प्रोटीन की जैविक गतिविधि का उनकी संरचना के साथ संबंध। स्थानीय तैयारी की संरचना में प्रोटीन और पेप्टाइड्स की जैविक गतिविधि क्या निर्धारित करती है प्रोटीन की जैविक गतिविधि संरचना द्वारा निर्धारित की जाती है

जैविक विज्ञान को उन विज्ञानों के रूप में वर्णित किया जा सकता है जो उन तंत्रों का अध्ययन करते हैं जिनके द्वारा अणु जीवित कोशिकाओं में अपने विशिष्ट कार्य करते हैं।

सरल अकार्बनिक आयनों और कार्बनिक अणुओं की क्रिया के तंत्र को कई मामलों में कुछ हद तक समझाया गया है। उदाहरण के लिए, हमारे पास सोडियम क्लोराइड पेश करने या हटाने पर शरीर के तरल पदार्थ के आसमाटिक दबाव में वृद्धि या कमी के शारीरिक परिणामों का एक प्रसिद्ध विचार है। एक अन्य उदाहरण सिनैप्स में तंत्रिका आवेगों के संचालन में व्यवधान है जो कि फिजियोस्टिग्माइन के प्रशासन के बाद होता है, जिसे एंजाइम कोलिनेस्टरेज़ पर इस दवा की कार्रवाई के लिए जिम्मेदार ठहराया जा सकता है। हालांकि, इस तरह के अच्छी तरह से अध्ययन किए गए सिस्टम भी शोधकर्ताओं के लिए अनुसंधान और अटकलों का क्षेत्र बने हुए हैं, जो सेल की जटिलता को इंगित करता है।

प्रोटीन रसायनज्ञ स्वाभाविक रूप से जानते हैं कि कोशिका के कार्य को समझने का सबसे आसान तरीका प्रोटीन अणुओं की संरचना और कार्य का अध्ययन करना है। यह दृष्टिकोण, जाहिरा तौर पर, नींव के बिना नहीं है। जीव विज्ञान में उन दुर्लभ घटनाओं के अपवाद के साथ जो प्रकृति में विशुद्ध रूप से भौतिक हैं, कोशिकाओं का "जीवन" मुख्य रूप से एंजाइमेटिक कटैलिसीस और उनके विनियमन की समग्रता पर आधारित है।

प्रोटीन रसायन विज्ञान का क्षेत्र अब प्रोटीन को अमीनो एसिड के समूह के बजाय कार्बनिक पदार्थ के रूप में सोचने के लिए पर्याप्त जटिलता तक पहुंच गया है। प्रोटीन अणु की असाधारण जटिलता के बावजूद, अब हम विशिष्ट प्रकार के रासायनिक बंधों में काफी अच्छी तरह से स्थापित परिवर्तनों के संदर्भ में मात्रात्मक रूप से विकृतीकरण जैसी घटनाओं का वर्णन कर सकते हैं। यह अनुकूल स्थिति हमें जैविक गतिविधि के साथ प्रोटीन की सहसंयोजक और गैर-सहसंयोजक संरचना की विशिष्ट विशेषताओं को सहसंबंधित करने के लिए उचित तरीके खोजने का अवसर देती है। प्रोटीन अणु एक या एक से अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से बने होते हैं जो एक साथ जुड़े होते हैं और अलग-अलग ताकत के विविध रासायनिक बंधनों की एक प्रणाली द्वारा एक पेचदार संरचना में एक साथ रखे जाते हैं। जब इनमें से किसी भी बंधन को बदल दिया जाता है, तो एक पदार्थ प्रकट होता है जो मूल मूल अणु के समान नहीं होता है और जिसे एक निश्चित अर्थ में विकृत प्रोटीन माना जा सकता है। हालांकि, कार्य के संदर्भ में, हम अधिक कड़े मानदंडों का पालन कर सकते हैं। एक एंजाइम की मूलता, जो एक विशिष्ट प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने की क्षमता में व्यक्त की जाती है, को इसकी संपूर्ण संरचना से नहीं जोड़ा जाना चाहिए।

जैविक रूप से सक्रिय प्रोटीन के आंशिक विशिष्ट विनाश के परिणामों का अध्ययन हाल ही में शुरू हुआ है। हालांकि, 20 से अधिक वर्षों पहले यह दिखाया गया था कि प्रोटीन के कुछ सक्रिय समूहों का प्रतिस्थापन या किसी अन्य समूह में उनका परिवर्तन गतिविधि के नुकसान के साथ नहीं है। शायद इस तरह के शोध का सबसे अच्छी तरह से अध्ययन किया गया उदाहरण हेरियट और नॉर्थरूप द्वारा इसके अणु के क्रमिक एसिटिलीकरण के दौरान पेप्सिन की गतिविधि का अध्ययन करने पर किए गए कार्यों की श्रृंखला है। पेप्सिन को केटीन के साथ इलाज किया गया था, और मुक्त अमीनो समूहों और हाइड्रॉक्सिल समूहों को उनके एसिटाइल डेरिवेटिव में बदल दिया गया था। इस पद्धति के साथ, हेरियट एक क्रिस्टलीय पेप्सिन एसिटाइल व्युत्पन्न प्राप्त करने में सक्षम था जिसमें प्रति पेप्सिन अणु में 7 एसिटाइल समूह होते थे। एसिटाइलपेप्सिन में मूल एंजाइम की उत्प्रेरक गतिविधि का 60% था। हेरियट ने दिखाया कि इस पदार्थ का पराबैंगनी अवशोषण स्पेक्ट्रम, जिसमें 60% गतिविधि थी, इतना बदल गया कि इस परिवर्तन को टाइरोसिन के तीन हाइड्रॉक्सिल समूहों को अवरुद्ध करके समझाया जा सकता है। पीएच 0 या पीएच 10.0 पर एसिटिलेटेड पेप्सिन के सावधानीपूर्वक हाइड्रोलिसिस के परिणामस्वरूप तीन एसिटाइल समूह समाप्त हो गए, जो एंजाइम की उत्प्रेरक गतिविधि की बहाली के साथ था। इन और कुछ अन्य अध्ययनों से पता चला है कि टायरोसिन के अवशेष किसी तरह पेप्सिन की गतिविधि से संबंधित हैं, जबकि प्रोटीन के कई मुक्त अमीनो समूहों का एसिटिलीकरण इसके कार्य को प्रभावित नहीं करता है।

इस तरह के प्रयोग अब अपेक्षाकृत सामान्य हो गए हैं, और इसमें कोई संदेह नहीं है कि कई एंजाइमों और हार्मोनों की संरचना को बिना उनकी निष्क्रियता के कुछ हद तक बदलना संभव है। इन आंकड़ों के बावजूद, अपेक्षाकृत हाल तक यह माना जाता था कि जैविक रूप से सक्रिय प्रोटीन की संरचना कमोबेश "अहिंसक" है और अपने कार्यों को करने के लिए, इन प्रोटीनों को अपनी त्रि-आयामी संरचना को पूरी तरह से बनाए रखना चाहिए।

यह अवधारणा कुछ सैद्धांतिक विचारों द्वारा समर्थित है, जिसके अनुसार एक प्रोटीन अणु में कई अलग-अलग अनुनाद विन्यास हो सकते हैं। इम्यूनोलॉजी के क्षेत्र में किए गए अवलोकन भी इस अवधारणा के पक्ष में बोलते हैं। यह सर्वविदित है कि अपेक्षाकृत छोटे परिवर्तन, उदाहरण के लिए हैप्टेन की संरचना में, एक विशिष्ट एंटीबॉडी के साथ प्रतिक्रिया की दक्षता में एक महत्वपूर्ण बदलाव का कारण बन सकता है।

एक प्रोटीन की संरचना की "अहिंसकता" के विचार को अब धीरे-धीरे "एक अणु के एक हिस्से के कार्यात्मक महत्व" के विचार से बदल दिया जा रहा है। सेंगर और सहकर्मियों ने गोजातीय इंसुलिन के अपने मौलिक अध्ययन को पूरा करने के कुछ ही समय बाद, लेहने ने दिखाया कि हार्मोन की संरचना में एक निश्चित व्यवधान, अर्थात् बी श्रृंखला में सी-टर्मिनल एलेनिन अवशेषों को हटाने से जैविक गतिविधि का नुकसान नहीं हुआ। . इस तथ्य का विकासवादी महत्व उस समय स्पष्ट नहीं था, क्योंकि यह अपनी तरह का पहला प्रयोग था और इसे एक अलग असामान्य मामला माना जा सकता था। हालांकि, इस तरह के कई अवलोकन अब जमा हो गए हैं, और इस सवाल का समाधान करना आवश्यक है कि सी-टर्मिनल अलैनिन अवशेष को इंसुलिन अणु के स्थायी संरचनात्मक तत्व के रूप में क्यों संरक्षित किया गया है, अगर यह अवशेष जैविक गतिविधि में भूमिका नहीं निभाता है हार्मोन का।

इंसुलिन इस प्रकार के अन्य अधिक विस्तृत अध्ययनों का विषय रहा है। हालांकि, यह पता लगाने के लिए कि प्रोटीन की संरचना को उनकी निष्क्रियता के बिना किस हद तक बाधित करना संभव है, हम तीन अन्य उदाहरणों की ओर मुड़ेंगे, जिनके बारे में कुछ और जानकारी है: 1) पिट्यूटरी हार्मोन, ACTH; 2) अग्नाशयी एंजाइम - राइबोन्यूक्लिअस; और 3) प्लांट एंजाइम - पपैन। इन उदाहरणों की निम्नलिखित चर्चा में, हम जैविक गतिविधि के संरचनात्मक आधार के लिए कमोबेश एक साथ दो अलग-अलग दृष्टिकोणों का उपयोग करते हैं: पहला, हम यह दिखाने की कोशिश करेंगे कि सक्रिय पॉलीपेप्टाइड्स को उनके कार्य का उल्लंघन किए बिना नष्ट किया जा सकता है, अर्थात, के कुछ हिस्सों की पहचान करने के लिए संरचना जिसमें फ़ंक्शन के लिए महत्वपूर्ण मूल्य नहीं है; दूसरे, संरचना के आवश्यक भागों, यानी सक्रिय केंद्रों को निर्धारित किया जाना चाहिए।

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सामान्य रूप से प्रोटीन क्या हैं और मानव शरीर में वे क्या भूमिका निभाते हैं। प्रोटीन के कार्य क्या हैं, नाइट्रोजन संतुलन क्या है और प्रोटीन का जैविक मूल्य क्या है। यह इस लेख में शामिल मुद्दों की एक अधूरी सूची है।

हम "ऑर्गेनिज्म में कार्बोहाइड्रेट मेटाबॉलिज्म", "ऑर्गनिज्म में फैट्स मेटाबॉलिज्म" लेख "ऑर्गेनिज्म में प्रोटीन मेटाबॉलिज्म" के साथ लेखों की श्रृंखला जारी रखते हैं। जानकारी पाठकों की एक विस्तृत श्रृंखला के लिए अभिप्रेत है, पाठकों के अनुमोदन से, मानव शरीर क्रिया विज्ञान पर लेखों की एक श्रृंखला जारी रखी जाएगी।

प्रोटीन के कार्य

• प्लास्टिक समारोहप्रोटीन जैवसंश्लेषण की प्रक्रियाओं के माध्यम से शरीर की वृद्धि और विकास को सुनिश्चित करता है। प्रोटीन का हिस्सा हैं सबशरीर की कोशिकाएं और अंतरालीय संरचनाएं।
• एंजाइमी गतिविधिप्रोटीन जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं की दर को नियंत्रित करते हैं। एंजाइम प्रोटीन चयापचय के सभी पहलुओं और ऊर्जा के निर्माण को न केवल स्वयं प्रोटीन से, बल्कि कार्बोहाइड्रेट और वसा से निर्धारित करते हैं।
• सुरक्षात्मक कार्यप्रोटीन में प्रतिरक्षा प्रोटीन - एंटीबॉडी का निर्माण होता है। प्रोटीन विषाक्त पदार्थों और जहरों को बांधने में सक्षम होते हैं और रक्त के थक्के (हेमोस्टेसिस) को भी सुनिश्चित करते हैं।
• परिवहन समारोहएरिथ्रोसाइट प्रोटीन द्वारा ऑक्सीजन और कार्बन डाइऑक्साइड का परिवहन है हीमोग्लोबिन, साथ ही कुछ आयनों (लोहा, तांबा, हाइड्रोजन), दवाओं, विषाक्त पदार्थों के बंधन और हस्तांतरण में।
• ऊर्जा भूमिकाऑक्सीकरण के दौरान ऊर्जा मुक्त करने की उनकी क्षमता के कारण प्रोटीन। हालांकि, एक ही समय में प्लास्टिकचयापचय में प्रोटीन की भूमिका उनसे आगे निकल जाती है ऊर्जा, साथ ही साथ प्लास्टिकअन्य पोषक तत्वों की भूमिका। विशेष रूप से विकास, गर्भावस्था, गंभीर बीमारियों के बाद ठीक होने की अवधि के दौरान प्रोटीन की आवश्यकता बहुत अधिक होती है।
  • पाचन तंत्र में, प्रोटीन टूट जाते हैं अमीनो अम्लऔर सबसे सरल पॉलीपेप्टाइड्स, जिनमें से बाद में विभिन्न ऊतकों और अंगों की कोशिकाओं पर, विशेष रूप से यकृत, उनके लिए विशिष्ट प्रोटीन संश्लेषित होते हैं। संश्लेषित प्रोटीन का उपयोग नष्ट हो चुकी कोशिकाओं को बहाल करने और नई कोशिकाओं को विकसित करने, एंजाइमों और हार्मोन के संश्लेषण के लिए किया जाता है।

नाइट्रोजन संतुलन

प्रोटीन चयापचय की गतिविधि का एक अप्रत्यक्ष संकेतक तथाकथित नाइट्रोजन संतुलन है। नाइट्रोजन संतुलन भोजन के साथ अंतर्ग्रहण नाइट्रोजन की मात्रा और अंतिम चयापचयों के रूप में शरीर से उत्सर्जित नाइट्रोजन की मात्रा के बीच का अंतर है। नाइट्रोजन संतुलन की गणना करते समय, वे इस तथ्य से आगे बढ़ते हैं कि प्रोटीन में लगभग 16% नाइट्रोजन होता है, अर्थात प्रत्येक 16 ग्राम नाइट्रोजन 100 ग्राम प्रोटीन से मेल खाती है।

• यदि आपूर्ति की गई नाइट्रोजन की मात्रा बराबरीआवंटित राशि, तब हम बात कर सकते हैं नाइट्रोजन संतुलन. शरीर में नाइट्रोजन संतुलन बनाए रखने के लिए प्रतिदिन कम से कम 30-45 ग्राम पशु प्रोटीन की आवश्यकता होती है ( प्रोटीन का शारीरिक न्यूनतम).
• वह अवस्था जिसमें नाइट्रोजन की मात्रा की आपूर्ति की जाती है से अधिक हैहाइलाइट किया गया, कहा जाता है सकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन. वह अवस्था जिसमें नाइट्रोजन की मात्रा की आपूर्ति की जाती है कमचयनित, बुलाया नकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन.
• एक स्वस्थ व्यक्ति में नाइट्रोजन संतुलन सबसे स्थिर चयापचय संकेतकों में से एक है। नाइट्रोजन संतुलन का स्तर मानव जीवन की स्थितियों, किए गए कार्य के प्रकार, केंद्रीय तंत्रिका तंत्र की कार्यात्मक स्थिति और वसा और कार्बोहाइड्रेट की मात्रा पर निर्भर करता है। शरीर में प्रवेश करना।

रबड़ पहनें गुणांक

अंगों और ऊतकों के प्रोटीन को निरंतर नवीनीकरण की आवश्यकता होती है। 6 किलो में से लगभग 400 ग्राम प्रोटीन, जो शरीर के प्रोटीन "फंड" का निर्माण करता है, को प्रतिदिन अपचयित किया जाता है और इसे बराबर मात्रा में नवगठित प्रोटीन द्वारा प्रतिस्थापित किया जाना चाहिए। प्रोटीन की न्यूनतम मात्रा जो शरीर में लगातार टूटती रहती है, कहलाती है पहनने का कारक. 70 किलो वजन वाले व्यक्ति में प्रोटीन की हानि 23 ग्राम / दिन होती है। कम मात्रा में प्रोटीन का सेवन नकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन की ओर ले जाता है, जो शरीर की प्लास्टिक और ऊर्जा की जरूरतों को पूरा नहीं करता है।

प्रोटीन का जैविक मूल्य

प्रजातियों की विशिष्टता के बावजूद, सभी विविध प्रोटीन संरचनाओं में केवल होते हैं 20 अमीनो एसिड. सामान्य चयापचय के लिए, न केवल किसी व्यक्ति द्वारा प्राप्त प्रोटीन की मात्रा महत्वपूर्ण है, बल्कि इसकी गुणात्मक संरचना, अर्थात् अनुपात विनिमय करने योग्यऔर तात्विक ऐमिनो अम्ल.

• अपरिहार्य 10 अमीनो एसिड हैं जो मानव शरीर में संश्लेषित नहीं होते हैं, लेकिन साथ ही सामान्य जीवन के लिए बिल्कुल आवश्यक हैं। उनमें से एक की भी अनुपस्थिति एक नकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन, शरीर के वजन में कमी और जीवन के साथ असंगत अन्य विकारों की ओर ले जाती है।
  • तात्विक ऐमिनो अम्लहैं वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, थ्रेओनीन, मेथियोनीन, फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफैन, सिस्टीन, सशर्त अपूरणीय — arginineऔर हिस्टडीन. ये सभी अमीनो एसिड एक व्यक्ति को केवल भोजन से प्राप्त होते हैं।
• गैर-आवश्यक अमीनो एसिडमानव जीवन के लिए भी आवश्यक हैं, लेकिन उन्हें कार्बोहाइड्रेट और लिपिड के चयापचय उत्पादों से शरीर में ही संश्लेषित किया जा सकता है। इसमें शामिल है ग्लाइकोकोल, ऐलेनिन, सिस्टीन, ग्लूटामिक और एसपारटिक एसिड, टायरोसिन, प्रोलाइन, सेरीन, ग्लाइसिन; सशर्त रूप से बदलने योग्य — आर्जिनिन और हिस्टिडीन.
• आवश्यक अमीनो एसिड का एक पूरा सेट वाले प्रोटीन को कहा जाता है पूर्णऔर उच्चतम जैविक मूल्य है ( मांस, मछली, अंडे, कैवियार, दूध, मशरूम, आलू).
• जिन प्रोटीनों में कम से कम एक आवश्यक अमीनो एसिड नहीं होता है या यदि वे अपर्याप्त मात्रा में होते हैं तो उन्हें कहा जाता है दोषपूर्ण (वनस्पति प्रोटीन) इस संबंध में, अमीनो एसिड की आवश्यकता को पूरा करने के लिए, सबसे तर्कसंगत पशु प्रोटीन की प्रबलता के साथ एक विविध आहार है।
• दैनिक आवश्यकताएक वयस्क में प्रोटीन में 80-100 ग्राम प्रोटीन होता है, जिसमें 30 ग्राम पशु मूल का होता है, और शारीरिक परिश्रम के दौरान - 130-150 ग्राम। ये मात्रा औसतन मेल खाती है शारीरिक इष्टतम प्रोटीन- शरीर के वजन के 1 ग्राम प्रति 1 किलो।
• पशु प्रोटीनभोजन लगभग पूरी तरह से शरीर के अपने प्रोटीन में परिवर्तित हो जाता है। से शरीर प्रोटीन का संश्लेषण वनस्पति प्रोटीनकम कुशलता से चला जाता है: पशु और वनस्पति प्रोटीन में आवश्यक अमीनो एसिड के असंतुलन के कारण रूपांतरण कारक 0.6 - 0.7 है।
• वनस्पति प्रोटीन खाते समय, संचालित " न्यूनतम नियम", जिसके अनुसार अपने स्वयं के प्रोटीन का संश्लेषण भोजन के साथ आने वाले आवश्यक अमीनो एसिड पर निर्भर करता है न्यूनतम मात्रा.

खाने के बाद, विशेष रूप से प्रोटीन में, वृद्धि हुई थी ऊर्जा विनिमय और गर्मी उत्पादन. मिश्रित भोजन का उपयोग करते समय, ऊर्जा चयापचय में लगभग 6% की वृद्धि होती है, प्रोटीन पोषण के साथ, वृद्धि शरीर में पेश किए गए सभी प्रोटीन के कुल ऊर्जा मूल्य के 30-40% तक पहुंच सकती है। ऊर्जा चयापचय में वृद्धि 1-2 घंटे के बाद शुरू होती है, 3 घंटे के बाद अधिकतम तक पहुंच जाती है और खाने के बाद 7-8 घंटे तक जारी रहती है।

हार्मोनल विनियमनप्रोटीन का चयापचय उनके संश्लेषण और क्षय का एक गतिशील संतुलन प्रदान करता है।

• प्रोटीन उपचयएडेनोहाइपोफिसिस हार्मोन द्वारा नियंत्रित ( वृद्धि हार्मोन), अग्न्याशय ( इंसुलिन), नर गोनाड ( एण्ड्रोजन) इन हार्मोनों की अधिकता के साथ प्रोटीन चयापचय के उपचय चरण को मजबूत करना वृद्धि और वजन में वृद्धि में व्यक्त किया गया है। अनाबोलिक हार्मोन की कमी से बच्चों में विकास मंदता होती है।
• प्रोटीन अपचयथायराइड हार्मोन द्वारा नियंत्रित थायरोक्सिन और ट्राईआयोडोथायरोनोन), कॉर्टिकल ( ग्लुकोकोर्तिकोइद) और मस्तिष्क ( एड्रेनालिन) अधिवृक्क ग्रंथियों के पदार्थ। इन हार्मोनों की अधिकता ऊतकों में प्रोटीन के टूटने को बढ़ाती है, जो कमी और एक नकारात्मक नाइट्रोजन संतुलन के साथ होती है। हार्मोन की कमी, उदाहरण के लिए, थायराइड ग्रंथि मोटापे के साथ है।

बेशक, प्रोटीन शरीर के जीवन में सबसे महत्वपूर्ण घटकों में से एक है। और सबसे महत्वपूर्ण बात, वे मानव पोषण में एक अत्यंत महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, क्योंकि वे शरीर के सभी अंगों और ऊतकों की कोशिकाओं का मुख्य घटक हैं। बिना कारण के नहीं, आखिरकार, 2005 में, स्वास्थ्य और सामाजिक विकास मंत्रालय द्वारा तैयार किए गए एक बिल के अनुसार, "नई उपभोक्ता टोकरी में पोषण की गुणवत्ता में सुधार करने के लिए, पशु युक्त उत्पादों की मात्रा बढ़ाने का प्रस्ताव है। प्रोटीन, साथ ही साथ कार्बोहाइड्रेट युक्त उत्पादों की मात्रा को कम करता है।"

संदेश # 3367, 05-03-2014 को 14:52 मास्को समय पर लिखा गया, हटा दिया गया है।

# 1347 · 07-06-2013 को 12:37 यूटीसी पर · आईपी पता दर्ज किया गया ·

प्रोटीन उच्च-आणविक यौगिक (पॉलिमर) होते हैं जिनमें अमीनो एसिड होते हैं - पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा परस्पर जुड़ी मोनोमेरिक इकाइयाँ। प्रोटीन में पाए जाने वाले सभी 20 अमीनो एसिड ए-एमिनो एसिड होते हैं, जिनमें से एक सामान्य विशेषता एक कार्बन परमाणु पर एक एमिनो समूह - NH2 और एक कार्बोक्सिल समूह - COOH की उपस्थिति है। ए-एमिनो एसिड आर समूह की संरचना में एक दूसरे से भिन्न होते हैं और, परिणामस्वरूप, उनके गुणों में। सभी अमीनो एसिड को R समूहों की ध्रुवता के आधार पर वर्गीकृत किया जा सकता है, अर्थात। जैविक पीएच मान पर पानी के साथ बातचीत करने की उनकी क्षमता।

जीवित जीवों में, प्रोटीन की अमीनो एसिड संरचना आनुवंशिक कोड द्वारा निर्धारित की जाती है, ज्यादातर मामलों में, संश्लेषण में 20 मानक अमीनो एसिड का उपयोग किया जाता है। उनके कई संयोजन विभिन्न प्रकार के गुणों वाले प्रोटीन अणु बनाते हैं। इसके अलावा, एक प्रोटीन में अमीनो एसिड के अवशेष अक्सर पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधनों से गुजरते हैं, जो प्रोटीन द्वारा अपना कार्य करने से पहले और सेल में अपने "काम" के दौरान दोनों हो सकते हैं। अक्सर जीवित जीवों में, विभिन्न प्रोटीनों के कई अणु जटिल परिसरों का निर्माण करते हैं, उदाहरण के लिए, एक प्रकाश संश्लेषक परिसर।

विभिन्न प्रोटीनों के क्रिस्टल मीर अंतरिक्ष स्टेशन पर और नासा शटल उड़ानों के दौरान उगाए जाते हैं। अत्यधिक शुद्ध प्रोटीन कम तापमान पर क्रिस्टल बनाते हैं, जिनका उपयोग किसी दिए गए प्रोटीन की स्थानिक संरचना का अध्ययन करने के लिए किया जाता है।

जीवित जीवों की कोशिकाओं में प्रोटीन के कार्य अन्य बायोपॉलिमर - पॉलीसेकेराइड और डीएनए के कार्यों की तुलना में अधिक विविध हैं। इस प्रकार, एंजाइम प्रोटीन जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं के पाठ्यक्रम को उत्प्रेरित करते हैं और चयापचय में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। कुछ प्रोटीन एक संरचनात्मक या यांत्रिक कार्य करते हैं, एक साइटोस्केलेटन बनाते हैं जो कोशिकाओं के आकार को बनाए रखता है। प्रोटीन सेल सिग्नलिंग सिस्टम में, प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया में और सेल चक्र में भी महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।

प्रोटीन पशु और मानव पोषण का एक महत्वपूर्ण हिस्सा हैं (मुख्य स्रोत: मांस, मुर्गी पालन, मछली, दूध, नट, फलियां, अनाज; कुछ हद तक: सब्जियां, फल, जामुन और मशरूम), क्योंकि सभी आवश्यक अमीनो एसिड और भाग प्रोटीन खाद्य पदार्थों के साथ आना चाहिए। पाचन के दौरान, एंजाइम अंतर्ग्रहण प्रोटीन को अमीनो एसिड में तोड़ देते हैं, जो शरीर के स्वयं के प्रोटीन को जैवसंश्लेषित करने के लिए उपयोग किए जाते हैं या ऊर्जा के लिए आगे टूट जाते हैं।

पहले प्रोटीन, इंसुलिन के अमीनो एसिड अनुक्रम का निर्धारण, प्रोटीन अनुक्रमण द्वारा, फ्रेडरिक सेंगर को 1958 में रसायन विज्ञान में नोबेल पुरस्कार मिला। प्रोटीन हीमोग्लोबिन और मायोग्लोबिन की पहली त्रि-आयामी संरचना क्रमशः एक्स-रे विवर्तन द्वारा प्राप्त की गई थी, 1950 के दशक के अंत में मैक्स पेरुट्ज़ और जॉन केंड्रू द्वारा, जिसके लिए उन्हें 1962 में रसायन विज्ञान में नोबेल पुरस्कार मिला था।

पेप्टाइड बॉन्ड एक एमिनो एसिड के ए-एमिनो समूह के दूसरे एमिनो एसिड के ए-कार्बोक्सिल समूह के साथ बातचीत से बनते हैं: एक पेप्टाइड बॉन्ड एक एमाइड सहसंयोजक बंधन होता है जो एमिनो एसिड को एक श्रृंखला में जोड़ता है। इसलिए, पेप्टाइड्स अमीनो एसिड की श्रृंखलाएं हैं।

श्रृंखला में अमीनो एसिड के अनुक्रम की तस्वीर एन-टर्मिनल अमीनो एसिड से शुरू होती है। यह अमीनो एसिड अवशेषों की संख्या भी शुरू करता है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में, समूह कई बार दोहराता है: -NH-CH-CO-। यह समूह पेप्टाइड रीढ़ बनाता है। इसलिए, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में एक रीढ़ (कंकाल) होता है, जिसमें एक नियमित, दोहराई जाने वाली संरचना होती है, और आर-समूहों की अलग-अलग साइड चेन होती है। प्राथमिक संरचना पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड के प्रत्यावर्तन के क्रम (अनुक्रम) की विशेषता है। समान लंबाई और अमीनो एसिड संरचना के पेप्टाइड भी अलग-अलग पदार्थ हो सकते हैं क्योंकि श्रृंखला में अमीनो एसिड का क्रम उनके लिए अलग होता है। एक प्रोटीन में अमीनो एसिड का क्रम अद्वितीय और जीन द्वारा निर्धारित होता है। प्राथमिक संरचना में छोटे-छोटे परिवर्तन भी प्रोटीन के गुणों को गंभीरता से बदल सकते हैं। यह निष्कर्ष निकालना गलत होगा कि प्रोटीन में प्रत्येक अमीनो एसिड अवशेष प्रोटीन की सामान्य संरचना और कार्य को बनाए रखने के लिए आवश्यक है।

प्रोटीन के कार्यात्मक गुण उनकी रचना से निर्धारित होते हैं, अर्थात। अंतरिक्ष में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का स्थान। प्रत्येक प्रोटीन के लिए संरचना की विशिष्टता इसकी प्राथमिक संरचना से निर्धारित होती है। प्रोटीन में, पेप्टाइड श्रृंखला के दो स्तर होते हैं - द्वितीयक और तृतीयक संरचना। प्रोटीन की माध्यमिक संरचना पेप्टाइड बॉन्ड समूहों की हाइड्रोजन इंटरैक्शन की क्षमता के कारण होती है: सी = ओ .... एचएन। पेप्टाइड अधिकतम हाइड्रोजन बांड के साथ एक रचना को अपनाने के लिए जाता है। हालांकि, उनके गठन की संभावना इस तथ्य से सीमित है कि पेप्टाइड बॉन्ड में आंशिक रूप से दोहरा चरित्र होता है, इसलिए इसके चारों ओर घूमना मुश्किल होता है। पेप्टाइड श्रृंखला एक मनमाना नहीं, बल्कि हाइड्रोजन बांड द्वारा तय की गई एक कड़ाई से परिभाषित संरचना प्राप्त करती है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बिछाने के कई तरीके हैं: ए -हेलिक्स - एक एमिनो एसिड अवशेष के एनएच समूह और चौथे अवशेषों के सीओ समूह के बीच इंट्राचेन हाइड्रोजन बांड द्वारा बनता है; बी-संरचना (मुड़ा हुआ शीट) - विपरीत दिशा में मुड़े हुए एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के वर्गों के बीच इंटरचेन हाइड्रोजन बॉन्ड या बॉन्ड द्वारा निर्मित; अराजक उलझन - ये ऐसे क्षेत्र हैं जिनमें सही, आवधिक स्थानिक संगठन नहीं है। लेकिन इन क्षेत्रों की संरचना भी अमीनो एसिड अनुक्रम द्वारा सख्ती से निर्धारित की जाती है। विभिन्न प्रोटीनों में ए-हेलिक्स और बी-संरचनाओं की सामग्री भिन्न होती है: फाइब्रिलर प्रोटीन में - केवल ए-हेलिक्स या केवल बी-फोल्ड शीट; और गोलाकार प्रोटीन में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अलग-अलग टुकड़े: या तो ए-हेलिक्स, या बी-फोल्ड शीट, या यादृच्छिक कॉइल। गोलाकार प्रोटीन की तृतीयक संरचना पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के स्थान में अभिविन्यास का प्रतिनिधित्व करती है जिसमें एक-हेलीकॉप्टर, बी-संरचनाएं और एक आवधिक संरचना (यादृच्छिक कुंडल) के बिना क्षेत्र शामिल हैं। मुड़ पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की अतिरिक्त तह एक कॉम्पैक्ट संरचना बनाती है। यह मुख्य रूप से अमीनो एसिड अवशेषों की साइड चेन के बीच बातचीत के परिणामस्वरूप होता है।



स्रोत: "सामाजिक प्रशिक्षकों, छात्रों के लिए मैनुअल", संकलक: ओ.आई. Tyutyunnik (भारोत्तोलन में USSR के खेल के मास्टर)

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प्रोटीन की संरचना

प्रोटीन प्राकृतिक उच्च-आणविक कार्बनिक यौगिक हैं जो 20 अमीनो एसिड से निर्मित होते हैं। एक प्रोटीन अणु एक गैर-शाखाओं वाला बहुलक है, जिसकी न्यूनतम संरचनात्मक इकाई, एक मोनोमर, एक एमिनो एसिड द्वारा दर्शाया जाता है। एक प्रोटीन अणु में अमीनो एसिड एक कार्बामाइड (पॉलीपेप्टाइड) बंधन द्वारा लंबी श्रृंखलाओं में जुड़े होते हैं। आणविक भार - कई हजार से कई मिलियन परमाणु इकाइयों तक। प्रोटीन अणु के आकार के आधार पर, गोलाकार और तंतुमय प्रोटीन प्रतिष्ठित होते हैं।

गोलाकार प्रोटीन अणु के गोलाकार आकार, पानी और खारा समाधान में घुलनशील होते हैं। अच्छी घुलनशीलता को ग्लोब्यूल की सतह पर आवेशित अमीनो एसिड अवशेषों के स्थानीयकरण द्वारा समझाया जाता है, जो एक हाइड्रेट शेल से घिरा होता है, जो विलायक के साथ अच्छा संपर्क सुनिश्चित करता है। इस समूह में सभी एंजाइम और अधिकांश जैविक रूप से सक्रिय प्रोटीन शामिल हैं।

तंतुमय प्रोटीन एक रेशेदार संरचना द्वारा विशेषता है, व्यावहारिक रूप से पानी और खारा समाधान में अघुलनशील। अणुओं में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं एक दूसरे के समानांतर व्यवस्थित होती हैं। संयोजी ऊतक (कोलेजन, केराटिन, इलास्टिन) के संरचनात्मक तत्वों के निर्माण में भाग लें। एक विशेष समूह जटिल प्रोटीन है, जिसमें अमीनो एसिड के अलावा, कार्बोहाइड्रेट, न्यूक्लिक एसिड आदि शामिल हैं। प्रोटीन सभी जीवित जीवों में एक अत्यंत महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। वे कोशिकाओं और ऊतकों के निर्माण में शामिल हैं, वे जैव उत्प्रेरक (एंजाइम), हार्मोन, श्वसन वर्णक (हीमोग्लोबिन), सुरक्षात्मक पदार्थ (इम्युनोग्लोबुलिन), आदि हैं। प्रोटीन जैवसंश्लेषण राइबोसोम पर होता है और अनुवाद के दौरान न्यूक्लिक एसिड के कोड द्वारा निर्धारित किया जाता है। .

जंजीरों में एक दूसरे से जुड़े 20 अमीनो एसिड और विभिन्न अनुक्रमों में बारी-बारी से प्राकृतिक प्रोटीन की पूरी विविधता का प्रतिनिधित्व करते हैं। मानव शरीर अन्य खाद्य पदार्थों से कई अमीनो एसिड बनाने में सक्षम है, लेकिन यह अपने आप 9 अमीनो एसिड का संश्लेषण नहीं कर सकता है और उन्हें भोजन के साथ अवश्य प्राप्त करना चाहिए। ऐसे अम्लों को अपूरणीय, या आवश्यक कहा जाता है। ये वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, लाइसिन, मेथियोनीन, थ्रेओनीन, ट्रिप्टोफैन, फेनिलएलनिन, हिस्टिडीन हैं। गैर-आवश्यक अमीनो एसिड में एलानिन, शतावरी, एसपारटिक एसिड, आर्जिनिन, ग्लाइसिन, ग्लूटामाइन, ग्लूटामिक एसिड, प्रोलाइन, सिस्टीन, टायरोसिन, श्रृंखला शामिल हैं। यदि प्रोटीन में आवश्यक अमीनो एसिड की कमी होती है, तो प्रोटीन पूरी तरह से अवशोषित नहीं होगा। इस दृष्टिकोण से, पशु उत्पाद (मांस, मछली, दूध) पौधों के उत्पादों की तुलना में मानव आवश्यकताओं के लिए अधिक उपयुक्त हैं।

प्राथमिक संरचना एक अवधारणा है जो एक प्रोटीन में अमीनो एसिड अवशेषों के अनुक्रम को दर्शाती है। पेप्टाइड बांड मुख्य प्रकार का बंधन है जो प्राथमिक संरचना को निर्धारित करता है।

द्वितीयक संरचना अंतरिक्ष में प्रोटीन श्रृंखला के आकार की विशेषता है। यह रूप अमीनो एसिड के सेट और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में उनके अनुक्रम के आधार पर भिन्न होता है। द्वितीयक संरचना के दो मुख्य रूप हैं: α-हेलिक्स और β-कॉन्फ़िगरेशन। कई प्रोटीनों में α-हेलिक्स आकार होता है। इसे एक बेलन की सतह पर बने एक नियमित सर्पिल के रूप में दर्शाया जा सकता है। पेचदार विन्यास की स्थिरता पेप्टाइड बांडों के सीओ और एनएच समूहों के बीच कई हाइड्रोजन बांडों द्वारा निर्धारित की जाती है; β-कॉन्फ़िगरेशन कम संख्या में प्रोटीन की विशेषता है। आकार में, इस संरचना की तुलना अकॉर्डियन धौंकनी (मुड़ा हुआ संरचना) से की जा सकती है

तृतीयक संरचना अंतरिक्ष में पेप्टाइड श्रृंखला के मुड़ने के कारण उत्पन्न होती है। इस विन्यास को एक सिलेंडर पर बने एक सर्पिल के रूप में दर्शाया जा सकता है, जिसकी धुरी समय-समय पर दिशा बदलती है, जिससे मोड़ का निर्माण होता है।

प्रोटीन गुण

घुलनशीलतासमाधान के पीएच, विलायक की प्रकृति (इसकी ढांकता हुआ स्थिरांक), इलेक्ट्रोलाइट की एकाग्रता, यानी पर निर्भर करता है। आयनिक शक्ति और प्रतिरूप के प्रकार और प्रोटीन की संरचना पर। गोलाकार प्रोटीन अच्छी तरह से घुलनशील होते हैं, फाइब्रिलर वाले बहुत खराब होते हैं। कम आयनिक शक्ति पर, आयन अपने आवेशित समूहों को निष्क्रिय करके प्रोटीन की घुलनशीलता को बढ़ाते हैं। तो, यूग्लोबुलिन पानी में अघुलनशील होते हैं, लेकिन सामान्य नमक के कमजोर समाधानों में घुल जाते हैं। उच्च आयनिक शक्ति पर, आयन प्रोटीन की वर्षा में योगदान करते हैं, जैसे कि पानी के अणुओं के लिए उनके साथ प्रतिस्पर्धा करते हैं - प्रोटीन से तथाकथित नमकीन। कार्बनिक सॉल्वैंट्स प्रोटीन को अवक्षेपित करते हैं, जिससे उनका विकृतीकरण होता है।

इलेक्ट्रोलाइटिक गुणप्रोटीन इस तथ्य के कारण हैं कि मूल वातावरण में अणु एक नकारात्मक के साथ और एक अम्लीय वातावरण में - एक सकारात्मक कुल चार्ज के साथ पॉलीअनियन के रूप में व्यवहार करते हैं। यह कुल चार्ज के आधार पर प्रोटीन की विद्युत क्षेत्र में एनोड या कैथोड में माइग्रेट करने की क्षमता निर्धारित करता है। प्रोटीन का यह गुण उनके मिश्रण - वैद्युतकणसंचलन के विश्लेषण पर आधारित है।
प्रोटीन विकृतीकरण कमजोर बंधनों के टूटने का परिणाम है, जिससे माध्यमिक और तृतीयक संरचनाओं का विनाश होता है। विकृत प्रोटीन अणु अव्यवस्थित है - यह एक यादृच्छिक (सांख्यिकीय) कुंडल के चरित्र को प्राप्त करता है। एक नियम के रूप में, प्रोटीन विकृतीकरण अपरिवर्तनीय है, लेकिन कुछ मामलों में, विकृतीकरण एजेंट को हटाने के बाद, पुनर्वितरण हो सकता है - माध्यमिक और तृतीयक संरचनाओं और गुणों की बहाली।

विकृतीकरण एजेंट:उच्च तापमान (हाइड्रोजन और हाइड्रोफोबिक बॉन्ड का टूटना), एसिड और बेस (इलेक्ट्रोस्टैटिक बॉन्ड का टूटना), कार्बनिक सॉल्वैंट्स (मुख्य रूप से हाइड्रोफोबिक बॉन्ड का टूटना)।

विकृतीकरण एजेंटों में डिटर्जेंट, भारी धातुओं के लवण, पराबैंगनी और अन्य प्रकार के विकिरण भी शामिल हैं।

विकृतीकरण सहसंयोजक बंधनों को नहीं तोड़ता है, लेकिन अन्य कारकों के लिए उनकी उपलब्धता को बढ़ाता है, विशेष रूप से एंजाइमों के लिए।

प्रोटीन कार्य

उत्प्रेरक या एंजाइमी।एक जीवित जीव में सभी रासायनिक परिवर्तन उत्प्रेरक की भागीदारी से होते हैं। जैविक उत्प्रेरक (एंजाइम) अपनी रासायनिक प्रकृति से प्रोटीन होते हैं जो शरीर में रासायनिक परिवर्तनों को उत्प्रेरित करते हैं जो चयापचय बनाते हैं।

परिवहन समारोह।प्रोटीन शरीर में जैविक रूप से महत्वपूर्ण यौगिकों का परिवहन या परिवहन करते हैं। कुछ मामलों में, परिवहन किए गए यौगिक को प्रोटीन अणु द्वारा अवशोषित किया जाता है। यह उन्हें विनाश से बचाता है और रक्तप्रवाह के साथ परिवहन सुनिश्चित करता है। इस प्रकार के परिवहन को निष्क्रिय कहा जाता है। मेम्ब्रेन प्रोटीन यौगिकों को कम सांद्रता वाले क्षेत्रों से उच्च सांद्रता वाले क्षेत्रों में ले जाते हैं। यह ध्यान देने योग्य ऊर्जा खपत से जुड़ा है और इसे सक्रिय परिवहन कहा जाता है।

यांत्रिक रासायनिक कार्य- कुछ प्रोटीनों की रचना को बदलने की क्षमता, अर्थात। एक अणु की लंबाई को छोटा करें ऐसे प्रोटीनों को संकुचनशील (मांसपेशी प्रोटीन) कहा जाता है क्योंकि वे रासायनिक बंधों की ऊर्जा के कारण यांत्रिक कार्य करते हैं।

संरचनात्मक(प्लास्टिक) कार्य मुख्य रूप से तंतुमय प्रोटीन - कोशिका झिल्ली के तत्वों द्वारा किया जाता है। संयोजी ऊतकों की संरचना में ये प्रोटीन अपनी ताकत और लोच प्रदान करते हैं: ऊन और बालों के केराटिन, टेंडन, त्वचा, उपास्थि, संवहनी दीवारों और संयोजी ऊतकों के कोलेजन।

हार्मोनल कार्य(नियंत्रण कार्य) पेप्टाइड या प्रोटीन प्रकृति के हार्मोन द्वारा महसूस किया जाता है। वे प्रोटीन एंजाइमों के उत्पादन या गतिविधि को प्रभावित करते हैं और उनके द्वारा उत्प्रेरित रासायनिक प्रतिक्रियाओं की दर को बदलते हैं, अर्थात। विनिमय प्रक्रियाओं का प्रबंधन करें

सुरक्षात्मक कार्यप्रोटीन एंटीबॉडी, इंटरफेरॉन, फाइब्रिनोजेन द्वारा महसूस किया जाता है।

एंटीबॉडी- एक प्रोटीन प्रकृति के यौगिक, जिसका संश्लेषण एक प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया की प्रक्रिया में प्रेरित होता है - आंतरिक वातावरण में विदेशी प्रोटीन या अन्य एंटीजेनिक घटकों (उदाहरण के लिए, उच्च-आणविक कार्बोहाइड्रेट) के प्रवेश के लिए शरीर की प्रतिक्रिया। एंटीबॉडीज, जब एक एंटीजन के साथ मिलकर एक अघुलनशील कॉम्प्लेक्स बनाते हैं, जिससे एंटीजन शरीर के लिए सुरक्षित हो जाता है।

इंटरफेरॉन- इसमें वायरस के प्रवेश के बाद कोशिका द्वारा संश्लेषित ग्लूकोप्रोटीन। एंटीबॉडी के विपरीत, इंटरफेरॉन एंटीजन के साथ बातचीत नहीं करते हैं, लेकिन इंट्रासेल्युलर एंजाइम के गठन का कारण बनते हैं। वे वायरल प्रोटीन के संश्लेषण को रोकते हैं, वायरल जानकारी की नकल को रोकते हैं। यह वायरस के प्रजनन को रोकता है।

फाइब्रिनोजेन- एक घुलनशील प्लाज्मा प्रोटीन, जो रक्त जमावट प्रक्रिया के अंतिम चरण में फाइब्रिन में बदल जाता है - एक अघुलनशील प्रोटीन। फाइब्रिन एक थ्रोम्बस की रूपरेखा बनाता है जो रक्त की हानि को सीमित करता है।

प्लास्मिनएक रक्त प्लाज्मा प्रोटीन है जो फाइब्रिन के टूटने को उत्प्रेरित करता है। यह एक आतंच थक्का के साथ बंद पोत की पेटेंट की बहाली सुनिश्चित करता है।

ऊर्जा कार्यप्रोटीन ऊतकों में प्रोटीन के टूटने के दौरान जारी अमीनो एसिड के हिस्से द्वारा प्रदान किया जाता है। रेडॉक्स क्षय की प्रक्रिया में, अमीनो एसिड ऊर्जा छोड़ते हैं और ऊर्जा वाहक - एटीपी (एडेनोसिन ट्राइफॉस्फोरिक एसिड) को संश्लेषित करते हैं। मानव ऊर्जा सेवन का लगभग 18% प्रोटीन खाते हैं।

प्रोटीन डाइजेस्ट

जीवित पदार्थों के कार्बनिक पदार्थों में, प्रोटीन उनके महत्व और जैविक कार्यों में एक विशेष स्थान रखते हैं। मानव शरीर में सभी प्रोटीन का लगभग 30% मांसपेशियों में पाया जाता है, लगभग 20% हड्डियों और टेंडन में और लगभग 10% त्वचा में पाया जाता है। लेकिन सबसे महत्वपूर्ण प्रोटीन एंजाइम हैं। शरीर में उनकी संख्या कम है, लेकिन वे कई महत्वपूर्ण रासायनिक प्रतिक्रियाओं को नियंत्रित करते हैं। शरीर में होने वाली सभी प्रक्रियाएं: भोजन का पाचन, ऑक्सीडेटिव प्रतिक्रियाएं, अंतःस्रावी ग्रंथियों की गतिविधि, मांसपेशियों की गतिविधि और मस्तिष्क कार्य - एंजाइमों द्वारा नियंत्रित होते हैं। उनकी विविधता बहुत बड़ी है। एक ही कोशिका में उनमें से कई सैकड़ों होते हैं।

प्रोटीन या, जैसा कि उन्हें अन्यथा कहा जाता है, प्रोटीन, एक बहुत ही जटिल संरचना है और पोषक तत्वों का सबसे जटिल है। प्रोटीन सभी जीवित कोशिकाओं का एक अनिवार्य हिस्सा हैं। प्रोटीन में शामिल हैं कार्बन, हाइड्रोजन, ऑक्सीजन, नाइट्रोजन, गंधकऔर कभी - कभी फास्फोरस. प्रोटीन की सबसे बड़ी विशेषता उसमें उपस्थित होना है नाइट्रोजन.

अन्य पोषक तत्वों में नाइट्रोजन नहीं होता है। इसलिए प्रोटीन को नाइट्रोजन युक्त पदार्थ कहते हैं। प्रोटीन बनाने वाले मुख्य नाइट्रोजन युक्त पदार्थ अमीनो एसिड होते हैं। अमीनो एसिड की संख्या छोटी है - उनमें से केवल 28 ही ज्ञात हैं। प्राकृतिक रूप से पाए जाने वाले प्रोटीन की सभी विशाल विविधता ज्ञात अमीनो एसिड का एक अलग संयोजन है। प्रोटीन के गुण और गुण उनके संयोजन पर निर्भर करते हैं।

जब दो या दो से अधिक अमीनो अम्ल मिलते हैं तो एक अधिक जटिल यौगिक बनता है - पॉलीपेप्टाइड. पॉलीपेप्टाइड्स, जब संयुक्त होते हैं, तो और भी बड़े और अधिक जटिल कण बनाते हैं और परिणामस्वरूप, एक जटिल प्रोटीन अणु।

पाचन तंत्र में, मध्यवर्ती चरणों (एल्बुमोस और पेप्टोन) की एक श्रृंखला के माध्यम से, प्रोटीन सरल यौगिकों (पॉलीपेप्टाइड्स) में और फिर अमीनो एसिड में टूट जाते हैं। प्रोटीन के विपरीत अमीनो एसिड, शरीर द्वारा आसानी से अवशोषित और अवशोषित होते हैं। उनका उपयोग शरीर द्वारा अपना विशिष्ट प्रोटीन बनाने के लिए किया जाता है। यदि अमीनो एसिड के अधिक सेवन के कारण, ऊतकों में उनका टूटना जारी रहता है, तो वे कार्बन डाइऑक्साइड और पानी में ऑक्सीकृत हो जाते हैं।

अधिकांश प्रोटीन पानी में घुलनशील होते हैं। अपने बड़े आकार के कारण, प्रोटीन अणु कोशिका झिल्ली के छिद्रों से मुश्किल से गुजरते हैं। गर्म होने पर, प्रोटीन के जलीय घोल जम जाते हैं। ऐसे प्रोटीन (जैसे जिलेटिन) होते हैं जो गर्म होने पर ही पानी में घुल जाते हैं।

जब निगला जाता है, तो भोजन पहले मुंह में प्रवेश करता है, और फिर अन्नप्रणाली के माध्यम से पेट में। शुद्ध गैस्ट्रिक रस रंगहीन होता है, इसमें अम्लीय प्रतिक्रिया होती है, जो 0.5% की एकाग्रता में हाइड्रोक्लोरिक एसिड की उपस्थिति के कारण होती है।

गैस्ट्रिक जूस में भोजन को पचाने की क्षमता होती है, जो इसमें एंजाइम की उपस्थिति से जुड़ा होता है। इसमें पेप्सिन होता है, एक एंजाइम जो प्रोटीन को पेप्टोन और एल्बमोस में तोड़ देता है। पेट की ग्रंथियां निष्क्रिय रूप में पेप्सिन का उत्पादन करती हैं, हाइड्रोक्लोरिक एसिड के संपर्क में आने पर यह सक्रिय हो जाती है। पेप्सिन केवल अम्लीय वातावरण में कार्य करता है और क्षारीय वातावरण में प्रवेश करने पर निष्क्रिय हो जाता है।

भोजन, पेट में प्रवेश करके, उसमें 3 से 10 घंटे तक रहता है। भोजन पेट में कितने समय तक रहता है यह उसकी प्रकृति और शारीरिक स्थिति पर निर्भर करता है - चाहे वह तरल हो या ठोस। प्रवेश करते ही पानी पेट से तुरंत निकल जाता है। अधिक प्रोटीन वाले खाद्य पदार्थ पेट में कार्बोहाइड्रेट खाद्य पदार्थों की तुलना में अधिक समय तक रहते हैं; वसायुक्त भोजन पेट में अधिक समय तक रहता है। भोजन का प्रचार पेट के संकुचन के कारण होता है, जो पाइलोरिक भाग में संक्रमण में योगदान देता है, और फिर पहले से ही महत्वपूर्ण रूप से पचने वाले भोजन के घोल के ग्रहणी में, जहां यह आगे पचता है। यहां, आंतों की ग्रंथियों का रस, जो आंतों के श्लेष्म के साथ-साथ अग्नाशयी रस और पित्त के साथ बिंदीदार होता है, भोजन के घोल पर डाला जाता है। इन रसों के प्रभाव में, पोषक तत्व - प्रोटीन, वसा, कार्बोहाइड्रेट - आगे टूट जाते हैं और ऐसी स्थिति में लाए जाते हैं जहां उन्हें रक्त और लसीका में अवशोषित किया जा सकता है।
अग्नाशय का रस रंगहीन होता है और इसमें होता है क्षारीयप्रतिक्रिया।

मुख्य एंजाइमों में से एक है ट्रिप्सिन, जो अग्नाशयी रस में ट्रिप्सिनोजेन के रूप में निष्क्रिय अवस्था में होता है। ट्रिप्सिनोजेन प्रोटीन को तोड़ नहीं सकता है यदि इसे सक्रिय अवस्था में स्थानांतरित नहीं किया जाता है, अर्थात। ट्रिप्सिन में। यह आंतों के रस में किसी पदार्थ के प्रभाव में होता है एंटरोकिनेस. एंटरोकिनेस आंतों के म्यूकोसा में निर्मित होता है। ग्रहणी में, पेप्सिन की क्रिया बंद हो जाती है, क्योंकि पेप्सिन केवल अम्लीय वातावरण में कार्य करता है। ट्रिप्सिन के प्रभाव में प्रोटीन का आगे पाचन जारी रहता है।

ट्रिप्सिन क्षारीय वातावरण में बहुत सक्रिय है। अम्लीय वातावरण में इसकी क्रिया जारी रहती है, लेकिन गतिविधि कम हो जाती है। ट्रिप्सिन प्रोटीन पर कार्य करता है और उन्हें एल्बुमोज और पेप्टोन और आगे अमीनो एसिड में तोड़ देता है।

पेट और ग्रहणी में, प्रोटीन, वसा और कार्बोहाइड्रेट लगभग पूरी तरह से टूट जाते हैं, उनमें से केवल एक हिस्सा अपचित रहता है। छोटी आंत में, आंतों के रस के प्रभाव में, सभी पोषक तत्वों का अंतिम रूप से टूटना और रक्त में उत्पादों का अवशोषण होता है। यह केशिकाओं के माध्यम से होता है, जिनमें से प्रत्येक छोटी आंतों की दीवार पर स्थित एक विलस तक पहुंचता है।

प्रोटीन चयापचय

पाचन तंत्र में प्रोटीन के टूटने के बाद, परिणामस्वरूप अमीनो एसिड पॉलीपेप्टाइड्स की एक छोटी मात्रा के साथ रक्त में अवशोषित हो जाते हैं - कई अमीनो एसिड से युक्त यौगिक। अमीनो एसिड से, हमारे शरीर की कोशिकाएं एक प्रोटीन का संश्लेषण करती हैं जो कि उपभोग किए गए प्रोटीन से अलग होता है और किसी दिए गए मानव शरीर की विशेषता होती है।

मनुष्यों और जानवरों के शरीर में एक नए प्रोटीन का निर्माण लगातार चलता रहता है, क्योंकि जीवन भर रक्त, त्वचा, आंतों की श्लेष्मा आदि की कोशिकाओं के मरने के बजाय। नई, युवा कोशिकाओं का निर्माण होता है। प्रोटीन भोजन के साथ पाचन नलिका में प्रवेश करते हैं, जहां वे अमीनो एसिड में दरार से गुजरते हैं, और इन कोशिकाओं के लिए विशिष्ट प्रोटीन अवशोषित अमीनो एसिड से बनता है। यदि, पाचन तंत्र को दरकिनार करते हुए, प्रोटीन को सीधे रक्तप्रवाह में पेश किया जाता है, तो इसका उपयोग न केवल मानव शरीर द्वारा किया जा सकता है, बल्कि इससे कई गंभीर जटिलताएं भी हो सकती हैं। तापमान और कुछ अन्य घटनाओं में तेज वृद्धि के साथ शरीर प्रोटीन के इस तरह के परिचय का जवाब देता है। 15-20 दिनों में प्रोटीन की बार-बार शुरूआत के साथ, श्वसन पक्षाघात, हृदय गतिविधि का तेज उल्लंघन और सामान्य आक्षेप के साथ भी मृत्यु हो सकती है।

प्रोटीन को किसी अन्य खाद्य पदार्थ द्वारा प्रतिस्थापित नहीं किया जा सकता है, क्योंकि शरीर में प्रोटीन संश्लेषण केवल अमीनो एसिड से ही संभव है। इसलिए, सभी या सबसे महत्वपूर्ण अमीनो एसिड का सेवन इतना आवश्यक है।

ज्ञात अमीनो एसिड में से, सभी का शरीर के लिए समान मूल्य नहीं होता है। उनमें से वे हैं जिन्हें दूसरों द्वारा प्रतिस्थापित किया जा सकता है या शरीर में अन्य अमीनो एसिड से संश्लेषित किया जा सकता है। इसके साथ ही आवश्यक अमीनो एसिड होते हैं, जिनकी अनुपस्थिति में, या उनमें से एक भी, शरीर में प्रोटीन चयापचय में गड़बड़ी होती है।

प्रोटीन में हमेशा सभी अमीनो एसिड नहीं होते हैं, कुछ में - शरीर को अधिक मात्रा में अमीनो एसिड की आवश्यकता होती है, दूसरों में - कम। अलग-अलग प्रोटीन में अलग-अलग अमीनो एसिड और अलग-अलग अनुपात में होते हैं।

प्रोटीन, जिसमें शरीर के लिए आवश्यक सभी अमीनो एसिड शामिल होते हैं, पूर्ण कहलाते हैं। जिन प्रोटीनों में सभी आवश्यक अमीनो एसिड नहीं होते हैं वे अधूरे होते हैं।

एक व्यक्ति के लिए, पूर्ण प्रोटीन का सेवन महत्वपूर्ण है, क्योंकि शरीर स्वतंत्र रूप से अपने स्वयं के विशिष्ट प्रोटीन को उनसे संश्लेषित कर सकता है। हालांकि, एक पूर्ण प्रोटीन को दो या तीन अधूरे प्रोटीन से बदला जा सकता है, जो एक दूसरे के पूरक हैं, कुल मिलाकर सभी आवश्यक अमीनो एसिड देते हैं। इसलिए, जीव के सामान्य कामकाज के लिए, यह आवश्यक है कि भोजन में पूर्ण प्रोटीन या अधूरे प्रोटीन का एक सेट हो, जो प्रोटीन को पूरा करने के लिए अमीनो एसिड सामग्री के बराबर हो।

भोजन के साथ पूर्ण प्रोटीन का सेवन बढ़ते जीव के लिए अत्यंत महत्वपूर्ण है, क्योंकि एक बच्चे के शरीर में, मरने वाली कोशिकाओं की बहाली के साथ, वयस्कों की तरह, बड़ी संख्या में नई कोशिकाओं का निर्माण होता है।

साधारण मिश्रित भोजन में विभिन्न प्रकार के प्रोटीन होते हैं, जो मिलकर शरीर को अमीनो एसिड की आवश्यकता प्रदान करते हैं। न केवल भोजन से आने वाले प्रोटीन का जैविक मूल्य महत्वपूर्ण है, बल्कि उनकी मात्रा भी है। जब अपर्याप्त प्रोटीन का सेवन होता है, तो जीव की सामान्य वृद्धि रुक ​​जाती है या देरी हो जाती है, क्योंकि इसके अपर्याप्त सेवन के कारण प्रोटीन की आवश्यकताएं पूरी नहीं होती हैं।

जिलेटिन के अपवाद के साथ, पूर्ण प्रोटीन मुख्य रूप से पशु मूल के प्रोटीन होते हैं, जो एक अधूरा प्रोटीन है। अधूरे प्रोटीन मुख्य रूप से वनस्पति मूल के होते हैं। हालांकि, कुछ पौधों (आलू, फलियां, आदि) में पूर्ण प्रोटीन होता है। पशु प्रोटीन में से मांस, अंडे, दूध आदि के प्रोटीन शरीर के लिए विशेष रूप से मूल्यवान होते हैं।

31. प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना किसके द्वारा निर्धारित की जाती है:
क) पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का सर्पिलीकरण
बी) पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का स्थानिक विन्यास
ग) कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का सर्पिलीकरण
डी) कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का कनेक्शन।
32. प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना को बनाए रखने में, निम्नलिखित को स्वीकार नहीं किया जाता है:
ए) पेप्टाइड बी) हाइड्रोजन सी) आयनिक डी) हाइड्रोफोबिक।
33. प्रोटीन के भौतिक-रासायनिक और जैविक गुण पूरी तरह से संरचना द्वारा निर्धारित होते हैं:
ए) प्राथमिक बी) माध्यमिक सी) तृतीयक डी) चतुर्धातुक।
34. तंतुमय प्रोटीन में शामिल हैं:
ए) ग्लोब्युलिन, एल्ब्यूमिन, कोलेजन बी) कोलेजन, केराटिन, मायोसिन
सी) मायोसिन, इंसुलिन, ट्रिप्सिन डी) एल्ब्यूमिन, मायोसिन, फाइब्रोइन।
35. गोलाकार प्रोटीन में शामिल हैं:
ए) फाइब्रिनोजेन, इंसुलिन, ट्रिप्सिन बी) ट्रिप्सिन, एक्टिन, इलास्टिन
c) इलास्टिन, थ्रोम्बिन, एल्ब्यूमिन d) एल्ब्यूमिन, ग्लोब्युलिन, ग्लूकागन।
36. एक प्रोटीन अणु संरचना स्व-संयोजन के परिणामस्वरूप प्राकृतिक (देशी) गुण प्राप्त करता है
ए) प्राथमिक बी) ज्यादातर प्राथमिक, शायद ही कभी माध्यमिक
ग) चतुर्धातुक घ) अधिकतर तृतीयक, विरले ही चतुर्धातुक।
37. न्यूक्लिक एसिड अणुओं के मोनोमर हैं:
ए) न्यूक्लियोसाइड्स बी) न्यूक्लियोटाइड्स सी) पॉलीन्यूक्लियोटाइड्स डी) नाइट्रोजनस बेस।
38. डीएनए अणु में नाइट्रोजनस क्षार होते हैं:
ए) एडेनिन, गुआनिन, यूरैसिल, साइटोसिन बी) साइटोसिन, गुआनिन, एडेनिन, थाइमिन
सी) थाइमिन, यूरैसिल, थाइमिन, साइटोसिन डी) एडेनिन, यूरैसिल, थाइमिन, साइटोसिन

39. एक आरएनए अणु में नाइट्रोजनस आधार होते हैं:
ए) एडेनिन, गुआनिन, यूरैसिल, साइटोसिन बी) साइटोसिन, गुआनिन, एडेनिन, थाइमिन सी) थाइमिन, यूरैसिल, एडेनिन, गुआनिन डी) एडेनिन, यूरैसिल, थाइमिन, साइटोसिन।

सत्यापन कार्य "प्रोटीन जैवसंश्लेषण"

1. प्रोटीन संश्लेषण के लिए कौन से अंगक जिम्मेदार हैं?
2. परमाणु संरचनाओं के नाम क्या हैं जो शरीर के प्रोटीन के बारे में जानकारी संग्रहीत करते हैं?
3. एमआरएनए संश्लेषण के लिए कौन सा अणु एक टेम्पलेट (टेम्पलेट) है?
4. राइबोसोम पर एक प्रोटीन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के संश्लेषण की प्रक्रिया का नाम क्या है?
5. कोडन नामक त्रिक किस अणु पर स्थित होता है?
6. एंटिकोडॉन नामक त्रिक किस अणु पर स्थित होता है?
7. एक एंटिकोडन किस सिद्धांत से एक कोडन को पहचानता है?
8. कोशिका में t-RNA + अमीनो अम्ल संकुल का निर्माण कहाँ होता है?
9. प्रोटीन जैवसंश्लेषण के प्रथम चरण का क्या नाम है?
10. एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला दी गई है: -VAL - ARG - ASP- संबंधित डीएनए श्रृंखलाओं की संरचना का निर्धारण करें।

मुझे जीव विज्ञान में मदद चाहिए क्योंकि मैं एक चौथाई में तीन लोगों के साथ मर जाऊँगा!

1) डीएनए जीन के टुकड़े में एक निशान होता है। न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम TCGGTCAACCTTAGCT। प्रोटीन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में i-RNA और अमीनो एसिड के न्यूक्लियोटाइड का क्रम निर्धारित करें।
2) डीएनए अणु के एक खंड के दाहिने स्ट्रैंड से संश्लेषित एमआरएनए के न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम का निर्धारण करें, यदि इसके बाएं स्ट्रैंड में एक निशान है। अनुक्रम: -Ts-G-A-G-T-T-T-G-G-A-T-T-Ts-G-T-G।
3) प्रोटीन अणु में अमीनो एसिड अवशेषों का क्रम निर्धारित करें
-जी-टी-ए-ए-जी-ए-टी-टी-टी-टी-टी-टी-जी-टी-जी
4) एमआरएनए अणु में न्यूक्लियोटाइड के अनुक्रम का निर्धारण करें, यदि इससे संश्लेषित प्रोटीन अणु के हिस्से का रूप है: - थ्रेओनीन - मेथियोनीन - हिस्टिडाइन - वेलिन - आर्ग। - प्रोलाइन - सिस्टीन -।
5) यदि डीएनए खंड से इसे कूटबद्ध किया जाए तो प्रोटीन संरचना कैसे बदलेगी:
-जी-ए-टी-ए-सी-सी-जी-ए-टी-ए-ए-ए-जी-ए-सी- छठे और तेरहवें (बाएं) न्यूक्लियोटाइड को हटा दें?
6) प्रोटीन की संरचना में क्या परिवर्तन होंगे, यदि डीएनए क्षेत्र में इसे कूटबद्ध किया जाए: -T-A-A-C-A-G-A-G-G-A-C-C-A-A-G-... 10 और 11 न्यूक्लियोटाइड्स के बीच साइटोसिन शामिल है, 13 और 14 के बीच - थाइमिन, और अंत में ग्वानिन के बगल में एक और ग्वानिन टूट जाता है?
7) डीएनए क्षेत्र में एन्कोडेड प्रोटीन की mRNA और प्राथमिक संरचना का निर्धारण करें: -G-T-T-C-T-A-A-A-A-G-G-C-C-A-T- .. यदि 5-वें न्यूक्लियोटाइड को हटा दिया जाएगा, और 8वें और 9वें न्यूक्लियोटाइड के बीच एक थाइमिडाइल न्यूक्लियोटाइड होगा?
8) पॉलीपेप्टाइड में निम्नलिखित शामिल हैं। अमीनो एसिड एक के बाद एक व्यवस्थित होते हैं: वेलिन - ऐलेनिन - ग्लाइसिन - लाइसिन - ट्रिप्टोफैन - वेलिन - सल्फर-ग्लूटामिक एसिड। उपरोक्त पॉलीपेप्टाइड को एन्कोडिंग करने वाले डीएनए क्षेत्र की संरचना का निर्धारण करें।
9) शतावरी - ग्लाइसिन - फेनिलएलनिन - प्रोलाइन - थ्रेओनीन - मेथियोनीन - लाइसिन - वेलिन - ग्लाइसिन .... अमीनो एसिड, क्रमिक रूप से एक पॉलीपेप्टाइड बनाते हैं। इस पॉलीपेप्टाइड को कूटने वाले डीएनए खंड की संरचना का निर्धारण करें।