanismen för enkla oorganiska joner och organiska molekyler har i många fall förklarats till viss del. Vi har till exempel en välkänd uppfattning om de fysiologiska konsekvenserna av en ökning eller minskning av det osmotiska trycket av kroppsvätskor när natriumklorid införs eller avlägsnas. Ett annat exempel är störningen i ledningen av nervimpulser i synapser som uppstår efter administrering av fysostigmin, vilket delvis kan hänföras till verkan av detta läkemedel på enzymet kolinesteras. Men även sådana välstuderade system fortsätter att vara ett område för forskning och spekulation för forskare, vilket indikerar cellens komplexitet.
Proteinkemister är naturligtvis medvetna om att det enklaste sättet att närma sig en förståelse av cellfunktion är genom att studera proteinmolekylernas struktur och funktion. Denna synpunkt är tydligen inte utan grund. Med undantag för de sällsynta fenomen inom biologin som är rent fysiska till sin natur, bygger cellernas "liv" huvudsakligen på helheten av enzymatisk katalys och deras reglering.
Området proteinkemi har nu nått tillräckligt komplex för att tänka på proteiner som organiskt material snarare än som konglomerat av aminosyror. Trots proteinmolekylens extraordinära komplexitet kan vi nu kvantitativt beskriva fenomen som denaturering i termer av ganska väl etablerade förändringar i specifika typer av kemiska bindningar. Denna gynnsamma situation ger oss möjlighet att hitta rimliga sätt att korrelera de specifika egenskaperna hos den kovalenta och icke-kovalenta strukturen hos proteiner med biologisk aktivitet. Proteinmolekyler verkar bestå av en eller flera polypeptidkedjor sammanlänkade och hållna i en spiralformad struktur av ett system av olika kemiska bindningar av varierande styrka. När någon av dessa bindningar ändras uppstår ett ämne som inte är identiskt med den ursprungliga nativa molekylen och som i en viss mening kan betraktas som ett denaturerat protein. Men funktionsmässigt kan vi hålla oss till strängare kriterier. Det naturliga hos ett enzym, vilket uttrycks i dess förmåga att katalysera en specifik reaktion, bör inte associeras med hela dess struktur.
Studien av konsekvenserna av partiell specifik förstörelse av biologiskt aktiva proteiner har börjat ganska nyligen. Men för mer än 20 år sedan visades det att substitution av vissa aktiva grupper av proteiner eller deras omvandling till andra grupper inte åtföljs av en förlust av aktivitet. Det kanske mest välstuderade exemplet på denna typ av forskning är serien av verk av Herriot och Northrup om att studera aktiviteten av pepsin under den gradvisa acetyleringen av dess molekyl. Pepsin behandlades med keten och fria aminogrupper och hydroxylgrupper omvandlades till deras acetylderivat. Med denna metod kunde Herriot erhålla ett kristallint pepsinacetylderivat innehållande 7 acetylgrupper per pepsinmolekyl. Acetylpepsin hade 60 % av den katalytiska aktiviteten hos det ursprungliga enzymet. Herriot visade att det ultravioletta absorptionsspektrumet för detta ämne, som hade 60 % aktivitet, förändrades så mycket att denna förändring kunde förklaras av blockeringen av tre hydroxylgrupper i tyrosin. Noggrann hydrolys av acetylerat pepsin vid pH 0 eller vid pH 10,0 resulterade i eliminering av tre acetylgrupper, vilket åtföljdes av återställandet av enzymets katalytiska aktivitet. Dessa och några andra studier har visat att tyrosinrester har något att göra med aktiviteten av pepsin, medan acetylering av ett antal fria aminogrupper i proteinet inte påverkar dess funktion.
Experiment av det här slaget har nu blivit relativt vanliga och det råder ingen tvekan om att det är möjligt att något förändra strukturen hos många enzymer och hormoner utan att orsaka inaktivering av dem. Trots dessa data trodde man fram till relativt nyligen att strukturen hos biologiskt aktiva proteiner är mer eller mindre "okränkbar" och att dessa proteiner för att kunna utföra sina funktioner måste behålla sin tredimensionella struktur i sin helhet.
Detta koncept stöds av några teoretiska överväganden, enligt vilka en proteinmolekyl kan ha flera olika resonanskonfigurationer. Observationer gjorda inom immunologiområdet talar också för detta koncept. Det är välkänt att relativt små förändringar, till exempel i strukturen av haptenet, kan orsaka en signifikant förändring i effektiviteten av reaktionen med en specifik antikropp.
Idén om "okränkbarhet" av strukturen av ett protein ersätts nu gradvis av idén om "den funktionella betydelsen av en del av en molekyl." Strax efter att Sanger och medarbetare avslutat sin grundforskning om bovint insulin, visade Lehne att en viss störning av hormonets struktur, nämligen avlägsnandet av den C-terminala alaninresten i B-kedjan, inte ledde till förlust av biologisk aktivitet . Den evolutionära betydelsen av detta faktum var inte klar vid den tiden, eftersom det var det första experimentet i sitt slag och kunde betraktas som ett separat atypiskt fall. Men många sådana observationer har nu ackumulerats, och det är nödvändigt att ta upp frågan om varför den C-terminala alaninresten har behållits som ett permanent strukturellt element i insulinmolekylen om denna rest inte spelar en roll i den biologiska aktiviteten av insulin. hormonet.
Insulin har varit föremål för andra mer detaljerade studier av denna typ. Men för att ta reda på i vilken utsträckning det är möjligt att störa strukturen hos proteiner utan att orsaka deras inaktivering, kommer vi att övergå till tre andra exempel, om vilka det finns något mer information: 1) hypofyshormonet ACTH; 2) pankreasenzym - ribonukleas och 3) växtenzym - papain. I den följande diskussionen av dessa exempel använder vi mer eller mindre samtidigt två olika tillvägagångssätt för den strukturella grunden för biologisk aktivitet: för det första kommer vi att försöka visa att aktiva polypeptider kan förstöras utan att kränka deras funktion, d.v.s. att identifiera delar av struktur som inte har betydande värde för funktionen; för det andra bör de väsentliga delarna av strukturen, d.v.s. de aktiva centra, bestämmas.
Om du hittar ett fel, markera en text och klicka Ctrl+Enter.
Vad är proteiner i allmänhet och vilken roll spelar de i människokroppen. Vilka funktioner har proteiner, vad är kvävebalans och vad är proteiners biologiska värde. Det här är en ofullständig lista över problem som behandlas i den här artikeln.
Vi fortsätter artikelserien "KOLHYDRATMETABOLISM I ORGANISMEN", "FETTMETABOLISMEN I ORGANISMEN" med artikeln "PROTEIN METABOLISM IN THE ORGANISM". Informationen är avsedd för ett brett spektrum av läsare, med läsarnas godkännande kommer en serie artiklar om mänsklig fysiologi att fortsätta.
PROTEINENS FUNKTIONER- plastfunktion proteiner är att säkerställa tillväxt och utveckling av kroppen genom processerna för biosyntes. Proteiner är en del av Allt kroppsceller och interstitiell struktur.
- Enzymatisk aktivitet proteiner reglerar hastigheten för biokemiska reaktioner. Enzymproteiner bestämmer alla aspekter av ämnesomsättning och bildandet av energi, inte bara från själva proteinerna, utan från kolhydrater och fetter.
- Skyddsfunktion proteiner består i bildandet av immunproteiner - antikroppar. Proteiner kan binda toxiner och gifter och även säkerställa blodkoagulering (hemostas).
- transportfunktionär transport av syre och koldioxid med erytrocytprotein hemoglobin, såväl som vid bindning och överföring av vissa joner (järn, koppar, väte), läkemedel, toxiner.
- Energiroll proteiner på grund av deras förmåga att frigöra energi under oxidation. Dock samtidigt plast proteinernas roll i ämnesomsättningen överträffar dem energi, såväl som plast andra näringsämnens roll. Behovet av protein är särskilt stort under perioder av tillväxt, graviditet, återhämtning efter allvarliga sjukdomar.
- I matsmältningskanalen bryts proteiner ner till aminosyror och de enklaste polypeptiderna, av vilka senare på celler av olika vävnader och organ, i synnerhet lever, syntetiseras proteiner specifika för dem. Syntetiserade proteiner används för att återställa förstörda och växande nya celler, syntesen av enzymer och hormoner.
En indirekt indikator på aktiviteten av proteinmetabolism är den så kallade kvävebalansen. Kvävebalansen är skillnaden mellan mängden kväve som intas med maten och mängden kväve som utsöndras från kroppen i form av slutliga metaboliter. Vid beräkning av kvävebalansen utgår de från att proteinet innehåller cirka 16 % kväve, det vill säga varje 16 g kväve motsvarar 100 g protein.
- Om mängden kväve som tillförs lika tilldelat belopp, då kan vi prata om kvävebalans. För att upprätthålla kvävebalansen i kroppen krävs minst 30-45 g animaliskt protein per dag ( fysiologiskt minimum av protein).
- Det tillstånd i vilket mängden kväve tillförs överstiger markerad, kallad positiv kvävebalans. Det tillstånd i vilket mängden kväve tillförs mindre valt, anropat negativ kvävebalans.
- Kvävebalansen hos en frisk person är en av de mest stabila metaboliska indikatorerna. Nivån på kvävebalansen beror på människors livsförhållanden, vilken typ av arbete som utförs, det funktionella tillståndet i centrala nervsystemet och mängden fetter och kolhydrater kommer in i kroppen.
Proteiner i organ och vävnader behöver ständig förnyelse. Cirka 400 g protein av 6 kg, som utgör kroppens protein "fond", kataboliseras dagligen och måste ersättas med en motsvarande mängd nybildade proteiner. Den minsta mängd protein som ständigt bryts ner i kroppen kallas slitagefaktor. Förlusten av protein hos en person som väger 70 kg är 23 g / dag. Intaget av protein i mindre mängd leder till en negativ kvävebalans, som inte tillfredsställer kroppens plast- och energibehov.
PROTEINERS BIOLOGISKA VÄRDEOavsett artspecificitet innehåller alla olika proteinstrukturer endast 20 aminosyror. För normal metabolism är inte bara mängden protein som tas emot av en person viktig, utan också dess kvalitativa sammansättning, nämligen förhållandet utbytbar och essentiella aminosyror.
- oumbärligär 10 aminosyror som inte syntetiseras i människokroppen, men som samtidigt är absolut nödvändiga för ett normalt liv. Frånvaron av ens en av dem leder till en negativ kvävebalans, förlust av kroppsvikt och andra störningar som är oförenliga med livet.
- Essentiella aminosyrorär valin, leucin, isoleucin, treonin, metionin, fenylalanin, tryptofan, cystein, villkorligt oersättlig — arginin och histidin. Alla dessa aminosyror får en person endast med mat.
- Icke-essentiella aminosyrorär också nödvändiga för mänskligt liv, men de kan också syntetiseras i kroppen själv från metaboliska produkter av kolhydrater och lipider. Dessa inkluderar glykokol, alanin, cystein, glutamin- och asparaginsyror, tyrosin, prolin, serin, glycin; villkorligt utbytbar — arginin och histidin.
- Proteiner som innehåller en komplett uppsättning essentiella aminosyror kallas fullfjädrad och har det högsta biologiska värdet ( kött, fisk, ägg, kaviar, mjölk, svamp, potatis).
- Proteiner som inte innehåller minst en essentiell aminosyra eller om de finns i otillräckliga mängder kallas defekta (vegetabiliska proteiner). I detta avseende, för att möta behovet av aminosyror, är det mest rationella en varierad kost med en övervägande del av animaliska proteiner.
- dagsbehov i proteiner hos en vuxen är 80-100 g protein, inklusive 30 g av animaliskt ursprung, och under fysisk ansträngning - 130-150 g. Dessa mängder motsvarar i genomsnitt fysiologiskt optimalt protein- 1 g per 1 kg kroppsvikt.
- animaliskt protein maten omvandlas nästan helt till kroppens egna proteiner. Syntesen av kroppsproteiner från vegetabiliska proteiner går mindre effektivt: omvandlingsfaktorn är 0,6 - 0,7 på grund av obalansen mellan essentiella aminosyror i animaliska och vegetabiliska proteiner.
- När man äter vegetabiliska proteiner, fungerar" minimiregel", enligt vilken syntesen av sitt eget protein beror på den essentiella aminosyran som kommer med maten minsta kvantitet.
Efter att ha ätit, särskilt protein, skedde en ökning energiutbyte och värmeproduktion. Vid användning av blandad mat ökar energiomsättningen med ca 6%, med proteinnäring kan ökningen nå 30-40% av det totala energivärdet av allt protein som förs in i kroppen. Ökningen av energiomsättningen börjar efter 1-2 timmar, når ett maximum efter 3 timmar och fortsätter i 7-8 timmar efter att ha ätit.
Hormonell reglering Proteinernas metabolism ger en dynamisk balans mellan deras syntes och sönderfall.
- Proteinanabolism kontrolleras av adenohypofyshormoner ( tillväxthormon), bukspottkörteln ( insulin), manliga gonader ( androgen). Att stärka den anabola fasen av proteinmetabolismen med ett överskott av dessa hormoner uttrycks i ökad tillväxt och viktökning. Brist på anabola hormoner orsakar tillväxthämning hos barn.
- Proteinkatabolism regleras av sköldkörtelhormoner tyroxin och trijodtyronon), kortikal ( glukokortikoider) och cerebral ( adrenalin) ämnen i binjurarna. Ett överskott av dessa hormoner förbättrar nedbrytningen av proteiner i vävnader, vilket åtföljs av utarmning och en negativ kvävebalans. Brist på hormoner, till exempel sköldkörteln åtföljs av fetma.
Proteiner är naturligtvis en av de viktigaste komponenterna i kroppens liv. Och viktigast av allt spelar de en extremt viktig roll i mänsklig näring, eftersom de är huvudkomponenten i cellerna i alla organ och vävnader i kroppen. Inte utan anledning, trots allt, 2005, enligt ett lagförslag utarbetat av ministeriet för hälsa och social utveckling, "för att förbättra kvaliteten på näringen i den nya konsumentkorgen, föreslås det att öka volymen av produkter som innehåller djur. protein, samtidigt som volymen av produkter som innehåller kolhydrater minskar."
Meddelande # 3367, skrivet 2014-03-05 kl. 14:52 Moskva-tid, har raderats.
| # 1347 · 07-06-2013 kl. 12:37 UTC · IP-adress registrerad · |
Proteiner är högmolekylära föreningar (polymerer) som består av aminosyror - monomera enheter sammankopplade med peptidbindningar. Alla 20 aminosyror som finns i proteiner är a-aminosyror, ett gemensamt kännetecken för dessa är närvaron av en aminogrupp - NH2 och en karboxylgrupp - COOH vid a-kolatomen. a-aminosyror skiljer sig från varandra i strukturen av R-gruppen och följaktligen i deras egenskaper. Alla aminosyror kan grupperas baserat på polariteten hos R-grupperna, dvs. deras förmåga att interagera med vatten vid biologiska pH-värden.
I levande organismer bestäms aminosyrasammansättningen av proteiner av den genetiska koden, i de flesta fall används 20 standardaminosyror i syntesen. Många av deras kombinationer skapar proteinmolekyler med en mängd olika egenskaper. Dessutom är aminosyrarester i ett protein ofta föremål för posttranslationella modifieringar, vilket kan ske både innan proteinet börjar utföra sin funktion och under sitt "arbete" i cellen. Ofta i levande organismer bildar flera molekyler av olika proteiner komplexa komplex, till exempel ett fotosyntetiskt komplex.
Kristaller av olika proteiner odlade på rymdstationen Mir och under NASA-flygningar. Högrenade proteiner bildar kristaller vid låg temperatur, som används för att studera den rumsliga strukturen hos ett givet protein.
Funktionerna hos proteiner i cellerna i levande organismer är mer olika än funktionerna hos andra biopolymerer - polysackarider och DNA. Således katalyserar enzymproteiner förloppet av biokemiska reaktioner och spelar en viktig roll i metabolismen. Vissa proteiner utför en strukturell eller mekanisk funktion och bildar ett cytoskelett som upprätthåller cellformen. Proteiner spelar också en nyckelroll i cellsignaleringssystem, i immunsvaret och i cellcykeln.
Proteiner är en viktig del av djur- och människors näring (huvudkällor: kött, fågel, fisk, mjölk, nötter, baljväxter, spannmål; i mindre utsträckning: grönsaker, frukt, bär och svamp), eftersom alla nödvändiga aminosyror och del måste komma med proteinmat. Under matsmältningen bryter enzymer ner intagna proteiner till aminosyror, som används för att biosyntetisera kroppens egna proteiner eller bryts ytterligare ned för energi.
Bestämningen av aminosyrasekvensen för det första proteinet, insulin, genom proteinsekvensering gav Frederick Sanger Nobelpriset i kemi 1958. De första tredimensionella strukturerna av proteinerna hemoglobin och myoglobin erhölls genom röntgendiffraktion, respektive, av Max Perutz och John Kendrew i slutet av 1950-talet, för vilket de fick Nobelpriset i kemi 1962.
Peptidbindningar bildas genom växelverkan mellan a-aminogruppen i en aminosyra och a-karboxylgruppen i en annan aminosyra: En peptidbindning är en amidkovalent bindning som förbinder aminosyror till en kedja. Därför är peptider kedjor av aminosyror.
Bilden av sekvensen av aminosyror i kedjan börjar med den N-terminala aminosyran. Det börjar också numreringen av aminosyrarester. I polypeptidkedjan upprepar gruppen många gånger: -NH-CH-CO-. Denna grupp bildar peptidryggraden. Därför består polypeptidkedjan av en ryggrad (skelett), som har en regelbunden, repeterande struktur och separata sidokedjor av R-grupper. Den primära strukturen kännetecknas av ordningen (sekvensen) av alternering av aminosyror i polypeptidkedjan. Även peptider av samma längd och aminosyrasammansättning kan vara olika substanser eftersom sekvensen av aminosyror i kedjan är olika för dem. Sekvensen av aminosyror i ett protein är unik och bestäms av gener. Även små förändringar i den primära strukturen kan allvarligt förändra ett proteins egenskaper. Det skulle vara fel att dra slutsatsen att varje aminosyrarest i ett protein är nödvändig för att bibehålla proteinets normala struktur och funktion.
De funktionella egenskaperna hos proteiner bestäms av deras konformation, dvs. placeringen av polypeptidkedjan i rymden. Det unika hos konformationen för varje protein bestäms av dess primära struktur. I proteiner finns det två nivåer av konformation av peptidkedjan - sekundär och tertiär struktur. Den sekundära strukturen hos proteiner beror på förmågan hos peptidbindningsgrupper till väteinteraktioner: C=O....HN. Peptiden tenderar att anta en konformation med maximalt vätebindningar. Möjligheten att de bildas begränsas dock av det faktum att peptidbindningen har en delvis dubbel karaktär, så det är svårt att rotera runt den. Peptidkedjan får inte en godtycklig utan en strikt definierad konformation fixerad av vätebindningar. Det finns flera sätt att lägga polypeptidkedjan: en -helix - bildad av intrakedjevätebindningar mellan NH-gruppen i en aminosyrarest och CO-gruppen i den fjärde resten från den; b-struktur (vikt ark) - bildad av vätebindningar mellan kedjor eller bindningar mellan sektioner av en polypeptidkedja böjd i motsatt riktning; kaotisk härva - det här är områden som inte har den korrekta, periodiska rumsliga organisationen. Men konformationen av dessa regioner bestäms också strikt av aminosyrasekvensen. Innehållet av a-helixar och b-strukturer i olika proteiner är olika: i fibrillära proteiner - endast a-helix eller endast b-vikt ark; och i globulära proteiner, separata fragment av polypeptidkedjan: antingen a-helix eller b-vikt ark eller slumpmässig spole. Den tertiära strukturen av globulära proteiner representerar orienteringen i rymden av polypeptidkedjan som innehåller a-helixar, b-strukturer och områden utan en periodisk struktur (slumpvis spole). Ytterligare veckning av den tvinnade polypeptidkedjan bildar en kompakt struktur. Detta sker främst som ett resultat av interaktionen mellan sidokedjorna av aminosyrarester.
Källa: "Manual för sociallärare, studenter", sammanställare: O.I. Tyutyunnik (Master of Sports of the USSR i tyngdlyftning)https://do4a.net/data/MetaMirrorCache/b7c755e091c4939dcc1a00e6e8419675.jpg
PROTEINENS STRUKTUR
Proteiner är naturliga högmolekylära organiska föreningar byggda av 20 aminosyror. En proteinmolekyl är en icke-förgrenande polymer, vars minsta strukturella enhet, en monomer, representeras av en aminosyra. Aminosyror i en proteinmolekyl är förbundna med en karbamid (polypeptid) bindning till långa kedjor. Molekylvikt - från flera tusen till flera miljoner atomenheter. Beroende på formen på proteinmolekylen särskiljs globulära och fibrillära proteiner.
Globulära proteiner kännetecknas av en sfärisk form av molekylen, löslig i vatten och saltlösningar. God löslighet förklaras av lokaliseringen av laddade aminosyrarester på ytan av kulan, omgiven av ett hydratskal, vilket säkerställer god kontakt med lösningsmedlet. Denna grupp inkluderar alla enzymer och de flesta biologiskt aktiva proteiner.
Fibrillära proteiner kännetecknas av en fibrös struktur, praktiskt taget olöslig i vatten och saltlösningar. Polypeptidkedjor i molekyler är anordnade parallellt med varandra. Delta i bildandet av strukturella delar av bindväv (kollagen, keratin, elastin). En speciell grupp är komplexa proteiner, som förutom aminosyror inkluderar kolhydrater, nukleinsyror etc. Proteiner spelar en extremt viktig roll i alla levande organismer. De är involverade i konstruktionen av celler och vävnader, de är biokatalysatorer (enzymer), hormoner, andningspigment (hemoglobiner), skyddande ämnen (immunoglobuliner) etc. Proteinbiosyntes sker på ribosomer och bestäms av nukleinsyrors kod under translation. .
20 aminosyror kopplade till varandra i kedjor och alternerande i olika sekvenser representerar hela variationen av naturliga proteiner. Människokroppen kan bilda många aminosyror från andra livsmedelsämnen, men den kan inte syntetisera 9 aminosyror på egen hand och måste nödvändigtvis ta emot dem med maten. Sådana syror kallas oersättliga eller essentiella. Dessa är valin, leucin, isoleucin, lysin, metionin, treonin, tryptofan, fenylalanin, histidin. Icke-essentiella aminosyror inkluderar alanin, asparagin, asparaginsyra, arginin, glycin, glutamin, glutaminsyra, prolin, cystein, tyrosin, serier. Om ett protein saknar någon essentiell aminosyra kommer proteinet inte att absorberas helt. Ur denna synvinkel är animaliska produkter (kött, fisk, mjölk) mer lämpade för mänskliga behov än växtprodukter.
Primär struktur är ett koncept som betecknar sekvensen av aminosyrarester i ett protein. Peptidbindning är den huvudsakliga typen av bindning som bestämmer den primära strukturen.
Den sekundära strukturen kännetecknar formen på proteinkedjan i rymden. Denna form varierar beroende på uppsättningen av aminosyror och deras sekvens i polypeptidkedjan. Det finns två huvudformer av sekundär struktur: α-helix och β-konfiguration. Många proteiner har en α-helixform. Det kan representeras som en vanlig spiral bildad på ytan av en cylinder. Stabiliteten hos den spiralformade konfigurationen bestäms av ett flertal vätebindningar mellan CO- och NH-grupperna i peptidbindningar; β-konfigurationen är karakteristisk för ett litet antal proteiner. Till formen kan denna struktur jämföras med dragspelsbälg (vikt struktur)
Den tertiära strukturen uppstår på grund av böjningarna av peptidkedjan i rymden. Denna konfiguration kan representeras som en spiral bildad på en cylinder, vars axel periodiskt ändrar riktning, vilket leder till bildandet av böjar.
PROTEIN EGENSKAPER
Löslighet beror på lösningens pH, lösningsmedlets beskaffenhet (dess dielektricitetskonstant), koncentrationen av elektrolyten, d.v.s. på jonstyrkan och typen av motjon, och på proteinets struktur. Globulära proteiner är vällösliga, fibrillära är mycket värre. Vid låg jonstyrka ökar joner proteinets löslighet genom att neutralisera dess laddade grupper. Så euglobuliner är olösliga i vatten, men löser sig i svaga lösningar av vanligt salt. Vid hög jonstyrka bidrar joner till utfällningen av proteiner, som om de konkurrerar med dem om vattenmolekyler - den så kallade utsaltning av proteiner. Organiska lösningsmedel fäller ut proteiner, vilket orsakar deras denaturering.Elektrolytiska egenskaper proteiner beror på det faktum att molekylerna i den grundläggande miljön beter sig som polyanjoner med en negativ och i en sur miljö - med en positiv total laddning. Detta bestämmer proteiners förmåga att migrera i ett elektriskt fält till anoden eller katoden, beroende på den totala laddningen. Denna egenskap hos proteiner är baserad på analysen av deras blandning - elektrofores.
Proteindenaturering är en konsekvens av brytningen av svaga bindningar, vilket leder till förstörelse av sekundära och tertiära strukturer. Den denaturerade proteinmolekylen är oordnad - den får karaktären av en slumpmässig (statistisk) spole. Som regel är proteindenaturering irreversibel, men i vissa fall, efter avlägsnande av denatureringsmedlet, kan renaturering inträffa - återställande av sekundära och tertiära strukturer och egenskaper.Denatureringsmedel: höga temperaturer (brytning av väte och hydrofoba bindningar), syror och baser (brytning av elektrostatiska bindningar), organiska lösningsmedel (brytning av övervägande hydrofoba bindningar).
Denatureringsmedel inkluderar även rengöringsmedel, salter av tungmetaller, ultraviolett och andra typer av strålning.
Denaturering bryter inte kovalenta bindningar, men ökar deras tillgänglighet för andra faktorer, särskilt för enzymer.
PROTEINFUNKTIONER
katalytisk eller enzymatisk. Alla kemiska omvandlingar i en levande organism fortgår med deltagande av katalysatorer. Biologiska katalysatorer (enzymer) är genom sin kemiska natur proteiner som katalyserar kemiska omvandlingar i kroppen som utgör ämnesomsättningen.transportfunktion. Proteiner transporterar eller bär biologiskt betydelsefulla föreningar i kroppen. I vissa fall sorberas den transporterade föreningen av en proteinmolekyl. Detta skyddar dem från förstörelse och säkerställer transport med blodomloppet. Denna typ av transport kallas passiv. Membranproteiner transporterar föreningar från områden med låg koncentration till områden med hög koncentration. Detta är förknippat med en märkbar energiförbrukning och kallas aktiv transport.
Mekanokemisk funktion- vissa proteiners förmåga att ändra konformation, dvs. förkorta längden på en molekyl Sådana proteiner kallas kontraktila (muskelproteiner) eftersom de utför mekaniskt arbete på grund av energin från kemiska bindningar.
Strukturell(plastisk) funktion utförs huvudsakligen av fibrillära proteiner - element av cellmembran. Dessa proteiner i sammansättningen av bindväv ger sin styrka och elasticitet: keratin av ull och hår, kollagener av senor, hud, brosk, kärlväggar och bindväv.
Hormonell funktion(kontrollfunktion) realiseras av hormoner av peptid- eller proteinnatur. De påverkar produktionen eller aktiviteten av proteinenzymer och ändrar hastigheten för kemiska reaktioner som katalyseras av dem, d.v.s. hantera utbytesprocesser
Skyddsfunktion proteiner realiseras av antikroppar, interferoner, fibrinogen.
Antikroppar- föreningar av proteinkaraktär, vars syntes induceras i processen med ett immunsvar - kroppens reaktion på penetration i den inre miljön av främmande proteiner eller andra antigena komponenter (till exempel högmolekylära kolhydrater). Antikroppar, när de kombineras med ett antigen, bildar ett olösligt komplex, vilket gör antigenet säkert för kroppen.
Interferoner- glukoproteiner som syntetiseras av cellen efter virusets penetration in i den. Till skillnad från antikroppar interferoner inte interferoner med antigenet, utan orsakar bildandet av intracellulära enzymer. De blockerar syntesen av virala proteiner, vilket förhindrar kopiering av viral information. Detta stoppar reproduktionen av viruset.
fibrinogen- ett lösligt plasmaprotein, som i det sista skedet av blodkoagulationsprocessen omvandlas till fibrin - ett olösligt protein. Fibrin bildar ramen för en tromb som begränsar blodförlusten.
Plasminär ett blodplasmaprotein som katalyserar nedbrytningen av fibrin. Detta säkerställer återställandet av öppenheten hos kärlet som är tilltäppt med en fibrinpropp.
energifunktion proteiner tillhandahålls av en del av aminosyrorna som frigörs vid proteinnedbrytning i vävnader. I processen med redoxsönderfall frigör aminosyror energi och syntetiserar energibäraren - ATP (adenosintrifosforsyra). Protein står för cirka 18 % av människans energiintag.
PROTEINMÄLT
Bland de organiska ämnena i levande materia upptar proteiner en speciell plats i deras betydelse och biologiska funktioner. Cirka 30 % av alla proteiner i människokroppen finns i muskler, cirka 20 % i skelett och senor och cirka 10 % i huden. Men de viktigaste proteinerna är enzymer. Deras antal i kroppen är litet, men de styr ett antal mycket viktiga kemiska reaktioner. Alla processer som förekommer i kroppen: matsmältning, oxidativa reaktioner, aktivitet hos de endokrina körtlarna, muskelaktivitet och hjärnfunktion - regleras av enzymer. Deras variation är enorm. Det finns många hundra av dem i en enda cell.
Proteiner eller, som de annars kallas, proteiner, har en mycket komplex struktur och är de mest komplexa av näringsämnen. Proteiner är en viktig del av alla levande celler. Proteiner inkluderar kol, väte, syre, kväve, svavel och ibland fosfor. Det mest karakteristiska för ett protein är närvaron i det kväve.
Andra näringsämnen innehåller inte kväve. Därför kallas protein ett kväveinnehållande ämne. De huvudsakliga kvävehaltiga ämnena som utgör protein är aminosyror. Antalet aminosyror är litet – endast 28 av dem är kända.Allt den enorma variationen av naturligt förekommande proteiner är en annan kombination av kända aminosyror. Proteiners egenskaper och egenskaper beror på deras kombination.
När två eller flera aminosyror kombineras bildas en mer komplex förening - polypeptid. Polypeptider bildar, när de kombineras, ännu större och mer komplexa partiklar och som ett resultat en komplex proteinmolekyl.
I matsmältningskanalen, genom en rad mellanstadier (albumoser och peptoner), bryts proteiner ner till enklare föreningar (polypeptider) och vidare till aminosyror. Aminosyror, till skillnad från proteiner, absorberas och absorberas lätt av kroppen. De används av kroppen för att bilda sitt eget specifika protein. Om deras nedbrytning i vävnaderna fortsätter på grund av överintaget av aminosyror, oxideras de till koldioxid och vatten.
De flesta proteiner är lösliga i vatten. På grund av sin stora storlek passerar proteinmolekyler knappast genom porerna i cellmembranen. Vid upphettning koagulerar vattenlösningar av proteiner. Det finns proteiner (som gelatin) som löses i vatten endast när de värms upp.
Vid förtäring kommer maten först in i munnen och sedan genom matstrupen till magsäcken. Ren magsaft är färglös, har en sur reaktion, vilket beror på närvaron av saltsyra i en koncentration av 0,5%.
Magsaft har förmågan att smälta mat, vilket är förknippat med närvaron av enzymer i den. Den innehåller pepsin, ett enzym som bryter ner protein till peptoner och albumoser. Magens körtlar producerar pepsin i en inaktiv form, det blir aktivt när det utsätts för saltsyra. Pepsin verkar endast i en sur miljö och blir inaktiv när det kommer in i en alkalisk miljö.
Mat, som har kommit in i magen, dröjer kvar i den från 3 till 10 timmar. Hur lång tid maten stannar i magen beror på dess natur och fysiska tillstånd - om det är flytande eller fast. Vatten lämnar magen omedelbart vid inträde. Livsmedel som innehåller mer proteiner stannar i magen längre än kolhydratmat; fet mat stannar kvar i magen längre. Främjandet av mat sker på grund av sammandragningen av magen, vilket bidrar till övergången till pylorusdelen, och sedan till tolvfingertarmen hos den redan kraftigt smälta matslurryn, där den smälts ytterligare. Här hälls saften från tarmkörtlarna, som är prickad med tarmslemhinnan, samt bukspottkörtelsaft och galla på matvällingen. Under påverkan av dessa juicer bryts näringsämnen - proteiner, fetter, kolhydrater - ytterligare ned och bringas till ett tillstånd där de kan absorberas i blodet och lymfan.
Bukspottkörteljuice är färglös och har alkalisk reaktion.Ett av de viktigaste enzymerna är trypsin, som finns i bukspottkörteljuicen i ett inaktivt tillstånd i form av trypsinogen. Trypsinogen kan inte bryta ner proteiner om det inte överförs till ett aktivt tillstånd, d.v.s. till trypsin. Detta sker under påverkan av ett ämne i tarmsaften enterokinas. Enterokinas produceras i tarmslemhinnan. I tolvfingertarmen upphör verkan av pepsin, eftersom pepsin endast verkar i en sur miljö. Ytterligare nedbrytning av proteiner fortsätter under påverkan av trypsin.
Trypsin är mycket aktivt i en alkalisk miljö. Dess verkan fortsätter i en sur miljö, men aktiviteten minskar. Trypsin verkar på proteiner och bryter ner dem till albumos och peptoner och vidare till aminosyror.
I magen och tolvfingertarmen bryts proteiner, fetter och kolhydrater ner nästan helt, bara en del av dem förblir osmälta. I tunntarmen, under påverkan av tarmsaft, sker den slutliga nedbrytningen av alla näringsämnen och absorptionen av produkter i blodet. Detta sker genom kapillärer, som var och en närmar sig en villus som ligger på tunntarmens vägg.
PROTEIN METABOLISM
Efter nedbrytningen av proteiner i matsmältningskanalen absorberas de resulterande aminosyrorna i blodet tillsammans med en liten mängd polypeptider - föreningar som består av flera aminosyror. Från aminosyrorna syntetiserar cellerna i vår kropp ett protein som skiljer sig från det konsumerade proteinet och som är karakteristiskt för en viss människokropp.
Bildandet av ett nytt protein i kroppen hos människor och djur pågår kontinuerligt, eftersom hela livet, istället för att dö celler i blodet, huden, tarmslemhinnan, etc. nya, unga celler skapas. Proteiner kommer in i matsmältningskanalen med mat, där de genomgår klyvning till aminosyror, och ett protein specifikt för dessa celler bildas från de absorberade aminosyrorna. Om proteinet, förbi matsmältningskanalen, införs direkt i blodomloppet, kan det inte bara användas av människokroppen, utan det kommer också att orsaka ett antal allvarliga komplikationer. Kroppen reagerar på en sådan introduktion av protein med en kraftig ökning av temperaturen och några andra fenomen. Med den upprepade introduktionen av protein inom 15-20 dagar kan till och med död inträffa med andningsförlamning, en skarp kränkning av hjärtaktivitet och allmänna kramper.
Proteiner kan inte ersättas med några andra livsmedelsämnen, eftersom proteinsyntes i kroppen endast är möjlig från aminosyror. Därför är intaget av alla eller de viktigaste aminosyrorna så nödvändigt.
Av de kända aminosyrorna har inte alla samma värde för kroppen. Bland dem finns de som kan ersättas av andra eller syntetiseras i kroppen från andra aminosyror. Tillsammans med detta finns det essentiella aminosyror, i frånvaro av vilka, eller till och med en av dem, proteinmetabolismen i kroppen störs.
Proteiner innehåller inte alltid alla aminosyror, i vissa - en större mängd aminosyror som behövs av kroppen, i andra - mindre. Olika proteiner innehåller olika aminosyror och i olika förhållanden.
Proteiner, som innehåller alla aminosyror som är nödvändiga för kroppen, kallas kompletta. Proteiner som inte innehåller alla nödvändiga aminosyror är ofullständiga.
För en person är intaget av kompletta proteiner viktigt, eftersom kroppen fritt kan syntetisera sina egna specifika proteiner från dem. Ett komplett protein kan dock ersättas av två eller tre ofullständiga proteiner, som kompletterar varandra och ger totalt alla nödvändiga aminosyror. Därför, för att organismen ska fungera normalt, är det nödvändigt att maten innehåller kompletta proteiner eller en uppsättning ofullständiga proteiner, lika i aminosyrainnehåll som kompletta proteiner.
Intaget av kompletta proteiner med mat är extremt viktigt för en växande organism, eftersom i ett barns kropp, tillsammans med återställandet av döende celler, som hos vuxna, skapas nya celler i stort antal.
Vanlig blandmat innehåller en mängd olika proteiner, som tillsammans ger kroppens behov av aminosyror. Inte bara det biologiska värdet av proteiner som kommer från mat är viktigt, utan också deras kvantitet. När det finns otillräckligt proteinintag avbryts eller fördröjs den normala tillväxten av organismen, eftersom proteinbehovet inte täcks på grund av dess otillräckliga intag.
Kompletta proteiner är huvudsakligen proteiner av animaliskt ursprung, med undantag för gelatin, som är ett ofullständigt protein. Ofullständiga proteiner är övervägande av vegetabiliskt ursprung. Vissa växter (potatis, baljväxter etc.) innehåller dock kompletta proteiner. Av animaliska proteiner är proteinerna från kött, ägg, mjölk etc. särskilt värdefulla för kroppen.
31. Ett proteins kvartära struktur bestäms av:
a) spiralisering av polypeptidkedjan
b) den rumsliga konfigurationen av polypeptidkedjan
c) spiralisering av flera polypeptidkedjor
d) kopplingen av flera polypeptidkedjor.
32. För att bibehålla proteinets kvartära struktur accepteras inte följande:
a) peptid b) väte c) jonisk d) hydrofob.
33. De fysikalisk-kemiska och biologiska egenskaperna hos ett protein bestäms helt av strukturen:
a) primär b) sekundär c) tertiär d) kvartär.
34. Fibrillära proteiner inkluderar:
a) globulin, albumin, kollagen b) kollagen, keratin, myosin
c) myosin, insulin, trypsin d) albumin, myosin, fibroin.
35. Globulära proteiner inkluderar:
a) fibrinogen, insulin, trypsin b) trypsin, aktin, elastin
c) elastin, trombin, albumin d) albumin, globulin, glukagon.
36. En proteinmolekyl får naturliga (native) egenskaper som ett resultat av strukturens självmontering
a) primär b) mest primär, sällan sekundär
c) Kvartär d) mestadels tertiär, sällan kvartär.
37. Monomerer av nukleinsyramolekyler är:
a) nukleosider b) nukleotider c) polynukleotider d) kvävehaltiga baser.
38. DNA-molekylen innehåller kvävebaser:
a) adenin, guanin, uracil, cytosin b) cytosin, guanin, adenin, tymin
c) tymin, uracil, tymin, cytosin d) adenin, uracil, tymin, cytosin
39. En RNA-molekyl innehåller kvävebaser:
a) adenin, guanin, uracil, cytosin b) cytosin, guanin, adenin, tymin c) tymin, uracil, adenin, guanin d) adenin, uracil, tymin, cytosin.
1. Vilka organeller är ansvariga för proteinsyntesen?
2. Vad heter de kärnstrukturer som lagrar information om kroppens proteiner?
3. Vilken molekyl är en mall (mall) för mRNA-syntes?
4. Vad heter processen för syntes av en polypeptidkedja av ett protein på en ribosom?
5. På vilken molekyl finns en triplett som kallas kodon?
6. På vilken molekyl sitter en triplett som kallas antikodon?
7. Genom vilken princip känner ett antikodon igen ett kodon?
8. Var sker bildningen av t-RNA + aminosyrakomplexet i cellen?
9. Vad heter det första steget i proteinbiosyntesen?
10. Givet en polypeptidkedja: -VAL - ARG - ASP- Bestäm strukturen för motsvarande DNA-kedjor.
1) Ett DNA-genfragment har ett spår. nukleotidsekvensen TCGGTCAACCTTAGCT. Bestäm sekvensen av nukleotider av i-RNA och aminosyror i proteinets polypeptidkedja.
2) Bestäm nukleotidsekvensen för mRNA som syntetiserats från den högra strängen av ett segment av DNA-molekylen, om dess vänstra sträng har ett spår. sekvens: -Ts-G-A-G-T-T-T-G-G-A-T-T-Ts-G-T-G.
3) Bestäm sekvensen av aminosyrarester i en proteinmolekyl
-G-T-A-A-G-A-T-T-T-Ts-T-Ts-G-T-G
4) Bestäm sekvensen av nukleotider i mRNA-molekylen, om den del av proteinmolekylen som syntetiseras från den har formen: - treonin - metionin - histidin - valin - arg. - prolin - cystein -.
5) Hur kommer proteinstrukturen att förändras om från DNA-segmentet som kodar för det:
-G-A-T-A-C-C-G-A-T-A-A-A-G-A-C- ta bort de sjätte och trettonde (vänster) nukleotiderna?
6) Vilka förändringar kommer att ske i proteinets struktur, om i DNA-regionen som kodar för det: -T-A-A-C-A-G-A-G-G-A-C-C-A-A-G-... mellan 10 och 11 nukleotider cytosin ingår, mellan 13 och 14 - tymin, och i slutet bredvid guanin en till guanin slår igenom?
7) Bestäm mRNA och den primära strukturen för proteinet som kodas i DNA-regionen: -G-T-T-C-T-A-A-A-A-G-G-C-C-A-T- .. om 5:e nukleotiden kommer att tas bort, och mellan den 8:e och 9:e nukleotiden kommer att vara en tymidylnukleotid?
8) Polypeptiden består av följande. aminosyror ordnade efter varandra: valin - alanin - glycin - lysin - tryptofan - valin - svavel-glutaminsyra. Bestäm strukturen för DNA-regionen som kodar för polypeptiden ovan.
9) Asparagin - glycin - fenylalanin - prolin - treonin - metionin - lysin - valin - glycin .... aminosyror, sekventiellt utgör en polypeptid. Bestäm strukturen för DNA-segmentet som kodar för denna polypeptid.
