Proteinat janë një komponent thelbësor i ushqimit. Ndryshe nga proteinat, karbohidratet dhe yndyrnat nuk janë përbërës thelbësorë të ushqimit. Rreth 100 gram proteina konsumohen çdo ditë nga një i rritur i shëndetshëm. Proteinat dietike janë burimi kryesor i azotit për trupin. Në aspektin ekonomik, proteinat janë përbërësi më i shtrenjtë ushqimor. Prandaj, vendosja e standardeve të proteinave në ushqim ishte shumë e rëndësishme në historinë e biokimisë dhe mjekësisë.
Në eksperimentet e Karl Voith, u vendosën për herë të parë normat për konsumin e proteinave dietike - 118 g / ditë, karbohidratet - 500 g / ditë, yndyrnat 56 g / ditë. M. Rubner ishte i pari që përcaktoi se 75% e azotit në trup gjendet në proteina. Ai përpiloi një bilanc të azotit (përcaktoi se sa azot humbet një person në ditë dhe sa azot shtohet).
Në një të rritur person i shëndetshëm vëzhguar Bilanci i azotit - "Bilanci zero i azotit"(sasia ditore e azotit që ekskretohet nga trupi korrespondon me sasinë e përthithur).
Bilanci pozitiv i azotit(sasia ditore e azotit që ekskretohet nga trupi është më e vogël se sasia e përthithur). Vërehet vetëm në një trup në rritje ose gjatë restaurimit të strukturave proteinike (për shembull, gjatë periudhës së rikuperimit nga sëmundje të rënda ose gjatë ndërtimit të masës muskulore).
Bilanci negativ i azotit(sasia ditore e azotit që ekskretohet nga trupi është më e lartë se sasia e përthithur). Vërehet me mungesë proteinash në trup. Arsyet: sasia e pamjaftueshme e proteinave në ushqim; sëmundje të shoqëruara me rritje të shkatërrimit të proteinave.
Në historinë e biokimisë, eksperimentet u kryen kur një person ushqehej vetëm me karbohidrate dhe yndyrna ("dietë pa proteina"). Në këto kushte u mat balanca e azotit. Pas disa ditësh, sekretimi i azotit nga trupi u ul në një vlerë të caktuar, dhe pas kësaj ai u mbajt për një kohë të gjatë në një nivel konstant: një person humbi 53 mg azot për kg peshë trupore në ditë (afërsisht 4 g nitrogjen në ditë). Kjo sasi azoti korrespondon përafërsisht 23-25 g proteina në ditë. Kjo vlerë u quajt "RAPORTI I VESHJES". Më pas në dietë u shtuan 10 g proteina çdo ditë, dhe sekretimi i azotit u rrit. Por ende vërehej një bilanc negativ i azotit. Më pas ata filluan të shtonin 40-45-50 gram proteina në ditë në ushqim. Me një përmbajtje të tillë proteine në ushqim, u vu re një bilanc zero i azotit (balanca e azotit). Kjo vlerë (40-50 gram proteina në ditë) quhej MINIMUM FIZIOLOGJIK I PROTEINËS.
Në vitin 1951, u propozuan standardet e proteinave dietike: 110-120 gram proteina në ditë.
Tani është vërtetuar se 8 aminoacide janë thelbësore. Kërkesa ditore për çdo aminoacid esencial është 1-1,5 gram, dhe trupi ka nevojë për 6-9 gram aminoacide esenciale në ditë në total. përmbajtja aminoacide esenciale ndryshon në ushqime të ndryshme. Prandaj, proteina minimale fiziologjike mund të jetë e ndryshme për produkte të ndryshme.
Sa proteina duhet të hani për të ruajtur ekuilibrin e azotit? 20 gr. e bardha e vezës, ose 26-27 gr. proteinat e mishit ose qumështit, ose 30 gr. proteinat e patates, ose 67 gr. proteinat miell gruri. E bardha e vezës përmban një grup të plotë të aminoacideve. Kur hani proteina bimore, nevojiten shumë më tepër proteina për të rimbushur minimumin fiziologjik. Kërkesat për proteina për gratë (58 gram në ditë) janë më pak se për burrat (70 g proteina në ditë) - të dhëna nga standardet amerikane.
Bilanci i azotit bilanci i azotit.
Aminoacidet e mbetura sintetizohen lehtësisht në qeliza dhe quhen jo thelbësore. Këto përfshijnë glicinë, acid aspartik, asparagine, acid glutamik, glutamine, serine, proline, alanine.
Megjithatë ushqim pa proteina përfundon me vdekjen e organizmit. Përjashtimi i qoftë edhe një aminoacidi esencial nga dieta çon në përthithje jo të plotë të aminoacideve të tjera dhe shoqërohet me zhvillimin e një ekuilibri negativ të azotit, rraskapitje, rritje të ngecur dhe mosfunksionim të sistemit nervor.
Me një dietë pa proteina, 4 g azot çlirohen në ditë, që është 25 g proteina (RAPIONI I VESHJES).
Minimumi fiziologjik i proteinave - sasi minimale proteina në ushqim e nevojshme për të ruajtur ekuilibrin e azotit është 30-50 g/ditë.
TRETJA E PROTEINAVE NË TRAKTIN GASTROINTESTINAL. KARAKTERISTIKAT E PEPTIDAZËVE TË STOMAKUT, FORMIMI DHE ROLI I ACIDIT HOLARIK.
Përmbajtja e aminoacideve të lira në produktet ushqimore është shumë e ulët. Pjesa dërrmuese e tyre janë pjesë e proteinave që hidrolizohen në traktin gastrointestinal nën veprimin e enzimave të proteazës). Specifikimi i substratit të këtyre enzimave qëndron në faktin se secila prej tyre këput lidhjet peptide të formuara nga aminoacide të caktuara me shpejtësinë më të lartë. Proteazat që hidrolizojnë lidhjet peptide brenda një molekule proteine i përkasin grupit të endopeptidazave. Enzimat që i përkasin grupit të ekzopeptidazave hidrolizojnë lidhjen peptide të formuar nga aminoacidet terminale. Nën ndikimin e të gjitha proteazave gastrointestinale, proteinat e ushqimit shpërbëhen në aminoacide individuale, të cilat më pas hyjnë në qelizat e indeve.
Formimi dhe roli i acidit klorhidrik
Funksioni kryesor tretës i stomakut është se ai fillon tretjen e proteinave. Luan një rol të rëndësishëm në këtë proces acid klorhidrik. Proteinat që hyjnë në stomak stimulojnë sekretimin histamine dhe grupet e hormoneve proteinike - gastrinov, të cilat, nga ana tjetër, shkaktojnë sekretimin e HCI dhe të proenzimës pepsinogjen. HCI formohet në qelizat parietale të gjëndrave gastrike
Burimi i H + është H 2 CO 3, i cili formohet në qelizat parietale të stomakut nga CO 2 që shpërndahet nga gjaku dhe H 2 O nën veprimin e enzimës anhidrazë karbonik.
Disociimi i H 2 CO 3 çon në formimin e bikarbonatit, i cili lëshohet në plazmë me pjesëmarrjen e proteinave të veçanta. Jonet C1 hyjnë në lumenin e stomakut përmes kanalit të klorurit.
PH bie në 1.0-2.0.
Nën ndikimin e HCl, proteinat ushqimore që nuk i janë nënshtruar trajtimit termik denatyrohen, gjë që rrit disponueshmërinë e lidhjeve peptide për proteazat. Hcl ka një efekt baktericid dhe parandalon bakteret patogjene të hyjnë në zorrët. Përveç kësaj, acidi klorhidrik aktivizon pepsinogjenin dhe krijon një pH optimal për veprimin e pepsinës.
Pepsinogjeni është një proteinë e përbërë nga një zinxhir i vetëm polipeptid. Nën ndikimin e HCl shndërrohet në pepsinë aktive.Gjatë procesit të aktivizimit, si rezultat i proteolizës së pjesshme, nga skaji N i molekulës së pepsinogjenit shkëputen mbetjet e aminoacideve, të cilat përmbajnë pothuajse të gjitha aminoacidet e ngarkuara pozitivisht të pranishëm. në pepsinogjen. Kështu, aminoacidet e ngarkuara negativisht janë mbizotëruese në pepsinën aktive, të cilat janë të përfshira në rirregullimet konformacionale të molekulës dhe formimin e qendrës aktive. Molekulat aktive të pepsinës të formuara nën ndikimin e HCl aktivizojnë shpejt molekulat e mbetura të pepsinogjenit (autokatalizë). Pepsina kryesisht hidrolizon lidhjet peptide në proteinat e formuara nga aminoacidet aromatike (fenilalanina, triptofani, tirozina) Pepsina është një endopeptidazë, prandaj si rezultat i veprimit të saj, në stomak formohen peptide më të shkurtra, por jo aminoacide të lira.
Te fëmijët foshnjëria ka një enzimë në stomak rennin(kimozinë), e cila shkakton mpiksjen e qumështit. Nuk ka reninë në stomakun e të rriturve; qumështi i tyre gjizë nën ndikimin e HCl dhe pepsinës.
një proteazë tjetër - gastricin. Të tre enzimat (pepsina, renina dhe gastriksina) janë të ngjashme në strukturën primare
AMINOACIDET KETOGJENIKE DHE GLIKOGJENIKE. REAKSIONET ANAPLEROTIKE, SINTEZA E AMINOACIDEVE ESENCIALE (SHEMBULL).
Amino katabolizmi reduktohet në formim piruvat, acetil-CoA, α -ketoglutarat, succinil-CoA, fumarate, aminoacide glikogjenike oksaloacetate- konvertohen në piruvat dhe produkte të ndërmjetme të ciklit TCA dhe në fund të fundit formojnë oksaloacetat, mund të përdoren në procesin e glukoneogjenezës.
ketogjenike aminoacidet në procesin e katabolizmit shndërrohen në acetoacetate (Lys, Leu) ose acetil-CoA (Leu) dhe mund të përdoren në sintezë trupat ketonikë.
glikoketogjene aminoacidet përdoren si për sintezën e glukozës ashtu edhe për sintezën e trupave të ketonit, pasi në procesin e katabolizmit të tyre formohen dy produkte - një metabolit i caktuar i ciklit të citrateve dhe acetoacetat (Tri, Fen, Tyr) ose acetil-CoA. (Ile).
Reaksionet anaplerotike - mbetjet e aminoacideve pa azot përdoren për të rimbushur sasinë e metabolitëve rrugë të përbashkët katabolizmi, i cili shpenzohet në sintezën e substancave biologjikisht aktive.
Enzima piruvat karboksilazë (koenzima - biotin), e cila katalizon këtë reaksion, gjendet në mëlçi dhe muskuj.
2. Aminoacidet → Glutamat → α-Ketoglutarat
nën ndikimin e glutamat dehidrogjenazës ose aminotransferazave.
3. 
Propionyl-CoA, dhe më pas succinyl-CoA, mund të formohen gjithashtu gjatë zbërthimit të niveleve më të larta. Acidet yndyrore me një numër tek të atomeve të karbonit
4. Aminoacidet → Fumarate
5. Aminoacidet → Oxaloacetat
Reaksionet 2, 3 ndodhin në të gjitha indet (përveç mëlçisë dhe muskujve) ku mungon piruvat karboksilaza.
VII. BIOSINTEZA E AMINOACIDEVE ENSENCIAL
Në trupin e njeriut, sinteza e tetë aminoacideve jo thelbësore është e mundur: Ala, Asp, Asn, Ser, Gly, Glu, Gln, Pro. Skeleti i karbonit i këtyre aminoacideve formohet nga glukoza. Grupi α-amino futet në acidet α-keto përkatëse si rezultat i reaksioneve të transaminimit. Donator universal α -grupi amino shërben si glutamat.
Aminoacidet sintetizohen nga transaminimi i α-keto acideve të formuara nga glukoza
Glutamat formohet edhe gjatë aminimit reduktiv të α-ketoglutaratit nga glutamat dehidrogjenaza.
TRANSAMINIMI: SKEMA E PROCESIT, ENZIMET, BIOROLE. BIOROLLE E ALATE DHE ASAT DHE RËNDËSIA KLINIKE E PËRCAKTIMIT TË TYRE NË SERUMIN E GJAKUT.
Transaminimi është reagimi i transferimit të një grupi α-amino nga një aminoacid në një acid α-keto, duke rezultuar në formimin e një keto acidi të ri dhe një aminoacidi të ri. procesi i transaminimit është lehtësisht i kthyeshëm
Reaksionet katalizohen nga enzimat aminotransferaza, koenzima e së cilës është piridoksal fosfati (PP).
Aminotransferazat gjenden si në citoplazmë ashtu edhe në mitokondri të qelizave eukariote. Më shumë se 10 aminotransferaza, të ndryshme në specifikat e substratit, janë gjetur në qelizat njerëzore. Pothuajse të gjitha aminoacidet mund t'i nënshtrohen reaksioneve të transaminimit. me përjashtim të lizinës, treoninës dhe prolinës.
- Në fazën e parë, një grup amino nga substrati i parë, aka, i shtohet fosfatit piridoksal në qendrën aktive të enzimës duke përdorur një lidhje aldimine. Formohet një kompleks enzimë-piridoksamin fosfat dhe një acid keto - produkti i parë i reagimit. Ky proces përfshin formimin e ndërmjetëm të 2 bazave Schiff.
- Në fazën e dytë, kompleksi enzimë-piridoksamin fosfat kombinohet me acidin keto dhe, nëpërmjet formimit të ndërmjetëm të 2 bazave Schiff, transferon grupin amino në ketoacidin. Si rezultat, enzima kthehet në formën e saj amtare dhe formohet një aminoacid i ri - produkti i dytë i reagimit. Nëse grupi aldehid i piridoksal fosfatit nuk është i zënë nga grupi amino i substratit, atëherë ai formon një bazë Schiff me grupin ε-amino të radikalit të lizinës në vendin aktiv të enzimës.
Më shpesh, reaksionet e transaminimit përfshijnë aminoacide, përmbajtja e të cilave në inde është dukshëm më e lartë se të tjerët - glutamat, alaninë, aspartat dhe keto acidet e tyre përkatëse - α -ketoglutarat, piruvat dhe oksaloacetat. Dhuruesi kryesor i grupit amino është glutamati.
Enzimat më të bollshme në shumicën e indeve të gjitarëve janë: ALT (AlAT) katalizon reaksionin e transaminimit midis alaninës dhe α-ketoglutaratit. Kjo enzimë lokalizohet në citosolin e qelizave të shumë organeve, por sasia më e madhe gjendet në qelizat e mëlçisë dhe muskulit të zemrës. ACT katalizon reaksionin e transaminimit midis aepartatit dhe α-ketoglutaratit. formohen oksaloacetati dhe glutamati. Sasia më e madhe e tij gjendet në qelizat e muskujve të zemrës dhe mëlçisë. specifikat e organeve të këtyre enzimave.
Normalisht, aktiviteti i këtyre enzimave në gjak është 5-40 U/l. Kur qelizat e organit përkatës dëmtohen, enzimat lëshohen në gjak, ku aktiviteti i tyre rritet ndjeshëm. Meqenëse AST dhe ALT janë më aktive në qelizat e mëlçisë, zemrës dhe muskujve skeletorë, ato përdoren për të diagnostikuar sëmundjet e këtyre organeve. Në qelizat e muskujve të zemrës, sasia e AST tejkalon ndjeshëm sasinë e ALT, dhe në mëlçi, e kundërta është e vërtetë. Prandaj, matja e njëkohshme e aktivitetit të të dy enzimave në serumin e gjakut është veçanërisht informuese. Raporti i aktiviteteve AST/ALT quhet "koeficienti de Ritis". Normalisht, ky koeficient është 1.33±0.42. Gjatë infarktit të miokardit, aktiviteti i AST në gjak rritet 8-10 herë, dhe ALT - 2.0 herë.
Me hepatit, aktiviteti i ALT në serumin e gjakut rritet me ~ 8-10 herë, dhe AST - me 2-4 herë.
Sinteza e melaninës.
Llojet e melaninave
Reaksioni i aktivizimit të metioninës
Forma aktive e metioninës është S-adenozilmetionina (SAM), një formë sulfoniumi e aminoacidit të formuar nga shtimi i metioninës në molekulën e adenozinës. Adenozina formohet nga hidroliza e ATP.
Ky reaksion katalizohet nga enzima metionine adenoziltransferaza, e cila është e pranishme në të gjitha llojet e qelizave. Struktura (-S + -CH 3) në SAM është një grup i paqëndrueshëm, i cili përcakton aktivitetin e lartë të grupit metil (prandaj edhe termi "metioninë aktive"). Ky reagim është unik në sistemet biologjike, sepse duket të jetë i vetmi reaksion i njohur që çliron të tre mbetjet fosfate të ATP. Ndarja e grupit metil nga SAM dhe transferimi i tij në përbërjen pranuese katalizohet nga enzimat metiltransferazë. SAM konvertohet në S-adenosilhomocisteinë (SAT) gjatë reagimit.
Sinteza e kreatinës
Kreatina është e nevojshme për formimin e një përbërësi me energji të lartë në muskuj - kreatinë fosfat. Sinteza e kreatinës ndodh në 2 faza me pjesëmarrjen e 3 aminoacideve: argininës, glicinës dhe metioninës. Në veshka acetati i guanidinës formohet nga veprimi i glicinës amidinotransferazës. Më pas transportohet acetati i guanidinës tek mëlçia ku ndodh reaksioni i metilimit.
Reaksionet e transmetilimit përdoren gjithashtu për:
- sinteza e adrenalinës nga norepinefrina;
- sinteza e anserinës nga karnozina;
- metilimi i bazave azotike në nukleotide, etj.;
- inaktivizimi i metabolitëve (hormoneve, ndërmjetësve, etj.) dhe neutralizimi i komponimeve të huaja, duke përfshirë barnat.
Inaktivizimi i amineve biogjene ndodh gjithashtu:
metilimi me pjesëmarrjen e SAM nën veprimin e metiltransferazave. Në këtë mënyrë mund të çaktivizohen amina të ndryshme biogjene, por më së shpeshti çaktivizohen gastamina dhe adrenalina. Kështu, inaktivizimi i adrenalinës ndodh nga metilimi i grupit hidroksil në pozicionin orto.
TOKSICITETI I AMONIAKIT. FORMIMI DHE SHKARTËSIMI I TIJ.
Katabolizmi i aminoacideve në inde ndodh vazhdimisht me një shpejtësi prej ~ 100 g/ditë. Në këtë rast, si rezultat i deaminimit të aminoacideve, nje numer i madh i amoniaku. Sasi dukshëm më të vogla formohen gjatë deaminimit të amineve dhe nukleotideve biogjene. Një pjesë e amoniakut formohet në zorrë si rezultat i veprimit të baktereve në proteinat ushqimore (proteinat e kalbura në zorrë) dhe hyn në gjakun e venës porta. Përqendrimi i amoniakut në gjakun e venës porta është dukshëm më i lartë se në qarkullimin e përgjithshëm të gjakut. Një sasi e madhe amoniaku mbahet në mëlçi, e cila ruan përmbajtje të ulëtështë në gjakun e tij. Përqendrimi normal i amoniakut në gjak rrallë kalon 0,4-0,7 mg/l (ose 25-40 μmol/l
Amoniaku është një përbërës toksik. Edhe një rritje e lehtë e përqendrimit të saj ka një efekt negativ në trup, dhe kryesisht në sistemin nervor qendror. Kështu, një rritje në përqendrimin e amoniakut në tru në 0.6 mmol shkakton konvulsione. Simptomat e hiperammonemisë përfshijnë dridhje, të folur të paqartë, të përzier, të vjella, marramendje, kriza dhe humbje të vetëdijes. Në raste të rënda, koma zhvillohet me një përfundim fatal. Mekanizmi i efektit toksik të amoniakut në tru dhe në trup në tërësi është padyshim i lidhur me efektin e tij në disa sisteme funksionale.
- Amoniaku depërton lehtësisht përmes membranave në qeliza dhe në mitokondri zhvendos reagimin e katalizuar nga glutamat dehidrogjenaza drejt formimit të glutamatit:
α-Ketoglutarat + NADH + H + + NH 3 → Glutamate + NAD + .
Një rënie në përqendrimin e α-ketoglutarat shkakton:
· frenimi i metabolizmit të aminoacideve (reaksioni i transaminimit) dhe, për rrjedhojë, sinteza e neurotransmetuesve prej tyre (acetilkolina, dopamina, etj.);
· Gjendja hipoenergjetike si rezultat i një ulje të shkallës së ciklit TCA.
Pamjaftueshmëria e α-ketoglutarat çon në një ulje të përqendrimit të metabolitëve të ciklit TCA, gjë që shkakton një përshpejtim të reaksionit të sintezës së oksaloacetatit nga piruvati, i shoqëruar nga konsumimi intensiv i CO 2. Rritja e prodhimit dhe konsumit të dioksidit të karbonit gjatë hiperamonemisë është veçanërisht karakteristike për qelizat e trurit. Rritja e përqendrimit të amoniakut në gjak e zhvendos pH në anën alkaline (duke shkaktuar alkalozë). Kjo, nga ana tjetër, rrit afinitetin e hemoglobinës për oksigjenin, gjë që çon në hipoksi të indeve, akumulim të CO 2 dhe një gjendje hipoenergjetike, e cila prek kryesisht trurin. Përqendrimet e larta të amoniakut stimulojnë sintezën e glutaminës nga glutamati në indin nervor (me pjesëmarrjen e sintetazës së glutaminës):
Glutamat + NH 3 + ATP → Glutamine + ADP + H 3 P0 4.
· Akumulimi i glutaminës në qelizat neurogliale çon në rritje presioni osmotik në to ënjtja e astrociteve dhe në përqëndrime të larta mund të shkaktojë edemë cerebrale Ulja e përqendrimit të glutamatit prish shkëmbimin e aminoacideve dhe neurotransmetuesve, në veçanti sintezën e acidit γ-aminobutirik (GABA), transmetuesit kryesor frenues. Me mungesë të GABA dhe ndërmjetësve të tjerë, përçimi i impulseve nervore prishet dhe ndodhin konvulsione. Joni NH 4 + praktikisht nuk depërton në membranat citoplazmike dhe mitokondriale. Një tepricë e jonit të amonit në gjak mund të prishë transportin transmembranor të kationeve monovalente Na + dhe K +, duke konkurruar me to për kanale jonike, gjë që ndikon gjithashtu në përcjelljen e impulseve nervore.
Intensiteti i lartë i proceseve të deaminimit të aminoacideve në inde dhe shumë nivel i ulët amoniaku në gjak tregon se amoniaku lidhet në mënyrë aktive në qeliza për të formuar komponime jo toksike që ekskretohen nga trupi në urinë. Këto reagime mund të konsiderohen si reagime të neutralizimit të amoniakut. Disa lloje të reagimeve të tilla janë gjetur në inde dhe organe të ndryshme. Reagimi kryesor i lidhjes së amoniakut, i cili ndodh në të gjitha indet e trupit, është 1.) sinteza e glutaminës nën veprimin e glutamin sintetazës:
Glutamina sintetaza lokalizohet në mitokondri qelizore; që enzima të funksionojë, kërkohet një kofaktor - jonet Mg 2+. Glutamin sintetaza është një nga enzimat kryesore rregullatore të metabolizmit të aminoacideve dhe frenohet në mënyrë alosterike nga AMP, glukozë-6-fosfati, si dhe Gly, Ala dhe His.
Në qelizat e zorrëve Nën veprimin e enzimës glutaminazë, lëshimi hidrolitik i azotit amid ndodh në formën e amoniakut:
Glutamati i formuar në reaksion i nënshtrohet transaminimit me piruvat. Grupi oc-amino i acidit glutamik transferohet në alaninë:
Glutamina është dhuruesi kryesor i azotit në trup. Azoti amid i glutaminës përdoret për sintezën e nukleotideve të purinës dhe pirimidinës, asparaginës, amino sheqernave dhe komponimeve të tjera.
METODA PËR PËRCAKTIMIN E URËS NË SERUMIN E GJAKUT
Në lëngjet biologjike M. përcaktohet duke përdorur metoda gasometrike, metoda fotometrike të drejtpërdrejta bazuar në reaksionin e M. me substanca të ndryshme me formimin e sasive ekuimolekulare të produkteve me ngjyrë, si dhe metoda enzimatike duke përdorur kryesisht enzimën ureazë. Metodat gasometrike bazohen në oksidimin e M. me hipobromit natriumi në një mjedis alkalik NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O. Vëllimi i gazit të azotit matet duke përdorur një aparat të veçantë. , më shpesh aparati Borodin. Megjithatë, kjo metodë ka specifikë dhe saktësi të ulët. Metodat fotometrike më të zakonshme janë ato të bazuara në reaksionin e metalit me diacetil monooksimin (reaksioni i Feronit).
Për të përcaktuar urenë në serumin e gjakut dhe në urinë, përdoret një metodë e unifikuar, e bazuar në reagimin e uresë me diacetil monooksimin në prani të tiosemikarbazidit dhe kripërave të hekurit në mjedis acid. Një metodë tjetër e unifikuar për përcaktimin e M. është metoda e ureazës: NH 2 -CO-NH 2 → ureazë NH 3 + CO 2. Amoniaku i çliruar formon indofenol me hipoklorit natriumi dhe fenol, i cili ka Ngjyra blu. Intensiteti i ngjyrës është proporcional me përmbajtjen M në kampionin e provës. Reaksioni i ureazës është shumë specifik; vetëm 20 mostra janë marrë për testim. µl serum gjaku i holluar në raport 1:9 me tretësirë NaCl (0,154 M). Ndonjëherë në vend të fenolit përdoret salicilat natriumi; Serumi i gjakut hollohet si më poshtë: në 10 µl serumin e gjakut shtoni 0.1 ml ujë ose NaCl (0,154 M). Reaksioni enzimatik në të dyja rastet vazhdon në 37° për 15 dhe 3-3 1/2 min përkatësisht.
Derivatet e M., në molekulën e së cilës atomet e hidrogjenit zëvendësohen me radikale acidike, quhen ureide. Shumë ureide dhe disa prej derivateve të tyre të zëvendësuar me halogjen përdoren në mjekësi si barna. Ureidet përfshijnë, për shembull, kripërat e acidit barbiturik (malonylurea), aloksanit (mesoksalil ure); ureide heterociklike është acidi urik .
SKEMA E PËRGJITHSHME E SHKRIMJES SË HEMEVE. BILIRUBINA “DIREKTE” DHE “INDIREKTE”, RËNDËSIA KLINIKE E PËRKUFIZIMIT TË SAJ.
Heme (heme oxygenase) - biliverdin (biliverdin reductase) - bilirubin (UDP-glucuraniltransferase) - bilirubin monoglucuronide (UD-glukuroniltransferase) - bilirubin diglucuronide
Në kushte normale, përqendrimi i bilirubinës totale në plazmë është 0.3-1 mg/dl (1.7-17 μmol/l), 75% e bilirubinës totale është në formë të pakonjuguar (bilirubinë indirekte). Në klinikë, bilirubina e konjuguar quhet bilirubinë e drejtpërdrejtë sepse është e tretshme në ujë dhe mund të reagojë shpejt me diazoreagjentin për të formuar një përbërje. Ngjyra rozë, është një reagim i drejtpërdrejtë i Van der Berg. Bilirubina e pakonjuguar është hidrofobike, kështu që gjendet në plazmën e gjakut e kompleksuar me albuminë dhe nuk reagon me diazoreagjentin derisa të shtohet një tretës organik, si etanoli, i cili precipiton albuminën. Ilirubina e pakonjuguar, e cila reagon me bojën azo vetëm pas precipitimit të proteinave, quhet bilirubinë indirekte.
Në pacientët me patologji hepatoqelizore, shoqëruar me një rritje të zgjatur të përqendrimit të bilirubinës së konjuguar, në gjak gjendet një formë e tretë e bilirubinës plazmatike, në të cilën bilirubina është e lidhur në mënyrë kovalente me albuminën dhe për këtë arsye nuk mund të ndahet në mënyrën e zakonshme. Në disa raste, deri në 90% të përmbajtjes totale të bilirubinës në gjak mund të jetë në këtë formë.
METODAT E ZBATIMIT TË HEMËS SË HEMOGLOBINËS: FIZIKE (ANALIZA SPEKTRALE E HEMOGLOBINËS DHE DERIVATET E SAJ); FIZIKE DHE KIMIKE (MARRJA E KRISTALEVE TË HIDRATIT HEMIN).
Analiza spektrale hemoglobina dhe derivatet e saj. Përdorimi i metodave spektrografike gjatë ekzaminimit të një solucioni të oksihemoglobinës zbulon dy breza thithës sistemik në pjesën e verdhë-jeshile të spektrit midis linjave Fraunhofer D dhe E; hemoglobina e reduktuar ka vetëm një brez të gjerë në të njëjtën pjesë të spektrit. Dallimet në thithjen e rrezatimit nga hemoglobina dhe oksihemoglobina shërbyen si bazë për një metodë për studimin e shkallës së ngopjes me oksigjen të gjakut - oksigjemometria.
Karbhemoglobina është afër spektrit të saj me oksihemoglobinën, megjithatë, kur shtohet një substancë reduktuese, karbhemoglobina shfaqet me dy breza absorbues. Spektri i methemoglobinës karakterizohet nga një brez i ngushtë absorbimi në të majtë në kufirin e pjesëve të kuqe dhe të verdhë të spektrit, një brez i dytë i ngushtë në kufirin e zonës së verdhë dhe të gjelbër dhe së fundi, një brez i tretë i gjerë në pjesë e gjelbër e spektrit
Kristalet e heminës ose hidroklorurit të hematinës. Sipërfaqja e njollës gërvishtet në një rrëshqitje xhami dhe disa kokrra janë grimcuar. Shtoni 1-2 kokrra kripe dhe 2-3 pika akulli uthull ua. Mbuloni gjithçka me një kapak dhe ngroheni me kujdes, pa e zier. Prania e gjakut vërtetohet nga shfaqja e mikrokristaleve kafe-verdhë në formë tabletash rombike. Nëse kristalet janë të formuar keq, ato kanë pamjen e farës së kërpit. Marrja e kristaleve hemin sigurisht që vërteton praninë e gjakut në objektin e testimit. Rezultat negativ mostra nuk ka rëndësi. Yndyra dhe ndryshku e bëjnë të vështirë marrjen e kristaleve të heminës
LLOJET REAKTIVE TË OXYGJENIT: ANION SUPEROXID, PEROKSID HIDROGJEN, RADIKAL HIDROXYL, PEROKSINITRITE. FORMIMI I TYRE, SHKAQET E TOXICICISE. ROLI FIZIOLOGJIK I ROS.
Në CPE, rreth 90% e O2 që hyn në qeliza absorbohet. Pjesa tjetër e O 2 përdoret në ORP të tjera. Enzimat e përfshira në ORR duke përdorur O2 ndahen në 2 grupe: oksidazat dhe oksigjenazat.
Oksidazat përdorin oksigjenin molekular vetëm si pranues të elektroneve, duke e reduktuar atë në H 2 O ose H 2 O 2.
Oksigjenazat përfshijnë një (monooksigjenazë) ose dy (dioksigjenazë) atome oksigjeni në produktin e reaksionit që rezulton.
Edhe pse këto reaksione nuk shoqërohen me sintezën e ATP, ato janë të nevojshme për shumë reaksione specifike në metabolizmin e aminoacideve), sintezën e acideve biliare dhe steroideve) dhe në reaksionet e neutralizimit të substancave të huaja në mëlçi.
Në shumicën e reaksioneve që përfshijnë oksigjenin molekular, reduktimi i tij ndodh në faza, me transferimin e një elektroni në çdo fazë. Gjatë transferimit me një elektron, formimi i ndërmjetme me rezolucion të lartë forma aktive oksigjen.
Në një gjendje të pangacmuar, oksigjeni nuk është toksik. Formimi i formave toksike të oksigjenit shoqërohet me veçoritë e strukturës së tij molekulare. O 2 përmban 2 elektrone të paçiftuara, të cilat ndodhen në orbitale të ndryshme. Secila prej këtyre orbitaleve mund të pranojë një elektron më shumë.
Shërim të plotë O 2 ndodh si rezultat i 4 tranzicioneve me një elektron:
Superoksidi, peroksidi dhe radikalët hidroksil janë agjentë oksidues aktivë, të cilët përbëjnë një rrezik serioz për shumë njerëz. komponentët strukturorë qelizat
Llojet reaktive të oksigjenit mund të heqin elektronet nga shumë komponime, duke i kthyer ato në radikale të reja të lira, duke filluar reaksionet zinxhir oksidativ
Efekti i dëmshëm i radikaleve të lira në komponentët e qelizave. 1 - shkatërrimi i proteinave; 2 - Dëmtimi i ER; 3 - shkatërrimi i membranës bërthamore dhe dëmtimi i ADN-së; 4 - shkatërrimi i membranave mitokondriale; depërtimi i ujit dhe joneve në qelizë.
Formimi i superoksidit në CPE."Rrjedhja" e elektroneve në CPE mund të ndodhë gjatë transferimit të elektroneve me pjesëmarrjen e koenzimës Q. Me reduktimin, ubiquinoni shndërrohet në anion radikal gjysmëkinoni. Ky radikal reagon në mënyrë jo enzimatike me O2 për të formuar një radikal superoksid. 
Shumica Llojet reaktive të oksigjenit formohen gjatë transferimit të elektroneve në CPE, kryesisht gjatë funksionimit të kompleksit të dehidrogjenazës QH 2. Kjo ndodh si rezultat i transferimit jo enzimatik ("rrjedhje") të elektroneve nga QH 2 në oksigjen (
në fazën e transferimit të elektroneve me pjesëmarrjen e citokrom oksidazës (kompleksi IV), "rrjedhja" e elektroneve nuk ndodh për shkak të pranisë në enzimë të qendrave të veçanta aktive që përmbajnë Fe dhe Cu dhe reduktimin e O 2 pa lëshuar radikale të lira të ndërmjetme.
Në leukocitet fagocitare gjatë procesit të fagocitozës rritet përthithja e oksigjenit dhe formimi i radikaleve aktive. Llojet reaktive të oksigjenit formohen si rezultat i aktivizimit të oksidazës NADPH, e lokalizuar kryesisht në anën e jashtme të membranës plazmatike, duke filluar të ashtuquajturën "shpërthim respirator" me formimin e specieve reaktive të oksigjenit.
Mbrojtja e trupit nga efektet toksike të specieve reaktive të oksigjenit shoqërohet me praninë e enzimave shumë specifike në të gjitha qelizat: superoksid dismutaza, katalaza, glutathione peroksidaza, si dhe me veprimin e antioksidantëve.
HEQJA E LLOJEVE REAKTIVE TË OXYGJENIT. SISTEMI ANTIOKSIDANT ENZIMIK (KATALAZA, SUPEROKSIDE DISMUTAZA, GLUTATIONE PEROKSIDAZA, GLUTATIONE REDUKTAZA). DIAGRAMET E PROCESIT, BIOROLLE, VENDI I PROCESIT.
Superoksid dismutaza katalizon reaksionin e dismutimit të radikaleve të anionit superoksid:
O2.- + O2.- = O2 + H 2O2
Gjatë reagimit, u formua peroksid hidrogjeni, prandaj është i aftë të çaktivizojë SOD superoksid dismutaza"punon" gjithmonë në çifte me skalazën, e cila shpejt dhe me efikasitet zbërthen peroksidin e hidrogjenit në komponime absolutisht neutrale.
Katalaza (KF 1.11.1.6)- hemoproteina, e cila katalizon reaksionin e neutralizimit të peroksidit të hidrogjenit të formuar si rezultat i reaksionit të dismutimit të radikalit superoksid:
2H2O2 = 2H2O + O2
Peroksidi i glutationit katalizon reaksionet në të cilat enzima redukton peroksidin e hidrogjenit në ujë, si dhe reduktimin e hidroperoksideve organike (ROOH) në derivate hidroksi, dhe si rezultat shndërrohet në formën disulfide të oksiduar GS-SG:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH +H2O
Glutathione peroksidaza neutralizon jo vetëm H2O2, por edhe peroksilet e ndryshme organike lipidike që krijohen në trup kur aktivizohet LPO.
Glutathione reduktaza (KF 1.8.1.7)– flavoproteina me një grup protetik flavin adenine dinukleotid, përbëhet nga dy nënnjësi identike. Glutathione reduktaza katalizon reaksionin e reduktimit të glutationit nga forma e tij e oksiduar GS-SG, dhe të gjitha enzimat e tjera të glutation sintetazës e përdorin atë:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2 GSH
Kjo është një enzimë klasike citosolike e të gjithë eukarioteve.Glutathione transferaza katalizon reaksionin:
RX + GSH = HX + GS-SG
FAZA E KONJUGIMIT NË SISTEMIN E ASKUJTIMIT TË SUBSTANCAVE TOKSIKE. LLOJET E KONJUGIMIT (SHEMBUJ REAKSIONI ME FAPS, UDFGK)
Konjugimi është faza e dytë e neutralizimit të substancave, gjatë së cilës grupeve funksionale të formuara në fazën e parë u shtohen molekula të tjera ose grupe me origjinë endogjene, duke rritur hidrofilitetin dhe duke ulur toksicitetin e ksenobiotikëve.
1. Pjesëmarrja e transferazave në reaksionet e konjugimit
UDP-glukuronil transferaza. Uridine difosfat (UDP)-glukuroniltransferazat, të vendosura kryesisht në ER, shtojnë një mbetje të acidit glukuronik në një molekulë të një substance të formuar gjatë oksidimit mikrozomal
Në terma të përgjithshëm: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.
Sulfotransferazat. Sulfotransferazat citoplazmike katalizojnë reaksionin e konjugimit, gjatë të cilit mbetjet e acidit sulfurik (-SO3H) nga 3"-fosfoadenozinë-5"-fosfosulfati (FAPS) i shtohen fenoleve, alkooleve ose aminoacideve.
Reaksioni i përgjithshëm është: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.
Enzimat sulfotransferaza dhe UDP-glukuroniltransferaza janë të përfshira në neutralizimin e ksenobiotikëve, inaktivizimin e barnave dhe komponimeve endogjene biologjikisht aktive.
Glutathione transferazat. Glutathione transferazat (GT) zënë një vend të veçantë midis enzimave të përfshira në neutralizimin e ksenobiotikëve dhe inaktivizimin e metabolitëve dhe barnave normale. Glutathione transferazat funksionojnë në të gjitha indet dhe luajnë rol i rendesishem në inaktivizimin e metabolitëve të vet: disa hormone steroide, bilirubinë, acide biliare.Në qelizë GT-të lokalizohen kryesisht në citosol, por ka variante enzimash në bërthamë dhe në mitokondri.
Glutathione është një tripeptid Glu-Cys-Gly (mbetja e acidit glutamik është ngjitur në cis-teinë nga grupi karboksil i radikalit). GT-të kanë specifikë të gjerë për substrate, numri i përgjithshëm i të cilave i kalon 3000. GT-të lidhin shumë substanca hidrofobike dhe i çaktivizojnë ato, por vetëm ato që kanë një grup polar i nënshtrohen modifikimit kimik me pjesëmarrjen e glugathione. Kjo do të thotë, substratet janë substanca që, nga njëra anë, kanë një qendër elektrofile (për shembull, një grup OH), dhe nga ana tjetër, zona hidrofobike. Neutralizimi, d.m.th. modifikimi kimik i ksenobiotikëve me pjesëmarrjen e GT mund të kryhet nga tre menyra te ndryshme:
nga konjugimi i substratit R me glutation (GSH): R + GSH → GSRH,
si rezultat i zëvendësimit nukleofilik: RX + GSH → GSR + HX,
reduktimi i peroksideve organike në alkoole: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O
Në reagim: OKB - grup hidroperoksid, GSSG - glutation i oksiduar.
Sistemi i neutralizimit me pjesëmarrjen e GT dhe glutathione luan një rol unik në formimin e rezistencës së trupit ndaj një larmie ndikimesh dhe është mekanizmi më i rëndësishëm mbrojtës i qelizës. Gjatë biotransformimit të disa ksenobiotikëve nën ndikimin e HT, formohen tioesteret (konjugatet RSG), të cilët më pas shndërrohen në mercaptan, ndër të cilët gjenden produkte toksike. Por konjugatët e GSH me shumicën e ksenobiotikëve janë më pak reaktivë dhe më hidrofilë se substancat origjinale, dhe për këtë arsye më pak toksike dhe më të lehta për t'u hequr nga trupi.
GT, me qendrat e tyre hidrofobike, mund të lidhin në mënyrë jokovalente një numër të madh të komponimeve lipofile (neutralizimi fizik), duke parandaluar depërtimin e tyre në shtresën lipidike të membranave dhe prishjen e funksioneve qelizore. Prandaj, GT nganjëherë quhet albuminë ndërqelizore.
GT-të mund të lidhin në mënyrë kovalente ksenobiotikë, të cilët janë elektrolite të forta. Shtimi i substancave të tilla është "vetëvrasje" për GT, por një mekanizëm shtesë mbrojtës për qelizën.
Acetiltransferazat, metiltransferazat
Acetiltransferazat katalizojnë reaksionet e konjugimit - transferimi i një mbetjeje acetil nga acetil-CoA në grupin e azotit -SO2NH2, për shembull në përbërjen e sulfonamideve. Metiltransferazat membranore dhe citoplazmike me pjesëmarrjen e SAM metilojnë grupet -P=O, -NH2 dhe SH të ksenobiotikëve.
Roli i hidrolazave epookside në formimin e dioleve
Në fazën e dytë të neutralizimit (reaksioni i konjugimit) marrin pjesë edhe disa enzima të tjera. Epooksid hidrolaza (epoksid hidrataza) shton ujë në epooksidet e benzenit, benzopirenit dhe hidrokarbureve të tjera policiklike të formuara gjatë fazës së parë të neutralizimit dhe i shndërron ato në diole (Fig. 12-8). Epoksidet e formuara gjatë oksidimit mikrozomal janë kancerogjenë. Ato kanë aktivitet të lartë kimik dhe mund të marrin pjesë në reaksionet jo enzimatike të alkilimit të ADN-së, ARN-së dhe proteinave.Modifikimet kimike të këtyre molekulave mund të çojnë në degjenerimin e një qelize normale në një qelizë tumorale.
ROLI I PROTEINËS NË USHQYERJE, NORMAT, BILANCI I AZOTIT, RAPORTI I VESHJES, MINIMUMI I PROTEINËS FIZIOLOGJIKE. PAMJENCA E PROTEINAVE.
AA përmbajnë pothuajse 95% të të gjithë azotit, kështu që ato ruajnë ekuilibrin e azotit të trupit. Bilanci i azotit- diferenca midis sasisë së azotit të marrë nga ushqimi dhe sasisë së azotit të ekskretuar. Nëse sasia e azotit të furnizuar është e barabartë me sasinë e çliruar, atëherë bilanci i azotit. Kjo gjendje ndodh tek një person i shëndetshëm me ushqim normal. Bilanci i azotit mund të jetë pozitiv (hyn më shumë azot sesa ekskretohet) tek fëmijët dhe pacientët. Bilanci negativ i azotit (ekskretimi i azotit mbizotëron mbi marrjen e tij) vërehet gjatë plakjes, agjërimit dhe gjatë sëmundjeve të rënda. Me një dietë pa proteina, bilanci i azotit bëhet negativ. Sasia minimale e proteinave në ushqim që nevojitet për të ruajtur ekuilibrin e azotit është 30-50 g/cit, ndërsa sasia optimale për aktivitet fizik mesatar është ~100-120 g/ditë.
aminoacidet, sinteza e të cilave është komplekse dhe joekonomike për trupin, janë padyshim më fitimprurëse për t'u marrë nga ushqimi. Aminoacidet e tilla quhen esenciale. Këto përfshijnë fenilalaninën, metioninën, treoninën, triptofanin, valinën, lizinën, leucinën, izoleucinën.
Dy aminoacide - arginina dhe histidina quhen pjesërisht të zëvendësueshme. - tirozina dhe cisteina janë të zëvendësueshme me kusht, pasi sinteza e tyre kërkon aminoacide thelbësore. Tirosina sintetizohet nga fenilalanina, dhe formimi i cisteinës kërkon atomin e squfurit të metioninës.
Aminoacidet e mbetura sintetizohen lehtësisht në qeliza dhe quhen jo thelbësore. Këto përfshijnë glicinë, acid aspartik, asparagine, acid glutamik, glutamine, seri, pro
Proteinat e ushqimit janë burimi kryesor i azotit për trupin. Azoti ekskretohet nga trupi në formën e produkteve përfundimtare të metabolizmit të azotit. Gjendja e metabolizmit të azotit karakterizohet nga koncepti i ekuilibrit të azotit.
Bilanci i azotit– dallimi ndërmjet azotit që hyn në trup dhe daljes nga trupi. Ekzistojnë tre lloje të bilancit të azotit: bilanci i azotit, bilanc pozitiv i azotit, bilanci negativ i azotit
Në bilanc pozitiv i azotit marrja e azotit mbizotëron mbi çlirimin e tij. Në kushte fiziologjike, ndodh një bilanc i vërtetë pozitiv i azotit (shtatzënia, laktacioni, fëmijërinë). Për fëmijët e moshës 1 vjeç është +30%, në 4 vjeç - +25%, në adoleshencë +14%. Me sëmundjen e veshkave, një bilanc i rremë pozitiv i azotit është i mundur, në të cilin produktet përfundimtare të metabolizmit të azotit mbahen në trup.
Në bilanc negativ i azotit Lirimi i azotit mbizotëron mbi marrjen e tij. Kjo gjendje është e mundur me sëmundje të tilla si tuberkulozi, reumatizma, sëmundjet onkologjike. Bilanci i azotit tipike për të rriturit e shëndetshëm, marrja e azotit të të cilëve është e barabartë me ekskretimin e tij.
Metabolizmi i azotit karakterizohet koeficienti i konsumimit, që kuptohet si sasia e proteinave që humbet nga trupi në kushtet e urisë së plotë të proteinave. Për një të rritur, është 53 mg/kg (ose 24 g/ditë). Tek të porsalindurit, shkalla e konsumimit është më e lartë dhe është 120 mg/kg. Bilanci i azotit sigurohet nga ushqimi i proteinave.
Dietë proteinike karakterizohet nga kritere të caktuara sasiore dhe cilësore.
Kriteret sasiore për të ushqyerit me proteina
Minimumi i proteinave- sasia e proteinave që siguron ekuilibrin e azotit, me kusht që të gjitha kostot e energjisë të sigurohen nga karbohidratet dhe yndyrat. Është 40-45 g/ditë. Me përdorim të zgjatur të një minimumi proteinash, proceset imune, proceset hematopoietike, sistem riprodhues. Prandaj, për të rriturit është e nevojshme proteina optimale - sasia e proteinave që siguron kryerjen e të gjitha funksioneve të saj pa cenuar shëndetin. Është 100 – 120 g/ditë.
Per femijet Norma e konsumit aktualisht është duke u rishikuar drejt uljes së saj. Për një të porsalindur, nevoja për proteina është rreth 2 g/kg, në fund të 1 viti ajo ulet me ushqyerja natyrale deri në 1 g/ditë, me ushqyerja artificiale mbetet brenda 1,5 – 2 g/ditë
Kriteret cilësore për të ushqyerit me proteina
Proteinat që janë më të vlefshme për trupin duhet të plotësojnë kërkesat e mëposhtme:
- përmbajnë një grup të të gjitha aminoacideve esenciale (valinë, leucinë, izoleucinë, treonine, metioninë, lizinë, argininë, histidinë, triptofan, fenilalaninë).
- raporti ndërmjet aminoacideve duhet të jetë afër raportit të tyre në proteinat indore
- tretet mirë në traktin gastrointestinal
Këto kërkesa në në një masë më të madhe përgjigjen proteinat shtazore. Për të sapolindurit, të gjitha proteinat duhet të jenë të plota (proteinat e qumështit të gjirit). Në moshën 3-4 vjeç, rreth 70-75% duhet të jetë proteinat e plota. Për të rriturit, pjesa e tyre duhet të jetë rreth 50%.
Tabela e përmbajtjes së temës "Metabolizmi dhe energjia. Ushqyerja. Metabolizmi bazë.":1. Metabolizmi dhe energjia. Të ushqyerit. Anabolizmi. Katabolizmi.
2. Proteinat dhe roli i tyre në organizëm. Koeficienti i konsumit të Rubner. Bilanci pozitiv i azotit. Bilanci negativ i azotit.
3. Lipidet dhe roli i tyre në organizëm. Yndyrnat. Lipidet qelizore. Fosfolipidet. Kolesteroli.
4. Yndyrë kafe. Indi dhjamor kafe. Lipidet e plazmës së gjakut. Lipoproteinat. LDL. HDL. VLDL.
5. Karbohidratet dhe roli i tyre në organizëm. Glukoza. Glikogjeni.
8. Roli i metabolizmit në plotësimin e nevojave energjetike të organizmit. Koeficienti i fosforilimit. Ekuivalenti kalorik i oksigjenit.
9. Metodat për vlerësimin e shpenzimit të energjisë së trupit. Kalorimetri direkte. Kalorimetria indirekte.
10. Metabolizmi bazë. Ekuacionet për llogaritjen e shkallës metabolike bazale. Ligji i sipërfaqes së trupit.
Proteinat dhe roli i tyre në organizëm. Koeficienti i konsumit të Rubner. Bilanci pozitiv i azotit. Bilanci negativ i azotit.
Roli i proteinave, yndyrave, karbohidrateve, mineraleve dhe vitaminave në metabolizëm
Nevoja e trupit për substanca plastike mund të jetë i kënaqur me këtë niveli minimal marrjen e tyre nga ushqimi, i cili balancon humbjen e proteinave strukturore, lipideve dhe karbohidrateve. Këto nevoja janë individuale dhe varen nga faktorë të tillë si mosha, gjendja shëndetësore, intensiteti dhe lloji i punës së një personi.
Një person merr të përfshira në produktet ushqimore substancave plastike, minerale dhe vitamina.
Proteinat dhe roli i tyre në organizëm
Proteinat në trup janë në një gjendje shkëmbimi dhe rinovimi të vazhdueshëm. Në një të rritur të shëndetshëm, sasia e proteinave të degraduara në ditë është e barabartë me sasinë e proteinave të saposintetizuara. Kafshët mund të thithin azotin vetëm si pjesë e aminoacideve që hyjnë në trup me proteinat ushqimore. Dhjetë nga 20 aminoacidet (valina, leucina, izoleucina, lizina, metionina, triptofani, treonina, fenilalanina, arginina dhe histidina) nuk mund të sintetizohen në trup nëse nuk furnizohen mjaftueshëm nga ushqimi. Këto aminoacide quhen thelbësore. Dhjetë aminoacidet e tjera (jo thelbësore) nuk janë më pak të rëndësishme për jetën sesa ato thelbësore, por nëse nuk ka furnizim të mjaftueshëm me aminoacide jo thelbësore nga ushqimi, ato mund të sintetizohen në trup. Një faktor i rëndësishëm Metabolizmi i proteinave të trupit është ripërdorimi (ripërdorimi) i aminoacideve të formuara gjatë zbërthimit të disa molekulave të proteinave për sintezën e të tjerëve.
Shkalla e zbërthimit dhe rinovimit të proteinave trupi është i ndryshëm. Gjysma e jetës së kalbjes së hormoneve peptide është minuta ose orë, plazma e gjakut dhe proteinat e mëlçisë janë rreth 10 ditë, proteinat e muskujve janë rreth 180 ditë. Mesatarisht, të gjitha proteinat në trupin e njeriut rinovohen në 80 ditë. Sasia totale e proteinave që ka pësuar dekompozim në ditë gjykohet nga sasia e azotit të ekskretuar nga trupi i njeriut. Proteina përmban rreth 16% nitrogjen (d.m.th., 100 g proteina përmban 16 g azot). Kështu, lirimi i 1 g azoti nga trupi korrespondon me zbërthimin e 6,25 g proteina. Rreth 3.7 g azot lirohet nga trupi i një të rrituri në ditë. Nga këto të dhëna rezulton se masa e proteinave që ka pësuar shkatërrim të plotë në ditë është 3,7 x 6,25 = 23 g, ose 0,028-0,075 g azot për 1 kg peshë trupore në ditë ( koeficienti i konsumimit sipas Rubner).
Nëse sasia e azotit që hyn në trup me ushqim është e barabartë me sasinë e azotit të ekskretuar nga trupi, përgjithësisht pranohet se trupi është në gjendje të bilanci i azotit. Në rastet kur në trup hyn më shumë azot sesa ekskretohet, flasim për bilanc pozitiv i azotit(vonesa, mbajtja e azotit). Gjendje të tilla ndodhin tek njerëzit me rritjen e peshës ind muskulor, gjatë periudhës së rritjes së trupit, shtatzënisë, shërimit pas një sëmundjeje të rëndë dobësuese.
Një gjendje në të cilën sasia e azotit të ekskretuar nga trupi tejkalon marrjen e tij në trup quhet bilanc negativ i azotit. Ndodh kur hahet proteina jo të plota, kur trupi nuk merr asnjë prej tyre aminoacide esenciale, gjatë agjërimit proteinik ose agjërimit të plotë.
ketrat, të cilat përdoren në trup kryesisht si substanca plastike, në procesin e shkatërrimit të tyre çlirojnë energji për sintezë në Qelizat ATP dhe gjenerimi i nxehtësisë.
Minimumi i proteinave është sasia minimale e proteinave që ju lejon të ruani ekuilibrin e azotit në trup (azoti është një element shumë i rëndësishëm për të gjitha qeniet e gjalla, pasi është pjesë e të gjitha aminoacideve dhe proteinave). Është vërtetuar se kur agjëroni për 8 - 10 ditë, një sasi konstante e proteinave zbërthehet në trup - afërsisht 23.2 gram (për një person që peshon 70 kg). Megjithatë, kjo nuk do të thotë aspak se marrja e të njëjtës sasi të proteinave nga ushqimi do të plotësojë plotësisht nevojat e trupit tonë për këtë komponent ushqyes, veçanërisht kur luani sport. Minimumi i proteinave mund të mbajë vetëm proceset fiziologjike bazë në nivelin e duhur, madje edhe atëherë për një kohë shumë të shkurtër.
Optimumi i proteinave është sasia e proteinave në ushqim që plotëson plotësisht nevojat e një personi për komponime azotike dhe në këtë mënyrë siguron përbërësit e nevojshëm për ata që shërohen pas stërvitjes. Aktiviteti fizik muskujt, ruan performancën e lartë të trupit, kontribuon në formimin e një niveli të mjaftueshëm të rezistencës sëmundjet infektive. Proteina optimale për trupin grua e rriturështë afërsisht 90 - 100 gram proteina në ditë, dhe me ushtrime të rregullta intensive, kjo mund të rritet ndjeshëm - deri në 130 - 140 gram në ditë dhe madje edhe më shumë. Besohet se për të arritur proteinën optimale në ditë gjatë kryerjes ushtrime fizike Për çdo kilogram të peshës trupore, kërkohet një konsum mesatar prej 1.5 gram ose më shumë proteina. Sidoqoftë, edhe me regjimet më intensive të stërvitjes kur luani sport, sasia e proteinave nuk duhet të kalojë 2 - 2,5 gram për kilogram të peshës trupore. Nëse vizitoni klube sportive ose klube fitnesi për qëllime thjesht për përmirësimin e shëndetit, atëherë përmbajtja optimale e proteinave në dietën tuaj duhet të konsiderohet sasia që siguron që trupi të marrë 1,5 - 1,7 gram proteina për kilogram të peshës trupore.
Sidoqoftë, pajtueshmëria me minimumin e proteinave dhe optimalen e proteinave kur luani sport nuk është kushti i vetëm të ushqyerit e mirë, duke siguruar procese rikuperimi në trup pas stërvitjes aktive. Fakti është se proteinat ushqimore mund të ndryshojnë ndjeshëm në vlerën e tyre ushqyese. Për shembull, proteinat me origjinë shtazore janë optimale për trupin e njeriut për sa i përket përbërjes së tyre aminoacide. Ato përmbajnë të gjitha aminoacidet thelbësore të nevojshme për rritjen dhe shërim të shpejtë performanca e indeve të muskujve gjatë sportit. Proteinat e përfshira në ushqimet bimore përmbajnë sasi shumë të vogla të disa aminoacideve thelbësore ose karakterizohen nga mungesa e plotë e disa prej tyre. Prandaj, kur luani sport, dieta optimale do të jetë ajo që domosdoshmërisht përfshin mish dhe produkte qumështi, vezë dhe peshk.
